生物化學復制知識點整理

1、第一章蛋白質化學蛋白質是由許多不同的-氨基酸按一定的序列通過酰胺鍵（肽鍵）縮合而成的，具有較穩(wěn)定的構象并具有一定生物功能的大分子。蛋白質的元素組成C（5055%）、H（68%）、O（2023%）、N（1518%）（S、P、Cu、Fe、Mo、I）氮含量平均：16凱氏定氮法氨基酸是蛋白質基本組成單位。所有蛋白質都由20種氨基酸組成（19種氨基酸和1種亞氨基酸）。氨基（-NH3+），羧基（-COOH），H原子，可變的（R基團）結合到碳原子上具有兩種立體異構體D-型和L-型 具有旋光性左旋（-）或右旋（+）氨酸：甘氨酸 Gly G；絲氨酸 Ger S；丙氨酸 Gla A；蘇氨酸 Thr T；纈氨酸 V

2、al V；異亮氨酸 Ile I；亮氨酸 Leu L；酪氨酸 Tyr Y；苯丙氨酸 Phe F；組氨酸 His H；脯氨酸 Pro P；天冬氨酸 Asp D；甲硫氨酸 Met M；谷氨酸 Glu E；色氨酸 Trp W；賴氨酸 Lys K；半胱氨酸 Cys C；精氨酸 Arg R。酰胺：天冬酰胺 Asn N；谷酰胺 Gln Q。按R基的極性分類非極性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro極性氨基酸：帶正電Arg、Lys、His 帶負電Asp、Glu不帶電荷的極性氨基酸：Ser、Thr、Asn、Gln、Cys、Gly 、Tyr中性氨基酸（一氨基一羧基） Gly、Al

3、a、Val、Leu、Ile酸性氨基酸：Asp、Asn、Glu、Gln(一氨基二羧基)堿性氨基酸：Arg、Lys(二氨基一羧基)必須氨基酸：動物體不能合成或合成數(shù)量少不能滿足機體需要，必須從每日膳食中供給一定數(shù)量，否則就不能維持機體氮平衡的氨基酸。人類的必須氨基酸有8種，包括亮氨酸、異亮氨酸、賴氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、色氨酸和纈氨酸。非必須氨基酸（人類）：甘氨酸、丙氨酸、絲氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甲硫氨酸、脯氨酸、精氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、酪氨酸和半胱氨酸。氨基酸兩性解離和等電點 氨基酸在水溶液中或在晶體狀態(tài)時都以離子形式存在，在同一個氨基酸分子上帶有能放出質子的NH3+正離子和能接

4、受質子的COO-負離子，為兩性電解質。調節(jié)氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的+NH3基和COO-基的解離程度完全相等時，即所帶凈電荷為零，此時氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點（pI）。 茚三酮反應： 生成藍紫色物質，用于氨基酸的定性或者定量測定（Pro產(chǎn)生黃色物質）。在570nm（藍紫色）或440nm（黃色）定量測定（幾g）。Folin一酚反應肽是由兩個或兩個以上的氨基酸通過肽鍵連接而形成的化合物一個氨基酸的-羧基和另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而成的化合物。氨基酸之間脫水后形成的鍵稱肽鍵。肽鏈寫法：游離-氨基在左，游離-羧基在右，氨基酸之間用“-”表示肽鍵。H2N-絲氨酸-亮氨酸-苯

5、丙氨酸-COOH Ser-Leu-Phe （S-L-F）十個氨基酸以下 寡肽 多個氨基酸 多肽一級結構就是蛋白質分子中氨基酸殘基的排列順序，即氨基酸的線性序列。在基因編碼的蛋白質中，這種序列是由mRNA中的核苷酸序列決定的。一級結構中包含的共價鍵,主要指肽鍵和二硫鍵蛋白質的空間結構（構象、高級結構）蛋白質分子中所有原子在三維空間的排列分布和肽鏈的走向。蛋白質構象穩(wěn)定的原因：1）酰胺平面；2）R的影響。蛋白質的二級結構指蛋白質多肽鏈本身的折疊和盤繞方式-螺旋（-helix）結構要點：1）螺旋的每圈有3.6個氨基酸，螺旋間距離為0.54nm，每個殘基沿軸旋轉100°。2）每個肽鍵的羰基氧

6、與遠在第四個氨基酸氨基上的氫形成氫鍵（hydrogen bond），氫鍵的走向平行于螺旋軸，所有肽鍵都能參與鏈內氫鍵的形成。3)R側鏈基團伸向螺旋的外側。右手螺旋：天然蛋白質中的螺旋多為此型。-折疊結構是一種肽鏈相當伸展的結構。肽鏈按層排列，依靠相鄰肽鏈上的羰基和氨基形成的氫鍵維持結構的穩(wěn)定性。肽鍵的平面性使多肽折疊成片，氨基酸側鏈伸展在折疊片的上面和下面。-轉角（-turn）為了緊緊折疊成緊密的球蛋白，多肽鏈常常反轉方向，成發(fā)夾形狀。一個氨基酸的羰基氧以氫鍵結合到相距的第四個氨基酸的氨基氫上。自由回轉沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結構。酶的活性部位。超二級結構是指若干相鄰的二級結構中的構象單元彼此相

7、互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。是蛋白質二級結構至三級結構層次的一種過渡態(tài)構象層次。結構域是球狀蛋白質的折疊單位。多肽鏈在超二級結構的基礎上進一步繞曲折疊成緊密的近似球行的結構，具有部分生物功能。對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個以上結構域締合而成三級結構。蛋白質的三級結構指多肽鏈上的所有原子（包括主鏈和側鏈）在三維空間的分布。蛋白質的四級結構多肽亞基（subunit）的空間排布和相互作用。亞基間以非共價鍵連接。蛋白質一級結構與功能的關系1. 種屬差異蛋白質一級結構的種屬差異十分明顯，但相同部分氨基酸對蛋白質的功能起決定作用。根據(jù)蛋白質結構上的差異，可以斷定它們

8、在親緣關系上的遠近。分子病蛋白質分子一級結構的氨基酸排列順序與正常有所不同的遺傳病。別（變）構作用：含亞基的蛋白質由于一個亞基的構象改變而引起其余亞基和整個分子構象、性質和功能發(fā)生改變的作用。因別構而產(chǎn)生的效應稱別構效應。蛋白質的兩性電離及等電點蛋白質在等電點偏酸溶液中帶正電荷，在偏堿溶液中帶負電荷，在等電點pH時為兩性離子。電泳：帶電顆粒在電場中移動的現(xiàn)象。分子大小不同的蛋白質所帶凈電荷密度不同，遷移率即異，在電泳時可以分開。蛋白質的膠體性質布郎運動、丁道爾現(xiàn)象、電泳現(xiàn)象，不能透過半透膜，具有吸附能力蛋白質溶液穩(wěn)定的原因：1）表面形成水膜（水化層）； 2）帶相同電荷。蛋白質的沉淀反應1. 加

9、高濃度鹽類（鹽析）：加鹽使蛋白質沉淀析出。 分段鹽析：調節(jié)鹽濃度，可使混合蛋白質溶液中的幾種蛋白質分段析出。血清球蛋白（50%(NH4)2SO4飽和度），清蛋白（飽和(NH4)2SO4)。2. 加有機溶劑 3. 加重金屬鹽 4. 加生物堿試劑蛋白質的變性天然蛋白質受物理或化學因素的影響，其共價鍵不變，但分子內部原有的高度規(guī)律性的空間排列發(fā)生變化，致使其原有性質發(fā)生部分或全部喪失，稱為蛋白質的變性。變性蛋白質主要標志是生物學功能的喪失。溶解度降低，易形成沉淀析出，結晶能力喪失，分子形狀改變，肽鏈松散，反應基團增加，易被酶消化。變性蛋白質分子互相凝集為固體的現(xiàn)象稱凝固。第二章核酸的化學核酸的組成成

10、分腺嘌呤（A）鳥嘌呤（G）胞嘧啶（C）尿嘧啶（U）胸腺嘧啶（T）DNA的一級結構因為DNA的脫氧核苷酸只在它們所攜帶的堿基上有區(qū)別，所以脫氧核苷酸的序列常被認為是堿基序列（base sequence)。通常堿基序列由DNA鏈的53方向寫。DNA中有4種類型的核苷酸，有n個核苷酸組成的DNA鏈中可能有的不同序列總數(shù)為4n。DNA的雙螺旋結構雙螺旋結構模型要點（1）兩條多核苷酸鏈反向平行。（2）堿基內側，A與T、G與C配對，分別形成3和2個氫鍵。（3）雙螺旋每轉一周有10個bp，螺距3.4nm，直徑2nm。雙螺旋結構的穩(wěn)定因素（1）氫鍵（太弱）；（2）堿基堆積力（base stacking for

11、ce，由芳香族堿基電子間的相互作用引起的，能形成疏水核心，是穩(wěn)定DNA最重要的因素；（3）離子鍵（減少雙鏈間的靜電斥力）。DNA的三級結構線形分子、雙鏈環(huán)狀(dcDNA)超螺旋、染色體包裝基因是DNA片段的核苷酸序列，DNA分子中最小的功能單位。核糖和脫氧核糖核酸的堿基具有共扼雙鍵，因而有紫外吸收性質，吸收峰在260nm（蛋白質的紫外吸收峰在280nm）。核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少3040%，當核酸變性或降解時光吸收值顯著增加（增色效應），但核酸復性后，光吸收值又回復到原有水平（減色效應）。核酸結構的穩(wěn)定性1.堿基對間的氫鍵；2.堿基堆積力；3.環(huán)境中的正離子。核酸的的變性：雙螺旋

12、區(qū)氫鍵斷裂，空間結構破壞，形成單鏈無規(guī)線團狀，只涉及次級鍵的破壞。DNA變性是個突變過程，類似結晶的熔解。第3章 糖類的結構與功能糖類是多羥基的醛或多羥基酮及其縮聚物和某些衍生物的總稱。糖類的生物學意義：1.是一切生物體維持生命活動所需能量的主要來源；2.是生物體合成其它化合物的基本原料；3.充當結構性物質；4.糖鏈是高密度的信息載體，是參與神經(jīng)活動的基本物質；5.糖類是細胞膜上受體分子的重要組成成分，是細胞識別和信息傳遞等功能的參與者。多糖是由多個單糖基以糖苷鍵相連而形成的高聚物。多糖沒有還原性和變旋現(xiàn)象，無甜味，大多不溶于水。多糖的功能：1.貯藏和結構支持物質。2.抗原性（莢膜多糖）。3.

13、抗凝血作用（肝素）。4.為細胞間粘合劑（透明質酸）。5.攜帶生物信息（糖鏈）。第四章脂類和生物膜脂類具有重要的生物功能（1）是構成生物膜的重要物質，幾乎細胞所含有的磷脂都是集中在細胞膜中。（2）脂類物質，主要是脂肪，是機體代謝所需燃料的貯存形式和運輸形式。（3）脂類物質也作為溶劑，來溶解必需脂酸和一些維生素。（4）某些類固醇類物質具有代謝調節(jié)作用。（5）在機體表面的脂類物質有防止機械損傷與熱量散發(fā)的保護作用。脂類作為表面物質，同時與細胞識別種屬特異性和組織免疫有密切關系。膜的化學組成1.膜脂：主要是磷脂、固醇和鞘脂。當磷脂分散于水相時，可形成脂質體。2.膜蛋白 3.膜糖類膜蛋白（一）類型：外在

14、蛋白；內在蛋白（二）膜蛋白與膜脂結合的方式 外在蛋白：離子鍵等較弱的鍵 內在蛋白：疏水基相互作用；離子鍵；共價鍵（三）去垢劑：離子型去垢劑（SDS）；非離子去垢劑膜的結構v 雙層脂分子構成（E. Gorter, F.Grendel, 1925)v 三明治式結構模型(H.Davson, J.F.Danielli, 1935)v 單位膜模型(J.D.Robertson, 1959)v 流動鑲嵌模型(S.J.Singer, G.Nicolson, 1972)膜的流動鑲嵌模型結構要點1.膜結構的連續(xù)主體是極性的脂質雙分子層。2.脂質雙分子層具有流動性。3.內嵌蛋白“溶解”于脂質雙分子層的中心疏水部分。

15、4.外周蛋白與脂質雙分子層的極性頭部連接。5.雙分子層中的脂質分子之間或蛋白質組分與脂質之間無共價結合。6.膜蛋白可作橫向運動。膜的功能1.物質傳遞作用。 2.保護作用。3.信息傳遞作用。 4.細胞識別作用。5.能量轉換作用（線粒體內膜和葉綠體類囊體膜）。6.蛋白質合成與運輸（糙面內質網(wǎng)膜）。7.內部運輸（高爾基體膜）。8.核質分開（核膜）。第五章酶酶的定義：酶是生物體內進行新陳代謝不可缺少的受多種因素調節(jié)控制的具有催化能力的生物催化劑。酶具有一般催化劑的特征：1.只能進行熱力學上允許進行的反應；2.可以縮短化學反應到達平衡的時間，而不改變反應的平衡點；3.通過降低活化能加快化學反應速度。酶的

16、催化特點：1.高效性 2.專一性 3.敏感性 4.可調性酶的分類與命名1. 氧化還原酶類：主要是催化氫的轉移或電子傳遞的氧化還原反應。（1）脫氫酶類：催化直接從底物上脫氫的反應。（2）氧化酶類催化底物脫氫，氧化生成H2O2：催化底物脫氫，氧化生成H2O：（3）過氧化物酶（4）加氧酶（雙加氧酶和單加氧酶）2. 轉移酶類：催化化合物中某些基團的轉移。3. 水解酶類：催化加水分解作用。4. 裂解酶類：催化非水解性地除去基團而形成雙鍵的反應或逆反應。5. 異構酶：催化 各種異構體之間的互變。6. 合成酶類：催化有ATP參加的合成反應。酶的命名有兩種方法：系統(tǒng)名、慣用名。系統(tǒng)名：包括所有底物的名稱和反應

17、類型。慣用名：只取一個較重要的底物名稱和反應類型。酶的化學本質（一）大多數(shù)酶是蛋白質（二）酶的輔因子 酶的催化專一性主要決定于膜蛋白部分，輔因子通常是作為電子、原子或某些化學基團的載體。酶：單純酶；結合酶（全酶）= 酶蛋白+ 輔因子輔因子： A，輔酶：與酶蛋白結合得比較松的小分子有機物。 B，輔基：與膜蛋白結合得緊密的小分子有機物。 C,金屬激活劑：金屬離子作為輔助因子。1.單體酶（monomeric enzyme)：僅有一條具有活性部位的多肽鏈，全部參與水解反應。2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由幾個或多個亞基組成，亞基牢固地聯(lián)在一起，單個亞基沒有催化活性。亞基之間以非共

18、價鍵結合。3.多酶復合物 (multienzyme system)：幾個酶鑲嵌而成的復合物。這些酶催化將底物轉化為產(chǎn)物的一系列順序反應。酶的結構與功能的關系（一）活性部位和必需基團必需基團：這些基團若經(jīng)化學修飾使其改變，則酶的活性喪失。活性部位：酶分子中直接與底物結合，并和酶催化作用直接有關的部位。（二）酶原的激活沒有活性的酶的前體稱為酶原。酶原轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。這個過程實質上是酶活性部位形成和暴露的過程。（三）同工酶(isoenzyme) 能催化相同的化學反應，但在蛋白質分子的結構、理化性質和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。族專一性：可作用于一類或一些結構很相似的底

19、物。絕對專一性：只能作用于某一底物。酶的作用機理（一）酶的催化作用與分子活化能化學反應自由能方程式G =H TS活化能：分子由常態(tài)轉變?yōu)榛罨癄顟B(tài)所需的能量。是指在一定溫度下，1mol 反應物全部進入活化狀態(tài)所需的自由能。促使化學反應進行的途徑：1. 用加熱或光照給反應體系提供能量。2. 使用催化劑降低反應活化能。（二）中間產(chǎn)物學說（三）誘導嵌合學說“鎖鑰學說”（Fischer，1890）：酶的活性中心結構與底物的結構互相吻合，緊密結合成中間絡合物。誘導嵌合學說（Koshland，1958）：酶活性中心的結構有一定的靈活性，當?shù)孜铮せ顒┗蛞种苿┡c酶分子結合時，酶蛋白的構象發(fā)生了有利于與底物結

20、合的變化，使反應所需的催化基團和結合基團正確地排列和定向，轉入有效的作用位置，這樣才能使酶與底物完全吻合，結合成中間產(chǎn)物。（四）使酶具有高催化效率的因素酶分子為酶的催化提供各種功能基團和形成特定的活性中心，酶與底物結合成中間產(chǎn)物，使分子間的催化反應轉變?yōu)榉肿觾鹊拇呋磻?。酶促反應的速度和影響酶促反應速度的因素用一定時間內底物減少或產(chǎn)物生成的量來表示酶促反應速度。測定反應的初速度。1. 底物濃度對酶反應速度的影響2. 米氏方程式（Michaelis-Menten equation）米氏常數(shù)的意義及測定意義：（1） km是酶的一個基本的特征常數(shù)。其大小與酶的濃度無關，而與具體的底物有關，且隨著溫度

21、、pH和離子強度而改變。（2）從km可判斷酶的專一性和天然底物。 Km最小的底物，通常就是該酶的最適底物，也就是天然底物。（3）當k2k3時， km的大小可以表示酶與底物的親和性。（4）從km的大小，可以知道正確測定酶活力時所需的底物濃度。（5）km還可以推斷某一代謝物在體內可能的代謝途徑。米氏常數(shù)可根據(jù)實驗數(shù)據(jù)作圖法直接求得：先測定不同底物濃度的反應初速度，從v與S的關系曲線求得V，然后再從1/2V求得相應的S即為km（近似值）。通常用Lineweaver-Burk作圖法（雙倒數(shù)作圖法）pH對酶作用的影響1.最適pH 表現(xiàn)出酶最大活力的pH值2.pH穩(wěn)定性 在一定的pH范圍內酶是穩(wěn)定的pH對

22、酶作用的影響機制：1.環(huán)境過酸、過堿使酶變性失活；2.影響酶活性基團的解離；3.影響底物的解離。（五）溫度對酶作用的影響兩種不同影響：1.溫度升高，反應速度加快；2.溫度升高，熱變性速度加快。（六）激活劑對酶作用的影響凡能提高酶活力的物質都是酶的激活劑。如Cl-是唾液淀粉酶的激活劑。（七）抑制劑對酶作用的影響使酶的必需基團或活性部位中的基團的化學性質改變而降低酶活力甚至使酶失活的物質，稱為抑制劑（I）。1. 不可逆抑制作用：抑制劑與酶的結合（共價鍵）是不可逆的。（2）可逆抑制作用：抑制劑與酶的結合是可逆的。抑制程度是由酶與抑制劑之間的親和力大小、抑制劑的濃度以及底物的濃度決定。競爭性抑制作用：

23、抑制劑和底物競爭與酶結合。特點：1）抑制劑和底物競爭酶的結合部位2）抑制程度取決于I和S的濃度以及與酶結合的親和力大小。3）競爭性抑制劑的結構與底物結構十分相似。非競爭性抑制作用：底物和抑制劑同時與酶結合，但形成的EIS不能進一步轉變?yōu)楫a(chǎn)物。反競爭性抑制作用：抑制劑必須在酶與底物結合后才能進一步形成ESI復合物。酶的變（別）構效應有些酶具有類似血紅蛋白那樣的別構效應，稱為別構酶。特點：1.一般是寡聚酶；2.具有別構效應；3.v對S不呈直角雙曲線。第六章;維生素：維生素是維持生物正常生命過程所必需的一類小分子有機物，需要量很少，但對維持健康十分重要。生物對維生素的需要情況取決于：1. 在代謝過程中是否需要；2. 自身能否合成。衍生物輔酶和載體功能維生素B1硫胺素焦磷酸脫羧酶、脫氫酶的輔酶以輔酶方式參加糖的分解代謝維生素B2黃素輔酶脫氫酶的輔酶作為遞氫輔酶，參與生物氧化作用。維生素B3（泛酸）輔酶A?；傅妮o酶，?；妮d體以CoA形式參加代謝，是?；妮d體，是體內酰化酶的輔酶，對糖、脂、蛋白質代謝過程中的乙?；D移有重要作用。維生素PP(維B5) 輔酶、輔酶遞氫酶的輔酶以NAD+或NADP+形式作為脫氫酶的輔酶而起到遞氫體的作用維生素B6磷酸吡哆醛 轉氨酶的輔酶作為輔酶參加多種代謝反應，包括脫羧