蛋白質(zhì)protein是生物體細(xì)胞的重要組成成分

1、第4章 蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)（protein）是生物體細(xì)胞的重要組成成分，在生物體系中起著核心作用；蛋白質(zhì)也是一種重要的產(chǎn)能營養(yǎng)素，并提供人體所需的必需氨基酸；蛋白質(zhì)還對食品的質(zhì)構(gòu)、風(fēng)味和加工產(chǎn)生重大影響。蛋白質(zhì)是由多種不同的氨基酸通過肽鏈相互連接而成的，并具有多種多樣的二級和三級結(jié)構(gòu)。不同的蛋白質(zhì)具有不同的氨基酸組成，因此也具有不同的理化特性。蛋白質(zhì)在生物具有多種生物功能，可歸類如下：酶催化、結(jié)構(gòu)蛋白、收縮蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白、微管蛋白）、激素（胰島素、生長激素）、傳遞蛋白（血清蛋白、鐵傳遞蛋白、血紅蛋白）、抗體蛋白（免疫球蛋白）、儲藏蛋白（蛋清蛋白、種子蛋白）和保護(hù)蛋白（毒素和過敏素）等。4.

2、1 概述4.1.1 蛋白質(zhì)的化學(xué)組成一般蛋白質(zhì)的相對分子量在1萬至幾百萬之間。根據(jù)元素分析，蛋白質(zhì)主要含有C、H、O、N等元素，有些蛋白質(zhì)還含有P、S等，少數(shù)蛋白質(zhì)含有Fe、Zn、Mg、Mn、Co、Cu等。多數(shù)蛋白質(zhì)的元素組成如下：C約為50%56%，H為6%7%，O為20%30%，N為14%19%，平均含量為16%；S為0.2%3%；P為03%。 組成蛋白質(zhì)的基本單位氨基酸蛋白質(zhì)在酸、堿或酶的作用下，完全水解的最終產(chǎn)物是性質(zhì)各不相同的一類特殊的氨基酸，即L氨基酸。L氨基酸是組成蛋白質(zhì)的基本單位，其通式如圖41。 圖41 L氨基酸4.2 氨基酸和蛋白質(zhì)的分類和結(jié)構(gòu) 氨基酸的分類和結(jié)構(gòu)自然界氨基

3、酸種類很多，但組成蛋白質(zhì)的氨基酸僅20余種。根據(jù)氨基酸通式中R基團(tuán)極性的不同，可將氨基酸分為3類：非極性或疏水的氨基酸；極性但不帶電荷的氨基酸；在介質(zhì)中性條件下帶電荷的氨基酸；見表41。表中由于脯氨酸的結(jié)構(gòu)不符合通式，所以給出了它的全結(jié)構(gòu)式；第一類氨基酸的水溶性低于后兩類，這類氨基酸的疏水性隨著R側(cè)鏈的碳數(shù)增加而增加；第二類氨基酸含極性但不帶電荷的側(cè)鏈，它們能和水分子形成氫鍵，其中半胱氨酸和酪氨酸側(cè)鏈的極性最高，甘氨酸的最小；第三類氨基酸的側(cè)鏈在pH接近7時帶有電荷。隨著pH變化這些側(cè)鏈電荷可以通過質(zhì)子的得失而得失，這是蛋白質(zhì)具有兩性和等電點的基礎(chǔ)。表41 組成蛋白質(zhì)的主要氨基酸分類名稱常用縮

4、寫符號R基結(jié)構(gòu)三字符號單字符號R非極性丙氨酸AlaA纈氨酸ValV亮氨酸LeuL異亮氨酸IleI蛋氨酸MetM脯氨酸ProP苯丙氨酸PheF色氨酸TrpWR不帶電荷具極性甘氨酸GlyG-H絲氨酸SerS蘇氨酸ThrT半胱氨酸CysC酪氨酸TryY天冬酰胺AsnN谷氨酰胺GlnQ介質(zhì)近中性時R帶電荷賴氨酸LysK精氨酸ArgR組氨酸HisH天冬氨酸AspD谷氨酸GluE 蛋白質(zhì)的分類和結(jié)構(gòu)按照化學(xué)組成，蛋白質(zhì)通?？梢苑譃楹唵蔚鞍踪|(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)。簡單蛋白質(zhì)是水解后只產(chǎn)生氨基酸的蛋白質(zhì)；結(jié)合蛋白質(zhì)是水解后不僅產(chǎn)生氨基酸，還產(chǎn)生其他有機或無機化合物（如碳水化合物、脂質(zhì)、核酸、金屬離子等）的蛋白質(zhì)。結(jié)合

5、蛋白質(zhì)的非氨基酸部分稱為輔基。簡單蛋白質(zhì)（simpleproteins）可分為：清蛋白（albumins）：溶于水及稀鹽、稀酸或稀堿溶液，能被飽和硫酸銨所沉淀，加熱可凝固。廣泛存在于生物體內(nèi)，如血清蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白等。球蛋白（globulins）：不溶于水而溶于稀鹽、稀酸和稀堿溶液，能被半飽和硫酸銨所沉淀。普遍存在于生物體內(nèi)，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物種子球蛋白等。谷蛋白（glutelins）：不溶于水、乙醇及中性鹽溶液，但易溶于稀酸或稀堿。如米谷蛋白和麥谷蛋白等。醇溶谷蛋白（prolamines）：不溶于水及無水乙醇，但溶于7080乙醇、稀酸和稀堿。分子中脯氨酸和酰胺較多，非極性側(cè)

6、鏈遠(yuǎn)較極性側(cè)鏈多。這類蛋白質(zhì)主要存在于谷物種子中，如玉米醇溶蛋白、麥醇溶蛋白等。組蛋白（histones）：溶于水及稀酸，但為稀氨水所沉淀。分子中組氨酸、賴氨酸較多，分子呈堿性，如小牛胸腺組蛋白等。魚精蛋白（protamines）：溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中堿性氨基酸（精氨酸和賴氨酸）特別多，因此呈堿性，如鮭精蛋白等。硬蛋白（scleroprotein）：不溶于水、鹽、稀酸或稀堿。這類蛋白質(zhì)是動物體內(nèi)作為結(jié)締組織及保護(hù)功能的蛋白質(zhì)，如角蛋白、膠原、網(wǎng)硬蛋白和彈性蛋白等。根據(jù)輔基的不同，結(jié)合蛋白質(zhì)（conjugated proteins）可分為：核蛋白（nucleoproteins）：輔基

7、是核酸，如脫氧核糖核蛋白、核糖體、煙草花葉病毒等。脂蛋白（1ipoproteins）：與脂質(zhì)結(jié)合的蛋白質(zhì)。脂質(zhì)成分有磷脂、固醇和中性脂等，如血液中的1脂蛋白、卵黃球蛋白等。糖蛋白和黏蛋白（glycoproteins）：輔基成分為半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等中的一種或多種。糖蛋白可溶于堿性溶液中，如卵清蛋白、球蛋白、血清類黏蛋白等。磷蛋白（phosphoproteins）：磷酸基通過酯鍵與蛋白質(zhì)中的絲氨酸或蘇氨酸殘基側(cè)鏈的羥基相連，如酪蛋白、胃蛋白酶等。血紅素蛋白（hemoproteins）：輔基為血紅素。含鐵的如血紅蛋白、細(xì)胞色素c，含鎂的有葉綠蛋白，含銅的有血藍(lán)蛋白

8、等。黃素蛋白（flavoproteins）：輔基為黃素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脫氫酶、D氨基酸氧化酶等。金屬蛋白（metalioproteins）：與金屬直接結(jié)合的蛋白質(zhì)，如鐵蛋白含鐵，乙醇脫氫酶含鋅，黃嘌呤氧化酶含鉬和鐵等。蛋白質(zhì)按其分子形狀分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)兩大類。球狀蛋白質(zhì)，分子對稱性佳，外形接近球狀或橢球狀，溶解度較好，能結(jié)晶，大多數(shù)蛋白質(zhì)屬于這一類。纖維狀蛋白質(zhì)，對稱性差，分子類似細(xì)棒或纖維，它又可分成可溶性纖維狀蛋白質(zhì)，如肌球蛋白、血纖維蛋白原等和不溶性纖維狀蛋白質(zhì)，包括膠原、彈性蛋白、角蛋白以及絲心蛋白等。蛋白質(zhì)按其生物功能分為酶、運輸?shù)鞍踪|(zhì)、營養(yǎng)和貯存蛋白質(zhì)、收縮蛋白

9、質(zhì)或運動蛋白質(zhì)、結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)和防御蛋白質(zhì)。所有的由生物生產(chǎn)的蛋白質(zhì)在理論上都可以作為食品蛋白質(zhì)而加以利用，而實際上食品蛋白質(zhì)是那些易于消化、無毒、富有營養(yǎng)、在食品中具有一定功能性質(zhì)和來源豐富的蛋白質(zhì)。乳、肉、水產(chǎn)品、蛋、谷物、豆類和油料種子都是食品蛋白質(zhì)的主要來源。為了滿足人類對食品蛋白質(zhì)日益增長的需要，不僅要尋找新的食品蛋白質(zhì)資源和開發(fā)利用蛋白質(zhì)的技術(shù)方法，而且還應(yīng)提高對常規(guī)蛋白質(zhì)的利用率和性能的改進(jìn)，因此對蛋白質(zhì)的物理、化學(xué)、營養(yǎng)和功能性質(zhì)的了解，具有重要的實際意義。 維持蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力一個由多肽鏈折疊成的三維結(jié)構(gòu)的是十分復(fù)雜的。蛋白質(zhì)的天然構(gòu)象是一種熱力學(xué)狀態(tài)，在此狀態(tài)下各種有利的

10、相互作用達(dá)到最大，而不利的相互作用降到最小，于是蛋白質(zhì)分子的整個自由能具有最低值。影響蛋白質(zhì)折疊的作用力包括兩類：蛋白質(zhì)分子固有的作用力所形成的相互作用；受周圍溶劑影響的相互作用。范德華相互作用和空間相互作用屬于前者，而氫鍵、靜電相互作用和疏水基相互作用屬于后者(圖42)。圖42 維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的作用力A：氫鍵 B：空間相互作用 C：疏水作用力 D：雙硫鍵 E：靜電相互作用.1 空間作用力雖然和角在理論上具有360的轉(zhuǎn)動自由度，實際上由于氨基酸殘基側(cè)鏈原子的空間位阻使它們的轉(zhuǎn)動受到很大的限制。因此，多肽鏈的片段僅能采取有限形式的構(gòu)象。.2 范德華相互作用蛋白質(zhì)分子內(nèi)原子間存在范德華作用力。

11、另外，相互作用力的方式（吸引或排斥）與原子間的距離有關(guān)。就蛋白質(zhì)而論，這種相互作用力同樣與碳原子周圍轉(zhuǎn)角有關(guān)。距離大時不存在相互作用力，當(dāng)距離小時則可產(chǎn)生吸引力，距離更小時則產(chǎn)生排斥力。原子間存在的范德華作用力包括偶極誘導(dǎo)偶極和誘導(dǎo)偶極誘導(dǎo)偶極的相互作用和色散力。范德華相互作用是很弱的，隨原子間距離增加而迅速減小，當(dāng)該距離超過0.6nm時可忽略不計。各種原子對范德華相互作用能量的范圍從0.170.8 kJmol。在蛋白質(zhì)中，由于有許多原子對參與范德華相互作用，因此，它對于蛋白質(zhì)的折疊和穩(wěn)定性的貢獻(xiàn)是很顯著的。.3 氫鍵氫鍵是指以共價與一個電負(fù)性原子（例如N、O或S）相結(jié)合的氫原子同另一個電負(fù)性

12、原子之間的相互作用。在蛋白質(zhì)中，一個肽鍵的羰基與另一個肽鍵的NH的氫可以形成氫鍵。氫鍵距離OH約1.75，鍵能量約為840kJ/mol。氫鍵對于穩(wěn)定螺旋和折疊的二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)起著主要作用。氨基酸的極性基團(tuán)位于蛋白質(zhì)分子表面，可以和水分子形成許多個氫鍵，因此氫鍵有利于某些蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)保持穩(wěn)定和溶解度增加。.4 靜電相互作用力蛋白質(zhì)可以看成是多聚電解質(zhì)，因為氨基酸的側(cè)鏈（如天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸、賴氨酸、組氨酸、精氨酸、半胱氨酸）以及碳和氮末端氨基酸的可解離基團(tuán)參與酸堿平衡，肽鍵中的氨基和羧基在蛋白質(zhì)的離子性中只占很小的一部分?？山怆x的基團(tuán)能產(chǎn)生使二級結(jié)構(gòu)或三級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的吸引力或排斥力，例如

13、天冬氨酸和谷氨酸的和羧基、C末端氨基酸和羧基通常帶有負(fù)電荷；賴氨酸的氨基、N末端氨基酸的氨基、精氨酸的胍基和組氨酸的咪唑基等帶有正電荷。靜電相互作用能量范圍為4284kJ/mol。某些離子蛋白質(zhì)的相互作用有利于蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，蛋白質(zhì)Ca2+蛋白質(zhì)型的靜電相互作用力對維持酪蛋白膠束的穩(wěn)定性起著重要作用。在某些情況下，離子蛋白質(zhì)的復(fù)合物還可產(chǎn)生生物活性，像鐵的運載或酶活性。通常，離子在蛋白質(zhì)分子一定的位點上結(jié)合，過渡金屬離子（Cr、Mn、Fe、Cu、Zn、Hg等）可同時通過部分離子鍵與幾種氨基酸的咪唑基和巰基結(jié)合。.5 疏水作用力蛋白質(zhì)分子的極性相互作用是非常不穩(wěn)定的，蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性取決于能

14、否保持在一個非極性的環(huán)境中。驅(qū)動蛋白質(zhì)折疊的重要力量來自于非極性基團(tuán)的疏水作用力。在水溶液中，非極性基團(tuán)之間的疏水作用力是水與非極性基團(tuán)之間熱力學(xué)上不利的相互作用的結(jié)果。在水溶液中非極性基團(tuán)傾向于聚集，使得與水直接接觸的面積降至最低。水結(jié)構(gòu)誘導(dǎo)的水溶液中非極性基團(tuán)的相互作用被稱為疏水相互作用。在蛋白質(zhì)中，氨基酸殘基非極性側(cè)鏈之間的疏水作用力是蛋白質(zhì)折疊成獨特的三維結(jié)構(gòu)的主要因素。.6 二硫鍵二硫鍵是天然存在于蛋白質(zhì)中唯一的共價側(cè)鏈交聯(lián)，它們既能存在于分子內(nèi)，也能存在于分子間。在單體蛋白質(zhì)中，二硫鍵的形成是蛋白質(zhì)折疊的結(jié)果。當(dāng)兩個Cys殘基接近并適當(dāng)定向時，在分子氧的氧化作用下形成二硫鍵。二硫鍵

15、的形成能幫助穩(wěn)定蛋白質(zhì)的折疊結(jié)構(gòu)。某些蛋白質(zhì)含有半胱氨酸和胱氨酸殘基，能夠發(fā)生巰基和二硫鍵的交換反應(yīng)?？傊?，一個獨特的三維蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的形成是各種排斥和吸引的非共價相互作用以及幾個共價二硫鍵作用的結(jié)果。4.3 蛋白質(zhì)在食品加工中的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)（functionality）是指在食品加工、貯藏和銷售過程中蛋白質(zhì)對食品需宜特征做出貢獻(xiàn)的那些物理和化學(xué)性質(zhì)?？煞譃?個主要方面：（1）水化性質(zhì)取決于蛋白質(zhì)與水的相互作用，包括水的吸收與保留、濕潤性、溶脹、黏著性、分散性、溶解度和黏度等。（2）蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)相互作用有關(guān)的性質(zhì)指控制沉淀、膠凝和形成各種其它結(jié)構(gòu)時起作用的那些性質(zhì)。（3）表面性質(zhì)指與

16、蛋白質(zhì)表面張力、乳化作用、起泡特性有關(guān)的性質(zhì)。上述幾類性質(zhì)并不是完全獨立的，而是相互間存在一定的內(nèi)在聯(lián)系。如膠凝作用不僅包括蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)相互作用，而且還有蛋白質(zhì)一水相互作用；黏度和溶解度是蛋白質(zhì)一水和蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)的相互作用的共同結(jié)果。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)在食品中得到了極其廣泛的應(yīng)用，其意義十分重大。例如：制造蛋糕時就充分地利用了卵蛋白的乳化性、攪打起泡性和熱凝聚作用。蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)是在食品加工實踐、模型體系實驗和蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)特征和功能關(guān)系分析研究等多重基礎(chǔ)上逐步探明的。系統(tǒng)地測定各種食品蛋白質(zhì)（包括新開發(fā)的食品蛋白質(zhì)產(chǎn)品）的功能性質(zhì)有助于在食品加工業(yè)中正確地使用這些蛋白質(zhì)資源，而探明、解釋、把

17、握和改進(jìn)食品蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)就可研究一種新的食品配方和新的加工工藝。 水合作用.1 概述蛋白質(zhì)的水合作用（Hydration）也叫蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)（Hydration properties），是蛋白質(zhì)的肽鍵和氨基酸的側(cè)鏈與水分子間發(fā)生反應(yīng)的特性。蛋白質(zhì)在溶液中的構(gòu)象很大程度上與它和水合特性有關(guān)。蛋白質(zhì)的水合作用是一個逐步的過程，即首先形成化合水和鄰近水，再形成多分子層水，如若條件允許，蛋白質(zhì)將進(jìn)一步水化，這時表現(xiàn)為：蛋白質(zhì)吸水充分膨脹而不溶解，這種水化性質(zhì)通常叫膨潤性。蛋白質(zhì)在繼續(xù)水化中被水分散而逐漸變?yōu)槟z體溶液，具有這種水化特點的蛋白質(zhì)稱為可溶性蛋白。大多數(shù)食品為水合的固態(tài)體系。食品蛋白質(zhì)及

18、其它成分的物理化學(xué)和流變學(xué)性質(zhì)，不僅強烈地受到體系中水的影響，而且還受水分活度的影響。干的濃縮蛋白質(zhì)或離析物在應(yīng)用時必須水合，因此食品蛋白質(zhì)的水合和復(fù)水性質(zhì)具有重要的實際意義。.2 蛋白質(zhì)水合特性的測定方法蛋白質(zhì)成分的吸水性和持水容量的測定通常有以下四種方法。（1）相對濕度法（或平衡水分含量法）：測定一定水分活度時所吸收或丟失的水量，該方法用于評價蛋白粉的吸濕性和結(jié)塊現(xiàn)象。（2）溶脹法：將蛋白質(zhì)粉末置于下端連有刻度毛細(xì)管的沙蕊玻璃過濾器上，讓其自發(fā)地吸收過濾器下面毛細(xì)管中的水，即可測定水合作用的速度和程度，這種裝置稱為Baumann儀。（3）過量水法 ：使蛋白質(zhì)樣品同超過蛋白質(zhì)所能結(jié)合的過量水

19、接觸，隨后通過過濾、低速離心或擠壓，使過剩水分離。這種方法只適用于溶解度低的蛋白質(zhì)，對于含有可溶性蛋白質(zhì)的樣品必須進(jìn)行校正。（4）水飽和法：測定蛋白質(zhì)飽和溶液所需要的水量，如用離心法測定對水的最大保留性。方法（2）、（3）和（4）可用來測定結(jié)合水、不可凍結(jié)的水以及蛋白質(zhì)分子間借助于物理作用保持的毛細(xì)管水。幾種不同的蛋白質(zhì)的吸水量見圖圖4-3 幾種不同的蛋白質(zhì)的吸水曲線通常情況下，蛋白質(zhì)的溶解度數(shù)據(jù)對于確定從天然來源提取和純化蛋白質(zhì)的最佳條件以及分離蛋白質(zhì)的各個部分是非常有用的。溶解度也為蛋白質(zhì)的食用功能性提供了一個很好的指標(biāo)。蛋白質(zhì)能夠溶解，意味著它能極高程度地水合。測定蛋白質(zhì)的溶解度時應(yīng)注意

20、，多數(shù)情況下，蛋白質(zhì)的平衡溶解度的到達(dá)是緩慢的。.3影響蛋白質(zhì)水合作用的環(huán)境因素環(huán)境因素對水合作用有一定的影響，如蛋白質(zhì)的濃度、pH、溫度、水合時間、離子強度和其它組分的存在都是影響蛋白質(zhì)水合特性的主要因素。蛋白質(zhì)的總水吸附率隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加。pH值的改變會影響蛋白質(zhì)分子的解離和帶電性，從而改變蛋白質(zhì)的水合特性。在等電點下，蛋白質(zhì)荷電量凈值為零，蛋白質(zhì)間的相互作用最強，呈現(xiàn)最低水化和腫脹。例如，在宰后僵直期的生牛肉中，當(dāng)pH值從6.5下降至5.0（等電點）時，其持水力顯著下降，并導(dǎo)致生牛肉的多汁性和嫩度下降。高于或低于等電點pH值時，由于凈電荷和排斥力的增加使蛋白質(zhì)腫脹并結(jié)合較多的水。

21、溫度在040或50之間，蛋白質(zhì)的水合特性隨溫度的提高而提高，更高溫度下蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)破壞，常導(dǎo)致變性聚集。結(jié)合水的含量雖受溫度的影響不大，但氫鍵結(jié)合水和表面結(jié)合水隨溫度升高一般下降，可溶性也可能下降。另一方面，結(jié)構(gòu)很緊密和原來難溶的蛋白質(zhì)被加熱處理時，可能導(dǎo)致內(nèi)部疏水基團(tuán)暴露而改變水合特性。對于某些蛋白質(zhì)，加熱時形成不可逆凝膠，干燥后網(wǎng)眼結(jié)構(gòu)保持，產(chǎn)生的毛細(xì)管作用力會提高蛋白質(zhì)的吸水能力。離子的種類和濃度對蛋白質(zhì)吸水性、腫脹和溶解度也有很大的影響。鹽類和氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)通常同水發(fā)生競爭性結(jié)合，在低鹽濃度時，離子同蛋白質(zhì)荷電基團(tuán)相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，從而有助于蛋白質(zhì)水化和提

22、高其溶解度，這叫鹽溶效應(yīng)。當(dāng)鹽濃度更高時，由于離子的水化作用爭奪了水，導(dǎo)致蛋白質(zhì)“脫水”，從而降低其溶解度，這叫做鹽析效應(yīng)。在食品中用于提高蛋白質(zhì)水化能力的中性鹽主要是NaCl，但也常用（NH4）2SO4和NaCl來沉淀蛋白質(zhì)。食品中也常用磷酸鹽改變蛋白質(zhì)的水化性質(zhì)，其作用機制與前兩種鹽不同，它是與蛋白質(zhì)中結(jié)合或絡(luò)合的Ca2+、Mg2+等離子結(jié)合而使蛋白質(zhì)的側(cè)鏈羧基轉(zhuǎn)為Na+、K+、和NH4+鹽基或游離負(fù)離子的形式，從而提高蛋白質(zhì)的水化能力，例如在肉制品中添加0.2%左右的聚磷酸鹽可增加其持水力。蛋白質(zhì)吸附和保持水的能力對各種食品的質(zhì)地和性質(zhì)起著重要的作用，尤其是對碎肉和面團(tuán)。如果蛋白質(zhì)不溶解

23、，則因吸水性會導(dǎo)致膨脹，這會影響它的質(zhì)構(gòu)、粘度和粘著力等特性。蛋白質(zhì)的其它功能性質(zhì)（如乳化、膠凝）也可使食品產(chǎn)生需宜的特性。.4 蛋白質(zhì)的水合作用與其食用功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)主要用溶解度、吸水能力和持水性表示。但這三種性質(zhì)不是相互一致的，不同食品對這些水合特性的要求不同。在制作蛋白飲料時，要求溶液透明、澄清或為穩(wěn)定的乳狀液，還要求黏度低。這就要求蛋白質(zhì)溶解度高，pH、離子強度和溫度必須在較大范圍內(nèi)穩(wěn)定，在此范圍內(nèi)蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)應(yīng)相對穩(wěn)定而不聚集沉淀。當(dāng)向肉制品、面包或干酪等食品中添加大豆蛋白時，蛋白質(zhì)的吸水性便成為一個重要問題。應(yīng)通過改變pH或加入中性鹽及控制添加量以確保制品即使受熱也

24、能保持充足水分，因為只有保持肉汁，肉制品才能有良好的口感和風(fēng)味。乳清蛋白質(zhì)、酪蛋白和其他的蛋白質(zhì)必須具有相當(dāng)高的最初溶解度才能在乳狀液、泡沫和凝膠中表現(xiàn)出良好的功能性質(zhì)。正因為如此，工業(yè)上生產(chǎn)等電點干酪素雖然容易，但這種產(chǎn)品用途有限，應(yīng)將其轉(zhuǎn)化為酪蛋白的鈉鹽或鉀鹽并在低溫下濃縮干燥，這樣生產(chǎn)的產(chǎn)品才具有更好的水分散性和較好的乳化性質(zhì)。初始溶解性高的主要優(yōu)點是在水中分散快，形成一良好的和分散的膠體體系，并具有均一的宏觀結(jié)構(gòu)和潤滑的質(zhì)構(gòu)。此外，初始溶解性有助于蛋白質(zhì)擴散到氣/水和油/水界面，提高它的表面活性。 溶解度蛋白質(zhì)的溶解度（solubility）是蛋白質(zhì)一蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)一溶劑相互作用達(dá)到平

25、衡的熱力學(xué)表現(xiàn)形式。Bigelow認(rèn)為蛋白質(zhì)的溶解度與氨基酸殘基的疏水性有關(guān)，疏水性越小蛋白質(zhì)的溶解度越大。蛋白質(zhì)的溶解性，可用水溶性蛋白質(zhì)（WSP）、水可分散蛋白（WDP）、蛋白質(zhì)分散性指標(biāo)（PDl）、氮溶解性指標(biāo)（NSl）來評價；其中PDI和NSI已是美國油脂化學(xué)家協(xié)會采納的法定評價方法。蛋白質(zhì)的溶解度大小還與pH值、離子強度、溫度和蛋白質(zhì)濃度有關(guān)。大多數(shù)食品蛋白質(zhì)的溶解度pH值圖是一條U形曲線，最低溶解度出現(xiàn)在蛋白質(zhì)的等電點附近。在低于和高于等電點pH值時，蛋白質(zhì)分別帶有凈的正電荷或凈的負(fù)電荷，帶電的氨基酸殘基的靜電推斥和水合作用促進(jìn)了蛋白質(zhì)的溶解。但乳球蛋白（pI5.2）和牛血清清蛋白

26、（pI4.8）即使在它們的等電點時，仍然是高度溶解的，這是因為其分子中表面親水性殘基的數(shù)量遠(yuǎn)高于疏水性殘基數(shù)量。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)在堿性pH89是高度溶解的，因此總是在此pH值范圍從植物資源中提取蛋白質(zhì)，然后在pH4.54.8處采用等電點沉淀法從提取液中回收蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)在鹽溶液中的溶解度一般遵循下列關(guān)系:1g（SSo）KsCs式中：S和S。分別代表蛋白質(zhì)在鹽溶液和水中的溶解度；Ks代表鹽析常數(shù)（對鹽析類鹽Ks是正值，而對鹽溶類鹽Ks是負(fù)值）；Cs代表鹽的摩爾濃度；是常數(shù)。在低離子強度（1.0時，鹽對蛋白質(zhì)溶解度具有特異的離子效應(yīng)，硫酸鹽和氟化物（鹽）逐漸降低蛋白質(zhì)的溶解度（鹽析salting

27、out），硫氰酸鹽和過氯酸鹽逐漸提高蛋白質(zhì)的溶解度（鹽溶salting in）。在相同的離子強度時，各種離子對蛋白質(zhì)溶解度的相對影響遵循Hofmeister系列規(guī)律，陰離子提高蛋白質(zhì)溶解度的能力按下列順序：SO42- F- Cl- Br- I- ClO4- SCN-，陽離子降低蛋白質(zhì)溶解度的能力按下列順序：NH4+ K+ Na+ Li+ Mg2+ 半胱氨酸胱氨酸色氨酸，其氧化反應(yīng)見圖4-10。圖4-10 蛋白質(zhì)中幾種氨基酸殘基的氧化反應(yīng)蛋氨酸氧化的主要產(chǎn)物為亞砜、砜，亞砜在人體內(nèi)還可以還原被利用，但砜就不能利用。半胱氨酸的氧化產(chǎn)物按氧化程度從小到大依次為半胱氨酸次磺酸、半胱氨酸亞磺酸與半胱氨酸

28、磺酸，以上產(chǎn)物中半胱氨酸次磺酸還可以部分還原被人體所利用，而后兩者則不能被利用。胱氨酸的氧化產(chǎn)物亦為砜類化合物。色氨酸的氧化產(chǎn)物由于氧化劑的不同而不同，其中已發(fā)現(xiàn)的氧化產(chǎn)物之一，甲酰犬尿氨酸是一種致癌物。氨基酸殘基的氧化明顯的改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與風(fēng)味，損失蛋白質(zhì)營養(yǎng)，形成有毒物質(zhì)，因此顯著氧化了的蛋白質(zhì)不宜食用。機械處理的影響機械處理對食品中的蛋白質(zhì)有較大的影響，如充分干磨的蛋白質(zhì)粉或濃縮物可形成小的顆粒和大的表面積，與未磨細(xì)的對應(yīng)物相比，它提高了吸水性、蛋白質(zhì)溶解度、脂肪的吸收和起泡性。 蛋白質(zhì)懸濁液或溶液體系在強剪切力的作用下（例如牛乳均質(zhì)）可使蛋白質(zhì)聚集體（膠束）碎裂成亞單位，這種處理一般

29、可提高蛋白質(zhì)的乳化能力。在空氣水界面施加剪切力，通常會引起蛋白質(zhì)變性和聚集，而部分蛋白質(zhì)變性可以使泡沫變得更穩(wěn)定。某些蛋白質(zhì)，例如過度攪打雞卵蛋白時會發(fā)生蛋白質(zhì)聚集，使形成泡沫的能力和泡沫穩(wěn)定性降低。機械力同樣對蛋白質(zhì)質(zhì)構(gòu)化過程起重要作用，例如面團(tuán)受擠壓加工時，剪切力能促使蛋白質(zhì)改變分子的定向排列、二硫鍵交換和蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)的形成。酶處理引起的變化食品加工中常常用到酶制劑對食物原料進(jìn)行處理，例如，從油料種子中分離蛋白質(zhì)；制備濃縮魚蛋白質(zhì)；改進(jìn)明膠生產(chǎn)工藝；凝乳酶和其他蛋白酶應(yīng)用于干酪生產(chǎn)；從加工肉制品的下腳料中回收蛋白質(zhì)和對豬（牛）血蛋白質(zhì)進(jìn)行酶法改性脫色等。蛋白質(zhì)經(jīng)蛋白酶的作用最終可水解為氨基酸

30、。蛋白酶可以作為食品添加劑用來改善食品的質(zhì)量。如以蛋白酶為主要成分配制的肉類嫩化劑；啤酒生產(chǎn)的浸麥過程中，添加蛋白酶（主要為木瓜蛋白酶和細(xì)菌蛋白酶），提高麥汁氨基氮的含量，從而提高發(fā)酵能力，加快發(fā)酵速度，加速啤酒成熟；用羧肽酶A來除去蛋白水解物中的苦味肽等等。 專一的化學(xué)改性改變天然動、植物蛋白質(zhì)的物化性和功能性，以滿足食品加工和食品營養(yǎng)性的需要，已成為食品科學(xué)家研究的課題。目前，用于蛋白質(zhì)改性的方法大致有如下幾種：（1）選擇合適的酶水解蛋白質(zhì)為肽化合物；（2）用醋酸酐或琥珀酸酐進(jìn)行?；磻?yīng)；（3）增加蛋白質(zhì)分子中親水性基團(tuán)。.1蛋白質(zhì)有限水解處理水解蛋白質(zhì)為肽化合物有三條途徑：即酸水解、堿

31、水解和酶水解。三種方法相比，酶水解蛋白質(zhì)具有水解時間短，產(chǎn)物顏色淺，容易控制水解產(chǎn)物分子量的大小等優(yōu)點。常用于水解蛋白質(zhì)的酶有木瓜蛋白酶、胰蛋白酶和胃蛋白酶。從食品角度考慮，蛋白質(zhì)水解產(chǎn)物不要求生成氨基酸，只要水解為平均分子量900道爾頓的低聚肽即可。為了提高果汁飲料的營養(yǎng)價值，常常添加牛奶水解蛋白。牛奶水解蛋白與原料奶相比，營養(yǎng)價值略有下降，但其在中性或酸性介質(zhì)中都是100%溶解的。因此用它制的果汁飲料仍是透明清澈的。牛奶水解蛋白還可以作為胃和食道疾病嚴(yán)重的病人的療效食品，牛奶本身營養(yǎng)價值較高，水解后成為極易消化和吸收的食物，非常適合于上述病人使用。.2 蛋白質(zhì)的?；磻?yīng)蛋白質(zhì)的?；磻?yīng)

32、是在堿性介質(zhì)中，用醋酸酐或琥珀酸酐完成的，此時中性的乙?；蜿庪x子型的琥珀酸?；Y(jié)合在蛋白質(zhì)分子中親核的殘基（如氨基、巰基、酚基、瞇唑基等）上。引入大體積的乙?；蜱晁岣?，由于蛋白質(zhì)的凈負(fù)電荷增加、分子伸展，離解為亞單位的趨勢增加，所以，溶解度、乳化力和脂肪吸收容量都能獲得改善。如燕麥蛋白質(zhì)經(jīng)酰基化后，功能性大為改善，結(jié)果見表4-3。表3 酰基化的燕麥蛋白質(zhì)功能性比較樣品 乳化活性指數(shù)（m2/g）乳液穩(wěn)定性（%） 持水能力 脂肪結(jié)合力 堆積密度（g/ml）燕麥蛋白 32.3 24.6 1.82.0 127.2 0.45乙?；帑湹鞍?40.2 31.0 2.02.2 166.4 0.50琥

33、珀?；帑湹鞍?44.2 33.9 3.23.4 141.9 0.52乳清蛋白 52.2 17.8 0.81.0 113.3 燕麥蛋白?；螅榛钚灾笖?shù)和乳液穩(wěn)定性都比沒有?；蟠?，其中琥珀?；挠直纫阴；蟠?。?；芴岣叩鞍踪|(zhì)的持水性和脂肪結(jié)合力，這是由于所接上去的羰基與鄰近原存在的羰基之間產(chǎn)生了靜電排斥作用，引起蛋白質(zhì)分子伸展，增加與水結(jié)合的機會。類似情況，在酰基化的豌豆蛋白質(zhì)中也同樣觀察到。?；帑湹鞍踪|(zhì)的溶解度一般比未酰基化后大，但在pH3.0的介質(zhì)中，接入?；慷嗟臉悠啡芙舛鹊陀邗；暗臉悠贰Ａ硗忡牾；瘯r無論加入酰基試劑多少，此時溶解度比原始樣的低。蛋白質(zhì)?；磻?yīng)還能

34、除去一些抗?fàn)I養(yǎng)因子，如豆類食物中的植酸，主要是因為蛋白質(zhì)接入?；噭┖髮Φ鞍踪|(zhì)植酸的結(jié)合產(chǎn)生了較大位阻，植酸蛋白質(zhì)礦物質(zhì)三元結(jié)合物的穩(wěn)定性遭到破壞，其離解為可溶性的蛋白質(zhì)鹽和不溶性的植酸鈣。蛋白質(zhì)酰基化處理的方法：取豆類蛋白質(zhì)分離物加水調(diào)成10(WV)分散體系，加入琥珀酸酐（0.01830.186g/g蛋白質(zhì)）或乙酰酐(0.01830.186g/g蛋白質(zhì))，用氫氧化鈉調(diào)整pH8.5，室溫下進(jìn)行?；磻?yīng)1hr，離心，取上清液，用鹽酸調(diào)整pH3.03.5，攪拌15min，使蛋白質(zhì)析出。然后于1000g下離心25min，棄去上清液，沉淀用去離子水洗滌兩次，離心，棄去洗滌水。沉淀物用冷凍干燥或真空干

35、燥，粉碎成能通過100目的粉末即為植酸含量低且功能性得到改善的豆類蛋白質(zhì)。.3 蛋白質(zhì)分子中添加親水性基團(tuán)在蛋白質(zhì)分子中增加親水性基團(tuán)的方法有兩種：一是在蛋白質(zhì)本身分子中脫去氨基，如將谷氨酰氨和天冬酰氨基轉(zhuǎn)化為谷氨?；吞於；?；二是在蛋白質(zhì)分子中接入親水性氨基酸殘基、糖基或磷酸根。在小麥和谷類食物的蛋白質(zhì)分子中谷氨酰基可占總氨基酸量的很大比例，有的多到13。它對蛋白質(zhì)性質(zhì)有很大影響。在高溫下，保持pH89，可完成天冬氨酰氨的脫氨作用。蛋白質(zhì)的磷酸化也可用于改善蛋白質(zhì)功能性。大豆分離蛋白用3%三磷酸鈉于35下保溫3.5hr處理后，大豆蛋白的等電點由pH4.5變化為3.9，大豆蛋白的功能特性如水

36、溶性、乳化能力、發(fā)泡能力和持水能力也有了很大的改善。4.5 常見食品蛋白質(zhì) 肉類蛋白質(zhì)肉類是食物蛋白質(zhì)的主要來源。肉類蛋白質(zhì)主要存在于肌肉組織中，以牛、羊、雞、鴨肉等最為重要，肌肉組織中蛋白質(zhì)含量為20%左右。肉類中的蛋白質(zhì)可分為肌原纖維蛋白質(zhì)、肌漿蛋白質(zhì)和基質(zhì)蛋白質(zhì)。這三類蛋白質(zhì)在溶解性質(zhì)上存在著顯著的差別，采用水或低離子強度的緩沖液（0.15molL或更低濃度）能將肌漿蛋白質(zhì)提取出來，提取肌原纖維蛋白質(zhì)則需要采用更高濃度的鹽溶液，而基質(zhì)蛋白質(zhì)則是不溶解的。肌漿蛋白質(zhì)主要有肌溶蛋白和球蛋白X兩大類，占肌肉蛋白質(zhì)總量的2030。肌溶蛋白溶于水，在5565變性凝固；球蛋白X溶于鹽溶液，在50時變

37、性凝固。此外，肌漿蛋白質(zhì)中還包括有少量的使肌肉呈現(xiàn)紅色的肌紅蛋白。肌原纖維蛋白質(zhì)(亦稱為肌肉的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì))，包括肌球蛋白（即肌凝蛋白）、肌動蛋白（即肌纖蛋白）、肌動球蛋白（即肌纖凝蛋白）和肌原球蛋白等，這些蛋白質(zhì)占肌肉蛋白質(zhì)總量的5153。其中，肌球蛋白溶于鹽溶液，其變性開始溫度是30，肌球蛋白占肌原纖維蛋白質(zhì)的55，是肉中含量最多的一種蛋白質(zhì)。在屠宰以后的成熟過程中，肌球蛋白與肌動蛋白結(jié)合成肌動球蛋白，肌動球蛋白溶于鹽溶液中，其變性凝固的溫度是4550。由于肌原纖維蛋白質(zhì)溶于一定濃度的鹽溶液，所以也稱鹽溶性肌肉蛋白質(zhì)?；|(zhì)蛋白質(zhì)主要有膠原蛋白和彈性蛋白，都屬于硬蛋白類，不溶于水和鹽溶液。 膠

38、原和明膠膠原蛋白(collagen)分布于動物的筋、腱、皮、血管、軟骨和肌肉中，一般占動物蛋白質(zhì)的1/3強，在肉蛋白的功能性質(zhì)中起著重要作用。膠原蛋白含氮量較高，不含色氨酸、胱氨酸和半胱氨酸，酪氨酸和蛋氨酸含量也比較少，但含有豐富的羥脯氨酸(10)和脯氨酸，甘氨酸含量更豐富(約33)，還含有羥賴氨酸。因此膠原屬于不完全蛋白質(zhì)。這種特殊的氨基酸組成是膠原蛋白特殊結(jié)構(gòu)的重要基礎(chǔ)，現(xiàn)已發(fā)現(xiàn)，I型膠原(一種膠原蛋白亞基)中96的肽段都是由GlyXY三聯(lián)體重復(fù)順序組成，其中X常為Pro(脯氨酸)，而Y常為Hyp(羥脯氨酸)。膠原蛋白可以鏈間和鏈內(nèi)共價交聯(lián)，從而改變了肉的堅韌性，陸生動物比魚類的肌肉堅韌，

39、老動物肉比小動物肉堅韌就是其交聯(lián)度提高造成的。在膠原蛋白肽鏈間的交聯(lián)過程中，首先是膠原蛋白肽鏈的末端非螺旋區(qū)的賴氨酸和羥賴氨酸殘基的-氨基在賴氨酸氧化酶作用下氧化脫氨形成醛基，醛基賴氨酸和醛基羥賴氨酸殘基再與其他賴氨酸殘基反應(yīng)并經(jīng)重排而產(chǎn)生脫氫賴氨酰正亮氨酸和賴氨酰-5-酮正亮氨酸，而賴氨酰-5-酮正亮氨酸還可以繼續(xù)縮合和環(huán)化形成三條鏈間的吡啶交聯(lián)。這些交聯(lián)作用的結(jié)果形成了具有高抗張強度的三維膠原蛋白纖維，從而使肌腱、韌帶、軟骨、血管和肌肉的強韌性提高。天然膠原蛋白不溶于水、稀酸和稀堿，蛋白酶對它的作用也很弱。它在水中膨脹，可使重量增加0.51倍。膠原蛋白在水中加熱時，由于氫鍵斷裂和蛋白質(zhì)空間

40、結(jié)構(gòu)的破壞，膠原變性（三股螺旋分離），變成水溶性物質(zhì)明膠(glutin)。 乳蛋白質(zhì)乳是哺乳動物的乳腺分泌物，其蛋白質(zhì)組成因動物種類而異。牛乳由三個不同的相組成：連續(xù)的水溶液（乳清），分散的脂肪球和以酪蛋白為主的固體膠粒。乳蛋白質(zhì)同時存在于各相中。（1）酪蛋白酪蛋白(casein)以固體微膠粒的形式分散于乳清中，是乳中含量最多的蛋白質(zhì)，約占乳蛋白總量的80%82%。酪蛋白屬于結(jié)合蛋白質(zhì)，是典型的磷蛋白。酪蛋白雖然是一種兩性電解質(zhì)，但是具有明顯的酸性，所以在化學(xué)上常把酪蛋白看成是一種酸性物質(zhì)。酪蛋白含有4種蛋白亞基，即s1-，s2-，-，-酪蛋白，它們的比例約為3131，隨遺傳類型不同而略有變化

41、。s1-和s2-酪蛋白的分子質(zhì)量相似，約23,500，等電點也都是pH5.1，s2-酪蛋白僅略為更親水一些，兩者共占總酪蛋白的48。從一級結(jié)構(gòu)看，它們含有非常均衡分布的親水殘基和非極性殘基，很少含半胱氨酸和脯氨酸，成簇的磷酸絲氨酸殘基分布在第4080位氨基酸肽之間，C末端部分相當(dāng)疏水。這種結(jié)構(gòu)特點使其形成較多螺旋和-折疊片二級結(jié)構(gòu)，并且易和二價金屬鈣發(fā)生結(jié)合，鈣離子濃度高時不溶解。-酪蛋白分子質(zhì)量約24,000，它占酪蛋白的3035，等電點為pH 5.3，-酪蛋白高度疏水，但它的N末端含有較多親水基，因此它的兩親性使其可作為一個乳化劑。在中性pH下加熱，-酪蛋白會形成線團(tuán)狀的聚集體。-酪蛋白占

42、酪蛋白的15，分子質(zhì)量為19,000，等電點在pH 3.74.2之間。它含有半胱氨酸并可通過二硫鍵形成多聚體，雖然它只含有一個磷酸化殘基，但它含有碳水化合物成分，這提高了其親水性。酪蛋白與鈣結(jié)合形成酪蛋白酸鈣，再與磷酸鈣構(gòu)成酪蛋白酸鈣一磷酸鈣復(fù)合體，復(fù)合體與水形成懸濁狀膠體（酪蛋白膠團(tuán)）存在于鮮乳（pH 6.7）中。酪蛋白膠團(tuán)在牛乳中比較穩(wěn)定，但經(jīng)凍結(jié)或加熱等處理，也會發(fā)生凝膠現(xiàn)象。130加熱經(jīng)數(shù)分鐘，酪蛋白變性而凝固沉淀。添加酸或凝乳酶，酪蛋白膠粒的穩(wěn)定性被破壞而凝固，干酪就是利用凝乳酶對酪蛋白的凝固作用而制成的。（2）乳清蛋白 牛乳中酪蛋白凝固以后，從中分離出的清液即為乳清(whey)，存

43、在于乳清中的蛋白質(zhì)稱為乳清蛋白，乳清蛋白有許多組分，其中最主要的是-乳球蛋白和-乳清蛋白。-乳球蛋白 約占乳清蛋白質(zhì)的50，僅存在于pH3.5以下和7.5以上的乳清中，在pH 3.57.5之間則以二聚體形式存在。-乳球蛋白是一種簡單蛋白質(zhì)，含有游離的一SH基，牛奶加熱產(chǎn)生氣味可能與它有關(guān)。加熱、增加鈣離子濃度或pH值超過8.6等都能使它變性。-乳清蛋白 -乳清蛋白在乳清蛋白中占25，比較穩(wěn)定。分子中含有4個二硫鍵，但不含游離一SH基。乳清中還有血清清蛋白、免疫球蛋白和酶等其他蛋白質(zhì)。血清蛋白是大分子球形蛋白質(zhì)，相對分子質(zhì)量66 ,000，含有17個二硫鍵和1個半胱氨酸殘基，該蛋白結(jié)合著一些脂類

44、和風(fēng)味物，而這些物質(zhì)有利于其耐變性力的提高。免疫球蛋白相對分子質(zhì)量大到150,000950, 000，它是熱不穩(wěn)定球蛋白，對乳清蛋白的功能性質(zhì)有一定影響。（3）脂肪球膜蛋白質(zhì) 乳脂肪球周圍的薄膜是由蛋白質(zhì)、磷脂、高熔點甘油三酸酯，甾醇、維生素、金屬、酶類及結(jié)合水等化合物構(gòu)成，其中起主導(dǎo)作用均是卵磷脂一蛋白質(zhì)絡(luò)合物。這層膜控制著牛乳中脂肪水分散體系的穩(wěn)定性。 卵蛋白質(zhì).1 卵蛋白質(zhì)的組成雞蛋可以作為卵類的代表，全蛋中蛋白質(zhì)約占9%，蛋清中蛋白質(zhì)約占10.6%，蛋黃中蛋白質(zhì)約占16.6%，蛋清、蛋黃中蛋白質(zhì)組成見表4-4、4-5。 表4-4 雞蛋清蛋白質(zhì)組成組 成 占總固體 等電點 特 性卵清蛋白

45、(ovalbumin) 54 4.6 易變性，含巰基伴清蛋白(conalbumin) 13 6.0 與鐵復(fù)合，能抗微生物卵類黏蛋白(ovomucoid) 11 4.3 能抑制胰蛋白酶溶菌酶(1ysozyme) 3.5 10.7 為分解多糖的酶，抗微生物卵黏蛋白(ovomucin) 1.5 具黏性，含唾液酸，能與病毒作用黃素蛋白一脫輔基蛋白 0.8 4.1 與核黃素結(jié)合(flovoprotein-apoprotein)蛋白酶抑制劑 0.1 5.2 抑制細(xì)菌蛋白酶(proteinase inhibitor) 抗生物素(avidin) 0.05 9.5 與生物素結(jié)合，抗微生物未確定的蛋白質(zhì)成分 8

46、5.5，7.5 主要為球蛋白(unidentified proteins) 非蛋白質(zhì)氮(nonprotein) 8 8.0，9.0 其中一半為糖和鹽(性質(zhì)不明確) 表4-5 雞蛋黃蛋白質(zhì)組成組 成 占卵黃固體 特 性卵黃蛋白 5 含有酶，性質(zhì)不明卵黃高磷蛋白 7 含10%的磷卵黃脂蛋白 21 乳化劑.2 卵蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)從雞蛋蛋白質(zhì)的組成可以看出，雞蛋清蛋白質(zhì)中有些具有獨特的功能性質(zhì)，如雞蛋清中由于存在溶菌酶、抗生物素蛋白、免疫球蛋白和蛋白酶抑制劑等，能抑制微生物生長，這對雞蛋的貯藏是十分有利，因為它們將易受微生物侵染的蛋黃保護(hù)起來。我國中醫(yī)外科常用蛋清調(diào)制藥物用于貼瘡的膏藥，正是這種功能的

47、應(yīng)用實例之一。雞蛋清中的卵清蛋白、伴清蛋白和卵類黏蛋白都是易熱變性蛋白質(zhì)，這些蛋白質(zhì)的存在使雞蛋清在受熱后產(chǎn)生半固體的膠狀，但由于這種半固體膠體不耐冷凍，因此不要將煮制的蛋放在冷凍條件下貯存。雞蛋清中的卵黏蛋白和球蛋白是分子質(zhì)量很大的蛋白質(zhì)，它們具有良好的攪打起泡性，食品中常用鮮蛋或鮮蛋清來形成泡沫。在焙烤過程中還發(fā)現(xiàn)，僅由卵粘蛋白形成的泡沫在焙烤過程中易破裂，而加人少量溶菌酶后卻對形成的泡沫有保護(hù)作用。皮蛋的加工，利用了堿對卵蛋白質(zhì)的部分變性和水解，產(chǎn)生黑褐色并透明的蛋清凝膠，蛋黃這時也變成黑色稠糊或半塑狀。 蛋黃中的蛋白質(zhì)也具有凝膠性質(zhì)，這在煮蛋和煎蛋中最重要，但蛋黃蛋白更重要的性質(zhì)是它們

48、的乳化性，這對保持焙烤食品的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)具有重要意義。蛋黃蛋白質(zhì)作乳化劑的另一個典型例子是生產(chǎn)蛋黃醬，蛋黃醬是色拉油、少量水、少量芥茉和蛋黃及鹽等調(diào)味品的均勻混合物，在制作過程中通過攪拌，蛋黃蛋白質(zhì)就發(fā)揮其乳化作用而使混合物變?yōu)榫鶆蛉榛娜闋铙w系。.3 卵蛋白質(zhì)在加工中的變化蛋清在巴氏殺菌中，如果溫度超過60，會造成熱變性而降低其攪打起泡力。在pH7時卵白蛋白、卵類粘蛋白、卵粘蛋白和溶菌酶對60以下加熱是穩(wěn)定的，最不耐熱的伴白蛋白，此時也基本穩(wěn)定，因此，蛋清的巴氏殺菌應(yīng)控制在60以下。另外，外加六偏磷酸鈉（2%）可提高伴清蛋白的熱穩(wěn)定性。蛋黃也不耐高溫，在60或更高溫下，蛋黃中的蛋白質(zhì)和脂蛋白就產(chǎn)

49、生顯著變化。在利用噴霧干燥工藝制做全蛋粉時，由于蛋清和蛋黃中的部分蛋白質(zhì)受熱變性，造成蛋白質(zhì)的分散度、溶解度、起泡力等功能性質(zhì)下降，產(chǎn)品顏色和風(fēng)味也變劣。為了防止這種不利變化，在噴霧干燥前向全蛋糊中加入少量蔗糖或玉米糖漿，可以部分減緩蛋白質(zhì)受熱變性。 蛋黃制品不應(yīng)在一6以下凍藏。否則解凍后的產(chǎn)品粘度增大，這是過渡冷凍造成了蛋黃中蛋白質(zhì)發(fā)生凝膠作用。一旦發(fā)生這種作用，蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)就會下降。例如用這種蛋黃制作蛋糕時，產(chǎn)品網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)失常，蛋糕體積變小。對于這種變化，可通過向預(yù)冷蛋黃中加入蔗糖、葡萄糖或半乳糖來抑制，也可應(yīng)用膠體磨處理而使“凝膠作用”減輕。加入NaCl，產(chǎn)品粘度會增加，但遠(yuǎn)不是促進(jìn)“

50、凝膠作用”而引起，實際上的效果正好相反，能阻止“凝膠作用”。鮮蛋在貯放中質(zhì)量會不斷下降。應(yīng)當(dāng)強調(diào)下列變化的作用：貯藏中蛋內(nèi)的蛋白質(zhì)會受天然存在的蛋白酶的作用而造成蛋清部分稀化，蛋內(nèi)的CO2和水分會通過氣孔向外散失，結(jié)果蛋清pH從7.6升至最大值9.7，蛋黃pH從6升至6.4左右，稠厚蛋清的凝膠結(jié)構(gòu)部分破壞，蛋黃向外膨脹擴散，氣室變大。卵粘蛋白的糖苷鍵受某種作用而部分被切開是蛋清變稀的最合理解釋，蛋清膠態(tài)結(jié)構(gòu)的破壞應(yīng)與pH變化有關(guān)，蛋黃膨脹的一個原因可能是蛋清水分向蛋黃轉(zhuǎn)移所致。糖蛋白的糖苷鍵究竟因何斷裂?是否主要是因pH上升時發(fā)生一消除反應(yīng)而引起？這些問題還有待深入研究。 魚肉中的蛋白質(zhì)魚肉中

51、蛋白質(zhì)的含量因魚的種類及年齡不同而異，含102l。魚肉中蛋白質(zhì)與畜禽肉類中的蛋白質(zhì)一樣，可分為3類：肌漿蛋白、肌原纖維蛋白和基質(zhì)蛋白。魚的骨骼肌是一種短纖維，它們排列在結(jié)締組織（基質(zhì)蛋白）的片層之中，但魚肉中結(jié)締組織的含量要比畜禽肉少，而且纖維也較短，因而魚肉更為嫩軟。魚肉的肌原纖維與畜禽肉類中相似，為細(xì)條紋狀，并且所含的蛋白質(zhì)如肌球蛋白、肌動蛋白、肌動球蛋白等也很相似，但魚肉中的肌動球蛋白十分不穩(wěn)定，在加工和貯存過程中很容易發(fā)生變化，即使在冷凍保存中，肌動球蛋白也會逐漸變成不溶性的而增加了魚肉的硬度。如肌動球蛋白當(dāng)貯存在稀的中性溶液中時很快發(fā)生變性并可逐步凝聚而形成不同濃度的二聚體、三聚體或

52、更高的聚合體，但大部分是部分凝聚，而只有少部分是全部凝聚，這可能是引起魚肉不穩(wěn)定的主要因素之一。谷物類蛋白質(zhì)成熟、干燥的谷粒，其蛋白質(zhì)含量依種類不同，在620之間。谷類又因去胚、麩及研磨而損失少量蛋白質(zhì)。種核外面往往包著一層保護(hù)組織，不易為人消化，而要將其中的蛋白質(zhì)分離出來也很困難，故僅宜用作飼料，而內(nèi)胚乳蛋白常被用作人類食品。.1小麥蛋白面粉主要成分是小麥的內(nèi)胚乳，其淀粉粒包埋在蛋白質(zhì)基質(zhì)中。麥醇溶蛋白（Gliadin）和麥谷蛋白（Glutenin）占蛋白質(zhì)總量的8085，比例約為11，兩者與水混合后就能形成具有粘性和彈性的面筋蛋白（Gluten），它能使面包中的其它成分如淀粉、氣泡粘在一起

53、，是形成面包空隙結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)。非面筋的清蛋白和球蛋白占面粉蛋白質(zhì)總量的1520，它們能溶于水，具凝聚性和發(fā)泡性。小麥蛋白缺乏賴氨酸，所以與玉米一樣，不是一種良好的蛋白質(zhì)來源。但若能配以牛乳或其它蛋白，就可補其不足。 小麥面筋中的二硫鍵在多肽鏈的交聯(lián)中起著重要的作用。.2 玉米蛋白質(zhì)玉米胚乳蛋白主要是基質(zhì)蛋白和存在于基質(zhì)中的顆粒蛋白體兩種，玉米醇溶蛋白（Zein）就在蛋白體中，約占蛋白質(zhì)總量的15%20%，它缺乏賴氨酸和色氨酸兩種必須氨基酸。.3 稻米蛋白質(zhì)稻米蛋白主要存在于內(nèi)胚乳的蛋白體中，在碾米過程中幾乎全部保存，其中80為堿溶性蛋白谷蛋白。稻米是唯一具有高含量谷蛋白和低含量醇溶谷蛋白（5%）

54、的谷類，因此其賴氨酸的含量也比較高。 大豆蛋白質(zhì).1 大豆蛋白質(zhì)的分類和組分大豆蛋白可分為兩類：清蛋白和球蛋白。清蛋白一般占大豆蛋白的5（以粗蛋白計）左右，球蛋白約占90。大豆球蛋白可溶于水、堿或食鹽溶液，加酸調(diào)pH至等電點4.5或加硫酸銨至飽和，則沉淀析出，故又稱為酸沉蛋白，而清蛋白無此特性，則稱為非酸沉蛋白。按照溶液在離心機中沉降速度來分，大豆蛋白質(zhì)可分為4個組分，即2S，7S，11S和15S（S為沉降系數(shù)，1S=110-13秒1Svedberg單位）。其中7S和11S最為重要，7S占總蛋白的37%，而11S占總蛋白的31%（見下表）表6大豆蛋白的組分沉降系數(shù) 占總蛋白的百分?jǐn)?shù) 已知的組分

55、 相對分子量2s 22 胰蛋白酶抑制劑 8 00021500 細(xì)胞色素c 120007s 37 血球凝集素 110000 脂肪氧合酶 102000 -淀粉酶 617007s球蛋白 18000021000011s 31 11s球蛋白 35000015s 11 600000.2 大豆蛋白質(zhì)的溶解度大豆蛋白質(zhì)在溶解狀態(tài)下才發(fā)揮出機能特性。溶解度受pH和離子強度影響很大。在pH4.54.8時溶解度最小。加鹽可使酸沉蛋白質(zhì)溶解度增大，但在酸性pH2.0時低離子強度下溶解度很大。在中性（pH6.8）條件下，溶解度隨離子強度變化不大。在堿性條件下溶解度增大。.3 大豆蛋白質(zhì)的機能特性7S球蛋白是一種糖蛋白，

56、含糖量約為5.0，其中甘露糖3.8，氨基葡萄糖為1.2，7S 多肽是緊密折疊的，其中-螺旋結(jié)構(gòu)、-折疊結(jié)構(gòu)和不規(guī)則結(jié)構(gòu)分別占5%、35%和60%。11S球蛋白含有較多的谷氨酸、天冬酰胺。與11S球蛋白相比7S球蛋白中色氨酸、蛋氨酸、胱氨酸含量略低，而賴氨酸含量則較高，因此7S球蛋白更能代表大豆蛋白質(zhì)的氨基酸組成。7S組分與大豆蛋白的加工性能密切相關(guān)，7S組分含量高的大豆制得的豆腐就比較細(xì)嫩。11 S組分具有冷沉性，脫脂大豆的水浸出蛋白液在02水中放置后，約有86的11S組分沉淀出來，利用這一特征可以分離濃縮11 S組分。11 S組分和7S組分在食品加工中性質(zhì)不同，由11S組分形成的鈣膠凍比由7

57、S組分形成的堅實得多，這是因為11S和7S組分同鈣反應(yīng)上的不同所致。不同的大豆蛋白質(zhì)組分，乳化特性也不一樣，7 S與11S的乳化穩(wěn)定性稍好，在實際應(yīng)用中，不同的大豆蛋白制品具有不同的乳化效果，如大豆?jié)饪s蛋白的溶解度低，作為加工香腸用乳化劑不理想，而用分離大豆蛋白其效果則好得多。大豆蛋白制品的吸油性與蛋白質(zhì)含量有密切關(guān)系，大豆粉、濃縮蛋白和分離蛋白的吸油率分別為84、133和150，組織化大豆蛋白的吸油率為60一130，最大吸油量發(fā)生在1520min內(nèi)，而且粉愈細(xì)吸油率愈高。大豆蛋白沿著它的肽鏈骨架，含有許多極性基團(tuán)，在與水分子接觸時，很容易發(fā)生水化作用。當(dāng)向肉制品、面包、糕點等食品添加大豆蛋白

58、時，其吸水性和保水性平衡非常重要，因為添加大豆蛋白之后，若不了解大豆蛋白的吸水性和保水性以及不相應(yīng)地調(diào)節(jié)工藝，就可能會因為大豆蛋白質(zhì)從其他成分中奪取水分，而影響面團(tuán)的工藝性能和產(chǎn)品質(zhì)量。相反，若給于適當(dāng)?shù)墓に囂幚?，則對改善食品質(zhì)量非常有益，不但可以增加面包產(chǎn)量、改進(jìn)面包的加工特性，而且可以減少糕點的收縮、延長面包和糕點的貨架期。大豆蛋白質(zhì)分散于水中形成膠體。這種膠體在一定條件(包括蛋白質(zhì)的濃度、加熱溫度、時間、pH值以及鹽類和巰基化合物等)下可轉(zhuǎn)變?yōu)槟z，其中大豆蛋白質(zhì)的濃度及其組成是凝膠能否形成的決定性因素，大豆蛋白質(zhì)濃度愈高，凝膠強度愈大。在濃度相同的情況下，大豆蛋白質(zhì)的組成不同，其凝膠性也不同，在大豆蛋白質(zhì)中，只有7S和11S組分才有