生物化學(xué)復(fù)習(xí)資料

1、.PAGE ：.；PAGE 8 生物化學(xué)復(fù)習(xí)資料 第一章 蛋白質(zhì) 1，蛋白質(zhì)含量=總氮含量無機氮含量 乘以6.252, 氨基酸按含特殊基團的分類：a 含羥基的氨基酸 絲氨酸Ser酪氨酸Tyrb 含巰基的氨基酸 半胱氨酸Cys3, 氨基酸的分類: a非極性氨基酸 丙氨酸Ala纈氨酸Val亮氨酸Leu異亮氨酸Ile苯丙氨酸Phe甲硫氨酸Met脯氨酸Pro色氨酸Trp b極性不帶電荷 甘氨酸Gly絲氨酸Ser蘇氨酸Thr天冬酰胺(Asn) 谷氨酰胺Gln酪氨酸Tyr半胱氨酸Cys c 帶負電荷 天冬氨酸Asp谷氨酸Glu d帶正電荷 組氨酸His賴氨酸Lys精氨酸Arg4，等電點 調(diào)理氨基酸溶液的p

2、H，使氨基酸分子上的氨基正離子和羧酸跟負離子解離度完全一樣，即氨基酸所帶凈電荷為零。主要以兩性離子存在時，在電場中不向任何一極挪動，此時溶液的pH叫做氨基酸的等電點。氨基酸在pH大于等電點的溶液中以陰離子存在，在pH小于等電點的溶液中主要以陽離子存在。5，蛋白質(zhì)的化學(xué)性質(zhì) 脯氨酸，羥脯氨酸和茚三酮反響生成黃色物質(zhì)，其他-氨基酸與茚三酮反響生成藍紫色物質(zhì)。 6， 2，4二硝基氟苯或丹磺酰氯測定蛋白質(zhì)N端氨基酸。7， 一個氨基酸的羧基與一個氨基酸的氨基脫水縮合構(gòu)成的共價鍵叫肽鍵由此構(gòu)成的化合物稱肽。8，蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造指蛋白質(zhì)中氨基酸的序列，氨基酸的序列多樣性決議了蛋白質(zhì)空間構(gòu)造和功能的多樣性。9

3、，穩(wěn)定蛋白質(zhì)空間構(gòu)造的作用力主要是次級鍵，即氫鍵和鹽鍵等非共價鍵，以及疏水作用和范德華力。10，蛋白質(zhì)的二級構(gòu)造指多肽主鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的部分空間構(gòu)造。肽鏈構(gòu)成螺旋，折疊，轉(zhuǎn)角等有一定規(guī)那么的構(gòu)造。11，蛋白質(zhì)的三級構(gòu)造指球狀蛋白的多肽鏈在二級構(gòu)造，超二級構(gòu)造，和構(gòu)造域等構(gòu)造層次的根底上，組裝而成的完好的構(gòu)造單元。12，蛋白質(zhì)的四級構(gòu)造 許多蛋白質(zhì)有兩個或兩個以上的相互關(guān)聯(lián)的具有三級構(gòu)造的亞單位組成，其中每一個亞單位稱為亞基，亞基間經(jīng)過非共價鍵聚合而構(gòu)成特定的構(gòu)象。蛋白質(zhì)四級構(gòu)造指分子中亞基的種類，數(shù)量以及相互關(guān)系。13，蛋白質(zhì)的變性指天然蛋白質(zhì)因受理化性質(zhì)的影響起分子內(nèi)部原有的高

4、度規(guī)律性構(gòu)造發(fā)生變化，知識蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改動但蛋白質(zhì)的一級構(gòu)造不被破壞。變性的本質(zhì)是肽鏈從卷曲變伸展的過程。14，蛋白量變性的要素 化學(xué)要素：強酸，強堿，尿素，胍，去污劑，重金屬鹽，三氯醋酸，磷鎢酸，苦味酸，濃乙醇。物理要素：猛烈震蕩或攪拌，紫外線及X射線照射，超聲波等。蛋白量變性后的表現(xiàn)：生物學(xué)活性消逝；理化性質(zhì)改動：溶解度下降，黏度添加，紫外吸收添加，側(cè)鏈反響加強，對酶的作用敏感，易被水解。蛋白質(zhì)由于帶有電荷和水膜，因此在水溶液中構(gòu)成穩(wěn)定的膠體。假設(shè)在蛋白質(zhì)溶液中參與適當?shù)脑噭?，破壞了蛋白質(zhì)的水膜或中和了蛋白質(zhì)的電荷，那么蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀景象。沉淀機理：

5、破壞蛋白質(zhì)的水化膜，中和外表的凈電荷。 15，蛋白質(zhì)的沉淀可以分為兩類：1可逆的沉淀：蛋白質(zhì)的構(gòu)造未發(fā)生顯著的變化，除去引起沉淀的要素，蛋白質(zhì)仍能溶于原來的溶劑中，并堅持天然性質(zhì)。如鹽析或低溫下的乙醇或丙酮短時間作用蛋白質(zhì)。2不可逆沉淀：蛋白質(zhì)分子內(nèi)部構(gòu)造發(fā)生艱苦改動，蛋白量變性而沉淀，不再能溶于原溶劑。如加熱引起蛋白質(zhì)沉淀，與重金屬或某些酸類的反響都屬于此類。蛋白量變性后，有時由于維持溶液穩(wěn)定的條件依然存在，并不析出。因此變性蛋白質(zhì)并不一定都表現(xiàn)為沉淀，而沉淀的蛋白質(zhì)也未必都曾經(jīng)變性。16，利用蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)，對蛋白質(zhì)進展分別提純?？筛鶕?jù)蛋白質(zhì)的溶解度不同，大小，帶電性質(zhì)，配體特異性進展分

6、別。 第二章 核 酸17，核酸的一級構(gòu)造 核苷酸間的銜接鍵是3,5-磷酸二酯鍵。同一條鏈中一切核苷酸間的的磷酸二酯鍵有一樣的走向。各核苷酸殘基沿多核苷酸鏈陳列的順序稱為核酸的一級構(gòu)造。18，DNA的雙螺旋構(gòu)造和堿基配對原那么：A-T構(gòu)成兩個氫鍵，C-G構(gòu)成三個氫鍵。19，功能相關(guān)的基因常串聯(lián)在一同，有共同的調(diào)控元件調(diào)控，并轉(zhuǎn)錄成同一mRNA分子，可指點多種蛋白質(zhì)的合成這種構(gòu)造稱為支配子。20，基因中不編碼的居間序列稱為內(nèi)含子，編碼的片段叫外顯子。21，真核生物基因組的特點 a，基因組較大；b，不存在支配子構(gòu)造；c，存在大量的反復(fù)序列。22，tRNA二級構(gòu)造為三葉草形，三級構(gòu)造為倒L形。其主要作

7、用是將氨基酸轉(zhuǎn)運到核糖體-mRNA復(fù)合物的相應(yīng)位置用于蛋白質(zhì)的合成。rRNA，mRNA等。23，核算構(gòu)造穩(wěn)定性的緣由 堿基對間的氫鍵；堿基堆積力；環(huán)境中的正離子。24，雙鏈核酸的變性指雙螺旋區(qū)氫鍵斷裂，空間構(gòu)造破壞，構(gòu)成單鏈無規(guī)線團形狀的過程。變性只涉及次級鍵的變化。25，將紫外吸收的添加量達最大增量的一半時的溫度值稱溶解溫度，影響溶解溫度Tm的要素：G-C對含量，其含量越高，Tm越高；溶液的離子強度，離子強度低的溶液，Tm低；溶液的PH；變性劑。26，變性核酸的互補鏈在適當條件下，重新締合成雙螺旋的過程叫復(fù)性。27，影響復(fù)性速度的要素：復(fù)性的溫度；單鏈片段的濃度；單鏈片段的長度；單鏈片段的復(fù)

8、雜度；溶液的離子強度。 第四章 糖 類28，葡萄糖的構(gòu)象：船式，椅式。29，蛋白質(zhì)或多肽與糖的結(jié)合有兩種不同類型的糖苷鍵即N-糖苷鍵和O-糖苷鍵。 第五章 脂質(zhì)和生物膜30，天然脂肪酸的特點：大多數(shù)脂肪酸的C在1214之間，且均勢偶數(shù)，以16C和18C最為常見； 分子中只需一個雙鍵的不飽和脂肪酸，雙鍵位置普通在9,10位C原子之間，假設(shè)雙鍵數(shù)目多于一個，那么總有一個位于9，10位之間，其他的雙鍵比第一個雙鍵更遠離羧基，兩雙鍵之間往往隔著一個亞甲基； 不飽和脂肪酸大多為順式構(gòu)造，只需極少數(shù)為反式構(gòu)造。31，甘油磷脂的構(gòu)造 甘油磷脂分子中甘油的兩個醇羥基與脂肪酸成酯，第三個醇羥基與磷酸成酯或磷酸再

9、與其他含羥基的物質(zhì)結(jié)合成酯。構(gòu)造通式見書本32，膜脂 生物膜的脂質(zhì)主要包括磷脂，固醇，糖脂等。33，膜蛋白可以有多種方式：單純蛋白質(zhì)，結(jié)合蛋白質(zhì)，其中結(jié)合蛋白質(zhì)以糖蛋白為主，脂蛋白次之。34，流動鑲嵌模型 流動鑲嵌模型以為，生物膜是一種流動的，嵌有各種蛋白質(zhì)的脂質(zhì)雙分子層，其中蛋白質(zhì)猶如一座座冰山漂流在流動脂質(zhì)的海洋中。流動鑲嵌模型不僅強調(diào)了膜脂，膜蛋白的相互作用，還強調(diào)了膜的動態(tài)性質(zhì)。 第六章 酶35，酶專注性的類型 構(gòu)造專注性：酶作用的對象是一種特定的底物或一類構(gòu)造相近的底物；立體異構(gòu)專注性：當反響物具有立體異構(gòu)體時，酶只選這其中的一種立體異構(gòu)體作為其底物。36，酶專注性的假說 誘導(dǎo)契合假

10、說，該假說以為酶分子的構(gòu)造并非與底物分子正好互補，當酶分子結(jié)合底物分子時，在底物分子的誘導(dǎo)下，酶的構(gòu)象發(fā)生變化，成為能與底物分子親密契合的構(gòu)象，從而催化底物的反響。37，酶具有高催化效率的分子機理：酶分子的活性部位結(jié)合底物構(gòu)成酶底物復(fù)合物，在酶的協(xié)助 下，底物進入特定的過渡態(tài)，由于構(gòu)成此類過渡態(tài)所需求的活化能遠小于非酶促反響的活化能，因此反響能順利的進展，構(gòu)成產(chǎn)物并釋放出游離的酶，使其可以參與其他底物的反響。38，米氏方程見書本39，沒的抑制劑分為 不可逆抑制劑和可逆抑制劑。可逆抑制劑又分為 競爭性抑制劑；非競爭性抑制劑；反競爭性抑制劑。40，酶的別構(gòu)調(diào)控 許多酶具有活性部位外，還具有調(diào)理部位

11、，酶的調(diào)理部位可與某些化合物可逆的非共價鍵結(jié)合，使酶發(fā)生構(gòu)造的改動，進而改動酶的催化活性，這種酶活性的調(diào)理方式稱為酶的別構(gòu)調(diào)理。41，酶原的激活 在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的構(gòu)造發(fā)生變化，構(gòu)成酶的活性部位，變成有活性的酶，稱為酶原的激活。 第七章 維生素和輔酶 42，常見的脂溶性維生素包括維生素A，維生素D，E，K其特點為不溶于水，易溶于脂質(zhì)溶劑；常見的水溶性維生素包括維生素B1，B2，泛酸，葉酸，維生素PP，維生素B6，生物素，維生素B12，硫辛酸和維生素C。 第八章 新陳代謝總論和生物氧化呼吸43，ATP的組成 ATP含有一個磷脂鍵和兩個由磷酸基團構(gòu)成的磷酸酐鍵。44，生物氧化的特

12、點 1，生物氧化是在37攝氏度，近于中性水溶液環(huán)境中進展的是在一系列酶的催化作用下逐漸進展的；2，生物氧化的能量是逐漸釋放的，并以ATP的方式捕獲能量；3，生物氧化中二氧化碳的生成是有機酸脫羧生成的；4，生物氧化中水的生成是代謝物脫下的氫經(jīng)一系列的傳送體與氧結(jié)合而生成的；5，生物氧化有嚴厲的細胞定位。45，呼吸鏈 代謝物上的氫原子被脫氫酶激活零落后，經(jīng)過一系列的傳送體，最后傳送給被激活的氧分子，并與之結(jié)合生成水的全部體系稱為呼吸鏈。46，呼吸鏈的組成 呼吸鏈有線粒體內(nèi)膜上及格蛋白質(zhì)復(fù)合物組成，NADH脫氫酶復(fù)合物，細胞色素bc1復(fù)合物，細胞色素氧化酶。47，氧化磷酸化分為底物程度磷酸化和電子傳

13、送體系磷酸化。氧化磷酸化生成ATP的數(shù)量：48，化學(xué)浸透學(xué)說主要觀念是以為呼吸鏈存在于線粒體內(nèi)膜之上，當氧化進展時呼吸鏈起質(zhì)子泵作用，質(zhì)子被泵出線粒體內(nèi)膜之外側(cè)，呵斥膜內(nèi)外兩側(cè)間跨膜的化學(xué)式和電位差，跨膜電化學(xué)能被膜上ATP合酶所利用，使ADP和Pi合成ATP。 第九章 糖 代 謝49，糖酵解是指葡萄糖轉(zhuǎn)化為丙酮酸的過程，糖酵解過程中每分子葡萄糖轉(zhuǎn)化為兩分子的丙酮酸，同時凈生成兩分子ATP和兩分子NADH。糖酵解過程中存在三個不可逆反響，分別由己糖激酶，果糖磷酸激酶，和丙酮酸激酶催化，糖酵解反響速度主要受著3種酶活性的調(diào)控。器中果糖磷酸激酶是最關(guān)鍵的限速酶。49，糖的有氧分解，脫氫脫羧。三羧酸

14、循環(huán)共產(chǎn)生10分子ATP，50，戊糖磷酸作用的生物學(xué)意義：a，無糖途徑生成的復(fù)原輔酶可參與多種代謝反響，1，可以共給組織中合成代謝的需求；2，復(fù)原輔酶可堅持谷胱甘肽的復(fù)原形狀；3，肝細胞內(nèi)質(zhì)網(wǎng)含有以復(fù)原輔酶和氫離子為供氫體的加單氧酶體系可參與激素，藥物，毒物的生物轉(zhuǎn)化；b，戊糖磷酸途徑中產(chǎn)生的核糖5磷酸是核酸生物合成的必需原料，并且核酸中核糖的分解代謝也可經(jīng)過此途徑進展；c，經(jīng)過轉(zhuǎn)酮及轉(zhuǎn)醛醇基反響使丙糖，丁糖，戊糖，己糖，庚糖相互轉(zhuǎn)化；d，在植物中赤蘚糖4磷酸與甘油3磷酸可合成莽草酸，后者可轉(zhuǎn)變成多酚，也可轉(zhuǎn)變成芳香氨基酸。51，糖異生作用 許多非糖物質(zhì)如甘油，丙酮酸，乳酸以及某些氨基酸等能在

15、肝中轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟?，稱糖異生作用。 第十章 脂質(zhì)代謝52，甘油的氧化過程 甘油的氧化是先經(jīng)甘油激酶及ATP的作用生成甘油磷酸，甘油磷酸再經(jīng)甘油磷酸脫氫酶催化脫氫，反響需求NAD+參與，生成二羥丙酮磷酸及NADH+H+，二羥丙酮磷酸可以循糖酵解過程轉(zhuǎn)變?yōu)楸?，在進入三羧酸循環(huán)。53，氧化作用 脂肪酸的氧化閱歷脫氫，加水，再加氫，硫解四步。一摩爾軟脂酸徹底氧化生成108摩爾的ATP，因活化時耗費2摩爾ATP，凈得106摩爾ATP。54，乙酰乙酸，羥丁酸和丙酮，這三種物質(zhì)統(tǒng)稱為酮體。酮體在肝中產(chǎn)生，可被肝外組織利用。 第十一章 蛋白質(zhì)的降解和氨基酸代謝55，氨基酸的共同分解代謝途徑分為脫氨基作用和脫

16、羧基作用，以脫氨基作用為主。56，氨基酸的脫氨基作用主要有氧化脫氨基作用，轉(zhuǎn)氨基作用，結(jié)合脫氨基作用，非氧化脫氨基作用。詳見書本57，氨基酸在氨基酸脫羧酶催化下進展脫羧作用，生成二氧化碳和一個伯胺類化合物。58，氨的代謝去路 排泄，以酰胺的方式儲存，重新合成氨基酸和其他含氮物。 第十二章 核苷酸代謝59，核苷酸的合成 從頭合成核苷酸了解；堿基或核苷經(jīng)過補救途徑合成核苷酸。60，靈長類，鳥類，某些爬行類等將嘌呤轉(zhuǎn)化為尿酸并排出體外，其他動物可進一步分解尿酸，不同的物種可生成不同的代謝產(chǎn)物，。植物和微生物可將嘌呤分解成二氧化碳，氨和有機酸。 第十三章 DNA的生物合成61，DNA復(fù)制的酶 DNA聚

17、合酶，DNA銜接酶，DNA解旋酶。62，原，真核生物DNA復(fù)制的一樣點：1，均為半保管復(fù)制；2，均為辦不延續(xù)復(fù)制；3，均需求解旋酶解開雙螺旋，并由SSB同單鏈區(qū)結(jié)合；4，均需求拓撲異構(gòu)酶消除螺旋構(gòu)成的扭曲張力；5，均需求RNA引物；6，新鏈合成均有校正機制；，原，真核生物DNA復(fù)制的主要差別：1，原核生物為單起點復(fù)制，真核生物為多起點復(fù)制。原核生物的復(fù)制子大而少，真核生物的復(fù)制子小而多；2，原核生物復(fù)制叉挪動的速度與真核生物挪動的速度不同且相差很大；3，原核生物岡崎片段的大小為1000-2000nt，真核生物岡崎片段的大小為100-200nt；4，真核細胞非DNA聚合酶和蛋白質(zhì)因子的種類比原核

18、細胞多，引物酶活性有DNA的兩個小亞基承當；5，原核生物在第一輪復(fù)制還沒終了的時候，就可以在復(fù)制其實去進展第二輪的復(fù)制。真核細胞的復(fù)制有復(fù)制徐克因子控制，復(fù)制周期不可重疊；6，原核生物的DNA為環(huán)形分子，DNA復(fù)制時不存在末端會縮短的問題，真核生物的DNA為線性分子，DNA復(fù)制時存在末端會縮短，需求端粒酶處理線形DNA的末端復(fù)制問題。63，DNA損傷的產(chǎn)生 1，環(huán)境要素包括化學(xué)誘變劑和物理因子以及代謝過程中產(chǎn)生的自在基等影響,2，DNA配對時堿基配對錯誤；3，細胞的正常生理活動引起細胞的自發(fā)性損傷。這些損傷使其構(gòu)造改動，功能喪失，導(dǎo)致基因突變。因個別的核苷酸變化引起的突變稱為點突變，假設(shè)這種突變導(dǎo)致蛋白質(zhì)中氨基酸的變化稱錯義突變。64.DNA損傷的修復(fù) 直接修復(fù)，切除修復(fù)，應(yīng)急反響修復(fù)和重組修復(fù)。 第十四章 RNA的生物合成65，基因轉(zhuǎn)錄時，兩條互補的DNA鏈有一條作為RN