第7章酶學(xué)-第四章酶學(xué)第二節(jié)、命名與分類(lèi)

酶是由生物體產(chǎn)生的、具有高度催化效率和高在本章節(jié)中把酶所催化的反應(yīng)稱(chēng)作酶促反應(yīng)，發(fā)生化學(xué)反應(yīng)前的物質(zhì)稱(chēng)底物，而反應(yīng)后生成的物過(guò)渡態(tài)（活化分子 能活化

底物基產(chǎn)物基反應(yīng)進(jìn)過(guò)渡態(tài)（活化分子產(chǎn)物產(chǎn)物基

反應(yīng)進(jìn)★酶具有高度的催化效CO2+ 1s之內(nèi)，可以使6×105個(gè)CO2分子105~1017如此高的催化效率使生物體內(nèi)含量甚微酶具有高度的專(zhuān)一酶：只作用于結(jié)構(gòu)近似的分子，甚至只催化一種專(zhuān)一性的分

當(dāng)?shù)孜锞哂挟悩?gòu)體的時(shí)候，酶只能作用于其中一種。這種專(zhuān)一性叫做異構(gòu)專(zhuān)一性。又包括旋光異構(gòu)專(zhuān)一性H2O+H2O+

L氨基酸

NH3

★酶活性可以調(diào)用酸水解淀粉生產(chǎn)葡萄糖，需要在245-294kPa140-150℃用淀粉酶水解，65℃第二節(jié)、 名與分酶底物 “酶底物 “酶1961年以前，人們根據(jù)酶作用的底物名稱(chēng)、反該命名定，每種酶的名稱(chēng)應(yīng)明確標(biāo)明底物用用乙醇脫氫 谷丙轉(zhuǎn)氨酶 過(guò)氧化物 H2O2∶鄰甲氧基酚氧化

乙 乙 NADH+丙氨 谷氨 國(guó)際酶學(xué)（EnzymeCommission,EC）將所有的

乳 催化化合物某些基團(tuán)在分子間反應(yīng)通式： 反應(yīng)通式： 反應(yīng)通式： A＋催化各種同分異構(gòu)體之間的轉(zhuǎn)化，即基團(tuán)在分子的反應(yīng)通式：

ATP 谷氨 谷氨酰亞亞亞亞-亞在亞-亞類(lèi)中的序大第一個(gè)“11大類(lèi)，即氧化還原酶類(lèi)；第二個(gè)“1”——第1亞類(lèi)，供氫體為CHOH；第三個(gè)“11亞亞類(lèi)，受氫體為NAD+；第四個(gè)“1”——在亞亞類(lèi)中的順序號(hào)。

輔因子（輔酶或輔基較松弛輔基——與酶蛋白結(jié)合較緊密，常常以共價(jià)鍵酶的結(jié)構(gòu)特酶往往有個(gè)所謂活性中心

催化部位：底物的敏感鍵在此被打斷或形成新的鍵，從而（約1%2%），相當(dāng)于23個(gè)氨基酸殘基鎖與假說(shuō)酶作用高效性的機(jī)E+ E- P+過(guò)渡態(tài)（活化分子過(guò)渡低過(guò)渡低物基產(chǎn)物基

反應(yīng)進(jìn)鄰近效應(yīng)和定向效有些底物在溶液中的濃度為10-3mol/L，而在酶的活性中心高達(dá)100表面上而引起的。其催化原理是降低了底物進(jìn)入過(guò)渡誘導(dǎo)契合和底物變形效 椅式構(gòu) 酶與底物作用時(shí)，通過(guò)放出電子或吸取電子，作用于底物的缺電子中心或負(fù)電中心，迅速形成不穩(wěn)定的中間共價(jià)復(fù)合物，稱(chēng)為共價(jià)催化，共價(jià)催化酸堿催化是指酶的活性中心通過(guò)暫時(shí)提供質(zhì)子或者收回質(zhì)子的方式，促進(jìn)并穩(wěn)定過(guò)渡態(tài)的形成， +- - -

-COO - -S+

+ NH+第151 2、根據(jù)國(guó)際酶學(xué)的規(guī)定，酶可以分成氧化還原酶類(lèi) 酶類(lèi) 3 4酶促反應(yīng)速v=△[P]/V注意：一個(gè)酶促反應(yīng)的速 酶促反應(yīng)初速Vt影響酶促反應(yīng)速度的因底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的V1903Henri通過(guò)蔗物（蔗糖）濃度[S]與酶促反應(yīng)速度v之間的關(guān)系

一級(jí)反根據(jù)底物飽和現(xiàn)象，Henri1903中間產(chǎn)物ES，然后ESP。V

零級(jí)反

混合級(jí)反

一級(jí)反

X射線衍射可以直接觀察到羧肽酶A米氏方P156圖7-穩(wěn)態(tài)理論版的VmaxvKm+米氏方程的推k-1[ES]+k2[ES]=k1[Et][S]+k-2[Et][P] （2）ES復(fù)合物[E]=[Et]+[ES]v=k2[ES]Vmaxk2根據(jù)上述四個(gè)假設(shè)前提，推導(dǎo)反應(yīng)速度v與底物濃度[S]之間的關(guān)系方程，即米氏方程。tttk1[Et][S]k2[ES]+k-1[ES]（前提條件k2+k-[Et][S]

k2+k-

[Et][S]Km[EtE[ES]（前提條件([E]-[ES[S]

Km[E][S]–[ES][S]=Km[E][S]=[ES][S]+Km[ES]

Km+[ES]

Km+而v=k2[ES]（前提條件因此v

Km+[S]vKm+Vmaxk2[E]（前提條件VmaxvKm+V

零級(jí)反VmaxvKm+

米氏常數(shù)的意當(dāng)Km[S]時(shí)，Vmax／2。因此，Km等于酶促反VVKm某些酶的Km酶底乳酸脫氫酸己糖激D-葡萄D-果-半乳糖苷D-乳碳酸酐過(guò)氧化氫蔗糖蔗3、已知KmKm和Vmax的測(cè)vv= =v.1＋v斜率-0[S](mM·L- 6.25×10- 7.5×10- 1.0×10- -1min-1)

1、請(qǐng)根據(jù)數(shù)據(jù)求Km值和2、當(dāng)[S]=5×10-2mM/L酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影tttVmaxvKm+

Vmax=pH2激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影不可逆抑乙酰膽

有機(jī)磷殺蟲(chóng)×膽堿酯

乙乙酰膽堿能神經(jīng)興奮 可逆抑競(jìng)爭(zhēng)性抑會(huì)，因而降低了酶的。競(jìng)爭(zhēng)性抑制可用下式表示非競(jìng)爭(zhēng)性抑抑制劑與底物可以結(jié)合在酶的不同部位上，兩者非競(jìng)爭(zhēng)性抑制可用下式表示反競(jìng)爭(zhēng)性抑總結(jié)別構(gòu)

同工生物體內(nèi)能夠催化相同的化學(xué)反應(yīng)，分子結(jié)構(gòu)卻不相同的一組酶，這一類(lèi)酶往往來(lái)自于不同部位。舉例：中的乳酸脫氫（乳酸脫氫酶 乳13.50

小時(shí)a：葡萄糖50μg/mL，山梨糖醇150μg/mL；b：葡萄糖100μg/mL，山梨糖醇100μg/mL；C：葡萄糖150μg/mL；山梨糖醇50μg/mL）第六節(jié)、酶的分離純化 測(cè) 選 1、選材提取，否則低溫-20℃~-80℃保存。2、細(xì)胞破碎3、酶的抽4、酶的純酶的測(cè)定與比酶定定義：酶是指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力；一般用最適條件下催化某一化學(xué)反應(yīng)的速度來(lái)表示，即酶催化的反應(yīng)速度越快，酶越高，反之則表示該酶低。人們往往以酶的催化能力（即酶）來(lái)衡量酶，酶單 問(wèn)題：某1mg酶制劑在最適條件下，5min內(nèi)使30mmol底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，問(wèn)該酶制劑的催化反應(yīng)速度是多少？假設(shè)1mmol/min為一個(gè)單位，請(qǐng)問(wèn)該答案：6mmol/min，6個(gè)單位1個(gè)酶單位（IU）,是指在最佳條件下1min1μmol1個(gè)酶單位（Kat）,是指在最佳條件下1s1mol1Kat=6×107比概念：指每毫克酶制劑蛋白所含的酶單位酶單位數(shù)比比是酶制劑純度的常用指標(biāo)—比越大，表示酶越問(wèn)題：0.5mg酶在最佳條件下，5min內(nèi)使30mmol底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，設(shè)1個(gè)單位為1mmol/min，請(qǐng)問(wèn)答案：12酶的純化倍數(shù)和回收率計(jì)一般來(lái)講，酶制劑每進(jìn)行一次純化，比都要上升，純化倍數(shù)=每次比/第一次回收率=每次 /第一次 習(xí)題：書(shū)上189頁(yè)第五回顧

組很多輔因子是小分子有機(jī)物，其主要組成部分是維生素和輔助因子的基本概★維生所以這么重要，是因?yàn)楹苌厥敲恳环N輔助因子都具有特殊的功能，可以特定地同一種輔助因子可以和多種不同的酶蛋白結(jié)合形

I(NAD+)和輔酶氫的載+ 氧化型輔酶 還原型輔酶A輔酶輔酶糖O OCH3-維生素與輔助因子的關(guān)維生素