生物分離技術(shù)復(fù)習(xí)題

..1．HPLC是哪種色譜的簡(jiǎn)稱(chēng)〔。A．離子交換色譜B.氣相色譜C.高效液相色譜D.凝膠色譜2．針對(duì)配基的生物學(xué)特異性的蛋白質(zhì)分離方法是〔。A.凝膠過(guò)濾B.離子交換層析C.親和層析D.紙層析3．鹽析法沉淀蛋白質(zhì)的原理是〔A.降低蛋白質(zhì)溶液的介電常數(shù)B.中和電荷,破壞水膜C.與蛋白質(zhì)結(jié)合成不溶性蛋白D.調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)溶液pH到等電點(diǎn)4．從組織中提取酶時(shí),最理想的結(jié)果是〔A.蛋白產(chǎn)量最高B.酶活力單位數(shù)值很大C.比活力最高D.Km最小5．適合于親脂性物質(zhì)的分離的吸附劑是〔。A．活性炭B.氧化鋁C.硅膠D.磷酸鈣6．下列哪項(xiàng)酶的特性對(duì)利用酶作為親和層析固定相的分析工具是必需的？〔A.該酶的活力高B.對(duì)底物有高度特異親合性C.酶能被抑制劑抑制D.最適溫度高E.酶具有多個(gè)亞基7．用于蛋白質(zhì)分離過(guò)程中的脫鹽和更換緩沖液的色譜是〔A．離子交換色譜B.親和色譜C.凝膠過(guò)濾色譜D.反相色譜8．適合小量細(xì)胞破碎的方法是〔高壓勻漿法B.超聲破碎法C.高速珠磨法D.高壓擠壓法9．鹽析法沉淀蛋白質(zhì)的原理是〔A.降低蛋白質(zhì)溶液的介電常數(shù)B.中和電荷,破壞水膜C.與蛋白質(zhì)結(jié)合成不溶性蛋白D.調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)溶液pH到等電點(diǎn)10．蛋白質(zhì)分子量的測(cè)定可采用〔方法。A．離子交換層析B.親和層析C.凝膠層析D.聚酰胺層析11．基因工程藥物分離純化過(guò)程中,細(xì)胞收集常采用的方法〔A．鹽析B.超聲波C.膜過(guò)濾D.層析12．離子交換劑不適用于提取〔物質(zhì)。A．抗生素B.氨基酸C.有機(jī)酸D.蛋白質(zhì)13．人血清清蛋白的等電點(diǎn)為4.64,在PH為7的溶液中將血清蛋白質(zhì)溶液通電,清蛋白質(zhì)分子向〔A：正極移動(dòng)；B：負(fù)極移動(dòng)；C：不移動(dòng)；D：不確定。14．蛋白質(zhì)具有兩性性質(zhì)主要原因是〔A：蛋白質(zhì)分子有一個(gè)羧基和一個(gè)氨基；B：蛋白質(zhì)分子有多個(gè)羧基和氨基；C：蛋白質(zhì)分子有苯環(huán)和羥基；D：以上都對(duì)15．使蛋白質(zhì)鹽析可加入試劑〔A.氯化鈉；B.硫酸；C.硝酸汞；D.硫酸銨16．凝膠色譜分離的依據(jù)是〔。A、固定相對(duì)各物質(zhì)的吸附力不同B、各物質(zhì)分子大小不同C、各物質(zhì)在流動(dòng)相和固定相中的分配系數(shù)不同D、各物質(zhì)與專(zhuān)一分子的親和力不同17．非對(duì)稱(chēng)膜的支撐層〔。A、與分離層材料不同B、影響膜的分離性能C、只起支撐作用D、與分離層孔徑相同18．下列哪一項(xiàng)是強(qiáng)酸性陽(yáng)離子交換樹(shù)脂的活性交換基團(tuán)〔A磺酸基團(tuán)〔-SO3HB羧基-COOHC酚羥基C6H5OHD氧乙酸基-OCH2COOH19．依離子價(jià)或水化半徑不同,離子交換樹(shù)脂對(duì)不同離子親和能力不同。樹(shù)脂對(duì)下列離子親和力排列順序正確的有〔。A、Fe3+﹥Ca2+﹥Na+B、Na+﹥Ca2+﹥Fe3+C、Na+﹥Rb+﹥Cs+D、Rb+﹥Cs+﹥Na+20．乳化液膜的制備中強(qiáng)烈攪拌〔。A、是為了讓濃縮分離充分B、應(yīng)用在被萃取相與W/O的混合中C、使內(nèi)相的尺寸變小D、應(yīng)用在膜相與萃取相的乳化中22．如果要將復(fù)雜原料中分子量大于5000的物質(zhì)與5000分子量以下的物質(zhì)分開(kāi)選用〔。A、SephadexG-200B、SephadexG-150C、SephadexG-100D、SephadexG-5021．在蛋白質(zhì)初步提取的過(guò)程中,不能使用的方法〔。A、雙水相萃取B、超臨界流體萃取C、有機(jī)溶劑萃取D、反膠團(tuán)萃取22．在液膜分離的操作過(guò)程中,〔主要起到穩(wěn)定液膜的作用。A、載體B、表面活性劑C、增強(qiáng)劑D、膜溶劑23．離子交換法是應(yīng)用離子交換劑作為吸附劑,通過(guò)〔將溶液中帶相反電荷的物質(zhì)吸附在離子交換劑上。A、靜電作用B、疏水作用C、氫鍵作用D、范德華力26．真空轉(zhuǎn)鼓過(guò)濾機(jī)工作一個(gè)循環(huán)經(jīng)過(guò)〔。A、過(guò)濾區(qū)、緩沖區(qū)、再生區(qū)、卸渣區(qū)B、緩沖區(qū)、過(guò)濾區(qū)、再生區(qū)、卸渣區(qū)C、過(guò)濾區(qū)、緩沖區(qū)、卸渣區(qū)、再生區(qū)D、過(guò)濾區(qū)、再生區(qū)、緩沖區(qū)、卸渣區(qū)24．絲狀〔團(tuán)狀真菌適合采用〔破碎。A、珠磨法B、高壓勻漿法C、A與B聯(lián)合D、A與B均不行25．用來(lái)提取產(chǎn)物的溶劑稱(chēng)〔。A、料液B、萃取液C、萃取劑D、萃余液。26．陰離子交換劑〔。A、可交換的為陰、陽(yáng)離子B、可交換的為蛋白質(zhì)C、可交換的為陰離子D、可交換的為陽(yáng)離子27．分配層析中的載體〔。A、對(duì)分離有影響B(tài)、是固定相C、能吸附溶劑構(gòu)成固定相D、是流動(dòng)相28．凝膠色譜分離的依據(jù)是〔。A、固定相對(duì)各物質(zhì)的吸附力不同B、各物質(zhì)分子大小不同C、各物質(zhì)在流動(dòng)相和固定相中的分配系數(shù)不同D、各物質(zhì)與專(zhuān)一分子的親和力不同29．洗脫體積是〔。A、凝膠顆粒之間空隙的總體積B、溶質(zhì)進(jìn)入凝膠內(nèi)部的體積C、與該溶質(zhì)保留時(shí)間相對(duì)應(yīng)的流動(dòng)相體積D、溶質(zhì)從柱中流出時(shí)所用的流動(dòng)相體積30．工業(yè)上強(qiáng)酸型和強(qiáng)堿型離子交換樹(shù)脂在使用時(shí)為了減少酸堿用量且避免設(shè)備腐蝕,一般先將其轉(zhuǎn)變?yōu)椤?。A、鈉型和磺酸型B、鈉型和氯型C、銨型和磺酸型D、銨型和氯型31．吸附色譜分離的依據(jù)是〔。A、固定相對(duì)各物質(zhì)的吸附力不同B、各物質(zhì)分子大小不同C、各物質(zhì)在流動(dòng)相和固定相的分配系數(shù)不同D、各物質(zhì)與專(zhuān)一分子的親和力不同32．依離子價(jià)或水化半徑不同,離子交換樹(shù)脂對(duì)不同離子親和能力不同。樹(shù)脂對(duì)下列離子親和力排列順序正確的有〔。A、Fe3+>Ca2+>Na+B、Na+>Ca2+>Fe3+C、硫酸根>檸檬酸根>硝酸根D、硝酸根>硫酸根>檸檬酸根33．下面哪一種是根據(jù)酶分子專(zhuān)一性結(jié)合的純化方法〔。A.親和層析B.凝膠層析C.離子交換層析D.鹽析34．純化酶時(shí),酶純度的主要指標(biāo)是：〔A.蛋白質(zhì)濃度B.酶量C.酶的總活力D.酶的比活力35．鹽析法純化酶類(lèi)是根據(jù)〔進(jìn)行純化。A.根據(jù)酶分子電荷性質(zhì)的純化方法B.調(diào)節(jié)酶溶解度的方法C.根據(jù)酶分子大小、形狀不同的純化方法D.根據(jù)酶分子專(zhuān)一性結(jié)合的純化方法35．分子篩層析純化酶是根據(jù)〔進(jìn)行純化。A.根據(jù)酶分子電荷性質(zhì)的純化方法B.調(diào)節(jié)酶溶解度的方法C.根據(jù)酶分子大小、形狀不同的純化方法D.根據(jù)酶分子專(zhuān)一性結(jié)合的純化方法37．以下哪項(xiàng)不是在重力場(chǎng)中,顆粒在靜止的流體中降落時(shí)受到的力〔A.重力B.壓力C.浮力D.阻力38．以下哪項(xiàng)不是顆粒在離心力場(chǎng)中受到的力〔A.離心力B.向心力C.重力D.阻力38．顆粒與流體的密度差越小,顆粒的沉降速度〔A.越小B.越大C.不變D.無(wú)法確定40．工業(yè)上常用的過(guò)濾介質(zhì)不包括〔A.織物介質(zhì)B.堆積介質(zhì)C.多孔固體介質(zhì)D.真空介質(zhì)41．下列物質(zhì)屬于絮凝劑的有〔。A、明礬B、石灰C、聚丙烯類(lèi)D、硫酸亞鐵42．關(guān)于用氫鍵形成來(lái)判斷各類(lèi)溶劑互溶規(guī)律,下列〔項(xiàng)是正確的敘述。A、氫鍵形成是能量釋放的過(guò)程,若兩種溶劑混合后形成的氫鍵增加或強(qiáng)度更大,則有利于互溶。B、氫鍵形成是能量吸收的過(guò)程,若兩種溶劑混合后形成的氫鍵增加或強(qiáng)度更大,則有利于互溶。C、氫鍵形成是能量釋放的過(guò)程,若兩種溶劑混合后形成的氫鍵增加或強(qiáng)度更大,則不利于互溶。D、氫鍵形成是能量吸收的過(guò)程,若兩種溶劑混合后形成的氫鍵增加或強(qiáng)度更大,則不利于互溶。43．關(guān)于精餾回流比控制,對(duì)于一定的分離任務(wù),以下正確的兩項(xiàng)是〔A、若回流比變大,則精餾能耗增大；B、若回流比變大,則精餾能耗減??；C、若回流比變大,則所需理論塔板數(shù)變大；D、若回流比變小,則所需理論塔板數(shù)變小。44．下列哪項(xiàng)不是蛋白質(zhì)的濃度測(cè)定的方法〔。A、凱氏定氮法B.雙縮脲法C.福林-酚法D.核磁共振45．供生產(chǎn)生物藥物的生物資源不包括〔A.動(dòng)物B植物C.微生物D.礦物質(zhì)46．下列哪項(xiàng)不屬于發(fā)酵液的預(yù)處理：〔A.加熱B.調(diào)pHC.絮凝和凝聚D.層析47．其他條件均相同時(shí),優(yōu)先選用那種固液分離手段〔A.離心分離B過(guò)濾C.沉降D.超濾548．那種細(xì)胞破碎方法適用工業(yè)生產(chǎn)〔A.高壓勻漿B超聲波破碎C.滲透壓沖擊法D.酶解法49．高壓勻漿法破碎細(xì)胞,不適用于〔A.酵母菌B大腸桿菌C.巨大芽孢桿菌D.青霉50．關(guān)于萃取下列說(shuō)法正確的是〔A.酸性物質(zhì)在酸性條件下萃取B堿性物質(zhì)在堿性條件下萃取C.兩性電解質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)進(jìn)行提取D.兩性電解質(zhì)偏離等電點(diǎn)時(shí)進(jìn)行提取51．液一液萃取時(shí)常發(fā)生乳化作用,如何避免〔A.劇烈攪拌B低溫C.靜止D.加熱52．在葡聚糖與聚乙二醇形成的雙水相體系中,目標(biāo)蛋白質(zhì)存在于〔A.上相B下相C.葡聚糖相D.以上都有可能53．當(dāng)兩種高聚物水溶液相互混合時(shí),二者之間的相互作用不可能產(chǎn)生〔A.互不相溶,形成兩個(gè)水相B兩種高聚物都分配于一相,另一相幾乎全部為溶劑水C.完全互溶,形成均相的高聚物水溶液D.形成沉淀54．超臨界流體萃取中,如何降低溶質(zhì)的溶解度達(dá)到分離的目的〔A.降溫B升高壓力C.升溫D.加入夾帶劑55．鹽析操作中,硫酸銨在什么樣的情況下不能使用〔A.酸性條件B堿性條件C.中性條件D.和溶液酸堿度無(wú)關(guān)56．有機(jī)溶劑沉淀法中可使用的有機(jī)溶劑為〔A.乙酸乙酯B正丁醇C.苯D.丙酮57．有機(jī)溶劑為什么能夠沉淀蛋白質(zhì)〔A.介電常數(shù)大B介電常數(shù)小C.中和電荷D.與蛋白質(zhì)相互反應(yīng)58．蛋白質(zhì)溶液進(jìn)行有機(jī)溶劑沉淀,蛋白質(zhì)的濃度在〔范圍內(nèi)適合。A.0.5％～2％B1％～3％C.2％～4％D.3％～5％59．若兩性物質(zhì)結(jié)合了較多陽(yáng)離子,則等電點(diǎn)pH會(huì)〔A.升高B降低C.不變D.以上均有可能60．若兩性物質(zhì)結(jié)合了較多陰離子,則等電點(diǎn)pH會(huì)〔A.升高B降低C.不變D.以上均有可能61．生物活性物質(zhì)與金屬離子形成難溶性的復(fù)合物沉析,然后適用〔去除金屬離子。A.SDSBCTABC.EDTAD.CPC62．那一種膜孔徑最小〔A.微濾B超濾C.反滲透D.納米過(guò)濾63．超濾技術(shù)常被用作〔A.小分子物質(zhì)的脫鹽和濃縮B小分子物質(zhì)的分級(jí)分離C.小分子物質(zhì)的純化D.固液分離64．微孔膜過(guò)濾不能用來(lái)〔A.酶活力測(cè)定BmRNA的測(cè)定及純化C.蛋白質(zhì)含量測(cè)定D.分離離子與小分子65．吸附劑和吸附質(zhì)之間作用力是通過(guò)〔產(chǎn)生的吸附稱(chēng)為物理吸附。A.范德華力B庫(kù)倫力C.靜電引力D.相互結(jié)合66．洗脫吸附劑上附著的溶質(zhì),洗脫液的極性強(qiáng)弱關(guān)系為〔A.石油醚﹤環(huán)己烷﹤四氯化碳B二氯甲烷﹤乙醚﹤四氯化碳C.乙酸乙酯﹤丙酮﹤氯仿D.吡啶﹤甲醇﹤水67．那一種活性碳的吸附容量最小〔A.粉末活性碳B錦綸活性碳C.顆?；钚蕴?8．酚型離子交換樹(shù)脂則應(yīng)在〔的溶液中才能進(jìn)行反應(yīng)A.pH＞7BpH＞9C.pH﹤9D.pH﹤769．羧酸型離子交換樹(shù)脂必須在〔的溶液中才有交換能力A.pH＞5BpH﹤7C.pH＞7D.pH﹤570．離子交換樹(shù)脂適用〔進(jìn)行溶脹A.水B乙醇C.氫氧化鈉D.鹽酸71．下列關(guān)于離子交換層析洗脫說(shuō)法錯(cuò)誤的是〔A.對(duì)強(qiáng)酸性樹(shù)脂一般選擇氨水、甲醇及甲醇緩沖液等作洗脫劑B弱酸性樹(shù)脂用稀硫酸、鹽酸等作洗脫劑C.強(qiáng)堿性樹(shù)脂用鹽酸-甲醇、醋酸等作洗脫劑D.若被交換的物質(zhì)用酸、堿洗不下來(lái),應(yīng)使用更強(qiáng)的酸、堿72．陽(yáng)樹(shù)脂在軟化中易受Fe3+污染,可通過(guò)〔清除鐵化合物。A.水B乙醇C.加抑制劑的高濃度鹽酸D.高濃度鹽溶液73．下列關(guān)于正相色譜與反相色譜說(shuō)法正確的是〔A.正相色譜是指固定相的極性低于流動(dòng)相的極性B正相色譜層析過(guò)程中非極性分子或極性小的分子比極性大的分子移動(dòng)74．一般來(lái)說(shuō),可使用正相色譜分離〔A.酚B帶電離子C.醇D.有機(jī)酸81．分子篩層析指的是〔A.吸附層析B分配層析C.凝膠過(guò)濾D.親和層析82．常用的紫外線(xiàn)波長(zhǎng)有兩種〔A.256nm和365nmB254nm和365nmC.254nm和367nmD.256nm和367nm75．以氧化鋁和硅膠為介質(zhì)進(jìn)行層析,由于對(duì)極性稍大的成分其Rf〔A.大B小C.中等D.不一定75．對(duì)于吸附的強(qiáng)弱描述錯(cuò)誤的是〔A.吸附現(xiàn)象與兩相界面張力的降低成反比B某物質(zhì)自溶液中被吸附程度與其在溶液中的溶解度成正比C.極性吸附劑容易吸附極性物質(zhì)D.非極性吸附劑容易吸附非極性物質(zhì)77．進(jìn)行梯度洗脫,若用50g吸附劑,一般每份洗脫液量常為〔A.20rnLB100rnLC.50rnLD.90rnL78．離子交換用的層析柱直徑和柱長(zhǎng)比一般為〔之間A.1：10-1：20B1：10-1：50C.1：10-1：30D.1：20-1：5079．離子交換層析的上樣時(shí),上樣量一般為柱床體積的〔為宜。A.2％-5％B1％-2％C.1％-5％D.3％-7％80．通過(guò)改變pH值從而使與離子交換劑結(jié)合的各個(gè)組分被洗脫下來(lái),可使用〔A.陽(yáng)離子交換劑一般是pH值從低到高洗脫B陽(yáng)離子交換劑一般是pH值從高到低洗脫C.陰離子交換劑一般是pH值從低到高D.以上都不對(duì)81．那一種凝膠的孔徑最小〔A.SephadexG-25BSephadexG-50C.SephadexG-100D.82．那一種凝膠的吸水量最大〔A.SephadexG-25BSephadexG-50C.SephadexG-100D.SephadexG-20083．葡聚糖凝膠可使用那種溶劑溶脹〔A.甲醇B乙醇C.緩沖液D.乙酸乙酯84．疏水親和吸附層析通常在〔的條件下進(jìn)行A.酸性B堿性C.中D.高濃度鹽溶液85．當(dāng)硅膠吸水量在〔以上時(shí),就失去其吸附作用A.13%B17%C.10%D.15%94．氣相色譜的載氣不能用〔A.氫氣B氦氣C.氧氣D.氮?dú)?6．關(guān)于電泳分離中遷移率描述正確的是〔A.帶電分子所帶凈電荷成正比B分子的大小成正比C.緩沖液的黏度成正比D.以上都不對(duì)87．在什么情況下得到粗大而有規(guī)則的晶體〔A.晶體生長(zhǎng)速度大大超過(guò)晶核生成速度B晶體生長(zhǎng)速度大大低于過(guò)晶核生成速度C.晶體生長(zhǎng)速度等于晶核生成速度D.以上都不對(duì)88．恒速干燥階段與降速干燥階段,那一階段先發(fā)生〔A.恒速干燥階段B降速干燥階段C.同時(shí)發(fā)生D.只有一種會(huì)發(fā)生89．珠磨機(jī)破碎細(xì)胞,適用于〔A.酵母菌B大腸桿菌C.巨大芽孢桿菌D.青霉90．為加快過(guò)濾效果通常使用〔A.電解質(zhì)B高分子聚合物C.惰性助濾劑D.活性助濾劑91．不能用于固液分離的手段為〔A.離心B過(guò)濾C.超濾D.雙水相萃取92．最常用的干燥方法有〔A、常壓干燥B、減壓干燥C、噴霧干燥D、以上都是93．下列哪個(gè)不屬于高度純化：<>A.層析B.吸附法C.親和層析D.凝膠層析94．酶提取液中,除所需酶外,還含有大量的雜蛋白、多糖、脂類(lèi)和核酸等,為了進(jìn)一步純化,可用<>方法除去雜質(zhì)。A、調(diào)pH值和加熱沉淀法B、蛋白質(zhì)表面變性法C、降解或沉淀核酸法D、利用結(jié)合底物保護(hù)法除去雜蛋白E、以上都可以95．物理萃取即溶質(zhì)根據(jù)〔的原理進(jìn)行分離的A.吸附B.相似相溶C.分子篩D.親和96．納米過(guò)濾的濾膜孔徑〔A.0.02～10μmB.0.001～0.02μmC.<2nmD.<1nm97．適合小量細(xì)胞破碎的方法是〔A.高壓勻漿法B.超聲破碎法C.高速珠磨法D.高壓擠壓法98．人血清清蛋白的等電點(diǎn)為4.64,在PH為7的溶液中將血清蛋白質(zhì)溶液通電,清蛋白質(zhì)分子向〔A：正極移動(dòng)；B：負(fù)極移動(dòng)；C：不移動(dòng)；D：不確定。99．下列哪個(gè)不屬于初步純化：<>A.沉淀法B.吸附法C.離子交換層析D.萃取法100．影響電泳分離的主要因素〔A光照B待分離生物大分子的性質(zhì)C濕度D電泳時(shí)間101．超濾膜通常不以其孔徑大小作為指標(biāo),而以截留分子量作為指標(biāo)。所謂"分子量截留值"是指阻留率達(dá)〔的最小被截留物質(zhì)的分子量。A80%以上B90%以上C70%以上D95%以上103．在凝膠過(guò)濾〔分離范圍是5000~400000中,下列哪種蛋白質(zhì)最先被洗脫下來(lái)〔A．細(xì)胞色素C〔13370B．肌球蛋白〔400000C．過(guò)氧化氫酶〔247500D．血清清蛋白〔68500E．肌紅蛋白〔16900104．"類(lèi)似物容易吸附類(lèi)似物"的原則,一般極性吸附劑適宜于從何種溶劑中吸附極性物質(zhì)〔A．極性溶劑B．非極性溶劑C．水D．溶劑105．從四環(huán)素發(fā)酵液中去除鐵離子,可用〔A．草酸酸化B．加黃血鹽C．加硫酸鋅D．氨水堿化106．當(dāng)向蛋白質(zhì)純?nèi)芤褐屑尤胫行喳}時(shí),蛋白質(zhì)溶解度〔A、增大B、減小C、先增大,后減小D、先減小,后增大107．關(guān)于大孔樹(shù)脂洗脫條件的說(shuō)法,錯(cuò)誤的是：〔A、最常用的是以高級(jí)醇、酮或其水溶液解吸。B、對(duì)弱酸性物質(zhì)可用堿來(lái)解吸。C、對(duì)弱堿性物質(zhì)可用酸來(lái)解吸。D、如吸附系在高濃度鹽類(lèi)溶液中進(jìn)行時(shí),則常常僅用水洗就能解吸下來(lái)。108．親和層析的洗脫過(guò)程中,在流動(dòng)相中減去配基的洗脫方法稱(chēng)作〔A、陰性洗脫B、劇烈洗脫C、正洗脫D、負(fù)洗脫109．下列細(xì)胞破碎的方法中,哪個(gè)方法屬于非機(jī)械破碎法<A>A.化學(xué)法B.高壓勻漿C.超聲波破碎D.高速珠磨110．超濾膜截留的顆粒直徑為<>A0.02～10μmB0.001～0.02μmC<2nmD<1nm111．陰樹(shù)脂易受有機(jī)物污染,污染后,可用〔處理112．下列哪一項(xiàng)不是陽(yáng)離子交換樹(shù)脂〔A氫型B鈉型C銨型D羥型113．適合于親脂性物質(zhì)的分離的吸附劑是〔。A．活性炭B.氧化鋁C.硅膠D.磷酸鈣114．氣相色譜柱主要有〔。A.填充柱B.毛細(xì)管柱C.A或BD.A或B及其他115．按分離原理不同,電泳可分為〔A區(qū)帶電泳、自由界面電泳、等速電泳、等電聚焦電泳B紙電泳、醋酸纖維薄膜電泳、瓊脂凝膠電泳、聚丙烯酰胺凝膠電泳C區(qū)帶電泳、自由界面電泳、紙電泳、醋酸纖維薄膜電泳D等速電泳、等電聚焦電泳、瓊脂凝膠電泳、聚丙烯酰胺凝膠電泳140．微濾膜所截留的顆粒直徑為<>A0.02～10μmB0.001～0.02μmC<2nmD<1nm146．在酸性條件下用下列哪種樹(shù)脂吸附氨基酸有較大的交換容DEDTA117．用于蛋白質(zhì)分離過(guò)程中的脫鹽和更換緩沖液的色譜是〔A．離子交換色譜B．親和色譜C．凝膠過(guò)濾色譜D．反相色譜118．分離純化早期,由于提取液中成分復(fù)雜,目的物濃度稀,因而易采用〔A、分離量大分辨率低的方法B、分離量小分辨率低的方法C、分離量小分辨率高的方法D、各種方法都試驗(yàn)一下,根據(jù)試驗(yàn)結(jié)果確定119．蛋白質(zhì)類(lèi)物質(zhì)的分離純化往往是多步驟的,其前期處理手段多采用下列哪類(lèi)的方法?！睞．分辨率高B.負(fù)載量大C.操作簡(jiǎn)便D.價(jià)廉120．針對(duì)配基的生物學(xué)特異性的蛋白質(zhì)分離方法是〔。A.凝膠過(guò)濾B.離子交換層析C.親和層析D.紙層析三、判斷題1．助濾劑是一種可壓縮的多孔微粒?！?．在超濾過(guò)程中,主要的推動(dòng)力是壓力〔3．珠磨法中適當(dāng)?shù)卦黾友心┑难b量可提高細(xì)胞破碎率?！?．高級(jí)醇能被細(xì)胞壁中的類(lèi)脂吸收,使胞壁膜溶脹,導(dǎo)致細(xì)胞破碎。〔5．極性溶劑與非極性溶劑互溶?！?．溶劑萃取中的乳化現(xiàn)象一定存在?！?．臨界壓力是液化氣體所需的壓力?！?．進(jìn)料的溫度和pH會(huì)影響膜的壽命。〔9．液膜能把兩個(gè)互溶但組成不同的溶液隔開(kāi)?！?0．流動(dòng)相為氣體則稱(chēng)為氣相色譜。〔11．用冷溶劑溶出固體材料中的物質(zhì)的方法又稱(chēng)浸煮。〔12．用熱溶劑溶出固體材料中的物質(zhì)的方法又稱(chēng)浸漬?！?3．在生物制劑制備中,常用的緩沖系統(tǒng)有磷酸鹽緩沖液；碳14．高壓勻漿法可破碎高度分枝的微生物?！?5．應(yīng)用有機(jī)溶劑提取生化成分時(shí),一般在較高溫度下進(jìn)行?！?6．常壓干燥濃縮的缺點(diǎn)是設(shè)備投資及操作維護(hù)費(fèi)用高,生產(chǎn)能力不太大?！?7．生物物質(zhì)中最常用的干燥方法是減壓干燥。〔18．冷凍干燥適用于高度熱敏的生物物質(zhì)?！?8．超聲波破碎法的有效能量利用率極低,操作過(guò)程產(chǎn)生大量的熱,因此操作需在冰水或有外部冷卻的容器中進(jìn)行。〔19．凍結(jié)的作用是破壞細(xì)胞膜的疏水鍵結(jié)構(gòu),降低其親水性和通透性。〔20．蛋白質(zhì)為兩性電解質(zhì),改變pH可改變其荷電性質(zhì),pH﹥pI14．要增加目的物的溶解度,往往要在目的物等電點(diǎn)附近進(jìn)行提取?！?1．蛋白質(zhì)類(lèi)的生物大分子在鹽析過(guò)程中,最好在高溫下進(jìn)行,因?yàn)闇囟雀邥?huì)增加其溶解度?！?2．吸附劑氧化鋁的活性與其含水量無(wú)關(guān)?！?3．酸性、中性、堿性氨基酸在強(qiáng)堿性陰離子交換樹(shù)脂柱上的吸附順序是堿性氨基酸＞中性氨基酸＞酸性氨基酸〔24活性氧化鋁可分三種類(lèi)型：堿性氧化鋁、中性和酸性氧化鋁。〔25．離子交換劑是一種不溶于酸、堿及有機(jī)溶劑的固態(tài)學(xué)分子化合物。〔26．蛋白質(zhì)變性后溶解度降低,主要是因?yàn)殡姾杀恢泻图八け蝗コ鸬??！?7．溶劑的極性從小到大為丙醇＞乙醇＞水＞乙酸?！?8．當(dāng)某一蛋白質(zhì)分子的酸性氨基酸殘基數(shù)目等于其堿性氨基酸殘基數(shù)目時(shí),此蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)為7.0?！?9．采用氧化鋁為吸附劑時(shí),用洗脫劑應(yīng)從高極性開(kāi)始,逐漸減低,洗脫劑的極性?！?0．重蒸餾法常為制備無(wú)鹽水的方法?！?1．板框壓濾機(jī)可過(guò)濾所有菌體?！驳鞍踪|(zhì)帶正電?！?2．若兩性物質(zhì)結(jié)合了較多陽(yáng)離子〔如Ca2+、Mg2+、Zn2+等,則等電點(diǎn)pH升高。〔33．采用凝膠過(guò)濾分離蛋白質(zhì)主要取決于蛋白質(zhì)分子的大小,先將蛋白質(zhì)混合物上柱然后進(jìn)行洗脫,小分子的蛋白質(zhì)由于所受排阻力較小首先被洗脫出來(lái)。<>34．樹(shù)脂使用后不可再回收?！?5．多肽和蛋白質(zhì)類(lèi)藥物的純化包括兩部分內(nèi)容,一是蛋白質(zhì)與非蛋白質(zhì)分開(kāi),二是將不同蛋白質(zhì)分開(kāi)?！?6．化學(xué)萃取即溶質(zhì)根據(jù)相似相溶的原理在兩相間達(dá)到分配平衡,萃取劑與溶質(zhì)之間不發(fā)生化學(xué)反應(yīng)?！?7．蛋白質(zhì)為兩性電解質(zhì),改變pH可改變其荷電性質(zhì),pH﹥pI蛋白質(zhì)帶負(fù)電?！?8．蛋白質(zhì)為兩性電解質(zhì),改變pH可改變其荷電性質(zhì),pH﹤pI蛋白質(zhì)帶負(fù)電?！?9．蛋白質(zhì)為兩性電解質(zhì),改變pH可改變其荷電性質(zhì),pH﹤pI蛋白質(zhì)帶正電。?！?0．離心是基于固體顆粒和周?chē)后w密度存在差異而實(shí)現(xiàn)分離的?！?1．不同高分子化合物的溶液相互混合可形成兩相或多相系統(tǒng),如葡聚糖與聚乙二醇〔PEG按一定比例與水混合后,溶液先呈渾濁狀態(tài),待靜置平衡后,逐漸分成互不相溶的兩相,上相富含PEG,下相富含葡聚糖。〔42．不同高分子化合物的溶液相互混合可形成兩相或多相系統(tǒng),如葡聚糖與聚乙二醇〔PEG按一定比例與水混合后,溶液先呈渾濁狀態(tài),待靜置平衡后,逐漸分成互不相溶的兩相,下相富含PEG,上相富含葡聚糖。〔43．超臨界流體溫度不變條件下,溶解度隨密度〔或壓力的增加而增加,而在壓力不變時(shí),溫度增加情況下,溶解度有可能增加或下降?！?4．鹽析是利用不同物質(zhì)在高濃度的鹽溶液中溶解度的差異,向溶液中加入一定量的中性鹽,使原溶解的物質(zhì)沉淀析出的分離技術(shù)。〔45．硫酸銨在堿性環(huán)境中可以應(yīng)用。〔46．在低鹽濃度時(shí),鹽離子能增加生物分子表面電荷,使生物分子水合作用增強(qiáng),具有促進(jìn)溶解的作用?！?7．向含有生化物質(zhì)的水溶液中加入一定量親水性的有機(jī)溶劑,能使生化物質(zhì)沉淀析出?！病?8．丙酮沉析作用小于乙醇?！?9．有機(jī)溶劑與水混合要在低溫下進(jìn)行。〔50．有機(jī)溶劑沉析分辨能力比鹽析高?！?1．若兩性物質(zhì)結(jié)合了較多陽(yáng)離子,則等電點(diǎn)pH降低?！?2．等電點(diǎn)沉淀在實(shí)際操作中應(yīng)避免溶液pH上升至5以上。〔53．納米過(guò)濾膜孔徑最小?！?4．進(jìn)行水的超凈化處理、汽油超凈、電子工業(yè)超凈、注射液的無(wú)菌檢查、飲用水的細(xì)菌檢查使用孔徑為0.2μm的膜?！?5．在70～80℃時(shí)鹽型樹(shù)脂的分解反應(yīng)達(dá)到初步脫鹽而不用酸堿再生劑的這種樹(shù)脂叫熱再生樹(shù)脂。〔56．對(duì)強(qiáng)酸性樹(shù)脂一般選擇氨水、甲醇及甲醇緩沖液等作洗脫劑?！?7．只有樹(shù)脂對(duì)被交換離子比原結(jié)合在樹(shù)脂上的離子具有更高的選擇性時(shí),靜態(tài)離子交換操作才有可能獲得較好的效果。〔58．層析分離是一種化學(xué)的分離方法?！?9．吸附力較弱的組分,有較低的Rf值?！?0．任何情況都優(yōu)先選擇較小孔隙的交換劑?！?1．凝膠層析會(huì)使得大分子物質(zhì)后流出,小分子物質(zhì)先流出?！?2．透析設(shè)備簡(jiǎn)單、操作容易,可用于工業(yè)化生產(chǎn)〔63．有機(jī)溶劑〔如胍、乙醇、尿素和異丙醇等可以削弱疏水分子間的相互作用?？梢杂糜谌魏我?guī)模的細(xì)胞破碎?！?4．液一液萃取時(shí),常發(fā)生乳化作用,使有機(jī)溶濟(jì)與水相分層困難。而且無(wú)法恢復(fù)?！?5．蛋白質(zhì)變性后溶解度降低,主要是因?yàn)殡姾杀恢泻图八け蝗コ鸬??！?6．離心操作時(shí),對(duì)稱(chēng)放置的離心管要達(dá)到體積相同才能進(jìn)行離心操作?！?7．甲醇沉淀作用與乙醇相當(dāng),但對(duì)蛋白質(zhì)的變性作用比乙醇、丙酮都小,所以應(yīng)用廣泛?！?8．同時(shí)含有酸、堿兩種基團(tuán)的樹(shù)脂叫兩性樹(shù)脂〔69．采用溶劑提取法提取中草藥有效成分時(shí),選擇溶劑的原則是"相似相溶原則"?！?0．凝膠柱層析可進(jìn)行生物大分子分子量的測(cè)定?！?1．在高濃度鹽溶液中疏水性相互作用減小?！?2．色譜分離技術(shù)中固定相都是固體?！?3．色譜分離技術(shù)中被檢測(cè)物質(zhì)的峰越寬越好?！?4．制備型HPLC對(duì)儀器的要求不像分析型HPLC那樣苛刻?！?5．在聚丙烯酰胺凝膠中加入陰離子去污劑十二烷基硫酸鈉〔SDS,影響凝膠的形成?！?6．等電聚焦電泳會(huì)形成的一個(gè)由陽(yáng)極到陰極逐步遞減的pH梯度?！?7．滲透壓沖擊是各種細(xì)胞破碎法中最為溫和的一種,適用于易于破碎的細(xì)胞,如動(dòng)物細(xì)胞和革蘭氏陽(yáng)性菌?！?8．凝聚與絮凝作用的原理是相同的,只是沉淀的狀態(tài)不同?！?9．丙酮,介電常數(shù)較低,沉析作用大于乙醇,所以在沉析時(shí)選用丙酮較好?！?0．等密度梯度離心中,梯度液的密度要包含所有被分離物質(zhì)的密度。〔81．可以用紙色譜的方法來(lái)選擇、設(shè)計(jì)液-液萃取分離物質(zhì)的最佳方案?！?2．SephadexLH-20的分離原理主要是分子篩和正相分配色譜?！?3．酸性、中性、堿性氨基酸在強(qiáng)堿性陰離子交換樹(shù)脂柱上的吸附順序是堿性氨基酸＞中性氨基酸＞酸性氨基酸〔84．等密度梯度離心適于分離大小相同密度不同的物質(zhì)?！?5．當(dāng)氣體的溫度超過(guò)其臨界溫度,壓力超過(guò)臨界壓力之后,物質(zhì)的聚集狀態(tài)就介于氣態(tài)和液態(tài)之間,成為超臨界流體?！?6．鹽析反應(yīng)完全需要一定時(shí)間,一般硫酸銨全部加完后,應(yīng)放置30min以上才可進(jìn)行固-液分離?！?7．層析點(diǎn)樣時(shí)用一根毛細(xì)管,吸取樣品溶液,在距薄層一端1.5-2cm的起始線(xiàn)上點(diǎn)樣,樣品點(diǎn)直徑小于3mm?！?8．疏水柱層析可直接分離鹽析后或高鹽洗脫下來(lái)的蛋白質(zhì)、酶等生物大分子溶液〔89．由于pH值可能對(duì)蛋白的穩(wěn)定性有較大的影響,故一般通常采用改變離子強(qiáng)度的梯度洗脫〔