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幫學幫學堂課堂配課程配套講義是學習的必備資源,幫幫為大家精心整理了高質(zhì)量的配套講義,確保同學們學習的方便與高效。該講義是幫幫結合大綱考點及考研輔導名師多年輔導經(jīng)驗的基礎上科學整理的。內(nèi)容涵蓋考研的考點、復習重點、難點。結構明了、脈絡清晰,并針對不同。學、最高效、最自由的學臺:考研幫課堂配套講 《西醫(yī)綜合?生物化學 大分子物 第一章蛋白質(zhì)結構與功 一、氨基酸-蛋白質(zhì)基本組成單位(20種 二、氨基酸分 三、氨基酸理化性 四、肽的結構和功 五、蛋白質(zhì)分子結構(重點 六、蛋白質(zhì)理化性 七、蛋白質(zhì)變 八、蛋白質(zhì)分離和純 第二章酶 一、酶的基本概念與結 二、酶的工作原理與動力 三、酶的調(diào) 四、同功酶(07年大綱已刪除 五、酶在醫(yī)學上的應用(07年新增 第三章核酸結構與功 一、核苷酸的結 二、核酸的結 三、RNA分類及特 四、核酸一般理化性 幫學堂幫學堂課堂配大分子物一、氨基酸-蛋白質(zhì)基本組成單位(20種(一)氨基氨 羧1幫學堂課堂配套(二)脯氨酸(亞氨基酸2000A-19.下列哪一種氨基酸是亞氨基酸2幫學堂課堂配套②法:+口訣+圖表等(三)半胱氨酸(極性最強-反應能力 什么是同型半胱氨酸?(甲硫氨酸循環(huán)二、氨基酸分(一)氨基酸分酸性氨基酸:2谷氨酸、天冬氨酸堿性氨基酸:3賴、精、組極性中性氨基酸:6非極性疏水性氨基酸:6

3幫學堂課堂配套芳香族氨基酸:3(二)總結氨基酸分- -生酮氨基酸:亮、賴:同(酮)樣(亮)來(賴)如何全面+熟悉:+口訣+對比+重點首先必需氨基酸(基礎+??键c共8種你想起了什么? A.纈氨 C.半胱氨 D.組氨苯丙、蛋、色、蘇、賴(使用同音法為:寫一兩本淡色書來)*谷天樂酸酸的,要住進來4幫學堂課堂配套Thr (三)瓜氨酸、鳥氨酸(尿素循環(huán)1995A-1、蛋白質(zhì)組成中不含有的天然氨基酸是:5幫學堂課堂配套(四)氨基酸其他考2008-143.合成蛋白質(zhì)后才由前體轉變而成的氨基酸是:(B)A.脯氨酸例:含巰基的氨基酸是:(A)例:天然蛋白質(zhì)不含有的氨基酸是:(D)(五)氨基酸英文縮丙氨酸Ala:Val:V是斜(纈)的亮氨酸Leu:Liang記住L脯氨酸Pro:Pu蛋氨酸Met:雞蛋的浪漫就是遇見(Met)6幫學堂課堂配套色氨酸Trp:他人品(Trp首字母)很色:谷精氨酸Arg:金AU組氨酸His:組織:HistologyHis例:下列屬于酸性氨基酸的是:(C)A、AspGlnB、AspGlyC、AspGluD、Asn色氨酸Trp他(T)人(r)品(p)很色Tyr他(T)很老(yeard酪)絲氨酸Ser↘易組氨酸 三、氨基酸理化性(一)兩性解電點pI。7幫學堂課堂配套(二)紫外吸收280nm波長處有最大吸收峰:色老(酪)當然色或老的比笨的(0m8幫學堂課堂配套(三)茚三酮反關鍵字對比:1、DNA(核酸)260nm處吸光度增加四、肽的結構和功(一)肽9幫學堂課堂配套(二)谷胱甘2001A-19.對穩(wěn)定蛋白質(zhì)構象通常不起作用的化學鍵是:(C)B.鹽鍵谷胱甘肽主要功能五、蛋白質(zhì)分子結構(重點三級結構高級結構(一)一級結10幫學堂課堂配套一級結構是空間結構的基礎2013A-25.“不同蛋白質(zhì)有不同的空間構象”所指的含義是:(C)正常Hbβ6 異常 -蘇-脯-纈-谷-賴11幫學堂課堂配套例題:鐮刀細胞型貧血是由于:(B)(二)二級結蛋白質(zhì)的二級結構:蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結構。主要的化學鍵:氫鍵-螺旋-helix-折疊-pleatedsheet-轉角-turn無規(guī)卷曲randomcoil12幫學堂課堂配套α螺旋 DNA雙螺旋結構 1、DNA反向平行互 螺距3.54nm,一圈10.5對堿例題:下列關于蛋白質(zhì)α-螺旋的敘述正確的是:(C)B3個氨基酸殘基13幫學堂課堂配套2005B-113.亮氨酸肽鏈屬于蛋白質(zhì)的:(E)(三)三級結范德華力-電子其功能,稱為結構域structure14幫學堂課堂配套2010A-25.下列選項中屬于蛋白質(zhì)三級結構的是:(C)(四)四級結蛋白質(zhì)亞基解聚時:(D)7(Hsp70 15幫學堂課堂配套2007A-163分子伴侶可以協(xié)助蛋白質(zhì)形成正確的空間構象,屬于分子伴侶的是D、DNA兩大。熱休克蛋白屬于應激反應性蛋白,高溫誘導合成。六、蛋白質(zhì)理化性七、蛋白質(zhì)變16幫學堂課堂配套八、蛋白質(zhì)分離和(一)(NaCl2000A-20.下列通過凝膠過濾層析時最先被洗脫的是:(A)

17幫學堂課堂配套氧化酶分子量在給出的5個選項中最大,因此最先被洗脫下來。(二):依據(jù)電荷不同分離純化蛋白質(zhì)的方法是:(BD)18幫學堂課堂配第第二一、酶的基本概念(一)D、其輔酶是輔酶2007X-133.酶與一般催化劑相比不同點有:(AC)19幫學堂課堂配套各種酶的概念金屬離子金屬離子:2/3的酶含有金屬離子(k+、Na+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Fe2+、Fe3+) 2002B-97、由于融合,形成由一條多肽鏈組成卻具有多種不同催化功能的酶是:(D)2002B-98、由酶蛋白和輔助因子兩部分組成的酶是:(C)(二)酶 酶蛋 決定反應特異

輔基:結合牢固,透析不能分離(金屬 20幫學堂課堂配套B、維生素B族多參與輔酶或輔基的組成酶蛋白結合。如NAD既可以同乳酸脫氫酶結合,還可以同異檸檬酸脫氫酶結合。21幫學堂課堂配套二、酶的工作原理與動力(一)作用機③親核催化:2010A-27.酶活性中心某些基團可以參與質(zhì)子的轉移,這種作用稱為:(D)B.共價催化作用C.多元催化作用(二)酶促反應動力

22幫學堂課堂配套2000A23、已知某酶Km值為0.05mo/l,欲使其所催化的反?B.0.05mol/LC;物濃度應為:(B)Km小Km值的底物是天然底物。Km是酶特征性常數(shù),與酶濃度無關,隨溫度、pH2008A-27.下列關于酶的Km值的敘述正確的是:(D)對有多個底物的酶,其Km23幫學堂課堂配套對同一底物,不同的酶有不同的Km不同的酶有不同的Km值。多底物反應的酶對不同底物的Km值也各不相同。(三)1、可逆性抑制抑制劑與酶-底物復合物結合屬于:(D)抑制劑與酶底物競爭酶的活性中心屬于:(B)競爭性抑制作用 Vmax不變低。動力學特點:Vmax不變,Km↑。非競爭性抑制作用 Km不反競爭性抑制作用 24幫學堂課堂配套表格2001A-23、非競爭性抑制劑存在時,酶促反應動力學的特點是:(D)Km值增大,VmaxKm值降低,VmaxKm值不變,VmaxKm值不變,Vmax1996-122.其Km值較無抑制劑時減?。海˙)1).25幫學堂課堂配套2004A-21.磺胺類藥物能競爭性抑制二氫葉酸合成酶是因為其結構相似于:(A)③抗代謝物的抗癌作用:MTX、5-FU、6-MP2011A-37、下列選項中屬于蛋白質(zhì)生物合成抑制劑的是:(B)2.舉例26幫學堂課堂配套5-FU抑制胸苷酸合酶屬于:(B)三、酶2008A-39.變構調(diào)節(jié)和化學修飾調(diào)節(jié)的共同特點是:(C)(一)快速調(diào)1、酶原激27幫學堂課堂配套 2、酶共價修飾(化學修飾SH與-S-S互變2002A-21.對酶促化學修飾調(diào)節(jié)特點敘述錯誤的是:(D)C.這種調(diào)節(jié)是酶促反應,故有放大效應.A.B.C.D.小分子物質(zhì)使酶構象改變3甲?;?8幫學堂課堂配套B.3′末端加多聚A尾;3、變構調(diào)29幫學堂課堂配套例:下列關于變構酶的敘述,錯誤的是:(D)B. 線呈S形。(其中n為每個酶分子能結合作用物分子的數(shù)目)1999A-24.下列關于酶的別構調(diào)節(jié)錯誤的是:(C)(二)長期調(diào)30幫學堂課堂配四、同功酶(07年大綱已刪除肝中富含的乳酸脫氫酶(LDH)LDH5。LDH1主要存在于心??;DH2主要存在于紅細胞;DH3主要存在于LDH4主要存在于肝、骨骼肌、肺、脾。LDH5主要存在于肝。肌酸激酶(CK):CK1(BB)-腦、CK2(MB)-心肌、CK3(MM)-五、酶在醫(yī)學上的應用(07年新增(一)酶活性抑制:有機磷、重金屬ABCD苯尿后者在硫解酶作用下,生成2分子乙酰CoA,最后進入三徹底氧供能。31幫學堂課堂配套(二)酶診斷疾抗生素、化療藥物、防止血栓(尿激酶、鏈激酶、纖溶酶核酸基本組成單位:核苷一、核苷酸的核磷酸(核磷酸(酸核 戊糖(甜32幫學堂課堂配套35-磷酸二酯鍵連接形成多嘌呤嘧啶1992A-41.RNADNA氧核糖,RNA中為核糖,完全不同。2001A-21RNA也不存在DNA的堿基是例:符號A33幫學堂課堂配套AG尿嘧啶UC【老師補充】:方——細胞cells首字母為C);胸腺嘧啶(T——形狀像——信徒胸前專配B、D、解析:A=腺嘌呤找A即可。FMN為黃素+核醇+二、核酸的結(一)一級結構,空間結構與DNA雙螺旋結構(二級結構高級結構:形成超螺旋→核小體→34幫學堂課堂配套例:組成多聚核苷酸的骨架成分是:(D)(二)DNA雙螺A-T:愛他就要和他在一起A、ACD、不同生物體來源的DNA,32.8%(D則A的摩爾比應是A、67.2%B、C、32.8%(三)DNA雙螺1、DNA35幫學堂課堂配套口訣:DNA雙螺旋結DNA,雙螺旋,正反向,互補鏈。AT,GCC、螺旋每周包含10對堿基于不同版本修訂所致。C.AG與CTD.AT與GC的比值為1解析:A=TG=CD、螺旋每周含10對堿基36幫學堂課堂配套三、RNA分類及(一)RNA分類構成白mRNAm-messengertRNAt-transfertinyD.核仁DNAE.線粒體DNA解析:tRNA為含稀有堿基最多的RNA。稀有堿基包括雙氫尿嘧啶(DHU)、假尿嘧啶(ψ)、甲rRNAr-ribosomalren(人不博不知道人多37幫學堂課堂配套在細胞核內(nèi)由hnRNA是各種RNAmRNA鏈長短差異很大。在各種RNA中,mRNA半衰期最短,由幾分鐘至(二)RNA-反子環(huán):反子辨認mRNA莖環(huán)結構:DHU環(huán)和TC有一個子有一個Tψ3’端具有相同的CCA-OH解析:tRNA三葉草二級結構從5'→3'依次為:DHU環(huán)、反子環(huán)、Tψ環(huán)、CCA-OH結構。二級結構中為反子,非子環(huán),因此B項錯。38幫學堂課堂配套二級結構:三葉 三級結構:倒LD、所有tRNA3'末端均為CCA-39幫學堂課堂配套(三)白體rRNA基60大亞基,40基,28s,5.8s,5s,18s前三個是大,后一個小A.28SrRNAB.23SrRNAC.16S基由18SrRNA構成;大亞基由5S、5.8S、28S三種rRNA構成。(四)RNA分②siRNA:降解外源mRNA,維持組穩(wěn)定si—撕降⑤snoRNA:參與rRNAD、5S注意:snoRNA參與rRNA甲基化修飾。40幫學堂課堂配套解析:snRNA與蛋白質(zhì)構成小分子核糖核酸白體,參與hnRNA剪切。屢試不爽。snoRNA參與rRNA核糖C-2'的甲基化修飾。非重點?!纠蠋熝a充】:snRNAhnRNAn,故可記為雙n四、核酸一般理化(一)(二)核酸變性理化性質(zhì)變OD260增色效應:DNA變性時其溶液OD26041幫學堂課堂配套解析:DNA變性共軛雙鍵在紫外區(qū)260nm處的吸收值增加,稱DNA的增色效應(A對)前后其最大吸收峰都在260nm處(B錯)。時DNA分子50%雙鏈結構被打開。GC1998A-20.不同的核酸分子

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