大學(xué)生物化學(xué)課件-最全的

生物化學(xué)一蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和生物學(xué)功能（一）蛋白質(zhì)的概述蛋白質(zhì)（protein）是最基本的生命物質(zhì)之一。1、元素組成：平均含N量約＝16%（特征代表）2、基本結(jié)構(gòu)單位：氨基酸3、大?。旱鞍踪|(zhì)是大分子化合物4、空間結(jié)構(gòu)：一級(jí)結(jié)構(gòu)、二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)、四級(jí)結(jié)構(gòu)……5、重要性：數(shù)量多、種類多、功能多6、蛋白質(zhì)的合成：AA順序的遺傳編碼1.結(jié)構(gòu)通式-氨基酸各種氨基酸的區(qū)別在于側(cè)鏈R基的不同。20種基本氨基酸按R的極性可分為非極性氨基酸、極性性氨基酸、酸性氨基酸和堿性氨基酸不變部分可變部分（二）氨基酸（1）、天然蛋白質(zhì)僅有20種AA、均為-

AA（2）、旋光性：＋、－（除甘氨酸沒(méi)有旋光性）（3）、構(gòu)型：D－、L－（除甘氨酸，天然蛋白質(zhì)的AA均為L(zhǎng)－AA）。（4）、構(gòu)象人類8種必需AA：（人體體內(nèi)不能自身合成，必須從食物中獲得）賴、色、甲硫、苯丙、蘇、纈、亮、異亮2.氨基酸的性質(zhì)3.氨基酸的分類法一：按R基化學(xué)結(jié)構(gòu)特點(diǎn)分為四大類：1、脂肪AA（15種）2、芳得族AA（2種）：苯丙氨酸、酪氨酸3、雜環(huán)族AA（2種）：組氨酸、色氨酸4、雜環(huán)亞AA（1種）：脯氨酸法二：按R基極性分兩類：極性AA：11種非極性AA：9種法三：1、中性AA（有極性與非極性15種）2、酸性AA（2種）：天冬氨酸、谷氨酸3、堿性AA（3種）：組、賴、精4.理化性質(zhì)（1）、物理性質(zhì)：無(wú)色晶體、有味（甜、鮮、苦）或無(wú)味，不同強(qiáng)度溶于水、稀酸、稀堿，但不溶于任何有機(jī)溶劑，酒精可使AA發(fā)生沉淀。（2）、光學(xué)性質(zhì)：具旋光性，有紫外吸收現(xiàn)象，波長(zhǎng)為280nm，但僅有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有此性質(zhì)。除甘氨酸外，氨基酸均含有一個(gè)手性

-碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常數(shù)之一，是鑒別各種氨基酸的重要依據(jù)。（3）、兩性解離：等電點(diǎn)PI－AA分子所帶的凈電荷為零（即分子內(nèi)正電＝負(fù)電）時(shí)溶液的PH值。

PH1710

凈電荷+10-1正離子兩性離子負(fù)離子等電點(diǎn)PI（三）肽與肽鍵一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。由兩個(gè)氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個(gè)氨基酸組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。1.肽鍵（peptidebond）：肽鍵的特點(diǎn)是氮原子上的孤對(duì)電子與羰基具有明顯的共軛作用。組成肽鍵的原子處于同一平面。

0.127nm鍵長(zhǎng)=0.132nm

0.148nm2.肽鏈中AA的排列順序和命名

在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序稱為氨基酸順序。通常在多肽鏈的一端含有一個(gè)游離的

-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個(gè)游離的

-羧基，稱為羧基端或C-端。氨基酸的順序是從N端的氨基酸殘基開始，以C端氨基酸殘基為終點(diǎn)的排列順序。如上述五肽可表示為：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln3.肽的顏色反應(yīng)多肽可與多種化合物作用，產(chǎn)生不同的顏色反應(yīng)。這些顯色反應(yīng)，可用于多肽的定性或定量鑒定。如黃色反應(yīng)，是由硝酸與氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反應(yīng)生成二硝基苯衍生物而顯黃色。多肽的雙縮脲反應(yīng)是多肽特有的顏色反應(yīng);雙縮脲是兩分子的尿素經(jīng)加熱失去一分子NH3而得到的產(chǎn)物。雙縮脲能夠與堿性硫酸銅作用，產(chǎn)生蘭色的銅-雙縮脲絡(luò)合物，稱為雙縮脲反應(yīng)。含有兩個(gè)以上肽鍵的多肽，具有與雙縮脲相似的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，也能發(fā)生雙縮脲反應(yīng)，生成紫紅色或藍(lán)紫色絡(luò)合物。這是多肽定量測(cè)定的重要反應(yīng)。（四）蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)1.蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(Primarystructure)包括組成蛋白質(zhì)的多肽鏈數(shù)目.多肽鏈的氨基酸數(shù)目、種類和順序。以及多肽鏈內(nèi)或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)。2.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級(jí)(Secondary)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈的主鏈在空間的排列,或規(guī)則的幾何走向、旋轉(zhuǎn)及折疊。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。主要有-螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角。（1）、-螺旋（1）螺旋走向，穩(wěn)定以氫鍵連接，氫鍵與軸平行。（2）側(cè)基R伸向螺旋外側(cè)。（3）棒狀結(jié)構(gòu)，高度壓縮，緊密排列。（4）規(guī)律排列（5）由1條充分伸展的肽鏈的肽鍵平面折疊成的右手螺旋。（6）每隔3.6個(gè)氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距0.54nm。（7）1個(gè)螺圈內(nèi)有13個(gè)原子。蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(TertiaryStructure)是指在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，肽鏈的不同區(qū)段的側(cè)鏈基團(tuán)相互作用在空間進(jìn)一步盤繞、折疊形成的包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象在內(nèi)的特征三維結(jié)構(gòu)。維系這種特定結(jié)構(gòu)的力主要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力等。尤其是疏水鍵，在蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)中起著重要作用。3.蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(QuaternaryStructure)是指由多條各自具有一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)的肽鏈通過(guò)非共價(jià)鍵連接起來(lái)的結(jié)構(gòu)形式；各個(gè)亞基在這些蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關(guān)系。這種蛋白質(zhì)分子中，最小的單位通常稱為亞基或亞單位Subunit，它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無(wú)生理活性；維持亞基之間的化學(xué)鍵主要是疏水力。由多個(gè)亞基聚集而成的蛋白質(zhì)常常稱為寡聚蛋白；4.蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)（五）蛋白質(zhì)的性質(zhì)1.蛋白質(zhì)的兩性解離和等電點(diǎn)蛋白質(zhì)與多肽一樣，能夠發(fā)生兩性離解，也有等電點(diǎn)。在等電點(diǎn)時(shí)，蛋白質(zhì)的溶解度最小，在電場(chǎng)中不移動(dòng)。在電場(chǎng)中，如果蛋白質(zhì)分子所帶正電荷多于負(fù)電荷，凈電荷為正，則向負(fù)電極移動(dòng)，反之，凈電荷為負(fù)，向正極移動(dòng)，這種泳動(dòng)現(xiàn)象稱電泳。蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)PH條件下，不發(fā)生電泳現(xiàn)象，利用蛋白質(zhì)的電泳現(xiàn)象，可以將蛋白質(zhì)的電泳現(xiàn)，可以將蛋白質(zhì)進(jìn)行分離純化。

2.這是蛋白質(zhì)特有的性質(zhì)-------膠體。由于蛋白質(zhì)的分子量很大，它在水中能夠形成膠體溶液。蛋白質(zhì)溶液具有膠體溶液的典型性質(zhì)，如丁達(dá)爾現(xiàn)象、布郎運(yùn)動(dòng)等。由于膠體溶液中的蛋白質(zhì)不能通過(guò)半透膜，因此可以應(yīng)用透析法將非蛋白的小分子雜質(zhì)除去

3.蛋白質(zhì)的沉淀作用蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定性與它的分子量大小、所帶的電荷和水化作用有關(guān)。改變?nèi)芤旱臈l件，將影響蛋白質(zhì)的溶解性質(zhì)在適當(dāng)?shù)臈l件下，蛋白質(zhì)能夠從溶液中沉淀出來(lái)。蛋白質(zhì)的沉淀分為可逆沉淀和不可逆沉淀。

4.蛋白質(zhì)的變性作用天然蛋白質(zhì)因受物理或化學(xué)因素的影響，分子構(gòu)象發(fā)生變化，致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)功能隨之發(fā)生變化，但一級(jí)結(jié)構(gòu)未遭破壞，這種現(xiàn)象稱為變性作用。變性后的蛋白質(zhì)稱為變性蛋白。導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性的因素：熱、紫外光、激烈的攪拌以及強(qiáng)酸和強(qiáng)堿等。類型：不可逆變性、可逆變性（可復(fù)性）（六）蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能（1）作為酶，蛋白質(zhì)具有催化功能。（2）作為結(jié)構(gòu)成分，它規(guī)定和維持細(xì)胞的構(gòu)造。（3）作為代謝的調(diào)節(jié)者（激素或阻遏物），它能協(xié)調(diào)和指導(dǎo)細(xì)胞內(nèi)的化學(xué)過(guò)程。（4）作為運(yùn)輸工具，它能在細(xì)胞內(nèi)或者透過(guò)細(xì)胞膜傳遞小分子或離子。（5）作為抗體，它起著保護(hù)有機(jī)體，防御外物入侵的作用。二核酸的結(jié)構(gòu)和生物學(xué)功能核酸是生物體內(nèi)極其重要的生物大分子，是生命的最基本的物質(zhì)之一。最早是瑞士的化學(xué)家米歇爾于1870年從膿細(xì)胞的核中分離出來(lái)的，由于它們是酸性的，并且最先是從核中分離的，故稱為核酸。核酸的發(fā)現(xiàn)比蛋白質(zhì)晚得多。核酸分為脫氧核糖核酸（簡(jiǎn)稱DNA）和核糖核酸（簡(jiǎn)稱RNA）兩大類，基本結(jié)構(gòu)單位都是核苷酸

（一）核甘酸核苷酸是核苷的磷酸酯。作為DNA或RNA結(jié)構(gòu)單元的核苷酸分別是5′-磷酸-脫氧核糖核苷和5′-磷酸-核糖核苷。1.核甘糖與堿基之間的C-N鍵，稱為C-N糖苷鍵2.組成核甘的戊糖組成核酸的戊糖有兩種。DNA所含的糖為β-D-2-脫氧核糖；RNA所含的糖則為β-D-核糖。腺嘌呤Adenine鳥嘌呤guanine尿嘧啶uracil胞嘧啶cytosine胸腺嘧啶thymine3.組成核甘的堿基（二）核酸的分子結(jié)構(gòu)1.DNA的分子結(jié)構(gòu)（1）DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)概念：DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指DNA分子中脫氧核苷酸的排列順序。不同的DNA分子（或片段）其一級(jí)結(jié)構(gòu)不同，即脫氧核苷酸排列順序不同，也就是堿基排列順序不同。意義：遺傳信息基本結(jié)構(gòu)單位：脫氧核糖核苷酸連接鍵：3’，5’－磷酸二酯鍵書寫及閱讀方向：從5端到3端（2）DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)概念：DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)。DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)DNA分子由兩條DNA單鏈組成。DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)是分子中兩條DNA單鏈之間基團(tuán)相互識(shí)別和作用的結(jié)果。雙螺旋結(jié)構(gòu)是DNA二級(jí)結(jié)構(gòu)的最基本形式。.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)a.DNA分子由兩條多聚脫氧核糖核苷酸鏈(簡(jiǎn)稱DNA單鏈)組成。兩條鏈沿著同一根軸平行盤繞，形成右手雙螺旋結(jié)構(gòu)。螺旋中的兩條鏈方向相反，即其中一條鏈的方向?yàn)?′→3′，而另一條鏈的方向?yàn)?′→5′。b.嘌呤堿和嘧啶堿基位于螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸和脫氧核糖基位于螺旋外側(cè)。堿基環(huán)平面與螺旋軸垂直，糖基環(huán)平面與堿基環(huán)平面成90°角C.螺旋橫截面的直徑約為2nm，每條鏈相鄰兩個(gè)堿基平面之間的距離為3.4nm，每10個(gè)核苷酸形成一個(gè)螺旋，其螺矩（即螺旋旋轉(zhuǎn)一圈）高度為34nm。d.兩條DNA鏈相互結(jié)合以及形成雙螺旋的力是鏈間的堿基對(duì)所形成的氫鍵。堿基的相互結(jié)合具有嚴(yán)格的配對(duì)規(guī)律，即腺嘌呤（A）與胸腺嘧啶（T）結(jié)合，鳥嘌呤（G）與胞嘧啶（C）結(jié)合，這種配對(duì)關(guān)系，稱為堿基互補(bǔ)。A和T之間形成兩個(gè)氫鍵，G與C之間形成三個(gè)氫鍵。在DNA分子中，嘌呤堿基的總數(shù)與嘧啶堿基的總數(shù)相等。(3)核酸的紫外吸收在核酸分子中，由于嘌呤堿和嘧啶堿具有共軛雙鍵體系，因而具有獨(dú)特的紫外線吸收光譜，一般在260nm左右有最大吸收峰，可以作為核酸及其組份定性和定量測(cè)定的依據(jù)(4)核酸的變性與復(fù)性A.核酸的變性核酸的變性是指核酸雙螺旋區(qū)的多聚核苷酸鏈間的氫鍵斷裂，變成單鏈結(jié)構(gòu)的過(guò)程。變性核酸將失去其部分或全部的生物活性。核酸的變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，所以它的一級(jí)結(jié)構(gòu)(堿基順序)保持不變。能夠引起核酸變性的因素很多。溫度升高、酸堿度改變、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的變性。RNA本身只有局部的雙螺旋區(qū)，所以變性行為所引起的性質(zhì)變化沒(méi)有DNA那樣明顯。利用紫外吸收的變化，可以檢測(cè)核酸變性的情況。而RNA變性后，約增加1.1%。這種現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。變性DNA在適當(dāng)?shù)臈l件下，兩條彼此分開的單鏈可以重新締合成為雙螺旋結(jié)構(gòu)，這一過(guò)程稱為復(fù)性。DNA復(fù)性后，一系列性質(zhì)將得到恢復(fù)，但是生物活性一般只能得到部分的恢復(fù)。DNA復(fù)性的程度、速率與復(fù)性過(guò)程的條件有關(guān)。將熱變性的DNA驟然冷卻至低溫時(shí)，DNA不可能復(fù)性。但是將變性的DNA緩慢冷卻時(shí)，可以復(fù)性。分子量越大復(fù)性越難。濃度越大，復(fù)性越容易。此外，DNA的復(fù)性也與它本身的組成和結(jié)構(gòu)有關(guān)。三酶的特點(diǎn)及功能酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用的有機(jī)物，又叫生物催化劑Biocatalysts。絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)(Enzyme)。（一）酶的作用特點(diǎn)（1）酶和一般催化劑的共性用量少而催化率高。它能夠改變化學(xué)反應(yīng)的速度，但是不能改變化學(xué)反應(yīng)平衡。酶本身在反應(yīng)前后也不發(fā)生變化。酶能夠穩(wěn)定底物形成的過(guò)渡狀態(tài)，降低反應(yīng)的活化能，從而加速反應(yīng)的進(jìn)行。（2）酶作為生物催化劑的特性A、高效性B、專一性C、反應(yīng)條件溫和D、酶易失活E、酶活力可調(diào)節(jié)控制F、某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。（二）酶的化學(xué)本質(zhì)通過(guò)對(duì)酶的性質(zhì)、組成和結(jié)構(gòu)等等方面的研究證實(shí)，酶是蛋白質(zhì)（也有RNA）。這些酶除了蛋白質(zhì)組分外，還含有對(duì)熱穩(wěn)定的非蛋白的小分子物質(zhì)，前者稱酶蛋白，后者稱輔因子。此完整的酶分子稱為全酶（全酶＝酶蛋白十輔因子）。有的酶的輔因子是金屬離子，有的是小分子有機(jī)化合物。通常將這些小分子有機(jī)化合物稱為輔酶或輔基。（三）酶的活性中心和必需基團(tuán)

酶的活性中心（activecenter）：是指酶分子中與底物直接結(jié)合并使之轉(zhuǎn)變出產(chǎn)物的小區(qū)，也稱活性部位(activesite)。酶的活性中心有兩個(gè)功能部位：結(jié)合部位和催化部位。1．結(jié)合部位（Bindingsite）

酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。此部位決定酶的專一性。2．催化部位（catalyticsite）

酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。此部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。酶的活性中心具有以下特點(diǎn)：

（1）活性中心是酶分子表面的一個(gè)凹穴，有一定的大小和特殊的構(gòu)象，但它們不是剛性的，在與底物接觸時(shí)表現(xiàn)一定的柔性。（2）構(gòu)成活性中心的大多數(shù)氨基酸殘基為疏水性，使此小區(qū)形成一個(gè)非極性的微環(huán)境，有利于與底物結(jié)合。（3）有活性中心，底物以弱鍵與酶結(jié)合。酶的活性中心的必需基團(tuán)可分為兩種：一種是與作用物結(jié)合的必需基團(tuán)，稱為結(jié)合基團(tuán)，它決定酶的專一性；另一種是促進(jìn)作用物發(fā)生化學(xué)變化的基團(tuán)，稱為催化基團(tuán)，它決定酶的催化能力。（四）酶的催化機(jī)理（1）酶反應(yīng)的過(guò)渡態(tài)學(xué)說(shuō)1931年Michaelis和Menten假設(shè)酶（E）與底物（S）先形成中間復(fù)合物（ES），再轉(zhuǎn)變成反應(yīng)產(chǎn)物（P），釋放出游離酶：

E＋SESP＋E過(guò)渡態(tài)學(xué)說(shuō)：E+S===ES===ES*

EP

E+P式中：ES為米氏復(fù)合物；ES*

為過(guò)渡態(tài)中間物；EP為酶－產(chǎn)物中間物。鄰近效應(yīng)：在酶促反應(yīng)中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子向酶的活性中心靠近，最終結(jié)合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應(yīng)。定向效應(yīng)：當(dāng)專一性底物向酶活性中心靠近時(shí)，會(huì)誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象發(fā)生改變，使酶活性中心的相關(guān)基團(tuán)和底物的反應(yīng)基團(tuán)正確定向排列，同時(shí)使反應(yīng)基團(tuán)之間的分子軌道以正確方向嚴(yán)格定位，使酶促反應(yīng)易于進(jìn)行。以上兩種效應(yīng)使酶具有高效率和專一性特點(diǎn)。（2）鄰近和定向效應(yīng)（3）誘導(dǎo)楔合學(xué)說(shuō)該學(xué)說(shuō)認(rèn)為酶表面并沒(méi)有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀，從而有利于底物折結(jié)合。（四）影響酶反應(yīng)速度的因素（1）酶濃度對(duì)酶反應(yīng)速度的影響

[E]酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響（2）底物濃度與酶促反應(yīng)的關(guān)系在低底物濃度時(shí),反應(yīng)速度與底物濃度成正比，表現(xiàn)為一級(jí)反應(yīng)特征。當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)到一定值，反應(yīng)速度達(dá)到最大值（Vmax），此時(shí)再增加底物濃度，反應(yīng)速度不再增加，表現(xiàn)為零級(jí)反應(yīng)。（3）溫度對(duì)酶反應(yīng)速度的影響一方面是溫度升高,酶促反應(yīng)速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級(jí)結(jié)構(gòu)將發(fā)生變化或變性，導(dǎo)致酶活性降低甚至喪失。因此大多數(shù)酶都有一個(gè)最適溫度。在最適溫度條件下,反應(yīng)速度最大。（4）PH值對(duì)酶反應(yīng)速度的影響在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH（5）激活劑對(duì)酶反應(yīng)速度的影響凡能提高酶活性的物質(zhì)，都稱為激活劑（activator）（1）無(wú)機(jī)離子：金屬離子(K+Na+Mg2+Zn2+Fe2+Ca2+、陰離子(Cl-Br-)、氫離子（2）中等大小的有機(jī)分子：某些還原劑、乙二胺四乙酸（EDTA）(3)某些酶類：酶原激活過(guò)程中的酶類

原理：a.酶活性中心的必需基團(tuán)

b.酶-底絡(luò)合物形成的橋梁

c.作為某些酶的輔助因子

d.保護(hù)-SH酶不被氧化1、抑制作用與抑制劑凡使酶的活性降低或喪失，但并不引起酶蛋白變性的作用稱為抑制作用（inhibition）。

能夠引起抑制作用的化合物則稱為抑制劑(inhibitor)。（抑制劑不同于變性劑）2、抑制作用的類型

（1）不可逆抑制作用（irreversibleinhibition)（2）可逆抑制作用(reversibleinhibition)（1）不可逆抑制作用（irreversibleinhibition)

抑制劑與酶蛋白中的必需基團(tuán)以共價(jià)形式結(jié)合，引起酶的永久性失活,不能用透析或超濾等物理方法除去抑制劑而恢復(fù)酶活性。專一性不可逆抑制作用：這類抑制劑只作用于與酶活性部位有關(guān)的氨基酸殘基或一類酶。非專一性不可逆抑制作用：這類抑制劑作用于酶分子上不同的基團(tuán)或作用于幾類不同的酶。如：酰化劑酸酐和磺酰氯等可使酶蛋白的-OH、SH、NH2等發(fā)生?；?。（2）可逆抑制作用(reversibleinhibition)

抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)方式結(jié)合，引起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過(guò)透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為三類：a.競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用b.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用C.反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用四糖和糖代謝（一）糖的概況（二）糖的分類單糖：甘油醛、二羥丙酮、戊糖、己糖、庚糖二糖：蔗糖、乳糖、麥芽糖、纖維二糖多糖：同多糖：淀粉、纖維素、糖原、幾丁質(zhì)糖胺聚糖（透明質(zhì)酸、硫酸角質(zhì)素）、蛋白聚糖雜多糖：細(xì)菌多糖（肽聚糖、脂多糖、磷壁酸）糖蛋白：糖肽鍵（N、O型）；糖鏈（寡糖鏈，具重要功能）（三）糖代謝1.糖酵解（EMP途徑）定義：糖酵解是酶將葡萄糖降解為丙酮酸并伴隨ATP生成的過(guò)程。是一切有機(jī)體中普遍存在的葡萄糖降解途徑。1940年被闡明。(研究歷史)

Embden,Meyerhof,Parnas等人貢獻(xiàn)最多，故糖酵解過(guò)程一也叫Embdem-Meyerhof-Parnas途徑，簡(jiǎn)稱EMP途徑。在細(xì)胞質(zhì)中進(jìn)行葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD+2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H++2H2O葡萄糖6-磷酸-葡萄糖6-磷酸-果糖1，6-二磷酸-果糖磷酸二羥丙酮3-磷酸-甘油醛第一階段1，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸第二階段己糖激酶磷酸葡萄糖異構(gòu)酶磷酸果糖激酶醛縮酶磷酸丙糖異構(gòu)酶磷酸甘油醛脫氫酶磷酸甘油酸激酶磷酸甘油酸變位酶烯醇化酶丙酮酸激酶（2）糖酵解的調(diào)控細(xì)胞對(duì)酵解速度的調(diào)控是為了滿足細(xì)胞對(duì)能量及碳骨架的需求。在代謝途徑中，催化不可逆反應(yīng)的酶所處的部位是控制代謝反應(yīng)的有力部位。糖酵解中有三步反應(yīng)不可逆，分別由己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化，因此這三種酶對(duì)酵解速度起調(diào)節(jié)作用。糖酵解的調(diào)控（3）糖酵解的意義A、糖酵解是存在一切生物體內(nèi)糖分解代謝的普遍途徑。B、通過(guò)糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，為生命活動(dòng)提供部分能量，尤其對(duì)厭氧生物是獲得能量的主要方式。C、糖酵解途徑的許多中間產(chǎn)物可作為合成其他物質(zhì)的原料（提供碳骨架），如磷酸二羥丙酮甘油。D、是糖有氧分解的準(zhǔn)備階段。E、由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樘堑漠惿緩交緸橹孢^(guò)程。（4）丙酮酸的去路A.酵母在無(wú)氧條件下將丙酮酸轉(zhuǎn)化為乙醇和CO2H+C2O丙酮酸脫羧酶

TPPNADH+H+NAD+乙醇脫氫酶丙酮酸乙醛乙醇由葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)橐掖嫉倪^(guò)程稱為酒精發(fā)酵:葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+2乙醇+2C2O+2ATP+2H2O

OHHCO-COHCOHCOCH3CH3CH3

OOCO-+NADH+H+CO-+NAD+

COHOCHCH3CH3丙酮酸L-乳酸乳酸脫氫酶葡萄糖+2Pi+2ADP2乳酸+2ATP+2H2OB.動(dòng)物在激烈運(yùn)動(dòng)時(shí)或由于呼吸、循環(huán)系統(tǒng)障礙而發(fā)生供氧不足時(shí)。生長(zhǎng)在厭氧或相對(duì)厭氧條件下的許多細(xì)菌。C.在有氧條件下，丙酮酸進(jìn)入線粒體生成乙酰CoA，參加TCA循環(huán)（檸檬酸循環(huán)），被徹底氧化成CO2和H2O。D.轉(zhuǎn)化為脂肪酸或酮體。當(dāng)細(xì)胞ATP水平較高時(shí)，檸檬酸循環(huán)的速率下降，乙酰CoA開始積累，可用作脂肪的合成或酮體的合成。2.三羧酸循環(huán)（TCA循環(huán)）概念：在有氧的情況下，葡萄糖酵解產(chǎn)生的丙酮酸氧化脫羧形成乙酰CoA。乙酰CoA經(jīng)一系列氧化、脫羧，最終生成C2O和H2O并產(chǎn)生能量的過(guò)程，稱為檸檬酸循環(huán)，亦稱為三羧酸循環(huán)(tricarboxylicacidcycle),簡(jiǎn)稱TCA循環(huán)。由于它是由H.A.Krebs（德國(guó)）正式提出的，所以又稱Krebs循環(huán)。三羧酸循環(huán)在線粒體基質(zhì)中進(jìn)行（1）由丙酮酸形成乙酰CoA丙酮酸進(jìn)入線粒體轉(zhuǎn)變?yōu)橐阴oA,這是連接糖酵解和三羧酸循環(huán)的紐帶：丙酮酸+CoA+NAD+

乙酰CoA+C2O+NADH+H+反應(yīng)不可逆，分5步進(jìn)行，由丙酮酸脫氫酶復(fù)合體催化。丙酮酸脫氫酶復(fù)合體是一個(gè)十分大的多酶復(fù)合體，包括丙酮酸脫氫酶E1、二氫硫辛酸乙酰轉(zhuǎn)移酶E2、二氫硫辛酸脫氫酶E3三種不同的酶及焦磷酸硫胺素(T