《生物化學》精要速覽.doc

沈同生物化學（第三版）精要速覽第一章緒論一、生物化學的的概念：生物化學（biochemistry)是利用化學的原理與方法去探討生命的一門科學，它是介于化學、生物學及物理學之間的一門邊緣學科。二、生物化學的發(fā)展：1敘述生物化學階段：是生物化學發(fā)展的萌芽階段，其主要的工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的分泌物和排泄物。2動態(tài)生物化學階段：是生物化學蓬勃發(fā)展的時期。就在這一時期，人們基本上弄清了生物體內各種主要化學物質的代謝途徑。3分子生物學階段：這一階段的主要研究工作就是探討各種生物大分子的結構與其功能之間的關系。三、生物化學研究的主要方面：1生物體的物質組成：高等生物體主要由蛋白質、核酸、糖類、脂類以及水、無機鹽等組成，此外還含有一些低分子物質。2物質代謝：物質代謝的基本過程主要包括三大步驟：消化、吸收中間代謝排泄。其中，中間代謝過程是在細胞內進行的，最為復雜的化學變化過程，它包括合成代謝，分解代謝，物質互變，代謝調控，能量代謝幾方面的內容。3細胞信號轉導：細胞內存在多條信號轉導途徑，而這些途徑之間通過一定的方式方式相互交織在一起，從而構成了非常復雜的信號轉導網絡，調控細胞的代謝、生理活動及生長分化。4生物分子的結構與功能：通過對生物大分子結構的理解，揭示結構與功能之間的關系。5遺傳與繁殖：對生物體遺傳與繁殖的分子機制的研究，也是現代生物化學與分子生物學研究的一個重要內容。第二章蛋白質的結構與功能一、氨基酸：1結構特點：氨基酸(aminoacid)是蛋白質分子的基本組成單位。構成天然蛋白質分子的氨基酸約有20種，除脯氨酸為-亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均為L-氨基酸。2分類：根據氨基酸的R基團的極性大小可將氨基酸分為四類：非極性中性氨基酸(8種)；極性中性氨基酸(7種)；酸性氨基酸(Glu和Asp)；堿性氨基酸(Lys、Arg和His)。二、肽鍵與肽鏈：肽鍵(peptidebond)是指由一分子氨基酸的-羧基與另一分子氨基酸的-氨基經脫水而形成的共價鍵(-CO-NH-)。氨基酸分子在參與形成肽鍵之后，由于脫水而結構不完整，稱為氨基酸殘基。每條多肽鏈都有兩端：即自由氨基端(N端)與自由羧基端(C端)，肽鏈的方向是N端C端。三、肽鍵平面(肽單位)：肽鍵具有部分雙鍵的性質，不能自由旋轉；組成肽鍵的四個原子及其相鄰的兩個碳原子處在同一個平面上，為剛性平面結構，稱為肽鍵平面。四、蛋白質的分子結構：蛋白質的分子結構可人為分為一級、二級、三級和四級結構等層次。一級結構為線狀結構，二、三、四級結構為空間結構。1一級結構：指多肽鏈中氨基酸的排列順序，其維系鍵是肽鍵。蛋白質的一級結構決定其空間結構。2二級結構：指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構象，借氫鍵維系。主要有以下幾種類型：-螺旋：其結構特征為：主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm；相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵；側鏈基團位于螺旋的外側。影響-螺旋形成的因素主要是：存在側鏈基團較大的氨基酸殘基；連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸殘基；存在脯氨酸殘基。-折疊：其結構特征為：若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片；所有肽鍵的C=O和NH形成鏈間氫鍵；側鏈基團分別交替位于片層的上、下方。-轉角：多肽鏈180回折部分，通常由四個氨基酸殘基構成，借1、4殘基之間形成氫鍵維系。無規(guī)卷曲：主鏈骨架無規(guī)律盤繞的部分。3三級結構：指多肽鏈所有原子的空間排布。其維系鍵主要是非共價鍵（次級鍵）：氫鍵、疏水鍵、范德華力、離子鍵等，也可涉及二硫鍵。4四級結構：指亞基之間的立體排布、接觸部位的布局等，其維系鍵為非共價鍵。亞基是指參與構成蛋白質四級結構的而又具有獨立三級結構的多肽鏈。五、蛋白質的理化性質：1兩性解離與等電點：蛋白質分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基，因此蛋白質與氨基酸一樣具有兩性解離的性質。蛋白質分子所帶正、負電荷相等時溶液的pH值稱為蛋白質的等電點。2蛋白質的膠體性質：蛋白質具有親水溶膠的性質。蛋白質分子表面的水化膜和表面電荷是穩(wěn)定蛋白質親水溶膠的兩個重要因素。3蛋白質的紫外吸收：蛋白質分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基對紫外光有吸收，以色氨酸吸收最強，最大吸收峰為280nm。4蛋白質的變性：蛋白質在某些理化因素的作用下，其特定的空間結構被破壞而導致其理化性質改變及生物活性喪失，這種現象稱為蛋白質的變性。引起蛋白質變性的因素有：高溫、高壓、電離輻射、超聲波、紫外線及有機溶劑、重金屬鹽、強酸強堿等。絕大多數蛋白質分子的變性是不可逆的。六、蛋白質的分離與純化：1鹽析與有機溶劑沉淀：在蛋白質溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質的膠體性質，使蛋白質從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。鹽析時，溶液的pH在蛋白質的等電點處效果最好。凡能與水以任意比例混合的有機溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白質沉淀。2電泳：蛋白質分子在高于或低于其pI的溶液中帶凈的負或正電荷，因此在電場中可以移動。電泳遷移率的大小主要取決于蛋白質分子所帶電荷量以及分子大小。3透析：利用透析袋膜的超濾性質，可將大分子物質與小分子物質分離開。4層析：利用混合物中各組分理化性質的差異，在相互接觸的兩相（固定相與流動相）之間的分布不同而進行分離。主要有離子交換層析，凝膠層析，吸附層析及親和層析等，其中凝膠層析可用于測定蛋白質的分子量。5超速離心：利用物質密度的不同，經超速離心后，分布于不同的液層而分離。超速離心也可用來測定蛋白質的分子量，蛋白質的分子量與其沉降系數S成正比。七、氨基酸順序分析：蛋白質多肽鏈的氨基酸順序分析，即蛋白質一級結構的測定，主要有以下幾個步驟：1.分離純化蛋白質，得到一定量的蛋白質純品；2.取一定量的樣品進行完全水解，再測定蛋白質的氨基酸組成；3.分析蛋白質的N-端和C-端氨基酸；4.采用特異性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化學試劑（如溴化氰）將蛋白質處理為若干條肽段；5.分離純化單一肽段；6.測定各條肽段的氨基酸順序。一般采用Edman降解法，用異硫氰酸苯酯進行反應，將氨基酸降解后，逐一進行測定；7.至少用兩種不同的方法處理蛋白質，分別得到其肽段的氨基酸順序；8.將兩套不同肽段的氨基酸順序進行比較，以獲得完整的蛋白質分子的氨基酸順序。第三章核酸的結構與功能一、核酸的化學組成：1含氮堿：參與核酸和核苷酸構成的含氮堿主要分為嘌呤堿和嘧啶堿兩大類。組成核苷酸的嘧啶堿主要有三種尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它們都是嘧啶的衍生物。組成核苷酸的嘌呤堿主要有兩種腺嘌呤（A）和鳥嘌呤（G），它們都是嘌呤的衍生物。2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有兩種，即-D-核糖與-D-2-脫氧核糖，由此構成的核苷酸也分為核糖核苷酸與脫氧核糖核酸兩大類。3核苷：核苷是由戊糖與含氮堿基經脫水縮合而生成的化合物。通常是由核糖或脫氧核糖的C1-羥基與嘧啶堿N1或嘌呤堿N9進行縮合，故生成的化學鍵稱為，N糖苷鍵。其中由D-核糖生成者稱為核糖核苷，而由脫氧核糖生成者則稱為脫氧核糖核苷。由“稀有堿基”所生成的核苷稱為“稀有核苷”。假尿苷（）就是由D-核糖的C1與尿嘧啶的C5相連而生成的核苷。二、核苷酸的結構與命名：核苷酸是由核苷與磷酸經脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核酸兩大類。最常見的核苷酸為5-核苷酸（5常被省略）。5-核苷酸又可按其在5位縮合的磷酸基的多少，分為一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物體內還存在一些特殊的環(huán)核苷酸，常見的為環(huán)一磷酸腺苷（cAMP）和環(huán)一磷酸鳥苷（cGMP），它們通常是作為激素作用的第二信使。核苷酸通常使用縮寫符號進行命名。第一位符號用小寫字母d代表脫氧，第二位用大寫字母代表堿基，第三位用大寫字母代表磷酸基的數目，第四位用大寫字母P代表磷酸。三、核酸的一級結構：核苷酸通過3,5-磷酸二酯鍵連接起來形成的不含側鏈的多核苷酸長鏈化合物就稱為核酸。核酸具有方向性，5-位上具有自由磷酸基的末端稱為5-端，3-位上具有自由羥基的末端稱為3-端。DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四種脫氧核糖核苷酸所組成。DNA的一級結構就是指DNA分子中脫氧核糖核苷酸的種類、數目、排列順序及連接方式。RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四種核糖核苷酸組成。RNA的一級結構就是指RNA分子中核糖核苷酸的種類、數目、排列順序及連接方式。四、DNA的二級結構：DNA雙螺旋結構是DNA二級結構的一種重要形式，它是Watson和Crick兩位科學家于1953年提出來的一種結構模型，其主要實驗依據是Chargaff研究小組對DNA的化學組成進行的分析研究，即DNA分子中四種堿基的摩爾百分比為A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原則），以及由Wilkins研究小組完成的DNA晶體X線衍射圖譜分析。天然DNA的二級結構以B型為主，其結構特征為：為右手雙螺旋，兩條鏈以反平行方式排列；主鏈位于螺旋外側，堿基位于內側；兩條鏈間存在堿基互補，通過氫鍵連系，且A-T、G-C（堿基互補原則）；螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力；螺旋的螺距為3.4nm，直徑為2nm。五、DNA的超螺旋結構：雙螺旋的DNA分子進一步盤旋形成的超螺旋結構稱為DNA的三級結構。絕大多數原核生物的DNA都是共價封閉的環(huán)狀雙螺旋，其三級結構呈麻花狀。在真核生物中，雙螺旋的DNA分子圍繞一蛋白質八聚體進行盤繞，從而形成特殊的串珠狀結構，稱為核小體。核小體結構屬于DNA的三級結構。六、DNA的功能：DNA的基本功能是作為遺傳信息的載體，為生物遺傳信息復制以及基因信息的轉錄提供模板。DNA分子中具有特定生物學功能的片段稱為基因（gene）。一個生物體的全部DNA序列稱為基因組（genome）。基因組的大小與生物的復雜性有關。七、RNA的空間結構與功能：RNA分子的種類較多，分子大小變化較大，功能多樣化。RNA通常以單鏈存在，但也可形成局部的雙螺旋結構。1mRNA的結構與功能：mRNA是單鏈核酸，其在真核生物中的初級產物稱為HnRNA。大多數真核成熟的mRNA分子具有典型的5-端的7-甲基鳥苷三磷酸（m7GTP）帽子結構和3-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴結構。mRNA的功能是為蛋白質的合成提供模板，分子中帶有遺傳密碼。mRNA分子中每三個相鄰的核苷酸組成一組，在蛋白質翻譯合成時代表一個特定的氨基酸，這種核苷酸三聯體稱為遺傳密碼（coden）。2tRNA的結構與功能：tRNA是分子最小，但含有稀有堿基最多的RNA。tRNA的二級結構由于局部雙螺旋的形成而表現為“三葉草”形，故稱為“三葉草”結構，可分為五個部分：氨基酸臂：由tRNA的5-端和3-端構成的局部雙螺旋，3-端都帶有-CCA-OH順序，可與氨基酸結合而攜帶氨基酸。DHU臂：含有二氫尿嘧啶核苷，與氨基酰tRNA合成酶的結合有關。反密碼臂：其反密碼環(huán)中部的三個核苷酸組成三聯體，在蛋白質生物合成中，可以用來識別mRNA上相應的密碼，故稱為反密碼（anticoden）。TC臂：含保守的TC順序，可以識別核蛋白體上的rRNA，促使tRNA與核蛋白體結合?？勺儽郏何挥赥C臂和反密碼臂之間，功能不詳。3rRNA的結構與功能：rRNA是細胞中含量最多的RNA，可與蛋白質一起構成核蛋白體，作為蛋白質生物合成的場所。原核生物中的rRNA有三種：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四種：5S，5.8S，18S，28S。八、核酶：具有自身催化作用的RNA稱為核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子結構，如錘頭結構。九、核酸的一般理化性質：核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰為260nm。十、DNA的變性：在理化因素作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈松散而分開成為單鏈，從而導致DNA的理化性質及生物學性質發(fā)生改變，這種現象稱為DNA的變性。引起DNA變性的因素主要有：高溫，強酸強堿，有機溶劑等。DNA變性后的性質改變：增色效應：指DNA變性后對260nm紫外光的光吸收度增加的現象；旋光性下降；粘度降低；生物功能喪失或改變。加熱DNA溶液，使其對260nm紫外光的吸收度突然增加，達到其最大值一半時的溫度，就是DNA的變性溫度（融解溫度，Tm）。Tm的高低與DNA分子中G+C的含量有關，G+C的含量越高，則Tm越高。十一、DNA的復性與分子雜交：將變性DNA經退火處理，使其重新形成雙螺旋結構的過程，稱為DNA的復性。兩條來源不同的單鏈核酸（DNA或RNA），只要它們有大致相同的互補堿基順序，以退火處理即可復性，形成新的雜種雙螺旋，這一現象稱為核酸的分子雜交。核酸雜交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA雜交。不同來源的，具有大致相同互補堿基順序的核酸片段稱為同源順序。常用的核酸分子雜交技術有：原位雜交、斑點雜交、Southern雜交及Northern雜交等。在核酸雜交分析過程中，常將已知順序的核酸片段用放射性同位素或生物素進行標記，這種帶有一定標記的已知順序的核酸片段稱為探針。十二、核酸酶：凡是能水解核酸的酶都稱為核酸酶。凡能從多核苷酸鏈的末端開始水解核酸的酶稱為核酸外切酶，凡能從多核苷酸鏈中間開始水解核酸的酶稱為核酸內切酶。能識別特定的核苷酸順序，并從特定位點水解核酸的內切酶稱為限制性核酸內切酶（限制酶）。第四章酶一、酶的概念：酶（enzyme）是由活細胞產生的生物催化劑，這種催化劑具有極高的催化效率和高度的底物特異性，其化學本質是蛋白質。酶按照其分子結構可分為單體酶、寡聚酶和多酶體系（多酶復合體和多功能酶）三大類。二、酶的分子組成：酶分子可根據其化學組成的不同，可分為單純酶和結合酶（全酶）兩類。結合酶則是由酶蛋白和輔助因子兩部分構成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關，輔助因子則與酶的催化活性有關。與酶蛋白疏松結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔酶。與酶蛋白牢固結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔基。三、輔酶與輔基的來源及其生理功用：輔酶與輔基的生理功用主要是：運載氫原子或電子，參與氧化還原反應。運載反應基團，如?；被?、烷基、羧基及一碳單位等，參與基團轉移。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素（vitamin)是指一類維持細胞正常功能所必需的，但在許多生物體內不能自身合成而必須由食物供給的小分子有機化合物。維生素可按其溶解性的不同分為脂溶性維生素和水溶性維生素兩大類。脂溶性維生素有VitA、VitD、VitE和VitK四種；水溶性維生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，葉酸等。1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VitB1）焦磷酸化而生成，是脫羧酶的輔酶，在體內參與糖代謝過程中-酮酸的氧化脫羧反應。2.FMN和FAD：即黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黃素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作為脫氫酶的輔基，在酶促反應中作為遞氫體（雙遞氫體）。3.NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，輔酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，輔酶），是VitPP的衍生物。NAD+和NADP+主要作為脫氫酶的輔酶，在酶促反應中起遞氫體的作用，為單遞氫體。4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是VitB6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作為氨基轉移酶，氨基酸脫羧酶，半胱氨酸脫硫酶等的輔酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在體內參與構成輔酶A（CoA）。CoA中的巰基可與羧基以高能硫酯鍵結合，在糖、脂、蛋白質代謝中起傳遞?；淖饔?，是酰化酶的輔酶。6.生物素：是羧化酶的輔基，在體內參與CO2的固定和羧化反應。7.FH4：由葉酸衍生而來。四氫葉酸是體內一碳單位基團轉移酶系統(tǒng)中的輔酶。8.VitB12衍生物：VitB12分子中含金屬元素鈷，故又稱為鈷胺素。VitB12在體內有多種活性形式，如5-脫氧腺苷鈷胺素、甲基鈷胺素等。其中，5-脫氧腺苷鈷胺素參與構成變位酶的輔酶，甲基鈷胺素則是甲基轉移酶的輔酶。四、金屬離子的作用：1.穩(wěn)定構象：穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構象；2.構成酶的活性中心：作為酶的活性中心的組成成分，參與構成酶的活性中心；3.連接作用：作為橋梁，將底物分子與酶蛋白螯合起來。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空間構象的部位，該部位化學基團集中，直接參與將底物轉變?yōu)楫a物的反應過程，這一部位就稱為酶的活性中心。參與構成酶的活性中心的化學基團，有些是與底物相結合的，稱為結合基團，有些是催化底物反應轉變成產物的，稱為催化基團，這兩類基團統(tǒng)稱為活性中心內必需基團。在酶的活性中心以外，也存在一些化學基團，主要與維系酶的空間構象有關，稱為酶活性中心外必需基團。六、酶促反應的特點：1具有極高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化劑高1061020倍。酶能與底物形成ES中間復合物，從而改變化學反應的進程，使反應所需活化能閾大大降低，活化分子的數目大大增加，從而加速反應進行。2具有高度的底物特異性：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進一定的化學變化，生成一定的產物，這種現象稱為酶作用的特異性。絕對特異性：一種酶只能作用于一種化合物，以催化一種化學反應，稱為絕對特異性，如琥珀酸脫氫酶。相對特異性：一種酶只能作用于一類化合物或一種化學鍵，催化一類化學反應，稱為相對特異性，如脂肪酶。立體異構特異性：一種酶只能作用于一種立體異構體，或只能生成一種立體異構體，稱為立體異構特異性，如L-精氨酸酶。3酶的催化活性是可以調節(jié)的：如代謝物可調節(jié)酶的催化活性，對酶分子的共價修飾可改變酶的催化活性，也可通過改變酶蛋白的合成來改變其催化活性。七、酶促反應的機制：1中間復合物學說與誘導契合學說：酶催化時，酶活性中心首先與底物結合生成一種酶-底物復合物（ES），此復合物再分解釋放出酶，并生成產物，即為中間復合物學說。當底物與酶接近時，底物分子可以誘導酶活性中心的構象以生改變，使之成為能與底物分子密切結合的構象，這就是誘導契合學說。2與酶的高效率催化有關的因素：趨近效應與定向作用；張力作用；酸堿催化作用；共價催化作用；酶活性中心的低介電區(qū)（表面效應）。八、酶促反應動力學：酶反應動力學主要研究酶催化的反應速度以及影響反應速度的各種因素。在探討各種因素對酶促反應速度的影響時，通常測定其初始速度來代表酶促反應速度，即底物轉化量k+2時，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶與底物親和力的大小，即Km值越小，則酶與底物的親和力越大；反之，則越小。Km可用于判斷反應級數：當S100Km時，=Vmax，反應為零級反應，即反應速度與底物濃度無關；當0.01KmS100Km時，反應處于零級反應和一級反應之間，為混合級反應。Km是酶的特征性常數：在一定條件下，某種酶的Km值是恒定的，因而可以通過測定不同酶（特別是一組同工酶）的Km值，來判斷是否為不同的酶。Km可用來判斷酶的最適底物：當酶有幾種不同的底物存在時，Km值最小者，為該酶的最適底物。Km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度：當S=10Km時，=91%Vmax，為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。Vmax可用于酶的轉換數的計算：當酶的總濃度和最大速度已知時，可計算出酶的轉換數，即單位時間內每個酶分子催化底物轉變?yōu)楫a物的分子數。Km和Vmax的測定：主要采用Lineweaver-Burk雙倒數作圖法和Hanes作圖法。2酶濃度對反應速度的影響：當反應系統(tǒng)中底物的濃度足夠大時，酶促反應速度與酶濃度成正比，即=kE。3溫度對反應速度的影響：一般來說，酶促反應速度隨溫度的增高而加快，但當溫度增加達到某一點后，由于酶蛋白的熱變性作用，反應速度迅速下降。酶促反應速度隨溫度升高而達到一最大值時的溫度就稱為酶的最適溫度。酶的最適溫度與實驗條件有關，因而它不是酶的特征性常數。低溫時由于活化分子數目減少，反應速度降低，但溫度升高后，酶活性又可恢復。4pH對反應速度的影響：觀察pH對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形曲線，即pH過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的pH值就稱為酶的最適pH。人體內大多數酶的最適pH在6.58.0之間。酶的最適pH不是酶的特征性常數。5抑制劑對反應速度的影響：凡是能降低酶促反應速度，但不引起酶分子變性失活的物質統(tǒng)稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。不可逆抑制作用：抑制劑與酶分子的必需基團共價結合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等簡單方法使酶活性恢復的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以E作圖，就可得到一組斜率相同的平行線，隨抑制劑濃度的增加而平行向右移動。酶的不可逆抑制作用包括專一性抑制（如有機磷農藥對膽堿酯酶的抑制）和非專一性抑制（如路易斯氣對巰基酶的抑制）兩種?？赡嬉种谱饔茫阂种苿┮苑枪矁r鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以E作圖，可得到一組隨抑制劑濃度增加而斜率降低的直線?？赡嬉种谱饔冒ǜ偁幮浴⒎锤偁幮院头歉偁幮砸种茙追N類型。競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低，這種作用就稱為競爭性抑制作用。其特點為：a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；b.抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；c.抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減小；d.動力學參數：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和磺胺類藥物（對氨基苯磺酰胺）對二氫葉酸合成酶（底物為對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。反競爭性抑制：抑制劑不能與游離酶結合，但可與ES復合物結合并阻止產物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競爭性抑制。其特點為：a.抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；c.動力學參數：Km減小，Vm降低。非競爭性抑制：抑制劑既可以與游離酶結合，也可以與ES復合物結合，使酶的催化活性降低，稱為非競爭性抑制。其特點為：a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合；b.抑制劑對酶與底物的結合無影響，故底物濃度的改變對抑制程度無影響；c.動力學參數：Km值不變，Vm值降低。6激活劑對反應速度的影響：能夠促使酶促反應速度加快的物質稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數是金屬離子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活劑為Cl-。九、酶的調節(jié)：可以通過改變其催化活性而使整個代謝反應的速度或方向發(fā)生改變的酶就稱為限速酶或關鍵酶。酶活性的調節(jié)可以通過改變其結構而使其催化活性以生改變，也可以通過改變其含量來改變其催化活性，還可以通過以不同形式的酶在不同組織中的分布差異來調節(jié)代謝活動。1酶結構的調節(jié)：通過對現有酶分子結構的影響來改變酶的催化活性。這是一種快速調節(jié)方式。變構調節(jié)：又稱別構調節(jié)。某些代謝物能與變構酶分子上的變構部位特異性結合，使酶的分子構發(fā)生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應的速度，這種調節(jié)作用就稱為變構調節(jié)。具有變構調節(jié)作用的酶就稱為變構酶。凡能使酶分子變構并使酶的催化活性發(fā)生改變的代謝物就稱為變構劑。當變構酶的一個亞基與其配體（底物或變構劑）結合后，能夠通過改變相鄰亞基的構象而使其對配體的親和力發(fā)生改變，這種效應就稱為變構酶的協同效應。變構劑一般以反饋方式對代謝途徑的起始關鍵酶進行調節(jié)，常見的為負反饋調節(jié)。變構調節(jié)的特點：酶活性的改變通過酶分子構象的改變而實現；酶的變構僅涉及非共價鍵的變化；調節(jié)酶活性的因素為代謝物；為一非耗能過程；無放大效應。共價修飾調節(jié)：酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發(fā)生共價修飾，從而導致酶活性的改變，稱為共價修飾調節(jié)。共價修飾方式有：磷酸化-脫磷酸化等。共價修飾調節(jié)一般與激素的調節(jié)相聯系，其調節(jié)方式為級聯反應。共價修飾調節(jié)的特點為：酶以兩種不同修飾和不同活性的形式存在；有共價鍵的變化；受其他調節(jié)因素（如激素）的影響；一般為耗能過程；存在放大效應。酶原的激活：處于無活性狀態(tài)的酶的前身物質就稱為酶原。酶原在一定條件下轉化為有活性的酶的過程稱為酶原的激活。酶原的激活過程通常伴有酶蛋白一級結構的改變。酶原分子一級結構的改變導致了酶原分子空間結構的改變，使催化活性中心得以形成，故使其從無活性的酶原形式轉變?yōu)橛谢钚缘拿浮Ｃ冈せ畹纳硪饬x在于：保護自身組織細胞不被酶水解消化。2酶含量的調節(jié)：是指通過改變細胞中酶蛋白合成或降解的速度來調節(jié)酶分子的絕對含量，影響其催化活性，從而調節(jié)代謝反應的速度。這是機體內遲緩調節(jié)的重要方式。酶蛋白合成的調節(jié)：酶蛋白的合成速度通常通過一些誘導劑或阻遏劑來進行調節(jié)。凡能促使基因轉錄增強，從而使酶蛋白合成增加的物質就稱為誘導劑；反之，則稱為阻遏劑。常見的誘導劑或阻遏劑包括代謝物、藥物和激素等。酶蛋白降解的調節(jié)：如饑餓時，精氨酸酶降解減慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。3同工酶的調節(jié)：在同一