生化上冊(cè)作業(yè)

1、一、問答題1 .食用油長(zhǎng)時(shí)間放置后，為什么會(huì)有異味?不飽和脂肪酸被氧化或水解的過程和現(xiàn)象,酸敗的食物具有難聞氣味 和難吃味道。油脂長(zhǎng)時(shí)間暴露于溫?zé)岷统睗竦沫h(huán)境中，會(huì)產(chǎn)生所謂的 臭油味。這些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而產(chǎn)生的：水解酸敗 從脂肪里的脂肪酸鏈中把甘油結(jié)構(gòu)分解出來，并繼續(xù)被水解或氧化。2 .為什么有的抑制劑雖不與底物結(jié)合部位結(jié)合，但仍表現(xiàn)出競(jìng)爭(zhēng)性抑制?1 .反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑不能與游離酶結(jié)合，但可與es復(fù)合物結(jié)合并阻止產(chǎn)物生成，使酶的催化活性降低，稱酶的反競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為:a.抑制劑與底物可同時(shí)與酶的不同部位結(jié)合；b.必須有底物存在，抑制劑才能對(duì)酶產(chǎn)生抑制作用；c.動(dòng)力學(xué)參數(shù)

2、：km減小，vm降 低。2 .非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑既可以與游離酶結(jié)合，也可以與es復(fù)合物結(jié)合，使酶的催化活性降低，稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。其特點(diǎn)為：a.底物 和抑制劑分別獨(dú)立地與酶的不同部位相結(jié)合;b.抑制劑對(duì)酶與底物的 結(jié)合無影響，故底物濃度的改變對(duì)抑制程度無影響；c.動(dòng)力學(xué)參數(shù):km值不變，vm值降低。3 .肌紅蛋白與血紅蛋白的疏水側(cè)鏈的比例有何不同？4 . dna在純水中為何易變性？磷酸脊骨在中性ph下，會(huì)帶有許多負(fù)電荷，導(dǎo)致兩股dna相互排 斥分離而變性，要加入鎂離子穩(wěn)定之，因此dna不能溶在純水中。真核細(xì)胞核中含帶有強(qiáng)正電性的組織蛋白(histone),與dna結(jié)合成復(fù)雜結(jié)構(gòu)，并中和掉核酸

3、的負(fù)電荷。5 .蛋白質(zhì)的酸水解通常只能檢測(cè)到17種氨基酸,為什么?因?yàn)橛行┌被嵩谒嵝詶l件下不能穩(wěn)定存在，比如天冬酰胺，谷氨酰胺6 .磷脂可作為細(xì)胞膜成分的分子特征是什么？:用哪兩種簡(jiǎn)易的方法可以區(qū)別酶的可逆抑制和不可逆抑制?透析和增加底物量8 .利用sds電泳和分子篩層析測(cè)得的血紅蛋白的分子量是不同的，為什么？(一個(gè)變性，另一個(gè)未變性)血紅蛋白分子是四聚體，如果sds電泳加了還原劑測(cè)出來的分子量!1!(16-17kda)就是一個(gè)多肽亞基的分子量，是血紅蛋白分子量的分之一。9 .從營(yíng)養(yǎng)學(xué)的角度看，奇數(shù)碳原子的脂肪酸比偶數(shù)碳原子的脂肪酸營(yíng)養(yǎng)價(jià)值高，為什么？10 .一位生物化學(xué)家在對(duì)某酣分離純化過

4、程中得到以下實(shí)驗(yàn)結(jié)果.分離步驟總蛋白含量(mg)活力單位數(shù)1.粗分離20,0004, 000, 0002.鹽析5, 0003, 000, 0003.等電點(diǎn)分離4,0001,000, 0004.離子交換200900,0005.親和層析50750, 0006.分子篩層析45675,000回答下列問題:.在這六步分離純化過程中，哪一步分離效果最好?哪一步最差?第四步最好，第三步最差(2) .該酣是否已經(jīng)純化?還可以用什么方法確定其是否純化?已經(jīng)純化,因?yàn)樽詈蟛矫富盍Φ臏p少與總蛋白的減少是等比例的。電泳，測(cè)n或c端的氨基酸11 .在陽離子交換層析中，下列各組氨基酸,用ph=7. 0的緩沖液洗脫.哪一個(gè)

5、氨基酸先洗脫下來？(陽離子交換層析：帶正電的脫去)(1) . asp-lys. (2). arg-met. (3). glu-val. (4). gly-leu.(5). ser-ala.12 .測(cè)定酶活力的時(shí)候?yàn)樯恫捎贸跛俣?？速度在時(shí)間足夠長(zhǎng)以后會(huì)變慢，導(dǎo)致測(cè)速誤差13 .蛋白質(zhì)，核酸發(fā)生變性的共同特點(diǎn)是什么？共同：高級(jí)結(jié)構(gòu)的破壞14 .試解釋酣為什么具有立體特異性。立體特異性：對(duì)底物要求不同活性中心的形狀15 .蛋白質(zhì)因變性發(fā)生沉淀作用和鹽析發(fā)生沉淀作用，兩者本質(zhì)上有何差別？如何區(qū)分？變性：破壞蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)，鹽析：破壞蛋白質(zhì)表面，蛋白質(zhì)并未變性16 .在給定的ph下，下述蛋白質(zhì)在電場(chǎng)中

6、向哪個(gè)方向移動(dòng)，即向正極、負(fù)極還是不動(dòng)？蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)（1）卵清蛋白（pl=4.6）,在ph5.8；帶負(fù)電,往正極（2） b -乳 球蛋白（pl=5. 2）,在ph4.6和ph7.1； 9帶正電,往負(fù)極（3）胰凝乳蛋白酶原（pl=9.1）,在ph5.6和ph9.1和phll。不動(dòng) 17.有二個(gè)dna樣品，分別來自兩種未確認(rèn)的細(xì)菌，兩種dna樣品中 的腺喋吟堿基含量分別占它們dna總堿基的32%和17%。這兩個(gè)dna 樣品的腺嚓吟,鳥嗦吟,胞喀的和胸腺喀咤的相對(duì)比例是多少? （a=t> c=g）其中哪一種dna是取自溫泉（64 ）環(huán)境下的細(xì)菌，哪一種dna 是取自嗜熱菌？答案的依據(jù)是什么？

7、c、g含量高的菌，因?yàn)闅滏I多18.下列變化對(duì)肌紅蛋白和血紅蛋白的氧親和性有什么影響？（1）血液中的ph由7. 4下降到7. 2。氧親和性減少（2）肺部c02分壓由6kpa （屏息）減少到2kpa （正常）。增加（3） bpg水平由5mm （平原）增加到8nlm （高原）。下降19.假設(shè)某蛋白質(zhì)含有10個(gè)按基和10個(gè)氨基（平均按基pk值為2. 5, 氨基pk值為8. 5）,并假設(shè)在一定條件下氨基和段基間都有可能生成 鹽鍵.請(qǐng)按下表所示不同ph條件下，填上可能生成鹽鍵的數(shù)目.溶液的ph值1.02.55.58.510.0生成鹽鍵的數(shù)目020.畫寫具有米氏行為附的下列各動(dòng)力學(xué)曲線示意圖.a.反應(yīng)速度(

8、v)對(duì)底物濃度s作圖.b.當(dāng)se時(shí)，反應(yīng)速度(v)對(duì)酶濃度e作圖.c.反應(yīng)速度(v)對(duì)溫度作圖.d.l/v 對(duì) l/s作圖.e.產(chǎn)物濃度p對(duì)時(shí)間(t)作圖.21. 100毫升，ph1.72, 0. 1m的甘氨酸溶液用2m naoh滴定。記錄 ph并繪制滴定曲線如下圖。滴定曲線上有i到v五個(gè)重要的點(diǎn)。為 下面的每段話從中選擇一個(gè)合適的點(diǎn)。并加以說明。(1)甘氨酸主要以h3n-ch2-c00h的形式存在。(2)甘氨酸的凈電荷是十%。(3) 一半的氨基是離了化的。(4)此時(shí)的ph等于撥基的pka值。(5)此時(shí)的ph等于氨基的pka值。(6)甘氨酸具有最大的緩沖能力。（7）甘氨酸的凈電荷是零。（8）按

9、基完全被滴定。（9）甘氨酸完全被滴定。（10） 甘氨酸主要以h3n+-ch2-c00-的形式存在。（11） 甘氨酸的凈電荷是+1。（12） 甘氨酸以 50： 50 比例的 h3n+-ch2-c00h 和 h3n+-ch2-coo-形式存在。（13） 等電點(diǎn)。（14） 最差的ph緩沖點(diǎn)。（15） 滴定的終點(diǎn)。22 .在純化的酎的過程中，研究者意外地發(fā)現(xiàn)，在進(jìn)行完某一步 純化步驟后，前的總活力單位比能的粗提取物還高。請(qǐng)解釋酣的 總活力單位怎么可能會(huì)增加？23 .過氧甲酸裂解胱氨酸二硫鍵，筑基氧化為磺酸基團(tuán)，然后不 能再形成二硫鍵。分析以下實(shí)驗(yàn)：懷疑一個(gè)包含三個(gè)半胱氨酸殘 基的蛋白質(zhì)中有一個(gè)單一的二

10、硫鍵。用胰蛋白醐降解樣品，水解 的混合物進(jìn)行單向電泳。采用過氧甲酸處理后，旋轉(zhuǎn)90度后進(jìn)行 雙向電泳，然后用前三酮染色。如果樣品中不包含任何二硫鍵， 實(shí)驗(yàn)結(jié)果如何？如果包含一個(gè)二硫鍵，實(shí)驗(yàn)結(jié)果又如何？設(shè)計(jì)一 個(gè)實(shí)驗(yàn)，來確定哪些半胱氨酸殘基形成二硫鍵。24 .在蛋白質(zhì)進(jìn)化中甘氨酸是一個(gè)高度保守的氨基酸殘基。為什么？25 .蛋白質(zhì)是相當(dāng)穩(wěn)定的。肽鍵在水溶液的壽命接近1000年。然 而，肽鍵的水解自由能卻是負(fù)的，而且相當(dāng)大。你如何解釋雖然 肽鍵水解能釋放出很多的能量但是肽鍵卻非常穩(wěn)定？26 .磷酸毗哆醛（plp）是鳥氨酸轉(zhuǎn)氨隨的輔酣。鳥氨酸轉(zhuǎn)氨能分 別從培養(yǎng)基缺乏plp的細(xì)胞和含有plp的細(xì)胞中分離

11、純化。將酎 都保溫在37,測(cè)定酶的穩(wěn)定性。實(shí)驗(yàn)結(jié)果如下所示：（1）、為什么酶活力隨保溫時(shí)間增加而下降？（2）、為什么沒有plp的酶活性下降的更快？mlnu-beal a-s-pptduuxzuw27 .下圖表示血紅蛋白的氧解離曲線。假設(shè)曲線3表示ph 7. 0時(shí),c02和2,3bpg的生理濃度下，血紅留白的氧飽和曲線。哪一條曲線代表卜.列條件變化時(shí)的曲線？（1） .co2濃度下降;（2） . 2,3-bpg濃度增加;（3） . ph升高； （4）.血紅蛋白失去四級(jí)結(jié)構(gòu)4 /3 /20 d28 . 2,3-二磷酸甘油酸(2,3-bpg)位于血紅蛋白四級(jí)結(jié)構(gòu)的中央空 穴內(nèi)，穩(wěn)定血紅蛋白的t型結(jié)構(gòu)。

12、如果血紅蛋白發(fā)生突變2,3-bpg 結(jié)合在血紅蛋白的表面，將出現(xiàn)什么情況？29 .在多肽晶體的x-射線研究中，鮑林和克里發(fā)現(xiàn)，肽鍵的長(zhǎng)度(l 32 a)介于c-n單鍵(1.49a)和c=n雙鍵(1.27a)之間。他們還發(fā) 現(xiàn)，肽鍵具有平面性(所有四個(gè)原子連接的c-n小組在同一平面 上)，而且兩個(gè)ca處于反式：(1)、根據(jù)肽鍵的鍵長(zhǎng)推測(cè)肽鍵的鍵能。(2)、依據(jù)鮑林和克里的觀測(cè)結(jié)果預(yù)測(cè)肽鍵旋轉(zhuǎn)情況。30 .丙氨酸的滴定曲線顯示其有兩個(gè)可解離基團(tuán)歿基和氨基，其pka 值分別為2. 34和9. 69。二聚，三聚和多聚丙氨酸的滴定曲線也顯示 它們有兩個(gè)可解離基團(tuán)，它們的pka值如下表所示：amino a

13、cid or peptidepklpk2ala2.349.69ala-ala3.128.30ala-ala-ala3.398.03ala-(ala)n-ala,0 n 43.427.94(1)寫出ala-ala-ala的結(jié)構(gòu)式，并標(biāo)明其pka值。(2)解釋為啥pkl的數(shù)值隨著丙氨酸的聚合度的增加而增加？(3)解釋為啥pk2的數(shù)值隨著丙氨酸的聚合度的增加而下降？二、是非題1 .所有單糖都具有還原性。2 .具有相同氨基酸正常的蛋白質(zhì)并不一定具有相同的構(gòu)象。3 .脂類物質(zhì)是酯類物質(zhì)的通稱。4 .天然蛋白質(zhì)和肽類中的所有氨基酸都是l-構(gòu)型。5 .疏水蛋白的折疊伴隨著多肽的徜增，因此在溶液中蛋白質(zhì)可自 發(fā)折疊。6 .蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，核酸不是兩性電解質(zhì)。7 .輔基是前的組成部分，總是參與酣的活性部位。8 .天然核甘酸中堿基與糖連接的糖背鍵既有c-c鍵，又有c-n鍵。9 .由于dna的兩條鏈互補(bǔ)，所以兩條