氨基酸 蛋白質 核酸 - 揚州大學

1、第十九章 氨基酸 蛋白質 核酸學習要求：1 掌握氨基酸與蛋白質的性質。2 了解蛋白質與核酸的組成及結構。蛋白質這個名詞來自希臘文“Proteios”即“第一”或“最原始的”，“最重要的”意思。后來科學家將這個名詞運用于所有動植物細胞中所發(fā)現(xiàn)的復雜的有機含氮物質蛋白質。動物軀體的大部分是由蛋白質構成，蛋白質使軀體各部分成為統(tǒng)一的有機體，并使之運轉。它存在于所有細胞中，是皮膚、肌肉、腱、神經和血管等的主要組成部分，也是酶、抗體和許多激素的主要物質。從化學觀點看，蛋白質是一類重要的生物高分子，屬于聚酰胺類。分子量大約為五千至幾百萬。氨基酸為其重復單位。一個蛋白質分子含有數百乃至數千個氨基酸單元。這些

2、單元有二十多種不同類型，通過肽鍵連接在一起。一個蛋白質可有一個或幾個肽鏈組成。每個鏈大約含二十到幾百個氨基酸殘基，這些氨基酸單元間的不同組合的數目也就可能存在不同蛋白質分子的數目。不同蛋白質具有各種不同的生理功能。構成和運轉一個動物軀體可能需要好幾百種不同的蛋白質，而且一種動物的一組蛋白質和另一種動物所需的一組蛋白質也不同。組成蛋白質的基石是-氨基酸，因此研究蛋白質的組成、結構和性質首先對氨基酸進行探討。 一、氨基酸 從天然蛋白質水解得到的氨基酸，它們的化學結構具有共同的特點，即羧基鄰位-碳原子上都有一個氨基， 稱為-氨基酸。各種-氨基酸的差別只在于連在-碳上的R基的性質不同。除少數-氨基酸（

3、如甘氨酸）外它們都是手性分子。天然存在的-氨基酸的手性碳是屬于L-系列，與L-甘油醛具有相同的構型，即L-型。 L-氨基酸或S-氨基酸-氨基酸的命名一般采用俗名而不是系統(tǒng)命名，每個-氨基酸都有它的符號。即由-氨基酸英文名的前三個字母組成的，如Gly 、Ala等來表示甘氨酸、丙氨酸等等。這對表示蛋白質或多肽中-氨基酸的排列順序頗為方便。-氨基酸的分類是根據R-基的結構變換、性質不同而分的。有些氨基酸R-基是烴基，有些在烴基上還帶有其他官能團如-OH、-SH、-SCH3、-COOH或-NH2等，所以根據R-基的性質而分為堿性氨基酸，酸性氨基酸及中性氨基酸。從表中可以看到有些氨基酸的名字上帶有星號*

4、，這些氨基酸是必須氨基酸。大多數氨基酸可以在生物體內通過轉化得到，但不是所有的氨基酸在生物體內能從另一氨基酸轉化，或由其它物質合成，必須從外界飲食中攝取得到，這種氨基酸稱為必須氨基酸。（一） 氨基酸的性質1兩性 氨基酸并不總是像一般有機化合物那樣，它具有高于200的熔點，而一般具有相似分子量的其它有機物在室溫時是液體物質。氨基酸易溶于水及其它極性溶劑中，但不溶于非極性溶劑如乙醚、苯等；它具有較大的偶極矩，而且它們的酸性比一般羧酸酸性小，堿性也比一般胺類堿性小。 氨基酸出現(xiàn)這些不尋常的性質是由于在同一分子內既包含一個堿基，又包含一個羧基，經過內部酸堿反應產生一個偶極離子，也稱為兩性離子。由于產生

5、離子電荷的緣故，氨基酸有鹽的性質。甘氨酸是典型的最簡單的氨基酸。它既不是一個強酸，也不是一個強堿，甘氨酸在水溶液中以四種情況快速達到平衡。 在pH值低的介質中，甘氨酸以陽離子形式存在，在pH高的介質中，甘氨酸以陰離子形式存在。利用光譜測定中性甘氨酸和偶極離子間的平衡，說明有利于偶極離子的存在。因為偶極離子的+NH3將穩(wěn)定CO2-端，同時CO2-基團將穩(wěn)定+NH3端，在pH值介于38間，幾乎所有的甘氨酸是以偶極離子形式存在，在此區(qū)域中心（即pH=6時）+NH3CH2COOH的濃度與H2NCH2CO2-的濃度相等，在此溶液時無凈正電荷，也無凈負電荷，此時氨基酸離子上的凈電荷等于零，此時溶液的pH稱

6、為等電點，或稱pI。在等電點時氨基酸在電場中既不移向正極，也不移向負極。在等電點時，氨基酸的溶解度最小。甘氨酸的等電點近于6（5.97）。 2與亞硝酸反應 氨基酸分子內有自由的氨基，能與亞硝酸反應放出N2。除亞氨基酸（脯氨酸、羥脯氨酸）外，-氨基酸都能發(fā)生此反應 反應是定量完成的，衡量放出N2的體積，可以計算出氨基酸中氨基的含量。 3與水合茚三酮反應 茚三酮的醇溶液與氨基酸共熱產生深藍紫色。此反應對定性檢定、定量估計氨基酸特別重要。方法簡便，靈敏度高，可靠性強是其特點，故常作為氨基酸分析的方法。 大多數-氨基酸不論其結構如何（脯氨酸、羥脯氨酸除外）都顯示相同的藍紫色。脯氨酸與茚三酮生成黃色物質

7、。 茚三酮反應廣泛用于紙層析、薄層色譜上以追蹤氨基酸。茚三酮溶液噴在色譜圖上，當加熱時，有氨基酸處顯示出紅到紫色斑點。問題：1. 寫出下列氨基酸在給定pH值的離子結構：（1）半胱甘氨酸（pH 4.08）；（2）精氨酸（pH 10.95）。2. 下列氨基酸在pH6時，置于電場中，推測其移動方向。（1）纈氨酸；（2）谷氨酸；（3）賴氨酸。 二、 多肽 （一） 排列順序與命名由兩個或多個-氨基酸通過酰胺鍵形成的聚酰胺稱為肽。酰胺鍵是由一個-氨基酸的羧基和另一個-氨基酸的氨基之間形成的，在肽鏈中稱為肽鍵。由丙氨酸和甘氨酸形成的肽稱為丙甘肽。在肽分子中，每一個氨基稱為一個單位或一個殘基，在分子中根據氨基

8、的數目可以是二肽（兩個單位）、三肽（三個單位）等等。一個多肽是含有許多氨基酸殘基的肽。 多肽和蛋白質的區(qū)別究竟是什么呢？ 確實這個界限不是完全清楚，習慣上把少于五十個氨基酸殘基的聚酰胺歸為多肽，而往往把分子量大于五千的稱為蛋白質，而它們的主要區(qū)別可能在生理性質與構象方面。前面列舉的丙甘二肽分子中，丙氨酸殘基有一個自由的氨基，甘氨酸單位有一個自由的羧基，丙氨酸和甘氨酸也可以另一種形式連接成甘丙二肽，在這個二肽分子中，甘氨酸單位有一個自由的氨基，丙氨酸單位有一個自由的羧基，所以丙氨酸與甘氨酸結合時可以生成兩種二肽。 由三個不同的-氨基酸結合時可以有六種不同途徑連接，形成六個三肽；十個不同氨基酸可能

9、形成很多很多的十肽。為了研究方便，在書寫肽的結構時，有一個統(tǒng)一的規(guī)定，將帶有自由氨基的氨基酸一般放在結構的左端，把這個氨基酸稱為N-端基氨基酸，帶自由羧基的氨基酸放在結構的右端稱為C-端基氨基酸。肽的名字按著氨基酸的名字排列順序從左到右，即從N-端開始到C-端命名。 為了方便和清楚起見，氨基酸的名字常用縮寫符號表示。Ala-Tyr-Gly.。即丙酪甘三肽（二） 肽結構的測定對某一肽結構的測定，首先要知道這個肽分子由哪些氨基酸殘基組成，每種氨基酸有多少及它們在肽鏈中的排列順序。將肽在酸性溶液中進行水解時，可以得到各種氨基酸的混合物，通過色譜法測出有哪幾種氨基酸存在于肽中，或將各種氨基酸轉變成甲酯

10、，通過氣相色譜法進行分析。從所得氨基酸的重量，通過計算摩爾數能測得氨基酸殘基在肽鏈中的相對數目。知道了氨基酸的種類及各類的數目后，便可以測定其排列順序，即肽的結構。端基測定法： 即測定肽鏈末端氨基酸殘基的方法。因為兩端的氨基酸殘基與肽鏈中的氨基酸殘基有所不同，N-端有自由氨基，C-端有自由羧基，利用一些反應以分離鑒定。桑格爾（Sanger）利用2，4-二硝基氟苯（DNFB）與肽中N-端氨基酸殘基的自由氨基進行反應，生成一個N-二硝基苯基衍生物，然后水解，這樣端基氨基酸帶有2，4-硝基苯基的標記，可與其它氨基酸分離鑒定之。 艾德曼（Edman）用異硫氰酸苯酯與N-端基殘基的氨基反應，然后水解，并

11、進行鑒定。此法的優(yōu)點是只水解帶標記的殘基，其余部分完整的保留下來，這樣可以逐一將肽鏈中的氨基酸殘基按順序的進行分析鑒定。實際上在鑒定了大約四十個殘基后，這種積累的氨基酸對鑒定就有干擾了。C-端基殘基測定最成功的方法是酶催化法，用羧肽酶可選擇性的切除C-端基殘基，羧肽酶只斷裂多肽鏈中與游離-羧基相鄰的肽鍵，這樣可以反復用于縮短的肽和測定新的C-端殘基。在實際工作中常將肽水解成碎片二肽、三肽、四肽等，然后利用端基測定，最后得出肽中氨基酸的排列順序。問題：3. 一個三肽與2,4二硝基氟苯作用后再水解得到下列化合物：N(2,4二硝基苯基)甘氨酸，N(2,4二硝基苯基)甘氨酰丙氨酸，丙氨酰亮氨酸，丙氨酸

12、，亮氨酸推測此三肽的結構式。（三） 肽的合成當一種氨基酸的羧基和另一種氨基酸的氨基進行反應時，必須防止同一種氨基酸中的羧基和氨基進行反應。關鍵問題是氨基的保護，例如制備甘氨酰丙氨酸二肽時，必須防止同時生成甘氨酰甘氨酸，因此需要將甘氨酸的氨基保護起來，使甘氨酸的酰氯盡量與丙氨酸的自由氨基進行反應生成甘丙二肽。一般保護氨基采用氯甲酸芐酯基氯或芐氧羰酰氯（）進行酰化，氯甲酸芐酯可由芐醇和光氣反應制備。 如果用苯甲酰氯作為保護試劑，所得的苯甲酰甘氨酰丙氨酸當用水解法除去苯甲酰基時，肽鍵同時也被水解。所以合成多肽時，多采用芐氧羰酰氯作為保護試劑。激素、催產素、胰島素的合成都是采用這種合成方法。近年來采用

13、固相多肽合成法，此法系將增長中的肽連接在交聯(lián)聚苯乙烯顆粒上，每當一個新單元加入后，只要洗去試劑和副產物，留下的是增長中的肽。這個方法是由墨菲爾德（Merrifield）發(fā)展的。問題：4. 試寫出合成苯丙甘二肽和甘丙苯丙三肽的完整步驟。 （三）、蛋白質蛋白質分為單純蛋白質和結合蛋白質兩大類。單純蛋白質是指基本上是由氨基酸組成的那些蛋白質，而結合蛋白質則是由單純蛋白質和非蛋白質基團結合而成的。單純蛋白質又根據其溶解度的不同分為纖維蛋白和球蛋白兩大類。如絲、羊毛、皮膚、頭發(fā)、角、爪甲、羽毛等等都屬于纖維蛋白質。如酶、卵白蛋白、血清蛋白等等都屬于球蛋白。結合蛋白質如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、血紅蛋白等等

14、皆屬結合蛋白。如血紅蛋白是由輔基血紅素與蛋白質相結合的結合蛋白，主要功能為參與呼吸在血液中運送氧氣。血紅素是卟啉類化合物，高等動物的血紅蛋白含鐵，低等動物的血紅蛋白含銅（一） 蛋白質的性質蛋白質是由氨基酸組成的高聚物，其物理、化學性質一部分與氨基酸相似，如兩性游離、等電點、呈色反應、成鹽反應等，但又有與氨基酸不同的性質，如高分子量、膠體性、沉淀、變性等。1、兩性游離和等電點 蛋白質如同氨基酸那樣，是兩性電解質。它的游離基團除末端氨基和末端羧基外，還有側鏈的游離基團，有的氨基酸殘基能游離成正離子基團，有的殘基是蛋白質的主要負離子基團。帶電的顆粒在電場中可以移動，移動的方向決定于蛋白質分子所帶的凈

15、電荷。蛋白質分子的凈電荷決定于蛋白質組成中酸堿性氨基酸的含量，同時也受所在溶液pH的影響，在酸性溶液中，蛋白質的酸性游離度減小，蛋白質偏于帶正電荷而向負極移動。當溶液堿性增大時，蛋白質的堿性基團游離度減小，蛋白質偏于帶負電荷而向正極移動。當溶液處于某一pH時，蛋白質游離成正負離子的趨勢相等，即成為兩性離子，該蛋白質在電場中既不移向正極，也不移向負極。此時溶液的pH值稱為蛋白質的等電點pI。各種蛋白質所含堿性氨基酸和酸性氨基酸的數目不同，因而有各自的等電點。 在統(tǒng)一pH值溶液中，各種蛋白質所帶電荷的性質數量不同，分子大小也不同，因此在電場中的移動速度也不同，利用這種性質可將不同蛋白質分離和分析，

16、稱為蛋白質電泳分析法。2蛋白質的高分子性質 蛋白質是天然高聚物，其分子量大者可達數千萬，小者也在一萬以上。因此蛋白質顆粒已達膠粒范圍。球狀蛋白質具有親水性質，它的親水氨基酸殘基位于顆粒表面，在水溶液中能與水起水合作用，蛋白質所形成的親水膠體顆粒具有兩個穩(wěn)定因素，即顆粒表面的水化層和電荷，如果沒有外加條件，蛋白質不會互相凝集，一旦除掉這兩個穩(wěn)定因素，蛋白質即刻凝集析出。利用這種性質來分離純化蛋白質。蛋白質溶液具有許多高分子溶液的性質，如擴散運動慢、粘度大，不能透過半透膜等等。擴散運動慢：溶質放在可使其溶解的溶劑中，溶質分子在溶劑中向各個方向移動，最終達到均勻、分散，稱為分子擴散。擴散速度與分子顆

17、粒的大小和形狀有關，分子量大的、顆粒大的擴散就慢。分子形狀不對稱的擴散也慢。蛋白質溶液基本上是均勻分布的，但若置于強大的離心力場中，蛋白質顆粒就會沉淀下來。與真溶液不同，不同的蛋白質沉淀所需離心力場強度不同，利用超離心法來分離蛋白質。粘度大：高分子的蛋白質溶液有較大的粘度，粘度隨蛋白質水合顆粒容積增大或分子的不對稱性增加而加大，當蛋白質變性時，肽鏈展開，分子不對稱性增加，溶液的粘度比同濃度的天然蛋白質增大數倍。不透性：蛋白質分子一般不能透過半透膜，因此利用半透膜分離純化蛋白質，這種方法稱為透析。人體的細胞膜都具有半透膜的性質，可使蛋白質分別分布在細胞內外不同的部位。對維持細胞內外水分和電解質分

18、布平衡，對物質代謝作用的調節(jié)都有重大意義。3 變性 蛋白質的變性是由于某些物理或化學因素的作用，使蛋白質嚴格的空間構象遭到破壞，（肽鏈不斷裂）而引起蛋白質物化和生物學的若干性質改變。影響蛋白質變性的因素很多，如紫外光的照射、加熱煮沸、強酸、強堿、重金屬和有機溶劑的處理等。球蛋白變性后，溶解度降低。蛋白質變性后，失去原來的生理功能，例如失去酶、激素、抗體等生物活性，不對稱性增加，分子構象趨向于纖維狀，原來內向的分子基團轉向分子表面，疏水性增強，變性的蛋白質易被蛋白酶催化水解。蛋白質的變性，實際上是原來的次級結構被破壞，即肽鏈間的氫鍵，硫硫鍵等的斷裂，但氨基酸的排列順序不被破壞，即不涉及一級結構。

19、在變性的初期分子構象未被深度破壞，變性作用是可逆的，但變性過度就不能恢復其原有結構。蛋白質的變性作用有許多實際應用，如用酒精、蒸煮消毒滅菌、食物煮熟后蛋白質易于消化等。但有些情況應避免變性作用，如有些蛋白質制劑如疫苗、免疫血清等應制止失去活性。4 沉淀 使蛋白質從溶液中析出的現(xiàn)象稱為蛋白質沉淀。沉淀出來的蛋白質有時是變性的。如果控制實驗條件，也可得到不變性的蛋白質沉淀。沉淀蛋白質的方法很多，其主要的方法如鹽析法、重金屬鹽法、生物堿試劑法、有機溶劑法以及加熱凝固法等等。 鹽析法是在蛋白質溶液中加入大量中性鹽如(NH4)2SO4，Na2SO4，NaCl等，以破壞蛋白質的膠體而使蛋白質從溶液中沉淀析

20、出。如果鹽析時溶液pH在蛋白質的等電點時，其效果更好，鹽析法沉淀的蛋白質一般不引起變性。重金屬鹽法如Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+等能與蛋白質結合成鹽而沉淀，用這種方法沉淀的蛋白質往往是變性的，利用這種性質臨床上常用以搶救誤服重金屬鹽中毒的病人。給病人服大量蛋白質如牛奶、生雞蛋，然后用催吐劑將結合后的重金屬鹽嘔出以解毒。生物堿試劑如苦味酸、磷鎢酸、磷鉬酸、鞣酸、碘化鉀、三氯乙酸等都是能使生物堿沉淀的試劑也能使蛋白質沉淀。當蛋白質溶液pH小于等電點時，沉淀容易析出。有機溶劑如甲醇、乙醇、丙酮等能破壞蛋白質膠體性質而使蛋白質沉淀，這種方法沉淀的蛋白質往往也是變性的，酒精消毒滅菌就是利用這種原

21、理。加熱凝固的方法是日常生活中常遇到的熱凝，首先是加熱使蛋白質變性，雞蛋煮熟后易于消化即是蛋白質經加熱后變性，變性后的蛋白質易于水解。平常加熱滅菌也是使細菌蛋白質受熱變性凝固，失去其生物活性，也是根據此原理。蛋白質的變性、沉淀和凝固密切相關，但是蛋白質變性不一定沉淀，只在等電點附近才沉淀，沉淀的變性蛋白質也不一定凝固。5蛋白質的顏色反應 蛋白質的顏色反應很多，現(xiàn)將常用于定性分析的幾種主要反應介紹如下： （1）茚三酮反應 蛋白質溶液在pH=57之間與茚三酮丙酮溶液加熱煮沸時即出現(xiàn)藍紫色，此反應可用于蛋白質的定性和定量檢測上。具有自由氨基的伯胺、肽、氨基酸與茚三酮都呈陽性反應（在氨基酸的性質中已討

22、論過此反應的過程）。（2）雙縮脲反應 雙縮脲與CuSO4的堿性溶液反應呈紫色或紫紅色。蛋白質與CuSO4的堿性溶液反應也出現(xiàn)同樣的顏色反應。因此稱蛋白質的這個反應為雙縮脲反應。蛋白質的雙縮脲反應可能是由于分子中的肽鍵結構引起的。肽鍵結構越多顏色越深，紫色反應產物可能是銅離子Cu2+與四個肽鍵上的氮原子形成配位復合物。（3）與酚試劑的反應 蛋白質分子中酪氨酸、色氨酸能與磷鎢酸、磷鉬酸的酚試劑反應，在堿性條件下后者被還原成藍色物質，藍色的深淺與蛋白質（酪氨酸、色氨酸）的含量成正比，可作為蛋白質的比色測定方法。（二） 蛋白質的分子結構 蛋白質是由-氨基酸通過肽鍵線型結合組成的，稱為蛋白質的多肽鏈。不

23、同蛋白質多肽鏈的數量、長度差別很大，而且肽鏈中各種氨基酸排列順序也不一樣。這些肽鏈各種蛋白質特有的結構模式形成一定空間結構，有的是纖維狀，有的是球狀或橢球狀。一般蛋白質往往不只一條肽鏈而是多條肽鏈組成的亞單位聚合起來的聚合體。還有些蛋白質除了肽鏈組分外，還有非氨基酸組分，如多糖、脂質、核酸等稱為結合蛋白，蛋白質分子結構是非常復雜的。以各種氨基酸按一定的排列順序構成的蛋白質肽鏈骨架是蛋白質的基本結構，一般稱為蛋白質的一級結構，肽鍵是其基本結構鍵，由肽鏈盤曲成的空間結構則稱為次級結構，肽鏈的盤曲和折疊主要由于一般較弱的非共價鍵如氫鍵、鹽鍵等形成的。1蛋白質分子的一級結構 純化后的蛋白質經徹底水解后

24、，測定各種氨基酸的百分率，根據蛋白質的分子量，初步測出蛋白質中氨基酸的組成。測定肽鏈的N-端和C-端。如果由多肽鏈組成的蛋白質則測得多個N-端和多個C-端。然后利用部分水解方法水解成不同的肽段，逐個測定各肽段中氨基酸殘基的順序。綜合各肽段的氨基酸殘基的順序，可以求得整個蛋白質分子的一級結構。我國在1965年人工合成了牛胰島素。胰島素的一級結構是由五十一個氨基酸殘基組成的兩條肽鏈，一條A鏈有二十一個氨基酸殘基，另一條B鏈有三十個殘基。A鏈和B鏈通過A7和B7，A20和B19之間兩個二硫鍵相連，另外在A6和A11之間的二硫鍵使A鏈部分環(huán)合，人的胰島素和牛的胰島素只有三個氨基酸不同，其結構如下：各種

25、天然蛋白質各有其生物學活性，決定每種蛋白質生物學活性的結構特點，首先在于其肽鏈的氨基酸順序，即其一級結構。二十多種氨基酸的側鏈不同，其物化性質和空間構象各不相同。因此不同氨基酸順序組成的肽段的立體形狀，物化性質也是不同的，因此形成多種多樣構象不同，生物學活性各異的蛋白質分子。2蛋白質的二級結構 蛋白質分子的多肽鏈并不是以線型伸展的形式而是折疊和盤曲的，構成了特有的空間構象，折疊和盤曲的過程是在幾個級別上進行的，即現(xiàn)在稱為二級結構、三級結構和四級結構。用X射線衍射技術觀察蛋白質分子結構，發(fā)現(xiàn)蛋白質分子具有-型結構和-型結構。-型結構是肽鏈螺旋狀的結構，稱為-螺旋結構，-型結構是片層狀結構稱為-片

26、層結構，兩者都屬于蛋白質分子的二級結構范疇。（1）-螺旋結構 由于肽鏈不是直線型的，價鍵之間有一定的角度，而且分子中又含有許多酰胺鍵，因此一條肽鏈可以通過一個酰胺鍵的羰基氧和氨基上的氫形成氫鍵而環(huán)繞成螺旋形，肽鏈骨架中有些段落以每3.6個氨基酸殘基為一圈盤成一個右手螺旋，稱為螺旋結構。（2）-片層結構 蛋白質的另一種二級結構是由鏈間的氫鍵將肽鏈拉在一起形成“片”狀，叫做-折疊，可在兩條或多條并列的多肽鏈間（順向的和逆向的，也可以由一條多肽鏈回折的兩肽段間憑借氫鍵形成片層結構）。問題：5. 不同等電點的蛋白質混合時常常發(fā)生沉淀，例如胰島素和魚精蛋白質的pI分別為5.3和10左右，兩者混合于純水中

27、即有沉淀生成，為什么？6. 說明蛋白質二級結構和三級結構的涵義及維持它們的主要作用力。四核酸簡介 核酸是生物體內的一種大分子化合物，由于最初從細胞核中分離出來，又具有酸性，故得名為核酸。核酸不僅存在與細胞核內，也存在于細胞質中。凡是有生命的地方就有核酸的存在。核酸是生物遺傳的物質基礎，又是蛋白質生物合成不可缺少的物質。核酸分子中除含C、H、O四種元素外，還含有大量的P，個別核酸還含有S。核酸含有約15-16%的N，9-10%的P，由于P在核酸中的含量比較恒定，而且易測，故在測定組織中核酸含量時，常以測定核酸中P含量來表示。天然的核酸分為兩類，即核糖核酸（RNA）類和脫氧核糖核酸（DNA）類 （

28、一） 核酸的水解產物 核酸用酸完全水解得到三類物質：嘌呤和嘧啶類堿性物質、戊糖（D-核糖和D-2-脫氧核糖）及磷酸。若將核酸經部分水解可得多種中間產物：核苷酸和核苷。核苷是核苷酸再經水解得到的。核苷酸水解后生成磷酸和核苷，核苷再經水解得到戊糖、嘌呤堿和嘧啶堿。核酸水解后的主要最終產物 核酸水解產物核糖核酸（RNA）脫氧核糖核酸（DNA）嘌呤堿嘧啶堿戊糖磷酸腺嘌呤，鳥嘌呤胞嘧啶，尿嘧啶D核糖磷酸腺嘧啶，鳥嘧啶胞嘧啶，胸嘧啶，5甲基胞嘧啶D2脫氧核糖磷酸 1. 核酸中的堿基嘧啶堿：核酸中存在的主要嘧啶堿是尿嘧啶、胸腺嘧啶和胞嘧啶。在某些類型的核酸中還有5-甲基胞嘧啶和5-羥甲基胞嘧啶。 尿嘧啶 胸

29、腺嘧啶 胞嘧啶2，4-二氧嘧啶 5-甲基-2，4-二氧嘧啶 2-氧-4-氨基嘧啶 5-甲基胞嘧啶 5-羥甲基胞嘧啶嘧啶堿一般不易溶于水而易溶于酸，嘧啶堿呈現(xiàn)酮式烯醇式異構現(xiàn)象，但在生理pH條件下以酮式為主： 烯醇式尿嘧啶 酮式尿嘧啶嘌呤堿 嘌呤堿是母體化合物嘌呤的衍生物，嘌呤是由嘧啶六元環(huán)和咪唑五元環(huán)稠合而成，腺嘌呤和鳥嘌呤是核酸的主要嘌呤堿： 嘌呤 腺嘌呤 鳥嘌呤 （6-氨基嘌呤） （2-氨基-6-氧嘌呤）嘌呤和嘧啶一樣，也存在異構現(xiàn)象： 尿酸（烯醇式） 尿酸（酮式）嘌呤堿一般不易溶于水，對波長250280nm的紫外線有較強的吸收。 2核酸中的糖 有一類核酸水解得到的戊糖是D-核糖，因而稱該

30、核酸為核糖核酸。通常用縮寫字RNA表示，在核酸中核糖以呋喃型形式存在 -D-核糖 另一類型的核酸中的戊糖是2-D-脫氧核糖，故稱脫氧核糖核酸，縮寫字為DNA，2-D-脫氧核糖也是以呋喃型形式存在。 -D-2-脫氧核糖核苷 核酸部分水解后產生核苷類物質，即由兩種戊糖各自與嘌呤堿或嘧啶堿分別縮合后生成的物質，統(tǒng)稱核苷。由D-核糖生成的稱為核糖核苷，由D-2-脫氧核糖生成的稱為脫氧核糖核苷。含嘧啶堿的核苷稱為嘧啶類核苷，含嘌呤堿的核苷統(tǒng)稱嘌呤類核苷。例如腺苷即腺嘌呤核糖核苷的簡稱。它是由D-核糖與腺嘌呤以共價鍵縮合而成的。由脫氧核糖形成的類似物叫脫氧核糖核苷。如脫氧腺苷、脫氧胞苷等。但胸腺嘧啶的脫氧

31、核苷稱為胸腺核苷，因為胸腺嘧啶不僅發(fā)現(xiàn)在DNA中，也存在于轉移RNA類型的RNA中。由RNA得到的嘌呤核苷，如腺苷含有一個由糖環(huán)的C-1連在嘌呤環(huán)9-位上N原子的-糖苷鍵： 嘧啶核苷，如胞苷則是N-1-糖苷 上述的核苷都屬于N-糖苷，嘧啶類核苷是由嘧啶堿N-1與戊糖C-1相連而成。嘌呤類核苷是由嘌呤堿N-9與戊糖C-1相連而成，糖苷鍵都是-構型，核苷都沒有還原性，對堿穩(wěn)定，但嘌呤類核苷易被酸水解。嘧啶類較難水解，需要在濃酸中較長時間才能水解。含有脫氧核糖的核苷也有同樣的糖苷鍵，只是核糖部分為D-2脫氧核糖所代替.如脫氧腺苷：核苷酸 核苷酸是核苷的磷酸酯,是一種強酸,由核糖核苷生成的磷酸酯叫做核

32、糖核苷酸,由脫氧核糖核苷生成的磷酸酯稱為脫氧核糖核苷酸.它們分別叫做腺苷酸、鳥苷酸、胸腺苷酸、胞苷酸和尿苷酸等。其磷酸總是被酯化在糖的部分，由于核糖的糖環(huán)含有三個自由羥基2、3、5故可生成三種形式的核糖核苷酸。含脫氧核糖的核苷酸由于它的糖環(huán)中C-1和C-4被呋喃環(huán)所占用，C-2上無羥基，因此只有C-3和C-5上的羥基可被磷酸酯化，在適當條件下水解可得到兩種不同的磷酸取代物。 核苷酸分子中只含一個磷酸基的稱為一磷酸核苷。5-核苷酸的磷酸基可以進一步磷酸化而生成相應的二磷酸核苷或三磷酸核苷。如5-腺苷酸（AMP）可進一步磷酸化后可生成二磷酸腺苷(ADP)和三磷酸腺苷(ATP):5-尿苷酸、5-胞苷酸等也都可以分別生成二磷酸核苷和三磷酸核苷。同樣，5-脫氧核苷酸的磷酸基也可以進一步磷酸化生成相應的二磷酸脫氧核苷和三磷酸核苷，如dAMP、dADP、dATP等。問題：7.