絕版生物化學(xué)重點(diǎn)知識(shí)總結(jié)

1、名詞解釋生物化學(xué)    生物化學(xué)，是生命的化學(xué)，是研究生物體的化學(xué)組成和生命過(guò)程中的化學(xué)變化規(guī)律的一門(mén)科學(xué)。它是從分子水平來(lái)研究生物體(包括人類、動(dòng)物、植物和微生物)內(nèi)基本物質(zhì)的化學(xué)組成、結(jié)構(gòu)，及在生命活動(dòng)中這些物質(zhì)所進(jìn)行的化學(xué)變化(即代謝反應(yīng))的規(guī)律及其與生理功能的關(guān)系的一門(mén)科學(xué)，是一門(mén)生物學(xué)與化學(xué)相結(jié)合的基礎(chǔ)學(xué)科。分子生物學(xué)    分子生物學(xué)是以生物大分子為研究目標(biāo)，通過(guò)對(duì)蛋白質(zhì)、酶和核酸等大分子的結(jié)構(gòu)、功能及其相互作用等運(yùn)動(dòng)規(guī)律的研究來(lái)闡明生命分子基礎(chǔ)，從而探索生命奧秘的一門(mén)科學(xué)。它是由生物化學(xué)、遺傳學(xué)、微生物學(xué)、病毒學(xué)、結(jié)構(gòu)分

2、析及高分子化學(xué)等不同研究領(lǐng)域結(jié)合而形成的一門(mén)交叉科學(xué)，目前已發(fā)展成生命科學(xué)中的帶頭學(xué)科。第四章      蛋白質(zhì)的化學(xué)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)    蛋白質(zhì)是由不同的氨基酸種類、數(shù)量和排列順序，通過(guò)肽鍵而構(gòu)成的高分子有機(jī)含氮化合物。它是蛋白質(zhì)作用的特異性、空間結(jié)構(gòu)的差異性和生物學(xué)功能多樣性的基礎(chǔ)。肽鍵    是蛋白質(zhì)分子中基本的化學(xué)鍵，它是由一分子氨基酸的羧基與另一分子氨基酸的氨基縮合脫水而成。肽單位   肽鍵是構(gòu)成蛋白質(zhì)分子的基本化學(xué)鍵，肽鍵與相鄰的兩個(gè)碳原子所組成的基團(tuán)

3、，稱為肽單位或肽平面。多肽鏈?zhǔn)怯稍S多重復(fù)的肽單位連接而成，它們構(gòu)成肽鏈的主鏈骨架。蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)    蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈的主鏈骨架中若干肽單位，各自沿一定的軸盤(pán)旋或折迭，并以氫鍵為主要的次級(jí)鍵而形成有規(guī)則的構(gòu)象，如螺旋、折迭和轉(zhuǎn)角等。螺旋    蛋白質(zhì)分子中多個(gè)肽鍵平面通過(guò)氨基酸碳原子的旋轉(zhuǎn)，使多肽鏈的主骨架沿中心軸盤(pán)曲成穩(wěn)定的螺旋構(gòu)象。蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)    具有二級(jí)結(jié)構(gòu)、超二級(jí)結(jié)構(gòu)或結(jié)構(gòu)域的一條多肽鏈，由于其序列上相隔較遠(yuǎn)的氨基酸殘基側(cè)鏈的相互作用，而進(jìn)行范圍更廣泛的盤(pán)曲與折疊，形成包括主

4、、側(cè)鏈在內(nèi)的空間排列，這種在一條多肽鏈中所有原子或基團(tuán)在三維空間的整體排布稱為三級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)    許多有生物活性的蛋白質(zhì)由兩條或多條肽鏈構(gòu)成，肽鏈與肽鏈之間并不是通過(guò)共價(jià)鍵相連，而是由非共價(jià)鍵維系。每條肽鏈都有自己的一、二和三級(jí)結(jié)構(gòu)，這種蛋白質(zhì)的每條肽鏈被稱為一個(gè)亞基。由兩個(gè)或兩個(gè)以上的亞基之間相互作用，彼此以非共價(jià)鍵相聯(lián)而形成更復(fù)雜的構(gòu)象，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。超二級(jí)結(jié)構(gòu)    超二級(jí)結(jié)構(gòu)又稱模體或模序，是指在多肽內(nèi)順序上相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)聚集體。結(jié)構(gòu)域 &

5、#160;  結(jié)構(gòu)域是位于超二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)間的一個(gè)層次。在較大的蛋白質(zhì)分子中，由于多肽鏈上相鄰的超二級(jí)結(jié)構(gòu)緊密聯(lián)系，進(jìn)一步折疊形成一個(gè)或多個(gè)相對(duì)獨(dú)立的致密的三維實(shí)體，即結(jié)構(gòu)域。亞基   亞基又稱亞單位，原聚體或單體。一般由一條多肽鏈組成，也有由兩條或更多的多肽鏈組成。亞基本身各具有一、二、三級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的變性    某些物理的和化學(xué)的因素使蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象發(fā)生改變或破壞，導(dǎo)致其生物活性的喪失和一些理化性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。蛋白質(zhì)的變構(gòu)    一些蛋白質(zhì)由于受某些因素的影響，其

6、一級(jí)結(jié)構(gòu)不變而空間構(gòu)象發(fā)生一定的變化，導(dǎo)致其生物學(xué)功能的改變，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)或別構(gòu)作用。 第五章  核酸的化學(xué)核酸    核酸是含有磷酸基團(tuán)的重要生物大分子，因最初從細(xì)胞核分離獲得，又具有酸性，故稱為核酸。核酸在細(xì)胞內(nèi)通常以與蛋白質(zhì)結(jié)合成核蛋白的形式存在。天然的核酸分為兩大類，即核糖核酸（RNA）和脫氧核糖核酸（DNA）。核酸的基本結(jié)構(gòu)單位是單核苷酸，每個(gè)單核苷酸包括三部分：戊糖、含氮堿基和磷酸基。超螺旋DNA    DNA雙螺旋進(jìn)一步盤(pán)繞稱超螺旋。超螺旋有正超螺旋和負(fù)超螺旋兩種，負(fù)超螺旋的存在對(duì)于轉(zhuǎn)錄和復(fù)制

7、都是必要的。轉(zhuǎn)運(yùn)RNA(tRNA)    tRNA是細(xì)胞中一類最小的RNA，一般由7393個(gè)核苷酸構(gòu)成，分子量23 00028 000，沉降系數(shù)為4S。tRNA約占細(xì)胞中RNA總量的15%。在蛋白質(zhì)生物合成中tRNA起攜帶氨基酸的作用。細(xì)胞內(nèi)tRNA的種類很多，每一種氨基酸都有與其相對(duì)應(yīng)的一種或幾種tRNA。核不均一RNA(HnRNA)    hnRNA為存在于真核生物細(xì)胞核中不穩(wěn)定的、大小不均的一組高分子RNA 的總稱，在核內(nèi)主要存在于核仁的外側(cè)。hnRNA多為信使RNA的前體，包括各種基因的轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物及其成為mRNA前的各中間階段的

8、分子。信使RNA (mRNA)    mRNA在細(xì)胞中含量很少，占RNA總量的3%5%。mRNA在代謝上很不穩(wěn)定，它是合成蛋白質(zhì)的模板，每種多肽鏈都由一種特定的mRNA負(fù)責(zé)編碼。mRNA的分子量極不均一，其沉降系數(shù)在425S間，mRNA的平均分子量約500 000。核蛋白體RNA (rRNA)     核蛋白體RNA是細(xì)胞中主要的一類RNA，rRNA占細(xì)胞中全部RNA的80%左右，是一類代謝穩(wěn)定、分子量最大的RNA，存在于核蛋白體內(nèi)。核蛋白體又稱為核糖體或核糖核蛋白體，它是細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)生物合成的場(chǎng)所。小干涉RNA(SiRNA

9、s)    SiRNAs是含有2122個(gè)單核苷酸長(zhǎng)度的雙鏈RNA，通常人工合成的SiRNA為 22個(gè)堿基左右的單核苷酸雙鏈RNA。細(xì)胞內(nèi)的SiRNAs由雙鏈RNA經(jīng)特異RNA酶家族的Dicer核酸酶切割形成的1921個(gè)堿基左右的雙鏈RNA。微小RNA(miRNAs)  miRNAs是一類含1925單核苷酸的單鏈RNA，在3-端有12個(gè)堿基長(zhǎng)度變化，廣泛存在于真核生物中不編碼任何蛋白，本身不具有開(kāi)放閱讀框架，具有保守性、時(shí)序性和組織特異性。成熟的miRNA可以和上游或下游序列不完全配對(duì)而形成基環(huán)結(jié)構(gòu)。核酸的變性與復(fù)性    核

10、酸分子具有一定的空間結(jié)構(gòu)，維持這種空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵和堿基堆積力。有些理化因素會(huì)破壞氫鍵和堿基堆積力，使核酸分子的空間結(jié)構(gòu)改變，從而引起核酸理化性質(zhì)和生物學(xué)功能改變，這種現(xiàn)象稱為核酸的變性。變性核酸在適當(dāng)條件下，可使兩條彼此分開(kāi)的鏈重新由氫鍵連接而形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，這一過(guò)程稱為復(fù)性。核酸雜交    將不同來(lái)源的DNA經(jīng)熱變性，冷卻，使其復(fù)性，在復(fù)性時(shí)，如這些異源DNA之間在某些區(qū)域有相同的序列，則會(huì)形成雜交DNA分子。DNA與互補(bǔ)的RNA之間也會(huì)發(fā)生雜交。增色效應(yīng)   核酸在變性時(shí)，e(p)值顯著升高，此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。染色質(zhì)

11、    構(gòu)成真核細(xì)胞的染色體物質(zhì)稱為染色質(zhì)，具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的DNA和組蛋白緊密結(jié)合組成染色質(zhì)。它們是不定形的，幾乎是隨機(jī)地分散于整個(gè)細(xì)胞核中，當(dāng)細(xì)胞準(zhǔn)備有絲分裂明，染色質(zhì)凝集，并組裝成因物種不同而數(shù)目和形狀特異的染色體。 染色體   真核細(xì)胞有絲分裂和減數(shù)分裂時(shí)由染色質(zhì)聚縮而成的結(jié)構(gòu)，一般呈棒狀，因易被堿性染料染色故稱染色體。染色質(zhì)是由核內(nèi)的DNA與組蛋白、非組蛋白等結(jié)合形成的線狀結(jié)構(gòu)?；?#160;   基因指含有合成一個(gè)功能性生物分子（蛋白質(zhì)或RNA）所需信息的一個(gè)特定DNA片段?；蚪M &

12、#160;  基因組指單倍體細(xì)胞中包括編碼序列和非編碼序列在內(nèi)的全部DNA分子。核基因組是單倍體細(xì)胞核內(nèi)的全部DN分子；線粒體基因組則是一個(gè)線粒體所包含的全部DNA分子；葉綠體基因組則是一個(gè)葉綠體所包含的全部DNA分子。 第六章  酶酶    酶是生物體內(nèi)一類具有催化活性和特定空間構(gòu)象的生物大分子，包括蛋白質(zhì)和核酸等。酶與一般的催化劑不同，催化效率非常高，具有高度的專一性，催化活性受到調(diào)節(jié)和控制。核酶    核酶又稱催化RNA，核糖酶，類酶，酶性RNA，另有建議稱“酉亥”。核酶是具有生物催化活性的RNA，

13、其功能是切割和剪接RNA，底物是RNA分子。核酶的切割效率低，易被Rnase破壞。核酶作用于RNA，包括催化轉(zhuǎn)核苷酰反應(yīng)，水解反應(yīng)（RNA限制性內(nèi)切酶的反應(yīng)）和連接反應(yīng)（聚合酶活性）等。抗體酶     抗體酶也叫催化抗體，是一類新的模擬酶。根據(jù)酶與底物作用的過(guò)渡態(tài)結(jié)構(gòu)設(shè)計(jì)合成一些類似物半抗原，用人工合成的半抗原免疫動(dòng)物，以雜交瘤細(xì)胞技術(shù)生產(chǎn)針對(duì)人工合成半抗原的單克隆抗體，這種抗體具有與半抗原特異結(jié)合的抗體特性又具有催化半抗原進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)的酶活性，稱為抗體酶。活性中心    酶的活性中心又稱活性部位，是酶與底物結(jié)合并發(fā)揮其催化

14、作用的部位。就功能而論，活性部位又可分為底物結(jié)合部位和催化部位。底物結(jié)合部位是與底物特異結(jié)合的有關(guān)部位，因此也叫特異性決定部位。催化部位直接參與催化反應(yīng)，底物的敏感鍵在此部位被切斷或形成新鍵，并生成產(chǎn)物。必需基團(tuán)     酶分子中與酶的活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)叫做酶的必需基團(tuán)。酶的活性中心內(nèi)的一些化學(xué)基團(tuán)，是酶發(fā)揮催化作用與底物直接作用的有效基團(tuán)，故稱為活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)。但酶活性中心外還有一些基團(tuán)雖然不與底物直接作用，卻與維持整個(gè)分子的空間構(gòu)象有關(guān)，這些基團(tuán)可使活性中心的各個(gè)有關(guān)基團(tuán)保持最適的空間位置、間接地對(duì)酶的催化作用發(fā)揮其必不可少的作用，這些基團(tuán)

15、稱為活性中心外的必需基團(tuán)。輔酶    酶的輔助因子包括輔酶和輔基。這是按其與酶蛋白結(jié)合的牢固程度來(lái)區(qū)分的。與酶蛋白結(jié)合比較疏松（一般為非共價(jià)結(jié)合）并可用透析方法除去的稱為輔酶。輔基    酶的輔助因子包括輔酶和輔基。這是按其與酶蛋白結(jié)合的牢固程度來(lái)區(qū)分的。與酶蛋白結(jié)合牢固（一般以共價(jià)鍵結(jié)合），不能用透析方法除去的稱為輔基。轉(zhuǎn)換數(shù)    酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指單位時(shí)間，每一個(gè)催化中心所轉(zhuǎn)換的底物分子數(shù)。通常指每秒鐘每個(gè)酶分子轉(zhuǎn)換底物的微摩爾數(shù)(mol)。因?yàn)閂max=K3Et，故轉(zhuǎn)換數(shù)可表示如下：轉(zhuǎn)換數(shù)(Kcat)

16、=K3=Katal    酶活力的單位。1Kat單位定義為，在最適條件下，每秒鐘可使1摩爾(1mol/L)底物轉(zhuǎn)化的酶量。米氏常數(shù)    米氏常數(shù)Km為酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速率一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L(摩爾/升)，Km是酶的特征性常數(shù)。當(dāng)pH、溫度和離子強(qiáng)度等因素不變時(shí)，Km是恒定的。Km值的范圍一般在10-710-1mol/L之間。比活力    酶的純度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力單位數(shù)。比活力(純度)=活力單位數(shù)/毫克蛋白(氮)誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō) &

17、#160;  誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)認(rèn)為：酶分子與底物的契合是動(dòng)態(tài)的契合，當(dāng)酶分子與底物分子接近時(shí)，酶蛋白受底物分子的誘導(dǎo)，其構(gòu)象發(fā)生有利于同底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)契合，進(jìn)行反應(yīng)。競(jìng)爭(zhēng)性抑制    競(jìng)爭(zhēng)性抑制是較常見(jiàn)而重要的可逆抑制。它是指抑制劑(I)和底物(S)對(duì)游離酶(E)的結(jié)合有競(jìng)爭(zhēng)作用，互相排斥，酶分子結(jié)合S就不能結(jié)合I，結(jié)合I就不能結(jié)合S。這種情況往往是抑制劑和底物爭(zhēng)奪同一結(jié)合位置。競(jìng)爭(zhēng)性抑制程度與I成正比，而與S成反比，故當(dāng)?shù)孜餄舛葮O大時(shí)，同樣可達(dá)到最大反應(yīng)速度，即抑制作用可以解除。非競(jìng)爭(zhēng)性抑制    非競(jìng)

18、爭(zhēng)性抑制是指底物S和抑制I與酶的結(jié)合互不相關(guān)，既不排斥，也不促進(jìn)，S可與游離E結(jié)合，也可和EI復(fù)合體結(jié)合。同樣I可和游離E結(jié)合，也可和ES復(fù)合體結(jié)合，但I(xiàn)ES不能釋放出產(chǎn)物。抑制程度只與I成正比，而與S無(wú)關(guān)。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制    反競(jìng)爭(zhēng)性抑制為抑制劑I不與游離酶E結(jié)合，卻和ES中間復(fù)合體結(jié)合成EIS，但EIS不能釋出產(chǎn)物。抑制程度既與I成正比，也和S成正比。激活劑    凡能提高酶的活性，加速酶促反應(yīng)進(jìn)行的物質(zhì)都稱為激活劑。酶的激活劑可以是一些簡(jiǎn)單的無(wú)機(jī)離子，無(wú)機(jī)陽(yáng)離子如Na+、K+、Ca2+、Mg2+、Cu2+、Zn2+、Co2+、C

19、r3+、Fe2+等，無(wú)機(jī)陰離子如Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、PO43-等。一些小分子的有機(jī)物如抗壞血酸、半胱氨酸、還原型谷胱甘肽等，對(duì)某些含巰基的酶具有激活作用。激活劑的作用是相對(duì)的，一種酶的激活劑對(duì)另一種酶來(lái)說(shuō)，也可能是一種抑制劑。不同濃度的激活劑對(duì)酶活性的影響也不相同。酶原    某些酶（絕大多數(shù)是蛋白酶）在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)沒(méi)有活性，這些無(wú)活性的酶的前身稱為酶原。使酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦傅淖饔梅Q為酶原激活。最適pH    酶表現(xiàn)最大活力時(shí)的pH稱為酶的最適pH。pH對(duì)不同酶的活性影響不同。最適溫度  

20、;  化學(xué)反應(yīng)的速度隨溫度增高而加快，但酶是蛋白質(zhì)，可隨溫度的升高而變性。反應(yīng)速度最大時(shí)的溫度，稱為酶的最適溫度。寡聚酶    寡聚酶含有2個(gè)以上的亞基，多的可含60個(gè)亞基，這些亞基巧妙地結(jié)合成具有催化活性的酶。寡聚酶可分為含有相同亞基的寡聚酶和含有不同亞基的寡聚酶兩大類。同工酶    同工酶是指能催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但分子結(jié)構(gòu)不同的一類酶，它不僅存在于同一機(jī)體的不同組織中，也存在于同一細(xì)胞的不同亞細(xì)胞結(jié)構(gòu)中，它們?cè)谏砩?、免疫上、理化性質(zhì)上都存在很多差異。誘導(dǎo)酶    誘導(dǎo)酶是指當(dāng)細(xì)胞中加入特

21、定誘導(dǎo)物質(zhì)而誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶。它的含量在誘導(dǎo)物存在下顯著增高，這種誘導(dǎo)物往往是該酶底物的類似物或底物本身。變構(gòu)酶    變構(gòu)酶又名別構(gòu)酶，迄今已知的變構(gòu)酶都是寡聚酶，它含有兩個(gè)以上的亞基。分子中除了有可以結(jié)合底物的活性中心外，還有可以結(jié)合調(diào)節(jié)物(或稱效應(yīng)劑)的變構(gòu)中心。這兩個(gè)中心可位于不同的亞基上也可位于同一個(gè)亞基的不同部位上。變構(gòu)酶的活性中心與底物結(jié)合，起催化作用，變構(gòu)中心則調(diào)節(jié)酶反應(yīng)速度。調(diào)節(jié)酶    也稱共價(jià)調(diào)節(jié)酶，是指調(diào)節(jié)劑通過(guò)共價(jià)鍵與酶分子結(jié)合，以增、減酶分子上的基團(tuán)從而調(diào)節(jié)酶的活性狀態(tài)與非活性狀態(tài)的相互轉(zhuǎn)化。固定化酶 

22、;   固定化酶是借助于物理和化學(xué)的方法把酶束縛在一定空間內(nèi)并仍具有催化活性的酶制劑。第七章                    激素及其作用機(jī)制激素    激素是由內(nèi)分泌腺以及具有內(nèi)分泌功能的一些組織所產(chǎn)生的微量化學(xué)信息分子，它們被釋放到細(xì)胞外，通過(guò)擴(kuò)散或被體液轉(zhuǎn)運(yùn)到所作用的細(xì)胞或組織或器官(稱靶細(xì)胞或組織或靶器官)調(diào)節(jié)其代謝過(guò)程，從而產(chǎn)生特定的生理效應(yīng)

23、，并通過(guò)反饋性的調(diào)節(jié)機(jī)制以適應(yīng)機(jī)體內(nèi)環(huán)境的變化，此外，也具有協(xié)調(diào)體內(nèi)各部分間相互聯(lián)系的作用。內(nèi)分泌腺    沒(méi)有排泄的腺體稱為內(nèi)分泌腺。它們所分泌的物質(zhì)（稱為激素）直接進(jìn)入周圍的血管和淋巴管中，由血液和淋巴液將激素輸送到全身。人體內(nèi)有許多內(nèi)分泌腺分散到各處。內(nèi)分泌激素    根據(jù)激素作用的距離將其分為內(nèi)分泌激素、旁分泌激素和自分泌激素。內(nèi)分泌激素的作用距離最遠(yuǎn)，大多數(shù)激素屬于這一類，內(nèi)分泌細(xì)胞將激素分泌到胞外，通過(guò)體液循環(huán)而作用于遠(yuǎn)距離靶組織、靶器官、靶細(xì)胞。靶細(xì)胞    激素作用于特定的組織、器官、細(xì)胞

24、，并使其產(chǎn)生特有的生理效應(yīng)，這些組織、器官、細(xì)胞稱激素作用的靶組織、靶器官、靶細(xì)胞。激素受體    受體是細(xì)胞組成的一類生物大分子，能夠識(shí)別并特異性地與有生物活性的化學(xué)信號(hào)物質(zhì)結(jié)合，從而引發(fā)細(xì)胞內(nèi)一系列生化反應(yīng)，最終導(dǎo)致該細(xì)胞（靶細(xì)胞）產(chǎn)生特定的生物效應(yīng)。從化學(xué)本質(zhì)上來(lái)看，受體主要是蛋白質(zhì)，特別是糖蛋白，也有一些糖脂作為受體，如霍亂毒素和破傷風(fēng)毒素的受體均為神經(jīng)節(jié)苷脂。胰島素    胰島素是由胰臟中胰島-細(xì)胞所分泌的一種蛋白質(zhì)激素。它由A、B兩條肽鏈連接組成，A鏈含21個(gè)氨基酸殘基，B鏈含30 個(gè)氨基酸殘基。胰島素在胰臟胰島細(xì)胞被合成

25、時(shí)，首先是以活性很弱的前胰島素原的形式存在。經(jīng)專一性蛋白酶水解生成胰島素原，胰島素原儲(chǔ)存于-細(xì)胞的高爾基體中，形成-顆粒，在其中受蛋白酶作用水解掉一段多肽(稱C肽)，剩下胰島素原的兩個(gè)小片段(即A鏈和B鏈)，通過(guò)兩對(duì)二硫鍵而連接，形成有活性的胰島素，經(jīng)胞溢作用將胰島素和C肽排入細(xì)胞間隙而釋放入血。第二信使    細(xì)胞表面受體接受細(xì)胞外信號(hào)后轉(zhuǎn)換而來(lái)的細(xì)胞內(nèi)信號(hào)稱為第二信使。如果把激素本身看成是第一信使，那么，被釋放到細(xì)胞漿中之后，代替原來(lái)的激素行使功能的小分子物質(zhì)則可以看成是第二信使。GTP調(diào)節(jié)蛋白    又稱GTP結(jié)合蛋白或G蛋白，

26、與GTP或GDP結(jié)合的蛋白質(zhì)。從組成上看，有單體G蛋白(一條多肽鏈)和多亞基G蛋白(多條多肽鏈組成)。G蛋白參與細(xì)胞的多種生命活動(dòng)，如細(xì)胞通訊、核糖體與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的結(jié)合、小泡運(yùn)輸、蛋白質(zhì)合成等。G蛋白偶聯(lián)系統(tǒng)中的G蛋白是由三個(gè)不同亞基組成的異源三體，、兩亞基通常緊密結(jié)合在一起，只有在蛋白變性時(shí)才分開(kāi),鳥(niǎo)苷結(jié)合位點(diǎn)位于亞基上。此外，亞基還具有GTPase的活性結(jié)構(gòu) 域和ADP核糖化位點(diǎn)。腺苷酸環(huán)化酶    腺苷酸環(huán)化酶 (AC) 是膜整合蛋白，它的氨基端和羧基端都朝向細(xì)胞質(zhì)。AC在膜的細(xì)胞質(zhì)面有兩個(gè)催化結(jié)構(gòu)域，還有兩個(gè)膜整合區(qū)，每個(gè)膜整合區(qū)分別有6個(gè)跨膜的螺旋

27、。哺乳動(dòng)物中已發(fā)現(xiàn)6個(gè)腺苷酸環(huán)化酶異構(gòu)體。由于AC能夠?qū)TP轉(zhuǎn)變成cAMP，引起細(xì)胞的信號(hào)應(yīng)答，所以AC是G蛋白偶聯(lián)系統(tǒng)中的效應(yīng)物。鈣調(diào)蛋白    Ca2+發(fā)揮第二信使作用主要是通過(guò)鈣調(diào)蛋白。鈣調(diào)蛋白在細(xì)胞內(nèi)廣泛存在，由148個(gè)氨基酸殘基組成，其中酸性氨基酸殘基約占1/3，因此CaM是一種酸性蛋白質(zhì)，其酸性氨基酸殘基中的-COOH可與Ca2+結(jié)合。一分子CaM可以與4個(gè)Ca2+結(jié)合，CaM與Ca2+結(jié)合后可引起構(gòu)象的改變，從而調(diào)控其下游靶分子。鈣/鈣調(diào)蛋白依賴性蛋白激酶   細(xì)胞中存在著許多依賴于CaM-Ca2+的蛋白激酶，表現(xiàn)出許多細(xì)胞效應(yīng)

28、。蛋白激酶A/C    激酶是激發(fā)底物磷酸化的酶，蛋白激酶A又稱依賴于cAMP的蛋白激酶A，由兩個(gè)催化亞基和兩個(gè)調(diào)節(jié)亞基組成，其功能是將ATP上的磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移到特定蛋白質(zhì)的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進(jìn)行磷酸化，被蛋白激酶磷酸化了的蛋白質(zhì)可以調(diào)節(jié)靶蛋白的活性。同蛋白激酶A一樣，蛋白激酶C屬于多功能絲氨酸和蘇氨酸激酶，是G蛋白偶聯(lián)受體系統(tǒng)中的效應(yīng)物，在非活性狀態(tài)下是水溶性的，游離存在于胞質(zhì)溶膠中，激活后成為膜結(jié)合的酶。酪氨酸蛋白激酶    酪氨酸蛋白激酶廣泛存在于細(xì)胞的各種生理過(guò)程中，是主要與細(xì)胞的生長(zhǎng)增殖和分化有關(guān)的信號(hào)途徑。蛋白酪氨酸激酶是

29、一類具有酪氨酸激酶活性的蛋白質(zhì)，可分為受體型和非受體型兩種，它們能催化ATP上的磷酸基轉(zhuǎn)移到許多重要蛋白質(zhì)的酪氨酸殘基上，使其發(fā)生磷酸化。蛋白酪氨酸激酶在細(xì)胞內(nèi)的信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路中占據(jù)了十分重要的地位，調(diào)節(jié)著細(xì)胞體內(nèi)生長(zhǎng)、分化、死亡等一系列生理化過(guò)程。第八章  生物氧化生物氧化    物質(zhì)在生物體內(nèi)的氧化分解稱為生物氧化，主要是指糖、脂肪及蛋白質(zhì)等在體內(nèi)氧化分解最終生成二氧化碳和水，并釋放出能量的過(guò)程。黃素蛋白    黃素蛋白種類很多，其輔基有兩種，一種為黃素單核苷酸（FMN），另一種為黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。兩者均含核黃

30、素（維生素B2），此外FMN尚含一分子磷酸，而FAD則比FMN多含一分子腺苷酸（AMP）。鐵硫蛋白    又稱鐵硫中心，其特點(diǎn)是含鐵原子和硫原子，鐵是與無(wú)機(jī)硫原子或是與蛋白質(zhì)肽鏈上半胱氨酸殘基的硫相結(jié)合。雙加氧酶    雙加氧酶又叫轉(zhuǎn)氧酶。催化2個(gè)氧原子直接加到底物分子特定的雙鍵上，使該底物分子分解成兩部分。其催化反應(yīng)的通式可表示為：R = R + O2    R = O + R O單加氧酶    單加氧酶又稱為羥化酶，或稱混合功能氧化酶。催化在底物分子中加1個(gè)氧原子的反應(yīng)。單加氧酶的

31、特點(diǎn)是它催化分子氧中2個(gè)氧原子分別進(jìn)行不同的反應(yīng)，其分子氧中的一個(gè)氧原子加到底物分子上，而另一個(gè)氧原子則與還原型輔酶 = 2 * ROMAN II上的兩個(gè)質(zhì)子作用生成水，其催化反應(yīng)可表示如下：RH + NADPH + H+ + O2    ROH + NADP + H2O過(guò)氧化氫酶    過(guò)氧化氫酶又叫觸酶，以血紅素為輔基，是催化H2O2分解的重要酶。其催化的反應(yīng)如下：過(guò)氧化氫酶H2O2 + H2O2            2H2O +

32、 O2過(guò)氧化物酶    過(guò)氧化物酶以血紅素為輔基，可催化H2O2分解生成H2O，并釋放出氧原子直接氧化酚類和胺類物質(zhì)。其催化的反應(yīng)如下：過(guò)氧化物酶RO2 + H2O2             R + 2H2O過(guò)氧化物酶R + H2O2              RO + H2O底物水平磷酸化  &#

33、160; 底物分子內(nèi)部能量重新分布形成高能磷酸鍵并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用稱為底物水平磷酸化，與呼吸鏈的電子傳遞無(wú)關(guān)。氧化磷酸化    代謝物脫氫經(jīng)呼吸鏈傳遞給氧生成水的同時(shí)，釋放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于是代謝物的氧化反應(yīng)與ADP的磷酸化反應(yīng)偶聯(lián)發(fā)生，故稱為氧化磷酸化。解偶聯(lián)劑     解偶聯(lián)劑是氧化磷酸化的一類抑制劑，使氧化與磷酸化脫偶聯(lián)，雖然氧化照常進(jìn)行，但磷酸化不能進(jìn)行，不能生成ATP，則P/O比值降低，甚至為零。解偶聯(lián)劑為離子載體或通道，能增大線粒體內(nèi)膜對(duì)H+的通透性，消除H+梯度，因而無(wú)ATP

34、生成，使氧化釋放出來(lái)的能量全部以熱的形式散發(fā)。如質(zhì)子載體2,4-二硝基酚(DNP)。呼吸鏈    在生物氧化體系中，傳遞氫的酶或輔酶稱為遞氫體，傳遞電子的酶或輔酶稱為電子傳遞體，它們按一定的順序排列在線粒體內(nèi)膜上，組成遞氫或遞電子體系，統(tǒng)稱為電子傳遞鏈。該體系進(jìn)行的一系列連鎖反應(yīng)是與細(xì)胞攝取氧的呼吸過(guò)程相關(guān)，故又稱為呼吸鏈。P/O比值    P/O比值是指每消耗一摩爾氧原子所需消耗無(wú)機(jī)磷的摩爾數(shù)。ATP合酶    ATP合酶位于線粒體內(nèi)膜上，是一個(gè)大的膜蛋白質(zhì)復(fù)合體，是由兩個(gè)主要組分(或稱因子)構(gòu)成，一是

35、疏水的F0，另一是親水的F1，又稱F0F1復(fù)合體。ATP合酶催化ADP與Pi合成的。ATP循環(huán)    在能量代謝中起關(guān)鍵作用的是ATP-ADP系統(tǒng)，ADP能接受代謝物質(zhì)中所形成的一些高能化合物的一個(gè)磷酸基團(tuán)和一部分能量轉(zhuǎn)變成ATP，也可以在呼吸鏈氧化過(guò)程中直接獲取能量，用無(wú)機(jī)磷酸合成ATP；ATP水解釋放出一個(gè)磷酸基團(tuán)又變成ADP，同時(shí)釋放出能量又被用于合成代謝和其他需要能量的生理活動(dòng)，這就是ATP循環(huán)。高能磷酸鍵    生物氧化過(guò)程中釋放的能量大約有40%以化學(xué)能的形式儲(chǔ)存于一些特殊的有機(jī)磷化合物中，形成磷酸酯。這些磷酸酯鍵水解時(shí)釋

36、放能量較多（大于21kJ/mol），一般稱之為高能磷酸鍵，常用“p”符號(hào)表示。含有高能磷酸鍵的化合物稱之為高能磷酸化合物。第九章   糖代謝糖酵解    在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過(guò)程稱之為糖酵解。 糖酵解途徑    糖酵解途徑是指在細(xì)胞質(zhì)中分解葡萄糖生成丙酮酸的過(guò)程，此過(guò)程中伴有少量ATP的生成。糖的有氧氧化    葡萄糖在有氧條件下徹底氧化成水和二氧化碳的反應(yīng)過(guò)程稱為有氧氧化，有氧氧化是糖氧化的主要方式，絕大多數(shù)細(xì)胞都通過(guò)它獲得能量。三羧酸循環(huán)  

37、  乙酰CoA進(jìn)入由一連串反應(yīng)構(gòu)成的循環(huán)體系，被氧化生成水和二氧化碳。由于這個(gè)循環(huán)反應(yīng)開(kāi)始于乙酰CoA與草酰乙酸縮合生成的含有三個(gè)羧基的檸檬酸，因此稱之為三羧酸循環(huán)或檸檬酸循環(huán)。又因?yàn)镵rebs正式提出了三羧酸循環(huán)的學(xué)說(shuō)，故此循環(huán)又稱為Krebs循環(huán)。磷酸戊糖途徑    磷酸戊糖途徑也稱為磷酸戊糖旁路，是一種葡萄糖代謝途徑。葡萄糖可經(jīng)此途徑代謝生成磷酸核糖、NADPH和CO2，而主要意義不是生成ATP。糖異生    從非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^(guò)程稱為糖異生。乳酸循環(huán)  &

38、#160; 肌肉收縮（尤其是氧供應(yīng)不足時(shí)）通過(guò)糖酵解生成乳酸。肌肉內(nèi)糖異生活性低，所以乳酸通過(guò)細(xì)胞膜彌散進(jìn)入血液后，再入肝，在肝內(nèi)異生為葡萄糖。葡萄糖釋入血液后又可被肌肉攝取，這就構(gòu)成了一個(gè)循環(huán)，此循環(huán)稱為乳酸循環(huán)，也叫作Cori循環(huán)。糖原合成    體內(nèi)由葡萄糖(包括少量果糖和半乳糖)合成糖原的過(guò)程稱為糖原合成，反應(yīng)在細(xì)胞質(zhì)中進(jìn)行，需要消耗ATP和UTP。糖原分解    糖原分解是指肝糖原分解成為葡萄糖的過(guò)程。糖原的分解要經(jīng)過(guò)四步酶促反應(yīng)，分別由糖原磷酸化酶、脫枝酶、磷酸葡萄糖變位酶、葡萄糖-6-磷酸酶催化。葡萄糖-6-磷酸酶只存在

39、于肝、腎中，而不存在于肌肉中。所以只有肝和腎可補(bǔ)充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖，只能進(jìn)行糖酵解或有氧氧化。血糖    血糖指血中的葡萄糖。血糖水平相當(dāng)恒定，維持在3.896.11mmol/L之間，這是進(jìn)入和移出血液的葡萄糖平衡的結(jié)果。第十章      脂類代謝脂肪動(dòng)員    脂庫(kù)中貯存的脂肪，經(jīng)常有一部分經(jīng)脂肪酶的水解作用而釋放出脂肪酸與甘油，這一作用稱為脂肪的動(dòng)員。脂肪動(dòng)員過(guò)程中使脂肪水解的酶主要為脂肪酶。脂蛋白    脂蛋白是脂類在血漿中的存在形式，

40、也是脂類在血液中的運(yùn)輸形式。脂類物質(zhì)與蛋白質(zhì)結(jié)合，形成具有親水性的脂蛋白。乳糜微粒    乳糜微粒是在小腸上皮細(xì)胞中合成的，其特點(diǎn)是含有大量脂肪（約占90），而蛋白質(zhì)含量很少。乳糜微粒中的脂肪是來(lái)自食物，因此，乳糜微粒為外源性脂肪的主要運(yùn)輸形式，其運(yùn)輸量與食物中脂肪的含量基本上一致。極低密度脂蛋白    極低密度脂蛋白主要由肝實(shí)質(zhì)細(xì)胞合成，其合成及分泌過(guò)程，與小腸粘膜上皮細(xì)胞合成和分泌乳糜微粒的過(guò)程基本類似，其組成上只有量的變化而無(wú)質(zhì)的差別。極低密度脂蛋白的主要成分也是脂肪，但磷脂和膽固醇的含量比乳糜微粒的多。極低密度脂蛋白是轉(zhuǎn)運(yùn)內(nèi)源

41、性脂肪的主要運(yùn)輸形式。低密度脂蛋白    低密度脂蛋白是血漿中極低密度脂蛋白在清除過(guò)程中，水解掉部分脂肪及少量蛋白質(zhì)后的殘余部分。由于其中脂肪已被水解掉一部分，低密度脂蛋白中脂肪含量較少，而膽固醇和磷脂的含量則相對(duì)地增高，因此，它的主要功能是運(yùn)輸膽固醇。高密度脂蛋白    高密度脂蛋白主要是在肝中生成和分泌出來(lái)的。其組成中除蛋白質(zhì)含量最多外，膽固醇（約20）和磷脂（30）的含量也較高。它的主要功能是運(yùn)輸膽固醇和磷脂。脂酰CoA合成酶    在ATP、CoASH、Mg2+協(xié)同下，脂酰CoA合成酶催化脂肪酸活

42、化生成脂酰CoA。脂肪組織中，有三種脂酰CoA合成酶：乙酰CoA合成酶、辛酰CoA合成酶、十二碳脂酰CoA合成酶。 肉毒堿    長(zhǎng)鏈脂酰CoA是通過(guò)一種特異的轉(zhuǎn)運(yùn)載體，從細(xì)胞液轉(zhuǎn)運(yùn)至線粒體內(nèi)膜，這個(gè)載體就是肉毒堿。脂肪酸的-氧化    脂肪酸氧化分解代謝的最主要途徑，該途徑的每次循環(huán)反應(yīng)，是從脂肪酸的羧基端氧化水解下一個(gè)二碳化物。由于這種氧化作用，是在長(zhǎng)鏈脂肪酸的位碳原子進(jìn)行，然后水解下二碳化物，故稱為氧化作用。氧化作用是在線粒體基質(zhì)中進(jìn)行的。脂肪酸合成酶系    催化脂肪酸合成的酶，是一個(gè)由

43、7種酶分子組成的復(fù)合體，這一復(fù)合體的各種成分不能分開(kāi)，否則會(huì)失去活性。該復(fù)合體為同亞基二聚體，每個(gè)亞基包含脂肪酸合成酶的全部7種酶分子和一分子的脂?；d體蛋白（ACP）。復(fù)合體的一個(gè)亞基中ACP的巰基，與另一個(gè)亞基的-酮脂酰合成酶分子的半胱氨酸殘基的-SH緊密相鄰，因?yàn)檫@兩個(gè)巰基均參與脂肪酸合成酶復(fù)合體的脂肪酸合成作用，所以只有二聚體才能夠表現(xiàn)出催化活性。酰基載體蛋白    和7種酶分子參與組成脂肪酸合成酶多酶復(fù)合體，是一種對(duì)熱穩(wěn)定的蛋白質(zhì)，由77個(gè)氨基酸殘基組成，在其36位的絲氨酸殘基的羥基上，通過(guò)磷酸酯鍵與其輔基相連，輔基為4磷酸泛酰巰基乙胺，起著傳遞?；淖?/p>

44、用。與復(fù)合體中的每一個(gè)酶順序發(fā)生作用，以合成脂肪酸。HMGCoA   羥甲基戊二酸單酰CoA。HMGCoA是脂肪酸、酮體及膽固醇代謝的共同中間產(chǎn)物，在脂類代謝中具有重要意義。乙酰乙酰CoA，在HMGCoA合成酶的催化下與1分子乙酰CoA縮合，生成HMGCoA，并釋放出1分子CoASH，然后在HMGCoA裂解酶的作用下，裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。脂肪肝    肝臟中合成的脂類是以脂蛋白的形式轉(zhuǎn)運(yùn)出肝臟外的，其中所含的磷脂是合成脂蛋白不可缺少的材料，當(dāng)磷脂在肝臟中合成減少時(shí)，肝臟中脂肪不能順利地被運(yùn)出，引起脂肪在肝臟中堆積，稱為脂肪肝。酮血癥&

45、#160;   糖尿病患者及正常人處于饑餓時(shí)，體內(nèi)糖的利用失調(diào)，就要依靠增加脂肪的氧化來(lái)供應(yīng)機(jī)體所需的能量，造成脂肪組織中脂肪被大量動(dòng)員，運(yùn)至肝中進(jìn)行氧化，生成大量酮體。大量酮體進(jìn)入血液后，肝外組織來(lái)不及氧化利用過(guò)多的酮體，使血液中酮體濃度升高，稱酮血癥。酮尿癥    發(fā)生酮血癥的同時(shí)，在尿液中有大量酮體出現(xiàn)，稱酮尿癥。高脂血癥    臨床上將空腹時(shí)血脂持續(xù)超出正常值上限稱為高脂血癥，如高膽固醇、高甘油三酯或兩者兼高。第十一章    蛋白質(zhì)的分解代謝氨基酸降解  氨基酸可通過(guò)

46、脫氨作用，轉(zhuǎn)氨作用，聯(lián)合脫氨或脫羧作用，分解成-酮酸、胺類及二氧化碳。氨基酸分解所生成的-酮酸可以轉(zhuǎn)變成糖、脂類或再合成某些非必需氨基酸，也可以經(jīng)過(guò)三羧酸循環(huán)氧化成二氧化碳和水，并放出能量。分解代謝過(guò)程中生成的氨，在不同動(dòng)物體內(nèi)可以氨、尿素或尿酸等形式排出體外。轉(zhuǎn)氨作用  氨基酸的-氨基與-酮酸的酮基，在轉(zhuǎn)氨酶的作用下相互交換，生成相應(yīng)的新的氨基酸和-酮酸，這個(gè)過(guò)程稱為轉(zhuǎn)氨作用或氨基移換作用。轉(zhuǎn)氨酶    催化轉(zhuǎn)氨作用的酶統(tǒng)稱為轉(zhuǎn)氨酶或氨基移換酶。大多數(shù)轉(zhuǎn)氨酶需要-酮戊二酸作為氨基的受體。轉(zhuǎn)氨酶有多種，在體內(nèi)廣泛分布，不同的氨基酸各有特異的轉(zhuǎn)氨酶催化其轉(zhuǎn)

47、氨反應(yīng)。其中較重要的有谷丙轉(zhuǎn)氨酶（GPT）和谷草轉(zhuǎn)氨酶（GOT）。聯(lián)合脫氨作用    主要方式為轉(zhuǎn)氨作用偶聯(lián)氧化脫氨作用-氨基酸與-酮戊二酸經(jīng)轉(zhuǎn)氨作用生成谷氨酸，后者在L-谷氨酸脫氫酶的催化下，經(jīng)氧化脫氨作用而釋出游離氨。尿素循環(huán)    尿素合成的途徑稱為鳥(niǎo)氨酸循環(huán)或尿素循環(huán)。該循環(huán)首先是氨與二氧化碳結(jié)合形成氨基甲酰磷酸，然后鳥(niǎo)氨酸接受由氨基甲酰磷酸提供的氨甲?；纬晒习彼?，瓜氨酸與天冬氨酸結(jié)合形成精氨琥珀酸分解為精氨酸及延胡索酸。最后，精氨酸水解為尿素和鳥(niǎo)氨酸。 第十二章核酸與核苷酸代謝核酸內(nèi)切酶  &

48、#160; 生物體內(nèi)普遍存在著使核酸水解的磷酸二酯酶，總稱核酸酶。水解RNA的酶稱RNA酶（RNase），水解DNA的酶稱DNA酶（DNase），它們都能水解核酸分子內(nèi)部的磷酸二酯鍵，故又稱為核酸內(nèi)切酶。核酸外切酶    能夠切割末端單核苷酸的酶類稱為核酸外切酶。尿酸    腺嘌呤與鳥(niǎo)嘌呤在人類及靈長(zhǎng)類動(dòng)物體內(nèi)分解的最終產(chǎn)物為尿酸。尿酸仍具有嘌呤環(huán)，僅取代基發(fā)生氧化。若嘌呤分解代謝過(guò)盛，尿酸的生成太多或排泄受阻，以致血液中尿酸濃度增高，則導(dǎo)致痛風(fēng)。痛風(fēng)癥患者血中尿酸的含量升高，當(dāng)超過(guò)8mg%時(shí)，尿酸鹽結(jié)晶即可沉積于關(guān)節(jié)、軟組織、軟骨甚

49、至腎等處，而導(dǎo)致關(guān)節(jié)炎、尿路結(jié)石和腎疾病。黃嘌呤氧化酶    黃嘌呤氧化酶屬于黃酶類，其輔基為FAD，尚含有鐵及鉬。此酶的專一性不高，對(duì)次黃嘌呤與黃嘌呤都有催化作用。次黃嘌呤受黃嘌呤氧化酶的作用依次氧化成黃嘌呤及尿酸。黃嘌呤最后也在黃嘌呤氧化酶作用下氧化成尿酸。別嘌呤醇    別嘌呤醇是一種治療痛風(fēng)的藥物?；瘜W(xué)結(jié)構(gòu)與次黃嘌呤相似，是黃嘌呤氧化酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，可以抑制黃嘌呤的氧化，減少尿酸的生成。同時(shí)，別嘌呤醇在體內(nèi)經(jīng)代謝轉(zhuǎn)變與5-磷酸核糖-1-焦磷酸鹽（PRPP）反應(yīng)生成別嘌呤醇核苷酸，消耗PRPP，使嘌呤核苷酸的合成減少。次黃嘌呤

50、-鳥(niǎo)嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶HGPRT    HGPRT催化次黃嘌呤核苷酸和鳥(niǎo)嘌呤核苷酸的生成。       有一種遺傳性疾病稱Lesch Nyhan綜合征，就是由于基因缺陷導(dǎo)致HGPRT完全缺失造成的，患兒在二到三歲時(shí)即表現(xiàn)為自毀容貌的癥狀，很少能存活。乳清酸    合成尿嘧啶核苷酸的一個(gè)重要的中間產(chǎn)物。氨基甲酰磷酸再與天冬氨酸結(jié)合，經(jīng)一系列變化生成尿嘧啶甲酸（乳清酸），然后再與5-磷酸核糖焦磷酸作用生成乳清酸核苷酸，最后脫羧生成尿嘧啶核苷酸。第十三章 

51、60;  代謝和代謝調(diào)控總論新陳代謝    新陳代謝是機(jī)體與外界環(huán)境不斷進(jìn)行物質(zhì)交換的過(guò)程。它是通過(guò)消化、吸收、中間代謝和排泄四個(gè)階段來(lái)完成的。中間代謝    中間代謝就是經(jīng)過(guò)消化、吸收的外界營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)和體內(nèi)原有的物質(zhì)，在全身一切組織和細(xì)胞中進(jìn)行的多種多樣化學(xué)變化的過(guò)程。能量代謝    物質(zhì)在機(jī)體內(nèi)進(jìn)行化學(xué)變化的過(guò)程，必然伴隨有能量轉(zhuǎn)移的過(guò)程，這種能量轉(zhuǎn)移的過(guò)程就稱為能量代謝。同化作用    由外界環(huán)境攝取營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)，通過(guò)消化、吸收在體內(nèi)進(jìn)行一系列復(fù)雜而有規(guī)律的化學(xué)變化

52、，轉(zhuǎn)化為機(jī)體自身物質(zhì)，這就是代謝過(guò)程中的同化作用。同化作用是吸能過(guò)程，它保證了機(jī)體的生長(zhǎng)、發(fā)育和組成物質(zhì)的不斷更新異化作用    機(jī)體自身原有的物質(zhì)也不斷地轉(zhuǎn)化為廢物而排出體外，這就是代謝過(guò)程中的異化作用。異化作用是放能過(guò)程，釋放的能量可供生理需要。分解代謝    分解代謝是將復(fù)雜的大分子物質(zhì)分解為二氧化碳、水和氨的過(guò)程?；A(chǔ)代謝    指人體在清醒而安靜的狀態(tài)中，同時(shí)又沒(méi)有食物的消化與吸收作用的情況下，并處于適宜溫度，所消耗的能量稱為基礎(chǔ)代謝。在這種狀態(tài)下所需要的能量主要是用于維持體溫及支持各種器官的基

53、本運(yùn)行，如呼吸、循環(huán)、分泌及排泄等?；蚯贸?#160;   基因敲除技術(shù)是利用DNA同源重組的原理，在體外培養(yǎng)的小鼠胚胎干細(xì)胞中，用含突變的靶基因同源序列載體取代相應(yīng)的正?；虿⒆柚够虻谋磉_(dá)。再通過(guò)顯微注射法將這些雜合子胚胎干細(xì)胞注入正常的囊胚細(xì)胞以建立定點(diǎn)突變型轉(zhuǎn)基因動(dòng)物即基因敲除動(dòng)物模型。基因敲除技術(shù)為研究特定基因在代謝途徑中的作用提供了重要而有效的方法。轉(zhuǎn)基因動(dòng)物    凡是用實(shí)驗(yàn)方法將外源性基因?qū)氩⒄显诩?xì)胞染色體上，正確表達(dá)和按照孟得爾定律傳與后代的動(dòng)物稱為轉(zhuǎn)基因動(dòng)物。其制備可用顯微注射法將外源基因?qū)肱咛ィ?jīng)妊娠、分娩、篩選而

54、得到有外源基因整合的幼仔。同源重組    同源性重組是利用細(xì)胞內(nèi)的染色體兩兩對(duì)應(yīng)的特性，若其中一條染色體上的DNA發(fā)生雙股斷裂，則另一條染色體上對(duì)應(yīng)的DNA序列即可當(dāng)作修復(fù)的模版來(lái)回復(fù)斷裂前的序列，因此在某些條件下，同源性重組又稱作基因轉(zhuǎn)換。 變構(gòu)效應(yīng)劑    也稱別構(gòu)效應(yīng)劑，調(diào)節(jié)變構(gòu)酶活性的抑制劑和激活劑分別稱為變構(gòu)抑制劑和變構(gòu)激活劑，變構(gòu)抑制劑和變構(gòu)激活劑統(tǒng)稱為變構(gòu)效應(yīng)劑。誘導(dǎo)劑    酶的底物、產(chǎn)物，激素或藥物均可影響酶的合成。一般將加速酶合成的化合物稱為酶的誘導(dǎo)劑。誘導(dǎo)劑在酶蛋白生物合成

55、的轉(zhuǎn)錄或翻譯過(guò)程中發(fā)揮作用，但影響轉(zhuǎn)錄較常見(jiàn)。阻遏劑    酶的底物、產(chǎn)物，激素或藥物均可影響酶的合成，減少酶合成的化合物稱為酶的阻遏劑。阻遏劑在酶蛋白生物合成的轉(zhuǎn)錄或翻譯過(guò)程中發(fā)揮作用，但影響轉(zhuǎn)錄較常見(jiàn)。蛋白酶體    蛋白酶體由多種蛋白水解酶組成，分子量為1000kDa，當(dāng)待降解的蛋白質(zhì)與泛素結(jié)合后，即可將該蛋白降解。泛素    泛素是一種存在于大多數(shù)真核細(xì)胞中的小蛋白，主要功能是標(biāo)記需要分解掉的蛋白質(zhì)，使其被水解。當(dāng)附有泛素的蛋白質(zhì)移動(dòng)到桶狀的蛋白酶時(shí)，蛋白酶就會(huì)將該蛋白質(zhì)水解。泛素也可以標(biāo)記跨膜蛋

56、白，如受體，將其從細(xì)胞膜上除去。泛素由76個(gè)氨基酸組成，分子量8.5kDa。細(xì)胞周期蛋白    細(xì)胞周期蛋白是與真核細(xì)胞的細(xì)胞周期呈模同步周期性濃度升降的蛋白質(zhì)，最先是從海膽胚胎中分離鑒定的，為相對(duì)分子質(zhì)量50000蛋白質(zhì)的一大家族，包括：周期蛋白質(zhì)A、B、D、E、G及H。它們和細(xì)胞周期蛋白依賴性激酶（CDKs）結(jié)合，并調(diào)節(jié)它們的酶活性，從而幫助推動(dòng)和協(xié)調(diào)細(xì)胞周期的進(jìn)行?？勾x物    抗代謝物是指在化學(xué)結(jié)構(gòu)上與天然代謝物類似，這些物質(zhì)進(jìn)入體內(nèi)可與正常代謝物相拮抗，從而影響正常代謝的進(jìn)行。因此抗代謝物又稱拮抗物。抗代謝物屬于競(jìng)爭(zhēng)性抑制

57、劑，由于它的化學(xué)結(jié)構(gòu)與正常代謝物相似，兩者競(jìng)爭(zhēng)與酶蛋白結(jié)合，使酶失去催化活性，致正常代謝不能進(jìn)行，而影響生物體的生長(zhǎng)和繁殖。許多抗菌和抗癌藥物屬于抗代謝物類。另外還有一些抗代謝物，可作為假底物，整合到生物大分子中，從而破壞生物大分子的功能而影響病原體的生長(zhǎng)與繁殖。拮抗物    見(jiàn)“抗代謝物”。第十四章 DNA的復(fù)制與修復(fù)中心法則    遺傳信息的流向是DNARNA蛋白質(zhì)。1970年發(fā)現(xiàn)逆轉(zhuǎn)錄酶，證實(shí)在某些情況下，RNA也可以是遺傳信息的攜帶者，完善和補(bǔ)充了中心法則。 半保留復(fù)制    一個(gè)DNA

58、分子可復(fù)制成兩個(gè)DNA分子，新合成的兩個(gè)子代DNA分子與親代DNA分子的堿基順序完全一樣。每個(gè)子代DNA中的一條鏈來(lái)自親代DNA，另一條鏈?zhǔn)切潞铣傻?，這種合成方式稱為半保留復(fù)制。模板    利用自身的核苷酸排列順序，根據(jù)堿基互補(bǔ)的原則，指導(dǎo)新鏈合成的核酸鏈。拓?fù)洚悩?gòu)酶    在DNA復(fù)制過(guò)程中，使超螺旋放松的酶是拓?fù)洚悩?gòu)酶。拓?fù)洚悩?gòu)酶I能切斷DNA的一條鏈，使超螺旋放松，它只能放松負(fù)超螺旋。DNA復(fù)制時(shí)復(fù)制叉前面出現(xiàn)的正超螺旋通常由拓?fù)洚悩?gòu)酶II（又稱旋轉(zhuǎn)酶）來(lái)放松。此類酶可切斷DNA的兩條鏈，待超螺旋恢復(fù)正確旋轉(zhuǎn)程度后再使兩條鏈重新

59、接上。它也可在DNA分子中造成負(fù)超螺旋來(lái)中和正超螺旋。這是一個(gè)需要ATP的過(guò)程。細(xì)胞內(nèi)DNA的正確纏結(jié)狀態(tài)取決于拓?fù)洚悩?gòu)酶I和II的平衡。單鏈結(jié)合蛋白SSB    SSB對(duì)單鏈DNA有很高親和力，無(wú)堿基順序?qū)Ｒ恍浴NA復(fù)制時(shí)，一旦雙鏈分開(kāi)，SSB就會(huì)結(jié)合到單鏈上，使它們穩(wěn)定。當(dāng)DNA合成后，它們就被替代，離開(kāi)雙鏈DNA分子。DNA聚合酶    以DNA為復(fù)制模板，從將DNA由5端開(kāi)始復(fù)制到3端的酶稱為DNA聚合酶。大腸桿菌中的DNA pol 涉及DNA損傷修復(fù)，在半保留復(fù)制中起輔助的作用。DNA pol 在修復(fù)損傷中也是有重要的作用

60、。DNA pol 是一種多亞基的蛋白，在DNA新鏈的從頭合成中起復(fù)制酶的作用。真核細(xì)胞的DNA聚合酶有五種。Pol和 Pol 合成細(xì)胞核DNA，它們相當(dāng)于大腸桿菌的Pol III。Pol有引物酶與之相連，沒(méi)有35的核酸外切酶活性。 Pol 具有35核酸外切酶活力。Pol 主要參與線粒體DNA復(fù)制。 Pol和 Pol 主要參與DNA的修復(fù)。主導(dǎo)鏈    也稱領(lǐng)頭鏈，前導(dǎo)鏈。沿著復(fù)制叉打開(kāi)的方向，模板DNA中那條35走向的單鏈（即順向單鏈）可以按53方向復(fù)制新鏈，這條新鏈稱為主導(dǎo)鏈。隨從鏈    模板DNA中的那條53走向的單鏈（反向單鏈

61、）的復(fù)制較為復(fù)雜，因?yàn)镈NA聚合酶不能催化35鏈的延長(zhǎng)，它必須隨著復(fù)制叉的打開(kāi)，一小段一小段地合成新鏈，這條新鏈被稱為隨從鏈。岡崎片段    隨從鏈的復(fù)制有許多起始點(diǎn)，每一個(gè)起始點(diǎn)按53方向復(fù)制一小段DNA，這些小片段稱為岡崎片段。引物酶    DNA聚合酶不能直接起始DNA鏈的合成，所以在合成DNA之前必須先合成一段RNA作為引物，這段引物長(zhǎng)度約為210個(gè)堿基。合成引物RNA的酶稱為引物酶。校對(duì)作用    Pol I在DNA合成時(shí)還能發(fā)揮校對(duì)作用，它具有35的核酸外切酶活性，如果在DNA合成時(shí)加入的堿基

62、與模板鏈不能配對(duì)，Pol I就能將它切除。連接酶   DNA連接酶是一種封閉DNA鏈上缺口酶，借助ATP或NAD水解提供的能量催化DNA鏈的5'-PO4與另一DNA鏈的3'-OH生成磷酸二酯鍵。但這兩條鏈必須是與同一條互補(bǔ)鏈配對(duì)結(jié)合的，而且必須是兩條緊鄰DNA鏈才能被DNA連接酶催化成磷酸二酯鍵。質(zhì)粒    質(zhì)粒是染色體外能夠進(jìn)行自主復(fù)制的遺傳單位，包括真核生物的細(xì)胞器和細(xì)菌細(xì)胞中染色體以外的DNA分子。現(xiàn)在習(xí)慣上用來(lái)專指細(xì)菌、酵母菌和放線菌等生物中染色體以外的DNA分子。在基因工程中質(zhì)粒常被用做基因的載體。每個(gè)細(xì)胞中的質(zhì)粒數(shù)主

63、要決定于質(zhì)粒本身的復(fù)制特性。按照復(fù)制性質(zhì)，可以把質(zhì)粒嚴(yán)緊型質(zhì)粒和松弛型質(zhì)粒。嚴(yán)緊型質(zhì)粒，當(dāng)細(xì)胞染色體復(fù)制一次時(shí)，質(zhì)粒也復(fù)制一次，每個(gè)細(xì)胞內(nèi)只有12個(gè)質(zhì)粒；松弛型質(zhì)粒，當(dāng)染色體復(fù)制停止后仍然能繼續(xù)復(fù)制，每一個(gè)細(xì)胞內(nèi)一般有20個(gè)左右質(zhì)粒。一般分子量較大的質(zhì)粒屬嚴(yán)緊型。分子量較小的質(zhì)粒屬松弛型。切割核酸酶    大腸桿菌有一種特別的核酸內(nèi)切酶，稱為切割核酸酶或uvrABC復(fù)合物，能切除損傷部位的兩端，然后由Pol I 將脫氧核苷酸加到切口3端以補(bǔ)平切口，最后由連接酶將切口接合。DNA糖苷酶    當(dāng)脫氨作用使胞嘧啶變成尿嘧啶，腺嘌呤變成次黃

64、嘌呤時(shí)，DNA糖苷酶可切除不正常的堿基，留下一個(gè)無(wú)堿基部位。去堿基部位會(huì)與鄰近的多核苷酸鏈一起被去除，然后用Pol I和連接酶將這部分修復(fù)。著色性干皮病    著色性干皮病患者的皮膚部位缺乏核酸內(nèi)切酶，正常的胸腺嘧啶二聚體的切除修復(fù)機(jī)制不能進(jìn)行，不能修復(fù)被紫外線損傷的皮膚的DNA，因此在日光照射后皮膚容易被紫外線損傷，先是出現(xiàn)皮膚炎癥，繼而可發(fā)生皮膚癌。單核苷酸多態(tài)性    單核苷酸多態(tài)性是個(gè)體之間遺傳信息差異的一種基本方式，它表現(xiàn)為基因組中特定位點(diǎn)上的單核苷酸差異，如A被G或C或T取代，G被A或C或T取代，等等。人類基因組研究已經(jīng)發(fā)

65、現(xiàn)至少1200萬(wàn)個(gè)單核苷酸多態(tài)性位點(diǎn)，對(duì)這些位點(diǎn)的檢測(cè)能夠在將來(lái)的基因醫(yī)學(xué)中預(yù)測(cè)個(gè)體的健康水平。點(diǎn)突變    點(diǎn)突變是DNA分子中的堿基置換，復(fù)制過(guò)程中的錯(cuò)配和化學(xué)誘變物質(zhì)的攻擊都有可能引起這種類型的突變。缺失    缺失是指一個(gè)核苷酸或一段核苷酸鏈從DNA分子上消失。插入    插入是指一個(gè)核苷酸或一段核苷酸鏈插入到DNA分子中間。重排    重排是指DNA分子內(nèi)發(fā)生大片段DNA的位移和交換。位移可以看成是一段核苷酸序列在一處的缺失和在另一處的插入，這種插入甚至可以在新位點(diǎn)

66、上顛倒方向。交換則是兩段核苷酸序列對(duì)應(yīng)地發(fā)生缺失和插入。錯(cuò)配    核苷酸堿基錯(cuò)誤配對(duì)，這常常是導(dǎo)因于DNA復(fù)制過(guò)程當(dāng)中新合成的DNA單股置入錯(cuò)誤的核苷酸所導(dǎo)致?；瘜W(xué)誘變物質(zhì)    化學(xué)誘變物質(zhì)能夠與DNA鏈上的堿基發(fā)生化學(xué)反應(yīng)，直接引起某一堿基的改變。例如，亞硝酸鹽可使DNA鏈上的C變成U，使母鏈上的C-G配對(duì)，變成了子鏈上的U-A配對(duì)，經(jīng)過(guò)再次復(fù)制U-A配對(duì)則進(jìn)一步變成了T-A配對(duì)。開(kāi)放閱讀框架    開(kāi)放閱讀框架是基因序列的一部分，為一段連續(xù)的核苷酸序列，起始密碼和終止密碼分別位于其兩端，中間為一系

67、列的三聯(lián)體密碼，包含一個(gè)蛋白質(zhì)或多肽的編碼序列。致癌物質(zhì)    來(lái)源于自然和人為環(huán)境、在一定條件下能誘發(fā)人類和動(dòng)物癌癥的物質(zhì)。包括物理性致癌物質(zhì)、生物性致癌物質(zhì)和化學(xué)致癌物質(zhì)。據(jù)估計(jì)，人類癌癥的8085與化學(xué)致癌物質(zhì)有關(guān)。很多致突變物質(zhì)能引起癌癥，同時(shí)許多致癌物亦可致突變，兩者關(guān)系密切。 第十五章轉(zhuǎn)錄與基因表達(dá)調(diào)控轉(zhuǎn)錄    由DNA為模板指導(dǎo)RNA合成，稱轉(zhuǎn)錄。轉(zhuǎn)錄過(guò)程是在DNA指導(dǎo)下由RNA聚合酶催化進(jìn)行的，即以DNA為模板，四種NTP為原料，合成RNA。逆轉(zhuǎn)錄    在某些RNA病毒和高等

68、動(dòng)物的特定組織中，可由RNA為模板進(jìn)行DNA的復(fù)制，稱為逆轉(zhuǎn)錄。轉(zhuǎn)錄酶    參與轉(zhuǎn)錄的轉(zhuǎn)錄酶即RNA聚合酶，這類酶在原核細(xì)胞和真核細(xì)胞中均廣泛存在。啟動(dòng)子    轉(zhuǎn)錄開(kāi)始時(shí)，RNA聚合酶（全酶）與DNA模板的啟動(dòng)基因結(jié)合，啟動(dòng)基因稱為啟動(dòng)子。啟動(dòng)子是基因的一個(gè)組成部分，控制基因表達(dá)（轉(zhuǎn)錄）的起始時(shí)間和表達(dá)的程度。啟動(dòng)子是位于結(jié)構(gòu)基因5端上游的一段DNA序列，能夠指導(dǎo)全酶同模板正確結(jié)合，活化RNA聚合酶，啟動(dòng)基因轉(zhuǎn)錄。增強(qiáng)子    真核細(xì)胞中能增強(qiáng)啟動(dòng)子活性的核苷酸序列，稱為增強(qiáng)子。增強(qiáng)子序列可以位于遠(yuǎn)離啟動(dòng)子數(shù)千bp