生物化學(xué)上重點題目及答案

1、生化（上）復(fù)習(xí)提綱一、糖類（多羥基醛、多羥基酮或其衍生物類物質(zhì)）1、同多糖：水解后只產(chǎn)生一種單糖或單糖衍生物，稱為同多糖2、構(gòu)型：一個有機分子中手型碳原子上的四個不同的原子或基團在空間上特有的排列。3、構(gòu)象：一個有機物分子中，僅因單鍵旋轉(zhuǎn)而產(chǎn)生的不同的空間排列。構(gòu)象的改變不涉及共價鍵的斷裂和重新形成，也沒有光學(xué)活性的變化，4、差向異構(gòu)：僅一個手性碳原子的構(gòu)型不同的非對映異構(gòu)體稱為差向異構(gòu)體。（D-葡萄糖和D-甘露糖）5、對映體：兩個互為鏡象而不能重合的立體異構(gòu)體，稱為對映異構(gòu)體，簡稱對映體。非對映體：不是對映體的旋光異構(gòu)體稱為非對映體6、糖昔鍵：糖昔分子中提供半縮醛或半縮酮羥基的糖部分稱為糖基

2、，與之縮合的部分稱為配體，這兩部分之間的連接鍵稱為糖昔鍵7、肽聚糖：又稱黏肽、氨基糖肽或胞壁質(zhì)。它是由N-乙酰葡糖胺與N-乙酰胞壁酸組成的多糖鏈為骨干與四肽連接所成的雜多糖。8、變旋：葡萄糖主要以環(huán)狀結(jié)構(gòu)存在，當(dāng)鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)化為環(huán)狀半縮醛時，不僅生成a-D-（+）-葡萄糖，也能生成3-D-（+）-葡萄糖。這樣的轉(zhuǎn)變過程中，比旋隨之變化，這種變化稱為變旋9、糖豚：許多還原性糖能與苯腫發(fā)生反應(yīng)生成含有兩個苯腺基的衍生物，稱為糖的苯腫或月殺，即糖豚。不同還原糖生成的月殺，晶型與熔點各不相同。10、糖脂：是指糖通過其半縮醛羥基以糖昔鍵與脂質(zhì)連接的化合物，可分為鞘糖脂、甘油糖脂以及由類固醇衍生的糖脂。11

3、 .異頭碳：一個環(huán)化單糖的氧化數(shù)最高的碳原子。異頭碳具有一個厥基的化學(xué)反應(yīng)性。12 .異頭物：是指在厥基碳原子上的構(gòu)型彼此不同的單糖同分異構(gòu)體形式。D-glucose的a-和3-型即是一對異頭物.它們是非對映異構(gòu)體.（a-D-葡萄糖和3-D-葡萄糖）13 .雜多糖：水解以后產(chǎn)生一種以上的單糖或單糖衍生物，稱為雜多糖14 .肽聚糖由N-乙酰葡糖胺和乙酰胞壁質(zhì)酸交替連接而成15、糖昔鍵類型纖維素：3-1,4糖甘鍵乳糖：3-1,4糖昔鍵蔗糖：3-1,2糖昔鍵麥芽糖：a-1,4糖甘鍵異麥芽糖：a-1,6糖昔鍵直鏈淀粉：a-1,4糖昔鍵16 .多糖無甜味，也無還原性17 .直鏈淀粉遇碘液呈藍色，支鏈淀粉

4、遇碘液呈紫紅色二、脂質(zhì)1、脂質(zhì)：一類不溶于水或難溶于水、而易溶于非極性溶劑的生物有機分子。它是由脂肪酸和醇等所組成的酯及其衍生物2、皂化值：是皂化1g油脂所需的KOH的毫克數(shù)，與油脂的相對分子質(zhì)量成反比。3、碘值：也稱碘價，是100g三酰甘油鹵化時所吸收的碘的克數(shù)，可反映三酰甘油中不飽和鍵的多少。4、酸值：也稱酸價，是中和1g油脂中游離脂肪酸所需的KOH的毫克數(shù)，它表示酸敗程度的大小。5、乙酰值：也稱乙酰價，中和從1g乙?；a(chǎn)物中釋放的乙酸所需的KOH的毫克數(shù)。6、兩親化合物：同一分子含極性端和非極性端的化合物。7.脂肪酸：由一條長的煌鏈和一個末端羥基組成的竣酸8.膜值分子的共同特征是它們具有

5、兩親性質(zhì)，試指出下列膜脂的親水部分和輸水部分：（1）磷脂酰膽堿；（2）磷脂酰乙醇胺；（3）鞘磷脂；（4）腦昔脂；（5）神經(jīng)節(jié)昔脂；（6）膽固醇。膜脂親水部分疏水部分磷脂酰膽堿磷酰膽堿2個脂肪酸的碳氫鏈磷脂酰乙醇胺磷酰乙醇胺2個脂肪酸的碳氫鏈鞘磷脂磷酰膽堿1個脂肪酸和鞘氨醇的碳氫鏈腦甘脂D-半乳糖1個脂肪酸和鞘氨醇的碳氫鏈神經(jīng)節(jié)甘脂幾個糖分子的糖鏈1個脂肪酸和鞘氨醇的碳氫鏈膽固醇醇羥基碳鏈骨架9.測得某甘油三酯的皂化價是200,碘價為60,求：（1）甘油三酯的平均相對分子質(zhì)量；（2）甘油三酯分子中平均有多少個雙鍵（KOH的相對分子質(zhì)量為56,碘的相對原子質(zhì)量為126.9）?=840z.x.200

6、(1)Mr=1.99七2,c、mA*率a史2（2）雙鍵數(shù)=CM)、10.在血漿中，脂類是以血漿脂蛋白形式進行運輸?shù)?。血漿脂蛋白包括乳糜顆粒（極低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、中間密度脂蛋白（MDL）、高密度脂蛋白（HDL）三、氨基酸與蛋白質(zhì)1、兩性離子：指同一分子上帶有等量正負電荷時，分子所處的狀態(tài)。2、等電點：氨基酸所帶凈電荷為零時所處溶液的pH稱為該氨基酸的等電點，以pl代表。3、肽平面：由于肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)，形成肽鍵的四個原子和與之相連的兩個“-碳原子共處在一個平面上，形成酰胺平面，也稱肽鍵平面和肽平面。4、蛋白質(zhì)變性：天然蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響，分子內(nèi)部原有的高

7、度規(guī)則性的空間排列發(fā)生變化，致使其原有性質(zhì)和功能發(fā)生部分或全部喪失，這種作用稱為蛋白質(zhì)變性。5、鹽析：在鹽濃度很稀的范圍內(nèi)，隨著鹽濃度的升高，球狀蛋白質(zhì)的溶解度也升高稱為鹽溶；隨著溶液中的鹽濃度升高，例如達到飽和或半飽和的狀態(tài)，蛋白質(zhì)的溶解度逐漸降低，蛋白質(zhì)分子彼此聚集而沉淀下來稱為鹽析(6) 性電解質(zhì)：在生理PH下，既能作為酸釋放出H,又可以作為堿接受H的物質(zhì)(7) a-氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子，當(dāng)用酸、堿或蛋白酶水解蛋白質(zhì)時可獲得它們。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。但堿水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。8、側(cè)鏈非極性：Gly（甘）Ala（丙）Pro（脯）Val（）Leu（亮）ILE（

8、異亮）Met（甲硫）Phe（苯丙）Trp（色）側(cè)鏈極性不帶電：Ser（絲）Thr（蘇）Cys（半胱）Asn（天冬酰胺）GLn（谷氨酰胺）Tyr（酪）帶電：Lys（賴）His（組）Arg（精）一堿性，帶正電Asp（天冬）Glu（谷）一酸性，帶負電9、蛋白質(zhì)具有兩性電解性質(zhì)，大多數(shù)蛋白質(zhì)在酸性溶液中帶正電荷，在堿性溶液中帶負電荷。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于某一pH溶液中而所帶正、負電荷數(shù)相等，此時蛋白質(zhì)成為兩性離子，該溶液的pH即稱為蛋白質(zhì)的等電點10、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，側(cè)鏈pK值接近中性的氨基酸是His（組氨酸），無游離/自由氨基的氨基酸是Pro（脯氨酸）。Gly（甘氨酸）沒有不對稱碳原子，Arg（

9、精氨酸）含氮量最高，His常處于酶的活性中心。在280mm波長處吸光值（Trp色Tyr酪Phe聚丙）11、鑒定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基末端的常用方法有DNFB（2,4-二硝基氟苯法）和Edman降解法（苯異硫氟酸酯法）12、根據(jù)蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量、電荷及構(gòu)象分離蛋白質(zhì)的方法是電泳法，離子交換層析法廣泛應(yīng)用于氨基酸混合物的分離、鑒定和定量測定的方法。13、在天然氨基酸中，含硫的氨基酸有Cys（半胱氨酸）和Met（甲硫氨酸）14、Asn中的氫鍵供體是a-氨基和酰胺N,其氫鍵受體則是a-竣基和酰胺?；?5、一個帶負電荷的蛋白質(zhì)可牢固地結(jié)合到陰離子交換劑上，因此需要一種比原來緩沖液pH更低和離子強度更高的緩沖

10、液，才能將此蛋白質(zhì)洗脫下來。16、所有的“-氨基酸都能與苗三酮發(fā)生顏色反應(yīng)（氧化脫氫與脫竣），除Pro（脯氨酸）呈亮黃色、Asn（天冬酰胺）之外，其他呈藍紫色。參與蛋白質(zhì)組成的氨基酸中Trp（色氨酸）、Tyr（酪氨酸）和Phe（苯丙氨酸）在紫外區(qū)有光吸收，這是紫外吸收法定量蛋白質(zhì)的依據(jù)17、等電點僅表明其凈電荷為0,與緩沖作用無關(guān)。18、在所有20種“標(biāo)準(zhǔn)”氨基酸中，只有His（組氨酸）的咪陛基的PK值為6.0,是唯一在生理PH范圍內(nèi)具有重要緩沖能力的基團。19、離子交換層析洗脫順序：酸性一中性一堿性并考慮疏水相互作用（側(cè)鏈非極性的疏水作用強）20、成人必需氨基酸共有八種：Lys賴氨酸、Trp

11、色氨酸、Phe苯丙氨酸、Met甲硫氨酸、Thr蘇氨酸、Ile異亮氨酸、Leu亮氨酸、Val繳氨酸。嬰兒多一種His組氨酸21、有一個長鏈多肽，其側(cè)鏈上有竣基30個（pKa=4.3）,咪陛基10個（pKa=7.0）,£-氨基15個（pKa=10）,設(shè)C末端的“-竣基的pKa=3.5,N末端“氨基pKa=9.5,計算此多肽的等電點。解：要計算多肽的等電點就首先應(yīng)該找到靜電荷為零的分子狀態(tài)。此多肽可以帶30+1=31個負電荷，而此多肽中正電荷最多只能有15+10+1=26個，差了5個電荷。要想讓正負電荷相等，只能讓竣基少帶5個負電荷，即在這30個竣基中有25個竣基解離，5個竣基不解離。這樣

12、就可以進行計算等電點：pH=pKa+lg（25/5）=4.3+0.7=5.0該多肽的等電點為pH5.0。22、簡要說明為什么大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)在溶液中具有如下性質(zhì)：（1）在低pH時沉淀（2）當(dāng)離子強度從零增高至高值時，先是溶解度增加，然后溶解度降低，最后沉淀（3）在給定離子強度的溶液中，等電pH值時溶解度呈現(xiàn)最?。?）加熱時沉淀（5）當(dāng)介質(zhì)的介電常數(shù)因加入與水混溶的非極性溶劑而下降時，溶解度降低（6）如果介電常數(shù)大幅度下降以至介質(zhì)以非極性溶劑為主，則產(chǎn)生變性解：（1）在低pH時，氨基被質(zhì)子化，使蛋白質(zhì)帶有大量的凈正電荷。這樣造成的分子內(nèi)的電荷排斥引起了很多蛋白質(zhì)的變性，并由于疏水內(nèi)部暴露于水環(huán)境

13、而變得不溶（2）增加鹽濃度，開始時能穩(wěn)定帶電基團，但是當(dāng)鹽濃度進一步增加時，鹽離子便與蛋白質(zhì)競爭水分子，因此，降低了蛋白質(zhì)的溶劑化，這樣又促進蛋白質(zhì)分子間的極性相互作用和疏水相互作用，從而導(dǎo)致沉淀。(3)蛋白質(zhì)在等電點時分子間的靜電排斥力最小(4)由于加熱使蛋白質(zhì)變性，因此，暴露出疏水內(nèi)部，溶解度降低(5)非極性溶劑能降低表面極性基的溶劑化作用，因此，促進蛋白質(zhì)分子間的氫鍵形成以代替蛋白質(zhì)和水之間形成的氫鍵(6)低介電常數(shù)能穩(wěn)定暴露于溶劑中的非極性基團，因此，促進蛋白質(zhì)的伸展23、現(xiàn)有五肽，在280nm處有吸收峰，中性溶液中朝陰極方向泳動；用DNFB測得與之反應(yīng)的氨基酸為Pro;Carboxy

14、peptidase進行處理，得知第一個游離出來的氨基酸為Leu;用胰凝乳蛋白酶處理得到兩個片段，分別為二肽和三肽，其中三肽在280nm處有吸收峰；用CNBr處理也得到兩個片段，分別為二肽和三肽；用胰蛋白酶處理后游離了一個氨基酸；組成分析結(jié)果表明，五肽中不含Arg,試確定該短肽的氨基酸序列。Pro-Met-Trp-Lys-Leu(8) 得N端為Pro(9) 得C端為Leu(10) 用胰蛋白酶處理后游離了一個氨基酸，說明第四位為Lys(11) 用CNBr處理得二肽和三肽，說明有Met存在，且應(yīng)當(dāng)在第2位或第3位。(12) 胰凝乳蛋白酶處理，得二肽和三肽，并且三肽在280nm處有光吸收，說明有Trp

15、存在，Trp在第3位。24、在生理pH范圍內(nèi)，哪些氨基酸的離子特性對pH變化最敏感？組氨酸和半胱氨酸最為敏感，因為其R側(cè)鏈的pK值分另1J為6.04和8.37。25、已知胃蛋白酶的pI<1.0,而溶菌酶的pI=11.0，試分析其蛋白組分中分別以哪類氨基酸殘基為主才能表現(xiàn)出相應(yīng)的等電點值？胃蛋白酶中含量多的氨基酸殘基是Asp和Glu,因為其R側(cè)鏈為酸性；反之，溶菌酶中則以具有堿性R側(cè)鏈的氨基酸殘基為主，包括Lys、Arg和Tyr。26、某氨基酸溶于pH7.0的水中，所得氨基酸溶液的pH為8.0,那么此氨基酸的pI是大于8.0、等于8.0還是小于8.0?氨基酸在固體狀態(tài)時以兩性離子形式存在。

16、某氨基酸溶于pH7.0的水中，pH從7.0上升到8.0,說明此氨基酸溶解于水的過程中接受了質(zhì)子，溶液中有如下平衡存在：AA士+H2O?AA+OH-為了使該氨基酸達到等電點，需加一些堿使平衡向左移動，所以該氨基酸的pI大于8。三、蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能1、別構(gòu)作用：蛋白質(zhì)在表達功能的過程中，其構(gòu)象發(fā)生變化的現(xiàn)象稱為別構(gòu)作用。2、同源蛋白質(zhì)：在不同生物中序列和功能相似的蛋白質(zhì)稱為同源蛋白質(zhì)，如血紅蛋白。3、分子?。河捎诨蚧駾NA分子的缺陷，致使細胞內(nèi)RNA及蛋白質(zhì)出現(xiàn)異常、蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)與功能隨之發(fā)生變異的疾病，如鐮刀狀細胞貧血癥，是合成血紅蛋白的基因異常所致的貧血疾病。4、波爾效應(yīng)：由組織中

17、產(chǎn)生的CO2擴散到細胞從而影響O2和Hb的親和力稱為波爾效應(yīng)5、寡聚蛋白：由兩個或兩個以上的亞基組成的蛋白叫寡聚蛋白，如血紅蛋白就是由四個亞基組成的寡聚蛋白，組成寡聚蛋白的亞基可以相同，也可以不同。6、3折疊：兩條相當(dāng)伸展的肽鏈或同一條肽鏈的兩個伸展的片段之間形成氫鍵的二級結(jié)構(gòu)7、3轉(zhuǎn)角：在蛋白質(zhì)的多肽鏈中經(jīng)常出現(xiàn)180o的回折，在肽鏈回折處的結(jié)構(gòu)稱為3轉(zhuǎn)角，一般由四個連續(xù)的氨基酸殘基組成，由第一個氨基酸殘基的C=O與第四個氨基酸殘基的N-H之間形成氫鍵，使3轉(zhuǎn)角成為比較穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)。8、無規(guī)卷曲：也稱卷曲，指在蛋白質(zhì)中，沒有一定規(guī)則，結(jié)構(gòu)比較松散的一些肽段的結(jié)構(gòu)。9、亞基：也稱亞單位，是指蛋白

18、質(zhì)四級結(jié)構(gòu)中以非共價鍵連接的肽鏈。它可以由一條肽鏈組成，也可以由幾條肽鏈通過二硫鍵連接在一起組成。10、結(jié)構(gòu)域：也稱功能域，在較大的蛋白質(zhì)分子或亞基中，分子較大的多肽常折疊成兩個或多個球狀簇，這種球狀簇叫結(jié)構(gòu)域11、模體：是蛋白質(zhì)分子中具有特定空間構(gòu)象和特定功能的結(jié)構(gòu)成分，一個模體總有其特征性的氨基酸序列，并發(fā)揮特殊的功能。12、蛋白質(zhì)的a螺旋結(jié)構(gòu)有何特點？多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉(zhuǎn)，形成棒狀螺旋結(jié)構(gòu)，每個螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,氨基酸之間的軸心距為0.15nm。a-螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠鏈內(nèi)氫鍵，每個氨基酸的N-H與前面第四個氨基酸的C=O形成氫鍵。天然蛋白質(zhì)的a螺旋結(jié)構(gòu)大

19、都為右手螺旋13、蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)與亞基概念的區(qū)別？三級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中所有原子和基團的構(gòu)象（即空間排布）。它是整個多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)、超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域的基礎(chǔ)上盤旋、折疊，形成的特定的包括所有主鏈和側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)。所有具有高度生物學(xué)活性的蛋白質(zhì)幾乎都是球狀蛋白。三級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)發(fā)揮生物活性所必需的。由兩條或兩條以上肽鏈通過非共價鍵構(gòu)成的蛋白質(zhì)稱為寡聚蛋白。其中每一條多肽鏈稱為亞基，每個亞基都有自己的一、二、三級結(jié)構(gòu)。亞基單獨存在時無生物活性，只有相互聚合成特定構(gòu)象時才具有完整的生物活性。14、有一球蛋白，在pH7.0的水溶液中能折疊成一定的空間結(jié)構(gòu)。通常情況下，非極性氨基酸側(cè)鏈位于分子內(nèi)部形成疏水核

20、，極性氨基酸的側(cè)鏈位于分子外部形成親水面。請問：雖然Ser、Thr、Asn和Gln是極性氨基酸，為什么它們多數(shù)是位于球狀蛋白質(zhì)的內(nèi)部？在球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部和外部都可以發(fā)現(xiàn)Cys,為什么？答：（1）因為Ser、Thr、Asn和Gln在pH7.0時有不帶電荷的極性側(cè)鏈，它們能參與內(nèi)部氫鍵的形成，氫鍵中和了它們的極性，所以它們位于球狀蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。(13) Cys的側(cè)鏈還有極性基團疏基（-SH）。在球狀蛋白質(zhì)內(nèi)部可以發(fā)現(xiàn)Cys,因為兩個Cys時常形成二硫鍵，這樣就中和了Cys的極性；在球狀蛋白質(zhì)分子外部的Cys可以參與形成二硫鍵，也可以不參與二硫鍵的形成。15、（1）基于對蛋白質(zhì)基元和結(jié)構(gòu)域研究所

21、獲得的結(jié)果，有人說蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)比一級結(jié)構(gòu)更加保守，可以對以序列分析追蹤蛋白質(zhì)進化上關(guān)系的系統(tǒng)提供一種有效的補充。你同意這種觀點嗎？請說說你的理由。（2）你認為離子鍵是推動蛋白質(zhì)折疊的重要作用力嗎？請說出你的理由。答：（1）這種觀點也有一定道理。蛋白質(zhì)發(fā)揮功能是靠三級結(jié)構(gòu)，三級結(jié)構(gòu)也是由一級結(jié)構(gòu)決定的。但是在生物分子的進化歷程中，由于基因發(fā)生錯義突變的時候，蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)會發(fā)生改變，但是如果氨基酸突變并不影響到蛋白質(zhì)的折疊時，蛋白質(zhì)的功能仍舊可以得到很好的傳遞。例如，血紅蛋白在許多生物中一級結(jié)構(gòu)差異性較大，但是其三級結(jié)構(gòu)都比較類似，三級結(jié)構(gòu)保守性高于一級結(jié)構(gòu)的保守性。（2）離子鍵是推動蛋白

22、質(zhì)折疊的重要的作用力之一，蛋白質(zhì)折疊的主要作用力是疏水作用，離子鍵形成之前，正負離子基團之間的靜電作用也是促進蛋白正確折疊的重要作用力。離子鍵還是穩(wěn)定蛋白質(zhì)正確折疊構(gòu)象的重要作用力。16、a螺旋的穩(wěn)定性不僅取決于肽鏈內(nèi)部的氫鍵，而且還與氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)有關(guān)。室溫下，在溶液中下列多聚氨基酸哪些能形成a螺旋？哪些能形成其他有規(guī)則的結(jié)構(gòu)？哪些能形成無規(guī)則的結(jié)構(gòu)？并說明其理由。(1)多聚亮氨酸pH=7.0(2)多聚異亮氨酸pH=7.0(3)多聚精氨酸pH=7.0(4)多聚精氨酸pH=13.0(5)多聚谷氨酸pH=1.5(6)多聚蘇氨酸pH=7.0(7)多聚羥脯氨酸pH=7.017、蛋白質(zhì)主鏈構(gòu)象的結(jié)構(gòu)

23、單元有a螺旋、3轉(zhuǎn)角、3折疊、無規(guī)卷曲。a螺旋和3折疊的區(qū)別是氫鍵的排列形式不同，破壞a螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸是脯氨酸，維持主要靠氫鍵18、蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式，可以是aa、33、3a3；維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的非共價鍵有氫鍵、鹽鍵、范德華力和疏水作用。19、蛋白質(zhì)變性導(dǎo)致空間構(gòu)象破壞和生物活性喪失，復(fù)性試驗證明蛋白質(zhì)空間構(gòu)象是由其一級結(jié)構(gòu)決定的(美國Anfinsen用牛胰RNse的變性也可證明)20、蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間還經(jīng)常存在兩種結(jié)構(gòu)組合稱謂超二級和結(jié)構(gòu)域，它們都可以充當(dāng)三級結(jié)構(gòu)的組合配件。21、蛋白質(zhì)的種類、三維結(jié)構(gòu)和生物活性都取決于氨基酸組成和氨基酸排列順序。22、氫鍵主要維

24、持蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)，維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)主要靠疏水作用，二硫鍵是穩(wěn)定三級結(jié)構(gòu)的作用力。每個蛋白質(zhì)分子必定具有的結(jié)構(gòu)是三級結(jié)構(gòu)。23、亞基是具有四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子的獨立結(jié)構(gòu)單位，但不是獨立的功能單位。亞基之間通過聚合相互作用組成蛋白質(zhì)分子。亞基是肽鏈，肽鏈不一定是亞基24、尿素是一種蛋白質(zhì)變性劑，其主要作用是使蛋白質(zhì)發(fā)生可逆變性，其作用機制是提供默基上的氧去形成氫鍵，從而破壞了蛋白質(zhì)中原有的氫鍵，使蛋白質(zhì)變性。25、原膠原蛋白的二級結(jié)構(gòu)是一種三股螺旋，這是一種右手超螺旋結(jié)構(gòu)，其中每一股又是一種特殊的左手螺旋結(jié)構(gòu)。膠原蛋白中最多的氨基酸殘基是甘氨酸。26、在球狀蛋白質(zhì)與纖維狀蛋白質(zhì)中，蛋白質(zhì)表面具有

25、較多疏水性氨基酸殘基的是纖維狀蛋白質(zhì)，含有多種二維結(jié)構(gòu)元件的是球狀蛋白質(zhì)。27、蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破壞，這是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力次級鍵被破壞所造成的，但變性不引起多肽鏈的降解，即肽鏈不斷裂。蛋白質(zhì)變性一般不涉及共價鍵的斷裂，沒有化學(xué)鍵的產(chǎn)生，相對分子質(zhì)量不會發(fā)生改變。兩種情況例外，一是發(fā)生二硫鍵斷裂的蛋白質(zhì)變性，二是蛋白質(zhì)為多亞基，變性后亞基解離。28、常用的使蛋白質(zhì)沉淀的方法有和酸或堿；中性鹽；有機溶劑；重金屬鹽；生物堿試劑29、血紅蛋白(Hb)與氧結(jié)合的過程呈現(xiàn)協(xié)同效應(yīng)，是通過Hb的別構(gòu)現(xiàn)象實現(xiàn)的，別構(gòu)效應(yīng)總是與蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。每分子血紅蛋白可結(jié)合4分子氧。

26、當(dāng)兩條3鏈中的Glu序列發(fā)生變化，紅細胞會變成鐮狀細胞。30、生活在海洋中的哺乳動物能長時間潛水，是由于它們的肌肉中含有大量肌紅蛋白的以儲存氧氣。肌紅蛋白是第一個被解析出晶體結(jié)構(gòu)的蛋白，對氧的親和性比血紅蛋白高。31、肌紅蛋白分子中的輔基含有鐵離子(金屬)，在正常狀態(tài)下，該離子的化合價為二價。32、影響Hb與氧結(jié)合的因素是pH、CO2、O2和12,3二磷酸甘油酸】，人體內(nèi)的2,3-二磷酸甘油酸、CO2濃度升高，導(dǎo)致Hb與氧的親和力降低。33、蛋白質(zhì)折疊的推動力主要來自于非共價作用中的疏水相互作用。完成折疊的蛋白質(zhì)其分子內(nèi)氫鍵的數(shù)目傾向于達到最大，蛋白質(zhì)折疊是一個嫡增的過程。34、在體內(nèi)具有氧化

27、還原作用的最小肽稱為谷胱甘肽，谷胱甘肽有兩個a竣基參與合成肽鍵。35、蠶絲蛋白的延展性主要是因為蠶絲蛋白是纖維狀蛋白，主要結(jié)構(gòu)是3-折疊。36、蛋白質(zhì)亞基之間存在界面。界面的大部分是由疏水氨基酸組成。亞基之間主要的化學(xué)作用力是鹽鍵和氫鍵。37、肌紅蛋白功能是儲氧，血紅蛋白功能是運輸氧，兩者的共同點是與氧可逆結(jié)合。38、肌球蛋白是一種很長的棒狀分子，由六條多肽鏈(兩條重鏈和兩對不同輕鏈)組成，具有ATP酶的活力39、H+和CO2能促進血紅蛋白氧的解離，pH對氧血紅蛋白的平衡影響稱為波爾效應(yīng)。增加CO2的濃度、降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協(xié)同效應(yīng)，降低脫氧血紅蛋白對O2的親和力，促進O2的釋

28、放，氧和曲線向右移動(溫度升高、CO2分壓的增加)40、胰島素合成與分泌：首先合成前胰島素原，前胰島素原含信號肽，在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上信號肽被信號肽酶切除成為胰島素原；隨即在高爾基體上切除A、B鏈之間的一段氨基酸殘基(C肽)，形成胰島素。不同種屬的胰島素有24個氨基酸殘基位置始終不變，A、B鏈上6個cys位置不變，說明不同種屬的胰島素A、B鏈之間有共同的連接方式，三對二硫鍵對維持高級結(jié)構(gòu)起著重要作用41、試述蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能的關(guān)系。蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)和功能。通過比較同源蛋白的氨基酸序列的差異可以研究不同物種間的親緣關(guān)系和進化。親緣關(guān)系越遠，同源蛋白的氨基酸順序差異就越大?；?/p>

29、因突變引起某個功能蛋白的某一個或幾個氨基酸殘基發(fā)生了遺傳性替代從而導(dǎo)致整個分子的三維結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，功能部分或全部喪失。一級結(jié)構(gòu)的部分切除與部分蛋白質(zhì)的激活具有密切關(guān)系。42、比較肌紅蛋白和血紅蛋白的氧合曲線，并加以簡單說明。肌紅蛋白和血紅蛋白的氧合曲線差別是：前者是雙曲線，后者是S曲線。原因是肌紅蛋白是單個亞基的氧結(jié)合蛋白，不存在協(xié)同效應(yīng)；而血紅蛋白是含有4個亞基的氧結(jié)合蛋白，彼此存在這正協(xié)同效應(yīng)。43、血紅蛋白氧合曲線為何呈S形？答:協(xié)同效應(yīng)、波爾效應(yīng)和別構(gòu)效應(yīng)三者使血紅蛋白的輸氧能力達到最高效率；血紅蛋白氧合曲線呈S型。(1)協(xié)同效應(yīng)增加了血紅蛋白在肌肉中的卸氧量。當(dāng)一個亞基與氧結(jié)合后，會

30、引起四級結(jié)構(gòu)的變化，使其他亞基對氧結(jié)合后，會引起四級結(jié)構(gòu)的變化，使其他亞基對氧的親和力增加，結(jié)合加快；反之，一個亞基與氧分離后，其他亞基也易于解離。(2) pH對氧-血紅蛋白的平衡影響稱為波爾效應(yīng)。增加二氧化碳的濃度、降低pH能顯著提高血紅蛋白亞基間的協(xié)同效應(yīng)，降低血紅蛋白對氧的親和力，促進氧的釋放，氧合曲線向右移動；反之，高濃度的氧也能促使血紅蛋白釋放H+和二氧化碳。(3) BPG的別構(gòu)效應(yīng)。BPG是血紅蛋白的負效應(yīng)物。BPG與2個3亞基形成6個鹽鍵穩(wěn)定了血紅蛋白的脫氧態(tài)構(gòu)象，降低脫氧血紅蛋白的氧親和力。BPG進一步提高了血紅蛋白的輸氧效率。44、在體外，用下列方法處理對血紅蛋白與氧的親和力

31、有什么影響？(1) O2分壓從79.99X102Pa(60torr)下降到26.66X102Pa(20torr)(2) “2但解聚成單個亞基答：(1)O2分壓下降，血紅蛋白與氧的親和力下降。(3) “2做解聚成單個亞基，血紅蛋白與氧的親和力增加45、Hb亞基分開后不具有協(xié)同性的原因是什么？答:血紅蛋白是由兩條“鏈和兩條3鏈構(gòu)成的四聚體，分子外形近似球體，4個亞基分別在四面體的四個角上，每個亞基都和肌紅蛋白類似。血紅蛋白是變構(gòu)蛋白，其氧合曲線是S形曲線，只要氧分壓有一個較小的變化即可引起氧飽和度的較大改變。血紅蛋白與氧結(jié)合是，a鏈和3鏈都發(fā)生了轉(zhuǎn)動，引起4個亞基間的接觸點上的變化。兩個a亞基相互

32、接近，兩個3亞基則離開。當(dāng)一個亞基與氧結(jié)合后，會引起四級結(jié)構(gòu)的變化，使其他亞基對氧的親和力增加，結(jié)合加快。反之，一個亞基與氧分離后，其他亞基也易于解離。這有利于運輸氧，肺中的氧分壓只需比組織中稍微高一些，血紅蛋白就可以完成運氧工作。血紅蛋白的亞基分開以后就失去了亞基間的協(xié)同作用。46、結(jié)合蛋白質(zhì)的構(gòu)象變化，簡述鐮狀細胞貧血癥的機理。答:血紅蛋白是由兩條a鏈和兩條3鏈構(gòu)成的四聚體，分子外形接近于球形，4個亞基分別在四面體的四個角上。鐮刀型細胞貧血癥是由于血紅蛋白發(fā)生了遺傳突變引起的。3鏈第6位的氨基酸殘基由正常的Glu變成了疏水的Val。生理條件下Glu帶負電荷，屬于親水氨基酸，而Val不帶電荷

33、，屬于疏水氨基酸。這種改變導(dǎo)致血紅蛋白構(gòu)象發(fā)生改變，紅細胞缺氧時，紅細胞會變成鐮刀狀，失去輸氧的功能，許多紅細胞還會因此而破裂造成嚴(yán)重貧血，甚至引起患者死亡。四、酶1、酶是活細胞產(chǎn)生的，具有催化活性的蛋白質(zhì)。2 .酶催化反應(yīng)具有高效性；專一性；作用條件溫和和受調(diào)控等特點。3 .影響酶促反應(yīng)速度的因素有E;S;pH;T（溫度）；I（抑制劑）和A（激活劑）4 .與酶催化的高效率有關(guān)的因素有鄰近效應(yīng)，定向效應(yīng)，誘導(dǎo)應(yīng)變，共價催化和活性中心酸堿催化5 .變構(gòu)酶的特點是：由多個亞基組成；除活性中心外還有變構(gòu)中心；它不符合一般的米式方程，當(dāng)以VS作圖時，它表現(xiàn)出S型曲線，而非雙曲線。它是寡聚酶，有多個相同

34、或不同亞基構(gòu)成。6 .全酶由酶蛋白和輔助因子組成，在催化反應(yīng)時，二者所起的作用不同，其中酶蛋白決定酶的專一性和高效率，輔助因子起傳遞電子、原子或化學(xué)基團的作用。7 .輔助因子包括輔酶；輔基和金屬離子等。其中輔基與酶蛋白結(jié)合緊密，需要化學(xué)方法處理除去，輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松，可以用透析法除去。8 .根據(jù)國際系統(tǒng)分類法，所有的酶按所催化的化學(xué)反應(yīng)的性質(zhì)可分為六類氧化還原酶類；轉(zhuǎn)移酶類；水解酶類；裂合酶類；異構(gòu)酶類和合成酶類9 .米氏方程是產(chǎn)物濃度【P】趨于0的特殊形式10 .酶的活性中心包括結(jié)合部位和催化部位兩個功能部位，其中結(jié)合部位直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，催化部位是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定

35、催化反應(yīng)的性質(zhì)。11 .pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響底物分子的解離狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài)；中間復(fù)合物的解離狀態(tài)；溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面溫度升高，可使反應(yīng)速度加快，另一方面溫度太高，會使酶蛋白變性而失活。12 .酶促動力學(xué)的雙倒數(shù)作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸的截距為-1/Km；縱軸上的截距為1/Vmax13 .米氏常數(shù)（Km值）：用Km值表示，是酶的一個重要參數(shù)。Km值是酶反應(yīng)速度（V）達到最大反應(yīng)速度（Vmax）一半時底物的濃度（單位M或mM）。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。14 .底物專一

36、性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應(yīng)的嚴(yán)格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反應(yīng)或一類相似的反應(yīng)，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。15 .輔基：酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合得非常緊密，用透析法不能除去。16 .單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,00035,000o17 .激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱激活劑，大部分是離子或簡單的有機化合物。18 .抑制劑：能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。19 .

37、變構(gòu)酶：或稱別構(gòu)酶，是代謝過程中的關(guān)鍵酶，它的催化活性受其三維結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象變化的調(diào)節(jié)。20同工酶：是指有機體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。21 .酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮?2 .酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質(zhì)所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示：活力單位數(shù)比活力=蛋白質(zhì)量(mg)23 .酶的各種可逆抑制作用(與E結(jié)合非共價)競爭性抑制劑：和自由酶結(jié)合，Km變大，Vmax不變，Kcat不變(丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶、二甲基氨基乙醇和異戊醇抑制乙酰膽堿酯酶、磺胺藥抑制對氨基苯甲酸5'-氟尿喀咤抑制

38、胸腺喀咤合成酶)非競爭性抑制劑：既能和ES結(jié)合也能和E結(jié)合，Km不變，Vmax減小，Kcat變小反競爭性抑制劑：和ES結(jié)合，Km變小，Vmax按比例減小，Kcat變小24、米氏方程Km值的物理意義是當(dāng)酶反應(yīng)速率達到Vmax一半時的底物濃度，衡量酶與底物親和力大小，Kcat：當(dāng)酶被底物飽和時，每摩爾的酶在單位時間內(nèi)催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的摩爾數(shù)，衡量酶的催化效率。25、雙底物酶促反應(yīng)動力學(xué)包含順次反應(yīng)和乒乓反應(yīng)，多底物酶促反應(yīng)動力學(xué)酶順序同前。許多絲氨酸蛋白酶以無活性的酶原形式合成，在適當(dāng)?shù)臈l件下通過選擇性水解轉(zhuǎn)變成為有活性的酶。X射線晶體衍射分析表面蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)能揭示出酶活性部位的信息。絲氨酸

39、蛋白酶的活性部位含有一個由氫鍵結(jié)合網(wǎng)形成的Ser-His-Asp催化三聯(lián)體。26、酶活性的調(diào)節(jié)包括酶原的激活、同工酶調(diào)節(jié)、別構(gòu)調(diào)節(jié)和共價修飾等27.稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測得含蛋白氮0.2mg,另取0.1mL溶液測酶活力，結(jié)果每小時可以水解酪蛋白產(chǎn)生1500四酪氨酸，假定1個酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1闖酪氨酸的酶量，請計算：(1)酶溶液的蛋白濃度及比活。蛋白濃度=0.2X6.25mg/2mL=0.625mg/mL;比活力=(1500/60X1ml/0.1mL)+0.625mg/mL=400U/mg;(2)每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力?？偟鞍?0.625mg/mL

40、X1000mL=625mg;總活力=625mgX400U/mg=2.5X105U。28 .對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物的Km值附近，請解釋其生理意義？為什么底物濃度不是大大高于Km或大大低于Km呢？答：據(jù)VS的米氏曲線，當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟮陀贙m值時，酶不能被底物飽和，從酶的利用角度而言，很不經(jīng)濟；當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟾哂贙m值時，酶趨于被飽和，隨底物濃度改變，反應(yīng)速度變化不大，不利于反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)；當(dāng)?shù)孜餄舛仍贙m值附近時，反應(yīng)速度對底物濃度的變化較為敏感，有利于反應(yīng)速度的調(diào)節(jié)。29 .有時別構(gòu)酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解釋？答：底物與別構(gòu)酶的結(jié)合，可以促進隨后

41、的底物分子與酶的結(jié)合，同樣競爭性抑制劑與酶的底物結(jié)合位點結(jié)合，也可以促進底物分子與酶的其它亞基的進一步結(jié)合，因此低濃度的抑制劑可以激活某些別構(gòu)酶。30 .在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請解釋？答：酶蛋白分子中組氨酸的側(cè)鏈咪睫基pK值為6.07.0,在生理條件下，一半解離，一半不解離，因此既可以作為質(zhì)子供體（不解離部分），又可以作為質(zhì)子受體（解離部分），既是酸，又是堿，可以作為廣義酸堿共同催化反應(yīng)，因此常參與構(gòu)成酶的活性中心。31、測定酶活力時為什么要測定反應(yīng)的初速度？并且常以測定產(chǎn)物的增加量為宜？答：在一般的酶促反應(yīng)體系中，底物往往是過量的，測定初速度時，底物減少量占總量的極少部分，不

42、易準(zhǔn)確檢測，而產(chǎn)物則是從無到有，只要測定方法靈敏，即可準(zhǔn)確測定。因此一般以測定產(chǎn)物的增量來表示酶促反應(yīng)速度較為合適；另一原因是避免產(chǎn)物抑制。五、核酸1 .單核甘酸：核甘與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核甘酸。2 .磷酸二酯鍵：單核甘酸中，核甘的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。3 .堿基互補規(guī)律：在形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程中，由于各種堿基的大小與結(jié)構(gòu)的不同，使得堿基之間的互補配對只能在GC（或CG）和AT（或TA）之間進行，這種堿基配對的規(guī)律就稱為堿基配對規(guī)律（互補規(guī)律）。4 .反密碼子：在tRNA鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則識別mRNA鏈上的密碼子。反密碼子與

43、密碼子的方向相反。5 .順反子：功能基因的單位；對應(yīng)于基因的一段染色體序列，它是決定一條多肽鏈的密碼。6 .核酸的變性、復(fù)性：當(dāng)呈雙螺旋結(jié)構(gòu)的DNA溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈DNA便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條DNA鏈可以完全重新結(jié)合成和原來一樣的雙股螺旋。這個DNA螺旋的重組過程稱為“復(fù)性”。7 .退火：當(dāng)將雙股鏈呈分散狀態(tài)的DNA溶液緩慢冷卻時，它們可以發(fā)生不同程度的重新結(jié)合而形成雙鏈螺旋結(jié)構(gòu)，這現(xiàn)象稱為“退火”。8 .增（高）色效應(yīng)：當(dāng)DNA從雙螺旋結(jié)構(gòu)變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在260nm處的吸收便增加，這叫“增色效應(yīng)”。減色效應(yīng)

44、：DNA在260nm處的光密度比在DNA分子中的各個堿基在260nm處吸收的光密度的總和小得多（約少35%40%）,這現(xiàn)象稱為“減色效應(yīng)”。9 .DNA的熔解溫度（Tm值）：引起DNA發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中點稱為熔解溫度（Tm）。10 .分子雜交：不同的DNA片段之間，DNA片段與RNA片段之間，如果彼此間的核甘酸排列順序互補也可以復(fù)性，形成新的雙螺旋結(jié)構(gòu)。這種按照互補堿基配對而使不完全互補的兩條多核甘酸相互結(jié)合的過程稱為分子雜交。11 .環(huán)化核甘酸：單核甘酸中的磷酸基分別與戊糖的3'-OH及5'-OH形成酯鍵，這種磷酸內(nèi)酯的結(jié)構(gòu)稱為環(huán)化核甘

45、酸。12 .核酸的基本結(jié)構(gòu)單位是核甘酸，它由含氮堿、戊糖（D型）、磷酸三部分組成，其中堿基又包括喋吟堿和喀咤堿兩種。ATP是一種多磷酸核甘酸，它由一分子腺喋吟、一分子核糖和三個磷酸殘基組成。ATP之所以在細胞能量代謝中發(fā)揮重要作用，是因為其中帶有兩個高能磷酸鍵鍵。13 .組成DNA和RNA的核甘酸之間連接戊糖殘基的均為磷酸二酯鍵。tRNA（占比15%）的分子結(jié)構(gòu)特征是有反密碼環(huán)和3'端有CAA序列。決定tRNA攜帶氨基酸特異性的關(guān)鍵部位是反密碼子區(qū)。tRNA的三級結(jié)構(gòu)呈倒“L"形，其3'端有一共同堿基序列CAA,其功能是攜帶活化了的氨基酸。tRNA中經(jīng)常出現(xiàn)胸腺喀咤。

46、14 .限制性內(nèi)切酶特異識別和切割DNA分子中的回文結(jié)構(gòu)，形成的末端有粘性末端和平齊末端。15 .染色體中DNA與組蛋白結(jié)合成復(fù)合體，并形成串珠樣的核小體結(jié)構(gòu)。16 .維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的作用力主要有三種：一是互補堿基對之間的氫鍵，二是堿基堆積力（主要作用），三是磷酸殘基上的負電荷與介質(zhì)中的陽離子之間形成的離子鍵。17 .脫氧核糖核酸在糖環(huán)C2'位置不帶羥基。18 .兩類核酸在細胞中的分布不同，DNA主要位于細胞核中，RNA主要位于細胞質(zhì)中。19 .核酸分子中的糖昔鍵均為3型糖昔鍵。糖環(huán)與堿基之間的連鍵為糖昔鍵。核昔與核昔之間通過磷酸二酯鍵連接成多聚體。20 .mRNA（5%）分子指導(dǎo)蛋白質(zhì)合成，tRNA分子用作蛋白質(zhì)合成中活化氨基酸的載體。21 .DNA在水溶解中熱變性之后，如果將溶液迅速冷卻，則DNA保持單鏈狀態(tài)；若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成雙鏈。DNA變性后，紫外吸收增加，沉降速度和粘度下降、浮力密度升高，生物活性將喪失。22 .真核細胞的mRNA帽子由m7G組成，連接方式5'f5'其尾部由