酶的化學(xué)本質(zhì)結(jié)構(gòu)和特性

1、酶主要介紹酶的化學(xué)本質(zhì)、結(jié)構(gòu)和特性；酶的作用動(dòng)力學(xué)；酶的作用機(jī)理；酶的應(yīng)用；還介紹了別構(gòu)酶、共價(jià)調(diào)節(jié)酶、同工酶等的概念、性質(zhì)、生物學(xué)意義。一、酶的概念 （一）酶的生物學(xué)意義 6CO2+6H2O+能量 C6H12O6+6O2 植物動(dòng)物N2+3H2 500 ,300大氣壓Fe2NH3N2 + 3H2 2NH3某些微生物（二）酶是生物催化劑 1酶與一般催化劑的共同點(diǎn) （1）用量少而催化效率高 （2）能加快化學(xué)反應(yīng)的速度，但不改變平衡點(diǎn)，反 應(yīng)前后本身不發(fā)生變化 如 CO2+H2O H2CO3 （3）降低反應(yīng)所需的活化能 例 2H2O22H2O+O2 反 應(yīng)活化能非催化反應(yīng)75.24kJ/mol鈀催化

2、反應(yīng)48.9kJ/molH2O2酶催化8.36kJ/mol2酶作為生物催化劑的特殊點(diǎn) （1）高的催化效率 以摩爾為單位進(jìn)行比較，酶的催化效率比化學(xué)催化劑高1071013倍，比非催化反應(yīng)高1081020倍。 例 2H2O22H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5106mole H2O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化610-4mole H2O2的分解 轉(zhuǎn)換數(shù)（turnover number, TN or kcat）: 每秒鐘或每分鐘，每個(gè)酶分子轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)，或每秒鐘或每分鐘每摩爾酶轉(zhuǎn)換底物的摩爾數(shù)。 （2）高的專一性（3）溫和的反應(yīng)條件 （4）酶在體內(nèi)受到嚴(yán)格調(diào)控 如酶濃度的

3、調(diào)節(jié)、激素調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、抑制劑和激活劑的調(diào)節(jié)、別構(gòu)調(diào)節(jié)、酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié)、酶原活化等。 （5）酶的催化活力與輔酶、輔基和金屬離子有關(guān) （三）酶的化學(xué)本質(zhì) 1大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)（Most enzymes are proteins） 1926年美國Sumner 脲酶的結(jié)晶，并指出酶是蛋白質(zhì) 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的結(jié)晶，并進(jìn)一步證明了酶是蛋白質(zhì)。 J.B.SumnerJ.H.Northrop 20世紀(jì)80年代發(fā)現(xiàn)某些RNA有催化活性，還有一些抗體也有催化活性，甚至有些DNA也有催化活性，使酶是蛋白質(zhì)的傳統(tǒng)概念受到很大沖擊。 2某些RNA有催化活性 198

4、2年美國T. Cech等人發(fā)現(xiàn)四膜蟲的rRNA前體能在完全沒有蛋白質(zhì)的情況下進(jìn)行自我加工，發(fā)現(xiàn)RNA有催化活性 Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA 1983年美國S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋白質(zhì)和80%的RNA組成），發(fā)現(xiàn)RNaseP中的RNA可催化E. coli tRNA的前體加工。 Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA Cech和Altman各自獨(dú)立地發(fā)現(xiàn)了RNA的催化活性，并命名這一類酶為ribozyme（核酶），2人共同獲1989年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)

5、。 1Cell vol 31, 147157，1982年。 2Sci. Amer. Vol 255, 6475，1986。 3抗體酶（abzyme） 抗體：與抗原特異結(jié)合的免疫球蛋白。 抗體酶：指具有催化功能的抗體分子，在抗體分子的可變區(qū) （即肽鏈的N端）是識(shí)別抗原的活性區(qū)域，這部分區(qū) 域被賦予了酶的屬性。 1986年美國Schultz和Lerner兩個(gè)實(shí)驗(yàn)室同時(shí)在Science上發(fā)表論文，報(bào)道他們成功地得到了具有催化活性的抗體。 抗體酶的性質(zhì) 抗體酶的用途 4有些DNA也有催化活性 1995年Cuenoud等發(fā)現(xiàn)有些DNA分子亦具有催化活性。 （四）酶的組成 1單純蛋白質(zhì)酶類 2綴合蛋白質(zhì)酶

6、類 全酶=酶蛋白+輔助因子（輔酶、輔基或金屬離子） 輔酶（coenzyme） 輔基（prosthetic group） （五）根據(jù)酶蛋白分子的特點(diǎn)將酶分成三類 1單體酶（monomeric enzyme） 2寡聚酶（oligomeric enzyme） 3多酶復(fù)合物（multienzyme complex） 二、酶的命名和分類 1961年國際酶學(xué)委員會(huì)（enzyme commission）提出的酶的命名和分類方法。 （一）命名 1系統(tǒng)名稱（systematic name） （1）標(biāo)明底物，催化反應(yīng)的性質(zhì) G-6-PF-6-P G-6-P異構(gòu)酶 例:（2）兩個(gè)底物參加反應(yīng)時(shí)應(yīng)同時(shí)列出，中間用冒號

7、（:） 分開。如其中一個(gè)底物為水時(shí)，水可略去。 例1： 丙氨酸+-酮戊二酸 谷氨酸+丙酮酸 丙氨酸:-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶 例2： 脂肪+H2O 脂酸+甘油 脂肪水解酶 2習(xí)慣名稱（recommended name） （1）底物 （2）反應(yīng)性質(zhì) （3）底物，反應(yīng)性質(zhì) （4）來源或其它特點(diǎn) （二）系統(tǒng)分類法及編號 1分類: 6大類酶，氧轉(zhuǎn)水 裂異連2編號: 用4個(gè)阿拉伯?dāng)?shù)字的編號表示，數(shù)字中用“”隔開，前面冠以EC（為Enzyme Commission）。EC 類.亞類.亞亞類.排號，如EC l.1.1.1 Enzyme Handbook， Thomas E Barman編，Vol I, Vol

8、II 1969年。 Enzyme Handbook，Thomas E. Barman編 Supplement I, 1974年。 （三）六大類酶催化反應(yīng)的性質(zhì) 1氧化還原酶類（oxido-reductases） 催化氧化還原反應(yīng)的酶，包括氧化酶類、脫氫酶類、過氧化氫酶、過氧化物酶等。 （1）氧化酶類：催化底物脫氫，并氧化生成H2O或H2O2 。2A2H+O2 2A+2H2O A2H+O2 A+H2O2 鄰苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，鄰苯二酚：氧氧化酶） 鄰苯二酚鄰苯醌例：（2）脫氫酶類：直接催化底物脫氫 A2H + B A + B2H 例：乳酸脫氫酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸

9、：NAD+氧化還原酶） 乳酸丙酮酸2轉(zhuǎn)移酶類（transferases） 催化基團(tuán)的轉(zhuǎn)移 例：谷丙轉(zhuǎn)氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： 酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶） 3水解酶類（hydrolases） AB + H2O AOH + BH 4裂合酶類（lyases） 從底物移去一個(gè)基團(tuán)而形成雙鍵或逆反應(yīng) AB A + B 例1：例2：5異構(gòu)酶類（isomerase） 催化異構(gòu)化反應(yīng) 例：6連接酶類（ligases, 也稱synthetases合成酶類） 將兩個(gè)小分子合成一個(gè)大分子，通常需要ATP供能。 例： （連接酶）（異構(gòu)）（裂合）（水解）三、酶的分離、提純及活力測定 （一）酶的分離提

10、純 1選材 2破碎細(xì)胞 3抽提 4去核酸、去多糖 5提純 6保存 由于酶的特殊性，在提純過程中要注意 :1全部操作在低溫04。 2在分離提純過程中，不能劇烈攪拌。 3在提純?nèi)軇┲屑右恍┍Ｗo(hù)劑，如少量EDTA、 少量-巰基乙醇。 4在分離提純過程中要不斷測定酶活力和蛋白質(zhì)濃 度，從而求得比活力，還要計(jì)算總活力。 總活力單位體積的酶活力(U/ml)分離溶液總體積(ml)比活力酶活力蛋白質(zhì)濃度（二）酶活力的測定 酶活力（enzyme activity, 也稱酶活性） 酶活力的測定 1測定酶活力時(shí)應(yīng)注意幾點(diǎn) （1）應(yīng)測反應(yīng)初速度（initial velocity or initial speed） （

11、2）酶的反應(yīng)速度一般用單位時(shí)間 內(nèi)產(chǎn)物的增加量來表示。 （3）測酶活力時(shí)應(yīng)使反應(yīng)溫度、pH、離子 強(qiáng)度和底物濃度等因素保持恒定。 （4）測定酶反應(yīng)速度時(shí)，應(yīng)使SE。 產(chǎn) 物 濃 度 P(t)2酶活力和比活力表示方式 （1）酶活力（enzyme activity） 酶活力的定義 酶活力的大小用酶活力單位來表示，簡稱酶單位（unit, U） 酶單位的定義 1961年國際酶單位（IU）1972年Katal（簡稱Kat）單位 習(xí)慣上沿用的單位如 :乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+ 乳酸脫氫酶 乳酸脫氫酶的活力可用丙酮酸的增加量表示，也可用340nm光吸收的增加量來表示。 （2）酶的比

12、活力（specific activity，也稱比活性） 比活力：指每mg蛋白質(zhì)所具有的酶活力，一般用 U/mg蛋白質(zhì)來表示，比活力說明酶的純度。 比活力= 酶活力（U/ml）/蛋白質(zhì)濃度（mg/ml） 比活力有時(shí)也可用每g或每ml酶含多少個(gè)活力單位來表示。 （4）分子活性（molecular activity） （5）催化中心活性（catalytic center activity） 在最適底物濃度時(shí)，每分鐘或每秒鐘每分子酶 轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)。（3）轉(zhuǎn)換數(shù)（TN or kcat) 在最適底物濃度時(shí)，每分鐘每分子酶轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)。每分鐘每一個(gè)催化中心所轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)。3. 酶活力的測定方法

13、（1）分光光度法（spectrophotometry） 該法要求酶的底物和產(chǎn)物在紫外或可見光部分光吸收不同。 簡便、迅速、準(zhǔn)確。 一個(gè)樣品可多次測定，有利于動(dòng)力學(xué)研究。 可檢測到10-9mol/L水平的變化。 優(yōu)點(diǎn)：例: 人血清乳酸脫氫酶活力的測定 L-乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+ 乳酸脫氫酶（2）熒光法（fluorometry） 該法要求酶反應(yīng)的底物或產(chǎn)物有熒光變化。 主要的優(yōu)點(diǎn)：靈敏度很高，可以檢測10-12mol/L的樣品。 酶蛋白分子中的Tyr、Trp、Phe殘基以及一些輔酶、輔基，如NADH NADPH、FMN、FAD等都能發(fā)出熒光。 例：乙醇 + NAD+ 乙

14、醛 + NADH + H+ 乙醇脫氫酶（3）酶偶聯(lián)分析法(enzyme coupling assay) 第一個(gè)酶的產(chǎn)物為第二個(gè)酶的底物，這兩個(gè)酶系統(tǒng)在一起反應(yīng)。 P1無光吸收或熒光變化，偶聯(lián)后, P2有光吸收或熒光變化。例：測己糖激酶的活性 葡萄糖 + ATP 葡糖-6-磷酸 + ADP 己糖激酶葡糖-6-磷酸 + NADP 葡糖酸-6-磷酸 + NADPH + H+ G-6-P脫氫酶（4）電化學(xué)法（electrochemical method） 有離子選擇性電極法、微電子電位法、電流法等。 離子選擇性電極法要求在酶反應(yīng)中必須伴隨有離子濃度的變化或氣體的變化（如O2、CO2、NH3等）。 例:

15、 葡萄糖氧化酶活性的測定 葡萄糖+O2+H2O 葡糖酸+H2O2 葡萄糖氧化酶四、酶的作用動(dòng)力學(xué)（kinetics） 什么是動(dòng)力學(xué)？ 什么是酶作用動(dòng)力學(xué)？ （一）底物濃度對酶反應(yīng)速度的影響 1米氏方程的提出 第一步: E+S ES 中間復(fù)合物學(xué)說： 第二步: ESE+P VES 1913年Michaelis和Menten推導(dǎo)了米氏方程 2米氏方程的推導(dǎo) 基本前提：反應(yīng)方程式: 在米氏方程推導(dǎo)中引入3個(gè)假設(shè): （1）P0 忽略 這步反應(yīng) （2） SES ESS （3）E+SES平衡，要求k3k3，Km=Ks。在Km=Ks 時(shí)，Km可表示酶 和底物的親和力。 5米氏常數(shù)的求法 （1）v對S作圖 （

16、2）雙倒數(shù)作圖法（Lineweaver-Burk作圖法） 將米氏方程改寫成 （3）v對 作圖（Eadie-Hofstee法） （4） S/v 對S作圖（Hanes-Woolf法） （5）直接線性作圖法 （Eisenthal和Cornish-Bowden法） Eisenthal和Cornish-Bowden直接線性作圖（二）雙底物雙產(chǎn)物反應(yīng) A+BP+Q 雙底物雙產(chǎn)物的反應(yīng)按動(dòng)力學(xué)機(jī)制可分為兩大類 : 雙底物 雙產(chǎn)物的反應(yīng) 序列反應(yīng) （sequential reactions） 乒乓反應(yīng) （ping pong reactions） 有序反應(yīng) （orderd reactions） 隨機(jī)反應(yīng) （ra

17、ndom reactions） 1序列有序反應(yīng)（ordered reactions 寫作 ordered Bi Bi） 2序列隨機(jī)反應(yīng)（random reactions， 寫作Random Bi Bi） 3乒乓反應(yīng)（ping pong reactions，寫作uni uni uni uni ping pong or Ping Pong Bi Bi） （三）酶濃度對酶反應(yīng)速度的影響 1反應(yīng)速度與酶濃度成正比 SEVE 2V與E 關(guān)系的幾點(diǎn)討論 （四）pH對酶反應(yīng)速度的影響 1酶反應(yīng)的最適pH（optimum pH） 酶的最適pH不是一個(gè)固定的常數(shù)，它受到底物的種類、濃度; 緩沖液的種類、濃度;

18、酶的純度;反應(yīng)的溫度、時(shí)間等的影響。例: 堿性磷酸酶催化磷酸苯酯水解時(shí) s為2.5x10-5 M，最適pH為 8.3 s為2.5x10-2 M，最適pH為10.0 2pH影響反應(yīng)速度的原因 ( 1 ) pH影響了酶分子、底物分子和ES復(fù)合物的 解離狀態(tài)。 ( 2 ) 過高、過低的pH導(dǎo)致酶蛋白變性。（五）溫度對酶反應(yīng)速度的影響 1最適溫度（optimum temperature） 最適溫度與最適pH一樣，也不是一個(gè)固定的常數(shù)，它隨底物的種類、濃度, 溶液的離子強(qiáng)度, pH, 反應(yīng)時(shí)間等的影響。例: 反應(yīng)時(shí)間短，最適溫度高。 反應(yīng)時(shí)間長，最適溫度低。2低溫酶學(xué) （六）激活劑對酶反應(yīng)速度的影響 什

19、么是激活劑（activator）?酶的激活劑1. 無機(jī)離子 （1）一些金屬離子，如Na+、K+、Mg2+、Ca2+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+等。 專一性 有的金屬離子可以互相替代 有的離子間有拮抗作用 （2）陰離子：如Cl-、Br-、I-、CN- 等 （3）氫離子 2. 有機(jī)分子3. 具有蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子，如酶原可被一些 蛋白酶激活，蛋白酶可看作為激活劑。 （2）EDTA（1）某些還原劑如Cys、GSH等（七）酶的抑制作用和抑制作用動(dòng)力學(xué) 什么是抑制作用（inhibition）?研究抑制作用的意義 1、不可逆抑制作用（irreversible inhibition） E+IEI例: D

20、FP（DIFP）對胰凝乳蛋白酶的抑制 2、可逆抑制作用(reversible inhibition)及其動(dòng)力學(xué) （1）競爭性抑制作用（competitive inhibition） E+I EI 例: 丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用 競爭性抑制作用動(dòng)力學(xué)方程的推導(dǎo) 競爭性抑制作用可用下式表示 : EI+S no reaction 推導(dǎo)的要點(diǎn) 推導(dǎo)出的方程 競爭性抑制作用動(dòng)力學(xué)方程的討論 A、與標(biāo)準(zhǔn)米氏方程比較 B、當(dāng) I 0時(shí)，方程還原成米氏方程。 I 時(shí)， C、取方程的倒數(shù)，進(jìn)行雙倒數(shù)作圖 D、抑制程度: 當(dāng)S 很大很大 0 （2）非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibi

21、tion） E+S ES ESI E+I EI ESI 非競爭性抑制作用動(dòng)力學(xué)公式推導(dǎo) 非競爭性抑制作用可用下式表示 :經(jīng)推導(dǎo)后得方程 : 非競爭性抑制作用動(dòng)力學(xué)方程討論 A、與米氏方程比較 B、當(dāng)I0 I C、取方程倒數(shù)，進(jìn)行雙倒數(shù)作圖 D、抑制程度: （3）反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition） 動(dòng)力學(xué)方程 :動(dòng)力學(xué)方程的討論 A、與米氏方程比較 B、雙倒數(shù)作圖 三種可逆抑制作用的總結(jié) 3、一些重要的抑制劑及其實(shí)際意義 （1）不可逆抑制劑：E+IEI 或 有機(jī)磷化合物 化學(xué)結(jié)構(gòu)通式: R1、R2 : 烷基 ; X: -F, -CN等 這些有機(jī)磷化合物能抑制某些

22、蛋白酶及酯酶的活力，特別是強(qiáng)烈抑制膽堿酯酶。 膽堿 乙酸乙酰膽堿乙酰膽堿酶膽堿酯酶 有機(jī)磷化合物中常用的是DFP以及有機(jī)磷殺蟲劑，如1605、敵百蟲、敵敵畏、樂果等。 巰基酶抑制劑 什么是巰基酶？ A、烷化劑：例 ICH2COOH，ICH2CONH2等 B、有機(jī)汞、有機(jī)砷化合物 C、巰基氧化劑 2E-SH + GSSGE-S-S-E + 2GSH E-S H + I CH2COOHE-S-CH2COOH + HI 金屬酶抑制劑 什么是金屬酶？ 金屬酶抑制劑如氰化物、硫化物和一氧化碳等 。 重金屬抑制劑 如含Ag+、Cu2+、Hg2+、Pb2+等金屬鹽能使大多數(shù)酶失活。 （2）可逆抑制劑 最常見

23、的是競爭性抑制劑 例1：磺胺藥中的對一氨基苯磺酰胺 對氨基苯磺酰胺與PABA兩者競爭FH2合成酶 例2： 抗癌藥物5一氟尿嘧啶 （PABA）人： 葉酸 （食物）FH2FH4葉酸還原酶細(xì)菌：PABAFH2合成酶FH2FH4五、酶的專一性及活性中心 （一）酶的專一性（特異性，specificity） 1、絕對專一性（absolute specificity） 例: （1）族專一性（基團(tuán)專一性，group specificity） 2、相對專一性（relative specificity） A B 或 A B如-D-葡萄糖苷酶 （2）鍵專一性 A B3、立體專一性（stereospecificity

24、） （1）D-，L-立體異構(gòu)專一性 （2）幾何異構(gòu)專一性 （3）酶能區(qū)分從有機(jī)化學(xué)觀點(diǎn)來看是屬于對稱分子中兩個(gè)等 同的基團(tuán)，只催化其中的一個(gè)基團(tuán)，而不催化另一個(gè)。 例1： 若甘油激酶不能區(qū)分兩個(gè)CH2OH基團(tuán)，則會(huì)生成 :和例2： （二）關(guān)于酶作用專一性的幾種假說 1、鎖鑰學(xué)說（lock and Key theory） 1894年 Fischer 提出2、三點(diǎn)附著學(xué)說 3、誘導(dǎo)契合學(xué)說（induced-fit theory） 1958年 Koshland提出（三）酶的活性中心（active center） 1、活性中心的概念 酶是蛋白質(zhì)，是大分子化合物，在這樣一個(gè)大分子中只有一小部分是與底物結(jié)

25、合，并與催化作用直接有關(guān)，這個(gè)部位稱酶的活性中心。 組成酶活性中心的氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)主要有Glu和ASP的-COOH，Lys的-NH2，His的咪唑基，Ser的-OH，Cys的-SH，Tyr的側(cè)鏈基團(tuán)。 酶活性中心 結(jié)合部位（結(jié)合位） 催化部位（催化位） 2、活性中心與必需基團(tuán) （四）判斷和確定活性中心的主要方法 1、化學(xué)修飾法（共價(jià)標(biāo)記法） （1）DFP或DIFP（二異丙基氟磷酸） （2）TPCK（N-對甲苯磺酰苯丙酰氯甲基酮） TPCK修飾His，使His烷基化 （3）碘乙酸、對氯汞苯甲酸修飾巰基 2、X-光衍射分析 3、基因定位突變法 六、酶的作用機(jī)理 （一）與酶高效率有關(guān)的因素 1、鄰近

26、效應(yīng)與定向效應(yīng) （proximity and orientation effect） 鄰近效應(yīng)：指兩個(gè)反應(yīng)的分子，它們反應(yīng)的基團(tuán)需要互相靠近，才能反應(yīng)。 定向效應(yīng): 指酶的催化基團(tuán)與底物的反應(yīng)基團(tuán)之間的正確向。 2、張力效應(yīng)和底物形變（strain and distortion） 3、酸堿催化（acid-base catalysis） 酚吡啶羥基吡啶4、共價(jià)催化（covalent catalysis） 什么是共價(jià)催化？ 共價(jià)催化 親電子催化 親核催化5、酶活性中心的疏水環(huán)境效應(yīng) （二）某些酶的活性中心及其作用機(jī)理 1、溶菌酶（Lysozyme） 2、胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin） 形

27、成酰化中間物 3、羧肽酶A（carboxypeptidase A，CpA） Glu 270Arg 145Tyr 248酶單獨(dú)存在時(shí) :Arg 145Tyr 248Glu 270酶底物復(fù)合物 :七、別構(gòu)酶（也稱變構(gòu)酶，allosteric enzyme） （一）別構(gòu)酶結(jié)構(gòu)上的特點(diǎn) （二）別構(gòu)酶性質(zhì)上的特點(diǎn) （三）別構(gòu)酶的別構(gòu)效應(yīng)（allosteric effect） 1、什么是別構(gòu)效應(yīng) 2、同促效應(yīng)與異促效應(yīng) （四）別構(gòu)酶的作用動(dòng)力學(xué) 1、正協(xié)同效應(yīng)（positive cooperative effect） 2、負(fù)協(xié)同效應(yīng)（negative cooperative effect） 3、正協(xié)同效應(yīng)

28、別構(gòu)酶與米氏酶動(dòng)力學(xué)比較 4、負(fù)協(xié)同效應(yīng)別構(gòu)酶與米氏酶動(dòng)力學(xué)比較 怎么區(qū)分米氏酶與別構(gòu)酶？ Koshland建議用飽和比值（saturation ratio, Rs） 典型的米氏酶 RS=81 具有正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶 RS81 目前常使用Hill系數(shù)區(qū)分米氏酶與別構(gòu)酶 Hill方程 : 將Hill方程中的有關(guān)參數(shù)換成別構(gòu)酶中的有關(guān)參數(shù) n為Hill系數(shù)，米氏酶Hill系數(shù) n=1正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶 n1負(fù)協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶 n1（五）別構(gòu)酶舉例 1、大腸桿菌天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶（E.coli aspartate transcarbamylase, ATCase） （1）ATCase催化的化學(xué)反應(yīng)和