2016考研暑假?gòu)?fù)習(xí)講義-生物化學(xué)

第一章糖 第二章脂 第三章蛋白 第四章核 第五章 第六章維生素與輔 第七章生物膜與物質(zhì).................................................................................................第八章生物氧 第九章糖類代 第十章脂代 第十一章蛋白質(zhì)代 第十二章核酸代 第十三章信息的傳 第十四章代謝的調(diào)節(jié)控 第十五章物質(zhì)代謝的聯(lián) 開課致辭，要是對(duì)進(jìn)行解析，深刻分析考點(diǎn)，系統(tǒng)對(duì)知識(shí)點(diǎn)進(jìn)行梳理和歸類課主要對(duì)近幾年，習(xí)時(shí)間都用在“點(diǎn)兒”上，減少對(duì)專業(yè)間的耗用，而使整個(gè)考研過程都變得簡(jiǎn)單起來(lái)I考點(diǎn)分析及試卷結(jié)構(gòu)分江南大學(xué)生物化學(xué)考試大考試的內(nèi)容及比1、重要生物分子的結(jié)構(gòu)和功能（30～40%）：主要包括蛋白質(zhì)、核酸、酶、維生素等的組成、結(jié)構(gòu)與功能。3、分子遺傳學(xué)基礎(chǔ)（20～30%）：重點(diǎn)在于DNA，RNA轉(zhuǎn)錄和蛋白質(zhì)翻譯1、判斷題 10×2=202、（英文 8×5分=403、簡(jiǎn)答題 4×10=404、問答題 4×（10/15）=503（第三版，上下冊(cè)）老師提考試趨重點(diǎn)突出，細(xì)節(jié)問簡(jiǎn)答題的題目重復(fù)。要求同學(xué)對(duì)知識(shí)點(diǎn)掌握和理解和判斷題相對(duì)還是比較好拿分。再看近兩年的簡(jiǎn)答。1.2.3考試范圍基本不2015年的微生物考試大綱有所變化，但生物化學(xué)的考試大綱從多年前一直沿用至今，2016II2016年專業(yè)課高分復(fù)習(xí)經(jīng)階段一：回顧，全方位復(fù)9月份前（10月份前），在學(xué)習(xí)過生物化學(xué)的基礎(chǔ)上，利用兩階段二：重點(diǎn)復(fù)完成第一階段后，可將2000年及以后的打印出來(lái)，試做一遍，不會(huì)的題目910月完成。階段三：查缺補(bǔ)漏，各個(gè)擊階段四：綜合復(fù)習(xí)，全面鞏12月份，距離考試只剩一個(gè)多月的時(shí)間，而大家已經(jīng)準(zhǔn)備的差不多了，可以說(shuō)有足夠III《生1類概概中的單糖可以有76種結(jié)合方式，可見，糖鏈的結(jié)構(gòu)比蛋白質(zhì)和核酸復(fù)雜）ii（2005年）5AA5個(gè)不同的單糖基組成的1.1.2糖的分②寡糖（oligosaccharide）2-10③多糖（polysaccharide）10個(gè)以上至幾千個(gè)單糖失水縮合而成的長(zhǎng)單單糖的分子結(jié)構(gòu)（理解相對(duì)構(gòu)型構(gòu)型（ongurtion）：是指一個(gè)分子由于其中各原子特有的固定的空間排列，而使該分子所具有的特定的化學(xué)形式兩種構(gòu)型分子可形成互為鏡像關(guān)系的異構(gòu)（對(duì)映體構(gòu)型的。糖的構(gòu)型劃分是以甘油醛的結(jié)構(gòu)作為比較標(biāo)準(zhǔn)，單糖的醛基碳原子作為第一位，投影式中最高的一個(gè)不對(duì)稱碳原子構(gòu)型若與D-甘油醛結(jié)構(gòu)相同，則屬于D系列，若與L-L系列。（2003年）：判斷題—L-構(gòu)型。（2006年）：—configuration、（2004年）：判斷題—旋光性物質(zhì)的比旋光度[α]是其一個(gè)固定不變的常數(shù)。1.33。則不被溴氧化，據(jù)此可鑒別醛糖和酮糖。Fehling試劑可以和還原糖（包括葡萄糖和果糖）（2007年）：五只試劑瓶中分別裝的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，b、糖的還成糖脎、糖酯/糖醚和糖苷；單糖脫水；糖的高碘酸氧化重要的單糖及單糖衍生物（了解（甘油醛（赤蘚酮糖（-核脫氧核糖等（甘露糖（景天庚酮糖）和辛糖。寡雙ac、糖苷鍵兩端分別連在單糖的哪個(gè)碳原子上。對(duì)于糖基部分，醛糖總是C-1，酮糖總C-2；對(duì)于作為苷元的單糖，可以是任何一個(gè)游離羥基。常見雙糖（重要 組 還原麥芽糖2α-G α（1→4）糖苷鍵有蔗糖α-G，β-F α（1→2）糖苷鍵無(wú)乳糖β-半乳糖，α-Gβ（1→4）糖苷鍵有纖維二糖2β- β（1→4）糖苷鍵（2011年）：其他簡(jiǎn)單寡糖及環(huán)糊精（了解多α-1，4糖苷鍵聯(lián)結(jié)成直鏈，此直鏈上又可通過α-1，6糖苷鍵形成側(cè)鏈，呈樹枝形分支結(jié)（2004）：判斷題—在觀察淀粉的酶水解時(shí)常用KI-I2 中水解淀粉酶只能水解α-1,4糖苷鍵，而不能水解β-1,4糖苷鍵。（2012年，2013年）：糖蛋白及其糖鏈（了解第二脂質(zhì)→三酰甘油→概概是機(jī)體能量的形式（無(wú)水狀態(tài)單純脂質(zhì)（simplelipid）復(fù)合脂質(zhì)（compoundlipid）：除含脂肪酸和醇外，尚有其他稱為非脂分子的成分。（含磷衍生脂質(zhì)（derivedlipid）：由單純脂質(zhì)和復(fù)合脂質(zhì)衍生而來(lái)或與之關(guān)系密切，但也具有脂單純脂三酰甘油（甘油三酯通式 CH-O-CO- Rx為脂肪酸R1=R2=R3R1，R2和R331618：2（9，12）18：2△9C,12C，表明18912位。高級(jí)動(dòng)植物的不飽和18:2△9，12。需要的脂肪酸：飽和脂肪酸：十二酸→二十八酸，其中十二酸至二十酸最為重要，還必需脂肪酸（essentialfattyacids）：哺乳動(dòng)物和不能，而它們又是生長(zhǎng)所必需的，（2015年）：——Essentialfattyacid物理性質(zhì)（了解）敗的程度一般用酸值（價(jià)）1gKOH8-10，這些數(shù)據(jù)說(shuō)明這兩種油的分子結(jié)構(gòu)有什么差異？其他脂質(zhì)（了解糖脂（了解脂質(zhì)的提取、分離與分析（了解第三章蛋白概概蛋白質(zhì)的化學(xué)組其他元素：P和一些金屬元素(Fe,Cu,Mn,Mo,Co,Zn,Mg,Ca等N15-17%16%。1N6.25克的蛋白質(zhì)。這是凱氏定氮法測(cè)定生物樣品中蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)的大小與相對(duì)分子質(zhì)蛋白質(zhì)是相對(duì)分子質(zhì)量很大的生物分子，蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量變化范圍很大，從大約110601381281010估計(jì)其氨基酸殘基的數(shù)目。氨基a、酸水解：6mol/L4mol/L20小時(shí)左右，可實(shí)現(xiàn)完全水解。L-氨基酸。b、堿水解：5mol/LNaOH10-20L-AAD-AAcα-氨基酸的一般結(jié) 常見氨基酸：（20種）天然氨基酸L-型的（Gly除外）。aRbR芳香族氨基酸：Phe、雜環(huán)族氨基酸：Pro、TrpHiscR基團(tuán)的電性質(zhì)、 Asp、dS氨基酸：Cys、不常見的蛋白質(zhì)氨基酸（稀有氨基酸）：20AA外，經(jīng)化學(xué)修飾而成的，無(wú)遺傳。例如：5-羥賴氨酸和4-羥脯氨酸。L型α衍生物。但有一些是β、γ或δ-型氨基酸。它們主要參與：細(xì)胞的結(jié)構(gòu)物質(zhì)；活性物質(zhì)的分子組成；代謝中間產(chǎn)物。氨基酸的酸堿性氨基酸的解離：氨基酸在水中的偶極離子既起酸（質(zhì)子供體）apH時(shí)，AA的氨基和羧基的解離度完全相同，此時(shí)，AAAA分pHAA的等電點(diǎn)(pI表示)b、AA在溶液中的帶電狀態(tài)與溶液pH的關(guān)系（理解的）：pH=pI0；pH<pI時(shí)，AA帶正電；pH>pI時(shí)，AApHpI越遠(yuǎn)，AAc甘氨酸的pK1'=2.34，pK2'=9.60，則甘氨酸的：pI=（2.34+9.60）/2=5.97pK12.17，pK29.13，則谷氨酰胺的：pI（2.179.13）/2=5.65天冬氨酸pK1'=2.09，pKR'=3.86，pK2'=9.82則天冬氨酸的：pI=（pK1'+pKR'）/2=（2.09+3.86）/2=pK1'=2.18，pK2'=8.95，pKR'=10.53pI=（pK2'+pKR'）/2=（8.95+10.53）/2=對(duì)于一氨基一羧基的AA（中性AA）: pI=(pK1+pK2)/2對(duì)于一氨基二羧基的AA（酸性AA）: pI=(pK1+pKR)/2對(duì)于二氨基一羧基的AA（堿性AA）: +pK2)/2（2015年）：——isoelectric旋光性：20AAGly280nm波長(zhǎng)處。H原子可被烴基（包括環(huán)烴及其衍生物為）取代。N端氨基酸。亮黃色化合物（440）。。（2000年）：選擇題——下列哪些氨基酸的茚三酮反應(yīng)不呈紫色，而呈黃色。 dR基參加的反應(yīng)Pauly反應(yīng)：TyrHis定性乙醛酸反應(yīng)：Trp定性Cys反應(yīng)（亞硝基亞鐵酸鈉）：Cys定性坂口反應(yīng)：Arg定性當(dāng)溶液含有其他陽(yáng)離子時(shí)，例如在酸性環(huán)境中的氨基酸陽(yáng)離子，它們可以和H離子發(fā)生交pH3左右，氨基酸與AA>AA>AA。AAAA-AA。（2002年）：?jiǎn)柎痤}——利用陰離子交換層析分離下列哪一對(duì)氨基酸，哪一種氨基酸首先被pH緩沖液從離子交換柱上洗脫出來(lái)：A、Asp和Lys；B、Arg和Met；C、GluLeu；D、SerAla。肽group）或肽單位（peptideunit）。2004年判斷題——蛋白質(zhì)中主鏈骨架由 肽的物理和化學(xué)性R基上的可解離功能團(tuán)。長(zhǎng)肽或蛋白質(zhì)中，可解離的基團(tuán)主要是在側(cè)鏈上。酸中相應(yīng)的基團(tuán)類似的反應(yīng)。NH2末端的氨基酸也能與茚三酮發(fā)生定量反應(yīng)，生成呈色物CuSO4堿性溶液都能發(fā)生雙縮脲反應(yīng)而生成紫紅色或藍(lán)紫色的天然存在的活性SED蛋白質(zhì)的分子結(jié)蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)（Primary-C最基本的結(jié)構(gòu)。會(huì)（IUPAC）1969年的規(guī)定，一級(jí)結(jié)構(gòu)專指氨基酸序列，而蛋白質(zhì)的化學(xué)結(jié)構(gòu)則包括肽鏈氨基酸序列的測(cè)定（了解）：多肽鏈的氨基酸順序主要是根據(jù)英國(guó)學(xué)者Sanger中發(fā)iS-S蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)（secondary3.6個(gè)氨基酸殘基前進(jìn)一圈，每圈前進(jìn)距離（螺距）0.54nm0.15nm。13個(gè)碳原子。α-SN來(lái)表示，S表示每圈螺旋包含的氨基酸殘基數(shù)目，N表示氫鍵封閉環(huán)包含原子數(shù)。上述典型的α-3.613。b、β-折疊結(jié)構(gòu)（又稱β-β-構(gòu)象c、β-轉(zhuǎn)角（U形回折、β-轉(zhuǎn)彎或發(fā)夾結(jié)構(gòu)180度的急轉(zhuǎn)彎，這種回折部位的構(gòu)象，即所謂的β-轉(zhuǎn)角。Gly、AspAsn和Trp常常出現(xiàn)在概念：由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元（α-螺旋、β折疊和β轉(zhuǎn)角等）組合在一起，彼此相互基本組合形式：αα；βαβ；ββ球狀蛋白質(zhì)與三級(jí)結(jié)構(gòu)（tertiaryaRb、大部分疏水R在—組成疏水區(qū)亞基締合和四級(jí)結(jié)構(gòu)（Quaternary概念蛋白質(zhì)通過非共價(jià)鍵彼此締合在一起締合形成體的方式構(gòu)成蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)（2004年）：判斷題——蛋白質(zhì)的亞基（或稱亞單位）和肽鏈?zhǔn)峭x詞。（2011年）：——subunita、α-螺旋結(jié)、β-折疊；c、三級(jí)結(jié)構(gòu)；d、四級(jí)結(jié)構(gòu)；e、含有輔蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的總一級(jí)結(jié)構(gòu)（肽鏈結(jié)構(gòu)，指多肽鏈中的氨基酸排列順序↓二級(jí)結(jié)構(gòu)（多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)↓超二級(jí)結(jié)構(gòu)（相鄰二級(jí)結(jié)構(gòu)的體↓結(jié)構(gòu)域（在空間上可明顯區(qū)分的、相對(duì)獨(dú)立的區(qū)域性結(jié)構(gòu)↓三級(jí)結(jié)構(gòu)（球狀蛋白質(zhì)中所有原子在空間的相對(duì)位置↓四級(jí)結(jié)構(gòu)（亞基聚合體蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)正常型β鏈（HbA）N-末端Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys……C-末端 N-末端Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys……C-末端β鏈 蛋白質(zhì)的性蛋白質(zhì)的膠體性pHpH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)用pI表示。多數(shù)蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)在中性或略偏酸性的范圍內(nèi)，少數(shù)7影響。等離子點(diǎn)：蛋白質(zhì)在純水中的帶電狀態(tài)不受其它離子的干擾，完全由H+的解離和結(jié)合來(lái)決定，這種條件下的等電點(diǎn)稱為蛋白質(zhì)的等離子點(diǎn)（Ip表示）。在不含任何鹽的純Ip。Ip是蛋白質(zhì)的特征性常數(shù)。根據(jù)蛋白質(zhì)兩性解離和等電點(diǎn)的性質(zhì)發(fā)展起來(lái)的蛋白質(zhì)純化方法有等電點(diǎn)沉淀法、蛋白質(zhì)電泳、蛋白質(zhì)的變性作用不可逆變性：是指使蛋白質(zhì)變性的條件解除后,（2013年（2010（2013年（2014年）：——protein蛋白質(zhì)的沉淀作apH達(dá)某蛋白質(zhì)等電點(diǎn)，使此蛋白質(zhì)分子凈電荷為子間斥力，如果此蛋白質(zhì)水化膜薄，就能沉淀。優(yōu)點(diǎn)：不會(huì)導(dǎo)致Pr變性 缺點(diǎn)：往往沉淀不完全b、鹽析法：在蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽（常用（NH4）2SO4、NaClNa2SO4）②大量鹽能中和蛋白質(zhì)分子表面電荷，使蛋白質(zhì)沉淀。優(yōu)點(diǎn)：不會(huì)導(dǎo)致Pr變性 c、沉淀法：在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量，會(huì)使蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀。使不同蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀所需的濃度也是不同的，由此可用分級(jí)沉淀來(lái)分離蛋白質(zhì)。應(yīng)注意是使蛋白質(zhì)變性的因素①因本身介電常數(shù)很低（水79、乙醇26、21），加后可降低②親水，爭(zhēng)奪水分子，使蛋白質(zhì)水膜破壞而易凝聚沉淀。優(yōu)點(diǎn)：易揮發(fā)，不會(huì)引入雜 缺點(diǎn)：易引起Pr變dZn2+、Cu2+、Hg2+、Pb2+、Fe3+等作用，產(chǎn)生重金屬蛋白鹽沉淀。（重金屬的解毒方使Pr變性。電荷，故能與帶負(fù)電的酸根相結(jié)為溶解度很小的鹽類。該導(dǎo)Pr蛋白質(zhì)的顏色反Folin－酚反應(yīng)：與Tyr和Trp反應(yīng)顯藍(lán)色，反應(yīng)靈敏，但有局限性。（2003年）：判斷題——個(gè)化合物如果能和茚三酮反應(yīng)生成紫色，說(shuō)明這個(gè)化合（（2003年，2013年）：判斷題——雙縮脲反應(yīng)是肽和蛋白質(zhì)特有的反應(yīng)，所以蛋白質(zhì)的紫外吸收280nmTrp、Phe280nm的光吸收特征，據(jù)此可以作為紫外吸收（2015年）：A260A280最大吸收值，A260/A280蛋白質(zhì)的分離純基本原 Pr純度或比活性的增Pr，但分辨率低，得不到高純度Pr。常用方法：膜過濾、沉淀法等。Pr，蛋白質(zhì)分離純化的依據(jù)和常用（2004年）： b、分級(jí)b、離子交換層析：是利用在某一特定pH下，不同Pr分子帶電荷的種類和數(shù)量不同，與帶電荷，分為：陰離子交換劑，如DEAE-纖維素；陽(yáng)離子交換劑，如CM-纖維素色素c(pI=10.7)，需要用DEAE-纖維素進(jìn)行分離。若溶液初始pH為6.0，則此時(shí)細(xì)胞色素c荷(pH>pI)卵清蛋白>c→胰島素→卵清蛋白→胃蛋白酶Pr（2015年）:凝膠過濾法，鹽析法和離子交換法是分離純化蛋白質(zhì)的常見三種分離蛋白質(zhì)純度的鑒a、原理—增加離心力強(qiáng)度(6萬(wàn)轉(zhuǎn)以上），Pr顆粒就會(huì)以不同的速Pr沉降速度。Pr的“S1～200×10-1310-13秒作一個(gè)單位—漂浮單位“sS來(lái)表示其分 b、原理：樣品中加入含-SHPr分子二硫鍵，SDSPr分子的Pr-SDS復(fù)合物cPr電荷密度相同（荷質(zhì)比相同）Pr變成雪茄狀，長(zhǎng)軸∝MWMW（長(zhǎng)軸）pI8.2? SDS

SDS-蛋白質(zhì)含量的測(cè)Bradford檢測(cè)法（考馬斯亮藍(lán)染色法Lowry檢測(cè)法（Folin-酚試劑平均為16%，因此測(cè)定蛋白質(zhì)的含氮量即可計(jì)算其含量。含氮量的測(cè)定是使蛋白質(zhì)經(jīng)硫酸提（2011年）：為什么凱氏定氮法只能粗略檢測(cè)蛋白質(zhì)含量？請(qǐng)寫出一種不增加設(shè)（2014年一、研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的方法（了解二、穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力（掌握五、纖維狀蛋白質(zhì)（了解六、超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（掌握七、球狀蛋白質(zhì)與三級(jí)結(jié)構(gòu)（（二））九、蛋白質(zhì)折疊和結(jié)構(gòu)（部分掌握（一6章蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（了解）蛋白質(zhì)的酸堿性質(zhì)（掌握蛋白質(zhì)的含量測(cè)定與純度鑒定（掌握第四核酸的發(fā)現(xiàn)與發(fā)（1）1869年人 （2）1871Ottoman（3）1944年Avery進(jìn)行了球菌轉(zhuǎn)化實(shí)驗(yàn)，揭示了核酸的生物功能（4）1950年前后，前科學(xué)家Chargaff等人研究發(fā)現(xiàn)了堿基互補(bǔ)配對(duì)原則，即DNAA=T，C=G。同一時(shí)期，WilkinsDNA分子進(jìn)行了X-射線衍射研究，得到衍射圖譜。（5）1953，Watson-CrickDNA核酸的種類、分布主要分布在核內(nèi)。DNA的功能：是主要的遺傳物質(zhì)。 占 占15%知識(shí)鞏固：判斷題——mRNA是細(xì)胞RNA中含量最高的一種，因?yàn)樗c遺傳有關(guān)。知識(shí)鞏固：判斷題——RNA全部分布于細(xì)胞質(zhì)中。核酸的結(jié)DNA9.2％。定磷法測(cè)定核酸含量的原理是先用強(qiáng)酸將有機(jī)磷轉(zhuǎn)化成無(wú)機(jī)磷酸，再與定P量，進(jìn)一步算出核酸含量。G)；嘧啶(CUT)DNARNADNARNA的水解產(chǎn)物有什么（2013年）：稱為稀有堿基。稀有堿基種類極多，大多數(shù)都是甲基化堿基，tRNA中含知識(shí)鞏固：判斷題——DNA分子中的稀有堿基戊糖：核酸中的戊糖有兩種：D核糖（RNA中）D-2-脫氧核糖（DNA）。9N1′位碳連接；嘧啶1N1′位碳連接。酸酯有三種形式(2′3′5′位)（3′5′位)。酸如：ATP、GDP、CDP、UDP、GTP、CTP、UTPdATP等等。 3′，5′-環(huán)腺苷酸 3′，5′-環(huán)鳥苷 脫氧核糖核酸RNA3′、5′－磷酸二酯鍵將前一個(gè)核苷酸與后一bDNA①DNADNA分子是由兩條反平行的多聚脫氧核苷酸鏈，繞同一中心軸盤旋形3′、5′-磷酸二酯鍵連接而成，并位于2nm10個(gè)核苷酸對(duì)，3.4nm，堿基對(duì)之間的距離（堿基堆積距離）0.34nm。兩鏈間的堿基以氫鍵互相配對(duì)。AT配有兩個(gè)氫鍵，GC氫鍵。DNA分子所含嘌呤堿基的總數(shù)等于嘧啶堿基的總數(shù)(A+G=T+C)。v堿基在一條鏈上的排列順序不受任何限制。DNA螺旋的種類：DNABDNA(右旋DNA)ADNACDNAZDNA(DNA)。DNADNA原核生物：DNA與精胺、亞精胺結(jié)合；真核生物：DNA與組蛋白結(jié)合。DNA分子穩(wěn)定的主要化學(xué)鍵是氫鍵。c、三級(jí)結(jié)構(gòu)：DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)是指DNA分子（雙螺旋）通過和折疊所苷酸通過mRNAmRNA53’末端無(wú)特殊結(jié)構(gòu)。在mRNA分子，每一個(gè)編碼區(qū)從起始(AUG)開始，到終止為止。各個(gè)編碼區(qū)之間、5’端的第一個(gè)編碼區(qū)之前以及3’順反子（cistron）：是指mRNA上對(duì)應(yīng)于DNA上一個(gè)完整的一段核苷mRNAmRNAmRNA5’-3’-polyA帽子結(jié)構(gòu)可防止5'-核酸外切酶的降解，并與蛋白質(zhì)的正確起始有關(guān)。多聚腺苷酸尾(polyA尾)DNApolyA聚合酶催化添加的。其作用是延長(zhǎng)mRNA的半壽期，從而可以增加蛋白質(zhì)的數(shù)mRNA（2006年）：mRNAb、高級(jí)結(jié)構(gòu)：RNARNA分子自身回折，鏈內(nèi)的互補(bǔ)堿基除tRNA外，幾乎全部細(xì)胞中的RNA都與蛋白質(zhì)形成白復(fù)合物（四級(jí)（2000年）：選擇題——RNAtRNAitRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)：呈三葉草形。AACCA二氫尿嘧啶環(huán)（D環(huán)）：DtRNA反環(huán)：中間三個(gè)核苷酸稱為反子，反子可識(shí)別信使的子T?C額外環(huán)（可變環(huán)）：tRNA（2010年）：tRNAiitRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)：RNA在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步回折，使分子的能達(dá)到最小，在二級(jí)結(jié)構(gòu)中突環(huán)上未配對(duì)的堿基由于RNA鏈的再度與另一突環(huán)上的未配對(duì)堿基相遇，形成新的氫鍵配對(duì)關(guān)系，其結(jié)果是平面花形結(jié)構(gòu)變成花形結(jié)構(gòu)。tRNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)呈倒L型。（2014年rRNA的高級(jí)結(jié)構(gòu)：rRNA的單鏈也自身回折，鏈內(nèi)的互補(bǔ)堿基配對(duì)，形成RNAmRNA可以產(chǎn)生高級(jí)結(jié)構(gòu)，但在核糖體上翻譯時(shí)必須解開。mRNA核酸的物理化學(xué)性溶解性：DNA的相對(duì)分子量很大(106-109)，白色絮狀；RNA的相對(duì)分子量較小(1-10萬(wàn))，白色粉末或結(jié)晶狀。DNA、RNA和核苷酸均為極性化合物，易溶于水，難溶于。a、RNA的磷酸酯鍵易被堿水解，產(chǎn)生核苷酸。DNA的磷酸酯鍵則不易被堿b、水解RNANaOH、KOH。DNA限制性內(nèi)切酶（restrictionendonuclease）：一種在特殊核甘酸序列處水解雙鏈DNA的內(nèi)切酶。（2009年）：——restrictionH+的磷酸基團(tuán)，又含有可以得H+的堿性基團(tuán)(堿基上的－N=N1N7N3)，所以核（2）pH=pIpH<pI時(shí)，=N+H—數(shù)量比—PO3H-pH>pI時(shí)，=N+HH+堿基、核苷、核苷酸、DNARNA240nm～290nm范圍內(nèi)均有紫外吸260nm附近。DNARNA。對(duì)于樣品純度也可以用紫A260/A280比值來(lái)判斷。純（2007年）：DNA（2008年）：判斷題——有一核酸的兩個(gè)制劑A,B.A的A260/A280=2.0,BA260/A280=1.0,AB增色效應(yīng)（hyperchromiceffect）：當(dāng)核酸變性或者降解時(shí)，其紫外吸收顯著減色效應(yīng)（hypochromiceffect）（2009年，2012年）：——hyperchromic（2001年）：DNARNA都具有單鏈結(jié)構(gòu)，所以，DNARNA沒有增色效應(yīng)。（2011年）：——DNAmelting核酸的變性、復(fù)性引起核酸變性的因素：高溫（熱變性）；pH(pH>10或pH<4)；變性DNA的變性溫度(Tm-熔解溫度)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)失去一半DNA的熱變性不是隨溫度升高而逐步發(fā)生的，而是當(dāng)溫度達(dá)到某一數(shù)值Tm50%時(shí)的溫度。DNATm82-95℃。Tm的因素：1）DNA的均一性；2）G-C的含量；3）DNADNA在適當(dāng)條件下，兩條彼此分開的互補(bǔ)單鏈又可DNA的復(fù)性。復(fù)性后DNA的某些理化性質(zhì)和生物活性也可以得到部分或全部恢復(fù)。如：減DNA在高溫緩慢冷卻時(shí)，可以復(fù)性，此b、DNADNAc、DN段越大，DNA的順序越復(fù)雜，擴(kuò)散速度也越慢，互補(bǔ)鏈的相核糖的地衣酚(3，5-二羥)反應(yīng)：用于定量測(cè)定RNA的含量。DNA的含量。一般情況下核酸分子的含磷量相對(duì)恒定，RNADNA9.0%9.2%。P含量，就可以計(jì)算出核酸的含量。（2007年）：五只試劑瓶中分別裝的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，fehling（2008年）：DNARNA分子，請(qǐng)寫出一種簡(jiǎn)單核酸的研究方DNA聚合酶鏈?zhǔn)椒磻?yīng)（polymerasechainreactioR）：是以DNA聚酶在體外擴(kuò)增DN段技術(shù)，經(jīng)歷DNA變性、退火、聚合酶催化第五概概與一般催化劑有共同點(diǎn)：1)反應(yīng)前后不發(fā)生質(zhì)與量的變化；2)催化效率高；3)能加快反應(yīng)的速度，但不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)；4)都能降酶的化學(xué)本質(zhì)及1926Sumner得到脲酶結(jié)晶后已有定論：酶是蛋白質(zhì)。2080年代，CechRNA也具有催化功能，也應(yīng)當(dāng)RNA之外幾乎都是蛋白質(zhì)。（2003年）：判斷題——所有生物催化劑都是蛋白質(zhì)。般都以NAD(P)、FMN、FAD為輔助因子。而某種特定的酶一般只與一種輔酶結(jié)合。故酶蛋a、單體酶（monomericenzyme）：酶蛋白部分一般只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶。它是b、寡聚酶（oligomericenzyme）：由兩個(gè)或兩個(gè)以上亞基組成的酶稱為寡聚酶。它以四級(jí)（2006年）：c、多酶復(fù)合體（multienzymecomplex）：由幾種酶靠非共價(jià)鍵彼此嵌合而成一個(gè)功能完整多酶體系（multienzymesystem）：細(xì)胞中許多酶常常在續(xù)的反應(yīng)鏈中起作用，（2005年）：選擇題——所謂“多酶體系”是指一個(gè)代謝過程中幾個(gè)酶構(gòu)成了一4）6）酶5.1.5a、1894年，F(xiàn)isher提出“鎖和”學(xué)說(shuō)，以此說(shuō)明酶和底物結(jié)構(gòu)上的互補(bǔ)b、1958年，Koshland提出“誘導(dǎo)契合”假說(shuō)，該學(xué)說(shuō)認(rèn)為酶分子的結(jié)構(gòu)不是酶 測(cè)定和分離純 的測(cè)酶（enzymeactivity）：是指酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的能力。它的大小可酶的單位（U，activityunit）：酶的大小用酶單位表示，即比（specificactivity）：代表酶的純度，根據(jù)國(guó)際酶學(xué)將定義為：每1mg蛋白質(zhì)所具有的酶單位數(shù)，用（U/mg蛋白）來(lái)表示。（2001年）：判斷題——酶制劑的比高，說(shuō)明其酶高；比小，則酶（2014年）：——specific（2003年）：1g10mg活10011000L粗酶液，測(cè)得酶活為10u/mL，Pr1mg/mL800g，測(cè)Pr509000u/g，計(jì)算回收率和純化倍數(shù)。提純前總＝10u/mL×106mL＝1.0×107提純后總＝9000u/g×800g＝7.2×106Pr含量＝1mg/mL×106mL＝1.0×106mg提純前比＝1.0×107u/1.0×106mg＝10u/mgPrPr含量＝8×105mg×50％＝4.0×105mg提純后比＝7.2×106u/4.0×105mg＝18u/mgPr回收率＝(7.2×106u/1.0×107u)×100%＝72％純化倍數(shù)＝ /10u/mgPr（2001年）：?jiǎn)柎痤}——某酶制劑經(jīng)測(cè)定含氮量為5%，今稱取2克溶解成50mL0.5mL，在最適條件下與底物反應(yīng)，10100微克產(chǎn)物，設(shè)該酶催化底物反應(yīng)，每小時(shí)產(chǎn)生5微克產(chǎn)物為1個(gè)單位，請(qǐng)計(jì)算：1）1mL酶液所催化的（2002年）：300mL150mg蛋白總為288單位，整個(gè)純化過程的收率是多少？純化了多少倍？2006年：酶的計(jì)（2012年）：測(cè)定酶時(shí)，為什么要控制酶的稀釋倍數(shù)，若測(cè)定酶時(shí)，測(cè)其他重核酶（ribozyme）RNA（2010年）：（2006年）：1）它們的Km值一定相同 3）它們的分子結(jié)構(gòu)一定相同；4）固定化酶（immobilizedenzyme）：指結(jié)合到特定的支持物上并能發(fā)揮作用化學(xué)動(dòng)力學(xué)基礎(chǔ)（理解1913年，Michaelis和Menten人工作的基礎(chǔ)上，推導(dǎo)出“米氏方程1925年，BriggsHaldane①當(dāng)[S]較低 一級(jí)反 ②當(dāng)[S]增大 混合級(jí)反③當(dāng)[S]很大 零級(jí)反 a、米氏常數(shù)（Km）的意義：Km值是當(dāng)酶反應(yīng)速率達(dá)到最大反應(yīng)速率一半時(shí)mol/L，和底物濃度單位一樣。①Km是酶的特征性常數(shù)，一般只與酶的性質(zhì)有關(guān)，而與酶濃度無(wú)關(guān)。不同Km值。Km值受溫度、pH的影響。因此，Km作為只是對(duì)pHKm值可以作為Km值。其中Km值最小的底物稱為該酶的最適底物或天然底物。Km值的大小可以近似反映酶與底物的親和力。Km值越小表明酶對(duì)底物的親和力越大，Km值Km值③KmKsKsk2>>k3時(shí)，Km=k2/k1=Ks。Km值實(shí)際上是指中間產(chǎn)物ES分解速度與形成速度的比值，而Ks值是指ES的Ks才是真正表示酶與底物親和力的指標(biāo)。v可求得[S]，也可由[S]v。（2001年）：選擇題——對(duì)于一個(gè)遵守米式方程的酶，當(dāng)活性達(dá)到最大反應(yīng)速度99%Km Km值往往是不同的。 作圖，得出一條線，分別從橫截距和縱截距得到Km和Vmax值b、Vmax和k3（kcat）Vmax[S]很大時(shí)，Vmax和[E]t（2015年）：判斷正誤——當(dāng)酶有幾種不同的底物存在時(shí),Km酶的抑制作概 劑酶活性中心以外的部位，所以底物與抑制劑結(jié)構(gòu)上無(wú)相似性，如：Leu（2003年）：可逆抑制作用和不可逆抑制作通過原點(diǎn)但斜率不同的直線。（P3709-19）（2005、2007、2011年）：簡(jiǎn)答題——AB分別為酶的可逆和不可逆抑制劑，可逆抑制作用動(dòng)力5-11）增加Km，Vm不 2）Km減少，Vm不3）Km不變，增加 4）Km不變，減少5）Km,Vm（2003年）：判斷題——如果加入足夠的底物，即使存在非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，酶催（2014年）：一些重要的抑制有機(jī)磷化合物、有機(jī)、有機(jī)砷化合物、重金屬、烷基化試劑、化物、硫化物、CO和青霉素等.bKskcat型不可逆抑制劑酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影在正情況下，酶反應(yīng)速度與酶濃度之間存性關(guān)系：v=k[E。前提條件：足夠大，不存在影響酶活性的試劑如激活劑和抑制劑。而當(dāng)]不足或有影響酶活性的試劑存在時(shí)，該關(guān)系曲線會(huì)發(fā)生變形。溫度對(duì)酶反應(yīng)的影vH等因素的影響。pH對(duì)酶反應(yīng)的影pHpH并不是酶的特征性常數(shù)，它受到底物的種類和濃度，緩pH1.5pH為pH當(dāng)pH改變不劇烈時(shí)，酶雖然不會(huì)變性，但底物分子或酶活性中心基團(tuán)的pH的改變會(huì)影響到酶分子中另一些基團(tuán)的解離，從而會(huì)影響酶的專一性等電點(diǎn)的常數(shù)。”你以為如何？pH影響酶的原因是什么？（2005年，2014年）：pH激活劑對(duì)酶反應(yīng)的影無(wú)機(jī)離子陰離子： 、、 （2012）：——酶的作用機(jī)制和酶的調(diào)酶蛋白分子并不是所有基團(tuán)都與酶的活性有關(guān)，數(shù)特定AA殘基的側(cè)AA殘基的側(cè)鏈基團(tuán)及結(jié)合酶的輔助因子。有的部位（2004年）： 3）4）酶活性的調(diào)節(jié)控別構(gòu)調(diào)控（allosteticregulation）：b、別構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)：因別構(gòu)酶具有協(xié)同效應(yīng)，故其[S]v的動(dòng)力學(xué)曲線不S形曲線（正協(xié)同）或表觀雙曲線（負(fù)協(xié)同），兩者均不c、KV（2009年）：判斷題——?jiǎng)e構(gòu)酶又稱變構(gòu)酶，催化反應(yīng)物從一個(gè)構(gòu)型變?yōu)榱硪环N（2011年）：某些酶（特別是蛋白酶）在細(xì)胞內(nèi)時(shí)并無(wú)催化活性，經(jīng)過一些酶和（2000年）：選擇題——酶原所以沒有活性是因?yàn)椋篜4211）酶蛋白肽鏈不完全（2011）：——oligoenzyme可逆的共價(jià)修（2005年）：判斷題——共價(jià)修飾調(diào)節(jié)酶被磷酸化后活性增大，去磷酸化后活性五、pH對(duì)酶反應(yīng)的影響第六生素與輔概是維持正常生長(zhǎng)與健康是必需的；其功能通常是作為輔酶的組成部分維生素的分類和輔6-1。1硫胺素焦磷酸黃素單核苷酸黃素腺嘌呤二核苷酸維生素PP（煙煙酰胺腺嘌呤二核苷氫原子（電子）煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸氫原子（電子）素1,2交換（重排），化—水溶性維生素：BC和硫辛酸A、D、E、K脂溶性維生a、維生素A是構(gòu)成視覺細(xì)胞內(nèi)感光物質(zhì)的成分。與人的正常視覺密切相關(guān)， bAc、促進(jìn)的生長(zhǎng)、發(fā)育d、清除基AA(β-胡蘿卜素)。攝入維生素A過多，會(huì)。D角鈣化醇)D3(膽鈣化醇)1，25-二羥膽鈣化醇。黃、牛奶、肝等。內(nèi)膽固醇轉(zhuǎn)化成7-脫氫膽固醇在皮下，經(jīng)紫外線照射轉(zhuǎn)變?yōu)榫S生素D3。攝入過多會(huì)性。VD在體內(nèi)轉(zhuǎn)化成1，25-二羥膽鈣化醇的過程：先在肝中經(jīng)羥化反應(yīng)，生成25-羥膽鈣化醇，1，25-二羥膽鈣化醇。結(jié)構(gòu)：天然的酚共8種，均系苯駢二氫吡喃的衍生物。α-酚生理活a、維生素E極易氧化而保護(hù)其他物質(zhì)不被氧化，是動(dòng)物和最有效的抗氧b、維持機(jī)能c、提高血紅素過程中關(guān)鍵酶的活性，從而促進(jìn)血紅素代謝（2013年）：判斷正誤——維生素KK1、K2、KK4四種，其中K3和K4是人工品。K1、K2都是2-甲基-1，4-萘醌衍生物。功能：維生素K的主要作用是促進(jìn)血液凝固，它有促進(jìn)肝臟凝血酶原來(lái)源：維生素K的來(lái)源有兩方面，一是食物補(bǔ)充；二是腸道微生物水溶性維生B1B1

a、TPPα-酮酸的脫羧反應(yīng)；酶是一種多酶復(fù)合體，TPP是其中的一種輔助因子。維生素B2B26，7-B2FMNFAD。FMN：黃素單核苷酸；FAD：黃素腺嘌呤二核苷酸。FMN、FAD在與酶蛋FMN＋2H→FMNH2FAD＋2H→FADH2B2廣泛存在于植物中，以米糠、酵母、肝臟、蛋黃和大豆中結(jié)構(gòu)：維生素B3，又稱泛酸、遍多酸，是α，γ-二羥基-β，β-二甲基丁酸與β-丙氨酸結(jié)合而成的一種酸性化合物。在細(xì)胞中，泛酸與磷酸、β-4′-磷酸泛酰巰基乙胺(4′-P-PaSH)5′-腺嘌呤核苷酸-3′-A(CoA-SH)。b、4′-P-PaSH作為?；d體蛋白(ACP)的輔基，參加脂肪酸的代謝。在物質(zhì)代謝中，乙酰CoA是一個(gè)重要的分解代謝交匯點(diǎn)和代謝的分支點(diǎn)。維生素B5（維生素PP）與輔酶Ⅰ、輔酶PP。它包括尼克酸(又叫煙酸)和尼克酰胺(又叫煙B5輔酶(CoⅠ、NAD) NADH+ NADPH+維生素B6與磷酸吡哆醛、磷酸B6abc d以維生素B6供需要。維生素B7（生物素、維生素CO2例：作為酸羧化酶、乙酰輔酶A羧化酶和丙酰CoA羧化酶的輔酶。故生物素與糖、脂肪、蛋白質(zhì)和核酸的代謝密切相關(guān)。另外，生物素對(duì)某些微B11（葉酸）與輔酶結(jié)構(gòu)：葉酸又稱蝶酰谷氨酸(PGA)，它是2-氨基-4-羥基-6-甲基蝶呤啶與氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部分組成。其活性輔酶形式是四氫葉酸（CoF、THFAFH4）。功能：FH4是一碳單位的載體，起傳遞一碳單位（包括甲基、亞甲基、甲川基、甲酰B12及其輔a、分子內(nèi)重 d、參與DNA的，對(duì)紅細(xì)胞的成熟很重要來(lái)源：肝臟是最好的來(lái)源，其次是奶類、肉、蛋、魚等。腸道微生物可以（2011年，2014年）：B應(yīng)（2011年）：（2014年維生素C（抗壞血酸2，3位碳原子上的兩個(gè)烯醇式羥aFH4、巰基酶的-SHd、其他功能：防止貧血、改善反應(yīng)和刺激免疫系統(tǒng)等硫辛α例：作為酸脫氫酶的輔酶來(lái)源：自然界廣泛分布，肝和酵母中含量尤為豐富。能自行。的學(xué)習(xí)除了總結(jié)后的要求與代謝部分中出現(xiàn)的相關(guān)反應(yīng)中的相關(guān)輔酶聯(lián)系起來(lái)掌握7章生物膜與物質(zhì)生物膜的分子結(jié)生物膜主要由蛋白質(zhì)（包括酶）、脂質(zhì)（主要是磷脂）生物膜中分子間作3生物膜結(jié)構(gòu)的幾個(gè)（2005、2009年）：判斷題—生物膜的不對(duì)稱性僅指膜蛋白的定向排列，膜脂可“流體鑲嵌”模型：1972年Singer與Nicolson提出，特點(diǎn)：突出了膜的流動(dòng)性，認(rèn)為（2003年）——：流體鑲嵌模物物生物膜物質(zhì)的幾種方式（2002、2003、2004年）：判斷題——生物膜像分子篩一樣對(duì)大分子不能通過，第八物氧概概能源物質(zhì)(糖、脂、蛋白質(zhì)等有機(jī)物)CO2H2O，有氧氧化：利用O2分子來(lái)氧化底物，最終生成CO2和H2O。這種方式的氧化徹 失電子氧 加氧氧 脫氫氧 加水脫氫氧化(如∶TCA循環(huán)中，延胡索酸到草酰乙酸的氧化生物氧化受細(xì)胞的精確調(diào)節(jié)控制。標(biāo)準(zhǔn)氧化還原電位（E0’）越小，給出電子的趨勢(shì)越強(qiáng)，即還原力強(qiáng)，反之，（E0’）高，氧化力強(qiáng).生物氧化體系及有關(guān)的酶iFMNFAD為輔基的黃素蛋白。它催化底物分子脫氫，H2O2。ii它是含Cu2+Fe2+的金屬蛋白，不能從底物上脫氫，只能奪取底物上的電子①.②.最終電子受體為氧時(shí)，氧化酶氧化的最終產(chǎn)物是水，而需氧脫氫酶氧化H2O2③.只能以氧作為最終電子受體，而需氧脫氫酶在無(wú)氧的情況下，可以甲烯藍(lán)或醌代氧作NAD+NADP+FMNFAD為輔酶。i該體系的成員包括（20多種，5類以FMN或FAD為輔基的黃素蛋白(FP) 遞氫體（黃素蛋白、輔酶Q） 細(xì)胞色素(Cyt)b,c1,c氧化磷酸化，ATP。核苷酸的生物需要大量的NADP+H+。FMNFAD這類酶分子中，F(xiàn)MNFADFMNAβ-磷酸甘油ii呼吸鏈復(fù)合體(成分)復(fù)合體1：NADH-泛醌還原酶 催化電子由NADH轉(zhuǎn)移到泛醌 電子從琥珀酸傳遞給泛III：泛醌-cIVc氧化酶將電子從細(xì)胞色素cH2O。iii呼吸鏈的兩種典型方式及其組成：NADH氧化呼吸鏈：代謝物→NADH→復(fù)合體Ⅰ→Q→復(fù)合體Ⅲ→Cyt復(fù)合體復(fù)合體 NO3-、NO2-、SO42-、S2O32-、CO2等無(wú)機(jī)物為最終電子(氫)受體。如：呼吸鏈及氧化磷酸高能鍵及高能化合有些化合物的個(gè)別化學(xué)鍵的能很高，結(jié)構(gòu)不穩(wěn)定、性質(zhì)活潑，自發(fā)水解和基團(tuán)轉(zhuǎn)移的趨勢(shì)很強(qiáng)，發(fā)生水解或基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)時(shí)，或轉(zhuǎn)移的能很多，這種含自高能的高能不是“鍵能”特別高，而是能高。細(xì)胞中重要的高能鍵有：高能鍵磷酸鍵～P、高能鍵硫酯鍵C～)。分子中含有高能鍵的化合物，稱為高能化合物。TP是細(xì)胞中最重要的高能化合物：ATP參與高能磷酸基團(tuán)的轉(zhuǎn)移反應(yīng)。細(xì)胞中的能化合物（1，3-2P-甘油酸、磷酸肌醇）ATP之間可發(fā)生高能磷酸基團(tuán)的轉(zhuǎn)移反應(yīng)。（2012年）：簡(jiǎn)答題——說(shuō)出ATP的生理功能，并且說(shuō)出ATP的主要途徑呼吸鏈的概念及類NAD（2003、2004、2009、2012年）：—respiratorychain（呼吸鏈底物水平磷酸化和氧化磷酸聯(lián)反應(yīng)將氧化的一部分能用于無(wú)機(jī)磷參加的高能磷酸鍵生成反應(yīng)，這種（1）底物水平磷酸化（substraevelphosphorylation）：底物分子氧化與磷酸化反應(yīng)偶聯(lián)生ADPATP。底物水平磷酸化有氧無(wú)氧條件下都能進(jìn)行。氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）：不需氧脫氫酶脫下的氫原子對(duì)，在有氧條件下，遞磷酸化）。即當(dāng)電子從NADH或FADH2經(jīng)過電子傳遞體系傳遞給氧形成水時(shí)，將生物氧化過程中的能，用以使ADP磷酸化為ATP。a、氧化磷酸化是有氧呼吸ATP的主要方式，是生命活動(dòng)所需能量的主要來(lái)源ATP1molATP的摩（2005、2006、2007年）：——P/Oratio（2006年）：——oxidativephosphorylation（2008年，2013年）：——substraevelphosphorylation（2003年）：隨有ATP的生成。解偶聯(lián)劑的作用是使電子傳遞和ATP形成兩個(gè)過程分離。這些化合物能破壞電子傳遞和磷酸化的偶聯(lián)關(guān)系，此類化合物并不影響電子的傳遞，但卻能抑制ATP（2009年）：A對(duì)呼吸鏈的毒性要比魚藤酮大，是因?yàn)樗c呼（2013年）：cADPNADHNADH從來(lái)看，對(duì)于本章單獨(dú)的較少，2012年以前都以、選擇題和判斷題有關(guān)熱力學(xué)的一些基本概念氧化磷酸化作用（√）第九類代概食物中含量最多的糖是淀粉，淀粉經(jīng)消化系統(tǒng)水解酶的作用轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟呛篌w吸收。糖的：包括糖異生、糖原，結(jié)構(gòu)多糖的等糖酵概糖酵解（glycolysis）：在無(wú)氧條件下，葡萄糖進(jìn)行分解，形成2分子酸并提供能（2006年）：?jiǎn)柎痤}——在嚴(yán)格的厭氧條件下發(fā)酵過程中，使用放射性標(biāo)記的碳源進(jìn)行示蹤原子實(shí)驗(yàn)。1）如果葡萄糖的第1個(gè)碳用14C標(biāo)記，那么14Ｃ將出現(xiàn)在產(chǎn)物乙醇的哪個(gè)位置上？2）14C，才能使乙醇發(fā)酵出的都是14C標(biāo)記的14CO2。5510Mg2+ATP→/ 第一階 磷酸二NADH+H+ （底物水平磷酸化 酸ATP← 能量估1葡萄糖→6-磷酸葡萄 6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果 酸 2分子NADH無(wú)氧條件下：NADP有氧條件 原核生物：電子呼吸鏈位于細(xì)胞質(zhì)膜，1個(gè)NADH產(chǎn)生真核生物蘋果酸/天冬氨酸穿梭：1NADH1NADH總結(jié)：12ATP57ATP。a、在酸脫氫酶和乙醇脫氫酶的作用下進(jìn)入發(fā)酵途徑形成乙醇有氧條件下，繼續(xù)氧化形成乙酰CoA，進(jìn)入三在酸羧化酶的作用下形成草酰乙酸，草酰乙酸而后進(jìn)入葡萄糖異生途NADH不能用于乙醛的還原，因此，乙醇產(chǎn)量下降，此現(xiàn)象稱為巴斯（2004年）：簡(jiǎn)答題——給某生物體以酸，它在體內(nèi)可轉(zhuǎn)變?yōu)槟姆N物質(zhì)？寫糖酵解作用的調(diào)磷酸果糖激酶：它是糖酵解中最重要的限速酶（關(guān)鍵酶）。ATP是變構(gòu)抑制中，2，6-6-ATP的（3）已糖激酶和酸激酶對(duì)糖酵解的調(diào)節(jié)作用aMg+2b、酸激酶：糖酵解途徑中的第三個(gè)調(diào)節(jié)酶。是有四個(gè)亞基的變構(gòu)酶 （2003、2004、2008年）：判斷題——ATPATPF-6-PF-1，6-2P（2009年）ATP，ATP濃度高時(shí)，糖酵解速度加快。（2005年）：簡(jiǎn)答題——敘述酵解途徑的主要限速步驟及相應(yīng)的調(diào)控酶及它們分（2015年）：?jiǎn)柎痤}——糖酵解過程中，磷酸果糖激酶是該過程重要的調(diào)節(jié)限速2.6ATP糖酵解的生理意義（三個(gè)方面6-P-G，它是糖原代謝、磷酸戊糖途徑的中間產(chǎn)物，磷酸烯醇式酸、酸參與氨基酸代謝；代謝途徑本身：EMP檸檬酸循環(huán)（三/TCA循環(huán)/Krebs循環(huán)有氧氧化的三階第二階段——形成乙酰酵解生成的酸可穿過線粒體膜進(jìn)入線粒體內(nèi)時(shí)，在酸脫氫酶系的A（如上反應(yīng)式）。酸脫羧酶 （2）酸脫氫酶系二氫硫辛酸乙?；D(zhuǎn)移酶 硫辛酸、輔酶二氫硫辛酰胺脫氫酶(E3)FADNAD+、產(chǎn)物抑制：ATPE1AE2；NADHE3（均為變構(gòu)b、核苷酸反饋調(diào)節(jié)：GTP抑制，AMPc、可逆磷酸化作用的共價(jià)調(diào)節(jié)：E1磷酸化型無(wú)催化活性；去磷酸化型有活增強(qiáng)；酸高可抑制E1的磷酸化；Ca2+高，能促進(jìn)E1的去磷酸化第三階（1）b、由α-酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體催化的：α-酮戊二酸→琥珀酸4NADFADNADH9-1（2000年）：判斷題——三的所有中間產(chǎn)物中，只有草酰乙酸才能被該（2014年）：能量估算（以一個(gè)葡萄糖為例第一階段——EMP途徑：57第二階段——酸→乙酰CoA：脫氫產(chǎn)生一個(gè)NADH，即2.5個(gè)第三階段——TCATCA循環(huán)經(jīng)過四次脫氫，一個(gè)底物水平磷酸化，生ATP：3×2.5+1×1.5+1=10（ATP） （2013年）：簡(jiǎn)答題—— 3）酸氧化為乙酰 5）1，33-檸檬酸循環(huán)的調(diào)控（三個(gè)關(guān)鍵酶檸檬酸酶：乙酰CoA+草酰乙酸→檸檬ADP、AMP、P、NAD+以及乙酰CoA的濃度高時(shí)，對(duì)其起變構(gòu)激活作用ATP、NADH、琥珀酰CoA、脂酰CoA和檸檬酸是其變構(gòu)抑制劑ATP、NADH是其變構(gòu)抑制劑α-酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體：α-酮戊二酸→琥珀酸T、琥珀酰Co、DH及Ca+TCA循環(huán)的意它是細(xì)胞內(nèi)各種能源物質(zhì)完全氧化分解的公共途徑。乙酰輔酶A為細(xì)胞提供能量。一個(gè)乙?；ㄟ^TCA循環(huán)和呼吸鏈可產(chǎn)生10個(gè)ATPTCA環(huán)是物質(zhì)轉(zhuǎn)化的樞紐。循環(huán)中產(chǎn)生的α酮戊二酸、酸和草酰A也可進(jìn)入糖的有氧氧化途徑進(jìn)行代謝。產(chǎn)生CO2回補(bǔ)途（1）概念：能為TCA循環(huán)補(bǔ)充中間產(chǎn)物的代謝途徑稱為回補(bǔ)途徑（2）酸羧化支路：它能為TCA循環(huán)供應(yīng)草酰乙酸和蘋果酸。已經(jīng)證明有好幾種酶催化這一反應(yīng)，其中，最具普遍意義的有酸羧化酶和蘋果酸酶乙醛酸循環(huán)：許多植物、微生物具有異檸檬酸裂解酶和蘋果酸酶，者催化異檸檬酸裂解生成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸和乙酰輔酶a、借此附屬路線可以利用脂肪酸或乙酸作為唯一能源獲得生物能量b、可以用脂肪酸或乙酸作為唯一碳源糖類化合物和氨基酸、蛋白質(zhì)（2001年）：選擇題——乙醛酸循環(huán)除了含有TCA部分酶外，尚含1）檸檬酸裂解酶蘋果酸 2）異檸檬酸裂解酶蘋果酸3）檸檬酸裂解酶蘋果酸脫氫 4）異檸檬酸裂解酶蘋果酸脫氫5）乙醛酸裂解其他回補(bǔ)途徑：天冬氨酸和谷氨酸的轉(zhuǎn)氨作用可以形成草酰乙酸和α磷酸戊糖途徑（HMP途徑概胞溶膠中進(jìn)行，廣泛存在于動(dòng)植物細(xì)胞內(nèi)。HMP過（1）氧化階段——6-磷酸葡萄糖氧化降解階段（三步NADP+NADPH+H+ 脫 脫羧、脫——磷酸戊糖分子重排階段（全部反應(yīng)可逆）（2004年）：判斷題——磷酸戊糖途徑只能在有氧條件下進(jìn)行。HMP途徑反應(yīng)速度能量估算（了解，不是重點(diǎn)6個(gè)CO26-磷酸葡萄糖分子的第一C原子。能量計(jì)算 HMP途徑的生理意產(chǎn)生大量的NADPH，為生物提供還原力。如脂肪酸、氨基酸、核苷酸等生物途徑中需要大量的NADPH，主要靠HMP途徑提供。是細(xì)胞內(nèi)不同結(jié)構(gòu)糖分子的重要來(lái)源。5-磷酸核糖是核酸中戊糖的重HMP與酵解途徑連接。6-P-G、6-P-F、3-（2001年）：選擇題——以葡萄糖作為機(jī)體主要碳源時(shí)，磷酸戊糖途徑（HMP途 產(chǎn)生乙酰CoA脂 5）氨基糖的異概括乳酸、酸、丙酸、甘油以及氨基酸等。糖異生作用的途雖然葡萄糖可由酸，其所經(jīng)歷的途徑絕大部分是糖酵解過程的逆（2003年）：——酸羧化支路（2006年）：選擇題——酸羧化酶催化生成的產(chǎn)物是：1）乳酸；2）酸；3）蘋果酸 4）丙二酸單酰CoA5）草酰乙ATP→ATP→/ 第一階 磷酸二羥NADH← ATP 酸 ATP← 第二階 糖酵解途由酸形成葡萄糖的能量消耗及意義2酸+4ATP+2GTP+2NADH+6H2O→1葡萄糖由上式可知，葡萄糖異生需消耗4ATP分子和兩個(gè)GTP分子即6個(gè)高能磷酸鍵。糖酵解可產(chǎn)生2個(gè)高能磷酸鍵，故總算起來(lái)，葡糖異生需消耗4個(gè)額外的高能鍵。這4個(gè)額外的高糖異生作用的調(diào)（2）酸激酶、酸羧化酶和磷酸烯醇式酸羧激酶的調(diào)答題要點(diǎn)：（1）EMP差別：EMP三步關(guān)鍵酶的反應(yīng)在糖異生中由另外四步反應(yīng)代替；作用的部位：糖異生在胞液和線粒體，EMP只在胞液中。糖異生的生理意義糖異生是一個(gè)非常重要的生物葡萄糖的途徑。主要在肝臟中進(jìn)行非糖物質(zhì)可以進(jìn)入糖異生的途乳酸循環(huán)（kori循環(huán)血液流入肝臟中，利用脂肪氧化產(chǎn)生的能量葡萄糖，葡萄糖再?gòu)母闻K進(jìn)入血液轉(zhuǎn)移到肌肉中，這個(gè)循環(huán)稱為乳酸循環(huán)（kori循環(huán)）。底物循環(huán)（無(wú)效循環(huán)6-1,6-二磷酸果糖酶催化的，它們就屬于底物循環(huán)。糖原的分解和糖原的生物學(xué)意糖原的生物學(xué)意義就在于它是能量的、容易動(dòng)員的多糖3種酶的作用：糖原磷酸化酶、糖原脫支酶和磷酸葡萄糖變位酶。（P18126-6）b1→4糖苷鍵磷酸解磷酸化酶催化糖原磷酸解的結(jié)果，使糖原分子的葡萄糖殘基形成葡萄糖-1-磷酸。后者必須糖原的生物糖基的供體糖原的生物和分解走的是完全不同的途徑在糖原生物中糖基的體并不是葡萄糖1。（2006年）：CDPG。催化糖原的三種酶——三個(gè)步驟a、UDP-1-UTPUDPG某個(gè)分支的非還原性末端上。只能催化α-1,4糖苷鍵結(jié)果形成直鏈淀粉。 糖↓酸EMPTCAATPNADH具體是在哪一步例如6-磷酸葡萄糖是糖代謝的交叉點(diǎn)。同時(shí)，隨著知識(shí)范圍的擴(kuò)大，還需要去和脂代謝、蛋白質(zhì)以及核酸代謝中的代謝產(chǎn)物進(jìn)行比較總結(jié)。例如酸，它不僅是糖代謝中重要的中糖酵解和發(fā)酵的全過程圖解由葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)閮煞肿铀崮芰哭D(zhuǎn)變的估算寡糖類的生物和分解（×）糖原的分解和生物糖原的生物糖原代謝的調(diào)控第十代脂肪的消化與吸脂肪動(dòng)員（fatmobilization）：當(dāng)需要脂肪分解代謝提供能量時(shí),動(dòng)用體內(nèi)的儲(chǔ)C6-C10C12-C18的脂肪酸易被吸收，不飽和脂肪酸比飽和脂肪甘油三酯的分解代 R2-3-磷酸甘油醛，然后可經(jīng)糖酵解途徑； b、轉(zhuǎn)化 酸繼續(xù)氧化，或經(jīng)糖異生途徑生成葡萄糖脂肪酸的氧化分飽和脂肪酸的氧化（偶數(shù)碳（2001年）：判斷題——脂肪酸活化為酯酰輔酶A時(shí)，需消耗2個(gè)高能磷酸鍵。脂肪酸轉(zhuǎn)入線粒體（脂酰CoA的跨膜 aCoA分子（10個(gè)碳原子以下）可容易地滲透通過線粒體（2003年）：?jiǎn)柎痤}——肥胖癥是由許多原因引起的一種常見的代謝紊亂，例如CoA的β-氧化降解過程（10-1）：（2000年）：選擇題——在長(zhǎng)鏈脂肪酸代謝中，脂肪酸β-循環(huán)的繼續(xù)與下列哪個(gè)1）CoA脫氫酶2）β-CoA脫氫酶3）CoA 能量估算：以軟脂酸為例，1分子軟脂酸（C16）7β-8分子乙酰CoA、7FADH2、7NADH+H+，凈產(chǎn)能為：8×10+7×（1.5+2.5）（2011年）：有一個(gè)脂肪由兩個(gè)軟脂酸和一個(gè)硬脂酸以及一個(gè)甘油組成，寫出它在體內(nèi)完全降解的反應(yīng)過程（可用流程圖表示）ATP數(shù)。10-1飽和脂肪酸的β奇數(shù)碳原子脂肪數(shù)碳鏈脂肪酸氧化提供的能量相當(dāng)于它們所需能量的25%。它的降解過與偶碳基本相同，CoACoACoA（動(dòng)物），植物將丙酰CoA轉(zhuǎn)化為丙二酰CoA，再脫羧形成乙酰CoA。例如：17個(gè)碳的直鏈脂肪酸可經(jīng)正常的β-7CoA1CoA。飽和脂肪酸）10-2不飽和脂肪酸的β能量估算：1分子亞油酸（18:2）進(jìn)行β89CoA，6（2005年）：?jiǎn)柎痤}——ATP？（請(qǐng)用中文名ATP產(chǎn)生的過程）。

（2011年）：（2014年）：（2014年）：ATP?寫出飽和直連脂肪酸完全氧化時(shí)與能量有關(guān)的反應(yīng)式（寫出物質(zhì)名稱即可，脂肪酸的其它氧的代CoA的去TCA循環(huán)氧化放能；（最主要轉(zhuǎn)化為乙酰乙酸、D-β-羥丁酸、的組成：乙酰乙酸、D-β-羥丁酸和（2）部位：肝中；肝外組織利（3）途徑圖10-3的a、關(guān)鍵酶為：HMGCoA去進(jìn)行葡萄糖，則乙酰CoA進(jìn)行TCA的少了，利于的。c、血液中大量是的，血液中出現(xiàn)的乙酰乙酸和D-β-羥丁酸使pH↓，出現(xiàn)酸。d、是肝臟輸出脂肪酸類能源的一種形式（1）部位：肝外組分解途徑： →乙酰的生理作用：肝臟中不能進(jìn)一步氧化，而是采用形式將乙酰主要以為分子。脂類的生物（主要是脂肪酸脂肪酸概脂肪酸的部位：肝臟、脂肪組織和乳腺等組織的細(xì)胞漿，肝臟是主要脂肪酸不是脂肪酸β-氧化的逆過程，β-氧化粒體，在胞液（3）脂肪酸的碳源：a、前提：乙酰CoAb、乙酰CoA的來(lái)源：②、葡萄糖代謝中酸氧化脫羧產(chǎn)物（主要AAc、脂肪酸的氫源：NADPH+H+胞液HMP脂肪酸生物途徑：a、非線粒體酶系途徑——軟脂非線粒體酶系飽和脂肪酸途軟脂酸酶系：7個(gè)酶組分，成分為ACP（?；d體蛋白ACP的輔基：4’-（VB3），其游離末端的-SH能與酯酰a、乙酰CoA的跨膜：酸-檸檬酸穿梭機(jī)制，從線粒體到胞漿中。還NADPH。bCoACoAA羧化酶（輔基為生（2008年）：?jiǎn)柎痤}——乙酰輔酶A羧化酶在脂肪酸中起調(diào)控作用，試述這P265（2010年）：簡(jiǎn)答題——簡(jiǎn)述乙酰CoA羧化酶在脂肪酸中的地位和作用軟脂酸的反應(yīng)歷程：縮合-還原-脫水-還原-水解/硫解（詳見下冊(cè)P262圖29-8）a、軟脂酸需乙酰CoA或其他短鏈的脂酰CoA作為引物，在引物的羧基上bCoACoA；NADPH的來(lái)源為：8NADPH8CoA轉(zhuǎn)移時(shí)產(chǎn)6HMP途徑提供。代謝部 胞 線?；罨d 酶 7種酶，ACP為4種受氫體、供氫 對(duì)CO2要 必 能量變 耗 產(chǎn) 軟脂 乙酰的（2009年）β-氧化作用而分解的反應(yīng)都是可逆的，所以體內(nèi)的脂肪酸的是通過β-氧化作用的逆過程進(jìn)行的。線粒體酶系途徑——飽和脂肪酸碳鏈延反應(yīng)相似；但不完全不相同（β-氧化的脂酰-COAFAD為輔基）a、以乙酰CoAb、β-CoANADH+H+NADPH+H+；cCoA-SHACP-SH。（2000年）：判斷題——?；d體蛋白是飽和脂肪酸碳鏈延長(zhǎng)途徑中二碳單位的單烯不飽和脂肪酸甘油三酯的生①糖代謝生成糖和糖異生產(chǎn)生磷酸二羥，在α-磷酸甘油脫氫酶催化L-α-磷酸甘油。②脂肪酸的再利用：游離的脂肪酸在脂酰CoA酶催化下，脂酰CoAa、單脂酰甘油磷酸：甘油磷酸脂酰轉(zhuǎn)移b、磷脂酸：甘油磷酸脂酰轉(zhuǎn)移酶，與另一分子脂酰CoA結(jié)合，生成磷C1上結(jié)合的脂肪酸多為飽和脂肪酸，C2上結(jié)合的脂肪酸多為不飽和脂脂蛋白（血漿脂蛋白 TG轉(zhuǎn)運(yùn)至

TG運(yùn)至脂

將膽固醇酯從肝

將外周膽固醇運(yùn)LDL的增高最易引起動(dòng)脈的粥樣硬化；HDL不飽和脂肪酸的氧化第十一章白質(zhì)代蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)作蛋白質(zhì)的生理功氮平衡和蛋白質(zhì)，氮的總平衡：正常成年內(nèi)蛋白質(zhì)的與分解處于動(dòng)態(tài)平衡中攝入氮量和排，當(dāng)攝入氮>排出氮，即為正氮平衡當(dāng)攝入氮<排出氮，即為負(fù)氮平衡AAAA代謝庫(kù)：食物蛋白經(jīng)消化吸收的氨基酸（AA）與體內(nèi)組織蛋白降解產(chǎn)生的氨基酸（內(nèi)源性氨基酸）AA代謝庫(kù)。（2000年）：判斷題——所謂氨基酸庫(kù)是指機(jī)體（細(xì)胞、組織或）中的蛋白質(zhì)的作用氨基酸的分解代氨基酸分解的過氨基酸的脫氨基AAa、L-AA氧化酶、D-AAFADFMN③催化反應(yīng)可逆，一般向Glu方向進(jìn)④L-谷氨酸脫氫酶是別構(gòu)酶，6個(gè)相同亞基，存在于線粒體基質(zhì)中，肝臟中（AMP（2001年）： 2）L-谷氨酸氧化脫氨作 脫水脫氨基：含羥基的氨基酸，例：Ser在絲氨酸脫水酶的作用下脫水脫氨基直接脫氨基：GlnAsn分別在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶催化下直接脫掉酰胺AA和氨。氨基酸的脫羧基b、輔酶：磷酸吡哆醛（His不需要）氨基酸脫氨、脫羧產(chǎn)物的進(jìn)b、非必需AA及其他含N化合物b、部位：肝 I氨基甲酰磷酸的 ii、EⅠCO2NH3為原料；EⅡ位于生長(zhǎng)迅速的細(xì)II瓜氨酸的 瓜氨鳥氨 I精氨酸的Asp起供氨基的作用，多種AA的氨基可以通過Asp而參加尿素 Asp起供氨基的作用，其本身又可由草酰乙酸與谷氨酸經(jīng)轉(zhuǎn)氨基作用再生。II 鳥氨 入線粒體循環(huán)使 d、尿素的總反應(yīng)eNH3CO2，尿素屬于中性無(wú)毒物；尿素是一個(gè)耗能過程：2ATP→2ADP+1ATP→1AMP=4ATP→4ADP循環(huán)中形成的延胡索酸使鳥氨酸循環(huán)和三緊密聯(lián)系起來(lái)①食物蛋白質(zhì)的影響：高蛋白膳食使尿素速度加快，饑餓時(shí)尿素②氨基甲酰磷酸酶Ⅰ的影響：乙酰CoA+Glu→AGA，AGA別構(gòu)激③鳥氨酸循環(huán)中間產(chǎn)物的影響：如鳥氨酸、瓜氨酸、精氨酸的濃度均影響④鳥氨酸循環(huán)中酶系的影響：精氨酸代琥珀酸酶的活性最低，是尿素b、途徑：脫氨化作用：L-谷氨酸脫氫酶（氧化脫氨基作用的逆反應(yīng)）a、部位：腦、肌肉等組b、及利用過程谷氨酰胺既是氨的解毒產(chǎn)物，又是氨的暫時(shí)及形式NH3的去路腎小管上皮細(xì)胞分解出來(lái)的NH3到腎小管管腔中與尿液中H+結(jié)合后再與銨鹽形式隨TCAArg、Gln、His、ProGluα-酮戊二酸Ile、Met、Val、Thr→CoAPhe、Tyr→Asn、Asp→.........生酮氨基酸：凡能在分解過程中轉(zhuǎn)變成乙酰CoA和乙酰乙酰CoA的氨基酸。 Gly、Ser、Val、His、Arg、Ala、Glu、Gln、Met

生酮氨基 Lue、生糖兼生酮氨基 CO2H2O。生糖氨基酸和生酮氨基酸第31章氨基酸及其重要衍生物的生物第十二章酸代核酸的降組成輔酶：AMPNAD、FAD、CoA作為活性中間代謝物的載體：UDPG核酸酶及其分類核苷酸的分嘌呤核苷酸的分次黃嘌呤次黃嘌呤 AMPIMP→黃嘌呤→GMP→鳥嘌呤嘧啶核苷酸的分β-氨基酸。核苷酸的生概兩條途徑1）從頭途徑：肝臟、小腸、胸從頭途CO2。（12-1）12-1（2001年）：選擇題——核苷酸生物時(shí)，嘌呤環(huán)中的C4、C5和N7原子來(lái) （2006年）：選擇題——嘌呤核苷酸的原料是： 2）甘氨酸，谷氨酰胺 4）甘氨酸，谷氨酸，谷氨酰（2009年）：判斷題——在嘌呤核苷酸的從頭途徑中，嘌呤堿基的N3和GlnN（2015年）：簡(jiǎn)單題——從頭途徑是核酸的重要途徑，寫出嘌呤核苷酸從頭途徑的原料。 過① iPRPPii、PRPP參與嘌呤和嘧啶的從 和補(bǔ) iii、IMP AMP和GMP的前體 酶和酰胺轉(zhuǎn)移酶為關(guān)鍵酶 需5個(gè)ATP，6個(gè)高能磷酸鍵；AMP 還需1個(gè)GTP， 還需1個(gè)ATP；vi、AMPGMPIMP知識(shí)鞏固：選擇題——在嘌呤核苷酸 過程中，生物體首 補(bǔ)救途a、嘌呤堿和PRPP直 嘌呤核苷E：APRT—腺嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移HGPRT—次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核糖轉(zhuǎn)移b、腺嘌呤核苷通過腺苷激酶的作用可變成AMP而重新利 嘧啶核苷酸嘧啶核苷酸的從頭a、部位：肝臟細(xì)胞胞液b、嘧啶堿的原料：Asn、Gln、CO2（如圖12-12-2嘧啶環(huán)的元素來(lái)知識(shí)鞏固：選擇題——下列參與核苷酸嘌呤核苷酸又參與嘧啶核苷酸的物質(zhì)是 c、從頭過程：嘧啶核苷酸則由尿甘酸轉(zhuǎn)變而來(lái)。（嘌呤核苷酸從PRPP開始）第一步 Gln+HCO3- 氨甲酰磷酸+Glu 知識(shí)鞏固：選擇題——氨基酰磷酸

途徑的重要前體1）尿素循環(huán)和嘌呤核苷 2）尿素循環(huán)和嘧啶核苷 第二步：氨甲酰磷酸→···→乳清酸+PRPP→···→UMP第三步：胞嘧啶（CTP） 是在核苷三磷酸水平上進(jìn)行UTP CTP脫氧胸腺嘧啶（dTMP）的是在一磷酸水平上進(jìn)行的PRPP酶是嘧啶和嘌呤兩類核苷酸過程同需要的酶，它可同嘧啶核苷酸的補(bǔ)救途核苷二磷酸和核苷三磷酸的生ADPATP（2）NDPNTP脫氧核糖核苷酸的dNDPdTMPdNTPdNMP的（2006年）： 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的比表12-1嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸異同點(diǎn)的比都有2種途徑（從頭和補(bǔ)救都是一個(gè)與之有關(guān)的核苷酸，然后在此基礎(chǔ)上進(jìn)一在PRPP基礎(chǔ)上逐步嘌呤環(huán)先嘧啶環(huán)，再與PRPP結(jié)合最先的嘌呤核苷酸是最先的嘧啶核苷酸是以IMPUMPAMP和GMP的一磷酸水平上完成CTP和dTMP成（2013年）：核苷酸具體在哪個(gè)水平上要求掌握。核苷酸的生物（√）輔酶核苷酸的生物第十三章信息的傳DNA的生物13.1.1途DNA的半保留：絕大多數(shù)生RNA13.1.2DNA——DNA半保留的理堿基間氫鍵破裂使雙鏈解旋分開，以每一條鏈為模板在其上新的互補(bǔ)鏈，一個(gè)親代DNA分子變成為核苷酸排列順序完全相同的兩個(gè)子代DNA分子，每個(gè)子代DNA分子的一條鏈來(lái)自親代另一條則是新的這樣的方式稱為半保留semiconservative13.1.3的起始點(diǎn)和方（1）從特定位點(diǎn)起始（原點(diǎn)a、原核生物DNA、質(zhì)粒DNA均為環(huán)狀，故只有一個(gè)固定的起點(diǎn)b、真核生物從多個(gè)特定位點(diǎn)同時(shí)開始，故真核生物有多子子（replicon）：組能獨(dú)立進(jìn)行的單位雙向?qū)蜗虿粚?duì)DNA聚合反應(yīng)有DNADNAdATP、dGTP、dCTP和dTTPDNA的過程。DNAc3’-OHd、DNA5’-eDNA的性質(zhì)與模板相同，序列互補(bǔ)（半保留）DNA共五種：DNA聚合酶Ⅰ—Ⅴ，主要為前三種aDNA3’-5’；b、以四種脫氧核苷三磷酸為底物；dNTPc3’-OHRNADNA的主要聚合酶；酶Ⅰ具有3’-5’、5’-3’外切核酸酶；酶Ⅱ無(wú)5’-3’外切DNA聚合酶：5種——DNA聚合酶DNADNA聚合酶只能催化多核苷酸鏈的延長(zhǎng)反應(yīng)，不能使鏈之間連接。使雙DNA3’-5’-磷酸二酯鍵連接（催化雙DNA5'-3'-羥基生成磷酸二酯鍵）。ATPNAD提供。（2002年）：判斷題——DNADNA單鏈連接起來(lái)。DNA的過程（原核生物DNASSBDNA結(jié)合，形成叉，在叉中DNA聚合酶以每條單鏈為模板新鏈。隨著DNA解鏈的不斷進(jìn)行，新鏈不斷延伸。又由于DNA分子是雙鏈結(jié)構(gòu)，所以解鏈的結(jié)必然會(huì)使叉前面的未解鏈區(qū)的螺旋進(jìn)一步扭緊，產(chǎn)生正超螺旋張ATPAA分子引進(jìn)負(fù)超螺旋，以抵消DNA3’-5’5’-a、先導(dǎo)鏈（leadingstrand）：3’-5’的模板鏈，在其上DNA新鏈能以5’-b、岡崎片段（Okazakifragment）：5’-3’的模板鏈在其上新鏈也是5’-3’方c、滯后鏈（laggingstrand）：與叉移動(dòng)的方向相反，通過不連續(xù)的5ˊ-聚合的新的DNA鏈（2005年）：判斷題——在叉上，盡管隨后鏈按3'-5'的方向凈延伸，但是局部鏈的均按5'-3'的方向進(jìn)行。d、半不連續(xù)（semidiscontinuousreplication）：DNA時(shí)，一條鏈連a、DNA3’-OHDNAb、引物由酶（RNA聚合酶）的RN段，長(zhǎng)度為幾個(gè)到十幾個(gè)c、每個(gè)起始點(diǎn)都需要引物，包括岡崎片段（2004年）：選擇題——DNA需要有一段RNA為引物，該引物的酶A、DNA聚合 B、 C、RNA聚合酶ⅠD、DNA聚合酶Ⅰ以其5’-3’外切酶將RNA引物切除，空缺由它補(bǔ)齊，再DNA連接酶連接。DNA的八個(gè)步驟：（如圖13-②體結(jié)合于DNA單鏈，小段RNA引物⑤滯后鏈聚合反應(yīng)與前一岡崎片段引物相遇，DNA⑥D(zhuǎn)NA聚合酶Ⅰ以5’-3’外切酶切除RNA引物，空缺由其補(bǔ)齊⑦DNADNA的過反向轉(zhuǎn)錄以RNA為模板RNA-DNA雜交鏈（cDNA）反轉(zhuǎn)錄酶的性a、反轉(zhuǎn)錄酶催化的聚合反應(yīng)要求：有RNA（或DNA）為模板和引物；四種dNTP、Mg2+；方向（模板）3’-5’，新鏈方向5’-3’。b、反轉(zhuǎn)錄酶：（專一性不高）工程的工具①催化反轉(zhuǎn)錄②以DNA為模板，互補(bǔ)的DNA鏈，形成DNA雙螺旋③具有5’-3’、3’-5外切酶④還有核糖核酸酶H的活性，專門水解RNA-DNA雜化分子中的RNA（2005年）：選擇題——能專門水解DNA-RNA雜交分子中的RNA的酶是A、DNA聚合酶ⅠB、逆轉(zhuǎn)錄酶C、Rnase D、核酸外切酶反轉(zhuǎn)錄過a、以RNA（+）鏈為模板，tRNA為引物，反轉(zhuǎn)錄（-）鏈DNA；bDNA-RNA雜家分子中的（+）鏈RNA；c、以（-）鏈DNA為模板，（+）鏈DNA，形成的雙鏈DNA稱為；新的DNA雙鏈環(huán)化、整合到寄主的DNA中，通過出芽方式反轉(zhuǎn)錄的意a、擴(kuò)充中心法則中心法則：1958年，Crick總結(jié)了DNA、RNA、蛋白質(zhì)、生物性狀這四者轉(zhuǎn) 翻RNA 蛋白 性逆轉(zhuǎn)b、對(duì)引起癌細(xì)胞產(chǎn)生的機(jī)制提供了解釋c、反映表達(dá)的豐度（2001年）：判斷題——以DNA為模板的RNA 為模板的DNA的過程，稱為轉(zhuǎn)錄，兩者為可逆過程DNA的損傷修D(zhuǎn)AN生物因素：噬菌體或、轉(zhuǎn)位因子的作用，以及DNA錯(cuò)誤等DNADNA錯(cuò)配修復(fù)：切除錯(cuò)配堿基MutS二聚 MutL二聚UV切除修復(fù)：切除受損部分→另一條完整鏈為模板切除部分→連接重組修復(fù)：后修復(fù)SOSRNA的概轉(zhuǎn)錄（transcription）：以DNA為模板在RNA聚合酶催化下（2）RNA的方式依賴DNA的RNA——轉(zhuǎn)DNADNADNA雙鏈中的一條鏈。DNA雙鏈中的一條鏈，或者某些區(qū)域以這條鏈為模板，另一RNA聚合酶（轉(zhuǎn)錄酶酶只能使已開始的RNA鏈延長(zhǎng)，但不具有起始RNA的能力bRNARNArRNARNA聚合酶Ⅱ：轉(zhuǎn)錄mRNA（所有編碼蛋白質(zhì)的）和大多數(shù)核RNA（hnRNA）RNA聚合酶Ⅲ：轉(zhuǎn)錄小RNA的，其中包括tRNAc、RNA聚合酶的特點(diǎn)：3′→5′，DNA不需要引物，可以從頭起始RNA53’方向延伸。（2009年）：RNADNA聚合酶也要SSB？（2014年）：轉(zhuǎn)錄過程（以原核生物為例a、模板識(shí)別：聚合酶在σ亞基的引導(dǎo)下識(shí)別并結(jié)合到啟動(dòng)子上。DNA雙鏈局啟動(dòng)子（promotor）：RNADNAb、轉(zhuǎn)錄起始：在模板鏈上通過堿基配對(duì)最初的RNA鏈啟動(dòng)區(qū)域有三個(gè)功啟動(dòng)部位：DNAPribnow5-1035TTGACA，其結(jié)構(gòu)決定啟動(dòng)強(qiáng)弱。RNApppA/pppG。c、RNA鏈的延伸：酶向前移動(dòng)，RNA鏈不斷生DNA模板上有多個(gè)轉(zhuǎn)錄同時(shí)進(jìn)行，而且轉(zhuǎn)錄尚未完成翻譯就DNA時(shí)雙鏈完全解開成2條單鏈，兩條鏈均作為模板；RNA轉(zhuǎn)錄時(shí)只是DNA雙鏈的開，以其中的一條鏈為模板。新生RNADNARNA-DNA雜交體，其后DNA恢復(fù)雙螺旋結(jié)構(gòu)，RNA鏈被置換出來(lái)。d、轉(zhuǎn)錄終止：RNA聚合酶到達(dá)轉(zhuǎn)錄終點(diǎn)，RNA和RNA聚合酶從DNA不需終止蛋白ρ因子：轉(zhuǎn)錄生成的RNA鏈形成發(fā)夾結(jié)構(gòu)，RNA被迫從模板 RNA聚合酶構(gòu)象變化。富含GC和AT。需要ρ因子幫助的：ρRNA聚合酶結(jié)合，引起酶構(gòu)象改變，致使其脫落模板，RNA鏈，完成轉(zhuǎn)錄。需要ATP，不富含GC和aRNARNARNARNA一般需經(jīng)過RNA。tRNA：3'CAA，切除內(nèi)含子，修飾形成稀有堿基rRNARNaseIII16sRNA、23sRNA前體結(jié)合，最后成熟。tRNArRNA的加工和原核生物有些相似，mRNAmRNA的原初轉(zhuǎn)錄物是相對(duì)分子質(zhì)量極大的前體，在核內(nèi)加工過程RNA（hnRNA），hnRNA經(jīng)一系列加工轉(zhuǎn)變?yōu)槌蒻RNA。mRNA13.2.3、RNAmRNARNA酶具高度專一性，只識(shí)別自身RNA蛋白質(zhì)的及轉(zhuǎn)遺遺傳（geneticcode）：又稱子、三聯(lián)體子等，通常是指核苷（2）遺傳的特點(diǎn)其基本單位是按5'-3'方向編碼、不、無(wú)標(biāo)點(diǎn)的三聯(lián)體子。目卻是的簡(jiǎn)并性：除Trp和Met外，其他AA都有兩種或以上不同子，稱為的第一、二位堿基與反子的配對(duì)是標(biāo)準(zhǔn)的A-U、G-C配對(duì)，而（2008年）：判斷題——某一發(fā)生了點(diǎn)突變，則必然導(dǎo)致其編碼的蛋白質(zhì)的核糖蛋白質(zhì)的過mRNA為模板，將核苷酸編碼的遺傳信息破譯解讀為蛋白質(zhì)一級(jí)在蛋白質(zhì)過程中，mRNA從5′→3′閱讀，而肽鏈從N-端向C-端 a、三種 場(chǎng) b、20AA 2005年簡(jiǎn)答題——簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)生物過程及各類核酸的作（DNAmRNA、rRNAtRNA）a、AAAAtRNA3’-2’3’tRNA20AA的每一種氨基酸，大多數(shù)細(xì)胞都只含有一種與之對(duì)應(yīng)的氨酰-tRNA酶，每一種氨酰-tRNA酶既能識(shí)別響應(yīng)的氨基酸，又能tRNA分子。（2001年）：判斷題——在蛋白質(zhì)的生物中，每一種氨基酸都只有一個(gè)相（2002年）：判斷題——在蛋白質(zhì)生物過程中，tRNA的分子數(shù)與mRNA的（2003年）：選擇題——下列關(guān)于蛋白質(zhì)生物的描述哪一項(xiàng)是錯(cuò)誤的 C、體