食品科學本科生物化學知識點總結(jié)

（8）構(gòu)域：多肽鏈的二級或超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步繞曲折疊而形成的相對獨立的三維實體稱為結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域具有以下特點①空間上彼此分隔，具有一定的生物學功能②結(jié)構(gòu)

組成生物體的元素有多少種？第一類元素和第二類元素各包含哪些元素？組成生物體的元素共28種第一類元素包括C、H、O、N四中元素，是組成生命體的最基本元素。第二類元素包

域與分子整體以共價鍵相連，一般難以分離（區(qū)別于蛋白質(zhì)亞基）③不同蛋白質(zhì)分子中結(jié)構(gòu)域數(shù)目不同一蛋白分子中的幾個結(jié)構(gòu)域彼此相似或很不相同（9）子?。河捎诨蛲蛔兊仍?qū)е碌鞍踪|(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變異，使蛋白質(zhì)的生物學功括SPClCaNaMg加上HN是組成生命體的基本元素。蛋名詞解釋蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物氨基酸等電點：當氨基酸溶液在某一定pH，是某特定氨基酸分子上所帶的正負電荷相等稱為兩性離子在電場中既不向陽極也不向陰極移動此時溶液的pH即為該基酸的等電點蛋白質(zhì)等電點當?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH蛋白質(zhì)解離形成正負離子的趨勢相等，即稱為兼性離子，凈電荷為0，此時液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點N端與端：N端（也稱末端）指多肽鏈中含有游離-氨基的一端，C端（也稱末端）指多肽鏈中含有α-羧基的一端肽與肽鍵：肽鍵是由一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而形成的化學鍵，許多氨基酸以肽鍵形成的氨基酸鏈稱為肽氨基酸殘基：肽鏈中的氨基酸不具有完整的氨基酸結(jié)構(gòu)，每一個氨基酸的殘余部分稱為氨基酸殘基肽單元（肽單位鏈中從一α-碳原子到相鄰α-碳原子之間的結(jié)構(gòu)，具有以下三個基本特征①肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)②肽平面中的羰基與氧大多處于相反位置③

能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾病蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)：蛋白質(zhì)（或亞基）因與某小分子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導致蛋白質(zhì)（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)（酶的變構(gòu)效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng)）蛋白質(zhì)的協(xié)同效應(yīng)：一個寡聚體蛋白質(zhì)的一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)，其中具有促進作用的稱為正協(xié)同效應(yīng)，具有抑制作用的稱為負協(xié)同效應(yīng)蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失，變性的本質(zhì)是非共價鍵和二硫鍵的破壞，但不改變蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。造成變性的因素有加熱、乙醇等有機溶劑、強堿、強酸、重金屬離子和生物堿等，變形后蛋白質(zhì)的溶解度降低、粘度增加，結(jié)晶能力消失、生物活性喪失、易受蛋白酶水解（）蛋白質(zhì)復性：若蛋白質(zhì)的變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可部分恢復其原有的構(gòu)象和功能，稱為復性問答題（1）成生物體的氨基酸數(shù)量是多少？氨基酸的結(jié)構(gòu)通式、氨基酸的等電點及計算公式？組成人體和大多數(shù)生物的為20種結(jié)構(gòu)式如右圖氨基酸等電點指當氨基酸溶液在某一定pH時某特定氨基酸分子上所帶的正負電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液pH即為該氨基酸的等電點，計算公式如下：α-碳和-NH間的化學鍵與α-碳和羰基碳間的化學鍵是單鍵，可自由旋轉(zhuǎn)

中性氨基酸pI

(')-1-氨基二羧基氨基酸pI氨基一羧基氨基酸pI

(pK'pK')(')

苯丙氨酸

Phe(F)（2）基酸根據(jù)基團的極性和在中性條件下帶電荷的情況如何分類？并舉例

非極性氨基酸（疏水，8種）分類

名稱

結(jié)構(gòu)

縮寫丙氨酸纈氨酸亮氨酸

Ala(A)Val(V)Leu(L)

色氨酸甘氨酸（中性氨基酸，不帶電）絲氨酸（中性氨基酸，不帶電）

Trp(W)Gly(G)Ser(S)非極性氨基酸（疏水，8種）

蘇氨酸（中性氨基酸，不帶電）

Thr(T)異亮氨酸

極性氨基酸

半胱氨酸（中性氨基酸，不帶電）

Cys(C)（親水12種）脯氨酸甲硫氨酸（也稱蛋氨酸）

Met(M)

酪氨酸（中性氨基酸，不帶電）

Tyr(Y)天冬酰胺（中性氨基酸，不帶電）

精氨酸（堿性氨基酸，帶正電）

Arg(R)谷氨酰胺（中性氨基酸，不帶電）

天冬氨酸（酸性氨基酸，帶負電）

極性氨基酸（親水12種）

組氨酸（堿性氨基酸，帶正電）

His(H)谷氨酸（酸性氨基酸，帶負電）

Glu(E)

（3）白質(zhì)中氮含量是多少，如何測定粗蛋白的氮含量？各種蛋白質(zhì)的氮含量很接近，平均為16%。生物樣品中，每得得氮就相當于蛋白質(zhì)通常采用定氮法測量蛋白質(zhì)含量其中較為經(jīng)典的是凱氏定氮（粗蛋白測定的經(jīng)典方法）（4）白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)有哪幾種形式？其要點包括什么？極性氨基酸（親水種）

蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)包括-螺旋-折疊-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種。賴氨酸（堿性氨基酸，帶正電）

Lys(K)

α-螺旋要點：多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)；每圈螺旋含3.6個氨基酸，螺距為0.54nm；個肽鍵的亞胺氫和第四個肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩(wěn)定，氫鍵與螺旋長軸基本平行β-折疊要點：多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊形成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈位于鋸齒的上下方；兩段以上的-折疊結(jié)構(gòu)平行排列，兩鏈間可以順向平行，也可以反向平行；兩鏈間肽鍵之間形成氫鍵穩(wěn)固β-折疊鍵與旋長軸垂直β-轉(zhuǎn)角要點：肽鏈內(nèi)形成180回折；含4個氨基酸殘基，第一個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵；第二個氨基酸殘基常為（脯氨酸）④無規(guī)卷曲要點：沒有確定規(guī)律性的肽鏈結(jié)構(gòu)；是蛋白質(zhì)分子的一些沒有規(guī)律的松散的肽鏈構(gòu)象，對蛋白質(zhì)分子的生物功能有重要作用，可使蛋白質(zhì)在功能上具有可塑性（5）個螺旋片段含180氨基酸殘基，該片段中共有多少圈螺旋？計算該片段的軸長螺旋數(shù)為，軸為50=27nm（6）持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？維持空間結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力（主要的化學鍵鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵維持空間結(jié)構(gòu)的作用力：氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力等（統(tǒng)稱次級鍵）非化學鍵和二硫鍵（7）述蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)；同源蛋白質(zhì)（在不同生物體內(nèi)的作用相同或相似的蛋白質(zhì)）的一級結(jié)構(gòu)的種屬差異揭示了進化的歷程，如細胞色素C；一級結(jié)構(gòu)的變化引起分子生物學功能的減退、喪失，造成生理功能的變化，甚至引起疾??；肽鏈的局部斷裂是蛋白質(zhì)的前體激活的重要步驟蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)：變構(gòu)蛋白可以通過空間結(jié)構(gòu)的變化使其能夠更充分、更協(xié)調(diào)地發(fā)揮其功能，完成復雜的生物功能；蛋白質(zhì)的變性與復性與其空間結(jié)構(gòu)關(guān)系密切；蛋白質(zhì)的構(gòu)象改變可影響其功能，嚴重時導致疾病的發(fā)生（蛋白質(zhì)構(gòu)象病，如瘋牛?。?）述蛋白質(zhì)的常見分類方式根據(jù)分子形狀分類：球狀蛋白質(zhì)、纖維狀蛋白質(zhì)、膜蛋白質(zhì)根據(jù)化學組成分類：簡單蛋白質(zhì)、結(jié)合蛋白[結(jié)合白質(zhì)=單蛋白質(zhì)+蛋白質(zhì)組分（輔基）]根據(jù)功能分類：酶、調(diào)節(jié)蛋白、貯存蛋白、轉(zhuǎn)運蛋白、運動蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受體蛋白、支架蛋白、結(jié)構(gòu)蛋白、異常蛋白（9）述蛋白質(zhì)的主要性質(zhì)①兩性解離和等電點：蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側(cè)鏈中-4-

某些基團在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團蛋白質(zhì)溶處于某一pH，蛋白質(zhì)解離成正負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷，此時溶液的pH蛋白質(zhì)的等電點蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)屬生物大分子，其分子直徑可達1-100nm之間，為膠粒范圍之內(nèi)，因而具有膠體的性質(zhì)蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失，稱為變性。若變性程度較輕，除去變性因素后蛋白質(zhì)仍可恢復或部分恢復其原有的構(gòu)象及功能，稱為復性。在一定條件下，蛋白疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈因互相纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，稱為蛋白質(zhì)的沉淀，變性的蛋白易于沉淀，有時蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易溶解于強酸和強堿中，稱為蛋白質(zhì)的凝固作用蛋白質(zhì)的紫外吸收：由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有長的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白質(zhì)濃度成正比（用來測含量）蛋白質(zhì)的顯色反應(yīng)：經(jīng)水解產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生于茚三酮的反應(yīng)；蛋白質(zhì)和多肽分子中的肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色（稱為雙縮脲反應(yīng)，用以檢測水解程度）核1.名詞解釋（1）苷：核苷是由戊糖與含氮堿基經(jīng)脫水縮合而生成的化合物，在大多數(shù)情況下，核苷是由核糖或脫氧核糖的β-羥基與嘧啶堿或嘌呤堿的N或N進行縮生成的化學鍵稱為β，N糖苷鍵）核苷酸：核苷酸是由核苷與磷酸經(jīng)脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸兩類，由于與磷酸基團羧基縮合的位置不同，分別生2’-核苷酸3-核苷酸和’-核苷酸（最常為5-核苷酸）核酸的一級結(jié)構(gòu)：核苷酸通過’-磷酸二酯鍵連接成核酸（即多聚核苷酸DNA的一級結(jié)構(gòu)就是指DNA分值中脫氧核糖核苷酸的排列順序及連接方式，RNA的一級結(jié)構(gòu)mm就是指分子中核糖核苷酸的排列順序及連接方式DNA的復性與變性：核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的多聚核苷酸鏈間的氫鍵斷裂，形成單鏈結(jié)構(gòu)的過程，使之是失去部分或全部生物活性，但其變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，所以其一級結(jié)構(gòu)并不改變。能夠引起核酸變性的因素很多，升溫、酸堿度改變、甲醛和尿素都可引起核酸變性。注意，的變性過程是突變性的。復性指變性核酸的互補鏈在適當?shù)臈l件下重新地和成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程分子雜交：在退火條件下，不同來源的互補鏈形成雙鏈，或單鏈和單鏈的互補區(qū)域形成雜合雙鏈的過程稱為分子雜交增色效應(yīng)：核酸變性后，處的紫外吸收明顯增加，這種現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)減色效應(yīng)酸復性后外吸收降低種現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)基因與基因組：基因指遺傳學中DNA分子中最小的功能單位，某物種所含有的全部遺傳物質(zhì)稱為該生物體的基因組組的大小與生物的復雜性有關(guān)T（熔解溫度常把加熱變形使DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)失去一半時的溫度或紫外光吸收值達到最大值的的溫度稱為DNA解鏈溫度稱熔解溫度或熔點定律：①所有DNA子中G=C，②嘌呤的總數(shù)等于嘧啶的總數(shù)相等即A+T=G+C含氮基與含酮羰基的堿基總數(shù)相等④同一種生物的所有體細胞的堿基組成相同，與年齡、健康狀況、外界環(huán)境無關(guān)，可作為該物種的特征，用不對稱比率（A+T）（G+C衡量⑤親緣越近的生物，其堿基組成越相近，即不對稱比率越相近探針：在核酸交的分析過程中，常將已知順序的核苷酸片段用放射性同位素或熒光標記，這種帶有一定標記的已知順序的核酸片段稱為探針問答題（1樣品含腺嘌呤15.1%按摩爾堿基計其余堿基的百分含量由已知A=15.1%，所以，此G+C=69.8%，G=C所以

（2DNA在化學組成、分子結(jié)構(gòu)、細胞內(nèi)分布和生理功能上的主要區(qū)別是什么？①化學組成DNA的基本單位是脫氧核糖核苷酸，每一分子脫氧核糖核苷酸包含一分子磷酸一分子脫氧核和一分子含氮堿基DNA的含氮堿基有腺嘌（A（胞嘧啶（腺嘧啶（）四種；RNA的基本單位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮堿基RNA的含氮堿基有腺嘌呤A嘌呤（嘧啶（C嘧啶U）四種。②分子結(jié)構(gòu)DNA雙鏈分子，其中大多數(shù)是是鏈狀結(jié)構(gòu)大分子，也有少部分呈環(huán)狀；RNA單鏈分子。③細胞內(nèi)分布：DNA90%以上分布于細胞核，其余分布于核外如線粒體、葉綠體、質(zhì)粒等RNA在細胞核和細胞液中都有分布。④生理功能DNA子包含有生物物種的所有遺傳信息RNA主要負責遺傳信息的翻譯和表達，分子量要比小得多，某些病毒RNA也可作為遺傳信息的載體（3）述雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點及生物學意義DNA螺旋結(jié)構(gòu)的要點：①DNA子由兩條多聚脫氧核糖核苷酸鏈（單）組成。兩條鏈沿著同一根軸平行盤繞，形成右手雙螺旋結(jié)構(gòu)。螺旋中兩條鏈的方向相反，其中一條鏈的方向為5’，另一條鏈的方向3→5’。堿基位于螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸和脫氧核糖位于螺旋外側(cè)，堿基環(huán)平面與軸垂直，糖基環(huán)平面與堿基環(huán)平面呈°角。③螺旋橫截面的直徑為2nm，每鏈相鄰堿基平面之間的距離為每個核酸形成一個螺旋其螺距高度為3.4nm④持雙螺旋的力是鏈間的堿基對所形成的氫鍵堿基的互相結(jié)合具有嚴格的配對規(guī)律，嘌呤堿基的總數(shù)等于嘧啶堿基的總數(shù)生物學意義雙螺旋結(jié)構(gòu)模型提供了DNA復制的機解釋了遺傳物質(zhì)自我復制的機制。模型是兩條鏈，而且堿基互補。復制之前，氫鍵斷裂，氫鍵斷裂，兩條鏈彼此分開，每條鏈作為一個模板復制除一條新的互補鏈，這樣就得到了兩對鏈，解決了遺傳復制中樣板的分子基礎(chǔ)（4）DNA的三級結(jié)構(gòu)在原核生物和真核生物中各有什么特征？絕大多數(shù)原核生物的是共價封閉的環(huán)狀雙螺旋果再進一步盤繞則形成麻花狀的超螺旋三級結(jié)構(gòu)真核生物中雙螺旋的分子圍繞一蛋白質(zhì)八聚體進行盤繞從而形成特殊的串珠狀結(jié)構(gòu)，稱為核小體，屬于的三級結(jié)構(gòu)（5）胞內(nèi)含哪幾種主要的RNA？其構(gòu)和功能是什么？mm細胞內(nèi)的主要是mRNA、和rRNA。：鏈RNA，功能是將的遺傳信息傳遞到蛋白質(zhì)合成基地——核糖核蛋白體tRNA：單鏈酸，但在分子中的某些局部部位也可形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，保守性最強。二級結(jié)構(gòu)由于局部雙螺旋的形成而呈現(xiàn)三葉草形，三級結(jié)構(gòu)由三葉草形折疊而成，呈倒L型。功能是將氨基酸活化搬運到核糖體，參與蛋白質(zhì)的合成rRNA細胞中含量最多（RNA量的80%蛋白質(zhì)組成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場所。在原核生物中，有、、，rRNA參與構(gòu)成蛋白體的小亞基，和的參與構(gòu)成核蛋白體的大亞基在真核生物中rRNA有四種5S5.8S18S、28S其中18S參與構(gòu)成核蛋白體小亞基，其余參與構(gòu)成核蛋白體大亞基（6）述的二級結(jié)構(gòu)要點tRNA的二級結(jié)構(gòu)呈三葉草形，包含以下區(qū)域：①氨基酸接受區(qū)：包含tRNA的’-末端和5’-末端，3-末端的最后三個核苷酸殘基都是CCA，A核苷，氨基酸可與之形成酯，該去區(qū)在蛋白質(zhì)合成中起攜帶氨基酸的作用②反密碼區(qū)：與氨基酸接受區(qū)相對的一般含有七個核苷酸殘基的區(qū)域，中間的三個核苷酸殘基稱為反密碼子③二氫尿嘧啶區(qū)：該區(qū)域含有二氫尿嘧啶④ψ區(qū)：該區(qū)與二氫尿嘧啶區(qū)相對，假尿嘧啶核-胸腺嘧啶核糖核苷組成環(huán)ψ）7個苷酸組成，通過5堿基組成的雙螺旋區(qū)TC臂）與tRNA其余部分相連，除個別例外，幾乎所有tRNA在此環(huán)中都含有TC⑤變區(qū)：位于反密碼去與ψC之間，不同的tRNA該區(qū)域中變化較大（7）述核酸的主要性質(zhì)①一般理化性質(zhì)：固DNA白色纖維狀固體RNA為白色粉末狀固體，均溶于水，不溶于一般的有機溶劑70%乙醇中形成淀有很強的旋光性DNA粘度較大粘度小得多②兩性和等電點：由于核酸分子中既具有酸性基團，有具有堿性基團，因而核酸具有兩性性質(zhì)。DNA的電點為44.5RNA的等電點2至RNA存在核苷酸內(nèi)的分子內(nèi)氫鍵，促進電離）紫外吸收：核酸的吸收峰為260nm左右的紫外線核酸的水解：核酸的水解有堿水解和酶水解兩種方式，前者通過在堿性條件下沒有選擇性地斷裂磷酸二酯鍵完成，后者可采用水解酶或水解酶，可以有選擇性地-6-

切斷磷酸二酯鍵（限制性核酸內(nèi)切酶）或者沒有選擇性地切斷核酸的變性：核酸的變性本質(zhì)上是氫鍵的斷裂，變成單鏈結(jié)構(gòu)DNA的熱變性程是突變的，在很窄的溫度區(qū)間內(nèi)完成，其熔解溫度滿.44(T—69.3)=100(G+C)RNA由于只有局部的雙螺旋區(qū)，所以變性行為引起的性質(zhì)變化不明顯核酸的復性：在適當條件下，變性核酸的互補鏈能夠重新結(jié)合成雙螺旋結(jié)構(gòu)DNA的生物活性只能得到部分恢復，且出現(xiàn)減色效應(yīng)，將熱變性的驟然冷卻時，DNA不可能復性，緩慢冷卻可以復性，分子量越大復性越困難，濃度越大，復性越困難核酸的分子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補鏈能夠形成雙鏈或者DNA單鏈和單鏈的互補區(qū)形成雜合雙鏈⑧含氮堿基的性質(zhì)：存在酮式-烯醇式或氨式-亞胺式的互變異構(gòu)，具有芳環(huán)、氨、酮、烯醇等相應(yīng)的化學性質(zhì)，并且具有弱堿性糖名詞解釋糖：糖指多羥基醛或者多羥基酮及其衍生物或縮聚物的總稱，俗稱碳水化合物問答題（1）述糖的功能及分類？并舉例說明糖的功能：糖是生物體的能源物質(zhì)，是細胞的結(jié)構(gòu)組分，具有細胞識別、機體免疫、信息傳遞的作用。糖的分類：根據(jù)大小分為單糖（大種糖2-10糖。單糖按照其中碳原子的數(shù)目分為丙糖（醛糖如甘油醛，酮糖如二羥丙酮糖（醛糖如赤蘚糖，酮糖如赤蘚酮糖戊糖（醛糖如核糖，酮糖如核酮糖己糖（醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖如果糖、山梨糖庚糖（景酮糖糖按照所含糖基多少分為二糖（蔗糖、麥芽糖、乳糖三（棉籽糖糖分為均多糖（淀粉、糖原、甲殼素、纖維素）和雜多糖（半纖維素、粘多糖（說明麥芽糖（組成淀粉的基本單位纖維二糖（組成纖維素的基本單位）所含單糖的種類、糖苷鍵的類型。一分子麥芽糖中含有兩分子α-葡萄（1-C4-C的羥基均在環(huán)平面下方苷為1-4糖苷鍵；一分子纖維二糖中含有兩分子-葡萄糖（和4-C上的羥基均在環(huán)平面上方苷鍵為1-4糖苷鍵（3）舉出四種多糖的名稱均多糖（由一種單糖聚合而成粉（有直鏈淀粉和支鏈淀粉兩種，后者存在糖苷鍵，兩者均是植物細胞的能源儲存形式原（動物及細菌的儲能物質(zhì)，貯存于動物的肝臟和肌肉中，結(jié)構(gòu)于支鏈淀粉類似，遇碘顯紅紫色纖素[葡萄β（）糖苷鍵連接而成的無分支的同多糖形成植物細胞細胞壁]甲殼素[2-N-乙酰-D-基葡萄糖β（）糖苷，基本單位為β-葡萄糖的2-C經(jīng)過氨基修飾后的產(chǎn)物]雜多糖（由幾種不同的單糖聚合而成纖維素（存在于植物細胞壁中的所有雜多糖的總稱多糖（糖胺聚糖。是含氨基己糖的雜多糖的總稱，表現(xiàn)為一定的粘性和酸性，如透明質(zhì)酸和肝素物多糖（中藥的有效成分其他多糖如瓊脂和果膠（4）簡述低聚的生物學功能。低聚糖或稱寡糖，是由個單糖通過糖苷鍵連接形成直鏈或支鏈的低度聚合糖，分功能性低聚糖(functionaloligosaccharide)普通低聚糖兩大類。促進雙歧桿菌增殖,雙歧桿菌的增殖因子因為雙歧桿菌細胞表面具有寡糖的受體,而許多寡糖是有效的雙歧因子。雙歧桿菌是人類腸道菌群中唯一的一種既不產(chǎn)生內(nèi)毒素又不產(chǎn)生外毒素,致病性的具有許多生理功能的有益微生物。低能量或零能量由于體不具備分解消化功能低聚糖的酶系統(tǒng)因此功能性低聚糖很難被人體消化吸收或根本不能吸收也就不給人提供能量，以滿足那些喜愛甜食但又不能食用甜食的人(如糖尿病人、肥胖病患者等)的需要。低聚糖屬于水溶性膳食纖維低聚糖不能被人體消化吸收屬于低分子的水溶性膳食纖維,它的有些功能與膳食纖維相似但不具備膳食纖維的物理作用,粘稠性水性和填充飽腹作用等。生成營養(yǎng)物質(zhì)能性聚糖可以促進雙歧桿菌增殖,而雙歧桿菌可在腸道內(nèi)合成維生素B1、B2、B6、B12、煙酸、葉酸等營養(yǎng)物質(zhì)。降低血清膽固醇,善脂質(zhì)代謝,降低血壓入功能性低聚糖后可降低血清膽固醇水平改善脂質(zhì)代謝。增強機體免疫能力,抗腫瘤。雙歧桿菌在腸道內(nèi)大量繁殖具有提高機體免疫功能和抗癌的作用。-7-

脂名詞解釋脂：指由酸和醇發(fā)生脫水酯化反應(yīng)形成的化合物，包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇類，分為簡單脂（不與脂肪酸結(jié)合的脂，如固醇類、萜類、前列腺素）和結(jié)合脂（與脂肪酸結(jié)合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蠟和脂蛋白）問答題（1）述脂的功能。①脂是生物細胞重要的儲能物質(zhì)，因為其具有熱值高、不溶于水、易于聚集的特點②位于體表的脂類具有機械性的保護作用③脂類（磷脂酰甘油酯）是組成細胞膜的主要成分④簡單的脂類在體內(nèi)是維生素及激素的前體物質(zhì)（2）述生物膜的流動鑲嵌模型？生物膜分為細胞膜和細胞器膜，其共同特點是單層的生物膜（細胞膜）是流動的磷脂雙分子層構(gòu)成的連續(xù)體，蛋白質(zhì)無規(guī)則地分布在磷脂雙分子層中。脂類的流動性使得生物膜具有一定的流動性，方便蛋白質(zhì)的運動，也使得細胞可變形；膜的流動性與脂的種類和溫度有關(guān)。蛋白質(zhì)是選擇性透過的運輸通道，同時也是細胞間信息傳遞、識別的受體。細胞器膜的結(jié)構(gòu)與細胞膜類似，但由于功能的分化而多為雙層膜，內(nèi)層膜出現(xiàn)擴大現(xiàn)象，成為新陳代謝的部位。第章酶名詞解釋酶：酶是一類具有高效性和專一性的生物催化劑單酶（單純蛋白酶了蛋白質(zhì)外，不含有其他物質(zhì)的酶，如脲酶等一般水解酶全酶（結(jié)合蛋白酶酶蛋白（脫輔酶，決定反應(yīng)底物的種類，酶的專一性和非蛋白小分子物質(zhì)（傳遞氫、電子、基，決定反應(yīng)類型性質(zhì)）的酶。酶蛋白與輔助因子單獨存在時，沒有催化活力，兩部分結(jié)合稱為全酶輔酶：與酶蛋白結(jié)合較松、容易脫離酶蛋白、可用透析法除去的小分子有機物或金屬離子等輔助因子，如輔酶I和輔酶II（5）基：與酶蛋白結(jié)合較為緊密、不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學處理才能與蛋白分開的小分子物質(zhì)，如細胞色素氧化酶中的鐵卟啉※輔酶可輔基之間沒有嚴格的界限，只是輔酶和輔基與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同單體酶一般是由一條肽鏈組成但有的也是由多條肽鏈組成的酶（胰凝乳蛋白酶，3鏈，以二硫鍵連接般催化水解反應(yīng)寡聚酶：寡聚酶是由兩個或兩個以上的亞基組成的酶，亞基可以相同也可以不同，亞基之間以次級鍵結(jié)合此容易開數(shù)聚酶在代謝中起調(diào)節(jié)作用多酶體系（多酶復合物種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成，通常是系列反應(yīng)個功能相關(guān)的酶組成，有利于一系列反應(yīng)的連續(xù)進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調(diào)控酶的專一性：一種酶只能作用于一種物質(zhì)物質(zhì)或者結(jié)構(gòu)相似的一類物質(zhì)，促使其發(fā)生一定的化學反應(yīng)，這種現(xiàn)象稱為酶的專一性。酶的專一性包括結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性兩類。結(jié)構(gòu)專一性有相對專一性包括鍵專一性（只能作用于一定的鍵，對鍵兩邊的基團沒有要求團專一性（除要求一定的鍵之外，對鍵一端的集團也有要求）]和絕對專一性（對于底物的化學結(jié)構(gòu)要求非常嚴格，只作用于一種底物）兩類。立體異構(gòu)專一性（超專一）指當?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時，酶只能作用于其中的一種，對其對映體則沒有作用誘導契合學說：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶構(gòu)象的改變，使酶的催化和結(jié)合部位達到活性部位所需的方位，從而底物能與酶結(jié)合，進行酶催化下的化學反應(yīng)中間產(chǎn)物學說：當酶催化某一化學反應(yīng)時，酶首先與底物結(jié)合，形成中間符合產(chǎn)物（后生成產(chǎn)物（釋放酶，即E+SES酶的活性部位：酶分子中與底物直接結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學反應(yīng)的部位，有底物結(jié)合部位和催化部位組成，前者負責與底物的結(jié)合，后者負責催化底物鍵的斷裂，決定酶促反應(yīng)的類型，即酶的催化性質(zhì)。酶活中心的體積占酶總體積的比例很小，是三維實體（即在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠，但在空間結(jié)構(gòu)上很近常處于分子表面的一個裂縫內(nèi)，具

有柔韌和可運動性必需基團：必需基團指參與構(gòu)成酶活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團，既包含活性中心的必需基團，也包括活性中心之外的必需基團酶促反應(yīng)動力學：指研究酶促反應(yīng)的速度以及影響此速度的各種因素的科學。前者體現(xiàn)酶的活力，后者體現(xiàn)影響酶的活力的因素。抗體酶：抗體酶是抗體的高度選擇性和酶的高度催化作用結(jié)合的產(chǎn)物，本質(zhì)上是一類具有催化活性的免疫球蛋白在可變區(qū)賦予了酶的屬性，所以也稱為催化性抗體。他是用事先設(shè)計好的抗原按照一般單克隆抗體制備的程序獲得具有催化反應(yīng)活性的抗體，一般情況下這些抗體具有酶反應(yīng)的特征。核酶指具有催活性的RNA按作用底物分類分為催化分子內(nèi)反應(yīng)的核（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶和催化分子間反應(yīng)的核酶所以說是一種既能攜帶遺傳信息，又具有生物催化功能的生物分子同工酶：指有機體內(nèi)催化同一種化學反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成有所不同的一組酶，這類酶通常由兩個或以上的肽鏈聚合而成，它們的生理性質(zhì)及理化性質(zhì)不同問答題（1）作為催化劑有哪些特點？①酶作為催化劑的特點：酶的催化作用具有高效性、高度專一性，同時酶易失活、活性收到調(diào)節(jié)、控制，有些酶需要輔助因子，反應(yīng)條件溫和②酶和一般催化劑的共性：只能催化熱力學上允許進行的反應(yīng)身不參反應(yīng)能改變平常數(shù)（2）述酶的化學本質(zhì)絕大多數(shù)酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)（只有有催化作用的蛋白質(zhì)才成為酶數(shù)為。單純酶只含有蛋白質(zhì)；結(jié)合酶含有蛋白質(zhì)和非蛋白小分子物質(zhì)，其蛋白質(zhì)和輔助因子單獨存在時沒有催化作用。輔助因子可以是小分子有機化合物或金屬離子，分為輔酶和輔基兩類，輔酶可用物理方法除去，輔基只能通過化學處理除去，但二者間沒有明顯界限。通常一種酶蛋白只有與某一特定的輔酶結(jié)合才能成為有活性的全酶，并且一種輔酶可以與多種不同的酶蛋白結(jié)合，組成具有不同專一性的全酶（3）的專一性有哪幾類？如何解釋酶的專一性？酶的專一性分為結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性。結(jié)構(gòu)專一性包括相對專一性和絕對專

6

合成酶類

A+B+ATPA-B+ADP（需能合成）

k.一性相對專一性包括鍵專一（只作用于一定的鍵不對基團有要求和基團專一（不但對鍵有要求，也對基團有要求對專一性指酶只作用于一種底物，對其化學結(jié)構(gòu)要求非常嚴格。立體異構(gòu)專一性是當?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時，酶只對其中的一種有作用，對其對映體則沒有作用（4）基和輔酶有何不同？在酶催化反應(yīng)中它們起什么作用？輔酶與酶蛋白結(jié)合較松，容易脫離酶蛋白，可用透析法除去小分子有機物。輔基與酶蛋白結(jié)合較緊，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學處理才能分開酶蛋白和輔基。輔酶和輔基在酶促反應(yīng)中起傳遞氫、電子、基團的作用，決定反應(yīng)的類型和性質(zhì)（5國際酶學委員會的建議何對進行統(tǒng)一分類和命名？①根據(jù)國際酶學委員會的規(guī)定按酶促反應(yīng)的類型將酶分為6大類氧化還原（編號1移酶（編號2解酶（編號3合酶（編號構(gòu)酶（編號成酶（編號6②根據(jù)底物中被作用的基團或鍵的特點將每一大類分成若干個亞類每個亞按正整數(shù)順序編號③每個亞類仍可分為亞亞類，按照正整數(shù)順序編號④按照酶在亞亞類中的排號確定第四個數(shù)字⑤每個酶的分類編號由四個數(shù)字組成，中間用“”隔開，并在編號之前冠以E.C.（6）據(jù)國際酶學委員會的建議，酶分為哪幾大類？每一大類催化的化學反應(yīng)的特點是什么？請指出以下幾種酶分別屬于那一大類酶：a.糖磷酸異構(gòu)酶b.蛋白酶c.丙酮酸化酶、脂肪酶琥珀酸脫氫酶淀粉酶f.谷丙轉(zhuǎn)氨酶g.酚氧化酶h.膽堿轉(zhuǎn)酰酶i.醇脫氫酶j.草酰乙酸脫羧酶k.天冬酰胺合成酶碳酸酐酶

（7）述酶催化的作用機理①酶是催化劑，因此遵循一般催化劑的規(guī)律，即能加速化學反應(yīng)速率，具有微量高效性；只能加速熱力學上可能的反應(yīng)；只能縮短平衡達到的時間，不改變平衡點；對正反應(yīng)和逆反應(yīng)有同等的催化作用②酶加速反應(yīng)的本質(zhì)——降低活化能：反應(yīng)體系中活化分子越多，化學反應(yīng)速率越快。酶通過降低活化能，間接增加活化分子數(shù)，使得化學反應(yīng)加速③酶的催化方式——過渡態(tài)理論：在酶促反應(yīng)中，酶和底物首先生成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，之后分解成為產(chǎn)物和酶，反應(yīng)中間產(chǎn)物具有比E+S低的能量，因此活化能降低，反應(yīng)加速（8述酶具有高效催化的分子機闡述與酶高催化效率有關(guān)的因素）底物和酶的臨近效應(yīng)和定向效應(yīng)臨近效是指底物與酶結(jié)合性成中間復合物以后，使底物之間和底物間、酶的催化基團與底物之間集合于同一分子而使有效濃度得以極大提高分子間反應(yīng)變成了近似分子內(nèi)的反應(yīng)反速率大大增加促進底物過渡態(tài)形成的非共價作用：酶的的活性中心的某些基團或離子可以使反應(yīng)底物分子內(nèi)中的某些基團的電子云密度增加或降低，產(chǎn)生“電子張力敏的一端更加敏感，底物分子發(fā)生形變，底物比較接近它的過渡態(tài)，形成相互契合的-底物復合物，降低了反應(yīng)活化能，使反應(yīng)易于發(fā)生誘導契合學說：酶分子具有一定的柔韌性，其作用的專一性不僅取決于酶和底物的正確結(jié)合，也取決于酶的催化基團有正確的空間取位。當?shù)孜锱c酶的結(jié)合部位結(jié)合時，產(chǎn)生相互誘導得酶的構(gòu)象發(fā)生變化與底物完全契合應(yīng)發(fā)生大類編號

名稱

催化的反應(yīng)

包含編號1

氧化還原酶類

A-2H+B（輔酶）

A+B-2HBO+H

g.i.

④酶促反應(yīng)的機理：酶促反應(yīng)有酸堿催化、共價催化和金屬離子催化三種機理。酸堿催化過程中，酶瞬間向反應(yīng)物提供質(zhì)子或者接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)、加速反應(yīng)。共價催化

轉(zhuǎn)移酶類水解酶類裂合酶類異構(gòu)酶類

c.f.A-B+HOAOH+BHb.e.l.A-Bj.ABa.

中親或親電子催化劑能放出電子或吸收電子并作用底物形成正電荷中心或負電荷中心，形成不穩(wěn)定的共價中間絡(luò)合物（9）述酶活性部位的組成與特點酶的活性中心由結(jié)合部位和催化部位組成，結(jié)合部位負責與底物的結(jié)合，決定酶的專一性，催化部位負責催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化性質(zhì)?；钚圆课坏墓餐攸c：①活性部位只占酶分子總體積相當小的一部分②酶的活性部位具有三維實體，在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠，但在空間結(jié)構(gòu)上可能很接近③底物和酶的活性部位有誘導契合作用

米氏方程：

[]maxK]

1，雙倒數(shù)形式：m(，抑制作用討論如下表：V[]Vmax④酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)⑤底物通過次級鍵較弱的力結(jié)合到酶上⑥酶的活性部位具有柔韌性和可運動性變性過程中性部位最先被破壞

種類

米氏方程雙倒數(shù)形式

V

K

斜率（10）影響酶化反應(yīng)速度的因素有哪些？這些因素如何影響酶促反應(yīng)速度？

無抑制

m()V[S]max

縱截距

第一，抑制劑的影響作用。抑制劑指能夠使酶的必需基團的化學性質(zhì)改變而降低酶活性甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)。抑制劑的影響作用可分為失活作用和變性作用，失活作用指使酶蛋白變性而引起活性喪失的作用；抑制作用指使酶的必需基團的化學性質(zhì)改變，但酶未變性，而引起酶活力的降低或喪失，分為可逆抑制作用（包括競爭性抑制作用、非競爭性抑制作用、反競爭性抑制作用）和不可逆抑制作用，兩者可以用能否使用透析、超

競爭性抑制非競爭性抑制

()V[S]11m()[S]Vmaxmax

不變減小

增加不變

增大增大濾等物理方法除去抑制劑使酶復性區(qū)別，可逆抑制可以用物理方法除去抑制劑，不可逆抑制不能物理方法除去抑制劑。第二，溫度對酶作用的影響。每種酶有自身的酶反應(yīng)最適溫度，溫度的影響具有兩面

反競爭性抑制

1V0

K1()V[]maxmax

減小

減小

不變性，即反應(yīng)速率隨著溫度升高而加快，但酶的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)在高溫下出現(xiàn)熱變性現(xiàn)象。（12）試討論氏常數(shù)的定義及其意義第三，對酶作用的影響。酶的活力受pH的影響，在一定下，酶表現(xiàn)出最大活力，高于或低于pH酶的活性均受到影響。過酸或過堿的環(huán)境使酶的空間結(jié)構(gòu)破壞，引

k米氏常數(shù)K3k1

，其中分別為酶與底物生成復合物的平衡常數(shù)，復合起酶構(gòu)象的改變，酶活性喪失；當pH改變不是很劇烈時，酶的活性受到影響，但未變性；pH響維持酶空間結(jié)構(gòu)的有關(guān)基團的解離第四，激活劑的影響。激活劑能夠提高酶活性，大部分是無機離子或簡單的有機物第五，酶濃度的影響。在底物足夠過量而其他條件固定的條件下，若反應(yīng)系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質(zhì)及其他不利于酶發(fā)揮作用的因素，酶促反應(yīng)的反應(yīng)速率與酶的濃度成正比（11）試寫出氏方程并加以討論

物分解為酶與底物的平衡常數(shù)和復合物轉(zhuǎn)化為酶與產(chǎn)物的平衡常數(shù)。米氏常數(shù)是酶的特征物理常數(shù)，只與酶的性質(zhì)與底物種類有關(guān)，而與酶濃度無關(guān)，可以鑒定酶。通過米氏常數(shù)的大小可以判斷酶與底物親和力的大小，米氏常數(shù)越大，親和力越小，米氏常數(shù)越小，親和力越大。同時當反應(yīng)速率為最大速率的一半時，米氏常數(shù)為此時的底物濃度（13一酶促應(yīng)進行的速率為V的時和[之間有何關(guān)系？將=0.8V

帶入米氏方程，0.8

[][]max，K]K]

，[]=4

水溶性維生素

輔酶，參與酶催化反應(yīng)中底物基團的轉(zhuǎn)移

B族維生素B、、B、BBBBB、維生素（）如何區(qū)別競爭性抑制劑、非競爭性抑制劑和反競爭性抑制劑？并分別簡述它們的動力學特點競爭性抑制：抑制劑I）與物（S）競爭的結(jié)合部位，從而影響了底物與酶的正常結(jié)合，抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物類似，抑制程度取決于底物及抑制劑的相對濃度，抑制作用可以通過增加底物濃度解除。其動力學特點是不變，但達到時所需的底物濃度增大，K變大并隨[I]的增加而增加，雙倒數(shù)作圖直線交于縱軸。非競爭性抑制：底物和抑制劑同時和酶結(jié)合，兩者沒有競爭作用，但中間的三元復合

（2）總結(jié)維生素、B5、B11與輔酶的關(guān)系維生素B1即硫胺素在體內(nèi)以硫胺素磷（TP或硫胺素焦磷（的形式存在，是體內(nèi)脫羧酶的的輔酶，涉及糖代謝中的醛和酮的合成與裂解反應(yīng)TPP是催化丙酮酸或α-酮戊二酸反應(yīng)的輔酶，又稱羧化輔酶維生素B2即核黃素，在體內(nèi)以黃素單核苷酸（FMN）和黃素嘌呤二核苷酸（FAD）的形式存在，是脫氫酶的輔酶，通過氧化態(tài)和還原態(tài)的互變，起促進底物脫氫或傳遞氫的作用微生物B3包括煙酰胺和尼克酰胺也稱為維生素在體內(nèi)以輔酶（NAD）輔酶物不能分解為產(chǎn)物，酶活性降低，抑制劑結(jié)構(gòu)與底物沒有共同之處，抑制劑與酶活性部位

II（NADP）的形式存在，

和NADP

是脫氫酶的輔酶，在體內(nèi)通過氧化態(tài)和還原態(tài)的以外的基團結(jié)合，抑制作用不能通過增加底物濃度解除。動力學特點V減小K不變，

互變實現(xiàn)氫傳遞NAD是呼吸鏈中氫傳遞過程中的重要環(huán)節(jié)通常代謝物上脫下的氫先交雙倒數(shù)作圖交于橫軸。

給使之成為NADH和H

再通過呼吸鏈的傳遞最后交給氧NAD也是DNA連接反競爭性抑制：抑制劑與合物結(jié)合，形EIS，不能與酶直接結(jié)合，但三元復合物不能轉(zhuǎn)換為產(chǎn)物，從而抑制酶的活性。動力學特點V減小K減小雙倒數(shù)作圖呈一組平行線第章維名詞解釋維生素：維生素是參與生物生長發(fā)育和代謝必須的一類微量有機物質(zhì)，這類物質(zhì)由于體內(nèi)不能合成或合成量不足，所以必須由食物供給。已知絕大多數(shù)維生素為酶的輔酶或者輔基的組成成分，在物質(zhì)代謝中起重要作用問答題（1）據(jù)溶解性，維生素分為幾類？各類維生素的生物學功能？每類分別包括哪些？

酶的輔酶。維生素PP同時具有維持神經(jīng)組織健康的作用維生素B5也稱為泛酸遍多酸在體內(nèi)以輔酶ACoA含有巰基常寫成）的形式存在，是?；磻?yīng)的輔酶，通過自身的巰基接受和釋放?；疝D(zhuǎn)移?；淖饔茫核嵋暂o酶的形式參與糖、脂和蛋白質(zhì)的代謝維生素稱為葉酸，其輔酶形式是四氫葉酸（即或THFA一碳基團轉(zhuǎn)移酶系的輔酶，以一碳基團（甲基、甲?；?、甲烯基、羥甲基等）的載體參與一些生物活性物質(zhì)如嘌呤、嘧啶、肌酸、膽堿、蛋白質(zhì)等的合成（3）別缺乏維生素、B2、B3、、維生素C、維生素A、維生D、維生素E，導致什么病癥？維生素B1缺乏癥：B缺乏造成糖代謝受阻，丙酮酸積累，出現(xiàn)血、尿、腦組織中的丙酮酸含量升高，出現(xiàn)神經(jīng)炎、皮膚麻木、心理衰竭、四肢無力、肌肉萎縮、下肢浮腫等癥狀（腳氣?。谌狈υ斐赡c胃蠕動緩慢，消化液分泌減少、食欲不振消化不良類別

功能

具體種類脂溶性維生素

調(diào)控某些生物機能

維生素A維生素B、維生素、維生素K

維生素B2缺乏癥：唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等癥狀維生素B3缺乏癥：維生素的缺乏癥稱為癩皮病，主要癥狀為皮炎、腹瀉、癡呆等-11-維生素乏癥：巨母紅血球性貧血癥維生素B12缺乏癥：巨幼性大紅細胞貧血癥，同時由于神經(jīng)組織出現(xiàn)代謝異常，造成神經(jīng)髓鞘的退行性變。尿中出現(xiàn)甲基丙二酸，即甲基丙二酸尿癥維生素C缺癥：①膠原和細胞間質(zhì)的合成出現(xiàn)障礙，毛細管壁的脆性增加、通透性增強、輕微創(chuàng)傷或壓力即可使毛細血管破裂引起出血現(xiàn)象，嚴重時肌肉、內(nèi)臟出血死亡，稱為壞血?、谀懝檀紡娀^程受阻，肝臟中膽固醇堆積，血液中膽固醇升高③芳香族氨基酸羥化受阻，造成神經(jīng)遞質(zhì)的合成異常④有機藥物或毒物的羥化受影響，代謝顯著減慢，機體的解毒作用受到影響維生素A缺乏癥：夜盲癥；影響發(fā)育（生長發(fā)育受阻組織干燥（上皮細胞角質(zhì)化）及抵抗病菌能力降低，因而易于感染病維生素缺乏癥佝僂病重的蛀牙骨病年性骨質(zhì)疏松癥維生素缺乏癥：造成死胎；紅細胞壽命縮短；某些酶的活性下降；血液中凝血抗原含量下降血能受到影響化磷酸化程中電子傳遞受到影響第章生物氧化名詞解釋

氧化磷酸化氧化磷酸化是體內(nèi)生成的一種方式是指在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯(lián)的ADP磷化，形成又稱為偶聯(lián)磷酸化底物磷酸化底物磷酸化是體內(nèi)生成的一種方式是底物分子內(nèi)部能量的重新排布，生成高能鍵，使ADP酸化形成的過程磷氧比：指物質(zhì)氧化時，每消耗1mol氧原子所對應(yīng)消耗的無機磷酸摩爾數(shù)，即生成ATP的摩爾數(shù)問答題（1）述生物氧化的特點。生物氧化體外氧化具有如下相同點：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，反應(yīng)的一般規(guī)律；物質(zhì)在體內(nèi)氧化的需氧量、最終產(chǎn)物和釋放的能量總量相同。不同點：生物氧化在體內(nèi)溫和環(huán)境經(jīng)酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性突然釋放；生物氧化中代謝物脫下的氫與氧結(jié)合形成水，有機酸脫羧產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和氫結(jié)合生成和HO（3）吸鏈中如何確定傳遞體的順序？請寫出呼吸鏈中復合體Ⅰ、輔酶Q、合體Ⅱ、復合體Ⅲ、細胞色素、復合體Ⅳ傳遞氫原子和電子的順序。傳遞體的順序由下列實驗確定：①標準氧化和還原電位②拆開和重組③特異抑制劑阻斷④還原狀態(tài)呼吸鏈緩慢給氧。電子、氫傳遞順序：（1）能化合物：在生化反應(yīng)中，某些化合物隨水解反應(yīng)或集團基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)可釋放出大量的自由能，稱為高能化合物，其水解反應(yīng)＜5kcal/mol

復合體I（2生物氧化營養(yǎng)物質(zhì)在生物體內(nèi)經(jīng)過氧化分解最終生成CO和H并釋放能量的過程。與體外氧化具有如下相同點：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，

輔酶Q

復合體III

細胞色素

復合體IV反應(yīng)的一般規(guī)律；物質(zhì)在體內(nèi)氧化的需氧量、最終產(chǎn)物和釋放的能量總量相同。不同點：生物氧化在體內(nèi)溫和環(huán)境經(jīng)酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性突然釋放；生物氧

琥珀酸

復合體II

O

化中代謝物脫下的氫與氧結(jié)合形成水，有機酸脫羧產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和氫結(jié)合生成和HO（3）吸鏈：代謝物脫下的成對氫原子通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應(yīng)逐步傳遞，最終與氧結(jié)合生成水，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈，又稱電子傳遞鏈，由遞氫體和電子傳遞體組成-12-

（4）別寫出魚藤酮、抗霉A、氰化（CN氮化物（NaN氧化碳CO）和硫化氫（HS）對呼吸鏈傳遞的抑制部位。魚藤酮：CoQ與復合體I的結(jié)合；抗霉素A：與Cytc1；氰化物（CN氮化NaN3硫化與O間（5）述氧化磷酸化作用機制。氧化磷酸化中，對，有三個偶聯(lián)部位（生成部位比為2.5，即生；對琥珀酸鏈中，有兩個偶聯(lián)部位P/O比為1.5，產(chǎn)生。當電子經(jīng)過呼吸鏈傳遞時，可將質(zhì)子從線粒體內(nèi)膜的基質(zhì)側(cè)泵到內(nèi)膜胞漿側(cè)，產(chǎn)生膜內(nèi)外電化學梯度儲存能量質(zhì)子濃度梯度回流時動ADP與形第章糖名詞解釋糖酵解葡萄糖變成2mol酮酸并伴隨生成的過程稱為糖酵解有時也稱1mol葡萄糖到乳酸的過程為糖酵解，分為糖裂解階段、醛氧化成酸階段和丙酮酸的繼續(xù)氧化階段三羧酸循環(huán)：由乙酰與草酰乙酸縮合形成檸檬酸開始，經(jīng)反復脫氫、脫羧再生成草酰乙酸循環(huán)反應(yīng)稱為三羧酸循環(huán)稱為檸檬循環(huán)和Kerbs循環(huán)磷酸戊糖途徑：磷酸己糖經(jīng)過以磷酸戊糖為代表的中間產(chǎn)物形成磷酸核糖和NADPH的過程稱為磷酸戊糖途徑，主要存在于細胞質(zhì)中糖異生作用：對于植物來說指光合作用，即在植物的葉綠體重在光能驅(qū)動下二氧化碳和水合成葡萄糖，放出氧氣的過程；對于動物來說，指由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變成葡萄糖或糖原的過程料為乳酸油酮酸糖氨基酸等位為肝臟和腎臟糖原的合成作用：由葡萄糖合成糖原的過程稱為糖原合成作用，包括活化、縮合和分支三個階段，為需能過程糖原異生非物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樘窃倪^程稱為糖原異生過程問答題（1）寫出糖酵的產(chǎn)能步驟，并進行能量計。產(chǎn)能過程：①葡糖經(jīng)過活化產(chǎn)生磷酸葡萄糖②6-酸葡萄糖變構(gòu)成磷酸果糖③磷酸果糖活化為1,6-二磷酸果糖④二磷酸葡萄糖裂解形成兩子磷酸二羥丙酮⑤磷-13-

酸二羥丙酮異構(gòu)為酸甘油醛⑥3-磷酸甘油醛氫加磷酸形成1,3-二磷酸甘油酸⑦二磷酸甘油酸脫Pi能形成酸甘油酸⑧3-磷酸甘油酸異生成酸甘油酸⑨磷酸甘油酸脫水形磷酸烯醇式丙酮⑩磷酸烯醇丙酮脫去產(chǎn)能得到丙酸能量計算：當以萄糖為起始物時，⑦、⑩各到2分子ATP，①和③各消耗分子ATP，共產(chǎn)分子ATP當以細胞內(nèi)多糖起始物時，在⑦、⑩各得到分ATP，在①消耗分子ATP，共生3分子（2）出三羧酸酸循環(huán)產(chǎn)能步驟，并進行能量計算。三羧酸循環(huán)的第一階段為糖酵解，一分子葡萄糖產(chǎn)生2分子ATP，2分子，分子，2分丙酮酸，等價于7分子第二階段為脫碳脫氫階段，由丙酮酸形成乙酰，同時1分子丙酮酸生成分子和分子。第三階段包括10步反應(yīng)，實現(xiàn)草酰乙酸的循環(huán)，過程為：草酰乙酸和乙酰CoA形成檸檬酸→檸檬酸變構(gòu)為異檸檬酸→異檸檬酸脫有1分子NADH和分子H形成生草酰琥珀酸→草酰琥珀酸脫（生成CO生成α-酮戊二酸→-酮戊二酸脫氫（分子和分子H形成脫（生成CO形成琥珀酰CoA→琥珀酰形成珀（有分子GTP生成等價1子）→珀酸脫氫（FADH形成）形成延胡索酸→延胡索酸加水形成蘋果酸→蘋果酸脫氫生成（有1分子NADH和分子H形成）草酰乙酸。1子葡萄糖生成的分丙酮酸經(jīng)三羧酸循環(huán)生成20分子，葡萄糖生成丙酮酸的過程中產(chǎn)生子丙酮酸轉(zhuǎn)化成乙酰輔酶A成5分子，整個徹底氧化過程產(chǎn)生子。（3粉是通過什么途徑可以一步一步降解為和水其反應(yīng)部位。淀粉在細胞外經(jīng)過胞外水解酶的作用得到單糖，再經(jīng)胞內(nèi)降解的作用生成1-磷葡萄糖，參與到糖酵解和三羧酸循環(huán)中。其中胞外分解中三種酶的作用部位是α-淀粉酶在淀粉分子內(nèi)部任意水解α-1,4糖苷鍵；β-淀粉酶從非還原端開始，水解-1,4糖苷鍵，依次水解下一個β-麥芽糖單位；脫支酶水α-淀粉酶和β-淀粉酶作用后剩下的極限糊精中的α-1,6苷鍵。（4）述糖酵解的生物學意義①糖酵解是機體缺氧時的主要供能方式，如劇烈運動和在高原環(huán)境中時②糖酵解是某些厭氧生物或機體供氧充足情況下少數(shù)組織的能量來源，如成熟紅細胞、神經(jīng)組織、白細胞、骨髓、腫瘤細胞等③肝臟的糖酵解途徑的主要功能是為其他代謝提供合成原料（5）述三羧酸循環(huán)的生物學意義①三羧酸循環(huán)是糖類、脂肪和蛋白質(zhì)的共同氧化途徑②三羧酸循環(huán)是三大物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐，其中間酸是合成其他化合物的碳骨架（6）酸戊糖途徑分為哪兩個階段，并簡述其生物學意義。磷酸戊糖途徑分為氧化階段（脫碳產(chǎn)能）和非氧化階段（重組化階段過程為：6-磷酸葡萄糖脫（有分子和分子H形成形成磷酸葡萄糖酸酸葡萄糖酸脫氫脫碳（有1分子、1子、1分子形成）5-酸核酮糖。非氧化階段過程為：5-磷酸酮糖異構(gòu)化形成磷核糖，酸核酮糖差向異構(gòu)為5-酸木酮糖，磷酸糖與5-磷酸木糖反應(yīng)得到磷酸天酮糖和酸甘油醛，磷酸天酮糖和磷酸油醛反應(yīng)得到磷酸糖和磷酸蘚糖意義①產(chǎn)物磷酸核糖用于RNA的合成，木酮糖參與光合作用固各種單糖用于合成各類多糖②提供NADPH作為供氫體參與多種代謝反應(yīng)，為體內(nèi)代謝反應(yīng)提供還原力（7）述乙醛酸循環(huán)的生物學意義乙醛酸循環(huán)的意義不在于產(chǎn)能，而在于使得油料作物種子能夠利用自身的油脂產(chǎn)生能量和維持以乙酸為食的原始細菌的生存（8）述糖原的合成過程①活化階段（由葡萄糖生成UDPG的過程，耗能萄糖與ATP反應(yīng)形成6-酸葡萄糖和，6-磷葡萄糖異構(gòu)為1-磷酸萄糖，酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)槟蜍斩姿崞咸烟牵║DPG②縮合階段UDPG與引（麥芽糖等）在糖原合酶的催化下生成比引物多一個糖單位的分子和UDP當直鏈長度達到12葡萄糖殘基以上時在分支酶的催化下將離鏈末端個葡萄糖殘基組成的寡糖鏈由-1,4-糖鍵轉(zhuǎn)變?yōu)樘擒真I，使糖原出現(xiàn)分支

名詞解釋：脂肪動員：貯存于脂肪細胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水并釋放出脂肪酸給全身組織細胞攝取利用的過程稱為脂肪動員脂肪酸的β氧化在原核生物細胞質(zhì)和真核生物線粒體基質(zhì)中脂肪酸的β-C原子的共價鍵斷開，原子被氧化形成羰基，分解出一個乙酰CoA的過程稱為脂肪酸的氧化酮體：脂肪酸在肝臟中氧化分解所生成的乙酰乙酸、-羥丁酸和丙酮三種中間產(chǎn)物統(tǒng)稱為酮體問答題（1）述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化三脂酰甘油的水解過程即脂肪動員過程，甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL的催化下水解并釋放出脂肪酸，甘油只能在肝臟中異生為糖或參與糖代謝氧化，脂肪酸則可以提供給各處細胞降解產(chǎn)能。甘油經(jīng)甘油激酶的催化，在ATP的供能下形成3-磷甘油，經(jīng)脫氫酶的催化形成磷酸二羥丙酮，參與到糖酵解過程形成丙酮酸，最終經(jīng)三羧酸循環(huán)徹底氧化分解為和H，此為氧化途徑之一?；蛘?-磷酸油逆向進行糖酵解過程，得到葡萄糖參與到糖的氧化分解過程中，此為另一條氧化途徑（2）硬脂酸徹底氧化可產(chǎn)生多少molATP（寫出算過程）？硬脂酸含有18個原子，可以進行8β氧化，得到分子乙酰輔酶A等價于分子子乙酰（經(jīng)三羧酸循環(huán)得到分子ATP活化消耗2子，每一次β氧化中產(chǎn)生子FADH（相當于分子）分子，共次，有8=32子產(chǎn)生而共計產(chǎn)生分子ATP（3）肪酸除β-化外，還有哪些氧化途徑？除β-氧化外還有對于帶支鏈的脂肪酸或奇數(shù)脂肪酸過長脂肪酸的-氧化和特殊微生物具備的ω-氧化（快速雙向的β-氧化）（4）較脂肪酸的β-氧化與從頭合成的不同第脂

區(qū)別

脂肪酸合成

脂肪酸氧化-14-細胞中的部位?；d體二碳單元增加或斷裂的形式

細胞質(zhì)ACP（脂酰載體蛋白）丙二酸單酰

線粒體輔酶A乙酰

原酶的催化下被NADPH+H還原生成-羥丁酰β-羥丁酰ACPβ-羥丁酰水酶的催化下脫水形成β-丁烯酰ACP。d.丁烯酰在烯脂-ACP還原酶的催化下被還原為丁酰ACP，完成一輪合成，原子數(shù)增加2個。電子供體或受體

NADPH，NAD酶系區(qū)別能量變化

7酶，復合體脂肪酸合成消耗和NADPH

4酶脂肪酸氧化產(chǎn)生

第蛋名詞解釋（5）體的代謝主要的生理意義是什么？①在正常情況下，酮體是肝臟輸出能源的一種形式，由于酮體的分子較小，故被肝外組織氧化利用，成為肝臟向肝外輸出能源的一種形式②在饑餓或疾病情況下為重要器官提供必要的能源。在長期饑餓或者某些疾病的情況下，由于葡萄糖的供應(yīng)不足，心、腦等器官也可轉(zhuǎn)變來利用酮體氧化分解供能（6）飽和脂肪酸與飽和脂肪酸氧化途徑的區(qū)別？不飽和脂肪酸的氧化途徑與飽和脂肪酸的氧化途徑基本相同，所不同的是，含一個雙鍵的不飽和脂肪酸需一個順反-烯酯酰異酶將不飽和脂肪酸分解產(chǎn)物中的順式結(jié)構(gòu)中間產(chǎn)物變?yōu)榉词浇Y(jié)構(gòu)使成為β-氧化中烯酯酰CoA合酶的正常底物含個以上雙鍵的脂肪酸除需要順-反-烯酯酰異酶外要-羥脂酰差異構(gòu)酶將中間產(chǎn)物中的D-β-羥脂酰轉(zhuǎn)變成L（+）-β-羥脂酰CoA才能按照正常β-氧化途徑氧化分解（7）肪酸是如何生物合成？從無到有途徑（脂肪酸的從頭合成轉(zhuǎn)運：由于脂酰溶解性差，難以通過線粒體膜，因此以脂肪或糖類分解產(chǎn)生的乙CoA形式穿過線粒體膜進入細胞質(zhì)中。②羧化：乙酰CoA在乙酰CoA化酶的催化下轉(zhuǎn)化為丙二酸單酰③連接載體蛋白：丙二酸單酰與脂酰基載體蛋白（）的氨基酸臂連接④碳原子數(shù)的增加（合成脂酰乙酰ACP乙酰在?；傅拇呋?，將其酰基轉(zhuǎn)移ACP上生乙酰ACP接著乙?；D(zhuǎn)移到β-酮脂酰合成酶上。丙二酸單酰在丙二酸單酰轉(zhuǎn)?；复呋缕浔；D(zhuǎn)移到ACP上形成丙二酸單酰ACP乙酰化的β-酮脂酰合成酶與丙二酸單ACP反應(yīng)乙?；D(zhuǎn)移到丙二酸單ACP上乙酰乙ACP同時丙二酸單酰-由羧基發(fā)生脫羧，釋。乙酰乙酰ACP在β-酮脂酰ACP-15-

氮平衡：比較一個人或動物每日攝入氮量和排出氮量之間的關(guān)系叫氮平衡。正常時每日攝入量和排出量處于動態(tài)平衡中，稱為氮總平衡；當攝入量多于排出量時，稱為氮正平衡；當攝入量少于排出量時稱為氮負平衡氨基酸代謝庫：食物蛋白質(zhì)經(jīng)消化吸收產(chǎn)生的氨基酸（外源性氨基酸）與體內(nèi)組織蛋白降解產(chǎn)生的氨基酸以及其他物質(zhì)經(jīng)代謝轉(zhuǎn)變而來的氨基酸（內(nèi)源性氨基酸）混在一起，分布于體內(nèi)各處，參與代謝，稱為氨基酸代謝庫氨中毒：若外界環(huán)境NH大量進入細胞或細胞內(nèi)NH大量積累，造成α-酮戊二酸的大量轉(zhuǎn)化和NADPH的大量消耗，使得三羧酸循環(huán)中斷，能量供應(yīng)受阻，某些敏感器官的功能障礙現(xiàn)出語言障礙力模糊迷直至死亡的現(xiàn)象稱為氨中毒生糖氨基酸能通過代謝轉(zhuǎn)變成糖的氨基酸按照糖代謝途徑進行代謝包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、組氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、絲氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸、纈氨酸等種。可代謝轉(zhuǎn)變成丙酮酸、戊二酸珀乙酰CoA等過這些中間產(chǎn)物變成葡萄糖和糖原生酮氨基酸：分解代謝過程中能轉(zhuǎn)變成酮體的氨基酸，按照脂肪酸的代謝途徑進行代謝，共有異亮氨酸、亮氨酸、賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸6種，這些氨基酸能在肝中產(chǎn)生酮體或乙酰乙酸氨基酸的脫氨作用：α-氨基酸脫去氨基生成α-酮酸的過程稱為脫氨作用，是氨基酸分解代謝的最主要途徑，包括氧化脫氨作用、轉(zhuǎn)氨基作用、聯(lián)合脫氨作用和非氧化脫氨作用等幾種形式尿素循環(huán)（鳥氨酸循環(huán)哺乳兩棲類動物通過排出尿素排出氨的過程，由于反應(yīng)從鳥氨酸開始，最終回到鳥氨酸，稱為鳥氨酸循環(huán)，由于氨的最終排出形式為尿素，又稱為尿素循環(huán)問答題（1）述蛋白質(zhì)的酶促水解？蛋白質(zhì)水解為氨基酸的過程需要蛋白酶和肽酶的共同作用，同時涉及到胃液的酸性對蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破壞。蛋白質(zhì)進入胃之后，在酸性胃液和胃蛋白酶原的作用下結(jié)構(gòu)變松散，在胃蛋白酶的催化下，水解為多肽、寡肽和少量氨基酸。多肽片段進入小腸后，在肽鏈外切酶（羧肽酶A、肽酶B氨基肽酶、二肽酶）和肽鏈內(nèi)切酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶等）的作用下，被完全水解為氨基酸，由腸道粘膜上皮細胞吸收進入機體，以游離氨基酸的形式有血液循環(huán)送到肝臟。（2）述體內(nèi)有哪些氨基酸脫氨方式

各種生物根據(jù)連接、安全的原則進行排氨。直接排氨不消耗能量但是毒性大，對于體內(nèi)水循環(huán)迅速的水生生物來說，氨濃度低，擴散流失快，毒性小。轉(zhuǎn)化排氨中，最終產(chǎn)物形式越復雜，排氨越安全，但能量消耗越大，對于體內(nèi)水循環(huán)慢的哺乳、兩棲動物，氨濃度較高，需要消耗能量使其轉(zhuǎn)化為較簡單、低毒的尿素形式。對于需水更少的鳥類和爬行類，則需要將氨轉(zhuǎn)變?yōu)槟蛩崤懦鲶w外。對于高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺的形式儲存氨，不排氨（5）述α-酮酸的代謝去路①當合成代謝占優(yōu)勢時，-酮酸參與合成氨基酸②以中間產(chǎn)物的形式進入三羧酸循環(huán)被徹底氧化分解③通過糖異生作用轉(zhuǎn)化為糖，或者通過脂肪酸的合成過程轉(zhuǎn)化為脂肪酸。遺傳信息的傳遞與表達氧化脫氨作用α-氨基酸在脫氨酶的催化下氧化生成-酮酸消耗氧并產(chǎn)生氨的過程，首先氨基酸脫氫生成亞氨基酸，之后水解加氫生成-酮酸轉(zhuǎn)氨基作用：在轉(zhuǎn)氨酶的催化下α-氨基酸的α-氨基轉(zhuǎn)移到α-酮酸的羰基上，使

第一、遺傳學的中法則

酮酸形成相應(yīng)的氨基酸，而原來的酮酸失去氨基變?yōu)橄鄳?yīng)的-酮酸。多數(shù)轉(zhuǎn)氨酶優(yōu)先利用α-酮戊二酸為氨基的受體，這一過程是一個可逆的平衡過程③聯(lián)合脫氨作用：聯(lián)合脫氨有兩種反應(yīng)途徑轉(zhuǎn)氨酶和L-谷氨酸脫氫酶聯(lián)合催化的聯(lián)合脫氨基作用，這一過程中首先進行轉(zhuǎn)氨基作用，氨基酸在轉(zhuǎn)氨酶的催化下α-氨基轉(zhuǎn)移到α-酮戊二酸生成谷氨酸，而后進行氧化脫氨作用b.轉(zhuǎn)酶和腺苷酸脫氫酶催化的聯(lián)合脫氨作用：氨基酸通過連續(xù)的轉(zhuǎn)氨基作用將-氨基轉(zhuǎn)移到草酰乙酸生成天冬氨酸，天冬氨酸將此氨基轉(zhuǎn)移給次黃嘌呤核苷酸IMP）生腺嘌呤核苷酸（AMPAMP在腺苷酸脫氨酶的作用下脫去氨基生成氨和IMP可以繼續(xù)參加前面的反應(yīng)。（3）述尿素循環(huán)的過程①鳥氨酸與二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸②瓜氨酸與氨作用合成精氨酸③精氨酸被肝臟中的精氨酸水解酶水解產(chǎn)生尿素和重新釋放出鳥氨酸。反應(yīng)從鳥氨酸開始，結(jié)果又重新回到了鳥氨酸，形成了一個閉路循環(huán)，稱為鳥氨酸循環(huán)（又稱為尿素循環(huán)）（4）述不同生物類型排氨的方式-16-

DNA通過復制將遺傳信息由親代傳遞給子代；通過轉(zhuǎn)錄和翻譯，將遺傳信息傳遞給蛋白質(zhì)分子，從而決定生物的表現(xiàn)型。的復制、轉(zhuǎn)錄和翻譯過程就構(gòu)成了遺傳學的中心法則在少數(shù)病毒中其遺信息貯存在中因此這些生物體中，遺傳信息的流向是RNA通過復制，將遺傳信息由親代傳遞給子代；通過反轉(zhuǎn)錄將遺傳信息傳遞給，再由DNA通過轉(zhuǎn)錄和翻譯傳遞給蛋白質(zhì)。二、DNA復制的特點：．半保留復制：DNA在復制時，以親代DNA的每一股作模板，合成完全相同的兩個雙鏈子代DNA，每子代中都含有一股親代DNA鏈，這種現(xiàn)象稱為的半保留復制(。以半保留方式進行復制，是在年由Meselson和F.所完成的實驗所證明。．有一定的復制起始點DNA在復制，需在特定的位點起始，這是一些具有特定核苷酸排列順序的片段，即復制起始點（復制子在原核生物中，復制起始點通常為一個，而在真核生物中則為多個。需要引物(DNA聚合酶須以一段具有端自由羥（3'-OH的RNA作為引物，才能開始聚合子DNA。RNA引物的大小，在原核生物中通常50～個核苷酸，而在真核生物中約為10個苷酸。．雙向復制：復時，以復制起始點為中心，向兩個方向進行復制。但在低等生物中，也可進行單向復制。．半不連續(xù)復制：由于DNA聚合酶只能以5'方向聚合子代DNA鏈，因此兩條親代鏈作為模板聚合子代鏈的方式是不同的。以3'→5'方向的親代DNA鏈作模板的子代鏈在聚合時基本上是連續(xù)進行的，這一條鏈被稱為領(lǐng)頭鏈。而以5'→3'方向的親代DNA鏈為模板子代鏈在聚合時則是不連續(xù)的鏈被稱為隨從鏈(laggingstrand)DNA復制時，由隨從鏈所形成的一些子代DNA鏈稱為岡崎片段(fragment)。岡崎段的大小，在原核生物中約為～個核苷酸，而在真核生物中約為100個核苷酸。三、DNA復制的條件：．底物：以四種脫氧核糖核酸(deoxynucleotide為底物，即dATP，dCTP，。．模板(：以親代DNA兩股鏈解開后，分別作為模板進行復制。．引發(fā)體(和RNA引物(：引發(fā)體由引發(fā)前體與引物酶（）組裝而成發(fā)前體是由若干蛋白因子聚合而成的復合體物酶本質(zhì)上是一種依賴DNA的RNA合酶（DDRP．DNA聚合酶DNADNADDDP⑴種類和生理功能：在原核生物中，目前發(fā)現(xiàn)D聚合酶有三種，分別命名DNA聚合酶Ⅰ（polⅠDNA聚合酶Ⅱ（polⅡDNA聚合酶Ⅲ（polⅢ三種酶都屬于具有多種酶活性的多功能酶polⅠ為單一肽鏈的大分子蛋白質(zhì)，具有5'→3'聚合酶活性、3'→5'外切酶活性和→3'外切酶的活性；其功能主要是去除引物、填補缺口以及修復損傷Ⅱ具有5'→3'聚合酶活性和3'→5'外切酶活性其功能不明polⅢ是由十種亞基組成的不對稱二聚體，具有5'→3'聚合酶活性和3'→5'外切酶活性，與DNA復制功能有關(guān)。在真核生物中，目前發(fā)現(xiàn)的DNA合酶有五種。其中，參與染色DNA制的是pol（延長從鏈和延長領(lǐng)頭鏈線粒體DNA復制的是γpolε與DNA損傷修復、校讀和填補缺口有關(guān)，β只在其他聚合酶無活性時才發(fā)揮作用。

⑵DNA復制的保性為了保證遺傳的穩(wěn)定DNA的復制必須具有高保真性DNA復制時的保真性主要與下列因素有關(guān)：①遵守嚴格的堿基配對規(guī)律；②在復制時對堿基的正確選擇；③對復制過程中出現(xiàn)的錯誤及時進行校正。5DNA接酶(DNAligase)：連接酶可催化兩段片段之間磷酸二酯鍵的形成，而使兩段連接起來。該酶催化的條件是：①需一段片段具有3'-OH，而另一段片段具有5'-Pi基②未封閉的缺口位于雙鏈DNA中即其中有一條鏈是完整的③需要消耗能量在原核生物中由供能在真核生物中由ATP供能。6單鏈結(jié)合（strandSSB稱螺旋反蛋（HDP這是一些能夠與單鏈結(jié)合的蛋白質(zhì)因子。其作用為：①穩(wěn)定單DNA，便以其為模板復制子代DNA；②保護單鏈，避免核酸酶的降解。．解螺旋酶稱解鏈酶白，是用于解開雙鏈的酶蛋白，每解開一對堿基，需消耗兩分子ATP．拓撲異構(gòu)酶(：拓撲異構(gòu)酶可將DNA雙鏈中的一條鏈或兩條鏈切斷，松開超螺旋后再將鏈連接起來，從而避免出現(xiàn)鏈的纏繞。四、DNA生物合成過程：1復制的起始：預(yù)引發(fā)：①解旋解鏈，形成復制叉：由拓撲異構(gòu)酶和解鏈酶作用，使DNA的超螺旋及雙螺旋結(jié)構(gòu)解開，形成兩條單鏈。單鏈DNA結(jié)合蛋白（）結(jié)在單鏈上，形成復制叉DNA制時，局部雙螺旋解開形成兩條單鏈，這種叉狀結(jié)構(gòu)稱為復制叉。②引發(fā)體組裝：由引發(fā)前體蛋白因子識別復制起始點，并與引發(fā)酶一起組裝形成引發(fā)體。引發(fā)：在引發(fā)酶的催化下，以DNA鏈為模板，合成一段短的RNA引物。2復制的延長：聚合子代：由聚合酶催化，以親代DNA鏈為模板，從5'方向聚合子代鏈。引發(fā)體移動：引發(fā)體向前移動，解開新的局部雙螺旋，形成新的復制叉，隨從鏈重新合成引物，繼續(xù)進行鏈的延長。3復制的終止：⑴去除引物，填補缺口：RNA引物水解，缺口由DNA鏈填補，直到剩下最后一個磷酸酯鍵的缺口。連接岡崎片段：在DNA連接酶的催化下，將岡崎片段連接起來，形成完整的DNA長。真核生物端粒（telomere）的形成：端粒是指真核生物染色體線性DNA分子末端的結(jié)構(gòu)部分通常膨大成粒狀線性在復制完成后其末端由于引物的水解而可能出現(xiàn)縮短。故需要在端粒酶（telomerase）的化下，進行延長反應(yīng)。端粒酶是一種RNA-蛋白質(zhì)復體，它可以其RNA模板，通過逆轉(zhuǎn)錄過程對末端鏈進行延長。五、DNA的損傷：由自發(fā)的或環(huán)境的因素引起DNA一級結(jié)構(gòu)的任何異常的改變稱為DNA的損傷。常見的DNA的損傷包括堿基脫落、堿基修飾、交聯(lián)，鏈的斷裂，重組等。引起損傷的因素有：1．自因素：自發(fā)脫堿基：由于糖苷鍵的自發(fā)斷裂，引起嘌呤或嘧啶堿基的脫落。自發(fā)脫氨基：自發(fā)脫氨基可生成U，A自發(fā)脫氨基可生成I。復制錯配：由于復制時堿基配對錯誤引起的損傷。．物理因素：由紫外線、電離輻射X射線等引起的損。其中X射線和電離輻射常常引起鏈的斷裂，而紫外線常常引起嘧啶二聚體的形成，如，TC，等二聚體。．化學因素：脫氨劑：如亞硝酸與亞硝酸鹽，可加速脫氨基生成U，A脫氨基生成I。烷基化劑這是一類帶有活性烷基的化合物可提供甲基或其他烷基引起堿基或磷酸基的烷基化，甚至可引起鄰近堿基的交聯(lián)。DNA加合劑：如苯并芘，在體內(nèi)代謝后生成四羥苯并芘，與嘌呤共價結(jié)合引起損傷。堿基類物：如5-FU，6-MP等，可摻入到DNA分子中引起損傷或突變。斷鏈劑如過氧化物，含巰基化合物等，可引起DNA鏈的斷裂。六、DNA突變的類型：1點突變：轉(zhuǎn)——相同類型堿基的取代。顛——不同類型堿基的取代。插——增加一個堿基。缺失——減少一個堿基。

2復突變：插——增加一段順序。缺——減少一段順序。倒——一段堿基順序發(fā)生顛倒。易——一段堿基順序的位置發(fā)生改變。重——一段堿基順序與另一段堿基順序發(fā)生交換。七、DNA突變的效應(yīng)：．同義突變：基因突變導mRNA密碼子第三位堿基的改變但不引起密碼子意義的改變，其翻譯產(chǎn)物中的氨基酸殘基順序不變。．誤義突變：基因突變導致mRNA密碼子堿基被置換，其意義發(fā)生改變，翻譯產(chǎn)物中的氨基酸殘基順序發(fā)生改變。．無義突變：基因突變導mRNA密碼子堿基被置換而改變成終止暗碼子，引起多肽鏈合成的終止。．移碼突變：基因突變導mRNA密碼子堿基被置換，引起突變點之后的氨基酸殘基順序全部發(fā)生改變。八、DNA損傷的修復：DNA損傷的修復方式可分為直接修復和取代修復兩大類。直接修復包括光復活、轉(zhuǎn)甲基作用和直接連接作用，均屬于無差錯修復。取代修復包括切除修復、重組修復和修復，后二者屬于有差錯傾向修復。．光復活：由光復活酶識別嘧啶二聚體并與之結(jié)合形成復合物，在可見光照射下，酶獲得能量，將嘧啶二聚體的丁酰環(huán)打開，使之完全修復。．轉(zhuǎn)甲基作用：在轉(zhuǎn)甲基酶的催化下，將DNA上的被修飾的甲基去除。此時，轉(zhuǎn)甲基酶自身被甲基化而失活。．直接連接：DNA斷裂形成的缺口，可以在DNA連接酶的催化下，直接進行連接而封閉缺口。切除修復這種修復機制可適用于多種損傷的修復。該修復機制可以分別由兩種不同的酶來發(fā)動，一種是核酸內(nèi)切酶，另一種是DNA糖苷酶。①特異性的核酸內(nèi)切酶（如原核中的UvrA、UvrB）或糖苷酶識別DNA受損傷的部位，并在該部位的5'端作一切口②由核酸外切（或聚合酶Ⅰ從→3'端逐一切除損傷的單鏈③在DNA聚酶的催化下以互補鏈為模板合成新的單鏈片段以填補缺口；④由連接酶催化連接片段，封閉缺口。．重組修復：①DNA復制時，損傷部位導致子鏈DNA合成障礙，形成空缺；②此空缺誘導產(chǎn)生重組酶（重組蛋酶與空缺區(qū)結(jié)合，并催化子鏈空缺與對側(cè)親鏈進行重組交換；③對側(cè)親鏈產(chǎn)生的空缺以互補的子鏈為模板，在DNA聚合酶和連接酶的催化下，重新修復缺口；④親鏈上的損傷部位繼續(xù)保留或以切除修復方式加以修復。6SOS修復這是一種分子受較大范圍損傷并且使復制受到抑制時出現(xiàn)的修復機制，以借喻細胞于危急狀態(tài)。RNA的生物合成一、RNA轉(zhuǎn)錄合成的特點在聚合酶的催化下，以一段鏈為模板合成RNA從而將所攜帶的遺傳信息傳遞給的過程稱為轉(zhuǎn)錄。經(jīng)轉(zhuǎn)錄生成的RNA有多種，主要的rRNA，tRNA，，和HnRNA。

真核生物中的聚合酶分為三種：polⅠ在于核仁，對-鵝膏蕈堿不敏感，用于合成前體；RNAⅡ存在于核基質(zhì)，對α-鵝膏蕈堿極敏感，用于合成HnRNA；RNApolⅢ存在于核基質(zhì)對α-鵝膏蕈堿敏感用合成前體snRNA及5S。4終因子蛋白這是一種聚體的蛋白質(zhì)識別終止信號并能與RNA緊密結(jié)合，導致的釋放。5．激因子：降解產(chǎn)物基因激活蛋白（稱為cAMP受體蛋白（CRP一種二聚體蛋白質(zhì)。該蛋白與cAMP結(jié)合后，刺激RNA合酶與起始部位結(jié)合，從而起始轉(zhuǎn)錄過程。三、RNA轉(zhuǎn)錄合成的基本過程：1．識：RNA聚合酶中的σ因子識別轉(zhuǎn)錄起始點，并促使核心酶結(jié)合形成全酶復合物。位于基因上游，與RNA聚酶識別、結(jié)合并起始轉(zhuǎn)錄有關(guān)的一些DNA順序稱啟動子。1．轉(zhuǎn)的不對稱性：指以雙鏈DNA中的一條鏈作為模板進行轉(zhuǎn)錄，從而將遺傳信息由

在原核生物中的啟動子通常長約

60bp，存兩段帶共性的順序，即

5'-TTGACA-3'和DNA遞給RNA對于不同的基因來說其轉(zhuǎn)錄信息可以存在于兩條不同的DNA鏈上。能夠轉(zhuǎn)錄RNA那條鏈稱為有意義鏈（模板鏈與之互補的