第六章微生物的代謝

第六章微生物的代謝第一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五分類：一般分為分解代謝（catabolism）和合成代謝（anabolism）分解代謝是細胞將大分子物質(zhì)降解成小分子物質(zhì)，同時產(chǎn)生能量的過程；合成代謝是細胞利用簡單的小分子物質(zhì)合成復(fù)雜大分子的過程，同時消耗能量的過程。第二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五

新陳代謝=分解代謝+合成代謝

分解代謝酶系合成代謝酶系(有機物)復(fù)雜分子簡單分子+ATP+[H]第三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五微生物代謝的顯著特點是：（a）代謝旺盛；（b）代謝極為多樣化；（c）代謝調(diào)節(jié)的嚴格性和靈活性。第四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五主要內(nèi)容：微生物的酶微生物的產(chǎn)能代謝光能微生物的能量代謝第五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五第一節(jié)

微生物的酶

第六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五概念：酶（enzyme)是動物、植物及微生物等生物體內(nèi)合成的，催化生物化學(xué)反應(yīng)的，并傳遞電子、原子和化學(xué)基團的生物催化劑。

第七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五酶的分類酶的結(jié)構(gòu)與功能酶的催化特性影響酶活力的因素酶的誘導(dǎo)合成與反饋阻遏酶制劑在環(huán)境工程中的應(yīng)用第八頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五一、酶的分類

（一）根據(jù)酶的組成不同，可將酶分為兩類（表格）：單成分酶:只含蛋白質(zhì)全酶:不僅含有蛋白質(zhì)，還含有輔助因子，輔助因子包含：不含氮的小分子有機物、或者是金屬離子、或者是不含氮的小分子有機物及金屬離子輔助因子特征：本身無催化作用，但在特定全酶中又缺一不可，否則全酶會喪失催化活性。

第九頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五酶的組成分類

酶的分類酶的組成舉例單成分酶酶蛋白水解酶類全

酶酶蛋白有機物各種脫氫酶類金屬離子（Fe2＋）細胞色素氧化酶有機物十金屬離子丙酮酸脫氫酶第十頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（二）不同組分的功能酶蛋白：加速生物化學(xué)反應(yīng)的作用，酶反應(yīng)的專一性取決于酶蛋白本身；金屬離子：傳遞電子，激活劑的作用；第十一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五輔基和輔酶：傳遞電子、原子、化學(xué)基團輔助因子中可以通過透析或其他方法將其從全酶中分離除去的一類稱為輔酶（cofactor或coenzyme），它與酶蛋白的結(jié)合比較松散；另一類輔助因子通過共價鍵與酶蛋白牢固結(jié)合，不易透析分離，稱為輔基（prostheticgroup）。二者的區(qū)別僅僅在于他們與酶蛋白的結(jié)合緊密程度。第十二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五幾種重要的輔基或輔酶（16類）

鐵卟啉輔酶A（CoA或CoASH）NAD（輔酶I）和NADP（輔酶II）FMN（黃素單核苷酸）和FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）輔酶Q（CoQ）硫辛酸（L）和焦磷酸硫胺素（TPP）磷酸腺苷及其他核苷酸類磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺第十三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五生物素（維生素H）四氫葉酸（輔酶F，THFA）金屬離子輔酶MF420（輔酶420，Co420）F430（輔酶430）MPTMFR第十四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五1.鐵卟啉→

鐵卟啉是細胞色素氧化酶、過氧化氫酶、過氧化物酶等的輔基靠所含鐵離子的變價（Fe2＋→Fe3＋＋e）傳遞電子，催化氧化還原反應(yīng)第十五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五2.輔酶A（CoA或CoASH）→分子結(jié)構(gòu)含腺嘌呤核苷酸、泛酸和巰基乙胺等部分通過巰基（－SH）的受酰和脫酰參與轉(zhuǎn)?；磻?yīng)

在糖代謝和脂肪代謝中起重要作用。第十六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五3.NAD（輔酶I）和NADP（輔酶II）→NAD是煙酰胺腺嘌呤二核苷酸NADP是煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸兩者是多種脫氫酶的輔酶，在反應(yīng)中起傳遞氫的作用第十七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五4.FMN（黃素單核苷酸）和FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）→二者均為黃素酶類，是氨基酸氧化酶和琥珀酸脫氫酶的輔基。是電子傳遞體系的組成部分，其功能是傳遞氫。第十八頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五5.輔酶Q（CoQ）→又稱泛醌，是電子傳遞體系的組成部分，起傳遞氫和電子的作用。第十九頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五6.硫辛酸（L）和焦磷酸硫胺素（TPP）→

二者結(jié)合成LTPP，為α－酮酸脫羧酶和糖類轉(zhuǎn)酮酶的輔酶。參與丙酮酸和α－酮戊二酸的氧化脫羧反應(yīng)，起傳遞?；蛡鬟f氫的作用。

第二十頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五7.磷酸腺苷及其他核苷酸類→磷酸腺苷包括AMP（一磷酸腺苷）、ADP（二磷酸腺苷）、ATP（三磷酸腺苷），其他核苷酸類包括GTP（鳥嘌呤核苷三磷酸）、UTP（尿嘧啶核苷三磷酸）、CTP（胞嘧啶核苷三磷酸）。第二十一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五8.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺

→磷酸吡哆醛是氨基酸的轉(zhuǎn)氨酶、消旋酶、脫羧酶的輔酶磷酸吡哆胺與轉(zhuǎn)氨有關(guān)第二十二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五9.生物素（維生素H）→生物素是羧化酶的輔基，屬B族維生素，催化CO2固定和轉(zhuǎn)移及脂肪合成反應(yīng)。生物素是微生物的生長因子。

第二十三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五10.四氫葉酸（輔酶F，THFA）→四氫葉酸的功能是傳遞甲?；傲u甲基。

第二十四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五11.金屬離子

→金屬離子是酶的輔基，又是激活劑。如Fe2+是鐵卟啉環(huán)的輔基，Mg2＋是葉綠素的輔基。許多酶含銅、鋅、鈷、鉬、鎳等離子。

第二十五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五12.輔酶M→輔酶M是專性厭氧的產(chǎn)甲烷菌特有的一種輔酶，有3種形式，具有滲透性和熱穩(wěn)性，是甲基轉(zhuǎn)移酶的輔酶，是活性甲基的載體。第二十六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五13.F420（輔酶420，Co420）

→

F420是產(chǎn)甲烷菌具有的輔酶，是低分子的熒光化合物F420是甲基轉(zhuǎn)移酶的輔酶，是活性甲基的載體F420的功能是作為最初的電子載體如：在反芻甲烷桿菌（Methanobacteriumruminantium）體中，通過F420的還原和氧化與NADP的還原耦聯(lián)，實現(xiàn)甲酸鹽和氫的氧化。

第二十七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五14.F430（輔酶430）→F430的結(jié)構(gòu)尚不清楚，但已知它是含有一個鎳原子的吡咯結(jié)構(gòu)，在430nm處有最大吸收峰F430是甲基輔酶M還原酶組分C的彌補基，參與甲烷形成的末端反應(yīng)。第二十八頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五15.MPT（methanopterin）→即甲烷喋呤，是藍色熒光化合物，有多種衍生物，如H4MPT等。它的作用與葉酸相似，參與C1還原反應(yīng)，如，嗜熱自養(yǎng)甲烷桿菌在乙酸合成時需要H4MPT及其衍生物。

第二十九頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五16.MFR（methanofuran）即甲烷呋喃，原名CDR（二氧化碳還原因子）。為產(chǎn)甲烷菌獨有，在甲烷和乙酸形成過程中起甲基載體作用。第三十頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（二）按照酶所催化的化學(xué)反應(yīng)類型分類

為6類水解酶類氧化還原酶類異構(gòu)酶類轉(zhuǎn)移酶類裂解酶類合成酶類

第三十一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五1.水解酶類水解酶是催化大分子有機物水解成小分子的酶。水解反應(yīng)的通式如下：back

第三十二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五2.氧化還原酶類催化氧化還原反應(yīng)的酶稱為氧化還原酶。其反應(yīng)通式為

式中AH2為供氫體，B為受氫體。這類酶按供氫體的性質(zhì)又分為氧化酶和脫氫酶。

第三十三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（1）氧化酶類氧化酶催化的反應(yīng)有兩種結(jié)果：第一種，催化底物脫氫，氫由輔酶（FAD或FMN）傳遞給活化的氧，兩者結(jié)合生成H2O2。反應(yīng)通式如下：第二種，催化底物脫氫，活化的氧和氫結(jié)合生成H2O。反應(yīng)通式為：

如多酚氧化酶催化含酚基的有機物脫氫，氧化為醌類和H2O。

第三十四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（2）脫氫酶類脫氫酶催化底物脫氫，氫由中間受體NAD接受。如乙醇脫氫酶、谷氨酸脫氫酶。反應(yīng)通式如下：

back第三十五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五3.轉(zhuǎn)移酶類轉(zhuǎn)移酶是催化底物的基團轉(zhuǎn)移到另一有機物上的酶。其反應(yīng)通式為：式中的是被轉(zhuǎn)移的基團包括氨基、醛基、酮基、磷酸基等。如谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化谷氨酸的氨基轉(zhuǎn)移到丙酮酸上，生成丙氨酸和α－酮戊二酸。back

第三十六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五4.異構(gòu)酶類異構(gòu)酶催化同分異構(gòu)分子內(nèi)的基團重新排列。其反應(yīng)通式為：例如，葡萄糖異構(gòu)酶催化葡萄糖轉(zhuǎn)化為果糖的反應(yīng)。back

第三十七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五5.裂解酶類裂解酶催化有機物裂解為小分子有機物。其反應(yīng)通式為

如，羧化酶催化底物分子中的C－C鍵裂解，產(chǎn)生CO2；脫水酶催化底物分子中C－O鍵裂解，產(chǎn)生H2O；脫氨酶催化底物分子中的C－N鍵裂解，產(chǎn)生氨；醛縮酶催化底物分子中的C－C鍵裂解，產(chǎn)生醛。back第三十八頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五6.合成酶類合成酶催化底物的合成反應(yīng)。蛋白質(zhì)和核酸的生物合成都需要合成酶參與，需要消耗ATP以獲取能量。反應(yīng)通式為：或：第三十九頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（三）按照酶所處細胞部位的不同進行分類不同的酶在細胞內(nèi)處于不同的部位，因此可將酶分為胞外酶、胞內(nèi)酶和周質(zhì)或表面酶。第四十頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五如:微生物對水中大分子有機化合物的降解過程：大分子化合物（淀粉、纖維素等）經(jīng)過胞外酶（水解酶類）的水解作用，首先降解為小分子單糖或雙糖在位于周質(zhì)或表面的酶完成跨膜運輸進入細胞內(nèi)部在胞內(nèi)由胞內(nèi)酶（氧化還原酶、異構(gòu)酶、轉(zhuǎn)移酶、裂解酶和合成酶等）的催化完成物質(zhì)的代謝過程，最后形成穩(wěn)定的產(chǎn)物（無機化），或合成新的有機體等第四十一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（四）按照酶作用底物的不同進行分類按酶作用底物的不同，可把酶分為淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纖維素酶、核糖核酸酶。

→

第四十二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五二、酶的結(jié)構(gòu)與功能

（一）酶蛋白的結(jié)構(gòu)酶反應(yīng)的專一性取決于酶蛋白本身酶蛋白起到了加速生物化學(xué)反應(yīng)的作用因此了解酶的結(jié)構(gòu)主要是了解酶蛋白的結(jié)構(gòu)第四十三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五酶蛋白的組成：由20種氨基酸按一定的排列順序組成的。這些氨基酸由肽鍵（－CO－NH－）連接成多肽鏈，兩條多肽鏈之間或一條多肽鏈卷曲后相鄰的基團之間以氫鍵

、鹽鍵（－NH3+－OOC－）、酯鍵（R－CO－O－R）、疏水鍵、范德華引力及金屬鍵等相連接而成。酶蛋白的結(jié)構(gòu)分一級、二級和三級結(jié)構(gòu)，少數(shù)酶具有四級結(jié)構(gòu)

第四十四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五酶蛋白的結(jié)構(gòu)示意圖

a.一級結(jié)構(gòu)；b.二級結(jié)構(gòu)；c.三級結(jié)構(gòu)；d.四級結(jié)構(gòu)

abcd第四十五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五一級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈本身的結(jié)構(gòu)；二級結(jié)構(gòu)是由多肽鏈形成的初級空間結(jié)構(gòu)，由氫鍵維持其穩(wěn)定性。氫鍵受到破壞時，其緊密的空間結(jié)構(gòu)變得松散，多肽鏈展開，酶蛋白即變性；第四十六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，多肽鏈進一步彎曲盤繞形成更復(fù)雜的構(gòu)型。由氫鍵、鹽鍵及疏水鍵等維持三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性；四級結(jié)構(gòu)是由幾個或幾十個亞基形成，而亞基是由一條或幾條多肽鏈在三級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上形成的小單位，亞基之間以氫鍵、鹽鍵、疏水鍵及范德華引力等相連。第四十七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（二）酶的活性中心

概念：酶的活性中心是指酶蛋白分子中能與底物結(jié)合，催化底物發(fā)生反應(yīng)的氨基酸微區(qū)。第四十八頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五構(gòu)成活性中心的微區(qū)可能位于同一條肽鏈上的不同部位，也可能位于不同肽鏈上。當(dāng)多肽鏈盤曲成一定空間構(gòu)型時，由特定氨基酸靠近在一起，形成了特定的酶活性中心。如牛胰核糖核酸酶，由124個氨基酸組成，其活性中心由第12號、第119號兩個組氨酸和第41號的賴氨酸組成，這三個氨基酸在空間位置上靠得很近；又如溶菌酶，由129個氨基酸組成，其活性中心由第35號和第52號兩個天冬氨酸組成。第四十九頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五牛胰核糖核酸酶的活性中心

第五十頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五活性中心的結(jié)構(gòu)：酶的活性中心分結(jié)合部位和催化部位，分別行使各自的職能。功能：保證酶的催化作用的至關(guān)重要的功能區(qū)但其他部位也不可缺少，因為它們在維持酶的空間構(gòu)型、保持酶的活性中心和催化作用等方面都起著不同程度的作用。

→

第五十一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五三、酶的催化特性

（一）酶催化反應(yīng)的共性酶參與生化反應(yīng)，具有一般催化劑的特點：降低反應(yīng)的活化能，加快反應(yīng)速度，縮短反應(yīng)到達平衡的時間；不改變反應(yīng)的方向和平衡點；酶在參與反應(yīng)過程中，立體結(jié)構(gòu)和離子價態(tài)可以發(fā)生一定的變化，但反應(yīng)結(jié)束后，其性質(zhì)和數(shù)量不變；酶在催化反應(yīng)的過程中用量少，催化效率高。

第五十二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（二）酶催化反應(yīng)的特性1．酶的催化作用具有專一性2．酶的催化作用條件溫和3．酶對環(huán)境條件極為敏感4．酶的催化效率極高第五十三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五1．酶的催化作用具有專一性一種酶只作用于一種物質(zhì)或一類物質(zhì)，或催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)，產(chǎn)生一定的產(chǎn)物。這種專一性包括絕對專一性、相對專一性和立體異構(gòu)專一性三種。第五十四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五舉例：脲酶只能催化尿素水解為氨和二氧化碳，對其他物質(zhì)不起作用，這是絕對專一性；脂肪酶能催化含酯鍵的脂類物質(zhì)的水解反應(yīng)，這是相對專一性，即一種酶能催化具有相同化學(xué)鍵或基團的物質(zhì)發(fā)生反應(yīng)；酵母菌的糖酶對D－葡萄糖起催化作用，對L－葡萄糖不起作用，而L－氨基酸氧化酶只催化L－氨基酸，不催化D－氨基酸，這就是立體異構(gòu)專一性，即某種酶只能對某一種含有不對稱碳原子的異構(gòu)體起催化作用，而不能催化它的另一種異構(gòu)體。back

第五十五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五2．酶的催化作用條件溫和酶一般只需在常溫、常壓和近中性的水溶液中就可催化反應(yīng)的進行。而其他的化學(xué)催化劑則需在高溫、高壓、強酸或強堿等苛刻的條件下才起催化作用。

Back第五十六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五3．酶對環(huán)境條件極為敏感酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，具有蛋白質(zhì)的性質(zhì)，容易在不良環(huán)境下發(fā)生變性，從而導(dǎo)致催化活力下降，甚至失活。引起酶變性的原因：包括物理因素和化學(xué)因素，其中物理因素包括高溫、紫外線、X－射線等；化學(xué)因素包括強酸、強堿、表面活性劑、重金屬離子等。back第五十七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五4．酶的催化效率極高比無機催化劑的催化效率高幾千倍至百億倍。如：1mol過氧化氫酶在一秒的時間內(nèi)催化105molH2O2分解，而鐵離子在相同的條件下，只催化10－5molH2O2分解。過氧化氫酶的催化效率是鐵離子的10倍。

第五十八頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五酶催化效率極高的原因：酶能降低反應(yīng)的能閾，從而降低反應(yīng)物所需的活化能。如，用酵母菌蔗糖酶催化蔗糖水解，需要48kJ/mol的活化能；而用H+催化時，則需要108.8kJ/mol的活化能。又如，過氧化氫自發(fā)分解時需要75kJ/mol的活化能；用膠鉑催化時所需活化能降為46kJ/mol；而用過氧化氫酶催化時，僅需20.9kJ/mol的活化能。

→第五十九頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五四、影響酶活力的因素酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響第六十頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五1.酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響酶促反應(yīng)速度與酶分子的濃度成正比。當(dāng)?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r，酶分子越多，底物轉(zhuǎn)化的速度越快。但事實上，當(dāng)酶濃度很高時，并不保持這種關(guān)系，曲線逐漸折向平緩。

酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響

第六十一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五2.底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響在生化反應(yīng)中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度［S0］較低時，酶促反應(yīng)速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度[S]的增加而增加。當(dāng)所有的酶與底物結(jié)合生成ES后，即使再增加底物濃度，中間產(chǎn)物濃度[ES]也不會增加，酶促反應(yīng)速度也不增加。

不同酶濃度下底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響

第六十二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五3.溫度對酶促反應(yīng)速度的影響各種酶在最適溫度范圍內(nèi)，酶活性最強，酶促反應(yīng)速度最大一般來說，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內(nèi)各種酶的最適溫度為25～60℃

溫度對酶促反應(yīng)的影響

第六十三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五4.pH對酶促反應(yīng)速度的影響酶在最適pH范圍內(nèi)表現(xiàn)出活性，大于或小于最適pH，都會降低酶活性。pH對酶活力的影響主要表現(xiàn)在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態(tài)，從而影響酶和底物的結(jié)合；②過高、過低的出都會影響酶的穩(wěn)定性，進而使酶遭到不可逆的破壞。

不同緩沖劑pH值對酶促反應(yīng)速度的影響a.乙酸鹽、b.檸檬酸鹽、c.磷酸鹽第六十四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五5.激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響能激活酶的物質(zhì)稱為酶的激活劑。激活劑種類很多：①無機陽離子，如Na+、K+、Rb+、Cs+、NH4＋、Mg2+、Ca2+、Zn2+、Cd2+、Cu2+、Mn2+、Fe2＋、Co2＋、Ni2＋、Al3+、Cr3+；②無機陰離子，如Cl-、Br-、I-、CN-、NO3-、S2

-、SO42-、SeO42-、AsO43-、PO43-；③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、巰基乙酸、還原型谷胱甘肽、維生素B1、B2和B6的磷酸脂酯，還有腸激酶。

第六十五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五許多酶只有當(dāng)某一種適當(dāng)?shù)募せ顒┐嬖跁r，才表現(xiàn)出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。例如：金屬離子的激活作用起了某種搭橋作用，它先與酶結(jié)合，再與底物結(jié)合，形成酶－金屬－底物的復(fù)合物。而有些酶被合成后呈現(xiàn)無活性狀態(tài)，這種酶稱為酶原。它必須經(jīng)過適當(dāng)?shù)募せ顒┘せ詈蟛啪哂谢钚浴?/p>

第六十六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五6.抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應(yīng)速度。酶的抑制劑有：重金屬離子（如Ag＋、Cu2+、Hg2+等）、一氧化碳、硫化氫、氰氫酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對－氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。有時一種物質(zhì)既可作一種酶的抑制劑，又可作另一種酶的激活劑。

第六十七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五對酶促反應(yīng)的抑制可分競爭性抑制和非競爭性抑制。競爭性抑制:底物結(jié)構(gòu)類似物爭先與酶的活性中心結(jié)合，從而降低酶促反應(yīng)速度，這個過程是可逆的，即可通過增加底物濃度最終解除抑制，恢復(fù)酶的活性。這種底物結(jié)構(gòu)類似物稱為競爭性抑制劑。非競爭性抑制:抑制劑與酶活性中心以外的位點結(jié)合，并不影響底物與酶活性中心的結(jié)合，只是酶不顯示活性。這個過程是不可逆的，即增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。這種與酶活性中心以外的位點結(jié)合的抑制劑，稱為非競爭性抑制劑?！诹隧摚舶耸隧?，編輯于2023年，星期五五、酶的誘導(dǎo)合成與反饋阻遏

（一）誘導(dǎo)酶的合成

概念：參與微生物體內(nèi)代謝活動的酶，有些是細胞所固有的，以恒定速度和恒定數(shù)量生成，不隨微生物的代謝狀態(tài)而變化，這一類酶稱為組成酶（constitutiveenzymes）；另一些酶，一般情況下細胞不合成或合成數(shù)量很少，只有在底物或其結(jié)構(gòu)類似物存在時才隨之生成，這一類酶稱為誘導(dǎo)酶（inducedenzymes），引起酶合成的這類底物及其結(jié)構(gòu)類似物稱為誘導(dǎo)物（inducer）。

第六十九頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五舉例：以大腸桿菌的β－半乳糖苷酶的合成為例，能更清楚地看到這種誘導(dǎo)效應(yīng)。在沒有添加乳糖時，大腸桿菌細胞的這個酶的水平極低，而當(dāng)向大腸桿菌的細胞懸液中添加乳糖后，很快就會發(fā)現(xiàn)細胞中β－半乳糖苷酶的水平上升，而且上升了約1000倍。

大腸桿菌細胞中β－半乳糖苷酶的誘導(dǎo)合成

第七十頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五酶合成的誘導(dǎo)對于微生物是十分有意義的：從營養(yǎng)的角度看，微生物可以根據(jù)環(huán)境所提供的生長底物，誘導(dǎo)合成相應(yīng)的酶，以分解生長底物，吸收營養(yǎng)，進行代謝活動，從而加強微生物對環(huán)境的適應(yīng)能力。第七十一頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五從細胞經(jīng)濟的角度看，微生物僅在需要時（存在底物時）才合成某些酶，在不需要時便不合成，這就避免了生物合成的原料和能量的浪費。酶的誘導(dǎo)合成擴大了微生物對環(huán)境中污染物的利用范圍，為微生物在環(huán)境污染治理領(lǐng)域的廣泛應(yīng)用奠定了基礎(chǔ)。第七十二頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（二）酶合成的反饋阻遏

概念：當(dāng)代謝途徑中某終產(chǎn)物過量時，或培養(yǎng)基中已提供了此產(chǎn)物時，就會阻遏自身合成途徑中第一個酶或其他關(guān)鍵酶的進一步合成，從而控制代謝的進行，減少終產(chǎn)物的生成。這種效應(yīng)稱為終產(chǎn)物阻遏（endproductrepression），通常稱為反饋阻遏（feedbackrepression）。這種阻遏酶的合成的物質(zhì)稱為共阻遏物（corepressor）

第七十三頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五酶的阻遏在微生物中是很普遍的現(xiàn)象，常出現(xiàn)在與氨基酸、嘌呤、嘧啶的生物合成有關(guān)的酶中。微生物具有終產(chǎn)物阻遏的調(diào)節(jié)系統(tǒng)，使得微生物在已合成足夠它需要的物質(zhì)時，或由外源加入該物質(zhì)時，就停止生成其有關(guān)合成的酶類；而當(dāng)該物質(zhì)缺乏時，又開始生成這些酶。這種調(diào)節(jié)對微生物的好處也是顯而易見的，可以節(jié)約細胞內(nèi)大量的能量和原料?！?/p>

第七十四頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五六、酶制劑在環(huán)境工程中的應(yīng)用

與傳統(tǒng)的化學(xué)與生物處理過程相比，用酶制劑進行污染治理有以下幾個優(yōu)點：（1）對有毒難降解的化合物有效，不易被有生物毒性的物質(zhì)所抑制；（2）對高濃度或低濃度廢水都適用，停留時間也短；（3）操作時的pH、溫度和鹽度的控制范圍均很廣；（4）不會因生物物質(zhì)的聚集而減慢處理速度，處理過程的控制簡便易行。第七十五頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五（一）含酚廢水處理

石油煉制廠、樹脂和塑料生產(chǎn)廠、染料廠、織布廠等很多工業(yè)企業(yè)的廢水中均含有芳香族化合物，包括酚和芳香胺，有毒，不易降解，屬于優(yōu)先控制污染物。處理此類廢水的主要酶有：過氧化物酶（peroxidase）和聚酚氧化酶（polyphenoloxidases）。

第七十六頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五辣根過氧化物酶：是酶處理廢水領(lǐng)域中應(yīng)用最多的一種酶。有過氧化氫存在時，它能催化氧化很多種有毒的芳香族化合物HRP的很多應(yīng)用都集中在含酚污染物的處理方面，使用HRP處理的污染物包括苯胺、羥基喹啉、致癌芳香族化合物（如聯(lián)苯胺、奈胺）等。第七十七頁，共八十八頁，編輯于2023年，星期五木質(zhì)素過氧化物酶，也叫木質(zhì)素酶：是Phanerochaetechrysosporium白腐真菌細胞酶系統(tǒng)的一部分，具有良好的穩(wěn)定性。Lip可以處理很多難降解的芳香族化合物和氧化多種多