生物化學(xué)期末習(xí)題

本文格式為Word版，下載可任意編輯生物化學(xué)(一)復(fù)習(xí)斟酌題全酶：脫輔酶與輔因子結(jié)合后所形成的復(fù)合物稱為全酶，布局域：又稱motif(模塊),在二級(jí)布局及超二級(jí)布局的的結(jié)合特異的靶布局。其次信使：指在第一信使同其膜受體結(jié)合最早在新報(bào)內(nèi)側(cè)或胞漿中展現(xiàn)，僅在細(xì)胞內(nèi)部起作用的信號(hào)分子，能啟動(dòng)或調(diào)理細(xì)胞內(nèi)稍晚展現(xiàn)的回響信號(hào)應(yīng)答。α-磷酸甘油穿梭：該穿梭機(jī)制主要在腦及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油與磷酸二羥丙酮之間的氧化恢復(fù)轉(zhuǎn)移恢復(fù)當(dāng)量，使線粒體外來(lái)自NADH的恢復(fù)當(dāng)量進(jìn)入線粒體的呼吸鏈氧化。底物水平磷酸化：底物轉(zhuǎn)換為產(chǎn)物的同時(shí)，伴隨著ADP的磷酸化形成ATP。呼吸鏈：是由一系列的遞氫回響和遞電子回響按確定的依次排列所組成的連續(xù)回響體系，它將代謝物脫下的成對(duì)氫原子交給氧生成水，同時(shí)有ATP生成。組成。它變動(dòng)于GDP形式和GTP形式之間。當(dāng)激素結(jié)合到受體上時(shí)，觸發(fā)GTP態(tài)將結(jié)合態(tài)GDP取代下來(lái)。激活位于信號(hào)傳導(dǎo)途徑中下游的腺苷酸環(huán)化酶。α-磷酸甘油穿梭：該穿梭機(jī)制主要在腦及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油與磷酸二羥丙酮之間的氧化恢復(fù)轉(zhuǎn)移恢復(fù)當(dāng)量，使線粒體外來(lái)自NADH的恢復(fù)當(dāng)量進(jìn)入線粒體的呼吸鏈氧化。本文格式為Word版，下載可任意編輯亞基間的協(xié)同效應(yīng)，降低血紅蛋白對(duì)O2的親和力，促進(jìn)O2釋放，反之，高濃度的O2也能促進(jìn)血紅蛋白釋放H+和CO2。葡萄糖異生：由簡(jiǎn)樸的非糖前體如乳酸、甘油、生糖氨基酸，轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟腔蛱窃倪^(guò)程?？闪⑹涎h(huán)：肌肉細(xì)胞內(nèi)的乳酸分散到血液并隨著血液進(jìn)入肝臟細(xì)胞，在肝細(xì)胞內(nèi)通過(guò)葡萄糖異生途徑轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟?，又回到血液隨血流供給肌肉和腦對(duì)葡萄糖的需要。二、填空1.維持蛋白質(zhì)二級(jí)布局穩(wěn)定性的次級(jí)鍵主要有氫鍵。曲等類型。3.維持蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定性的因子主要有兩個(gè)：水化層、雙電層。4.β-胡蘿卜素作為維生素A的來(lái)源，在小腸內(nèi)可被酶分解形成2分子的維生素A分子。5.酶對(duì)底物的催化具有高度的專一性和高效性；影響酶催化效率的因素有：底物與酶的鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)、底物的形變和誘導(dǎo)契合、酸堿催化、共價(jià)催化。6.可逆的共價(jià)修飾是酶活性調(diào)理方式之一，具有可逆的修飾的酶通常利用以下幾種方式舉行共價(jià)修飾：磷酸化、腺苷?；⒛蜍挣；?、甲基化和ADP-核糖基化，其中磷酸化是生物體內(nèi)最常見(jiàn)的一種酶活性的調(diào)理方式。中的GluLysAsn趨向于分布于球蛋白的外觀，Vallle趨向于分布球蛋白的內(nèi)部，而Ile那么在球蛋白中的分布對(duì)比平勻。8.RNaseA催化RNA的水解，專一性地切開(kāi)嘧啶核苷酸3’P-O鍵，其催化形成的產(chǎn)物是3嘧啶核苷酸或以3嘧啶核苷酸結(jié)尾的寡聚核苷酸。10.維生素D具有調(diào)理體內(nèi)鈣離子的作用，兒童缺乏會(huì)引起佝僂病，成人缺乏可引起軟骨病。11.輔酶I和Ⅱ均含有煙酰胺腺嘌呤二核苷酸。19.維持蛋白質(zhì)三級(jí)布局穩(wěn)定的次級(jí)鍵包含：氫鍵、疏水作用、鹽鍵、范德華力和二硫鍵等。20.糖蛋白中糖鏈的主要作用是分子識(shí)別和細(xì)胞識(shí)別。21.DNA的Cot曲線是通過(guò)測(cè)定核苷酸的摩爾濃度和時(shí)間來(lái)作圖的。22.肽鏈中的甲硫氨酸殘基被溴化氰作用后肽鏈就在Met的C端肽鍵被切斷，甲硫氨酸殘基變成高絲氨酸內(nèi)酯24.某細(xì)胞亞器官的膜厚度為7.5nm,存在于該膜上的蛋白質(zhì)的穿膜片面至少理應(yīng)由21-50個(gè)疏水氨基酸構(gòu)成。(α螺旋0.15nm,β折疊0.35nm)7.5/0.3625.尿素是一種蛋白質(zhì)變性劑，其主要作用是使蛋白質(zhì)變性其作用機(jī)制為與多肽鏈競(jìng)爭(zhēng)氫鍵，因此破壞蛋白質(zhì)的二級(jí)布本文格式為Word版，下載可任意編輯26.為養(yǎng)護(hù)酶的活性，對(duì)以巰基為活性基團(tuán)的酶應(yīng)添加過(guò)量的巰基化合物(恢復(fù)型GSH);對(duì)以Asp為活性基團(tuán)的應(yīng)添加芐酯。28.葡萄糖C1上的醛基被恢復(fù)后生成山梨醇，可引起人類的白內(nèi)障疾病。29.維生素B6是氨基酸脫羧酶和轉(zhuǎn)氨酶兩大類酶的輔酶。30.異養(yǎng)生物合成作用的恢復(fù)力是NADPH,主要由磷酸戊糖途徑供給。31.蛋白質(zhì)的一級(jí)布局抉擇其三級(jí)布局是由美國(guó)Anfinsen用牛胰核糖核酸酶的變性和復(fù)性測(cè)驗(yàn)來(lái)證明的。32.蛋白質(zhì)a-螺旋中，形成氫鍵的環(huán)內(nèi)共有13個(gè)原子。33.正常生理?xiàng)l件下，蛋白質(zhì)肽鏈上的Lys和Arg的側(cè)鏈幾乎完全帶正電荷，而His的側(cè)鏈那么片面帶正電荷。34.除去蛋白樣品種鹽分的方法一般為透析和超過(guò)濾。35.雙鏈DNA受熱后260nm處的紫外吸收值增大，最多可以增加到1.25倍，此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。36.酶動(dòng)力學(xué)測(cè)驗(yàn)中Vmax由底物抉擇。37.胰凝乳蛋白酶在Phe,Trp和Tyr的羧基端切斷肽鏈。38.糖的旋光性是由其布局中的手性碳原子所抉擇的，而糖有無(wú)恢復(fù)性是由其布局中的醛基所抉擇的。39.胞液中的一分子磷酸二羥丙酮經(jīng)有氧分解最多可產(chǎn)生17個(gè)ATP分子。40.類固醇化合物都具有稠合四環(huán)母核布局，生物體內(nèi)的類固醇化合物主要包括脂肪酸及其酯，雄激素，雌激素及膽固醇41.參與轉(zhuǎn)移和遞氫的維生素有B2,B3,B12及VC,(B11,硫辛酸)參與轉(zhuǎn)?；木S生素是B5和硫辛酸，轉(zhuǎn)移和利用一碳單位的維生素是B11和B12。42.I型糖尿病是由于血糖代謝障礙引起的病變，患者先天缺乏胰島素。43.胰島分泌的激素有胰島素和胰高血糖素；對(duì)糖的作用前48、在SDS中平均兩個(gè)氨基酸帶1個(gè)負(fù)電荷，之所以能夠按分子量的大小得到分開(kāi)是由于SDS結(jié)合屏蔽，產(chǎn)生電荷效應(yīng)和空間布局效應(yīng)。1.酶促回響具有專一性和高效性，因此能催化原來(lái)不能舉(×)3.米氏常數(shù)Km可以近似的表示酶與底物的親和性，因此Km越大，酶對(duì)底物的親和力越高(×)4.別構(gòu)蛋白確定具有底物結(jié)合和效應(yīng)物結(jié)合兩個(gè)不同的位本文格式為Word版，下載可任意編輯6.胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和枯草桿菌蛋白酶都屬于絲氨7.底物的鄰近和定向效應(yīng)使酶對(duì)底物的催化回響從分子間8.有機(jī)磷農(nóng)藥是專一性地與膽堿酯酶結(jié)合，引起神經(jīng)中毒10.蛋白質(zhì)的一級(jí)布局(氨基酸殘基的排列依次)抉擇了它11.自然蛋白質(zhì)中只含19種L-型氨基酸和無(wú)L/D-型之分的甘氨酸共20種氨基酸的殘基。(×)12.膠原蛋白質(zhì)由三條左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周(√)15.一種輔酶與不同酶蛋白之間可以共價(jià)和非共價(jià)兩種(√)17.DNA雙螺旋分子的變性定義為紫外吸收的增加。本文格式為Word版，下載可任意編輯(×)18.有機(jī)溶劑沉淀蛋白質(zhì)時(shí)，介電常數(shù)的增加使離子間的靜電作用減弱。(×)19.RNA由于比DNA多(×)20.RNA因在核苷上多一個(gè)羥基而擁有多彩的二級(jí)布局。(×)21.限制性內(nèi)切酶特制核酸堿基序列專一性水解酶。酸所帶電荷約為0.5個(gè)負(fù)電荷(√)23.“蛋白質(zhì)變性主要由于氫鍵的破壞”這一概念是由(×)25.糖對(duì)于生物體來(lái)說(shuō)所起的作用就是作為能量物質(zhì)和布局物質(zhì)。(×)26.自然葡萄糖只能以(×)27.維生素除主要由食物攝取外，人類自身也可以合成確定種類和數(shù)量的維生素。(√)28.激素是人體自身分泌的一向存在于人體內(nèi)的一類調(diào)理代謝的微量有機(jī)物。(√)29.甲狀腺素能夠提高BMR(根基代謝率)的機(jī)理是通過(guò)促進(jìn)氧化磷酸化實(shí)現(xiàn)的(√)30.呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一個(gè)電子通過(guò)呼吸鏈傳遞到氧所產(chǎn)生ATP的個(gè)數(shù)(×)31.人體內(nèi)全體糖分解代謝的中間產(chǎn)物都可以成為糖原合后，不管分子量的大小，在溶液中的電泳速度是一樣的。(√)39.任何一個(gè)蛋白質(zhì)的紫外吸收的峰值都在280nm鄰近(×)40.限制性內(nèi)切酶是一種堿基序列識(shí)別專一性的內(nèi)切核酸酶(√)41.Km值由酶和底物的。46.膠原蛋白不含色氨酸，在280nm處沒(méi)有特征吸收峰。(√)48.全體布局基因的起始密碼子務(wù)必是ATG。51.溶液的pH值與酶的PI值一致時(shí)酶的活性最高。52.蛋白質(zhì)變性主要由于氫鍵的破壞這一概念是由Anfinsen(√)54.糖的半縮醛羥基較其他羥基活潑，相互之間可以自由連接形成糖甘鍵。(×)55.至今察覺(jué)的人體含氮(×)56.糖無(wú)論是有氧分解還是無(wú)氧分解都務(wù)必體驗(yàn)酵解階1.與凝血相關(guān)及體內(nèi)可以自己合成的脂溶性維生素是什么?答：維生素K.2.與一碳單位代謝有關(guān)的維生素有哪些?答：氰鈷胺3.胰凝乳蛋白酶活性中心的His殘基發(fā)揮什么作用?答：在沒(méi)有底物時(shí)，His是未質(zhì)子化的，然而當(dāng)Ser195羥基氧原子對(duì)底物舉行親核攻擊時(shí)，它從Ser195采納一個(gè)質(zhì)子，Asp102的CCO-作用是穩(wěn)定過(guò)渡態(tài)中的His57的正電荷形式，此外，Asp102定向His57并保證從Ser195采納一個(gè)質(zhì)子處于His是未質(zhì)子化的，然而當(dāng)Ser195羥基氧原子對(duì)底物舉行親核攻擊時(shí)，它從Ser195采納一個(gè)質(zhì)子，起到廣義堿的作用。4.SDS電泳測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量是依據(jù)什么原理?答：SDS電泳法，即十二烷基硫酸鈉5.聚丙烯(1)在蛋白質(zhì)混合樣品中各蛋白質(zhì)組分的遷移率主要取決于分子大小和外形以及所帶電荷多少(2)在聚丙烯酰胺凝膠系統(tǒng)中，參與確定量的十二烷基硫酸鈉(SDS)是一種陰離子外觀活性劑，參與到電泳系統(tǒng)中能使蛋白質(zhì)的氫鍵和疏水鍵開(kāi)啟，并結(jié)合到蛋白質(zhì)分子上(在確定條件下，大多數(shù)蛋白質(zhì)與SDS的結(jié)合比為1.4gSDS/1g蛋白質(zhì)),使各種蛋白質(zhì)—SDS復(fù)合物都帶上一致密度的負(fù)電荷，其數(shù)量遠(yuǎn)遠(yuǎn)超過(guò)了蛋白質(zhì)分子原有的電荷量，從而掩蓋了不同種類蛋白質(zhì)間原有的電荷區(qū)別。此時(shí)，蛋白質(zhì)分子的電泳遷移率主要取決于它的分子量大小，而其它因素對(duì)電泳遷移率的影響幾乎可以疏忽不計(jì)。6唾液淀粉酶經(jīng)過(guò)透析后，水解淀粉酶的活性顯著降低是為什么?答：Cl-是唾液淀粉酶的激活劑，經(jīng)過(guò)透析后Cl-被去除，水解淀粉酶的活性顯著降低。7.蛋白質(zhì)二級(jí)布局的種類和各種類的要點(diǎn)是什么?盤繞形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm;③相鄰螺旋圈之間形成大量氫鍵；④側(cè)鏈基團(tuán)位于螺旋的外側(cè)。(2)β-折疊：其布局特征為：①若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片；②全體肽鍵的C=O和N—H形成鏈間氫鍵；③側(cè)鏈基團(tuán)分別交替位于片層的上、下方。(3)β-轉(zhuǎn)角：多肽鏈180°回折片面，通常由四個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，借1、4殘基之間形成氫鍵維系。(4)無(wú)規(guī)卷曲：主鏈骨架無(wú)規(guī)律盤繞的部8.蛋白質(zhì)中常見(jiàn)的20種氨基酸的布局式和三字母縮寫?答：見(jiàn)書9.說(shuō)明競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的特點(diǎn)和實(shí)際利用價(jià)值.答：競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的特點(diǎn)：(1)抑制劑以非共價(jià)鍵與酶結(jié)合，用超濾、透析等物理方法能夠解除抑制；(2)抑制劑的布局與底物布局好像，可與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心；(3)抑制劑使回響速度降低，Km值增大，但對(duì)Vmax并無(wú)影響，(4)增加底物濃度可降低或解除對(duì)酶的抑制作用。競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的原理可用來(lái)表明某些藥物的作用原理和指導(dǎo)新藥合成。例如某些細(xì)菌以對(duì)氨基苯甲酸、二氫喋呤啶及谷氨酸為原料合成二氫葉酸，進(jìn)一步生成四氫葉酸，四氫葉酸是細(xì)菌核酸合成的輔酶?；前匪幬锱c對(duì)氨基苯甲酸布局好像，是細(xì)菌二氫葉酸合成酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。它通過(guò)降低菌體內(nèi)四氫葉酸的合成才能，阻礙核酸的生物合成，抑制細(xì)菌的繁殖，達(dá)成抑菌的作用。10.簡(jiǎn)述酶的活性調(diào)控的方式。答：別構(gòu)調(diào)控，酶原激活，可逆共價(jià)修飾(磷酸化，腺苷酰化，尿苷酰別構(gòu)調(diào)控：酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地結(jié)合后發(fā)生構(gòu)象的變化，進(jìn)而變更酶活性狀態(tài)，稱為酶的別構(gòu)調(diào)理。典型的別構(gòu)酶有天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶，3-磷酸甘油醛脫酶原的激活：酶原或前體再經(jīng)蛋白酶切開(kāi)，或除去片面肽段，才能成為具有活性的分子。典型酶原激活有胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶，及血液凝固系統(tǒng)中的酶都是又相關(guān)的前體激活而來(lái)的。可逆的共價(jià)修飾：酶分子被其它的酶催化舉行共價(jià)修飾，從而在活性形式與非活性形式之間相互轉(zhuǎn)變。主要有蛋白質(zhì)的磷酸化和非磷酸化。舉行紙電泳，哪些氨基酸移