動(dòng)物生物化學(xué)7 生物催化劑酶

羧肽酶第7章生物催化劑—酶Enzymes本章主要內(nèi)容：

酶的普通概念酶的組成與維生素酶的構(gòu)造與功能的關(guān)系酶的催化機(jī)理酶反響的動(dòng)力學(xué) 酶活性的調(diào)理1.酶的概述 酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的，能在體內(nèi)或體外起同樣催化作用的一類具有活性中心和特殊構(gòu)象的生物大分子，包括蛋白質(zhì)和核酸。絕大部分酶是蛋白質(zhì)，還有一些核糖核酸RNA具有催化作用，稱為核酶〔ribozyme〕。1.1定義細(xì)胞的代謝由成千上萬的化學(xué)反響組成，幾乎一切的反應(yīng)都是由酶〔enzyme〕催化的。酶對(duì)于動(dòng)物機(jī)體的生理活動(dòng)有重要意義，不可或缺。酶在消費(fèi)實(shí)際中有廣泛運(yùn)用。★高效性酶的催化作用可使反響速度比非催化反響提高108-1020倍。比其他催化反響高106-1013倍★專注性即對(duì)底物的選擇性或特異性。一種酶只催化一種或一類底物轉(zhuǎn)變成相應(yīng)的產(chǎn)物。1.酶的概述1.2酶的催化特性①絕對(duì)專注性②相對(duì)專注性③立體專注性

絕對(duì)專注性一種酶只催化一種底物轉(zhuǎn)變?yōu)橄鄳?yīng)的產(chǎn)物。例如，脲酶只催化尿素水解成CO2和NH3。 相對(duì)專注性 一種酶作用于一類化合物或一類化學(xué)鍵。不同的 例如，不同的蛋白水解酶對(duì)于所水解的肽鍵兩側(cè)的基團(tuán)有要求。

立體專注性 指酶對(duì)其所催化底物的立體構(gòu)型有特定的要求。 例如，乳酸脫氫酶專注地催化L-乳酸轉(zhuǎn)變?yōu)楸?，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸〔反丁烯二酸〕。立體專注性保證了反響的定向進(jìn)展。R1:Lys,ArgR2:不是ProR3:Tyr,Trp,PheR4:不是Pro★酶容易變性這是酶的化學(xué)本質(zhì)〔蛋白質(zhì)〕所決議的?！锩傅目烧{(diào)理性抑制和激活〔activationandinhibition〕反響控制(feedback)酶原激活(activationofproenzyme)變構(gòu)酶(allostericenzyme)化學(xué)修飾(chemicalmodification)多酶復(fù)合體(multienzymecomplex)酶在細(xì)胞中的區(qū)室化(enzymecompartmentalization)1.酶的概述知的上千種酶絕大部分是蛋白質(zhì)。單純酶：僅由蛋白質(zhì)組成的酶。少數(shù)，例如：溶菌酶結(jié)合酶：除蛋白質(zhì)外，還有非蛋白質(zhì)成分。大多數(shù)。全酶=酶蛋白+輔助因子輔助因子包括:十幾種輔酶、輔基，還有一些金屬離子。2.酶的組成與維生素2.1酶的化學(xué)本質(zhì)酶蛋白的作用：與特定的底物結(jié)合，決議反響的專注性。輔酶、輔基的作用：參與電子的傳送、基團(tuán)的轉(zhuǎn)移等，決議了酶所催化反響的性質(zhì)。 輔酶與輔基都是耐熱的有機(jī)小分子，構(gòu)造上常與維生素和核苷酸有關(guān)。輔酶與酶蛋白結(jié)合不緊，容易經(jīng)透析除去，而輔基與酶蛋白共價(jià)相連。金屬離子的作用：它們是酶和底物聯(lián)絡(luò)的“橋梁〞；穩(wěn)定酶蛋白的構(gòu)象；酶的“活性中心〞的部分。2.酶的組成與維生素2.1酶的化學(xué)本質(zhì)〔Vitamin〕是動(dòng)物和人類生理活動(dòng)所必需的，從食物中獲得的一類有機(jī)小分子。它們并不是機(jī)體的能量來源，也不是構(gòu)呵斥分，大多數(shù)以輔酶、輔基的方式參與調(diào)理代謝活動(dòng)。A視黃醇〔維生素A脂溶性維生素：原——胡蘿卜素〕DEK 鈣化醇生育酚凝血維生素 2.酶的組成與維生素2.2維生素與輔酶和輔基的關(guān)系 維生素B族維生素輔酶形式酶促反應(yīng)中的主要作用硫胺素素(B(B1)硫胺素焦磷酸酯酯(TPP)(TPP)α-酮酸氧化脫羧酮基轉(zhuǎn)移作用核黃素素(B(B2)黃素單核苷酸酸(FMN)(FMN)黃素腺嘌呤二核苷酸酸(FAD)(FAD)氫原子轉(zhuǎn)移氫原子轉(zhuǎn)移尼克酰胺胺(PP)(PP)

+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸酸(NAD(NAD)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

+(NADP)氫原子轉(zhuǎn)移氫原子轉(zhuǎn)移吡哆醇醇((醛、胺胺))(B6)磷酸吡哆醛氨基轉(zhuǎn)移泛酸輔酶酶A(CoAA(CoA)A(CoA)?；D(zhuǎn)移葉酸四氫葉酸"一碳基團(tuán)團(tuán)""轉(zhuǎn)移生物素素(H)(H)生物素羧化作用鈷胺素素(B(B12)甲基鈷胺素5′-脫氧腺苷鈷胺素甲基轉(zhuǎn)移B族維生素及其輔酶方式含2-60個(gè)亞基，有復(fù)雜的高級(jí)構(gòu)造。常經(jīng)過變構(gòu)效應(yīng)在 代謝途徑中發(fā)揚(yáng)重要的調(diào)理作用。多酶復(fù)合體 由多個(gè)功能上相關(guān)的酶彼此嵌合而構(gòu)成的復(fù)合體。它可以促 進(jìn)某個(gè)階段的代謝反響高效、定向和有序地進(jìn)展。串聯(lián)酶或多功能酶 催化相關(guān)代謝反響的酶蛋白基因 在進(jìn)化過程中交融，使遺傳信息表達(dá)后生成一條多肽鏈，卻具有多 種不同催化功能。3.酶的分子構(gòu)造 根據(jù)酶蛋白分子構(gòu)造的特點(diǎn)，可將其分為： 單體酶 只需三級(jí)構(gòu)造，一條多肽鏈的酶。如129個(gè)氨基酸的溶菌酶， 分子量14600。 寡聚酶ACP蛋白組成。 大腸桿菌的丙酮酸脫氫酶系模型3.酶的分子構(gòu)造 功能上相關(guān)的幾個(gè)酶 在空間上組織在一同， 定向有序地催化一系 列反響。 例如，丙酮酸脫氫酶系 由3個(gè)酶組成，脂肪酸 合成酶系由6個(gè)酶和1個(gè)指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。〔1〕酶活性中心的組成：必需基團(tuán)：對(duì)酶發(fā)揚(yáng)活性所必需的基團(tuán)。對(duì)于結(jié)合酶，輔助因子經(jīng)常是活性中心的組成部分。這些基團(tuán)在一級(jí)構(gòu)造上能夠相距很遠(yuǎn)，甚至能夠不在一條肽鏈上，但在蛋白質(zhì)空間構(gòu)造上彼此接近，構(gòu)成具有一定空間構(gòu)造的區(qū)域。3.酶的分子構(gòu)造 3.1酶的活性中心〔2〕酶活性中心的特點(diǎn)不是剛性的，而具有一定的柔性?！布s1%2%〕，相當(dāng)于23個(gè)氨基酸殘基。◆活性中心在酶分子總體積中只占相當(dāng)小的部分◆都是酶分子外表的一個(gè)凹穴，有一定的大小和外形，但◆活性中心為非極性的微環(huán)境，有利于與底物結(jié)合。的活性中心?！舻孜锱c酶經(jīng)過構(gòu)成較弱鍵力的次級(jí)鍵相互作用并結(jié)合到酶◆酶與底物結(jié)合的過程中，底物分子或酶分子或它們兩者的構(gòu) 象同時(shí)發(fā)生一定變化后才相互契合，這時(shí)催化基團(tuán)的位置也 正益處于所催化底物的敏感化學(xué)鍵部位。結(jié)合基團(tuán)：底物在此與酶分子結(jié)合。一個(gè)酶的結(jié)合部位又可以分為各種亞位點(diǎn)，分別與底物的不同部位結(jié)合。催化基團(tuán)：底物的敏感鍵在此被打斷或構(gòu)成新的鍵，從而發(fā)生一定的化學(xué)反響。一個(gè)酶的催化部位可以不止一個(gè)。必需基團(tuán)按其作用可分為：Substratestypicallylosewaters(ofhydration水協(xié)作用)intheformationoftheEScomplex酶的活性中心表示圖活性中心是酶分子上由催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)構(gòu)成的一個(gè)微區(qū)。多肽鏈 底物分子酶活性中心催化基團(tuán) 結(jié)合基團(tuán)活性中心必需基團(tuán)活性中心以外必需基團(tuán)e〕，在特定的條件下，經(jīng)過部分肽段的有限水解，轉(zhuǎn)變成有活性的酶。如，動(dòng)物的消化酶。 3.酶的分子構(gòu)造3.2酶原激活 無活性的酶原 〔 pro en zy m指催化一樣的化學(xué)反響，但是理化性質(zhì)不同的一組酶。如，氨基酸組成、電泳行為、免疫原性、米氏常數(shù)等不同。3.3同工酶〔isozyme〕3.酶的分子構(gòu)造以乳酸脫氫酶〔LDH〕為例LDH是1959年發(fā)現(xiàn)的第一個(gè)同工酶。由4個(gè)亞基組成的寡聚酶，亞基分為M型和H型。因此可以裝配成五種四聚體：H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4)、M4(LDH5)不同的LDH分布在不同組織中。例如，脊椎動(dòng)物心臟中主要是LDH1，而骨骼肌的那么是LDH5。LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)不同組織中的LDH同工酶的電泳圖譜化學(xué)反響是由具有一定能量的活化分子相互碰撞發(fā)生的。分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)榧せ顟B(tài)所需的能量稱為活化能。無論何種催化劑，其作用都在于降低化學(xué)反響的活化能，加快化學(xué)反響的速度。4.酶的催化機(jī)理4.1活化能非催化反響和酶催化反響活化能的比較Ea，活化能；ΔG，自在能變化S+EESP+E 中間產(chǎn)物后人進(jìn)一步開展了中間產(chǎn)物學(xué)說：S+EESES*EPP+E過渡態(tài)復(fù)合物4.酶的催化機(jī)理 4.2催化機(jī)理目前較稱心的解釋是—中間產(chǎn)物學(xué)說 酶介入了反響過程。經(jīng)過構(gòu)成不穩(wěn)定的過渡態(tài)中間復(fù)合物，使本來一步進(jìn)展的反響分為兩步進(jìn)展，而兩步反響都只需較少的能量活化。從而使整個(gè)反響的活化能降低。酸堿催化：活性中心的一些基團(tuán)，如His，Asp作為質(zhì)子的 受體或供體，參與傳送質(zhì)子。共價(jià)催化：酶與底物構(gòu)成過渡性的共價(jià)中間體，限制底物的活動(dòng)，使反 應(yīng)易于進(jìn)展。疏水效應(yīng)：活性中心的疏水區(qū)域?qū)λ肿拥呐懦?、排斥，有利于酶與底 物的接觸。4.酶的催化機(jī)理 在一個(gè)化學(xué)反響中，過渡態(tài)的構(gòu)成和活化能的降低是反響 進(jìn)展的關(guān)鍵步驟，任何有助于過渡態(tài)構(gòu)成與穩(wěn)定的要素都有利 于酶行使其高效性。如今以為，與酶作用高效性有關(guān)的重要因 素有以下五個(gè)方面。 臨近與定向效應(yīng)：添加了酶與底物的接觸時(shí)機(jī)和有效碰撞。 張力效應(yīng)：誘導(dǎo)底物變形，扭曲，促進(jìn)了化學(xué)鍵的斷裂。4.3鎖鑰學(xué)說(LockandkeyHypothesis) 酶和底物的結(jié)合狀如鑰匙與鎖的關(guān)系。底物分子或其一部分象鑰匙一樣，專注地楔入到酶的活性中心部位，即底物分子進(jìn)展化學(xué)反響的部位與酶分子活性中心具有嚴(yán)密互補(bǔ)的關(guān)系。4.酶的催化機(jī)理4.酶的催化機(jī)理4.3誘導(dǎo)契合學(xué)說〔inducedfit〕1958年D.E.Koshland提出酶分子活性中心的構(gòu)造原來并非和底物的構(gòu)造相互吻合，但酶的活性中心是柔性的而非剛性的。 當(dāng)?shù)孜锱c酶相遇時(shí)，可誘導(dǎo)酶活性中心的構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)的變化，其上有關(guān)的各個(gè)基團(tuán)達(dá)到正確的陳列和定向，因此使底物和酶能完全契合。當(dāng)反響終了產(chǎn)物從酶分子上零落下來后，酶的活性中心又恢復(fù)成原來的構(gòu)象。

酶促反響動(dòng)力學(xué)：研討酶促反響速度及其影響要素。

反響速度：單位時(shí)間內(nèi)底物減少或產(chǎn)物添加的速度，常用初速度來衡量。5.酶促反響的動(dòng)力學(xué) 概念：影響酶促反響速度的要素：反響溫度pH值酶濃度[E]底物濃度[S]抑制劑I激活劑A最適溫度〔optimumT〕：使酶促反響速度達(dá)到最大時(shí)的溫度。最適溫度因不同的酶而異，動(dòng)物體內(nèi)的酶的最適溫度在37~400C左右。酶的最適溫度并非酶的特征性常數(shù)，它與底物、作用時(shí)間等要素有關(guān)。5.1溫度對(duì)酶促反響速度的影響5.酶促反響的動(dòng)力學(xué)酶反響的溫度曲線和最適溫度5.2溶液pH值對(duì)酶促反響速度的影響5.酶促反響的動(dòng)力學(xué)最適pH〔optimumpH〕：使酶促反響速度達(dá)到最大時(shí)溶液的pH。pH影響酶分子解離形狀。pH影響底物的解離，從而影響酶與底物的結(jié)合。極度pH的條件引起酶蛋白的變性。酶的最適pH普通在7左右。也有很多例外，如胃蛋白酶的最適pH只需1.5，胰蛋白酶(7.8)。酶的最適pH并非酶的特征性常數(shù)，它與底物的種類、濃度等要素有關(guān)。在其他條件確定時(shí)，當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪矫笣舛葧r(shí)，反響速度與酶的濃度成正比。5.3酶濃度對(duì)酶促反響速度的影響5.酶促反響的動(dòng)力學(xué)0.2Vm 20.1例--變--[S]與v關(guān)系：當(dāng)[S]很低時(shí)，，[S]與v成比例--一級(jí)反響當(dāng)[S]較高時(shí)，，[S]與v不成比例當(dāng)[S]很高時(shí)，，[S]，v不變--零級(jí)反響012345678[S]5.酶促反響的動(dòng)力學(xué)5.4底物濃度對(duì)酶促反響速度的影響 v Vm 0.3米-曼氏方程式〔Michaelis-Mentenequation〕V=Vmax[S]Km+[S]米-曼氏方程解釋：當(dāng)[S]Km時(shí)，v=(Vmax/Km)[S],即v正比于[S]當(dāng)[S]Km時(shí)，vVmax,即[S]而v不變V=Vmax[S]Km+[S] Km的意義米氏常數(shù)Km=(k2+k3)/k1

Km等于酶促反響速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度。所以Km的單位為濃度單位。

Km是酶的特征性常數(shù)，可表示酶與底物的親和力。在反響的起始階段，k３<<k２，Ｋm≈k２／k1≈１／Ｋ平≈Ｋ解離Ｋm越大，闡明Ｅ和Ｓ之間的親和力越小，ＥＳ復(fù)合物越不穩(wěn)定。Ｋm越小，闡明Ｅ和Ｓ的親和力越大，ＥＳ復(fù)合物越穩(wěn)定，也越有利于反響。E+SESE+PK3K4K1K2Vmax 2

Vmax[S] Km[S]Km=[S]所以采用雙倒數(shù)作圖法：即1/v-1/[S]作圖 1Vmax 1[S]

KmVmax1v Km值與Vmax值的測定v-[S]作圖法： Vmax難以測定，不能從vV/2處求得，從而導(dǎo)致Km也難確定。 1Vmax 1[S]

KmVmax1v5.5抑制劑對(duì)酶促反響速度的影響5.酶促反響的動(dòng)力學(xué)酶的抑制劑〔inhibitor〕:凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。抑制造用可分為：可逆抑制造用和不可逆抑制造用兩大類?！惨弧晨赡嬉种圃煊谩瞨eversibleinhibition〕 抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)方式結(jié)合，引起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以經(jīng)過透析、超濾等物理方法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為競爭性抑制、非競爭性抑制等。1、競爭性抑制造用〔competitiveinhibitor〕 某些抑制劑的化學(xué)構(gòu)造與底物類似，與底物競爭酶的活性中心并與之結(jié)合，從而減少了酶與底物的結(jié)合，因此降低酶反響速度。這種作用稱為競爭性抑制造用。競爭性抑制的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是Vmax不變，而Km增大競爭性抑制的特點(diǎn)：I與S分子構(gòu)造類似；Vmax不變，Km增大；抑制程度取決于I與E的親和力，以及[I]和[S]的相對(duì)濃度比例；增大[S]可減輕或消除抑制造用.例1：丙二酸是琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制劑。 這種抑制造用可經(jīng)過添加底物濃度而使整個(gè)反響平衡向生成產(chǎn)物的方向挪動(dòng)，因此能減弱或解除這種抑制造用。琥珀酸延胡索酸丙二酸例2：磺胺類藥物的抑菌作用H2NH2N COOH對(duì)氨基苯甲酸 SO2NHR磺胺類藥物對(duì)氨基苯甲酸 二氫喋呤啶 谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸復(fù)原酶二氫葉酸四氫葉酸2.非競爭性抑制〔non-competitiveinhibition〕 某些抑制劑結(jié)合在酶活性中心以外的部位，因此與底物 和酶的結(jié)合無競爭，即底物與酶結(jié)合后還能與抑制劑結(jié)合， 同樣抑制劑與酶結(jié)合后還能與底物結(jié)合。但酶分子上有了抑 制劑后其催化功能基團(tuán)的性質(zhì)發(fā)生改動(dòng)，從而降低了酶活性。 這種作用稱為非競爭性抑制造用。E+SESE+P+ I EI+S + IIES在可逆的非競爭性抑制造用中：抑制劑結(jié)合在活性中心以外；抑制劑的結(jié)合阻斷了反響的發(fā)生。非競爭性抑制造用的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是Vmax變小，而Km不變。 非競爭性抑制的特點(diǎn)：1、I與S分子構(gòu)造不同；2、Vmax減小，Km不變；3、抑制程度取決于[I]大小。4、這種抑制造用不能用添加底物濃度的方法來消除SHSE+Hg2+EHg+2H+SHSHClS SE+As-CH=CHClEAs-CH=CHCl+2HClSSHCl巰基酶路易士氣(二)不可逆抑制〔irreversibleinhibition〕 抑制劑與酶的必需基團(tuán)以結(jié)實(shí)的共價(jià)鍵結(jié)合,不能用透析超濾等物理方法除去抑制劑使酶恢復(fù)活性。 例1：巰基酶的抑制EHg+SSCOONaCHSHCHSHCOONa SH CHSE+Hg CHS SHCOONa COONa二巰基丁二酸鈉SCH2OHSHCH2OHE+CHSAs-CH=CHCl SHCH2SEAs-CH=CHCl+CHSH SCH2SH 二巰基丙醇解毒方法：可使-OH磷酯化，所以它是活性中心有Ser殘基的酶的抑制劑。 常見的有機(jī)磷農(nóng)藥，如敵敵畏、敵百蟲，它們殺滅昆蟲的機(jī)理就在于可抑制乙酰膽堿酯酶的活性，該酶的作用是將神經(jīng)遞質(zhì)乙酰膽堿水解，假設(shè)它被抑制，會(huì)導(dǎo)致乙酰膽堿的積累，使神經(jīng)過度興奮，引起昆蟲的神經(jīng)系統(tǒng)功能失調(diào)而中毒致死。例2：羥基酶的抑制

金屬離子：Mg2+、K+、Mn2+

陰離子： 有機(jī)物： Cl-膽汁酸鹽2、分類：

必需激活劑非必需激活劑Mg2+對(duì)己糖激酶 Cl-對(duì)淀粉酶5.酶促反響的動(dòng)力學(xué) 5.6激活劑對(duì)酶促反響速度的影響 1、激活劑:凡能使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑? 活性添加的物質(zhì)。如：6.酶活性的調(diào)理 主要調(diào)理方式:酶活性的調(diào)理變構(gòu)調(diào)理 共價(jià)修飾調(diào)理酶含量的調(diào)理6.1變構(gòu)調(diào)理概念：

變構(gòu)調(diào)理：生物體內(nèi)一些代謝物可與酶分子的調(diào) 節(jié)部位進(jìn)展非共價(jià)可逆性結(jié)合，改動(dòng)酶分子構(gòu) 象，從而改動(dòng)酶的活性。變構(gòu)酶：受變構(gòu)調(diào)理的酶。變構(gòu)劑：導(dǎo)致變構(gòu)效應(yīng)的代謝物。催化部位：調(diào)理部位：Thethree-dimensionalsubunitarchitectureoftheregulatoryenzymeaspartatetranscarbamoylase;twodifferentviews.Thisallostericregulatoryenzymehastwocatalyticclusters,eachwiththreecatalyticpolypeptidechains,andthreeregulatoryclusters,eachwithtworegulatorypolypeptidechains.Thecatalyticpolypeptidesineachclusterareshowninshadesofblueandpurple.Bindingsitesforallostericmodulatorsarefoundontheregulatorysubunits(showninwhiteandred).Modulatorbindingproduceslargechangesinenzymeconformationandactivity.變構(gòu)酶模型米氏雙曲線與S形變構(gòu)曲線6.酶活性的調(diào)理 0.11ATP、檸檬酸〔—〕AMP、ADP2,6-二磷酸果糖1,6-二磷酸果糖(+)6-磷酸果糖激酶-1的變構(gòu)調(diào)理生理意義：①變構(gòu)酶有特征性的S形動(dòng)力學(xué)曲線。變構(gòu)劑或底物濃度，在一定的范圍里，一個(gè)比較小的變化就會(huì)導(dǎo)致反響速度顯著的改動(dòng)，因此更具可調(diào)理性。②變構(gòu)酶通常是關(guān)鍵酶，催化代謝途徑中的非平衡反應(yīng)，或稱不可逆反響。這些酶普通處在途徑的開場階段或分支點(diǎn)上，經(jīng)過反響控制來調(diào)理。 6.酶活性的調(diào)理6.2共價(jià)修飾調(diào)理酶的共價(jià)修飾調(diào)理：概念：酶蛋白分子上的某些氨基酸殘基的 基團(tuán)，在另一組酶的催化下發(fā)生可逆的 共價(jià)修飾，從而改動(dòng)酶的活性。常見修飾方式：磷酸化和去磷酸化EATPADPPH2O蛋白激酶磷蛋白磷酸酶肌肉中磷酸化酶的磷酸化和去磷酸化過程： E磷酸化酶-b P磷酸化酶-a無活性有活性7.酶的命名與分類7.1酶的命名(1)習(xí)慣命名：由發(fā)現(xiàn)者命名，常以底物名、反應(yīng)性質(zhì)以及酶的來源命名；(2)系統(tǒng)命名〔1961年國際酶學(xué)委員會(huì)確定〕每一個(gè)酶由以下三種表示：1、系統(tǒng)稱號(hào)：底物名+反響性質(zhì)2、分類編號(hào)：E.C.+四個(gè)數(shù)字3、引薦名：選一個(gè)習(xí)慣名〔適用、簡單〕1961年酶學(xué)委員會(huì)〔EnzymeCommission，EC〕規(guī)定酶的表示法：EC.X.X.X.X例如：乳酸脫氫酶7.2酶的分類

氧化復(fù)原酶AH2+BA+BH2轉(zhuǎn)移酶水解酶裂解酶異構(gòu)酶合成酶 Ax+C AB+H2O A AA+B A+Cx AH+BOHB+C B C，需求ATPPOHOOHN32NHVB1，硫胺素經(jīng)焦磷酸化轉(zhuǎn)變?yōu)門PP，焦磷酸硫胺素。它是酮酸脫氫酶的輔酶。 以VB2，核黃素為根底構(gòu)成兩種輔基 FMN黃素單核苷酸和FAD黃素腺嘌呤 二核苷酸。作用是傳送氫和電子。SCH3NCH3NO OH HOO P硫胺素焦磷酸硫胺素TPP N+HH2N87965N14ON10OHOHNOHN5OHNONNNNNH2OOHOHPOOO-OPOOO-FMNFADH 10 R2e-+2H+ ON2e-+2H+NNNNH2NOOHOHOOPOPOOHO OOHOHNNH2O HOHOPO O NAD+ NADP+ 尼克酸，煙酸〔維生素Vpp〕NAD+/NADH，煙酰胺腺嘌呤二核苷酸〔氧化/復(fù)原〕NADP+/NADPH，煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸〔氧化/復(fù)原〕。煙酰胺衍生物，傳送氫和電子，氧化復(fù)原酶的輔酶。NNH2ORHH2e-+H+2e-+H+OOH泛酸〔維生素B3〕是CoA〔輔酶A〕的組成成分。CoA是脂?；妮d體。吡哆醛和吡哆胺〔吡哆素〕，維生素B6。磷酸吡哆醛是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶、脫羧酶等的輔酶。NOHOHH2N OOPO OH 磷酸吡哆醛 OOPON OH 磷酸吡哆胺ONNNOO OHOPOHOHNHNOSHOH NOH HOPO