酶工程復(fù)習(xí)題

酶工程復(fù)習(xí)題一、填空題（1‘×20）1、戊二醛，二氨基丁烷，乙二胺是酶分子修飾中分子內(nèi)交聯(lián)最常用的交聯(lián)劑。2、固定化對(duì)酶反應(yīng)系統(tǒng)的影響主要有：酶構(gòu)象改變，立體屏蔽，微擾效應(yīng)，分配效應(yīng)，擴(kuò)散限制。3、根據(jù)酶催化的反應(yīng)性質(zhì)可以將酶分為：氧化還原酶，轉(zhuǎn)移酶，水解酶，裂解酶，異構(gòu)酶，合成酶6大類。4、1961年，國際酶委會(huì)規(guī)定的酶活力單位為：在特定的條件下（25oC，PH及底物濃度為最適宜）1min內(nèi)，催化1umol的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的酶量為一個(gè)國際單位，即1IU。5、1960年，查柯柏（Jacob）和莫洛德（Monod）提出了操縱子學(xué)說，認(rèn)為DNA分子中，與酶生物合成有關(guān)的基因有四種，即操縱基因、調(diào)節(jié)基因、啟動(dòng)基因和結(jié)構(gòu)基因。6、SDS是利用蛋白的分子量不同進(jìn)行分離，離子交換層析是利用蛋白的靜電吸附能力不同進(jìn)行分離。7、酶活力的測(cè)定方法可用終點(diǎn)法，動(dòng)力學(xué)法，酶偶聯(lián)測(cè)定法和電化學(xué)法。8、決定酶催化活性的因素有兩個(gè)方面，一是酶的結(jié)構(gòu)

，二是反應(yīng)條件。

9、求Km最常用的方法是雙倒數(shù)作圖法。10、可逆抑制作用可分為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用，反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用，爭(zhēng)性抑制作用。11、酶活力的測(cè)定方法可用終止反應(yīng)法和連續(xù)反應(yīng)法。12、通常酶的固定化方法有吸附法，載體偶聯(lián)法，交聯(lián)法，包埋

法。13、酶分子的體外改造包括酶的表面修飾和內(nèi)部修飾。14、模擬酶的兩種類型是全合成酶和半合成酶。15、抗體酶的制備方法有細(xì)胞融合法，抗體結(jié)合位點(diǎn)化學(xué)修飾法，用生物工程方法產(chǎn)生抗體法，引入輔助因子法和

拷貝法。16、根據(jù)酶和蛋白質(zhì)在穩(wěn)定性上的差異而建立的純化方法有選擇性熱交性法，選擇性酸堿交性法和選擇性表面交性法。17、酶的生產(chǎn)方法有提取法，發(fā)酵法，化學(xué)合成法。18、日本稱為“酵素”的東西，中文稱為酶,英文則為Enzyme,是庫尼（Kuhne）于1878年首先使用的。其實(shí)它存在于生物體的細(xì)胞內(nèi)與細(xì)胞外。19、酶分子修飾的主要目的是改進(jìn)酶的性能，即提高酶的活力、減少酶的抗原性，增加穩(wěn)定性。20、借助多功能或多功能試劑使酶和酶或酶和微生物發(fā)生交聯(lián)作用，制成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的固定化酶的方法稱為交聯(lián)法。21、酶的分離純化方法中，根據(jù)目的酶與雜質(zhì)分子大小差別有凝膠過濾法，超速離心法和超濾法三種。22、由于各種分子形成結(jié)晶條件的不同，也由于變性的蛋白質(zhì)和酶不能形成結(jié)晶，因此酶結(jié)晶既是一種酶是否純凈的標(biāo)志，也是一種酶和雜蛋白分離純化的平段。名詞解釋（3‘×7）1酶的定向固定化:通過不同方法,把酶和載體在酶的特定位點(diǎn)上連接起來,使酶在載體表面按一定的方向排列,使它的活性位點(diǎn)面朝固體表面的外側(cè)排列,就有利于底物進(jìn)入到酶的活性位點(diǎn)里去,從而顯著提高固定化酶的活性.2模擬酶:又稱人工酶,就是研究天然酶中那些起主導(dǎo)作用的因素,利用有機(jī)化學(xué)、生物化學(xué)等方法設(shè)計(jì)和合成一些比天然酶簡(jiǎn)單的具有催化功能的非蛋白質(zhì)分子或蛋白質(zhì)分子。3抗體酶：又稱催化抗體，是一種新型人工酶制劑，是抗體的高度選擇性和酶的高效催化能力巧妙結(jié)合的產(chǎn)物，本質(zhì)上是一類具有催化活力的免疫球蛋白，在其可變區(qū)賦予了酶的屬性。4酶的抽提：將酶從原材料中抽取出來制成酶溶液。5分子印跡：制備對(duì)某一化合物具有選擇性的聚合物的過程。6離子交換層析：利用離子交換劑的可解離基團(tuán)對(duì)各種離子的親和度不同而使不同物質(zhì)分離。7生物酶工程：采用基因工程和蛋白質(zhì)的方法和技術(shù)，研究酶基因的克隆和表達(dá)、酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系以及對(duì)酶進(jìn)行再設(shè)計(jì)和定向加工，以發(fā)展性能更加優(yōu)良的酶或新功能的酶的學(xué)科。8膜型反應(yīng)器：由膜狀或板狀固定化酶或固定化微生物組裝的反應(yīng)器。9酶工程：工業(yè)上有目的地設(shè)計(jì)一定的反應(yīng)器和反應(yīng)條件，利用酶的催化功能，在常溫常壓下催化化學(xué)反應(yīng)，生產(chǎn)人類需要的產(chǎn)品或服務(wù)于其它目的地一門應(yīng)用技術(shù)。10酶活性中心：直接與酶催化有關(guān)的部位。11酶的比活力：是純化的量度，指每毫克質(zhì)量的蛋白質(zhì)中所含有的某種酶的催化活力。12固定化酶：用物理，化學(xué)等方法將水溶性的酶固定到特定的載體上使之成為水不溶性的酶。13酶分子修飾：利用修飾劑所具有的各類化學(xué)基團(tuán)的特性，直接或經(jīng)一定的活化步驟后于酶分子上的某種氨基酸殘基產(chǎn)生化學(xué)反應(yīng)，從而改造酶分子的結(jié)構(gòu)與功能。14鼓泡式反應(yīng)器：利用從反映其地步通入的氣體產(chǎn)生的大量氣泡，在上升過程中起到提純反應(yīng)底物和混合作用的反應(yīng)器15凝膠層析：以各種多孔凝膠為固定相，依據(jù)分子篩效應(yīng)，利用溶液中各組分的分子質(zhì)量不同而進(jìn)行分離的技術(shù)16固定化增殖細(xì)胞：將活細(xì)胞固定在載體上并使其在連續(xù)反應(yīng)過程中保持旺盛的生長(zhǎng)，繁殖活力的一種固定方法17別構(gòu)酶：酶分子活性中心以外的位點(diǎn)與各種配體結(jié)合使酶分子構(gòu)象發(fā)生改變，從而導(dǎo)致與后續(xù)配體的親和力改變的一類酶18肽酶：模擬天然酶活性部位而人工合成的具有催化活性的肽19抗體酶：通過改變抗體中與抗原結(jié)合的微環(huán)境，并在適當(dāng)?shù)牟课灰胂鄳?yīng)的催化基團(tuán)，所產(chǎn)生的具有催化活性的抗體。20抗體酶：通過改變抗體中與抗原結(jié)合的微環(huán)境，并在適當(dāng)?shù)牟课灰胂鄳?yīng)的催化基團(tuán)，所產(chǎn)生的具有催化活性的抗體。21液體發(fā)酵：液體發(fā)酵法是借助于液體介質(zhì)來完成面團(tuán)的發(fā)酵，即先將酵母置于液體介質(zhì)中，在液體中經(jīng)幾個(gè)小時(shí)的繁殖，制成發(fā)酵液，然后用發(fā)酵液與其他原輔料攪拌成面團(tuán)。22別構(gòu)酶：活性受別構(gòu)調(diào)節(jié)物調(diào)控的酶。23酶反應(yīng)器：以酶作為催化劑進(jìn)行反應(yīng)所需的裝置24液體發(fā)酵法：液體發(fā)酵法是借助于液體介質(zhì)來完成面團(tuán)的發(fā)酵，即先將酵母置于液體介質(zhì)中，在液體中經(jīng)幾個(gè)小時(shí)的繁殖，制成發(fā)酵液，然后用發(fā)酵液與其他原輔料攪拌成面團(tuán)。25別構(gòu)酶：當(dāng)某些化合物與酶分子中的別構(gòu)部位可逆地結(jié)合后，酶分子的構(gòu)象發(fā)生改變，使酶活性部位對(duì)底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)速度及代謝過程，這種效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng)。具有別構(gòu)效應(yīng)的酶稱為別構(gòu)酶。26誘導(dǎo)酶：在通常情況下不合成或很少合成，當(dāng)加入誘導(dǎo)物后就會(huì)大量合成的酶。27酶回收率：指某純化步驟后的酶的總活力與該步驟前的總活力之比。28酶純化比：指某純化步驟后的酶的比活力與該步驟前的比活力之比。29酶的變性：酶分子結(jié)構(gòu)中的氫鍵，二硫鍵及范德華力被破壞，酶的空間結(jié)構(gòu)收到破壞，原有有序，完整的結(jié)構(gòu)變成無序，松散的結(jié)構(gòu)，失去了原有的生理功能。30酶的失活：酶的自身活力受損，失去與底物結(jié)合能力。問答題1、如何檢查一種酶的制劑是否達(dá)到了純的制劑？試用所學(xué)過的知識(shí)加以論述。有以下方法：①層析法：包括紙層析、凝膠層析、柱層析及親和層析②電泳法：包括SDS凝膠電泳法和聚丙烯酰胺凝膠電泳法③超離心法：不同的酶分子大小不同，在重力場(chǎng)中具有不同的沉降系數(shù)，從而可以通過超離心方法分離目的酶與雜質(zhì)酶④免疫反應(yīng)法：由于酶分子可作為一種抗原物質(zhì)，而抗原與抗體之間具有專一的親和力，故可選用目的酶的抗體與酶制劑進(jìn)行免疫擴(kuò)散或免疫電泳，從而判斷酶的制劑是否純凈⑤氨基酸序列分析法：采用特定的化學(xué)物質(zhì)從酶的N末端將氨基酸殘基逐個(gè)水解下來，最終可獲知該酶的氨基酸序列，從而也可以判斷出酶制劑是否純凈。2、酶的催化特性。①酶催化的高效性②酶催化的高度專一性③酶催化的反應(yīng)條件溫和④酶活性的可調(diào)控性⑤酶催化的活性與輔酶、輔基和金屬離子有關(guān)。3、固定化細(xì)胞有哪些優(yōu)缺點(diǎn)？?jī)?yōu)點(diǎn)：①可增殖，細(xì)胞密度大，可獲得高度密集而體積小的生產(chǎn)菌集合體②發(fā)酵穩(wěn)定性好，可以較長(zhǎng)時(shí)間反復(fù)使用或連續(xù)使用③發(fā)酵液中含菌體較少，有利于產(chǎn)品分離純化④有利于需要輔酶和多酶系統(tǒng)才能進(jìn)行的反應(yīng)。缺點(diǎn)：①固定后的細(xì)胞與反應(yīng)物不容易接近，可能導(dǎo)致反應(yīng)效果下降②由于大分子物質(zhì)難以自由通過細(xì)胞膜，因此固定化細(xì)胞的技術(shù)也受到限制。4、簡(jiǎn)述生物印跡酶的種類及制備過程。制備過程：有機(jī)相生物印跡酶：將適當(dāng)兩親性的表面活性劑與酶印跡，待表面活性劑分子與酶充分接觸后，將酶復(fù)合物冷凍干燥，用非水溶性劑洗去表面活性劑后，形成了活性中心開啟的活性酶。水相生物印跡酶：以吲哚丙酸為印跡分子，印跡牛胰核糖核酸酶，待起始蛋白質(zhì)在部分變性條件下與吲哚丙酸充分作用后，用戊二醛交聯(lián)固定印跡蛋白的構(gòu)象，經(jīng)透析去除印跡分子即可。5、固定化酶和游離酶相比，有何優(yōu)缺點(diǎn)？?jī)?yōu)點(diǎn)：①可回收②可裝成酶柱③穩(wěn)定性提高④反應(yīng)物容易控制缺點(diǎn)：①純度要求高②一種固定化酶只能用于特定的單步酶促反應(yīng)③固定化效率低6、酶分子修飾的方法有哪些？酶分子修飾的目的是什么？方法：①金屬離子置換修飾②大分子結(jié)合修飾③側(cè)鏈基團(tuán)修飾④肽鏈有限水解修飾⑤核苷酸鏈剪切修飾⑥氨基酸置換修飾⑦核苷酸置換修飾⑧物理修飾目的：①提高酶的活性②增強(qiáng)酶的穩(wěn)定性③降低酶的免疫原性④闡明結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。7、簡(jiǎn)述酶的催化特點(diǎn)和催化機(jī)理。①改變化學(xué)反應(yīng)速率，本身不被消耗②只能催化熱力學(xué)允許進(jìn)行的反應(yīng)③加快化學(xué)反應(yīng)速率，縮短達(dá)到平衡時(shí)間，但不改變平衡點(diǎn)④降低活化能，使速率加快⑤高效性，⑥專一性⑦多樣性⑧易變性⑨反應(yīng)條件的溫和性⑾有些酶的催化活性與輔因子有關(guān)。催化機(jī)理：①趨近效應(yīng)和定向效應(yīng);酶可以將它的底物結(jié)合在它的活性部位由于化學(xué)反應(yīng)速度與反應(yīng)物濃度成正比，若在反應(yīng)系統(tǒng)的某一局部區(qū)域，底物濃度增高，則反應(yīng)速度也隨之提高，此外，酶與底物間的靠近具有一定的取向，這樣反應(yīng)物分子才被作用，大大增加了ES復(fù)合物進(jìn)入活化狀態(tài)的機(jī)率。②張力作用;底物的結(jié)合可誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象發(fā)生變化，比底物大得多的酶分子的三、四級(jí)結(jié)構(gòu)的變化，也可對(duì)底物產(chǎn)生張力作用，使底物扭曲，促進(jìn)ES進(jìn)入活性狀態(tài)。③酸堿催化作用;酶的活性中心具有某些氨基酸殘基的R基團(tuán)，這些基團(tuán)往往是良好的質(zhì)子供體或受體，在水溶液中這些廣義的酸性基團(tuán)或廣義的堿性基團(tuán)對(duì)許多化學(xué)反應(yīng)是有力的催化劑。④共價(jià)催化作用;某些酶能與底物形成極不穩(wěn)定的、共價(jià)結(jié)合的ES復(fù)合物，這些復(fù)合物比無酶存在時(shí)更容易進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)。8、舉例說明固定化酶（細(xì)胞）的制備過程及原理。包埋法的原理是將微生物細(xì)胞截流在水不溶性的凝膠聚合物孔隙的網(wǎng)絡(luò)空間中。通過聚合作用或者離子網(wǎng)絡(luò)形成，或通過沉淀作用，或改變?nèi)軇囟?、pH值使細(xì)胞截流。凝膠聚合物的網(wǎng)絡(luò)可以阻止細(xì)胞的泄漏，同時(shí)能讓基質(zhì)滲入和產(chǎn)物擴(kuò)散出來。①制備過程：稱取0.3g海藻酸鈉和0.1g淀粉酶溶入10毫升蒸餾水中。②配置2％氯化鈣溶液50ml③將1滴加至2中，固化30mins④過濾得白色球體⑤清洗至中性（清洗5-6次），自然風(fēng)干⑥得到微體即固定化的淀粉酶測(cè)定固定化淀粉酶的重量10、簡(jiǎn)述抗體酶的制備方法及應(yīng)用。方法：①細(xì)胞融合法②抗體結(jié)合位點(diǎn)化學(xué)修飾法③引入輔助因子法④利用生物工程方法產(chǎn)生抗體⑤拷貝法應(yīng)用：在有機(jī)合成和醫(yī)學(xué)上都有著廣泛的應(yīng)用，在醫(yī)療上，抗體既能標(biāo)記抗原靶細(xì)胞又能執(zhí)行一定的催化功能。這兩種性質(zhì)的結(jié)合使抗體酶在體內(nèi)應(yīng)用可以發(fā)揮無限制的優(yōu)勢(shì)。11、固定化方法有哪幾種？并闡述各自的機(jī)理。主要有六種：①吸附法，是通過氫鍵、疏水鍵胡π電子親和力等物理作用下將酶固定于不溶性載體的方法②載體偶聯(lián)法，通過共價(jià)鍵或離子鍵使二者連接起來的的固定化方法③交聯(lián)法，使雙功能活多功能試劑使酶與沒或微生物與微生物細(xì)胞之間交聯(lián)的固定化方法，使酶分子和多功能試劑之間形成共價(jià)鍵得到三向的交聯(lián)網(wǎng)架結(jié)構(gòu)④包埋法，將酶或含酶微生物包埋在各種多孔載體中，使酶固定化的一種方法⑤酶的定向固定化，把酶和載體在酶的特定位點(diǎn)連接起來，使酶在載體表面按一定的方向排列，使它的活性位點(diǎn)面朝固體表面的外側(cè)排列，從而顯著提高固定化酶的活性⑥輔酶的固定化，是將輔酶加以固定化的一種方法。12、闡述酶工程的應(yīng)用并分別舉例說明。酶工程在食品、醫(yī)藥、化工等都有廣泛的應(yīng)用，食品上可利用固定化酶進(jìn)行發(fā)酵與回收利用，醫(yī)藥上可把酶通過靶向結(jié)合制備成抗體酶，以及化工大規(guī)模生產(chǎn)，通過新酶的開發(fā)與研究制備工業(yè)所需的酶，用于解決工業(yè)大規(guī)模生產(chǎn)的瓶頸問題等等。13、對(duì)酶進(jìn)行化學(xué)修飾時(shí)，應(yīng)考慮哪些因素？酶的濃度、溫度、pH和反應(yīng)時(shí)間。還需要注意的是修飾劑的要求；酶性質(zhì)的了解，應(yīng)熟悉酶活性部位的情況、酶反最適條件等；反應(yīng)條件的選擇，應(yīng)盡量避免破壞酶活性中心功能基團(tuán)。14、某酶的初提取液經(jīng)過一次純化后，經(jīng)測(cè)定得到下列數(shù)據(jù)，試計(jì)算比活力，回收率及純化倍數(shù)。體積（ml）活力單位（u/ml）蛋白氮（mg/ml）初提取液1002502.5、硫酸銨沉淀88001.6比活力（前）=活力單位數(shù)/mg蛋白氮=總活力單位數(shù)/總蛋白氮=250/2.5=100u/mg比活力（后）=活力單位數(shù)/mg蛋白氮=總活力單位數(shù)/總蛋白氮=800/1.6=500u/mg回收率=某純化后的總活力/純化前的總活力=800/250=3.2純化倍數(shù)=純化后比活力/純化前比活力=500/100=515、寫出三種分離純化酶蛋白的方法，并簡(jiǎn)述其原理。①沉淀法，通過改變某些條件使溶液的某些溶質(zhì)的溶解度降低，從而使其從溶液中沉淀析出的方法；②層析法，利用混合組分的物化性質(zhì)不同使組分在兩相中的分布不同而達(dá)到分離；③電泳法，利用帶電粒子在電場(chǎng)中向著與其本身電荷相反的電極移動(dòng)而實(shí)現(xiàn)的分離效果。16、填充床反應(yīng)器和流化床反應(yīng)器的優(yōu)缺點(diǎn)？填充床反應(yīng)器：優(yōu)點(diǎn)：設(shè)備簡(jiǎn)單，操作方便，單位體積反應(yīng)床的固定化密度大，可提高酶反速度缺點(diǎn)：溫度和pH難以調(diào)控，底物和產(chǎn)物會(huì)產(chǎn)生軸向濃度分布，清洗、更換比較麻煩流化床反應(yīng)器：優(yōu)點(diǎn)：混合均勻，傳質(zhì)傳熱效果好，溫度和pH容易控制，不易阻塞缺點(diǎn)：運(yùn)行成本高，機(jī)械易破損，酶濃度不高，轉(zhuǎn)化率低。17、酶固定化后性質(zhì)會(huì)發(fā)生什么變化？穩(wěn)定性會(huì)更強(qiáng)，最適pH和溫度會(huì)發(fā)生偏移，相對(duì)活力大部分會(huì)降低，以及抑制劑所產(chǎn)生的影響。18、酶分離純化的技術(shù)路線材料的選擇→細(xì)胞破碎→防止蛋白酶水解→除核酸→探索酶性→分離純化→濃縮→純度檢驗(yàn)→儲(chǔ)存19、常用沉淀法的種類及原理。①鹽析根據(jù)蛋白質(zhì)在高鹽濃度溶液中的溶解度的差別來進(jìn)行的分離純化②共沉淀在酶液中加入某些物質(zhì)，形成復(fù)合物沉淀下來③等電點(diǎn)沉淀根據(jù)兩性電解質(zhì)在pI是的溶解度最低，因?yàn)椴煌膬尚噪娊赓|(zhì)的PI不同而分離④有機(jī)溶劑沉淀，利用酶和雜蛋白在有機(jī)溶液中的溶解度不同而分離⑤熱處理沉淀，通過一定的熱處理使蛋白質(zhì)變性沉淀而去除的方法。20、比較各類酶反應(yīng)器的優(yōu)缺點(diǎn)⑴分批攪拌罐式反應(yīng)器優(yōu)點(diǎn)：設(shè)備簡(jiǎn)單，操作容易，酶與底物混合均勻，傳質(zhì)阻力較小，反應(yīng)較為完全，反應(yīng)條件容易調(diào)節(jié)控制。缺點(diǎn)：用于游離酶，酶難以回收；用于固定化酶，反應(yīng)器利用率較低，而且可能對(duì)固定化酶的結(jié)構(gòu)造成破壞。⑵連續(xù)攪拌罐式反應(yīng)器優(yōu)點(diǎn)：設(shè)計(jì)簡(jiǎn)單、操作簡(jiǎn)便；反應(yīng)條件容易調(diào)節(jié)控制；底物與固定化酶接觸較好；傳質(zhì)阻力較??；反應(yīng)器的利用率較高。缺點(diǎn)：需注意控制好攪拌速度，以免由于強(qiáng)烈攪拌所產(chǎn)生的剪切力使固定化酶的結(jié)構(gòu)受到破壞。⑶填充床式反應(yīng)器優(yōu)點(diǎn)：設(shè)備簡(jiǎn)單；操作方便；單位體積反應(yīng)床的固定化酶密度大；可以提高酶催化反應(yīng)的速度。缺點(diǎn)：底層固定化酶顆粒所受壓力較大，容易引起固定化酶顆粒的變形或破碎。⑷流化床反應(yīng)器優(yōu)點(diǎn)：混合均勻；傳質(zhì)和傳熱效果好；溫度和pH值易于調(diào)節(jié)控制；不易堵塞；對(duì)黏度較大的反應(yīng)液也可進(jìn)行催化反應(yīng)。缺點(diǎn)：需要較高的流速才能維持粒子的充分流態(tài)化，而且固定化酶顆粒易于被破壞，流體動(dòng)力學(xué)變化較大，參數(shù)復(fù)雜，放大較為困難。⑸鼓泡式反應(yīng)器優(yōu)點(diǎn)：結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)單；操作方便；剪切力小；物質(zhì)與熱量的傳遞效率高；是有氣體參與的酶催化反應(yīng)中常用的一種反應(yīng)器。⑹膜反應(yīng)器（中空纖維型）優(yōu)點(diǎn)：集反應(yīng)與分離于一體，利于連續(xù)化生產(chǎn)。缺點(diǎn)：經(jīng)過長(zhǎng)時(shí)間使用，酶或其他雜質(zhì)；會(huì)被吸附在膜上，造成膜透過性降低，而且清洗困難。⑺噴射式反應(yīng)器優(yōu)點(diǎn)：結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)單；體積??；混合均勻；可在短時(shí)間內(nèi)完成催化反應(yīng)。21、雙水相萃取、超臨界流體萃取、反膠團(tuán)萃取的原理。①雙水相萃取的原理，某些親水性高分子聚合物的水溶液超過一定濃度后可以形成兩相，并且在兩相中水分均占很大比例，即形成雙水相系統(tǒng)②超臨界流體萃取的原理，在超臨界狀態(tài)