生物化學 課件 第一節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成_第1頁
生物化學 課件 第一節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成_第2頁
生物化學 課件 第一節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成_第3頁
生物化學 課件 第一節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成_第4頁
生物化學 課件 第一節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成_第5頁
已閱讀5頁,還剩18頁未讀, 繼續(xù)免費閱讀

下載本文檔

版權(quán)說明:本文檔由用戶提供并上傳,收益歸屬內(nèi)容提供方,若內(nèi)容存在侵權(quán),請進行舉報或認領(lǐng)

文檔簡介

第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能一、什么是蛋白質(zhì)?蛋白質(zhì)(protein)是由許多氨基酸(aminoacids)通過肽鍵(peptidebond)相連形成的高分子含氮化合物。第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成一、蛋白質(zhì)的元素組成(一)組成蛋白質(zhì)的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白質(zhì)含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬,個別蛋白質(zhì)還含有碘。由于體內(nèi)的含氮物質(zhì)以蛋白質(zhì)為主,因此,只要測定生物樣品中的含氮量,就可以根據(jù)以下公式推算出蛋白質(zhì)的大致含量:100克樣品中蛋白質(zhì)的含量(g%)=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×1001/16%(二)蛋白質(zhì)元素組成的特點二、蛋白質(zhì)的基本單位——氨基酸(一)氨基酸的通式存在自然界中的氨基酸有300余種,但組成人體蛋白質(zhì)的編碼氨基酸僅有20種,且均屬L-氨基酸(甘氨酸除外)。各種氨基酸的結(jié)構(gòu)區(qū)別在于側(cè)鏈(R基團)的不同,故具有不同的理化性質(zhì)C+NH3COO-HCH3R甘氨酸丙氨酸L-氨基酸的通式(二)氨基酸的分類非極性側(cè)鏈氨基酸(8種)水溶性小。其側(cè)鏈為非極性疏水基團。

極性中性側(cè)鏈氨基酸(7種)易溶于水,但色氨酸微溶于水。其側(cè)鏈具有親水性(除外色氨酸)。酸性氨基酸(2種)側(cè)鏈上有羧基,在水溶液中能釋放出H+而帶負電荷。堿性氨基酸(3種)側(cè)鏈上有氨基、胍基、咪唑基等,在水溶液中能接受H+

而帶正電荷。20種氨基酸的英文名稱、縮寫符號及分類如下:1.非極性側(cè)鏈氨基酸(8種)中文名稱英文名稱縮寫符號結(jié)構(gòu)式等電點甘氨酸glycineGlyG5.97CHCOOHNH2H纈氨酸valineValV5.96CHCOOHNH2CH3丙氨酸alanineAlaA6.00CHCOOHNH2CH3-CHCH3亮氨酸leucineLeuL5.98CH3-CH-CH2CHCOOHNH2CH3

異亮氨酸isoleucineIleI6.02CHCOOHNH2CH3-CH2-CHCH3脯氨酸prolineProP6.30

苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48-CH2CHCOOHNH2CH2CHCOOHNHCH2CH2

蛋氨酸methionineMetM5.74CH3SCH2CH2CHCOOHNH2絲氨酸serineSerS5.68HO-CH2CHCOOHNH2酪氨酸t(yī)yrosineTryY5.66-CH2CHCOOHNH2HO-

半胱氨酸cysteineCysC5.07HS-CH2CHCOOHNH22.極性中性側(cè)鏈氨基酸(7種)中文名稱英文名稱縮寫符號結(jié)構(gòu)式等電點天冬酰胺asparagineAsnN5.41

谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65CHCOOHNH2HO-CHCH3

蘇氨酸t(yī)hreonineThrT5.60CHCOOHNH2HO-CHCH3H2N-C-CH2CHCOOHNH2O色氨酸t(yī)ryptophanTryW5.89CHCOOHNH2-CH2NH3.酸性氨基酸(2種)中文名稱英文名稱縮寫符號結(jié)構(gòu)式等電點

天冬氨酸asparticacidAspD2.97CHCOOHNH2

HOOC-CH2谷氨酸glutamicacidGluE3.22CHCOOHNH2HOOC-CH2-CH24.堿性氨基酸(3種)中文名稱英文名稱縮寫符號結(jié)構(gòu)式等電點賴氨酸lysineLysK9.74NH2CH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2精氨酸arginineArgR10.76CHCOOHNH2NH2-CNHCH2CH2CH2NH組氨酸histidineHisH7.59CHCOOHNH2HCCH2NHCNCH(三)幾種特殊氨基酸1.含硫氨基酸半胱氨酸

+-HH-CH-CH-NHHOOC-CH-CH2-SHNH2HS--COOHCH-CH2NH2半胱氨酸

-CH-CH-NHHOOC-CH-CH2-SNH2S--COOHCH-CH2NH2二硫鍵胱氨酸(四)氨基酸的理化性質(zhì)1.兩性解離及等電點氨基酸是兩性電解質(zhì),其解離方式取決于所處溶液的酸堿度。等電點(isoelectricpoint,pI)

在某一pH的溶液中,氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等,成為兼性離子,呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。CHNHCOOHRCHNH2COOHRCHNHCOOHRCHNH3COOHR++H++OH-CHNHCOORCHNH3COO-R++OH-+H+CHNHCOORCHNH2COO-RpH<pI陽離子pH=pI氨基酸的兼性離子pH>pI陰離子2.紫外吸收240250260270280290300310光密度色氨酸酪氨酸色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm

附近。大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這兩種氨基酸殘基,所以測定蛋白質(zhì)溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質(zhì)含量的快速簡便的方法。波長(nm)芳香族氨基酸的紫外吸收3.茚三酮反應(yīng)氨基酸與茚三酮水合物共熱,可生成藍紫色化合物,其最大吸收峰在570nm處。由于此吸收峰值與氨基酸的含量存在正比關(guān)系,因此可作為氨基酸定量分析方法。2NOOOOOOOHOH+R-CH-COOHNH2+RCHOCO2+H++水合茚三酮羅曼紫(藍紫色)第一節(jié)蛋白質(zhì)的分子組成(四)氨基酸的分離與分析2.分配柱層析1.分配層析3.紙層析7.高效液相層析6.氣液層析5.離子交換層析4.薄層層吸三、氨基酸在蛋白質(zhì)分子中的連接方式

(一)肽鍵(peptidebond)是由一個氨基酸的

-羧基與另一個氨基酸的

-氨基脫水縮合而形成的化學鍵。甘氨酸+HNH2CHCOOHHNHCHCOOHH甘氨酸-HOH甘氨酰甘氨酸HNH2CHCOHNHCHCOOH

(一)肽鍵(peptidebond)是由一個氨基酸的

-羧基與另一個氨基酸的

-氨基脫水縮合而形成的化學鍵。三、氨基酸在蛋白質(zhì)分子中的連接方式甘氨酸+HNH2CHCOOHHNHCHCOOHH甘氨酸-HOH甘氨酰甘氨酸HNH2CHCOHNHCHCOOH肽鍵1.肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。(二)肽(peptide)2.兩分子氨基酸縮合形成二肽,三分子氨基酸縮合則形成三肽……3.由十個以內(nèi)氨基酸相連而成的肽稱為寡肽,由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽。

4.肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全,被稱為氨基酸殘基(residue)。5.多肽鏈(polypeptidechain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)。分別有:N末端:多肽鏈中有自由氨基的一端,C末端:多肽鏈中有自由羧基的一端。+H3NLysGluThrAlaAlaAlaLysPheGluArg110GlnHisMetAspSerSerThrSerAlaAlaSerSerTyrSerAsnCysAsnGlnLeuArgProValLeuValAsnArg30GlnHisMetAspGlnValThrSerAlaAlaSerAsnThrSerAsnCysAsn20MetLysLysLys40ThrValGlu50AspGlnCysCysCysCys60LysAlaCysCysLysAsnGluThrGlnThr70ThrSerTyrSerAspThrIleSerMet80SerArgGlySerGluThr90AsnProLysTyrTyrLysThrAlaThr100LysIleGlnHisAlaAsnAlaIleValAlaAspPheHisValProValTyrProAsnGlyGlu110120ValS

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無特殊說明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請聯(lián)系上傳者。文件的所有權(quán)益歸上傳用戶所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網(wǎng)頁內(nèi)容里面會有圖紙預覽,若沒有圖紙預覽就沒有圖紙。
  • 4. 未經(jīng)權(quán)益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 人人文庫網(wǎng)僅提供信息存儲空間,僅對用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護處理,對用戶上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯,并不能對任何下載內(nèi)容負責。
  • 6. 下載文件中如有侵權(quán)或不適當內(nèi)容,請與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準確性、安全性和完整性, 同時也不承擔用戶因使用這些下載資源對自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

最新文檔

評論

0/150

提交評論