生物化學(xué)歸納總結(jié)

第二章蛋白質(zhì)1.什么是蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)？為什么說蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)？蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序以及二硫鍵的位置。不同的氨基酸排列使得氨基酸R基之間以及多肽鏈間形成不同的相互作用，這些相互作用使肽鏈產(chǎn)生一定折疊以及特定的空間結(jié)構(gòu)，所以蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)。2.什么是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)？蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與其生物功能有何關(guān)系？蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)的構(gòu)象，分子中各個原子和基團繞鍵旋轉(zhuǎn)時可能形成的不同的立體結(jié)構(gòu)。肽鏈經(jīng)α螺旋，β折疊和β轉(zhuǎn)角形成蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)，而在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步卷曲折疊又形成蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)，再通過非共價鍵形成四級結(jié)構(gòu)，這些特定形態(tài)即是空間結(jié)構(gòu)。關(guān)系：當?shù)鞍踪|(zhì)空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變或遭到破壞時，它的生物學(xué)功能也隨之發(fā)生改變甚至喪失。3.測定蛋白質(zhì)多肽鏈N端和C端的常用方法有哪些？基本原理是什么?測N端——2,4—二硝基氟苯（DNFB）法；異硫氰酸苯酯(PITC)法;丹磺酰氯（DNS）法;氨肽酶法。測C端——肼解法；還原法；羧肽酶法。原理：1）多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與DNFB反應(yīng)，生成DNP-多肽或DNP-蛋白質(zhì)。DNP-多肽水解，只剩DNP-氨基酸等，乙酸乙酯抽提分析鑒定。2）多肽或蛋白質(zhì)的游離末端氨基與PITC作用，生成PTC-多肽或蛋白質(zhì)。酸性有機溶劑中加熱，N-末端的PTC-氨基酸發(fā)生環(huán)化，生成PTH-氨基酸，乙酸乙酯抽提后，經(jīng)薄層層析或HPLC等方法鑒定即可。3)原理與DNFB法基本相同，水解后的DNS-氨基酸不需提取，直接用紙電泳或薄層層析等方法分析鑒定。4）外肽酶逐個切下氨基酸，根據(jù)時間測出氨基酸種類和數(shù)量，按反應(yīng)時間和殘基釋放量作動力學(xué)曲線，就可知N-末端殘基序列。1）多肽鏈+過量無水肼——C-末端氨基酸+氨基酸酰肼————C-末端氨基酸——OK2)肽鏈C-末端氨基酸被硼氫化鋰還原成相應(yīng)的a—氨基酸，肽鏈完全水解后。a-氨基醇用層析法鑒定，確定C-末端氨基酸的種類。3）外切酶，專一的從肽鏈C端開始逐個切下游離的氨基酸，根據(jù)氨基酸量與反應(yīng)時間的關(guān)系，便可以知道C-末端氨基酸的順序。4．蛋白質(zhì)的α螺旋結(jié)構(gòu)和β折疊結(jié)構(gòu)有何特點？α螺旋：α螺旋是一種重復(fù)性結(jié)構(gòu)，每圈螺旋包含36個氨基酸殘基，螺距為0.54nm，類似棒狀的結(jié)構(gòu)；相鄰螺圈之間形成氫鍵，所有氫鍵的取向幾乎與中心軸平行；天然蛋白質(zhì)的α螺旋幾乎都是右手螺旋。β折疊:多肽鏈呈鋸齒狀折疊，似扇面狀；側(cè)鏈都垂直于折疊平面，并交替分布平面上下兩側(cè)，分為平行式與反平行式。5.什么是蛋白質(zhì)的變性作用和復(fù)性作用？蛋白質(zhì)變性后，其性質(zhì)會發(fā)生哪些改變？變性：蛋白質(zhì)分子因受到某些物理或化學(xué)因素的影響，分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，從而使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和原有的生物學(xué)活性都發(fā)生改變的現(xiàn)象。復(fù)性：當變性因素除去后，在適當條件下變性蛋白質(zhì)又可以重新恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)變性后，生物活性喪失，一些側(cè)鏈基因暴露，一些理化性質(zhì)改變（溶解度降低，粘度增加，擴散系數(shù)降低，旋光和紫外吸收也放生相應(yīng)變化）生物學(xué)性質(zhì)改變。6.測定蛋白質(zhì)含量的方法有哪些？簡述其原理。1）凱氏定氮法蛋白質(zhì)與硫酸和催化劑一同加熱消化，使蛋白質(zhì)分解，分解的氨與硫酸結(jié)合生成硫酸銨。然后堿化蒸餾使氨游離，用硼酸吸收后再以硫酸或鹽酸標準溶液滴定，根據(jù)酸的消耗量乘以換算系數(shù)，蛋白質(zhì)含量。含氮量*6.25=蛋白含量2)λ1803)雙縮脲蛋白質(zhì)含有兩個以上的肽鍵，因此，有雙縮脲反應(yīng)，在堿性溶液中蛋白質(zhì)與Cu2＋形成紫紅色絡(luò)合物，其顏色的深淺與蛋白質(zhì)的濃度成正比，而與蛋白質(zhì)的分子量和氨基酸成份無關(guān)4）酸試劑7.將含有丙氨酸、賴氨酸、天冬氨酸、甘氨酸、精氨酸和組氨酸的溶液點在濾紙中央，在PH=6.0的條件下進行電泳，請判斷其泳動方向。PI：丙氨酸6.02=PH賴氨酸9.74>PH天冬氨酸2.97=PH甘氨酸5,97=PH精氨酸10.76>PH組氨酸7.59>PH（幾乎）不動：丙氨酸、甘氨酸向正極移動：天冬氨酸向負極移動：賴氨酸、精氨酸、組氨酸8.測得一個蛋白質(zhì)中Trp殘基占總量的0.29%，計算該蛋白質(zhì)的最低相對分子量。Trp殘基相對分子質(zhì)量：204-18=186186/0.29%=641389.測得1mg某蛋白質(zhì)中含亮氨酸58.1ug和色氨酸36.2ug，計算此蛋白質(zhì)的最低相對分子質(zhì)量。亮氨酸含量：色氨酸含量=58.1/131:36.2/204=5:2蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量=131*5*1000/58.1=11273或204*2*1000/36.2=11270蛋白質(zhì)的最低相對分子質(zhì)量為1127010.某四肽與DNFB反應(yīng)，酸水解后釋放出DNP-Ala。用胰蛋白酶水解該四肽，得到兩個片段，其中一個用硼氫化鋰還原后水解得到氨基乙醇和一種在有濃硫酸條件下能與乙醛酸反應(yīng)產(chǎn)生紫色產(chǎn)物的氨基酸。根據(jù)以上結(jié)果寫出該四肽可能的氨基酸排列順序，并說明原因。HAla-Arg-Trp-GlyOHHAla-Lys-Trp-GlyOH原因：酸水解釋放DNP-Ala可說明Ala為肽鏈N端蛋白酶水解后一段為兩個氨基酸，說明Ala后為Arg或Lys還原法，說明C端為Gly與乙醛酸反應(yīng)，說明下一氨基酸為Trp11.解釋下列名詞等電點：在氨基酸溶液中存在如下平衡，在一定的pH值溶液中，正離子和負離子數(shù)量相等且濃度都很低，而偶極濃度最高，此時電解以偶極離子形式存在，氨基酸不移動。這時溶液的pH值便是該氨基酸的等電點構(gòu)型：分子中由于各原子或基團間特有的固定的空間排列方式不同而使它呈現(xiàn)出不同的較定的立體結(jié)構(gòu)構(gòu)象：由于分子中的某個原子(基團)繞C-C單鍵自由旋轉(zhuǎn)而形成的不同的暫時性的易變的空間結(jié)構(gòu)形式，不同的構(gòu)象之間可以相互轉(zhuǎn)變，在各種構(gòu)象形式中，勢能最低、最穩(wěn)定的構(gòu)象是優(yōu)勢對象兼性離子：氨基酸等電點（pH=pI）時，羧基以-COO-，氨基以-NH3+形式存在。這樣的氨基酸分子含有一個正電荷和一個負電荷，稱為兼性離子結(jié)構(gòu)域：結(jié)構(gòu)域是生物大分子中具有特異結(jié)構(gòu)和獨立功能的區(qū)域，特別指蛋白質(zhì)中這樣的區(qū)域。在球形蛋白中，結(jié)構(gòu)域具有自己特定的四級結(jié)構(gòu),其功能部依賴于蛋白質(zhì)分子中的其余部分，但是同一種蛋白質(zhì)中不同結(jié)構(gòu)域間?？赏ㄟ^不具二級結(jié)構(gòu)的短序列連接起來。蛋白質(zhì)分子中不同的結(jié)構(gòu)域常由基因的不同外顯子所編碼超二級結(jié)構(gòu)：超二級結(jié)構(gòu)也稱之基元（motif）。是指在球狀蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位（α螺旋β折疊等）在三維折疊中相互靠近，彼此作用，在局部形成規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)組合體，這種組合體就是超二級結(jié)構(gòu)。鹽析：指溶液中加入無機鹽類而使某種物質(zhì)溶解度降低而析出的過程。如：加濃（NH4）2SO4使蛋白質(zhì)凝聚的過程；在乙酸的酯化反應(yīng)中加入飽和碳酸鈉溶液，降低乙酸乙酯溶解度，使其分層現(xiàn)象更明顯的過程。鹽溶：在蛋白質(zhì)水溶液中，加入少量的中性鹽，如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，會增加蛋白質(zhì)分子表面的電荷，增強蛋白質(zhì)分子與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)在水溶液中的溶解度增大。這種現(xiàn)象稱為鹽溶雙縮脲反應(yīng)：在堿性溶液（NaOH）中，雙縮脲（H2NOC－NH－CONH2）能與銅離子（Cu2+）作用，形成紫紅色絡(luò)合物（該物質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)式見圖），該反應(yīng)即雙縮脲反應(yīng)。茚三酮反應(yīng)：所有氨基酸及具有游離α-氨基和α-羧基的肽與茚三酮反應(yīng)都產(chǎn)生藍紫色物質(zhì)，只有脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生（亮）黃色物質(zhì)。必需氨基酸：人體自身不能合成或合成速度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的氨基酸。亞基：體內(nèi)許多蛋白質(zhì)分子含有兩條或兩條以上多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結(jié)構(gòu)變構(gòu)效應(yīng)：寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象

第三章酶與輔酶1.解釋以下名詞。米氏常數(shù)（Km值）：Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度，即當V=Vm/2時，【S】=Km,單位為mol/l。輔基：酶的輔酶中緊密共價結(jié)合的小分子有機物，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合的非常緊密，用透析法不能除去。輔酶：一類可以將化學(xué)基團從一個酶轉(zhuǎn)移到另一個酶上的有機小分子，與酶較為松散地結(jié)合，對于特定酶的活性發(fā)揮是必要的?；钚灾行模好概c底物結(jié)合并發(fā)揮其催化作用的部位。酶活力：指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力。激活劑：凡能提高酶活性的物質(zhì)抑制劑：一類可以結(jié)合酶并降低其活性的分子。變構(gòu)酶：當某些化合物與酶分子中的別構(gòu)部位可逆地結(jié)合后，酶分子的構(gòu)象發(fā)生改變，使酶活性部位對底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶促反應(yīng)速度及代謝過程，這種效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng)。具有別構(gòu)效應(yīng)的酶2.簡述酶作為生物催化劑與一般催化劑的共性及個性共性：（1）用量少而催化效率高（2）僅能改變化學(xué)反應(yīng)的速度，不改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點，酶本身在化學(xué)反應(yīng)前后也不改變（3）可降低化學(xué)反應(yīng)的活化能。個性：（1）催化效率極高（2）具有高度的專一（3）酶易失活（4）酶活力可以進行及時有效的調(diào)節(jié)（5）酶的作用條件較為溫和（6）大多數(shù)酶的催化活力往往與輔酶、輔基或金屬離子有關(guān)，有些酶活力還需要RNA作為輔助因子才行，如端粒酶等3.簡述影響酶促反應(yīng)速率的因素pH、溫度、紫外線、重金屬鹽、抑制劑、激活劑等通過影響酶的活性來影響酶促反應(yīng)的速率。紫外線、重金屬鹽、抑制劑都會降低酶的活性，使酶促反應(yīng)的速度降低；激活劑會促進酶活性來加快反應(yīng)速度；pH和溫度的變化情況不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它們既可以加快酶促反應(yīng)的速度，也可以減慢；酶的濃度、底物的濃度等不會影響酶活性，但可以影響酶促反應(yīng)的速率。酶的濃度、底物的濃度越大，酶促反應(yīng)的速度也快。4．5.6.看書7.簡述維生素與輔酶關(guān)系水溶性維生素可以形成輔酶。1.維生素B1又名硫胺素，體內(nèi)活性形式為焦磷酸硫胺素（TPP）。TPP是α-酮酸氧化脫羧酶的輔酶，也是轉(zhuǎn)酮醇酶的輔酶。2.維生素B2又名核黃素，體內(nèi)活性形式為黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。FMN及FAD是體內(nèi)氧化還原酶的輔基，主要起氫傳遞體的作用。3.維生素PP：包括尼克酸和尼克酰胺，體內(nèi)活性形式是：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）。NAD+及NADP+是體內(nèi)多種脫氫酶（如蘋果酸脫氫酶、乳酸脫氫酶）的輔酶，起傳遞氫的作用。4.維生素B6：包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺。醫(yī)學(xué)教`育網(wǎng)搜集整理體內(nèi)活性形式為磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆醛是氨基酸轉(zhuǎn)氨酶及脫羧酶的輔酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸合酶（ALA合酶）的輔酶。5.泛酸：又名遍多酸，體內(nèi)活性形式為輔酶A（CoA）、?；d體蛋白（ACP）。CoA及ACP是?；D(zhuǎn)移酶的輔酶，參與?；霓D(zhuǎn)移作用。6.生物素：是多種羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的輔酶，參與C02的羧化過程。7.葉酸：又稱蝶酰谷氨酸，體內(nèi)活性形式為四氫葉酸（FH4）。醫(yī)學(xué)教`育網(wǎng)搜集整理FH4是一碳單位轉(zhuǎn)移酶的輔酶，參與一碳單位的轉(zhuǎn)移。8.維生素B12：又稱鈷胺素，體內(nèi)活性形式為甲基鈷胺素、5‘-脫氧腺苷鈷胺素。生化作用：參與體內(nèi)甲基轉(zhuǎn)移作用。9.維生素C：又稱L-抗壞血酸。參與氧化還原反應(yīng)，參與體內(nèi)羥化反應(yīng)，促進膠原蛋白的合成，促進鐵的吸收。第4章核酸1.將核酸完全水解后可得到哪些組分？DNA和RNA的水解產(chǎn)物有何不同？將核酸完全水解生成戊糖、磷酸核堿基，而DNA和RNA自戊糖分別為D-2-脫氧核糖和D-核糖；堿基不同在于DNA水解有胸腺嘧啶（T）,RNA水解有尿嘧啶（U）2.(1)10/7;(2)1;(3)0.7;(4)0.73.DNA熱變性有何特點？Tm值表示什么？1）溶液粘度降低。2）浮力密度升高3）增色效應(yīng)(hyperchromiceffect)。指變性后DNA溶液的紫外吸收作用增強的效應(yīng)。DNA分子中堿基間電子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波長紫外光的特性。在DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)中堿基藏入內(nèi)側(cè)，變性時DNA雙螺旋解開，于是堿基外露，堿基中電子的相互作用更有利于紫外吸收，故而產(chǎn)生增色效應(yīng)。Tm是指融解溫度，其定義是：在解鏈過程中，紫外吸光度的變化△A260達到最大變化值的一半時所對應(yīng)的溫度稱為DNA的解鏈溫度，或稱融解溫度（meltingtemperature,即Tm.)4.1）陽離子可中和DNA分子中磷酸基團的負電荷，減弱DNA鏈間的靜電作用，促進DNA的復(fù)性；2）低于Tm的溫度有利于DNA堿基重新配對，促進DNA的復(fù)性；3）高濃度DNA鏈增加了堿基互補配鏈碰撞和結(jié)合幾率，從而促進DNA復(fù)性。5．DNA二級結(jié)構(gòu)有何特點及生物學(xué)功能1）DNA是反向平行的互補雙鏈結(jié)構(gòu)，堿基間以A-T和G-C的方式互補配對；2）DNA雙鏈是右手螺旋結(jié)構(gòu)，DNA的兩條多核苷酸鏈反向平行圍繞同一中心軸互相纏繞，呈右手螺旋；3）疏水力和氫鍵維系DNA雙螺旋的穩(wěn)定，橫向穩(wěn)定靠堿基間的氫鍵維系，縱向靠堿基平面間的疏水性堆積力維持。

DNA的生物學(xué)功能：DNA是遺傳物質(zhì)，是遺傳信息的載體。證據(jù)如下：1、DNA分布在染色體內(nèi)，是染色體的主要成分，而染色體是直接與遺傳有關(guān)的。2、體細胞DNA含量為生殖細胞DNA含量的兩倍，且含量十分穩(wěn)定。3、DNA在代謝上較穩(wěn)定不受營養(yǎng)條件、年齡等因素的影響。4、作用于DNA的理化因素可引起遺傳特性的改變，這一點已經(jīng)由Avery在1953年用肺炎雙球菌轉(zhuǎn)化實驗證明。6.維持DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素有哪些？堿基堆積力；氫鍵；離子鍵7.簡述tRNA二級結(jié)構(gòu)的組成特點及每一部分的功能四環(huán)四臂氨基酸臂。由7對堿基組成，富含鳥嘌呤，3’端有共同的-CCA結(jié)構(gòu)，其羥基可與該tRNA所能攜帶的氨基酸形成共價鍵。二氫尿嘧啶環(huán)：D環(huán)。識別氨?；鵷RNA合成酶，相應(yīng)的臂稱為D臂。反密碼環(huán)：由7個核苷酸組成，其中3個為反密碼子。相應(yīng)臂為反密碼臂。額外環(huán)：又稱可變環(huán)，3-18個核苷酸組成。tRNA分類重要指標。假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核苷環(huán)（TΨC環(huán)）：7個核苷酸組成。相應(yīng)臂為TΨC臂。識別rRNA酶。8.解釋下列名詞磷酸二酯鍵：指一分子磷酸與兩個醇（羥基）酯化形成的兩個酯鍵堿基互補規(guī)律：在DNA中，堿基間氫鍵具有固定數(shù)目，使得堿基配對遵循一定規(guī)律，Adenine（A，腺嘌呤）一定與Thymine（T，胸腺嘧啶）配對，Guanine（G，鳥嘌呤）一定與Cytosine（C，胞嘧啶）配對。核酸的變性與復(fù)性：呈雙螺旋結(jié)構(gòu)的DNA溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈DNA便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條DNA鏈可以完全重新結(jié)合成和原來一樣的雙股螺旋。這個DNA螺旋的重組過程稱為“復(fù)性”退火：指熱變性的DNA在緩慢冷卻時復(fù)性的過程。增色效應(yīng)：DNA變性后DNA雙螺旋解開，于是堿基外露，堿基中電子的相互作用使得DNA對260nm紫外光吸收較變性前有顯著升高的現(xiàn)象。減色效應(yīng)：若變性DNA復(fù)性形成雙螺旋結(jié)構(gòu)后，其260nm紫外吸收會降低的現(xiàn)象。第5章代謝導(dǎo)論和生物氧化1.解釋下列名詞生物氧化：廣義——生物體內(nèi)，指把糖、蛋白質(zhì)、脂肪等有機物質(zhì)在生物活細胞里進行氧化分解，最終生成CO2和H2O,同時釋放大量能量的過程；狹義——也指代謝中間產(chǎn)物脫氫生成的還原型輔酶經(jīng)電子傳遞鏈傳遞給氧分子生成水，電子傳遞過程伴隨ADP磷酸化生成ATP.呼吸鏈:由一系列的遞氫反應(yīng)(hydrogentransferreactions)和遞電子反應(yīng)(eletrontransferreactions)按一定的順序排列所組成的連續(xù)反應(yīng)體系，它將代謝物脫下的成對氫原子交給氧生成水，同時有ATP生成。NADH氧化呼吸鏈；琥珀酸氧化呼吸鏈。氧化磷酸化：物質(zhì)在體內(nèi)氧化時，電子從NADPH或FAND2經(jīng)過電子傳遞體系傳遞給氧形成水時，釋放的能量供給ADP與無機磷合成ATP的偶聯(lián)反應(yīng)。主要在線粒體中進行。8.氧化作用和磷酸化作用是怎樣偶聯(lián)的？1）呼吸鏈中遞氫體和電子傳遞體在線粒體內(nèi)膜中間隔交替排列的，并且有特定位置，催化反應(yīng)時定向的。2）遞氫體有氫泵作用。兩個H+從內(nèi)膜泵出到外膜。3)內(nèi)膜對H+不能自由通過，泵出膜的外側(cè)H+不能自由返回膜內(nèi)側(cè)，形成濃度梯度，電位差。電位差包含電子傳遞過程中所釋放的能量。4）利用線粒體內(nèi)膜上的ATP合成酶的特點，將膜外側(cè)的2H+轉(zhuǎn)化生成膜內(nèi)側(cè)的2H+,與氧生成水。即H+通過ATP酶的特殊途徑，返回到基質(zhì)，使質(zhì)子逆向回流。由于H+濃度梯度所釋放的自由能，偶聯(lián)ADP與無機磷酸合成ATP,質(zhì)子的電化學(xué)梯度隨之消失。第6章糖與糖代謝1.解釋下列名詞糖異生：由簡單的非糖前體（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）轉(zhuǎn)變?yōu)樘牵ㄆ咸烟腔蛱窃┑倪^程。糖核苷酸：在高等植物蔗糖合成過程中，用于合成寡糖和多糖的葡萄糖分子，首先要轉(zhuǎn)變?yōu)榛罨问?，該形式是糖和核苷酸相結(jié)合的化合物。磷酸戊糖途徑：葡萄糖氧化分解的一種方式，除糖酵解和檸檬酸循環(huán)外的糖代謝的另一條一條代謝途徑，主要用于提供重要代謝的戊糖和NADPH。2.說明糖酵解和檸檬酸循環(huán)的主要過程及生物學(xué)意義糖酵解：1．糖酵解是存在一切生物體內(nèi)糖分解代謝的普遍途徑2．通過糖酵解使葡萄糖降解生成ATP