生物化學之一武漢大學張楚富

1、 一、生命系統(tǒng)的獨特性質一、生命系統(tǒng)的獨特性質生物最顯著的性質是它們具有復雜的結構和高度的組織形式。生命系統(tǒng)能活躍地進行能量轉換，生物高度組織化的結構和生命活動的維持依賴于從環(huán)境捕獲能量的能力。被生物利用的能量形式是特殊的生物分子。ATP和和NADPH是其中最是其中最重要的富含能量的生物分子，代表著生物在化學上可利用的重要的富含能量的生物分子，代表著生物在化學上可利用的能量的貯存形式能量的貯存形式。生命系統(tǒng)具有顯著的自我復制能力。生物能一代一代地繁衍與它們自身相同的后代。 二、生命分子二、生命分子生命物質的元素組成明顯不同于地球外殼元素的元素組成。H、O、C和N構成了人體原子總量的99%以上，

2、其中大多數(shù)H和O以H2O形式出現(xiàn)。H、O、C和N的什么樣的性質使其結合成適合于生命的化學？是它們通過共用電子對形成共價鍵的能力。是它們通過共用電子對形成共價鍵的能力。此外，H、C、N和O是元素周期表中最輕的元素。由于共價鍵的強由于共價鍵的強度與所涉及原子的原子量是成反比的，因此，度與所涉及原子的原子量是成反比的，因此，H、C、N和和O彼此間能形成最強的共價鍵。彼此間能形成最強的共價鍵。兩種其他能形成共價鍵的元素磷和硫也在生物分子中起著重要的作用。1、生物分子是含碳的化合物、生物分子是含碳的化合物所有生物分子都含有碳。碳的優(yōu)勢是由于它通過共用電碳的優(yōu)勢是由于它通過共用電子對形成穩(wěn)定的共價鍵方面的

3、多面性子對形成穩(wěn)定的共價鍵方面的多面性。通常與碳以共價鍵相結合的原子是碳本身以及H、O和N（圖11）。碳的共價鍵有兩個特別值得注意的性質。一是碳與自身一是碳與自身形成共價鍵的能力，另一個是被鍵合碳原子周圍的四個共價形成共價鍵的能力，另一個是被鍵合碳原子周圍的四個共價鍵的四面體性質。鍵的四面體性質。這兩種性質對于碳所形成的線性、分支以及環(huán)狀的化合物的驚人多樣性是極為重要的。這種多樣性可因N、O和H原子的參與而進一步擴大。2、生物分子是分級的、生物分子是分級的(1)代謝物和大分子代謝物和大分子無機物分子（同化）轉變成代謝物（氨基酸、糖、核苷酸、脂肪酸和甘油）（通過共價）鍵構成大分子(蛋白質、多糖、

4、DNA和RNA以及脂類)（大分子間的相互作用導致）超分子復合物（酶復合物、核糖體、染色體和細胞骨架系統(tǒng)）（圖12）(2)細胞器細胞器細胞器是生物分子等級中較高層次的一級。細胞器僅在真核生物細胞中發(fā)現(xiàn)。(3)膜膜膜是細胞和細胞器的邊界（但將膜歸為超分子裝配體或者歸為細胞器都不太適合，雖然它們具有兩者共有的性質）。(4)細胞是生命的基本單位細胞是生命的基本單位細胞是生命的單位，是唯一能展現(xiàn)生命特征（生長、代謝、刺激應答和復制）的最小實體。細胞可分為兩種類型，即真核生物細胞和原核生物細胞。真核生物細胞具有復雜的內部結構。三、生物分子的特性反映它們對生命狀態(tài)的適應三、生物分子的特性反映它們對生命狀態(tài)的

5、適應1、生物大分子和它們的構件具有方向性、生物大分子和它們的構件具有方向性生物大分子是由單位元件構筑而成的。蛋白質由氨基酸構成，核酸由核苷酸構成，多糖由單糖構成。這些構件分子是有極性的，即它們是不對稱的。因此，從某種意義上說因此，從某種意義上說,它們是有它們是有“頭頭”和有和有“尾尾”的。當這些構件分子組成生物大分子時，它們頭的。當這些構件分子組成生物大分子時，它們頭-尾連結。尾連結。于是，生物大分子聚合體也將是有頭有尾的于是，生物大分子聚合體也將是有頭有尾的。因此，它們的結構應它們的結構應該是有該是有“感應感應”（sense）的或者說是有方向的）的或者說是有方向的（圖13）。2、生物大分子是

6、信息分子、生物大分子是信息分子由于生物大分子對它們的結構及其組成元件具有感應，因此，由于生物大分子對它們的結構及其組成元件具有感應，因此，只要構件單位的多樣性或次序不是過分筒單或重復，它們的線性順只要構件單位的多樣性或次序不是過分筒單或重復，它們的線性順序就應含有特定信息的潛在能力序就應含有特定信息的潛在能力。蛋白質和核酸的構件單位是以非顯著重復方式排列的，它們的順序是獨特的。當把組成它們的構件單位以字母排列時，可以組成有意義的詞語，然而并非所有生物大分子都含有信息。多糖往往由相同的單糖單位一次又一次地重復排列構成。這類同聚多糖不可能含有什么信息。3、生物大分子具有特征性的三維結構、生物大分子

7、具有特征性的三維結構任何一種分子結構都是獨特的，并具有可區(qū)別的特有的性質。生物大分子，尤其是蛋白質，分子結構已經達到了其復雜性的極點。4、非共價作用力維持生物大分子的結構、非共價作用力維持生物大分子的結構共價鍵把原子結合在一起形成分子，非共價作用力是分子內或分子間的原子之間的吸引。非共價作用力是弱的作用力，包括氫鍵、離子鍵、范德華力和疏水相互作用。這些作用力一般介于430kJmol-1范圍。5、結構互補性決定生物分子的相互作用、結構互補性決定生物分子的相互作用 結構互補性是生物分子間識別的手段。結構互補性是生物分子間識別的手段。生命的復雜而高度組織化的型式取決于生物分子彼此識別和相互作用的能力

8、。如果一種分子的結構與另一種分子的結構是互補的，例如某種酶與它的專一性底物分子，那么這兩種分子之間的相互作用就能準確地實現(xiàn)。結構互補性的原理是生物分子識別的基本要素.6、生物分子的的識別是由弱的相互作用力介導的、生物分子的的識別是由弱的相互作用力介導的通過結構互補性所發(fā)生的生物分子識別事件是由前面所述的弱的非共價鍵作用力介導的。7、弱的作用力把生物限制在一個窄范圍環(huán)境條件中、弱的作用力把生物限制在一個窄范圍環(huán)境條件中 生物大分子僅在窄的環(huán)境條件下生物大分子僅在窄的環(huán)境條件下(例如溫度、離子強度例如溫度、離子強度以及酸以及酸-堿度等堿度等)才有功能上的活性。極端條件將破壞維持才有功能上的活性。極

9、端條件將破壞維持大分子復雜結構所必需的弱的作用力。這些復雜大分子的大分子復雜結構所必需的弱的作用力。這些復雜大分子的有序結構的喪失有序結構的喪失(也就是變性也就是變性)伴隨著功能的消失。伴隨著功能的消失。 Section 2 水水在生物化學中，水存在的意義是顯而易見的：幾乎所有生物分子隨環(huán)境中水的物理和化學性質而呈現(xiàn)它們的形態(tài)。大多數(shù)生物化學反應的介質是水,代謝反應的反應物和產物在細胞范圍內和細胞間運輸都依賴于水。水本身活躍地參與支撐許多化學反應，水的離子化組分(H和OH)往往作為真正的反應物參與反應。事實上，生物分子的許多功能基團的反應性取決于環(huán)境介質中的H和OH的相對濃度。水的氧化產生的分

10、子氧(O2)是通過光合作用完成的。水的離子化產物(H和OH)是蛋白質、核酸以及膜的結構與功能的關鍵決定者。在膜的內外兩側的氫離子濃度的差異代表了能量轉化的生物學機制所必需的能化狀態(tài)。一、水的結構一、水的結構單個水分子的兩個氫原子共價地與氧原子結合，呈現(xiàn)一種非線性排列（圖14a,b）。水的氫鍵形成具有協(xié)同的性質水的氫鍵形成具有協(xié)同的性質。這就是說，這就是說，作為受體的氫鍵結合的水分子是一種比未鍵合的水分子更好的氫鍵作為受體的氫鍵結合的水分子是一種比未鍵合的水分子更好的氫鍵供體。（同樣，作為氫鍵供體的氫鍵結合的水分子也是一種更好的供體。（同樣，作為氫鍵供體的氫鍵結合的水分子也是一種更好的氫鍵受體）

11、。因此，水分子之間氫鍵的形成有一種彼此支援的現(xiàn)象氫鍵受體）。因此，水分子之間氫鍵的形成有一種彼此支援的現(xiàn)象。1、冰的結構、冰的結構在普通的冰中（它是水的一般晶體形式），每個水分子都有四個以氫鍵結合的最鄰近者(圖15)在冰結構中，每個氫原子都與鄰近的水分子的氧原子形成氫鍵，而氧原子作為氫鍵的受體能與來自兩個不同水分子的氫原子形成氫鍵。2 2、液態(tài)水的結構、液態(tài)水的結構 由于液態(tài)水的每個分子約1012秒重新定位一次，因此很少有實驗技術能探測這些水分子的瞬間排列。在液態(tài)水中，分子間的這些氫鍵已變形。結果使連接分子的氫鍵網是無規(guī)則的和可變的；而且，這樣的氫鍵網是不斷地被打斷和重新形成，因而液態(tài)水是由快

12、速波因而液態(tài)水是由快速波動的三維網狀的氫鍵結合的動的三維網狀的氫鍵結合的H H2 2O O分子構成分子構成(圖16a)。二、水的溶劑特性二、水的溶劑特性 溶解度取決于溶質分子與溶劑分子之間的相互作用力以及溶溶解度取決于溶質分子與溶劑分子之間的相互作用力以及溶質分子之間的相互作用力。質分子之間的相互作用力。由于水具有高極性，因而使得它對于極性物質和離子物質是一種極好的溶劑(1-6b)。 三、疏水相互作用三、疏水相互作用非極性物質（或者生物大分子的非極性功能基團）不易與水形成氫鍵。因此，這類化合物只能在水中極少溶解。當非極性物質或基團侵入液態(tài)水時，將會破壞原有液態(tài)水分子之間的氫鍵網，溶質周圍的水發(fā)

13、生大的重新排列。為了重新獲得它們失去的氫鍵能，表面的水分子指向它們自身，以四面體氫鍵的方式形成一種以四面體氫鍵的方式形成一種封閉的、類似籠子的氫鍵網封閉的、類似籠子的氫鍵網（圖1-7）。環(huán)繞非極性溶質的水分子的有序化產生了不利于非極性溶質水化的自由能.因此非極性溶質趨向于從水相中排出。當非極性溶質彼此相遇而聚集時，它們所占據(jù)的空間的表面積小于它們各自單獨占有空間的表面積之和。因此，非極性溶質的聚集能夠減小所占空間的表面積，隨之導致非極性溶質表面的水的有序化程度總量降低。換句話說，非極性溶質相互吸引、避換句話說，非極性溶質相互吸引、避開水的傾向是水分子有序度的減少（或者說混亂度增加）所產開水的傾

14、向是水分子有序度的減少（或者說混亂度增加）所產生的熵增所推動的。生的熵增所推動的。熵是一個系統(tǒng)有序程度的一種量度。任何系統(tǒng)的有序度的減少或者混亂度的增高都會伴隨熵的增加。四、中極兩性分子四、中極兩性分子含有極性基團和非極性基團的化合物稱為中級兩性化合物（amphiphiles）。這類化合物既有親水性又有疏水性。（圖18）。因此，當中性兩性化合物分子與水溶劑相互作用時，中極兩性化合物趨向形成結構上有序的排列。膠束（或微團）（micelle）是由數(shù)千種中極兩性化合物構成的小球（圖19中極兩性分子在水溶液中形成膠團.）。中極兩性分子也能形中極兩性分子也能形成另一種有序的結構形式成另一種有序的結構形式

15、-雙分子層結構，與生物膜的結構相雙分子層結構，與生物膜的結構相似。因此，中極兩性化合物的這種特殊的性質是生物膜構成的似。因此，中極兩性化合物的這種特殊的性質是生物膜構成的基礎。基礎。五、溶質對水的性質的影響五、溶質對水的性質的影響溶解物質的存在打亂了液態(tài)水的結構,使水的性質發(fā)生改變。生物機體內部的水與純水很不相同。細胞內部和細胞周圍的液體是被各種溶質充塞的，這些溶質包括從很小的無機離子到巨大的分子聚集體。溶質的濃度影響水的依數(shù)性（依數(shù)性（colligative properties）。依依數(shù)性是溶液的一種物理性質，它取決于溶質的濃度而不是溶質數(shù)性是溶液的一種物理性質，它取決于溶質的濃度而不是溶

16、質的化學特性。的化學特性。例如，溶質的存在能降低水的冰點和升高水的沸點，因為溶質的存在使水分子更難以結成冰，也更難以從溶液逃溢出變成氣態(tài)。滲透壓滲透壓也與溶質的濃度有關也與溶質的濃度有關。當溶質與純水被一層只允許水分子通過而不允許溶質通過的半透膜分開時，水移動進入到溶液中，以便使膜兩側的濃度趨于平衡。滲透（Osmosis）是溶劑從高濃度區(qū)（這里是純水）向相對低的濃度區(qū)（含溶質的水）的移動。溶液的滲透壓（Osmosispressure）是必需施加給溶液以阻止水向內流動的壓力（圖110）。這種壓力與溶質的濃度成正比。當水溶液被一層允許水和溶質滲透的膜隔開時，水可以向內運動，溶質也可以從溶液中向外運

17、動，直到膜兩側的溶質濃度達到相同為止。分子的這種隨機運動叫做擴散（分子的這種隨機運動叫做擴散（diffuse）。當平衡確立時，沒有水和溶質的進一步凈流動，雖然分子繼續(xù)在運動。六、水的離子化和六、水的離子化和pH水是一種中性分子，只是具有很弱的離子化傾向。人們通常用下面的式子表達水的離子化：H2O H OH實際上，自由的H是不存在的，而是與水分子結合，以水合氫離子（H3O）的形式存在。質子可與一簇水分子結合形成具有H5O2、H7O3等等分子式的結構。為了簡便，可以把這些離子形式合并以H代表。水合氫離子的質子可以很快地一個水分子跳躍到另一個水分子（圖1-11）。氫鍵網為H的快速遷移提供了一條天然的

18、路線。質子經氫鍵網快速遷移的質子質子經氫鍵網快速遷移的質子跳躍（跳躍（proton jumping）為生物學上許多重要的質子轉移（例）為生物學上許多重要的質子轉移（例如快速的酸如快速的酸-堿反應）提供了解釋堿反應）提供了解釋。根據(jù)水的離子化及其平衡常數(shù)，可以推導表達水溶液氫離子濃度的方程式： pH log(1/H)logH由于純水的H10-7molL-1，因此，用pH來描述純水的氫離子濃度即為：pHlog(1/110-7)log(1107)log1.0log10707.07.0pH值越高，H濃度就越低；pH值越低，H濃度就越高。七、酸七、酸-堿化學堿化學由水解離產生的H和OH是生物化學反應的基

19、礎。生物分子，例如蛋白質和核酸，具有眾多的可作為酸或堿的功能基團（例如羧基和氨基）。這些分子影響液態(tài)介質的這些分子影響液態(tài)介質的pH，它們的結，它們的結構和反應性也會受到周圍構和反應性也會受到周圍pH的影響。因而正確評價酸的影響。因而正確評價酸-堿化學是堿化學是了解許多分子的生物學作用所必須的了解許多分子的生物學作用所必須的。1、酸是質子的供體、酸是質子的供體 按照J.Brnsted和T.Lowry關于酸和堿的概念，凡是能供出質子的物質即是酸，凡是能接受質子的物質即為堿。按照這一定義，堿-酸反應可以表述為：HA H20 H3O A酸（HA）與堿（H2O）反應，形成酸的共軛堿（A）和堿的共軛酸（

20、H3O）。相應地，醋酸離子（CH3COO）是醋酸（CH3COOH）的共軛堿，銨離子（NH4）是氨（NH3）的共軛酸。牽涉到水參與的酸牽涉到水參與的酸- -堿反應，往往可以縮寫為堿反應，往往可以縮寫為 HA HA2、酸的強度可用它的解離常數(shù)來表示、酸的強度可用它的解離常數(shù)來表示酸-堿反應的平衡常數(shù)用反應物和產物的解離常數(shù)來表達： K H3OA/HAH2O(1)(在稀溶液中,水的濃度基本上是恒定的常數(shù)（1000gL-1/18.015gmol-155.8molL-1）。因此，H2O項通常與解離常數(shù)合并，即： Ka KH2OHA/HA(2)由于酸解離常數(shù)象H值一樣使用起來不方便，因此可用公式將其轉換成

21、的pKa值(為了使用的方便,將下標a省去): pK logK (3)3、溶液的、溶液的pH由酸和堿相對濃度決定由酸和堿相對濃度決定一種溶液的pH和酸以及它的共軛堿之間的相互關系可以很容易推導出來。將方程（2）重排HK(HA/A)(4)兩邊取負對數(shù)：logHlogKlog(A/HA)從而得到：pHpK log(A/HA) (5)這種關系式稱為Henderson-Haselbalch方程。當某種酸HA和它的共軛堿A的濃度相等時，log(A/HA)0，溶液的pH在數(shù)值上相當于酸的pK值。Henderson-Hasselbalch方程對于計算含有已知濃度的弱酸和它的共軛堿的溶液的pH來說是非常有用的。

22、八、緩沖系統(tǒng)八、緩沖系統(tǒng) 弱酸（例如醋酸）在水中只能部分離子化，它所釋放出來的H是可以被滴定的。當用已知濃度的堿（通常使用NaOH）滴定醋酸溶液時，獲得如圖112所示的滴定曲線。當?shù)味ㄩ_始時，HAc大部分以未離子化的形式以HAc存在，同時也有一定量的H和Ac存在。NaOH溶液的加入允許氫氧離子（OH）中和存在的H。當H被中和時，更多的HAc解離成H和Ac.當進一步加入NaOH時,pH隨Ac的積累而逐漸升高。當處在HAc的一半被中和時的位點，已加入等當量的NaOH。此時溶液中的HAc和Ac相等，pHpK.因此，人們可以用實驗方法測定弱電解質的pK值。弱電解質的弱電解質的pK往往位于滴定曲線的中點

23、往往位于滴定曲線的中點。但是，滴定中點的pK值則隨不同性質的電解質而不同。如醋酸的pK為4.7、咪唑的pK為6.99、NH4的pK為9.25。pK值直接與這類物質的解離常數(shù)有關，或者說與共軛堿對H的親和力有關。pH的維持對所有細胞都是至關重要的的維持對所有細胞都是至關重要的。細胞過程（例如代謝）取決于酶的活性，而酶的活性又顯著地受pH的影響。因此，pH的改變會極大地對代謝反應造成破壞。生物有各種保持它們細胞內和生物有各種保持它們細胞內和細胞外液體細胞外液體pH基本恒定的機制，但是阻止有害基本恒定的機制，但是阻止有害pH變化的最重要的變化的最重要的機制由緩沖系統(tǒng)提供。機制由緩沖系統(tǒng)提供。所選擇的

24、緩沖系統(tǒng)反映了對接近所選擇的緩沖系統(tǒng)反映了對接近pH7的的pK值以及緩沖劑組成與細胞代謝機構的一致性兩方面的需要。值以及緩沖劑組成與細胞代謝機構的一致性兩方面的需要。磷酸鹽磷酸鹽系統(tǒng)（系統(tǒng)（HPO4/H2PO4）和碳酸鹽系統(tǒng)（）和碳酸鹽系統(tǒng)（HCO3/H2CO3）是生物）是生物體內的兩種重要的緩沖系統(tǒng)。前者主要維持細胞內體內的兩種重要的緩沖系統(tǒng)。前者主要維持細胞內pH的恒定，而的恒定，而后者在維持細胞外液的后者在維持細胞外液的pH穩(wěn)定中起作用。穩(wěn)定中起作用。此外，許多生物分子，例如蛋白質以及小分子的有機物，由于含有多個酸-堿基團，它們在生理pH范圍內都是有效的緩沖系統(tǒng)的組分。 Chapter

25、2 蛋蛋 白白 質質 (Protein) Section 1 蛋蛋 白白 質質 概概 述述一一. 蛋白質是生物體內的最重要的物質蛋白質是生物體內的最重要的物質蛋白質約占細胞干重的50%以上。蛋白質與核酸共同構成了生命現(xiàn)象的物質基礎，是細胞原生質的主要成分。催化生物體內幾乎所有化學反應的酶是蛋白質。抵抗外源性異物侵害而產生免疫反應的抗體是蛋白質。調節(jié)物質代謝的許多激素也是蛋白質或多肽。肌肉收縮、物質的運輸、結締保護、病毒對宿主的感染等都是蛋白質在起作用。胚胎發(fā)育、生長、分化和繁殖等都有蛋白質參與。 二、蛋白質的元素組成二、蛋白質的元素組成蛋白質主要含有C、H、O、N以及S元素。N元素是蛋白質的特

26、征性元素，根據(jù)對大多數(shù)蛋白質的N元素分析，其含量相近，一般在1517%，平均為16%。三、蛋白質的基本組成單位是氨基酸蛋白質的基本組成單位是氨基酸 經水解分析，構成氨基酸的蛋白質約20種，這些氨基酸借肽鍵聚合成蛋白質。四、蛋白質是基因編碼的蛋白質是基因編碼的 直接參與蛋白質合成的氨基酸在遺傳上都存在相應的密碼，這些密碼子存在于基因的核苷酸順序中，分子生物學研究表明，基因的核苷酸順序通過轉錄拷貝到mRNA上，mRNA的編碼信息，即三聯(lián)密碼子直接決定著蛋白質多肽的氨基酸順序。 Section 2 Section 2 氨基酸氨基酸 ( Amino acids )( Amino acids )一一.

27、. 氨基酸的結構通式氨基酸的結構通式 除脯氨酸外，其它所有氨基酸在結構上都有一個共同的特點，即在與羧基相連的-碳原子上含有一個氨基（圖2-1）。從這個結構通式可以看出，氨基酸的差別就表現(xiàn)在側鏈R基團上。 二二. . 氨基酸的結構和分類：氨基酸的結構和分類： 根據(jù)氨基酸側鏈根據(jù)氨基酸側鏈R R基的極性，基的極性，2020種氨基酸可分成種氨基酸可分成4 4類類。 1. 1. 非極性非極性R R基氨基酸（共基氨基酸（共9 9種）種）（圖2-2）： 甘氨酸(Glycine,Gly,G G), 丙氨酸(Alanine,Ala,A A), 纈氨酸(Valine,Val,V V), 亮氨酸(Leucine,

28、Leu, L L), 異亮氨酸(Isoleucine,Ile,I I), 脯氨酸(Proline,Pro,P P), 苯丙氨酸(Phenylalanine,Phe,F F), 色氨酸(Tryptophan,Trp,W W), 甲硫氨酸(Methionine,Met,M M)2.2.無電荷的極性無電荷的極性R R基氨基酸（共基氨基酸（共6 6種）種）（圖2-3）：絲氨酸(Serine,Ser,S S), 蘇氨酸(Threonine,Thr,T T),酪氨酸(Tyrosine,Tyr,Y Y), 半胱氨酸(Cysteine,Cys,C C),天冬酰胺(Asparagine,Asn,N N), 谷氨

29、酰胺(Glutamine,Gln,Q Q) 3.3.帶正電荷的極性帶正電荷的極性R R基氨基酸（共基氨基酸（共3 3種）種）（圖2-4）：賴氨酸(Lysine,Lys,K K), 精氨酸(Arginine,Arg,R R),組氨酸(Histidine,His,H H)4.4.帶負電荷的極性帶負電荷的極性R R基氨基酸（共基氨基酸（共2 2種）：種）：天冬氨酸(Aspartic acid,Asp,D D),谷氨酸(Glutamic acid,Glu,E E) 三氨基酸的構型：三氨基酸的構型： 氨基酸的構型是以D-、L-甘油醛為標準確定的。除甘氨酸外，其他所有-氨基酸都是L-型的（圖2-5）。四、

30、紫外吸收特性：四、紫外吸收特性： 酪氨酸和色氨酸在280nm處具紫外吸收特性，蛋白質通常含有這樣的氨基酸，故可以在280nm處測定蛋白質的含量,并利用下式計算蛋白質的含量。 C C A/L A/L 五、氨基酸的酸堿性質五、氨基酸的酸堿性質1. 氨基酸的兩性解離性質氨基酸的兩性解離性質 氨基酸在水溶液中或在晶體狀態(tài)下主要以兩性離子形式在. 作為作為酸酸： R-CH-COO- R-CH-COO- H | | NH3 NH2 作為作為堿堿： R-CH-COO- H R-CH-COOH | | NH3 NH3 氨基酸在不同的pH條件下可解離成帶不同的電荷： COOH COO- COO- | H | H

31、 | H3NCH H3NCH H2NCH | -H | +H | H H H酸性狀態(tài)(A) 兩性離子狀態(tài)(Z) 堿性狀態(tài)(B) 2.2.氨基酸可解離基團的氨基酸可解離基團的pKpK值與等電點（值與等電點（pIpI）的關系：）的關系： 對于中性氨基酸：pI=(pKapI=(pKa1 1 + pKa+ pKa2 2)1/2)1/2 對于酸性氨基酸：pI=(pKapI=(pKa1 1 + pKa+ pKaR R)1/2)1/2 對于堿性氨基酸：pI=(pKapI=(pKa2 2 + pKa+ pKaR R)1/2)1/2 這種關系可通過酸堿滴定曲線來確定（圖2-6）。從滴定曲線可看出，每種氨基酸是在

32、它的pKa值附近而不是在它的pI處發(fā)揮其緩沖作用。在等電狀態(tài)，氨基酸凈電荷為零，且解離成陽離子和陰離子的數(shù)目和趨勢相等。圖2-7和圖2-8分別是酸性氨基酸和堿性氨基酸的酸堿滴定曲線。六氨基酸的電泳分離和離子交換：六氨基酸的電泳分離和離子交換：1. 1. 氨基酸的電泳分離氨基酸的電泳分離 電泳電泳(Electrophoresis)(Electrophoresis)是指帶電質點在電場中的移動是指帶電質點在電場中的移動（圖2-9）。如果帶電質點在恒定電壓和恒定粘度的介質中泳動，帶電質點的遷移率( () )可用下式表示： Q/r Q/r 如果它們在大小方面也沒有明顯的的差別，帶電質點的遷移率可用下式表

33、示： Q Q 各氨基酸所帶凈電的差異（Q）可用pI- pHpI- pH表示。2. 2. 離子交換層析是分離分析氨基酸的有效方法離子交換層析是分離分析氨基酸的有效方法 離子交換劑共價地結合許多可解離為陰離子或陽離子的基團，可以與周圍溶液中的其它相反離子或離子化合物結合（圖2-10）。 當把被分離的氨基酸混合物的溶液調至pH3.0時, 氨基酸都帶凈正電荷。但由于每種氨基酸的電離狀態(tài)不同，因而它們的凈正電荷的程度也不同，故被洗脫下來的速度也不相同。除了電荷作為主要分離因素外，氨基酸側鏈與樹脂的非極性骨架除了電荷作為主要分離因素外，氨基酸側鏈與樹脂的非極性骨架之間的相互作用也是影響分離的因素。之間的相

34、互作用也是影響分離的因素。 現(xiàn)在常用高效液相層析(HPLC) 代替普通的離子交換層析。七、氨基酸的化學反應七、氨基酸的化學反應1. 1. 與亞硝酸反應：與亞硝酸反應： R CHCOOH + HNO2 R CHCOOH + N2 + H2O NH2 OH只要測定釋放的N2體積，便可計算出氨基酸的含量，這是Van Slyke (范氏)氨基氮測定方法的基礎。2. 2. 與甲醛的反應與甲醛的反應 3. 3. 與二硝基氟苯的反應與二硝基氟苯的反應4. 4. 與苯異硫氰酸的反應與苯異硫氰酸的反應5. 5. 與二甲氨基萘與二甲氨基萘-1-1-磺酰氯（磺酰氯（DNS-ClDNS-Cl）的反應）的反應6. 6.

35、 成酯和成鹽反應成酯和成鹽反應7. 7. 與茚三酮的反應與茚三酮的反應 Section 3 Section 3 肽肽一肽、肽鏈和肽鍵一肽、肽鏈和肽鍵 氨基酸與氨基酸之間可以通過-氨基和-羧基形成的酰胺鍵共價地結合在一起,這樣形成的產物叫做肽（Peptide）。在蛋白質化學中，這種酰胺鍵稱為肽鍵（Peptide bond）（圖2-11）。 由氨基酸借肽鍵所形成的一條線性的鏈狀分子就叫做肽鏈肽鏈(peptide chain) 。在肽鏈結構中,每個的氨基酸不再是完整的，因此叫做氨基酸殘基氨基酸殘基（residue）。 蛋白質是由單一肽鏈或多條肽鏈構成的大分子蛋白質是由單一肽鏈或多條肽鏈構成的大分子。

36、這些多肽鏈在長度上一般超過40個以上的氨基酸殘基，最大者甚至超過4000個氨基酸殘基。若按氨基酸殘基平均分子量110計，則蛋白質分子量范圍大約是4 000-440 000 Da(4-440 kD)。 除某些特殊的環(huán)狀小肽外，寡肽和多肽都是線性分子，仍然保留一個未反應的氨基末端（N-末端）和一個羧基末端（C-末端）。在某些蛋白質中，N-末端往往被甲?；蛞阴；忾]；也有些蛋白質的C-末端被修飾成酰胺。 一條多肽鏈的模式結構如下所示（圖2-12）。從該模式結構可以看出，每種多肽或蛋白質都有相同的主鏈（每種多肽或蛋白質都有相同的主鏈（backbonebackbone）, ,而每種而每種多肽或蛋白質之

37、間的差別則表現(xiàn)在多肽鏈中的氨基酸殘基順序的多肽或蛋白質之間的差別則表現(xiàn)在多肽鏈中的氨基酸殘基順序的不同。不同。二肽的性質二肽的性質1 1肽鍵可被水解肽鍵可被水解2 2肽的解離性質肽的解離性質 肽是一類多聚兩性電解質，隨環(huán)境pH的變化，可以電離成帶正電荷、負電荷或者凈電荷為零等不同的狀態(tài)。每一種多肽都有它的等電點，可通過酸堿滴定曲線來確定。等電點的差別反映出等電點的差別反映出它們的氨基酸組成不同和側鏈可電離基團的種類和性質的差別它們的氨基酸組成不同和側鏈可電離基團的種類和性質的差別。三生物活性肽三生物活性肽 幾乎所有生物體內部都存在多種非蛋白質肽。這類物質都有相應的生物活性，盡管人們并不完全清楚

38、它們的功能。通常我們把這些肽類統(tǒng)稱為生物活性肽。生物活性肽在組成、結構和大小方面存在很大的差異。有的呈環(huán)形，有的有分支，有的還含有D-氨基酸和氨基酸類似物（圖2-13）。 四蛋白質的結構水平四蛋白質的結構水平 可分為：一級、二級、三級、四級結構。 Section 4 蛋白質的一級結構和測定蛋白質的一級結構和測定蛋白質的一級結構測定是指蛋白質分子中氨基酸排列順序的測定。有二條途徑：一條是直接測定直接測定多肽鏈的氨基酸順序；另一條是間接的間接的，即從編碼蛋白質的基因的核苷酸順序來推導蛋白質的氨基酸順序。一直接法：直接法：獲得高純度的單一蛋白樣品，測定其分子大小。確定肽鏈的數(shù)目(末端分析)；氨基酸的

39、組成分析；拆開二硫鍵；部分水解；片段的氨基酸順序測定；片段重疊，拚出完整肽鏈的氨基酸順序；確定二硫鍵和酰胺基的位置。1. 氨基酸的組成分析氨基酸的組成分析 蛋白質在標準條件下經酸水解后, 進行氨基酸的組成分析.通過組成分析基本上可推測出部分水解所產生的肽碎片的數(shù)目。2末端分析末端分析(確定蛋白質的肽鏈組成) ：通常測定肽鏈的N-末端. 二硝基氟苯(DNFB)法 或丹磺酰氯（DNS-Cl）法是常用的方法。丹丹磺酰氯磺酰氯（圖2-14）為一種更有效的試劑，靈敏度比DNFB法高100倍。 1.1.拆開鏈間或鏈內的二硫鍵拆開鏈間或鏈內的二硫鍵 1).1).還原法：還原法：用巰基乙醇巰基乙醇(HSCH2

40、CH2OH)或二硫蘇糖醇二硫蘇糖醇等還原性試劑使二硫鍵打開，還原生成-SH（圖2-15） 2).2).氧化法：氧化法：常用過甲酸過甲酸(CHOOOH)作為氧化劑，使二硫鍵氧生成半胱氨磺酸(磺基丙氨酸殘基)（圖2-15）。2.2.肽鏈的部分水解肽鏈的部分水解 常用胰蛋白酶法, 胰凝乳蛋白酶法和溴化氰法等方法（2-16）。下面是一個典型的多肽，用胰蛋白酶(糜酶)、胰凝乳蛋白酶和溴化氰分別處理所得到的結果： AlaAlaArgArgArgArgMetMetPhePheAlaAlaLysLysAsp-Phe-Leu-LysAsp-Phe-Leu-Lys 用胰酶處理： 用糜酶處理： 用溴化氰處理： Al

41、a-Arg Ala-Arg-Arg-Met-Phe Ala-Arg-Arg-MetAla-Arg Ala-Arg-Arg-Met-Phe Ala-Arg-Arg-Met Arg Ala-Lys-Asp-Phe Phe-Ala-Lys-Asp-Phe-Lys Arg Ala-Lys-Asp-Phe Phe-Ala-Lys-Asp-Phe-Lys Asp-Phe-Leu-Lys Leu-Lys Asp-Phe-Leu-Lys Leu-Lys Met-Phe-Ala-Lys Met-Phe-Ala-Lys5 5肽碎片的氨基酸順序分析：肽碎片的氨基酸順序分析： EdmanEdman降解法降解法（圖2-

42、17）：專用試劑是苯異硫氰酸。苯異硫氰酸。 羧肽酶法：羧肽酶法：羧肽酶羧肽酶A A：從C-末端依次降解末端殘基，含芳香環(huán)的或脂肪烴基較大的殘基易被水解。但該酶不能水解C-末端的Arg、Lys和Pro。羧肽酶羧肽酶B B能專門水解C-末端的Arg和Lys，對其它殘基不起作用。如果C-末端第二個殘基是ProPro，則酶A和酶B都不起作用。羧肽酶羧肽酶C C能水解C-末端的Pro.6.6.片斷重疊確定整個肽鏈的氨基酸順序：片斷重疊確定整個肽鏈的氨基酸順序：胰酶：Ala-ArgAla-Arg Arg Arg Met-PheMet-Phe-Ala-Lys -Ala-Lys Asp-PheAsp-Phe-

43、Leu-Lys-Leu-Lys糜酶：Ala-ArgAla-ArgArg-Arg-Met-PheMet-Phe Ala-Lys Ala-LysAsp-PheAsp-Phe Leu-Lys Leu-Lys-全順序Ala-ArgAla-ArgArg-Met-Phe-Ala-LysArg-Met-Phe-Ala-LysAsp-Phe-Leu-LysAsp-Phe-Leu-Lys六蛋白質一級結構測定的生物學意義：六蛋白質一級結構測定的生物學意義： 1. 蛋白質一級結構的種屬差異蛋白質一級結構的種屬差異 同源蛋白質(homologous proteins)以胰島素和細胞色素c為例說明。圖2-18示出了細胞

44、色素c種系發(fā)生樹。2.蛋白質一級結構的個體差異蛋白質一級結構的個體差異 以血紅蛋白(Hemoglobin)為例。 HbA:HbA: H H3 3N NVal-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-GluGlu-Lys-LysCOOCOO HbS: HHbS: H3 3N NVal-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-ValVal-Lys-LysCOOCOO Section 4 Section 4 蛋白質空間結構蛋白質空間結構 一一. .蛋白質空間構象的概念及研究方法蛋白質空間構象的概念及研究方

45、法 蛋白質空間構象蛋白質空間構象 是指蛋白質多肽鏈主鏈在空間上的走向及是指蛋白質多肽鏈主鏈在空間上的走向及所有原子和基團在空間中的排列與分布。蛋白質的空間結構包所有原子和基團在空間中的排列與分布。蛋白質的空間結構包括二級結構、三級結構和四級結構。括二級結構、三級結構和四級結構。X-X-射線晶體衍射和核磁共振光譜是研究大分子結構的主要方射線晶體衍射和核磁共振光譜是研究大分子結構的主要方法。法。 X-射線晶體衍射可用來研究處在晶體狀態(tài)下的蛋白質的空間結構,核磁共振(NMR)光譜可用來研究處在溶液狀態(tài)的蛋白質的結構。 二二. .蛋白質的二級結構蛋白質的二級結構 蛋白質的二級結構蛋白質的二級結構 是指

46、蛋白質多肽鏈主鏈在空間中的走向。是指蛋白質多肽鏈主鏈在空間中的走向。一般呈有規(guī)律的空間折疊。不涉及側鏈基因的構象。一般呈有規(guī)律的空間折疊。不涉及側鏈基因的構象。 1.1.多肽鏈的構象可用肽基間的拉角來描述多肽鏈的構象可用肽基間的拉角來描述 肽鍵上的亞氨基、羰基和兩端的兩個肽鍵上的亞氨基、羰基和兩端的兩個C C構成了一個肽平面構成了一個肽平面( (或肽或肽基或酰胺平面基或酰胺平面) ) （圖2-19），肽鍵上的肽鍵上的C-NC-N鍵具有部分雙鍵的性質鍵具有部分雙鍵的性質，只只有有限的旋轉，因而使一條肽鏈因肽鍵旋轉所造成的構象數(shù)目受到限有有限的旋轉，因而使一條肽鏈因肽鍵旋轉所造成的構象數(shù)目受到限制

47、。制。但位于肽基兩側的C與氮原子間的連接鍵是純粹的單鍵，C與羰基碳原子間的連接鍵也是純粹的單鍵。這兩個單鍵在剛性平面的任何一側都有較大的旋轉程度。C-N單鍵旋轉的角度用表示，C-C單鍵旋轉的角度用表示。但這兩個單鍵的旋轉也受到主鏈的酰胺氫和但這兩個單鍵的旋轉也受到主鏈的酰胺氫和羰基氧的障礙和羰基氧的障礙和-碳原子上的側鏈基團的大小和性質的限制。由于碳原子上的側鏈基團的大小和性質的限制。由于C C實際上處于兩個剛性平面的交線上，所以由實際上處于兩個剛性平面的交線上，所以由C C參與形成的兩個參與形成的兩個扭扭角角(和和)決定了相鄰兩個肽基的相對位置。多肽鏈主鏈的構象可用決定了相鄰兩個肽基的相對位

48、置。多肽鏈主鏈的構象可用每每-碳原子的一對扭角來描述。碳原子的一對扭角來描述。實驗表明，肽鏈中所有肽基基本上都有相同的鍵距和鍵角，每個-碳原子都是一個正四面體結構。因此，多肽鏈主鏈的構象是由肽基上與每個多肽鏈主鏈的構象是由肽基上與每個CC相連的兩個單鍵的旋轉所成的相連的兩個單鍵的旋轉所成的角和角和角決定的。在多肽鏈中，任何一對扭角如發(fā)生變化，多肽鏈角決定的。在多肽鏈中，任何一對扭角如發(fā)生變化，多肽鏈主鏈的構象必然發(fā)生相應的變化，如果所有與主鏈的構象必然發(fā)生相應的變化，如果所有與CC相連的這一對扭角都相連的這一對扭角都分別相等，則多肽鏈主鏈呈現(xiàn)為有規(guī)律現(xiàn)象。分別相等，則多肽鏈主鏈呈現(xiàn)為有規(guī)律現(xiàn)象

49、。當多肽鏈處在完全伸展狀態(tài)時，角和角規(guī)定為180 （圖2-20）。2.-2.-螺旋結構是有規(guī)律的主鏈結構螺旋結構是有規(guī)律的主鏈結構 -螺旋(-helix)是一種常見和穩(wěn)定的螺旋結構（圖2-21）。由于與每個-碳原子相連的一對扭角在-螺旋(-helix)結構中都分別相等(-57,-47)，因此，-螺旋是多肽鏈主鏈的一種有規(guī)律的構象，是蛋白質分子中的普遍存在的一種典型的二級結構要素。 在-螺旋中，主鏈氫鍵是穩(wěn)定該結構的主要因素（圖2-21）。氫鍵是蛋白質二級結構穩(wěn)定的作用力氫鍵是蛋白質二級結構穩(wěn)定的作用力。氫鍵是在多肽鏈中第n個殘基的羰基氧與螺旋方向的第n 4個殘基的酰胺氫之間形成的（圖2-22）

50、。 -螺旋的提出，首先較好地解釋了存在于毛發(fā)中的-角蛋白(-keratin)的結構特征（圖2-23）。 -螺旋構象螺旋構象不僅存在于象-角蛋白這樣的纖維蛋白質中，而且在球狀蛋白質分子中也廣泛存在在球狀蛋白質分子中也廣泛存在。 3. -折疊片也是一種有規(guī)律的二級結構折疊片也是一種有規(guī)律的二級結構 在蛋白質結構中, 存在兩種不同的-片，即反平行的和平反平行的和平行的二種行的二種（圖2-24）。由于在每種折疊形式中由于在每種折疊形式中, , 每對扭角都是每對扭角都是分別相等的分別相等的, , 故這兩種結構都是有規(guī)律的主鏈構象故這兩種結構都是有規(guī)律的主鏈構象。 在-片中, 氫鍵的形成出現(xiàn)在相鄰肽鏈之間

51、而不象-螺旋那樣出現(xiàn)在螺旋內。 -片由于有最適的氫鍵結合，與完全伸展的肽鏈構象不同，-片呈波紋狀（圖2-25），故此名。 絲心蛋白絲心蛋白的X-射線晶體衍射分析表明，其空間結構與-角蛋白完全不同，呈現(xiàn)為反平行的反平行的-片狀片狀（圖2-26a 圖2-26b）。在絲心蛋白的長軸方向上具有0.7nm的重復距離，所以絲心蛋白的空間結構是-析疊式的。-片在球狀蛋白質分子中也廣泛片在球狀蛋白質分子中也廣泛存在存在。4.-4.-轉角和卷曲結構轉角和卷曲結構 大多數(shù)蛋白質都是球狀的。因此，多肽鏈必須具有彎曲、轉角和自然改變方向的能力，以便產生緊湊的球狀結構。在許多蛋白質中都可觀察到一種稱作稱作-轉角轉角(-

52、turn (-turn orbend) bend) 的結構，的結構，它是由它是由4 4個連續(xù)的氨基酸殘基組成個連續(xù)的氨基酸殘基組成（圖2-27）。有兩種主要的-轉角，都是通過一個殘基上的羰基氧與肽鏈下游的第三位殘基上的酰胺氫之間形成氫鍵，以此穩(wěn)定這種結構。由于-轉角的存在，就允許蛋白質彎曲并倒轉它的肽鏈方向，脯氨酸和甘氨酸是頻繁脯氨酸和甘氨酸是頻繁出現(xiàn)在出現(xiàn)在-轉角中的殘基。轉角中的殘基。 卷曲結構卷曲結構是一種難以描述的多肽鏈走向，也存在于球狀蛋白質分子中。三、球狀蛋白質和三級結構三、球狀蛋白質和三級結構 球狀蛋白質近似球形。蛋白質的三級結構(tertiary structure) 和四級結

53、構通常是針對球狀蛋白質而言。蛋白質的三蛋白質的三級結構級結構是指蛋白質分子中的所有原子的三維空間排列，包括它們是指蛋白質分子中的所有原子的三維空間排列，包括它們的二級結構要素的二級結構要素( (如如-螺旋和螺旋和-片片) ) 和它們的側鏈在空間上的相和它們的側鏈在空間上的相互關系。互關系。 1. 三級結構的某些特征：三級結構的某些特征：1). 1). 球狀蛋白質常都含有球狀蛋白質常都含有-螺旋和螺旋和-折疊片兩種基本要素折疊片兩種基本要素（圖2- 28）2). 2). 側鏈的定位隨極性而變化側鏈的定位隨極性而變化3). 3). 超二級結構超二級結構(supersecondary structu

54、re)(supersecondary structure)即基元即基元(motif)(motif) 在許多蛋白質分子中常觀察到二級結構要素的某些組合，即超超二級結構或稱為基元二級結構或稱為基元。這些組合有： 基元：基元：兩個平行的鏈由一個-螺旋右手交聯(lián),為最常見的一種組合（圖2-29）。 -發(fā)夾基元：發(fā)夾基元：由三條反平行的鏈(或肽段)組成。 基元：基元：由二條連續(xù)的反平行的-螺旋構成。 -桶式桶式(-barrel) (-barrel) 基元：基元：由連續(xù)的-片卷筑而成(有三種不同的形式)。4). 4). 結構域結構域(domain)(domain) 分子較大的多肽鏈常折疊成兩個或多個球狀簇，

55、這種球狀簇叫做域或結構域。大多數(shù)域由100-200個氨基酸殘基構成。平均直徑約2.5nm 。結構域常具特殊功能，例如，結合小分子(3-磷酸甘油醛脫氫酶同NAD的結合屬于這種情況)（圖2-30）。 2. 蛋白質空間構象穩(wěn)定的因素蛋白質空間構象穩(wěn)定的因素 蛋白質多肽鏈在生理條件下折疊形成特定的空間構象顯然是熱力學上一種有利的過程，是各種作用力相互作用、精巧平衡的結果。離子相互作用離子相互作用： 蛋白質分子的相反電荷基團的結合稱為鹽鍵或離子鍵(離子對) （圖2-31） 。氫鍵氫鍵: : 氫鍵是一種由弱酸性的供體基團弱酸性的供體基團(D-H)(D-H)和一個具獨電子的和一個具獨電子的原子原子(A)(A

56、)之間形成的最顯著的靜電作用力。之間形成的最顯著的靜電作用力。蛋白質具有眾多的氫鍵供體和受體，包括主鏈上的羰基和酰胺基及極性側鏈基團。偶極與偶極間的相互作用偶極與偶極間的相互作用: : 在電中性分子之間的非共價結合統(tǒng)在電中性分子之間的非共價結合統(tǒng)稱為范德華力。稱為范德華力。這種力產生于永久的或誘導的偶極之間的靜電相互作用。偶極與偶極間的相互作用包括永久偶極間的相互作用、永久偶極與誘導偶極間的作用和瞬時偶極間的作用（圖2-32）。 疏水作用疏水作用: 疏水作用是由于蛋白質多肽鏈的疏水殘基具有避開疏水作用是由于蛋白質多肽鏈的疏水殘基具有避開水的傾向、彼此在分子內聚集所產生的作用力水的傾向、彼此在分

57、子內聚集所產生的作用力（圖2-33）。這種力這種力是維持蛋白質分子穩(wěn)定的主要的作用力。是維持蛋白質分子穩(wěn)定的主要的作用力。 二硫鍵二硫鍵: : 二硫鍵是某些蛋白質維持結構穩(wěn)定性的主要因素，由兩個Cys的側鏈-SH氧化而成（圖2-31） 。四、寡聚蛋白質四、寡聚蛋白質(oligomeric protein)(oligomeric protein)和四級結構和四級結構 1. 四級結構研究的內容：四級結構研究的內容：生物體內的許多蛋白質都含有兩個或多個折疊的多肽鏈，它們彼此聚集，構成一個完整的、有功能的實體，這種蛋白質稱寡聚蛋寡聚蛋白質白質。在寡聚蛋白質中，每一條折疊的多肽鏈稱為亞基亞基(subun

58、it), 亞基可相同也可不同，取決于寡聚蛋白質的亞基組成。亞基可相同也可不同，取決于寡聚蛋白質的亞基組成。 由于寡聚蛋白質是由多個亞基組成，每個亞基有其本身的折疊結構(三級結構)，所以研究寡聚蛋白質中亞基的數(shù)目和亞基間的相研究寡聚蛋白質中亞基的數(shù)目和亞基間的相互關系互關系( (即它們的空間位置即它們的空間位置) )就構成了寡聚蛋白質四級結構的內容。就構成了寡聚蛋白質四級結構的內容。在寡聚蛋白質中，穩(wěn)定亞基間相互關系的作用力與維持蛋白質三級結構的作用力相同，即亞基間的離子鍵、氫鍵和疏水作用力。亞基間的離子鍵、氫鍵和疏水作用力。 在研究寡聚體蛋白質的結構中，有時使用原體原體(protomer)(p

59、rotomer)這一名稱。原體可由一條肽鏈(一個亞基)構成,也可以由幾條不同的肽鏈(幾個不同的亞基)構成.例如血紅蛋白是由二個-亞基和二個-亞基構成的四聚體(22)。在血紅蛋白中，一個-亞基和一個-亞基組合成一個原體。在這個意義上說，血紅蛋白是由二個原體構成的一種二聚體。2. 2. 寡聚體蛋白質亞基的對稱性：寡聚體蛋白質亞基的對稱性： 在寡聚體蛋白質中，雖然每個亞基本身是不對稱的，但是，整在寡聚體蛋白質中，雖然每個亞基本身是不對稱的，但是，整個寡聚體的四級結構卻是對稱的，即原體個寡聚體的四級結構卻是對稱的，即原體( (或亞基或亞基) )在幾何學上占據(jù)在幾何學上占據(jù)寡聚體對等的位置。寡聚體對等的

60、位置。但是，蛋白質不可能倒置或鏡像對稱，因為這樣一種對稱結合把手性L-殘基轉變成D-殘基。因此，蛋白質只有旋因此，蛋白質只有旋轉對稱轉對稱(rotational symmetry)(rotational symmetry)這樣一種類型的對稱方式這樣一種類型的對稱方式（圖2-34）。3. 3. 亞基組成測定亞基組成測定4. 4. 寡聚體蛋白質存在的意義寡聚體蛋白質存在的意義增高蛋白質的穩(wěn)定性增高蛋白質的穩(wěn)定性. 亞基結合的一個普遍性的好處是有利于減少蛋白質表面積/體積比。表面積表面積/ /體積比越小，那么一個物體的半體積比越小，那么一個物體的半徑就越大。徑就越大。因為對于球形物體來說，表面積是半