4酶生物催化劑1

1、羧肽酶本章主要內(nèi)容本章主要內(nèi)容4 酶的一般概念及其作用特點酶的一般概念及其作用特點4 酶的命名和分類酶的命名和分類4 酶的作用機理酶的作用機理4 酶促反應(yīng)的動力學酶促反應(yīng)的動力學4 調(diào)節(jié)酶調(diào)節(jié)酶4 維生素和輔酶維生素和輔酶4 酶的分離純化酶的分離純化 1.1.酶的概念及作用特點酶的概念及作用特點1.1 1.1 酶（酶（enzymeenzyme）的概念）的概念 酶是生物催化劑。酶是生物催化劑。絕大部分酶是蛋白質(zhì)，還有一些核糖核酸絕大部分酶是蛋白質(zhì)，還有一些核糖核酸rna具有催化作用，稱為核酶（具有催化作用，稱為核酶（ribozyme）。）。 酶對于動物機體的生理活動有重要意義，不可或缺。酶在生產(chǎn)

2、實酶對于動物機體的生理活動有重要意義，不可或缺。酶在生產(chǎn)實踐中有廣泛應(yīng)用。踐中有廣泛應(yīng)用。用量少而催化效率高；用量少而催化效率高；它能夠改變化學反應(yīng)的速度，但是不能改變化學反應(yīng)平衡。它能夠改變化學反應(yīng)的速度，但是不能改變化學反應(yīng)平衡。酶本身在反應(yīng)前后也不發(fā)生變化。酶本身在反應(yīng)前后也不發(fā)生變化。酶能夠穩(wěn)定底物形成的過渡狀態(tài)，降低反應(yīng)的活化能，從酶能夠穩(wěn)定底物形成的過渡狀態(tài)，降低反應(yīng)的活化能，從而加速反應(yīng)的進行。而加速反應(yīng)的進行。1.2 1.2 酶的作用特點酶的作用特點f 酶和一般催化劑的共性酶和一般催化劑的共性f 酶作為生物催化劑的特性酶作為生物催化劑的特性酶的催化作用可使反應(yīng)速度提高酶的催化作

3、用可使反應(yīng)速度提高1010 10101 1倍。倍。 例如：過氧化氫分解例如：過氧化氫分解 2 2h2o2 h2o2 2h2o + o2 2h2o + o2用用fefe3+3+ 催化，效率為催化，效率為6 6x10x10-4-4 mol/mol.s mol/mol.s，而用過氧化氫酶催化，效率為而用過氧化氫酶催化，效率為6 6x10x106 6 mol/mol.smol/mol.s。轉(zhuǎn)換數(shù)（轉(zhuǎn)換數(shù)（turnover numberturnover number）的概念：的概念：每秒鐘每個酶分子能催化底物發(fā)每秒鐘每個酶分子能催化底物發(fā)生變化的微摩爾數(shù)，用生變化的微摩爾數(shù)，用k kcatcat表示（表

4、示（ mol/smol/s ）。）。 - -淀粉酶催化淀粉水解，淀粉酶催化淀粉水解，1 1克結(jié)晶酶在克結(jié)晶酶在6565 c c條件下可催化條件下可催化2 2噸淀粉水解。噸淀粉水解。1 1高效性（酶具有極高的催化效率）高效性（酶具有極高的催化效率）酶的專一性酶的專一性 specificity又稱為特異性，又稱為特異性，是指酶在催化生化反應(yīng)時是指酶在催化生化反應(yīng)時對底物的選擇性，即一種酶只能作用于某一類或某一種特定的物對底物的選擇性，即一種酶只能作用于某一類或某一種特定的物質(zhì)。亦即酶只能催化某一類或某一種化學反應(yīng)。質(zhì)。亦即酶只能催化某一類或某一種化學反應(yīng)。例如：蛋白酶催化蛋白質(zhì)的水解；淀粉酶催化淀

5、粉的水解；核酸例如：蛋白酶催化蛋白質(zhì)的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。酶催化核酸的水解。2 2專一性專一性 specificityspecificity（）（） 結(jié)構(gòu)專一性結(jié)構(gòu)專一性 有些酶對底物的要求非常嚴格，只作用于一個特定的底物。這有些酶對底物的要求非常嚴格，只作用于一個特定的底物。這種專一性稱為絕對專一性（種專一性稱為絕對專一性（absolute specificity)。例如：脲酶、麥芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。例如：脲酶、麥芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。絕對專一性（絕對專一性（absolute specificity)有些酶的作用對象不是一種底物，有些酶的作用對象不

6、是一種底物，而是一類化合物或一類化學鍵。而是一類化合物或一類化學鍵。這種專一性稱為相對專一性這種專一性稱為相對專一性(relative specificity)。包括：。包括：族族(group)專一性專一性鍵鍵(bond)專一性專一性相對專一性相對專一性 (relative specificity)（2 2） 立體化學（異構(gòu)）專一性立體化學（異構(gòu)）專一性 酶的一個重要特性是能專一性地與手性底物結(jié)合并催化這類酶的一個重要特性是能專一性地與手性底物結(jié)合并催化這類底物發(fā)生反應(yīng)。即當?shù)孜锞哂行猱悩?gòu)體時，酶只能作用于底物發(fā)生反應(yīng)。即當?shù)孜锞哂行猱悩?gòu)體時，酶只能作用于其中的一種。其中的一種。 例如，例

7、如，淀粉酶淀粉酶只能選擇性地水解只能選擇性地水解d d葡萄糖形成的葡萄糖形成的1 1，4 4糖苷鍵；糖苷鍵；l-l-氨基酸氧化酶氨基酸氧化酶只能催化只能催化l-l-氨基酸氧化；氨基酸氧化；乳酸脫氫乳酸脫氫酶酶只對只對l-l-乳酸是專一的。乳酸是專一的。旋光異構(gòu)專一性旋光異構(gòu)專一性幾何異構(gòu)專一性幾何異構(gòu)專一性 有些酶只能選擇性催化某種幾何異構(gòu)體底物的反應(yīng)，而對另有些酶只能選擇性催化某種幾何異構(gòu)體底物的反應(yīng)，而對另一種構(gòu)型則無催化作用。一種構(gòu)型則無催化作用。如如延胡索酸水合酶延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合生成蘋果酸，只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合生成蘋果酸，對馬來酸（順丁烯二酸）

8、則不起作用；對馬來酸（順丁烯二酸）則不起作用；丁二酸（琥珀酸）脫氫酶丁二酸（琥珀酸）脫氫酶。 酶促反應(yīng)一般在酶促反應(yīng)一般在ph 5-8 ph 5-8 水溶液中進行，反應(yīng)溫度范圍為水溶液中進行，反應(yīng)溫度范圍為20-4020-40 c c。高溫或其它苛刻的物理或化學條件，將引起酶的失活。高溫或其它苛刻的物理或化學條件，將引起酶的失活。3 3反應(yīng)條件溫和反應(yīng)條件溫和4.4.酶活性的可調(diào)節(jié)性酶活性的可調(diào)節(jié)性5.5.某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。某些酶催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)。抑制和激活（抑制和激活（activation and inhibition activation and

9、inhibition ）反饋控制反饋控制(feed back)(feed back)酶原激活酶原激活(activation of proenzyme)(activation of proenzyme)變構(gòu)酶變構(gòu)酶(allosteric enzyme)(allosteric enzyme)化學修飾化學修飾(chemical modification )(chemical modification )多酶復(fù)合體多酶復(fù)合體(multienzyme complex)(multienzyme complex)酶在細胞中的區(qū)室化酶在細胞中的區(qū)室化 (enzyme (enzyme compartmental

10、ization )compartmentalization )(1)(1)習慣命名法習慣命名法: : 根據(jù)其根據(jù)其催化底物催化底物來命名（蛋白酶；淀粉酶）來命名（蛋白酶；淀粉酶） 根據(jù)所根據(jù)所催化反應(yīng)的性質(zhì)催化反應(yīng)的性質(zhì)來命名（水解酶；轉(zhuǎn)氨酶；裂解酶等）來命名（水解酶；轉(zhuǎn)氨酶；裂解酶等） 結(jié)合上述兩個原則來命名（琥珀酸脫氫酶）結(jié)合上述兩個原則來命名（琥珀酸脫氫酶） 有時在這些命名基礎(chǔ)上加上酶的來源或其它特點（胃蛋白酶、胰有時在這些命名基礎(chǔ)上加上酶的來源或其它特點（胃蛋白酶、胰蛋白酶、鹼性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。蛋白酶、鹼性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。2.1 2.1 酶的命名酶的命名2 2 酶的

11、命名和分類酶的命名和分類(2)(2)國際系統(tǒng)命名法（國際酶學委員會國際系統(tǒng)命名法（國際酶學委員會19611961年提出）年提出）系統(tǒng)名稱包括系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個最后加一個酶酶字。字。例如：例如： 習慣名稱習慣名稱: :谷丙轉(zhuǎn)氨酶谷丙轉(zhuǎn)氨酶 系統(tǒng)名稱系統(tǒng)名稱: :丙氨酸：丙氨酸： - -酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶 酶催化的反應(yīng)酶催化的反應(yīng): : - -酮戊二酸酮戊二酸 + + 丙氨酸丙氨酸谷氨酸谷氨酸 + + 丙酮酸丙酮酸 2.2 2.2 酶的分類酶的分類國際系統(tǒng)分類法國際系統(tǒng)分類法1961年酶學委員會（年酶學委員會（enzyme

12、commission，ec） 規(guī)定酶的表示法：規(guī)定酶的表示法： ec. x. x. x. x例如：例如： 乳酸脫氫酶乳酸脫氫酶 酶的化學組成酶的化學組成- -分類分類單體酶單體酶-monomeric enzyme：一般由一條肽鏈組成，如溶菌酶、胰蛋一般由一條肽鏈組成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有的單體酶有多條肽鏈組成，如胰凝乳蛋白白酶、木瓜蛋白酶等。但有的單體酶有多條肽鏈組成，如胰凝乳蛋白酶由酶由3條肽鏈，鏈間由二硫鍵相連構(gòu)成一個共價整體。條肽鏈，鏈間由二硫鍵相連構(gòu)成一個共價整體。寡聚酶寡聚酶-oligomeric enzyme：由由2個或個或2個以上亞基組成，亞基間可以相個以上亞基

13、組成，亞基間可以相同也可不同。亞基間以次級鍵締合。同也可不同。亞基間以次級鍵締合。如如3-3-磷酸甘油醛脫氫酶、乳酸脫磷酸甘油醛脫氫酶、乳酸脫氫酶、丙酮酸激酶等。氫酶、丙酮酸激酶等。多酶體系多酶體系-multienzyme system：由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成。由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成。主要指結(jié)構(gòu)化的多酶復(fù)合體主要指結(jié)構(gòu)化的多酶復(fù)合體如丙酮酸脫氫酶系、脂肪酸合成酶復(fù)合體如丙酮酸脫氫酶系、脂肪酸合成酶復(fù)合體等。等。酶的組成和輔助因子酶的組成和輔助因子 簡單蛋白酶：簡單蛋白酶：單純蛋白質(zhì)，基本組成成份僅為氨基酸。如脲酶、單純蛋白質(zhì)，基本組成成份僅為氨基酸。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪

14、酶等。蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。 結(jié)合蛋白酶：結(jié)合蛋白酶：這些酶只有在結(jié)合了非蛋白組分（輔助因子）后，這些酶只有在結(jié)合了非蛋白組分（輔助因子）后，才表現(xiàn)出酶的活性。才表現(xiàn)出酶的活性。 酶蛋白酶蛋白（apoenzymeapoenzyme） 輔助因子輔助因子(cofactor)(cofactor)全酶全酶金屬離子金屬離子小分子有機物小分子有機物3 3 酶的結(jié)構(gòu)及酶的結(jié)構(gòu)及催化作用機制催化作用機制 結(jié)合部位結(jié)合部位 binding sitebinding site 酶分子中與底物結(jié)合的部位酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位?；騾^(qū)域一般稱為結(jié)合部位。3.1 3.1 酶分子的結(jié)構(gòu)特點酶分子的

15、結(jié)構(gòu)特點 酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位稱為酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位稱為催化部位催化部位。 結(jié)合部位決定酶的專一性，結(jié)合部位決定酶的專一性， 催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。催化部位催化部位 catalytic sitecatalytic site調(diào)控部位調(diào)控部位 regulatory siteregulatory site 必需基團必需基團: :酶分子中有些基團若經(jīng)化學修飾（氧化、還原、酶分子中有些基團若經(jīng)化學修飾（氧化、還原、?；?、烷化）使其改變，則酶的活性喪失，這些基團稱為?；⑼榛┦蛊涓淖?，則酶的活性喪失，這些基團稱為必需基團必需基團。

16、非必需基團：非必需基團：有的酶溫和水解掉幾個有的酶溫和水解掉幾個aaaa殘基，仍能表現(xiàn)活殘基，仍能表現(xiàn)活性，這些基團即非必需基團。性，這些基團即非必需基團。酶活性中心的必需基團酶活性中心的必需基團（a a）鎖鑰學說：）鎖鑰學說： 認為整個酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特認為整個酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對一把鎖一樣定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對一把鎖一樣（酶的多底物現(xiàn)象、酶對正反方向的催化、相對專一性）（酶的多底物現(xiàn)象、酶對正反方向的催化、相對專一性）3.2 3.2 酶作用專一性的機制酶作用專一性的機制 （b b）誘

17、導(dǎo)契合學說（）誘導(dǎo)契合學說（induced-fit hypothesis）seabce-s復(fù)合復(fù)合物物abces該學說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的該學說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補形狀誘導(dǎo)才形成了互補形狀. .l 降低反應(yīng)的活化能（降低反應(yīng)的活化能（activation energyactivation energy）活化能活化能: :在一定溫度下一摩爾底物全部進入活化態(tài)所需要的自在一定溫度下一摩爾底物全部進入活化態(tài)所需要的自由能，單位是由能，單位是kj/mol.kj/mol. （增加溫度、加入催化劑降低反應(yīng)活化能）（

18、增加溫度、加入催化劑降低反應(yīng)活化能） 酶促反應(yīng)：酶促反應(yīng)：e + s = es = ese + s = es = es* * ep ep e + p e + p 非非酶促反應(yīng)：酶促反應(yīng)：3.3 3.3 酶作用高效率的機制酶作用高效率的機制n催化劑的作用是降低反應(yīng)活化能催化劑的作用是降低反應(yīng)活化能, ,從而起到提高反應(yīng)速度的作用從而起到提高反應(yīng)速度的作用過渡態(tài)過渡態(tài)n 中間產(chǎn)物學說中間產(chǎn)物學說 e+s = e-s = e-s p + e p + e 許多實驗事實證明了許多實驗事實證明了e es s復(fù)合物的存在。復(fù)合物的存在。e es s復(fù)合物形成的速率復(fù)合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關(guān)。與酶和

19、底物的性質(zhì)有關(guān)。 （電子顯微鏡的觀察結(jié)果、（電子顯微鏡的觀察結(jié)果、x-x-射線晶體結(jié)構(gòu)分析、酶與底物反射線晶體結(jié)構(gòu)分析、酶與底物反應(yīng)前后光譜特性分析、酶的溶解度變化、酶與底物的共沉降，獲應(yīng)前后光譜特性分析、酶的溶解度變化、酶與底物的共沉降，獲得得eses復(fù)合物結(jié)晶）復(fù)合物結(jié)晶）四四 酸堿催化酸堿催化三三 共價催化共價催化一一 鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)二二 酶使底物分子中的敏感鍵發(fā)生變形酶使底物分子中的敏感鍵發(fā)生變形4 4 酶促反應(yīng)動力學酶促反應(yīng)動力學 酶促反應(yīng)動力學：酶促反應(yīng)動力學：研究酶促反應(yīng)速度及其影響因素。研究酶促反應(yīng)速度及其影響因素。 反應(yīng)速度：反應(yīng)速度：單位時間內(nèi)底物的減

20、少量或產(chǎn)物的增加量，單位時間內(nèi)底物的減少量或產(chǎn)物的增加量，常用初速度來衡量。常用初速度來衡量。4.1 概念概念初速度初速度 酶促反應(yīng)速度逐漸降低酶促反應(yīng)速度逐漸降低 酶促反應(yīng)的時間進展曲線酶促反應(yīng)的時間進展曲線19611961年，提出用年，提出用“國際單位國際單位”（iuiu）表示酶活力，）表示酶活力， 即：即：1 1個酶活力單位，是指在個酶活力單位，是指在特定條件特定條件下，下，1 1分鐘內(nèi)能催化減少分鐘內(nèi)能催化減少1 1微摩爾底物或微摩爾底物或轉(zhuǎn)化生成轉(zhuǎn)化生成1 1微摩爾產(chǎn)物的微摩爾產(chǎn)物的酶量酶量。(25(25 c,c,最適底物濃度和最適最適底物濃度和最適phph） 1iu=1iu= mo

21、l/minmol/min 1972 1972年，提出新的酶活力國際單位：最適條件下，每秒鐘能催化年，提出新的酶活力國際單位：最適條件下，每秒鐘能催化1mol1mol底物底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量，定為轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量，定為1kat=1mol/s 1kat=1mol/s 所以：所以：1kat=6x101kat=6x107 7 iuiu 1iu=16.671iu=16.67 1010kat kat 酶活性測定酶活性測定 底物濃度底物濃度ss 酶濃度酶濃度ee 反應(yīng)溫度反應(yīng)溫度 反應(yīng)反應(yīng)phph 抑制劑抑制劑 激活劑激活劑4.2 4.2 影響酶促反應(yīng)速度的因素影響酶促反應(yīng)速度的因素4.2.1 底物

22、濃度對酶促反應(yīng)速度的影響底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響 vvm0.30.2vm 20.10 1 2 3 4 5 6 7 8 sss與與v v關(guān)系：關(guān)系：當當ss很低時，很低時，ss 與與v v 成比例成比例- - 一級反應(yīng)一級反應(yīng)當當ss較高時，較高時，ss 與與v v 不成比例不成比例當當ss很高時，很高時，ss ，v v不變不變-零級反應(yīng)零級反應(yīng)svkmvm 2v =（vm/km） sv=vm=k2e 底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響 v=vmax skm + s（一）矩形雙曲線：（一）矩形雙曲線：( (二二) )米米-曼氏方程曼氏方程（michaelis-mente

23、n equation）v=vmax skm + s1 1、米、米- -曼氏方程解釋：曼氏方程解釋：當當sskmkm時，時，v=(vmax/km) s, v=(vmax/km) s, 即即v v 正比于正比于ss當當sskmkm時，時，v v vmax, vmax, 即即ss 而而v v不變不變（三）（三） km與與 vmax的意義的意義1、km值等于最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度；值等于最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度；2、 k2k3 時時km可用來表示酶對底物的親和力大小，可用來表示酶對底物的親和力大小， km與酶與酶對底物親和力大小成反比；對底物親和力大小成反比；3、 km值是酶的特征性常數(shù)之一

24、，值是酶的特征性常數(shù)之一， km值范圍在值范圍在10-6 10-2mol/l4、 vmax是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度呈正比；是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度呈正比；v=vmax skm + s4.2.2 酶濃度對反應(yīng)速度的影響酶濃度對反應(yīng)速度的影響 反應(yīng)速度與酶濃度成正比：當反應(yīng)速度與酶濃度成正比：當sse,e,式中式中kmkm可以可以忽略不計。忽略不計。k3eskm + s=k3ev=vso4.2.3 溫度對酶促反應(yīng)速度的影響溫度對酶促反應(yīng)速度的影響4.2.4 ph對酶促反應(yīng)速度的影響對酶促反應(yīng)速度的影響ab4.2.5 抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影

25、響(一一) 不可逆抑制（不可逆抑制（irreversible inhibition） 抑制劑與酶反應(yīng)中心的活性基團以共價形式結(jié)合，從而抑制酶抑制劑與酶反應(yīng)中心的活性基團以共價形式結(jié)合，從而抑制酶活性。用透析、超濾等物理方法，不能除去抑制劑使酶活性恢復(fù)?；钚?。用透析、超濾等物理方法，不能除去抑制劑使酶活性恢復(fù)。 乙酰膽堿酯酶是羥基酶，與有機磷農(nóng)藥共價結(jié)合后失活，使興奮乙酰膽堿酯酶是羥基酶，與有機磷農(nóng)藥共價結(jié)合后失活，使興奮性神經(jīng)遞質(zhì)乙酰膽堿不能及時清除降解，而是過量地積累引起中毒。性神經(jīng)遞質(zhì)乙酰膽堿不能及時清除降解，而是過量地積累引起中毒。pxroroo+e-ohpororooehxpororo

26、oe+nch3chnohe-ohnch3chno+pooror+有機磷化合物羥基酶磷酰化酶(失活)解磷定磷?；?失活)競爭性抑制的特點：競爭性抑制的特點： a. i與與s分子結(jié)構(gòu)相似；分子結(jié)構(gòu)相似； b. vmax 不變，表觀不變，表觀km增大；增大； c.抑制程度取決于抑制程度取決于i與與e的親和力的親和力 ，以及，以及i和和s的相對的相對濃度比例。濃度比例。在在可逆的競爭性抑制可逆的競爭性抑制中，抑制劑通常是酶的天然底物結(jié)構(gòu)上的類似物，中，抑制劑通常是酶的天然底物結(jié)構(gòu)上的類似物，兩者競爭酶的活性中心。兩者競爭酶的活性中心?；前奉愃幬锱c細菌二氫葉酸合成酶的底物之磺胺類藥物與細菌二氫葉酸合成

27、酶的底物之一對氨基苯甲酸的結(jié)構(gòu)相似，與其競爭酶的活性中心，從而達到抑菌一對氨基苯甲酸的結(jié)構(gòu)相似，與其競爭酶的活性中心，從而達到抑菌的作用。的作用。coohh2nso2nhrh2n對氨基苯甲酸磺胺類藥物對氨基苯甲酸二氫喋呤啶谷氨酸二氫葉酸合成酶二氫葉酸還原酶二氫葉酸四氫葉酸非競爭性抑制劑與酶的活性中心以外的必需基團結(jié)合，形成非競爭性抑制劑與酶的活性中心以外的必需基團結(jié)合，形成 ei 或或esi復(fù)合物，結(jié)果不能進一步形成產(chǎn)物復(fù)合物，結(jié)果不能進一步形成產(chǎn)物p，于是使酶反應(yīng)受到抑，于是使酶反應(yīng)受到抑制，這種作用不能通過增加底物濃度的方法來消除。制，這種作用不能通過增加底物濃度的方法來消除。無機離子：無

28、機離子： 如如mg+ 對磷酰基轉(zhuǎn)移酶，對磷?；D(zhuǎn)移酶，cu+對一些氧化酶，對一些氧化酶，cl-對淀粉對淀粉酶有激活作用。酶有激活作用。一些有機小分子一些有機小分子 如如vit c，谷胱甘肽，巰基乙醇等對巰基酶有激活作用。，谷胱甘肽，巰基乙醇等對巰基酶有激活作用。4.2.6 激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響終產(chǎn)物終產(chǎn)物 p 對途徑開對途徑開頭和分支點上的關(guān)頭和分支點上的關(guān)鍵酶活性的調(diào)節(jié)。鍵酶活性的調(diào)節(jié)。字母字母e 表示酶。表示酶。+ 表示激活，表示激活，- 表示抑制。表示抑制。5.1 反饋控制反饋控制( feed back)5. 酶活性的調(diào)節(jié)酶活性的調(diào)節(jié)變構(gòu)酶模型變構(gòu)酶模型米

29、氏雙曲線與米氏雙曲線與s s形變構(gòu)曲線形變構(gòu)曲線5.2 變構(gòu)調(diào)節(jié)變構(gòu)調(diào)節(jié)0.110.11 變構(gòu)酶有特征性的變構(gòu)酶有特征性的s形動力學曲線形動力學曲線。變構(gòu)劑或底物濃度，在一定的范圍。變構(gòu)劑或底物濃度，在一定的范圍里，一個比較小的變化就會導(dǎo)致反應(yīng)速度顯著的改變，因此更具可調(diào)節(jié)性。里，一個比較小的變化就會導(dǎo)致反應(yīng)速度顯著的改變，因此更具可調(diào)節(jié)性。 變構(gòu)酶通常是關(guān)鍵酶變構(gòu)酶通常是關(guān)鍵酶，催化代謝途徑中的非平衡反應(yīng)，或稱不可逆反，催化代謝途徑中的非平衡反應(yīng)，或稱不可逆反應(yīng)。這些酶一般處在途徑的開始階段或分支點上，通過反饋控制來調(diào)節(jié)。應(yīng)。這些酶一般處在途徑的開始階段或分支點上，通過反饋控制來調(diào)節(jié)。 調(diào)節(jié)

30、亞基與催化亞基分開，彼此獨立的，稱調(diào)節(jié)亞基與催化亞基分開，彼此獨立的，稱異促變構(gòu)異促變構(gòu)。變構(gòu)劑與底物。變構(gòu)劑與底物結(jié)合在同一個亞基上，稱結(jié)合在同一個亞基上，稱同促變構(gòu)同促變構(gòu)。又稱酶的共價修飾，又稱酶的共價修飾，有磷酸化有磷酸化/脫磷酸，脫磷酸，腺苷?；佘挣；?脫腺苷酰脫腺苷酰等形式。酶的活性等形式。酶的活性在兩種狀態(tài)之間變化。在兩種狀態(tài)之間變化。這個化學修飾過程也這個化學修飾過程也是由酶催化的。是由酶催化的。5.3 化學修飾化學修飾 (chemical modification )磷酸化酶兩種形式的相互轉(zhuǎn)變過程磷酸化酶兩種形式的相互轉(zhuǎn)變過程 指催化相同的化學反應(yīng)，但是指催化相同的化學反應(yīng)

31、，但是理化性質(zhì)不同的酶。理化性質(zhì)不同的酶。如，氨基酸組成、電泳行為、如，氨基酸組成、電泳行為、免疫原性、米氏常數(shù)等不同。免疫原性、米氏常數(shù)等不同。乳酸脫氫酶乳酸脫氫酶同工酶同工酶 ldh， 由由2種亞基（種亞基（m和和h） 組合成組合成5種種4聚體聚體 h4和和m4分別在心肌中和分別在心肌中和 在肌肉中活性最高。在肌肉中活性最高。5.4 同工酶（同工酶（isozyme）功能上相關(guān)的幾個酶功能上相關(guān)的幾個酶在空間上組織在一起，在空間上組織在一起，定向有序地催化一系定向有序地催化一系列反應(yīng)。列反應(yīng)。5.5 多酶復(fù)合體多酶復(fù)合體 (multienzyme complex) 無活性的酶原無活性的酶原（proenzyme），），在特定的條件下，在特定的條件下，通過部分肽段的通過部分肽段的有限水解，轉(zhuǎn)變有限水解，轉(zhuǎn)變成