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1、03 生物化學(xué)習(xí)題與解析()酶一、選擇題(一) A 型題? 酶的活性中心是指A 結(jié)合抑制劑使酶活性降低或喪失的部位B 結(jié)合底物并催化其轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物的部位C 結(jié)合別構(gòu)劑并調(diào)節(jié)酶活性的部位D 結(jié)合激活劑使酶活性增高的部位E 酶的活性中心由催化基團(tuán)和輔酶組成? 酶促反應(yīng)中,決定反應(yīng)特異性的是A 酶蛋白 B 輔酶 C 別構(gòu)劑 D 金屬離子E 輔基 ?關(guān)于酶的敘述正確的是A 酶是生物催化劑, 它的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)和核酸B 體內(nèi)的生物催化劑都是蛋白質(zhì)C 酶是活細(xì)胞合成的具有催化作用的蛋白質(zhì)D 酶改變反應(yīng)的平衡點(diǎn),所以能加速反應(yīng)的進(jìn)程E 酶的底物都是有機(jī)化合物 ? 酶蛋白變性后活性喪失原因是A 酶蛋白被完全降

2、解為氨基酸 B 酶蛋白的一級(jí)結(jié)構(gòu)受到破壞C 酶蛋白的空間結(jié)構(gòu)受到破壞 D 酶蛋白不再溶于水E 失去了激活劑? 含有維生素B 1 的輔酶是A NAD + B FAD C TPP D CoA E FMN ? 解釋酶的專(zhuān)一性較合理的學(xué)說(shuō)是A 鎖 - 鑰學(xué)說(shuō) B 化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)C 誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)D 化學(xué)偶聯(lián)學(xué)說(shuō)E 中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)? 酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的特點(diǎn)是A 當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾訒r(shí),抑制劑作用不減B 抑制劑和酶活性中心的結(jié)合部位相結(jié)合C 抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物不相似D 當(dāng)抑制劑的濃度增加時(shí),酶變性失活E 抑制劑與酶的結(jié)合是不可逆的8 磺胺類(lèi)藥物能抑菌,是因?yàn)榧?xì)菌利用對(duì)氨基苯甲酸合成二氫葉酸時(shí),磺胺是二氫葉酸合成酶的A

3、 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑B 不可逆抑制劑C 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑D 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑E 別構(gòu)抑制劑9 關(guān)于酶的共價(jià)修飾,正確的是A 活性中心的催化基團(tuán)經(jīng)修飾后,改變酶的催化活性B 通過(guò)打斷某些肽鍵,使酶的活性中心形成而改變酶的活性C 只涉及酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變而不涉及高級(jí)結(jié)構(gòu)的改變D 有級(jí)聯(lián)放大效應(yīng)E 只包括磷酸化修飾和甲基化修飾10 關(guān)于關(guān)鍵酶的敘述,正確的是A 一個(gè)反應(yīng)體系中的所有酶B 只受別構(gòu)調(diào)節(jié)而不受共價(jià)修飾 C 一個(gè)代謝途徑只有一個(gè)關(guān)鍵酶D 并不催化處于代謝途徑起始或終末的反應(yīng)E 一般催化代謝途徑中速度較慢、不可逆的反應(yīng)11 關(guān)于有機(jī)磷化合物對(duì)酶的抑制,敘述正確的是A 因能用解磷定解毒,故屬于可逆性抑制

4、B 能強(qiáng)烈抑制膽堿酯酶活性C 該抑制能被過(guò)量的GSH 解除 D 有機(jī)磷化合物與酶活性中心的巰基結(jié)合E 該抑制能被適量的二巰基丙醇解除12. 關(guān)于非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的敘述,正確的是A 由于抑制劑結(jié)合酶活性中心以外的部位,酶與底物結(jié)合后,還能與抑制劑結(jié)合B 酶的 K m 與抑制劑濃度成反比C 與酶活性中心上的必需基團(tuán)結(jié)合,影響酶與底物的結(jié)合D 在有非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在的情況下,如加入足量的酶,能達(dá)到正常的V max E 也稱(chēng)為別構(gòu)抑制劑13. 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是A K m 降低, Vmax 降低B 抑制劑可與酶和酶- 底物復(fù)合物同時(shí)結(jié)合C K m 不變, V max 降低D 抑制劑只與酶或酶

5、- 底物復(fù)合物結(jié)合E K m 降低, Vmax 增高14. 酶和一般催化劑相比,其特點(diǎn)之一是A 溫度能影響催化效率B 高溫時(shí)會(huì)出現(xiàn)變性C 降低反應(yīng)的活化能D 提高速度常數(shù)E 不改變平衡常數(shù) 15. 關(guān)于 K m 的敘述, 正確的是A 指酶 - 底物復(fù)合物的解離常數(shù)B 酶的 K m 越大, 底物與酶的親和力越大C 是酶的特征性常數(shù), 與酶的濃度無(wú)關(guān)D 與底物的種類(lèi)無(wú)關(guān)E 與環(huán)境的pH無(wú)關(guān)16. 關(guān)于酶的最適pH ,敘述錯(cuò)誤的是A 與底物的種類(lèi)有關(guān)B 與底物的濃度有關(guān)C 與緩沖液的種類(lèi)有關(guān)D 與緩沖液的濃度無(wú)關(guān)E 與酶的純度有關(guān)17. 關(guān)于酶和底物的結(jié)合,敘述錯(cuò)誤的是A 一般為非共價(jià)結(jié)合B 若底物

6、為蛋白質(zhì)等大分子,結(jié)合范圍涉及整個(gè)酶分子C 若底物為小分子化合物,結(jié)合范圍只是酶的活性中心D 酶構(gòu)象的破壞,則嚴(yán)重影響酶- 底物復(fù)合物的形成E 結(jié)合基團(tuán)可能也具有催化功能,催化基團(tuán)也有結(jié)合作用18. 關(guān)于酶的最適溫度,敘述錯(cuò)誤的是A 與底物的種類(lèi)和濃度有關(guān)B 與介質(zhì)的種類(lèi)和pH 有關(guān)C 與環(huán)境的離子強(qiáng)度無(wú)關(guān)D 與酶的種類(lèi)和濃度有關(guān)E 以酶活力對(duì)溫度作圖圖形呈倒U 形 19. 關(guān)于酶的磷酸化修飾,敘述錯(cuò)誤的是A 酶經(jīng)磷酸化修飾后,酶的活性增加B 磷酸化和去磷酸化反應(yīng)是由各種蛋白激酶催化的C 被磷酸化的部位是酶活性中心的絲氨酸、蘇氨酸及酪氨酸殘基的羥基D 磷酸化時(shí)需消耗ATP E 別構(gòu)酶不能進(jìn)行磷

7、酸化修飾 20. 酶原激活的主要途徑是A 化學(xué)修飾B 亞基的聚合和解離C 別構(gòu)激活D 翻譯后加工E 水解一個(gè)或幾個(gè)特定的肽段21. 化學(xué)毒氣(路易士氣)與酶活性中心結(jié)合的基團(tuán)是A .絲氨酸的羥基 B .組氨酸的咪噪基 C .賴(lài)氨酸的 .氨基 D 半胱氨酸的巰基E 谷氨酸的氨基22. 濃 度 為 10 -6 mol/L 的碳酸 酐 酶在 一秒 鐘內(nèi) 催 化生成 0.6mol/L 的 H 2 CO 3 ,則碳酸酐酶的轉(zhuǎn)換數(shù)為A . 6 X10 -4 B . 6 X10 -3 C . 0.6 D . 6 X10 -5 E . 1.7 X10 -623. 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究的是A 酶分子的空間構(gòu)象及其

8、與輔助因子的相互關(guān)系B 酶的電泳行為C 酶促反應(yīng)速度及其影響因素D 酶與底物的空間構(gòu)象及其相互關(guān)系E 酶活性中心各基團(tuán)的相互關(guān)系24. 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響是A . K m t V max 不變 B . K mJ, V max J C . K m 不變,V max J D . K mJ, V max T E . K mJ, V max 不變25. 有關(guān)乳酸脫氫酶同工酶的敘述,正確的是A 乳酸脫氫酶含有M 亞基和 H 亞基兩種,故有兩種同工酶B M 亞基和 H 亞基都來(lái)自同一染色體的某一基因位點(diǎn)C 它們?cè)谌梭w各組織器官的分布無(wú)顯著差別D 它們的電泳行為相同E 它們對(duì)同一底物有不同的

9、K m 值26. 關(guān)于同工酶敘述正確的是A 催化相同的化學(xué)反應(yīng)B 分子結(jié)構(gòu)相同C 理化性質(zhì)相同 D 電泳行為相同E 翻譯后化學(xué)修飾不同所造成的結(jié)果也不同27. L- 谷氨酸脫氫酶屬于A 氧化還原酶類(lèi)B 水解酶類(lèi)C 裂合酶類(lèi)D 轉(zhuǎn)移酶類(lèi) E 合成酶類(lèi)28. 能使酶發(fā)生不可逆破壞的因素是A 強(qiáng)堿 B 低溫 C 透析 D 鹽析 E 競(jìng)爭(zhēng)性抑制29.關(guān)于酶與臨床醫(yī)學(xué)關(guān)系的敘述,錯(cuò)誤的是:A 體液酶活性改變可用于疾病診斷B 乙醇可誘導(dǎo)堿性磷酸酶生成增加C 酶可用于治療疾病D 酪氨酸酶缺乏可引起白化病E 細(xì)胞損傷時(shí),細(xì)胞酶釋入血中的量增加30. 心肌梗塞時(shí),乳酸脫氫酶的同工酶譜增加最顯著的是:A LDH

10、5 B LDH 4 C LDH 3 D LDH 2 E LDH 131.測(cè)定血清酶活性常用的方法是A 在最適條件下完成酶促反應(yīng)所需要的時(shí)間B 以 280nm的紫外吸收測(cè)酶蛋白的含量C 分離提純酶蛋白,稱(chēng)取重量計(jì)算酶含量D 在規(guī)定條件下,測(cè)其單位時(shí)間內(nèi)酶促底物減少量或產(chǎn)物生產(chǎn)量 E 以上方法都常用(二) B 型題A 拋物線 B 矩形雙曲線C 直線 D 平行線 E S 形曲線1. 競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用與反應(yīng)速度的關(guān)系曲線是2. 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用與反應(yīng)速度的關(guān)系曲線一般是? 底物濃度與反應(yīng)速度的關(guān)系曲線是? 變構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)曲線是A 競(jìng)爭(zhēng)性抑制B 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制C 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制D 不可逆性抑制E 反饋抑制5.

11、 砷化物對(duì)巰基酶的抑制是6. 甲氨蝶呤對(duì)四氫葉酸合成的抑制是7. 丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制是A 寡聚酶 B 限制性?xún)?nèi)切酶C 多酶體系D 酶原 E 單體酶 8. 由一條多肽鏈組成? 無(wú)催化活性? 基因工程中的工具酶11. 可催化一系列連續(xù)的酶促反應(yīng)A 轉(zhuǎn)移酶B 水解酶C 異構(gòu)酶D 裂解酶E 氧化還原酶12. 醛縮酶屬于? 消化酶屬于? 磷酸化酶屬于? 過(guò)氧化氫酶屬于A 有機(jī)磷農(nóng)藥B 磺胺類(lèi)藥物C 二巰基丙醇D 解磷定 E 琥珀酸16. 二氫葉酸合成酶的抑制劑? 膽堿酯酶的抑制劑? 有機(jī)磷農(nóng)藥中毒的解毒? 重金屬鹽中毒的解毒A 米氏常數(shù)B 酶的活性單位C 酶的轉(zhuǎn)換數(shù)D 酶的最大反應(yīng)速度E 酶的速

12、度? 單位時(shí)間內(nèi)生成一定量的產(chǎn)物所需的酶量? 可以反映酶對(duì)底物的親和力? 每秒鐘 1mol 酶催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的摩爾數(shù)A 多數(shù)酶發(fā)生不可逆變性B 酶促反應(yīng)速度最大C 多數(shù)酶開(kāi)始變性D 溫度增高,酶促反應(yīng)速度不變E 活性降低,但未變性 ?環(huán)境溫度60 C ?環(huán)境溫度)80 C ? 酶在 0 時(shí)? 環(huán)境溫度與最適溫度相當(dāng)A 酶濃度B 抑制劑C 激活劑D pH 值 E 底物濃度 ? 能使酶活性增加? 影響酶與底物的解離? 可與酶的必需基團(tuán)結(jié)合,影響酶的活性? 酶被底物飽和時(shí),反應(yīng)速度與之成正比A 氨基轉(zhuǎn)移B 羧化反應(yīng)C 丙酮酸脫羧 D 琥珀酸脫氫E 丙酮酸激酶? 磷酸吡哆醛與磷酸吡哆胺作輔酶 ?

13、FAD 作輔酶 ? 生物素作輔酶A .斜率T,縱軸截距,橫軸截距不變B .斜率T,縱軸截距不變,橫軸截距T C .斜率T,縱軸截距T,橫軸截距不變 D .斜 率不變,橫軸截距T,縱軸截距;E .斜率不變,橫軸截距,縱軸 截距T 34.競(jìng)爭(zhēng)性抑制的林-貝作圖特點(diǎn)是?非競(jìng)爭(zhēng)性抑制的林- 貝作圖特點(diǎn)是? 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制的林- 貝作圖特點(diǎn)是(三) X型題1. 對(duì)酶的敘述正確的是A 輔酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)B 能降低反應(yīng)活化能C 活細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑D 催化熱力學(xué)上不能進(jìn)行的反應(yīng) E 酶的催化效率沒(méi)有一般催化劑高2. 大多數(shù)酶具有的特征A 單體酶B 為球狀蛋白質(zhì),分子量都較大C 以酶原的形式分泌D 表現(xiàn)出酶活

14、性對(duì)pH 值特有的依賴(lài)關(guān)系 E 最適溫度可隨反應(yīng)時(shí)間的縮短而升高3. LDH 1 和 LDH5 的敘述正確的是A 二者在心肌和肝臟分布量不同B 催化相同的反應(yīng),但生理意義不同C 分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)不同D 用電泳的方法可將其分離E 骨骼肌和紅細(xì)胞中含量最高4 金屬離子在酶促反應(yīng)中的作用是A 參與酶與底物結(jié)合B 可作催化基團(tuán)C 在氧化還原反應(yīng)中傳遞電子D 轉(zhuǎn)移某些化學(xué)基團(tuán)E 穩(wěn)定酶分子構(gòu)象5 酶的輔助因子包括A 金屬離子B 小分子有機(jī)化合物C H 2 O D CO 2E NH 36 酶的化學(xué)修飾包括A 甲基與去甲基化B 磷酸化與去磷酸化C 乙酰化與去乙?;疍 .腺甘化與脫腺昔化 E . 6H與 6

15、 6 -的互變7 關(guān)于 pH 值對(duì)酶促反應(yīng)的影響,正確的是A 影響酶分子中許多基團(tuán)的解離狀態(tài)8 影響底物分子的解離狀態(tài)C 影響輔酶的解離狀態(tài)D 最適 pH 值是酶的特征性常數(shù)E 影響酶- 底物復(fù)合物的解離狀態(tài)8 影響酶促反應(yīng)速度的因素有A 抑制劑B 激活劑C 酶濃度D 底物濃度E pH9 競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的特點(diǎn)是A 抑制劑與酶的活性中心結(jié)合B 抑制劑與底物結(jié)構(gòu)相似C 增加底物濃度可解除抑制D 抑制程度與S 和 I 有關(guān)E 增加酶濃度可解除抑制10 磺胺類(lèi)藥抑制細(xì)菌生長(zhǎng)是因?yàn)锳 屬于非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用B 抑制細(xì)菌二氫葉酸合成酶C 造成四氫葉酸缺乏而影響核酸的合成D 抑制細(xì)菌二氫葉酸還原酶 E 屬于反

16、競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用11 關(guān)于酶催化作用的機(jī)制正確的是A 鄰近效應(yīng)與定向作用B 酸堿雙重催化作用C 表面效應(yīng) D 共價(jià)催化作用E 酶與底物如鎖子和鑰匙的關(guān)系,進(jìn)行鎖 - 匙的結(jié)合12 關(guān)于同工酶的敘述,正確的是A 由相同的基因控制而產(chǎn)生B 催化相同的化學(xué)反應(yīng)C 具有相同的理化性質(zhì)和免疫學(xué)性質(zhì)D 對(duì)底物的K m 值不同 E 由多亞基組成13 關(guān)于溫度對(duì)酶促反應(yīng)的影響,正確的是A 溫度越高反應(yīng)速度越快B 最適溫度是酶的特征性常數(shù)C 低溫一般不使酶破壞,溫度回升后,酶又可以恢復(fù)活性D 溫度升高至60 以上時(shí),大多數(shù)酶開(kāi)始變性E 酶的最適溫度與反應(yīng)進(jìn)行的時(shí)間有關(guān)14 關(guān)于酶含量調(diào)節(jié)敘述正確的是A 底物常阻遏

17、酶的合成B 終產(chǎn)物常誘導(dǎo)酶的合成C 屬于遲緩調(diào)節(jié)D 細(xì)胞內(nèi)酶的含量一般與酶活性呈正相關(guān)E 屬于快速調(diào)節(jié)二、是非題? 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑抑制程度與作用時(shí)間無(wú)關(guān)。? 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用可用增加S 的方法減輕抑制程度。? 輔酶和輔基的區(qū)別是生物學(xué)性質(zhì)不同。? 關(guān)于誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō),底物和酶的結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、變形,構(gòu)象匹配。 ? 輔酶決定酶的特異性。? 心肌細(xì)胞中含量最多的乳酸脫氫酶是LDH 3 。?競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響是K m t V max ; ?酶原激活是酶原向酶的轉(zhuǎn)化過(guò)程。? 酶促反應(yīng)達(dá)到最大速度后,增加底物濃度不能加快反應(yīng)速度的原因是全部酶與底物合成酶- 底物復(fù)合體。? 磺胺類(lèi)藥物對(duì)細(xì)菌二氫葉

18、酸合成酶的抑制作用屬于競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。? 酶促反應(yīng)的作用是加快反應(yīng)平衡達(dá)到的速率。? 酶的輔酶是酶催化活性所必需的小分子化合物。? 酶都是活細(xì)胞生成的蛋白質(zhì)。? 變構(gòu)酶的催化部位與調(diào)節(jié)部位一定都處于同一亞基上。三、填空題? 迄今為止,人們已發(fā)現(xiàn)兩類(lèi)生物催化劑,一類(lèi)是,另一類(lèi)是和。? 酶原的激活是的轉(zhuǎn)化過(guò)程,實(shí)際上是的過(guò)程。? 有競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在時(shí),酶促反應(yīng)的最大速度(V max ) , K m值 ;非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑存在時(shí),酶促反應(yīng)的最大速度 , K m 值 。? 酶的特異性取決于 , 而酶促反應(yīng)種類(lèi)與性質(zhì)取決于 。? 酶的催化作用不同于一般催化劑,其主要特點(diǎn)是 、 和 。? 影 響 酶 促 反

19、應(yīng) 速 度 的 因 素 有 、 、 、 、 和 。? 酶的特異性,一般可分為 特異性、 特異性和 特異性。? 磺胺類(lèi)藥物的結(jié)構(gòu)和 結(jié)構(gòu)相似,它可以競(jìng)爭(zhēng)性抑制細(xì)菌體內(nèi)的 。? 酶活性中心包括 和 兩個(gè)功能部位。10. 酶 的 必 需 基 團(tuán) , 常 見(jiàn) 的 有 、 、 等。 ? 酶 是具有催化能力的 。? 輔助因子可分為兩類(lèi),分別是 和 。?全酶由 和 組成。? 與酶蛋白 結(jié)合的輔酶稱(chēng)為 。? 酶 對(duì) 稱(chēng) 為 酶 的 專(zhuān) 一 性 , 一 般 可 分 為 、 和 三種。? 酶 的 活 性 是 指 , 一 般 用來(lái)衡量。? K m 值是酶的 常數(shù),在 一定的情況下,K m 值愈大,表示酶與底物的親和

20、力 。? 酶所催化的反應(yīng)叫 ,參加反應(yīng)的物質(zhì)叫 。? 酶的可逆性抑制主要分為 、 和 三類(lèi)。? 不可逆性抑制劑常與酶的上的必需基團(tuán)以鍵相結(jié)合。? 在酶濃度不變的情況下,底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度作圖呈,雙倒數(shù)作圖呈。? 最適溫度酶的特征性常數(shù),隨著反應(yīng)時(shí)間延長(zhǎng),最適溫度可能。四、名詞解釋? holoenzyme? essential group ? active center? absolute specificity ? relative specificity ? K m? inhibitor? competitive inhibition ? zymogen? allosteric regu

21、lation ? covalent modification ? isoenzyme 五、問(wèn)答題1. 試說(shuō)明最大反應(yīng)速度(V max )的意義及應(yīng)用。2. 以乳酸脫氫酶為例,說(shuō)明同工酶的生理意義和病理意義。3.簡(jiǎn)述酶作為生物催化劑與一般催化劑的共性及其特性。4. 試述酶的多元催化作用。5. 酶活性中心的必需基團(tuán)分為哪兩類(lèi)?在酶促反應(yīng)中其作用是什么? 6. 酶的特異性有哪幾種類(lèi)型?7. 以磺胺藥為例說(shuō)明競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用在臨床上的應(yīng)用。8. 試 述溫度對(duì)酶促反應(yīng)影響的雙重性。9 . 簡(jiǎn)述酶的分子組成、作用特點(diǎn)、作用機(jī)制、結(jié)構(gòu)與功能的關(guān) 系及影響酶促反應(yīng)速度的因素及其作用機(jī)制。10 比較酶的不可逆抑制

22、與可逆抑制的作用特點(diǎn)。11. 比較三種可逆性抑制的作用特點(diǎn)。參考答案一、選擇題(一) A 型題1 B 2A 3 C 4 C 5 C 6 C 7 B 8A 9D10 E 11 B 12 A 13 B 14 B 15 C 16 D 17B18 C 19 D 20 E 21 D 22 D 23 C 24 B 25E26 A 27 A 28 A 29 B 30 E 31 D (二) B 型 題1 C 2 D 3 B 4 E 5 D 6 A 7 A 8 E 9 D 10 B 11 C 12D 13C 14A 15 E 16B 17A18 D 19 C 20B 21A 22C 23 C 24A 25E26

23、 B 27 C 28D 29B 30A 31 A 32D 33B34 B 35 C 36 D (三) X 型題 1 BC 2 BDE 3 ABCD 4 ABCE 5 AB 6 ABCDE 7 ABCE 8 ABCDE 9 ABCD 10 BC 11 ABCD 12 BDE 13 CDE 14 CD 二、是非題2 A 2 B 3 B 4 A 5 B 6 B 7 B 8 A 9 B10 A 11 A 12 A 13 B 14 B 三、填空題? 酶 核酶 脫氧核酶? 酶原向酶酶的活性中心形成或暴露的過(guò)程。? 不變 增加下降 不變 ? 酶蛋白 輔助因子? 高度的特異性高度的催化效率可調(diào)節(jié)性? 底物濃度

24、酶濃度 溫度 pH 激活劑 抑制劑 ? 絕對(duì) 相對(duì) 立體異構(gòu)? 對(duì)氨基苯甲酸二氫葉酸合成酶? 結(jié)合 催化? 絲氨酸殘基上的羥基半胱氨酸殘基上的巰基;組氨酸殘基上的咪唑基酸性氨基酸殘基上的羧基? 蛋白質(zhì)? 金屬離子小分子有機(jī)化合物? 輔酶 輔基 ? 共價(jià) 輔基? 底物的選擇性絕對(duì)專(zhuān)一性相對(duì)專(zhuān)一性立體異構(gòu)專(zhuān)一性?酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力酶促反應(yīng)速度的大小? 特征性物理愈小 ? 酶促反應(yīng)底物? 競(jìng)爭(zhēng)性抑制非競(jìng)爭(zhēng)性抑制反競(jìng)爭(zhēng)性抑制? 活性中心共價(jià) ? 矩形雙曲線直線 ? 不是 降低。 四、 名詞解釋1. 全酶,指酶蛋白與輔助因子結(jié)合形成的復(fù)合物。2. 必需基團(tuán),指與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。3. 活性中心

25、,指酶的必需基團(tuán)在一級(jí)結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn),但空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近,組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域,能與底物特異的結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)域。4. 絕對(duì)特異性,指有的酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物,進(jìn)行一種專(zhuān)一的反應(yīng),生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。5. relative specificity相對(duì)特異性,指有一些酶的特異性相對(duì)較差, 這種酶作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵,這種不太嚴(yán)格的選擇性稱(chēng)為相對(duì)特異性。6. K m 米氏常數(shù),指酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度。7. inhibitor 抑制劑,指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。8. competitive inhibition 競(jìng)爭(zhēng)性

26、抑制作用,指抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似,可與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心,從而阻礙酶與底物結(jié)合成中間產(chǎn)物的一種抑制作用。9. zymogen 酶原,指酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌,或在其發(fā)揮催化功能前只是酶的無(wú)活性前體,必須在一定的條件下,這些酶的前體水解開(kāi)一個(gè)或幾個(gè)特定的肽鍵,致使構(gòu)象發(fā)生改變,表現(xiàn)出酶的活性的這種無(wú)活性酶的前體。10. allosteric regulation 變構(gòu)調(diào)節(jié),指代謝物與關(guān)鍵酶分子活性中心以外的某個(gè)部位以非共價(jià)鍵可逆的結(jié)合,使酶發(fā)生變構(gòu)而改變其催化活性,對(duì)酶催化活性的這種調(diào)節(jié)方式稱(chēng)變構(gòu)調(diào)節(jié)。11. covalent modification 共價(jià)修飾,指酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)在

27、其它酶的催化下可與某些化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合,從而改變酶的活性的過(guò)程。12. isoenzyme 同工酶,指催化的化學(xué)反應(yīng)相同,酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。五、問(wèn)答題1. 試說(shuō)明最大反應(yīng)速度(V max )的意義及應(yīng)用。答:最大反應(yīng)速度 ( V max ) 是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度,它除受 pH和溫度影響外,還受抑制劑,特別是非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的影響。如果酶的濃度已知,則可利用V max 計(jì)算酶的轉(zhuǎn)換數(shù),即單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。2. 以乳酸脫氫酶為例,說(shuō)明同工酶的生理意義和病理意義。答: 不同組織中LDH 的同工酶譜不同,

28、使不同組織具有不同的代謝特征。如心肌中LDH 1 和 LDH 2 含量最多,而骨骼肌和肝臟中以 LDH 4 和 LDH 5 為主。 LDH 1 和 LDH 2 對(duì)乳酸親和力大,所以有利于心肌利用乳酸氧化獲得能量;LDH 4 和 LDH 5 對(duì)丙酮酸親和力大,有利于使丙酮酸還原為乳酸,這與肌肉在供氧不足時(shí)能由酵解作用取得能量的生理過(guò)程相適應(yīng)。由于同工酶在組織器官中的分布有差異,因此,血清同工酶譜分析有助于器官疾病的診斷。如心肌病變時(shí)LDH 1 和 LDH 2 活性升高;肝臟病變時(shí)LDH 4 和 LDH5 活性升高。3. 簡(jiǎn)述酶作為生物催化劑與一般催化劑的共性及其特性。答:酶與一般催化劑的共性:催

29、化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng);可以加快化學(xué)反應(yīng)的速度,而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn),即不改變反應(yīng)的平衡常數(shù);在反應(yīng)前后,酶本身沒(méi)有結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和數(shù)量上的改變,且微量的酶便可發(fā)揮巨大的催化作用。特性:酶作為生物催化劑有三個(gè)特點(diǎn):催化效率更高,具有高度的特異性,酶催化活性和酶含量的可調(diào)節(jié)性。(1 ) 酶的催化效率極高,可比一般催化劑高10 7 10 13 倍;2 )酶作用的專(zhuān)一性。即酶對(duì)底物具有嚴(yán)格的選擇性;(3 )酶的高度不穩(wěn)定性。由于酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì),它對(duì)周?chē)h(huán)境極為敏感,它極易受外界條件的影響而改變其構(gòu)象和性質(zhì),因而也必然影響到它的催化活性。4. 試述酶的多元催化作用。答:酶的多元催化作用表現(xiàn)在三個(gè)方面

30、:(1 ) 酸 - 堿催化作用:酶是兩性解離的蛋白質(zhì),酶活性中心有些基團(tuán)則可以成為質(zhì)子的供體(酸),有些基團(tuán)則可以成為質(zhì)子的接受體(堿)。這些基團(tuán)參與質(zhì)子的轉(zhuǎn)移,可使反應(yīng)速度提高10 2 10 5 倍。(2 )共價(jià)催化作用:很多酶的催化基團(tuán)在催化過(guò)程中通過(guò)和底物形成瞬間共價(jià)鍵而將底物激活,并很容易進(jìn)一步被水解形成產(chǎn)物和游離的酶。(3 )親核催化作用,酶活性中心有的基團(tuán)屬于親核基團(tuán),可以提供電子給帶有部分正電荷的過(guò)渡態(tài)中間物,從而加速產(chǎn)物的生成。 許多酶促反應(yīng)常常有多種催化機(jī)制同時(shí)介入,共同完成催化反應(yīng),這是酶促反應(yīng)高效率的重要原因。5. 酶活性中心的必需基團(tuán)分為哪兩類(lèi)?在酶促反應(yīng)中其作用是什么

31、?答:酶的活性中心內(nèi)的必需基團(tuán),一類(lèi)是結(jié)合基團(tuán),其作用是與底物相結(jié)合,使底物與酶的一定構(gòu)象形成復(fù)合物。另一類(lèi)是催化基團(tuán),其作用是影響底物中某些化學(xué)鍵的穩(wěn)定性,催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)并將其轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物。6. 酶的特異性有哪幾種類(lèi)型?答:酶的特異 性可分為三種類(lèi)型:(1 )酶的絕對(duì)特異性,即一種酶僅作用于一種底物催化一種化學(xué)反應(yīng),對(duì)其他任何底物都無(wú)催化作用;(2 )酶的相對(duì)特異性,即一種酶可作用于一類(lèi)化合物或一種化學(xué)鍵;(3 )立體異構(gòu)特異性,即一種酶僅作用于立體異構(gòu)中的一種,而對(duì)另一種則無(wú)作用。7. 以磺胺類(lèi)藥為例說(shuō)明競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用在臨床上的應(yīng)用。答: 細(xì)菌在生長(zhǎng)繁殖過(guò)程中,必須從宿主體內(nèi)攝取對(duì)氨基

32、苯甲酸,在其他因素的參與下由二氫葉酸合成酶的催化生成二氫葉酸,后者在二氫葉酸還原酶的催化下生成四氫葉酸參與核酸的合成,細(xì)菌才可以生長(zhǎng)繁殖,磺胺藥的基本結(jié)構(gòu)與對(duì)氨基苯甲酸相似,能競(jìng)爭(zhēng)性地與二氫葉酸合成酶結(jié)合,從而抑制了細(xì)菌的二氫葉酸合成,抑制了細(xì)菌的生長(zhǎng)繁殖。由于這是一種競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用,故在治療中需維持磺胺藥在體液中的高濃度才能有好的療效。因而首次用量需加倍,同時(shí)要日服藥 4 次,以維持血中藥物的高濃度。8. 試述溫度對(duì)酶促反應(yīng)影響的雙重性。答:一般化學(xué)反應(yīng)速度隨溫度升高,反應(yīng)速度加快,酶促反應(yīng)在一定溫度范圍內(nèi)遵循這個(gè)規(guī)律,但酶是一種蛋白質(zhì),溫度的升高可影響其空間構(gòu)象的穩(wěn)定性,促使酶蛋白變性,因

33、此反應(yīng)溫度在一定范圍內(nèi)既可加速反應(yīng)的進(jìn)行,反應(yīng)溫度過(guò)高促使酶失去催化能力。因此,溫度對(duì)酶促反應(yīng)的影響具有雙重性。9. 簡(jiǎn)述酶的分子組成、作用特點(diǎn)、作用機(jī)制、結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系及影響酶促反應(yīng)速度的因素及其作用機(jī)制。答:第一:酶根據(jù)分子組成不同可以分為單純酶和結(jié)合酶,結(jié)合酶包括酶蛋白和輔助因子,其中輔助因子多為金屬離子和小分子有機(jī) 物。第二:酶的作用特點(diǎn)包括:酶的高效性;酶的特異性;酶的可調(diào)節(jié)性; 酶的特異性包括:絕對(duì)特異性,相對(duì)特異性,立體異構(gòu)特異性 酶的可調(diào)節(jié)性包括:酶活性的調(diào)節(jié)和酶含量的調(diào)節(jié)第三, 酶的作用機(jī)制:酶活性中心與底物結(jié)合后促進(jìn)底物形成過(guò)渡態(tài)而提高反應(yīng)速率。酶與底物誘導(dǎo)契合形成酶-底

34、物復(fù)合物,通過(guò)鄰近效應(yīng),定向排列, 表面效應(yīng)使底物容易轉(zhuǎn)變成過(guò)渡態(tài),酶通過(guò)多元催化發(fā)揮高效催化作用。第四,結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系: 單純酶:催化活性依靠酶蛋白的三維空間結(jié)構(gòu)的完整。三維空間與活性中心結(jié)構(gòu)相關(guān),與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)稱(chēng)酶的必需基團(tuán)。 這些必需基團(tuán)在一級(jí)結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn),但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近,組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域,能和底物特異的結(jié)合,并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物,這一區(qū)域稱(chēng)為酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的關(guān)鍵部位,酶三級(jí)結(jié)構(gòu)的完整是活性中心結(jié)構(gòu)維持的必備條件。 有些酶必需具備蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)才能保持催化活性,如同工酶。 結(jié)合酶:除酶蛋白結(jié)構(gòu)完整外,酶蛋白必須與輔助因子結(jié)合形成全酶發(fā)揮催化功能。第五,影響酶促反應(yīng)速度的因素以及作用機(jī)制: 底物的濃度:S 低時(shí), 酶的活性中心未被充分占據(jù),隨 S當(dāng)酶的活性中心被底物飽和后,繼續(xù)加大底物濃度,反應(yīng)速

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