生物化學(xué)教程(上)復(fù)習(xí)題(王鏡巖朱圣庚徐長發(fā)版高等教育出版社)

1、二十種基本氨基酸簡寫符號丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gin 谷氨酸Glu 組氨酸His 異亮氨酸Ile 甘氨酸Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸Leu 賴氨酸Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe脯氨酸Pro 絲氨酸Ser蘇氨酸Thr色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 纈氨酸Val1等電點：在某一特定 pH值溶液時，氨基酸主要以兩性離子形式存在，凈電荷為零，在電場中不向電場的正極或負極移動，這時的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點。2雜多糖：水解時產(chǎn)生一種以上的單糖或和單糖衍生物，例如果膠物質(zhì)、半纖維素、肽聚糖和糖胺聚糖等3復(fù)合糖：糖類的還原端和蛋白質(zhì)或脂質(zhì)結(jié)合的產(chǎn)物。4蛋

2、白多糖：又稱黏多糖，為基質(zhì)的主要成分，是多糖分子與蛋白質(zhì)結(jié)合而成的復(fù)合。5糖蛋白：糖蛋白是一類復(fù)合糖或一類綴合蛋白質(zhì)，糖鏈作為綴合蛋白質(zhì)的輔基，一般少于是15個單糖單位，也稱寡糖鏈或聚糖鏈。6糖胺聚糖：曾稱粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一類由重復(fù)的二糖單位構(gòu)成的雜多糖，其通式為：【己糖醛酸-己糖胺】n, n隨種類而異，一般在20到60之間。7. 復(fù)合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所謂非脂分子成分（磷酸、糖和含氮堿等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合稱為鞘脂。8. 必需脂肪酸：體內(nèi)不能合成或合成速度不能滿足機體需要，必須通過食物供給。9. 脂蛋白：是由脂質(zhì)和蛋白

3、質(zhì)以非共價鍵結(jié)合的復(fù)合體。10. 活化能：指在一定溫度下，1mol底物全部進入活化態(tài)所需要的自由能11. 過渡態(tài)：在酶催化反應(yīng)中，酶與底物或底物類似物間瞬時生成的復(fù)合物，是具有高自由能的不穩(wěn)定狀態(tài)。12. 全酶：（1）由蛋白質(zhì)組分（即酶蛋白）和非蛋白質(zhì)組分（一般為輔酶或激活物）組成的一種 結(jié)合酶。（2）含有表達全部酶活性和調(diào)節(jié)活性所需的所有亞基的一種全寡聚酶。13. 反饋抑制：是指最終產(chǎn)物抑制作用，即在合成過程中有生物合成途徑的終點產(chǎn)物對該途徑的酶的活性調(diào)節(jié)，所引起的抑制作用。14. 多酶復(fù)合體：多種酶靠非共價鍵相互嵌合催化連續(xù)反應(yīng)的體系，稱為多酶復(fù)合體15. 酶的專一性：指酶對底物的選擇性，

4、也稱特異性。16. 誘導(dǎo)契合學(xué)說：當(dāng)?shù)孜锖兔附佑|時，可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變化，使酶活性中心的各種基團處于和底物互補契合的正確空間位置，有利于催化。17. 不可逆性抑制：抑制劑（大多數(shù)毒物）和酶的結(jié)合是共價的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“復(fù)活”，必須通過特殊的化學(xué)處理才可能將抑制劑從酶分子上移去。18. 可逆性抑制：抑制劑與酶的結(jié)合是非共價的、可逆的，可以用透析或超過濾等方法 除去抑制劑，使酶活性恢復(fù)。19. 競爭性抑制：I和S結(jié)構(gòu)相似，競爭酶的活性部位，如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑 制。20. 非競爭性抑制：I與酶活性部位以外的地方結(jié)合，既能與游離酶 E結(jié)合，也能與ES 結(jié)合，并且底物和抑

5、制劑與酶的結(jié)合嚴格地互不干擾，有人稱之為純非競爭性抑制。21. 反競爭性抑制：I只能和ES結(jié)合，形成IES三元復(fù)合體。I不影響酶與底物的結(jié)合， 但它阻止IES生成產(chǎn)物。I傾向于使ES復(fù)合體更加穩(wěn)定。22. 活性部位（活性中心）：與催化作用相關(guān)的結(jié)構(gòu)特點，酶分子中直接和底物結(jié)合并起催化反應(yīng)的空間部位。23. 親核催化劑：在催化作用中，將一對電子提供給某一反應(yīng)物的催化劑24. 鄰近效應(yīng)：在酶促反應(yīng)中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢，最終結(jié)合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應(yīng)叫做鄰近效應(yīng)。25. 別構(gòu)酶：具有別構(gòu)現(xiàn)象的酶。26. 共價修飾：酶

6、蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發(fā)生可逆共價修飾，從 而導(dǎo)致酶活性的改變，稱為可逆共價修飾調(diào)節(jié)。27. 酶原激活：酶原在一定條件下轉(zhuǎn)化為有活性的酶的過程稱為酶原的激活。28. 同工酶：催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫性能等方面 都存在明顯差異的一組酶。29. 維生素：人類必需的一類營養(yǎng)素，是維持機體正常生理功能所必需、機體自身又不能合成或合成量不足， 必需靠外界供給的一類微量低分子有機化合物。不是能量物質(zhì)，也不是結(jié)構(gòu)物質(zhì)30. 維生素B族：包括維生素 B1 （硫胺素）、維生素B2 （核黃素）、維生素B3 （煙酸）、 維生素B5 （泛酸）、維生素B6 （吡哆醇）、維

7、生素B12 （氰鈷胺）、維生素B9 （葉酸）、維 生素B7（生物素）。由于其有很多共同特性（如都是水溶性、都是輔酶等）以及需要相互協(xié)同作用，因此被歸類為一族。31. 維生素缺乏癥：生物體缺乏維生素時，物質(zhì)代謝會發(fā)生障礙。由于各種維生素的生理功能不同，缺乏不同的維生素發(fā)生不同的病變。這種因缺乏維生素引起的疾病稱為維生素缺乏癥。32. 維生素毒性：維生素的需要量是有一定的范圍的，如果超過需要量很多（一般10倍以上）33. 維生素原：天然存在的維生素前體，在動物體內(nèi)可轉(zhuǎn)變成有生理活性維生素的物質(zhì)。34脂溶性維生素：溶于有機溶劑而不溶于水的一類維生素。包括維生素A、維生素D、維生素E及維生素K。35.

8、 增色效應(yīng)：核酸發(fā)生變性時，& （P）值（摩爾磷消光系數(shù)）升高，此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。36. 減色效應(yīng)：復(fù)性后 £ （P）值又降低，這現(xiàn)象稱減色效應(yīng)。37. DNA變性：指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價鍵的斷裂38. DNA復(fù)性：變性DNA在適當(dāng)條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺 旋結(jié)構(gòu)，這過程稱復(fù)性39. 含氮激素：氨激素或稱氨基酸衍生物激素與肽（包括蛋白質(zhì)）激素合稱為含氮激素。40. 第二信使：由于胞外信使（第一信使）與質(zhì)膜上受體的結(jié)合而產(chǎn)生或增加的靶細胞 內(nèi)物質(zhì)，它們起著從質(zhì)膜到胞內(nèi)生化機構(gòu)的信息傳遞著的作用。41. 植物生長調(diào)節(jié)劑：指植物細胞

9、受特定環(huán)境信號誘導(dǎo)產(chǎn)生的、低濃度時可調(diào)節(jié)植物生 理反應(yīng)的活性物質(zhì)，包括生長素、細胞分裂素、赤霉素、脫落酸和乙烯等。第一章生物分子導(dǎo)論1、進化過程中化學(xué)元素是怎樣被選中的？化學(xué)元素不是隨機參入生物的，是在進化過程中被選擇出來的。某些生命元素決定于環(huán)境中原料的可得性，某些元素決定于其原子或分子對生命過程中專一作用的適應(yīng)性2、 生物分子間和分子內(nèi)基團間的非共價相互作用有哪些？他們之間有什么區(qū)別？ 生物結(jié)構(gòu)中的非共價力有：靜電相互作用、氫鍵、范德華力、疏水相互作用靜電相互作用：也稱離子鍵、鹽鍵或鹽橋，它是發(fā)生在帶電荷基團之間的一種相互作用，在帶異種電荷基團之間為引力、帶同種電荷基團之間為斥力。 氫鍵：

10、本質(zhì)上也是一種靜電相互作用，由電負性較大的原子和氫共價結(jié)合的基團，如N-H，O-H，F(xiàn)-H。范德華力：廣義的范德華力是幾種靜電相互作用的總稱，例如偶極與偶極之間、偶極與誘導(dǎo)偶極之間以及瞬時偶極與誘導(dǎo)偶極之間。疏水相互作用：是指在介質(zhì)水中的疏水基團傾向于聚集在一 起，以避開與水的接觸。3、何謂原始生物分子？它包括哪些類分子？原始生物分子：分子生物學(xué)認為：目前千變?nèi)f化的生物世界，是由億萬年前的30種原始生物分子構(gòu)件，經(jīng)過不斷進化、演變而來的，它們包括：第一類：20種氨基酸；第二類：5種堿基；第三類：2種單糖；第四類：1種醇（甘油）；第五類：1種脂肪酸 （棕櫚酸）；第六類： 1種胺（膽堿）第二章蛋白

11、質(zhì)的構(gòu)件氨基酸將含有天冬氨酸（pl=2.98 ）、甘氨酸（pl=5.97 ）、蘇氨酸（pl=6.53 ）、亮氨酸（pl=5.98）和賴氨酸（pl=9.74 ）的PH3.0的檸檬酸緩沖液，加到預(yù)先用同樣緩沖液平衡過的強陽離子 交換樹脂中，隨后用該緩沖液洗脫此柱，并分部收集洗出液。問這五種氨基酸將按什么順序 洗脫下來？答：Asp, Thr， Gly， Leu， Lys第三章蛋白質(zhì)的通性、純化和表征1、為什么說蛋白質(zhì)溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定的原因：1） 蛋白質(zhì)顆粒大?。簆r顆粒大小恰好適于形成膠體2）帶有電荷：在非 pl的pH條件下，由于同種 Pr顆粒表面帶有相同電荷。3）形成水

12、化膜：由于 Pr分子表面分布許多帶電基團和極性基團，它們對水有高度親和力，在水溶液中會把水分子吸附在分子的表面形成一層較厚的水化膜。3、有機溶劑引起蛋白質(zhì)沉淀的主要原因是什么？:加入有機溶劑會降低溶液的介電常數(shù)；溶質(zhì)分子間的作用增加會使蛋白質(zhì)分子表面可解離基團的離子化程度減弱，水化程度降低，引起蛋白質(zhì)脫去水化層。4、試述蛋白質(zhì)分離純化的一般原則：分離純化蛋白質(zhì)一般經(jīng)過：前處理、粗分級分離和細分級分離。1、 前處理：破碎生物組織；選擇合適的緩沖液把蛋白質(zhì)提取出來；如果所要的蛋白質(zhì)主 要集中在細胞的某一組分中，如細胞核、染色體、核糖體，則可用差速離心法進行分離。2、粗分級分離：采用的方法有分段鹽析

13、法；等電點沉淀法和有機溶劑分級分離法等。3、細分級分離：采用的方法一般有層析法；凝膠過濾法；離子交換層析法；吸附層析和親 和層析，必要時選擇電泳法作進一步純化。5、 在下面所指的PH條件下，下述蛋白質(zhì)在電場中向正極還是向負極移動，還是不動？ （ a） 卵清蛋白，在PH5.0；（ b） B-乳球蛋白，在PH5.0和7.0 ；（ c）胰凝乳蛋白酶原， 在PH5.0 ,9.1 和11。答：（a）正極；（b）負極，正極；（c）負極，不動，正極第四章蛋白質(zhì)的共價結(jié)構(gòu)1、有一個A肽，經(jīng)酸解分析得知為Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Vai、Tyr和兩個NH分子組成。當(dāng)A肽與FDNB試劑反應(yīng)后得D

14、NP-Asp；當(dāng)用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們在實驗中將 A肽用胰蛋白酶降解時， 得到兩種肽，其中一種（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr） 在pH6.4時，凈電荷為零，另一種（His、Glu以及Val ）可給除DNP-His，在pH6.4時，帶正電荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解時，也得到兩種肽，其中一種（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4時全中性，另一種（Lys、His、Glu2以及Val ）在pH6.4時帶正電荷。問 A肽的氨基酸序列如何？ Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-GIn-Vai2、 今有一個七肽，經(jīng)分析它的氨基酸組成是：Lys、Pro、Arg、Phe、A

15、la、Tyr和Ser。此肽未經(jīng)糜蛋白酶處理時，與FDNB反應(yīng)不產(chǎn)生a -DNP-氨基酸。經(jīng)糜蛋白酶作用后，此肽斷裂城兩個肽段，其氨基酸組成分別為Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。這兩個肽段分別與FDNB反應(yīng)，可分別產(chǎn)生 DNP-Ser和DNP-Lys。此肽與胰蛋白酶反應(yīng)能生成兩個肽段， 它們的氨基酸組成分別是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。試問此七肽的一級結(jié)構(gòu)怎樣？它是一個環(huán)肽，序列為： -Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-3、 一個多肽可還原為兩個肽段，它們的序列如下：鏈1為Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-T

16、rp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys;鏈2為 Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys 。當(dāng)用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫鍵）時可用下列各肽：（1）（ Ala、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）； （ 3） （Arg2、Cys2、Trp、Tyr） ； （4）（Cys2、Phe）。試指出在 該天然多肽中二硫鍵的位置。答：在鏈1的Cys2和Cys12之間，鏈2的Cys1和Cys5之間，以鏈1的Cys8和鏈2的Cys3之間4、一個十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列產(chǎn)物：NH+ Asp Glu Tyr ArgMet Pro Lys Ser Phe并觀察下列

17、事實：（1 ）用羧肽酶A和B處理該十肽無效；（2）胰蛋白酶處理產(chǎn)生兩各四肽和 游離的Lys ；（3）梭菌蛋白酶處理產(chǎn)生一個四肽和一個六肽；（4）溴化氫處理產(chǎn)生一個八肽和一個二肽，用單字母符號表示其序列位NP;（ 5）胰凝乳蛋白酶處理產(chǎn)生兩個三肽和一個四肽，N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時攜帶-1凈電荷，在pH12時攜帶-3凈電荷；（6） 一輪Edman降解給出下面的PTH衍生物：（圖略）寫出該十肽的氨基酸序列。Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-As n-Pro5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次有哪些？結(jié)構(gòu)組織層次：一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。介于二和三級結(jié)構(gòu)之間：超二級

18、結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（1）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸的排列順序，即 多肽鏈的線狀結(jié)構(gòu)。維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵為肽鍵。（2 ）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間結(jié)構(gòu)，但不包括與其他肽 段的相互關(guān)系及側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容。維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是氫鍵。（3）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子的空間排布，也就是一條多肽鏈的完整的三維結(jié)構(gòu)。維系三級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵主要是非共價鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等，但也有共價鍵，如二硫鍵等。（4）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。（

19、5） 結(jié)構(gòu)域：在一級結(jié)構(gòu)上相距較遠的氨基酸殘基，通過三級結(jié)構(gòu)的形成，多肽鏈的彎折， 彼此聚集在一起，從而形成一些在功能上相對獨立的，結(jié)構(gòu)較為緊湊的區(qū)域，稱為結(jié)構(gòu)域。6、蛋白質(zhì)次序的策略？測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目；拆分蛋白質(zhì)分子的多肽鏈；斷裂多肽鏈內(nèi)的二硫鍵； 分析每一多肽鏈的氨基酸組成；鑒定多肽鏈的N末端（C末端）殘基；裂解多肽鏈成為較小的片段；測定各肽段的氨基酸序列；重建完整多肽鏈的氨基酸序列；確定原多肽鏈中二硫鍵的位置第五章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)1、穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的力？維持蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的力主要是非共價力（次級鍵）包括：氫鍵、范德華力、疏水力和鹽鍵（離 子鍵），此外共價二硫鍵在穩(wěn)定蛋白

20、質(zhì)構(gòu)象方面也具有重要作用。2、二級結(jié)構(gòu)原件主要有哪些？（常見的二級結(jié)構(gòu)都由氫鍵穩(wěn)定），常見的二級結(jié)構(gòu)元件：a-螺旋和其他螺旋、3 -折疊、3 -轉(zhuǎn)角、無規(guī)則卷曲3、什么是超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域？超二級結(jié)構(gòu)：是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)至三級結(jié)構(gòu)層次的一種過渡態(tài)構(gòu)象層次。是指若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象單元（a -螺旋,3 -折疊）彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認的二 級結(jié)構(gòu)組合體。結(jié)構(gòu)域：是在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，一條多肽鏈在這個域范圍內(nèi)來回折疊，但相鄰的域常被一個或兩個多肽片段連結(jié)。4、球狀蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)特征：球狀蛋白質(zhì)分子含多種二級結(jié)構(gòu)元件； 球狀蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)具有

21、明顯的折疊層次； 球 狀蛋白質(zhì)分子是緊密的球狀或橢球狀實體； 球狀蛋白質(zhì)疏水側(cè)鏈埋藏在分子內(nèi)部， 親水側(cè) 鏈暴露在分子表面；球狀蛋白質(zhì)分子的表面有一個空穴（也稱裂溝、凹槽或口袋）。5、四級締合在結(jié)構(gòu)和功能上的優(yōu)越性？1增強結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性：亞基締合的優(yōu)點是蛋白質(zhì)分子表面積與體積比降低。蛋白質(zhì)的表面常含有極性基團，極性基團與溶劑水的相互作用常不利于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，降低表面積與體積的比值，有利于增強蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性； 2、提高遺傳上的經(jīng)濟性和有效性； 3、亞基匯 集形成酶的活性中心；4、具有協(xié)同性和別構(gòu)效應(yīng)。第七章糖類和糖生物學(xué)2、糖的生物學(xué)功能？生物體結(jié)構(gòu)成分；生物體內(nèi)主要能源物質(zhì)；在生物體內(nèi)轉(zhuǎn)變

22、為其他物質(zhì)；細胞識別的信息分子3、分布在動物組織中一類很重要的起結(jié)構(gòu)作用的多糖是什么？它們在組成的結(jié)構(gòu)上有什么 特點？糖胺聚糖或蛋白聚糖，它們在組成的結(jié)構(gòu)上的特點：含有大量羥基和帶電荷基團， 故鏈伸展，能結(jié)合大量水，與水高度親和，使組織保持粘彈性等。4、許多細菌表面有蛋白多糖，推測其功能。 保護細菌，防止其上的抗原與血清抗體結(jié)合。5、糖鏈結(jié)構(gòu)分析的一般步驟及糖鏈測定的主要方法？（1）糖鏈結(jié)構(gòu)分析的一般步驟：糖蛋白的純化；從糖蛋白中釋放出完整的寡糖；寡 糖的純化；寡糖的單糖組成測定；寡糖的測序（2）糖鏈結(jié)構(gòu)測定的主要方法：化學(xué)法、酶法、儀器測定方法， 化學(xué)法：高碘酸氧化、甲基化分析、寡糖順序降解

23、；酶法：外切糖苷酶、內(nèi)切糖苷酶；儀器測定方法：紅外光譜 IR、激光拉曼光譜、質(zhì)譜 MS核磁共振NMB 第八章脂質(zhì)與生物膜2、給定下列分子成分：甘油、脂肪酸、磷酸、長鏈醇和糖。試問（1）哪兩個成分在蠟和鞘磷脂中都存在？（ 2）哪兩個成分在脂肪和磷脂酰膽堿中都存在？（ 3）哪些（個）成分只在 神經(jīng)節(jié)苷脂而不在脂肪中存在？答：（1）脂肪酸、長鏈醇；（2）甘油、脂肪酸；（3）長鏈醇和糖3、載脂蛋白的主要作用？載脂蛋白：作為疏水脂質(zhì)的增溶劑； 在脂蛋白轉(zhuǎn)化方面起重要作用；作為細胞膜上脂蛋白受體的識別部位（細胞導(dǎo)向）第九章酶引論1、酶與非生物催化劑的共同點是什么？酶作為生物催化劑有哪些特點？催化效率高，用

24、量少；降低反應(yīng)活化能；不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)或反應(yīng)前后的Gibbs自由能。特點：催化效率高：酶催化的反應(yīng)速率比非酶催化反應(yīng)的速率高1081020倍，比一般催化劑高1071013倍。專一性高：被酶作用的物質(zhì)叫酶的底物（S）, 種酶往往只能作用于一 種或一類底物，催化一種或一類反應(yīng)。酶活力受多種因素調(diào)節(jié)：酶的調(diào)節(jié)包括酶活性的調(diào) 節(jié)和酶量的調(diào)節(jié)。3、酶是怎樣克服反應(yīng)能障，降低活化自由能的？一 RTIn K = = G '* 二 H 匚“ -T S*酶降低反應(yīng)的活化自由能可從熵和焓兩個方面來考慮：熵因子方面：鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)，鄰近：雙分子酶促反應(yīng)中兩個底物分子被束縛在酶分子 的表面使之彼此接近

25、；定向：兩底物反應(yīng)基團之間和底物反應(yīng)基團與酶催化基團之間的正確 定位取向。鄰近和定向的效果相當(dāng)于增加了局部底物濃度和有效碰撞概率。焓因子方面：底物形變和誘導(dǎo)契合；對多數(shù)反應(yīng)來說，底物進人過渡態(tài)時都會發(fā)生形變 ，反應(yīng) 鍵被拉長、扭曲，處于電子應(yīng)變或電子張力狀態(tài)。底物與酶結(jié)合的同時，通常酶分子也發(fā)生形變或構(gòu)象變化，以“迎合”底物進人過渡態(tài)時的需要，即所謂誘導(dǎo)契合。4、L19 RNA有哪些性質(zhì)表明它是一種酶？L19 RNA既是核糖核酸酶又是 RNA聚合酶。催化C5水解的速率為非催化的水解速率的1010倍。這表明在進化的最初階,RNA能自我復(fù)制，無需蛋白質(zhì)的參與。這提示我們，在地球上很可能先出現(xiàn)RNA

26、催化劑,后來才有更完善的蛋白質(zhì)催化劑。5、為什么測定酶活力時要測定酶促反應(yīng)的初速率？應(yīng)如何選擇底物濃度？引起酶促反應(yīng)速率隨時間延長而降低的原因很多，如底物濃度降低，產(chǎn)物濃度增加加速了逆反應(yīng)進行，產(chǎn)物對酶的抑制等等。因此，測定酶活力，應(yīng)該測定酶促反應(yīng)的出速率，從而避 免上述種種復(fù)雜因素對反應(yīng)速率的影響。最后，酶量和反應(yīng)初速率呈線性關(guān)系，所以可以用初速率來測定制劑中的酶含量。在一般的酶促反應(yīng)體系中，底物往往是過量的。第十章酶動力學(xué)1、影響酶促反應(yīng)的因素？底物濃度，pH，溫度，激活劑2、米氏方程及米-曼氏動力學(xué)參數(shù)的意義？KM的意義：真實解離常數(shù)和表觀解離常數(shù)；Kcat的意義：催化常數(shù)或轉(zhuǎn)換數(shù)； K

27、act/KM 的意義：催化效率指數(shù)或?qū)Ｒ恍猿?shù)3、抑制作用的類型？不可逆抑制作用，可逆抑制作用4、競爭性抑制，非競爭性抑制，反競爭性抑制的動力學(xué)特點？競爭：Vmax不變，表觀 KM增大；非：表觀 Vmax減小，KM不變；反：表觀 Vmax、KM 值都降低，且是同樣倍數(shù)。第十一章酶作用機制和酶活性調(diào)節(jié)1、確定酶活性部位主要采用哪些方法？酶分子側(cè)鏈基團的化學(xué)修飾法；親和標記測定法；X射線晶體結(jié)構(gòu)分析法。2、試解釋為什么胰凝乳蛋白酶不像胰蛋白酶那樣能自我激活？胰凝乳蛋白酶無法斷裂 arg15羧基端肽鍵，故無法自我激活；而胰蛋白酶專一斷裂堿性氨基 酸羧基端肽鍵，故可斷裂Iys6羧基端肽鍵而自我激活。3

28、、關(guān)于同工酶的下列說法，哪一項錯誤？A。在診斷心肌梗塞中是重要的B。在診斷肝病中是重要的C。有組織專一性 D.在臨床的價值決定于個體之間的遺傳差異E。不是所有酶都有同工性D4、基元催化的分子機制？酶是最復(fù)雜的催化劑，它的催化作用包括若干基元催化。 基元催化是由某些基團或小分子催化反應(yīng)的，包括酸堿催化、共價催化、和金屬離子催化等。這些小分子催化劑或催化基團不是親電體就是親核體，它們是電荷極化的結(jié)果。5、酶具有高催化能力的原因？(1)底物和酶的鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng) 在酶促反應(yīng)中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢， 最終結(jié)合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大

29、大增加的效應(yīng)叫做鄰近效應(yīng)。 定向效應(yīng)：當(dāng)專一性底物向酶活性中心靠近時，會誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象發(fā)生改變，使酶活性中心的相關(guān)基團和底物的反應(yīng)基團正確定向排列，同時使反應(yīng)基團之間的分子軌道以正確方向嚴格定位，使酶促反應(yīng)易于進行。以上兩種效應(yīng)使酶具有高效率和專一性特點(2 )誘導(dǎo)契合和底物的形變酶-底物復(fù)合物形成時，酶分子構(gòu)象發(fā)生變化，底物分子也常常受到酶的作用而發(fā)生變化， 甚至使底物分子發(fā)生扭曲變形，從而使底物分子某些鍵的鍵能減弱，產(chǎn)生鍵扭曲，有助于過度態(tài)的中間產(chǎn)物形成，從而降低了反應(yīng)的活化能。第十二章維生素與輔酶1、試述輔酶TPP在丙酮酸脫羧中的催化機制？TPP作為丙酮酸或&-酮戊二酸氧化脫羧反

30、應(yīng)酶的輔酶，又稱脫羧輔酶，丙酮酸在丙酮酸脫 氫酶系催化下經(jīng)脫羧脫氫，生成乙酰COA進入三羧酸循環(huán)，在反應(yīng)過程中，除TPP外，還需要硫辛酸，COASH , NAD+和FAD等多種輔酶參加。2、黃素輔酶在代謝中起什么作用？為什么？在生物氧化過程中，F(xiàn)MN和 FAD通過分子中異咯嗪環(huán)上的 1位和5位氮原子的加氫和脫氫，把 氫從底物傳遞給受體。功能：脫氫酶輔酶，傳遞H是多種氧化還原酶的輔基，一般與酶蛋白結(jié)合較緊，不易分開。3、說明輔酶A的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系？酰基轉(zhuǎn)移酶輔酶，在代謝過程中作為?；d體起傳遞?；淖饔?，可充當(dāng)多種酶的輔酶參加酰化反應(yīng)及氧化脫羧等反應(yīng)，輔酶A參與體內(nèi)一些重要物質(zhì)如乙酰膽堿，膽固

31、醇的合成，并能調(diào)節(jié)血漿脂蛋白和膽固醇的含量，在脂類與糖類代謝中起重要的作用4、NAD和 NADP是何種維生素的衍生物？可作為什么酶類的輔酶？在催化反應(yīng)中起什么作 用(用簡式表示)？NAD4和 NADP是維生素pp的衍生物，可作為各種脫氫酶的輔酶，在氧化還原反應(yīng)中作為氫 和電子的供體或受體，起遞氫，遞電子的作用。5、維生素B6族包括哪些成員？它們的輔酶形式是什么？該輔酶為什么具有化學(xué)多能性？維生素B6包括3中物質(zhì)：吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺；在體內(nèi)以磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺形式 存在。磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺是氨基酸轉(zhuǎn)氨作用，脫羧作用和消旋作用的輔酶，在氨基酸代謝中非常重要。第十三章核酸通論1、核酸分為

32、哪些種類，它們是如何分布的？核酸分為脫氧核糖核酸和核糖核酸。脫氧核糖核酸90%A上分布于細胞核，其余分布于核外如線粒體、葉綠體、質(zhì)粒等。核糖核酸分布于細胞核、胞液。RNA，絕2、 什么是遺傳物質(zhì)，為什么說DNA是主要的遺傳物質(zhì)？ 遺傳物質(zhì)即親代與子代之間傳遞遺傳信息的物質(zhì)。只有極少數(shù)病毒的遺傳物質(zhì)是大多數(shù)病毒及其他生物的遺傳物質(zhì)均是DNA。所以DNA是主要的遺傳物質(zhì)。3、參與蛋白質(zhì)合成的三類 RNA分別起什么作用？rRNA是裝配者病起催化作用將 DNA的遺傳信息傳遞到蛋白質(zhì)合成基地一一核糖核蛋白體。 mRNA是信使，攜帶DNA的遺傳信息并起蛋白質(zhì)合成模板作用。tRNA是轉(zhuǎn)換器，攜帶氨基酸并起解譯作用。4、如何看待RNA的多樣性，它的核心作用是什么？答：RNA的功能主要有控制蛋白質(zhì)的合成；作用于RNA轉(zhuǎn)錄后的加工與修飾；基因表達和細胞功能的調(diào)節(jié)；生物催化與其他細胞持家功能；遺傳信息的加工與進化。其核心作用是既可以作為信息分子又可以作為功能分子發(fā)揮作用。5、分析RNA、DNA和蛋白質(zhì)三者之間的關(guān)系基因是有遺傳效應(yīng)的 DNA片段，基因在染色體上呈