內(nèi)蒙古農(nóng)業(yè)大學考研生物化學知識點總結(jié)

1、生物化學復習重點第一章 氨基酸 蛋白質(zhì)1、各蛋白質(zhì)中N的含量較恒定：16% 蛋白質(zhì)含量（g）=蛋白量*6.252、天然蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)單位：L-Aa3、Aa的通式：4、天然20種Aa：非極性：8極性不帶電7極性帶負電2極性帶負電3非極性不帶電 Ala Vla Leu Ile Met Phe Tyr Try極性帶負電： 極性帶正電： Asp Glu Lys Arg His極性不帶電： Gly無旋光性：Gly（甘氨酸：非L非D）含苯環(huán)：Try/Trp（色氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Tyr（酪氨酸）含羥基：ser（絲氨酸）、Thy（蘇氨酸）、Tyr（酪氨酸）咪唑基：His（組氨酸）胍基：Arg（精氨酸）

2、5、等電點：氨基酸分子凈電荷為零時溶液的PH值。PI=1/2（PK1+Pk2）此時電泳不移動，且溶解度最小。堿性：PI=1/2（PK2+PkR）；酸性：PI=1/2（PK1+PkR）PH=PI，Aa凈電荷為零，在E中不移動PH>PI，Aa帶負電荷，在E中向正極移動PH<PI，Aa帶正電荷，在E中向負極移動6、Pr多肽鏈和Aa都有茚三酮反應 藍紫色化合物生成只有Pr多肽鏈有雙縮脲反應 紅紫色7、N端：多肽鏈中具有游離的NH3+一端C端：多肽鏈中具有游離的COO-一端8、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)(共價結(jié)構(gòu)或化學結(jié)構(gòu))：指蛋白質(zhì)多肽鏈中的Aa連接方式、排列順序、組成。共價肽鍵=酰胺鍵 肽鍵有部分

3、雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：多肽鏈在一級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，按照一定的方式有規(guī)律的旋轉(zhuǎn)或折疊形成的空間構(gòu)象。其實質(zhì)是多肽主鏈在空間的排列方式。 肽單位： 酰胺平面（肽平面）：部分雙鍵性質(zhì)使得肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)，導致所有肽基上的原子處于同一平面 螺距0.54nm 3.6Aa殘基上升一圈R側(cè)鏈大小螺旋 多是右手螺旋 影響螺旋穩(wěn)定因素 PH值R位于外側(cè) pro（脯氨酸）破壞最大鏈內(nèi)氫鍵維持穩(wěn)定維持穩(wěn)定力：鍵間氫鍵折疊 幾條肽段平行排列,每條肽段鋸齒狀;R基交替地分布在片層平面的上下方有平行式和反平行式兩種折疊-轉(zhuǎn)角:又稱-彎曲，-回折或發(fā)夾結(jié)構(gòu)。一般由四個連續(xù)的氨基酸殘基組成超二級結(jié)構(gòu)：Pr中

4、某些相鄰二級結(jié)構(gòu)單位組合在一起的聚合體。結(jié)構(gòu)域：在一些相對較大的蛋白質(zhì)分子中，在二級或超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上形成的相對獨立的特定區(qū)域稱為結(jié)構(gòu)域。三級結(jié)構(gòu)：一條多肽鏈中所有原子在三維空間的整體排布，稱為三級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)主要靠次級鍵維系固定，包括氫鍵、離子鍵（鹽鍵）、疏水作用、范德華力、二硫鍵（共價鍵）、配位鍵四級結(jié)構(gòu)：幾個具有獨立三級結(jié)構(gòu)多肽鏈（亞基）的聚集體；維持作用力：同三級結(jié)構(gòu)9、Pr一級結(jié)構(gòu)、高級結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系。（Aa序列決定Pr功能）功能既與高級結(jié)構(gòu)有關(guān)，又與一級結(jié)構(gòu)有關(guān)；一級結(jié)構(gòu)是高級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，高級結(jié)構(gòu)決定功能；一級結(jié)構(gòu)相同，功能不一定相同（高級結(jié)構(gòu)變，功能變變性；高級結(jié)構(gòu)不變，功能不變

5、）；一級結(jié)構(gòu)不同 引起高級結(jié)構(gòu)變，則功能變（鐮刀型貧血）；不引起高級結(jié)構(gòu)改變，功能不變（同工Pr）；高級結(jié)構(gòu)變，一級結(jié)構(gòu)不一定變（變性），一級結(jié)構(gòu)改變往往決定高級結(jié)構(gòu)改變，進而改變Pr生物學功能。10、Pr膠體穩(wěn)定：雙電層、水化法透析：利用人工半透膜兩側(cè)滲透壓不同而將Pr與小分子物質(zhì)分開。11、Pr沉淀：當Pr表面的電荷或水膜受到破壞后，Pr分子會聚集成團從溶液中析出的現(xiàn)象。沉淀方法：鹽析：在Pr溶液中加入大量中性鹽，使Pr溶解度下降，從溶液中析出的現(xiàn)象。如：硫酸銨；機理：水膜、電荷破壞有機溶劑沉淀法：如乙醇、丙酮。機理：破壞蛋白質(zhì)的水化膜。低溫條件下進行。生物堿試劑沉淀法：機理：在酸性條件下

6、，蛋白質(zhì)帶正電，可以與生物堿試劑的酸根離子結(jié)合而產(chǎn)生沉淀。調(diào)pI到pI: pI處的蛋白質(zhì)溶解度最小到；機理：中和電荷鹽溶：少量中性鹽（低濃度）溶液，增大Pr的溶解度，使沉降Pr溶解。12、Pr變性：在物化因素的影響下，蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)受到破壞，活性喪失；本質(zhì)：分子中次級鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)破壞，一級結(jié)構(gòu)不變。1）生物學活性消失變性后的表現(xiàn)： 2）理化性質(zhì)改變：溶解度下降，粘度增加，功能散失，紫外吸收增加，側(cè)鏈反應增強，對酶的作用敏感，易被水解。 變性一定沉淀，沉淀不一定變性；變性功能散失；沉淀不一定散失。第二章 酶 維生素1、酶：專一性、高效性、可調(diào)控性 種類：氧、轉(zhuǎn)、水、裂、異、合2酶的活性中心

7、：酶分子中與底物直接結(jié)合并參與催化的部位?；钚灾行?結(jié)合部位 專一性（E與S非共價鍵結(jié)合）催化部位 高效性 酶表面上有一個很小的凹穴特點 有特定的三維結(jié)構(gòu) 有一定的運動性 酶與底物主要以非共價鍵結(jié)合 簡單蛋白酶 只有蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì) 結(jié)合蛋白酶 （全酶） 無機離子 非蛋白成分 輔助因子 金屬有機化合物 小分子有機化合物根據(jù)酶的結(jié)合程度，輔助因子分為輔酶和輔基。輔酶：以非共價鍵結(jié)合，可以用超濾和透析去掉（輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松）。輔基：以共價鍵結(jié)合，不可以用上述方法除去（結(jié)合緊密）。單體酶：只有一條肽鏈。酶的蛋白組成分類 寡聚酶：由多條肽鏈 亞基 不能單獨行使功能多酶體系：由幾種酶組成每一種酶都可以

8、單獨行使功能一般前一個酶的產(chǎn)物是后一個酶的底物3、米氏方程：VVmax . S（Km + S）米氏常數(shù)（酶的特征常數(shù)）：當酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度與E的多少無關(guān)，只與種類有關(guān)；Km是鑒別酶的一個指標。在特定條件下，Km只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的底物濃度無關(guān)；幾種底物有幾個Km;Km值反應底物與酶的親和力，Km值愈大，親和力愈小；從Km值判斷酶的最適底物。如果一種酶有多種底物，Km值最小的底物為該酶的最適底物。從Km值判斷反應方向和代謝方向。在一個可逆反應中，酶對正向和逆向反應底物的Km值不同Km越小，此方向的反應越容易進行。當同一底物被多種酶催化時，Km值小的酶決定代謝方向。

9、Km和Vmax的求法（雙倒數(shù)作圖）：使1/ v 對1/S作圖，可以獲得一條直線。從直線與x軸的截距可以得到1/Km的絕對值；而1/Vmax是直線與y軸的截距。雙倒數(shù)作圖直觀、容易理解，為酶抑制研究提供了易于識別的圖形。缺點：底物濃度低時，坐標點集中于坐標左下方，使得誤差增大，往往偏離直線，Vm、Km無法精確定出。解決方法：底物濃度配成1/S的濃度級差，而不是S的濃度極差，使點距離平均，再以最小二乘法線性回歸分析。4、可逆抑制作用：如果抑制劑與酶蛋白非共價結(jié)合，通過透析或超濾可以去除抑制劑而使酶恢復活性。5、不可逆抑制作用：抑制劑與酶活性中心的功能基團以共價鍵結(jié)合，用透析、超濾等物理方法不能除去

10、。6競爭性抑制：化學結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶分子的結(jié)合位點，形成酶抑制劑復合物（EI；其解離常數(shù)用KI表示），通過減少底物與酶結(jié)合來降低反應速度?？赏ㄟ^增加底物解除抑制作用酶的Vmax不變，Km值增大丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制是典型的競爭性抑制；丙二酸與琥珀酸的化學結(jié)構(gòu)相似，增大琥珀酸濃度可減弱或解除丙二酸的抑制作用。強弱與 I S 有關(guān)。7、非競爭性抑制：抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不同，可同時結(jié)合在酶的不同部位，抑制劑和底物可以分別隨機與酶分子結(jié)合，但最終形成的三元復合物ESI，因不能生成產(chǎn)物，致使酶催化活性受到抑制。不能用增加底物濃度的方法來消除，可通過減少抑制劑濃度消除。酶的Vmax變小

11、，Km不變8、同工酶：能夠催化相同的化學反應而結(jié)構(gòu)和性質(zhì)不同的幾種酶。9、別構(gòu)酶：一種寡聚酶，除了活性中心外，還有調(diào)節(jié)中心，當調(diào)節(jié)物（效應物）與調(diào)節(jié)部位結(jié)合后酶的構(gòu)象發(fā)生改變，從而改變酶的活力通常為寡聚酶，除活動中心外，還存在一個或多個調(diào)節(jié)部位；別構(gòu)酶特點： 效應物通過與酶分子調(diào)節(jié)部位非共價結(jié)合而是酶活性得到可逆性調(diào)節(jié)；酶反應速率底物濃度之間的關(guān)系是S形曲線。（不遵守米氏方程）10、共價修飾：通過共價鍵引入或除去某一基團，使分子結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，從而催化活性發(fā)生變化的效應。這樣的酶稱為共價修飾酶酶比活：是指每毫克蛋白中所含的酶活力單位數(shù)（U/mg）激活劑：凡能提高酶活力的物質(zhì)；類型：無機離子（K、

12、Na、Ca、Mg、Zn、Fe）、有機小分子（半胱氨酸、還原性谷胱甘肽、抗壞血酸）、生物大分子（蛋白質(zhì)激酶）11、維生素和輔酶所含B族維生素輔酶形式主要作用硫胺素(B1)焦磷酸硫胺素(TPP)脫羧酶的輔酶、-酮酸氧化脫羧、酮基轉(zhuǎn)換作用核黃素(B2)黃素單核苷酸(FMN)黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)電子和質(zhì)子的傳遞體泛酸B3輔酶A(CoA)?；D(zhuǎn)移酶的輔酶，傳遞?；S生素PP包括尼克酸（又稱煙酸）和尼克酰胺（又稱煙酰胺）B5尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)脫氫酶的輔酶遞氫體吡哆素(B6)磷酸吡哆醛氨基酸轉(zhuǎn)氨作用、脫羧作用和消旋作用的輔酶生物素B7生物素羧化

13、酶的輔酶，傳遞和固定CO2葉酸B11四氫葉酸"一碳基團"轉(zhuǎn)移鈷胺素(B12)5-甲基鈷銨素5-脫氧腺苷鈷銨素甲基轉(zhuǎn)移維生素CVC在體內(nèi)參與氧化還原反應，羥化反應硫辛酸6,8-二硫辛酸-酮酸氧化脫羧第三章 核酸1、核酸 核苷酸DNA、RNA組成異同DNARNA磷酸磷酸磷酸戊糖D2脫氧核糖D核糖堿基 嘌呤A、GA、G嘧啶C、TC、U2、核苷：戊糖與堿基通過糖苷鍵鏈接糖C1 嘌呤N9 C1N9嘧啶N1 C1N1核酸分子中核苷酸的連接方式：3'，5'磷酸二酯鍵有種屬特異性 ATGC3、Chargaff規(guī)則 無組織特異性相對穩(wěn)定堿基當量定律：A=T，G=C，AG=CT

14、4、DNA的B-型雙螺旋特點：兩股鏈反平行，右手螺旋；螺距為3.4nm(每圈10bp)，直徑為2.0nm。表面形成一條大溝，一條小溝。鏈的骨架：脫氧核糖基和磷酸基螺旋的外側(cè)。堿基配對形成平面位于雙螺旋的內(nèi)側(cè)；維持的作用力：氫鍵（橫）和堿基堆積力（縱）。5、游離核苷酸及其作用：能量物質(zhì)：ATP、UDP、CDP、GTPdNTP、NTP合成DNA或RNA的前體。 參與代謝調(diào)控：ppGpp，pppGpp，在大腸桿菌中參與rRNA合成的控制環(huán)化核苷酸cAMP、cGMP：被稱為第二信使，有放大激素的作用。 參與輔酶的形成：NAD+、NADP+、FAD、HSC0A。6、DNA一級結(jié)構(gòu)概念：脫氧核苷酸之間排列

15、順序、連接方式、組成DNA的排列方式：排列的方式=4 n（4為四種堿基，n為該核酸的總核苷酸數(shù)）DNA的書寫：5 3端5端：DNA上具有5游離磷酸基的一端；3端： DNA上具有3游離羥基的一端。核酸簡化式的表示法：7、tRNA二級結(jié)構(gòu)：三葉草模型3'末端：CCAOH5 ：pG4臂4環(huán)：臂氨基酸臂；環(huán)反密碼環(huán)（與mRNA密碼子識別）、二氫尿嘧啶環(huán)、TC環(huán)、可變環(huán)。tRNA三級結(jié)構(gòu)：倒”L”型8、真核與生物mRNA一級結(jié)構(gòu)的差別真核生物原核生物3有尾巴結(jié)構(gòu)（poly-A）無5有帽子結(jié)構(gòu)無表達單順反子多順反子9、DNA的熔點（Tm）：加熱使50%DNA分子發(fā)生變性時的溫度。DNA的堿基組成：

16、G+C含量越高，Tm值越高影響因素： DNA的均一性：均一性越高，突發(fā)熱變性的范圍越窄介質(zhì)中的離子強度：離子強度越高，核酸Tm值也越高10、核酸變性：當核酸在一定理化因素作用下，分子雙螺旋解開變?yōu)閱捂湹倪^程，此時其理化性質(zhì)及生物活性發(fā)生改變11、增色效應：核酸變性時，因為堿基間的氫鍵和堿基堆積力受到破壞，在260nm處紫外吸收增加的現(xiàn)象。12、復姓（退火）：變性的DNA兩條單鏈，在適當條件下重新結(jié)合成雙螺旋結(jié)構(gòu)，其理化性質(zhì)和生理活性隨之恢復13、核酸雜交：異源的核酸分子結(jié)合雙鏈的過程。14、嘌呤和嘧啶各原子的來源：Asp CO2 Gly 氨甲?；?Asp Gln 一碳第四章 代謝糖的有氧氧化主

17、要發(fā)生在線粒體中分為三個階段：糖酵解途徑；第二階段：乙酰CoA的生成第三階段：三羧酸循環(huán)有氧氧化過程的三個關(guān)鍵酶：丙酮酸脫氫酶系、檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶定義：葡萄糖降解為丙酮酸，同時伴隨少量ATP生成。場所：細胞質(zhì)（胞液）1、糖酵解： 三步不可逆：三個關(guān)鍵酶（己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶）2底物水平磷酸化在于底物：1,3二磷酸甘油酸、PEP參與底物水平磷酸化的E：磷酸甘油酸激酶、丙酮酸激酶凈生成2個ATP，2個NADH生理意義糖酵解圖：場所：線粒體丙酮酸脫氫酶復合體。丙酮酸 乙酰CoA 反應方程式中的5酶5因子特點：兩次脫羧（生成2CO2）四次脫氫生成3NADH和1FADH2一次底物

18、水平磷酸化：TCA循環(huán)一次產(chǎn)生10ATP；CoA徹底氧化分解：12.5ATP；G徹底氧化分解真核：30ATP；原核32ATP乙酰CoA以兩個碳原子的形式進入循環(huán)，以CO2的形式離開循環(huán)；消耗兩分子水：一分子合成檸檬酸，一分子延胡索酸加水；嚴格需氧（NAD+和FAD再生需氧）。2、TCA：調(diào)節(jié)部位：TCA 調(diào)節(jié)的部位主要有3個，有三種變構(gòu)酶檸檬酸合成E：限速酶抑制劑：NADH、NADPH、琥珀酰COA、ATP、檸檬酸；激活劑：草酰乙酸、乙酰COA異檸檬酸脫氫E：抑制劑：NADH、ATP、琥珀酰COA；激活劑：ADP、Ca2+、酮戊二酸脫氫酶系：抑制劑：琥珀酰COA 、ATP、 NADH；激活劑：

19、Ca2+總之，調(diào)節(jié)的關(guān)鍵因素NADH/NAD，ATP/ADP，和草酰乙酸、乙酰COA、琥珀酰COA 等代謝物的濃度。生物學意義：1.是有機體獲得生命活動所需能量的主要途徑：生成的ATP數(shù)量遠遠多于無氧酵解產(chǎn)生的ATP數(shù)量；機體內(nèi)大多數(shù)組織細胞均通過此途徑氧化供能。2.是三大營養(yǎng)物質(zhì)的最終代謝通路（即共同途徑）：糖、脂肪、蛋白質(zhì)在體內(nèi)進行生物氧化都產(chǎn)生乙酰CoA，然后進入TCA循環(huán)進行降解；3.是糖、脂、蛋白質(zhì)等物質(zhì)代謝和轉(zhuǎn)化的中心樞紐：一方面，糖、脂肪和氨基酸要進入TCA循環(huán)進行氧化分解；另一方面循環(huán)中的中間代謝物也可以被抽出作為合成其他物質(zhì)的前體，如草酰乙酸、-酮戊二酸可被抽出合成Asp、G

20、lu等。4.形成多種重要的中間產(chǎn)物，為生物體內(nèi)多種物質(zhì)的合成提供了碳骨架：如草酰乙酸、 -酮戊二酸、琥珀酰CoA等。糖酵解：2ATP 2×2ATP丙酮酸氧化： 2×1NADH 2×2.5ATP糖的有氧氧化產(chǎn)生的能量計算： 2 ´ 1 GTP 2´ 1ATP三羧酸循環(huán)： 2 ´ 3 NADH 2 ´ 7.5 ATP2 ´ 1 FADH2 2 ´1.5 ATP檸檬酸循環(huán)：1）檸檬酸合酶2、3）順烏頭酸酶4、5）異檸檬酸脫氫酶6）-酮戊二酸脫氫酶復合體7）琥珀酸CoA合成酶8）琥珀酸脫氫酶9）延胡索酸酶10）蘋

21、果酸脫氫酶場所：細胞質(zhì)（胞液）兩個階段 氧化階段：不可逆G-6-P 5-磷酸核酮糖 非氧化階段：3、PPP途徑 重要產(chǎn)物：5-磷酸核糖NADPH生理意義：產(chǎn)生高還原力物質(zhì)NADPH；產(chǎn)生大量的磷酸核糖和其它重要中間產(chǎn)物（C3C7糖）；保護生物膜的生物活性延長細胞壽命；必要時供能。糖異生與糖酵解比較 乙醛酸途徑4、糖異生 定義：由非糖物質(zhì)合成葡萄糖的過程非糖物質(zhì)：丙酮酸、乳酸、丙酸、甘油、Aa糖原合成與分解合成過程：葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDPG焦磷酸化酶尿苷二磷酸葡萄糖UTPPPi(UDPG)糖原合成酶(G)n+1UDP(G)n注：1）UDPG可看作是活性葡萄糖，在體內(nèi)充作葡萄糖供

22、體。2）糖原引物是指原有的細胞內(nèi)較小的糖原分子，游離葡萄糖不能作為UDPG的葡萄糖基的接受體。3）葡萄糖基轉(zhuǎn)移給糖原引物的糖鏈末端，形成-1，4糖苷鍵。在糖原合酶作用下，糖鏈只能延長，不能形成分支。當糖鏈長度達到1218個葡萄糖基時，分支酶將約67個葡萄糖基轉(zhuǎn)移至鄰近的糖鏈上，以-1，6糖苷鍵相接。調(diào)節(jié)：糖原合成酶的共價修飾調(diào)節(jié)。2、分解過程：(G)n+1磷酸化酶 (G)n1-磷酸葡萄糖 6-磷酸葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶 GPi注：1）磷酸化酶只能分解-1,4糖苷鍵，對-1,6糖苷鍵無作用。2）糖鏈分解至離分支處約4個葡萄基時，轉(zhuǎn)移酶把3個葡萄基轉(zhuǎn)移至鄰近糖鏈的末端，仍以-1,4糖苷鍵相接，剩

23、下個以-1,6糖苷鍵與糖鏈形成分支的葡萄糖基被-1,6葡萄糖苷酶水解成游離葡萄糖。轉(zhuǎn)移酶與-1,6葡萄糖苷酶是同一酶的兩種活性，合稱脫支酶。3）最終產(chǎn)物中約85%為1-磷酸葡萄糖，其余為游離葡萄糖。調(diào)節(jié)：磷酸化酶受共價修飾調(diào)節(jié)，葡萄糖起變構(gòu)抑制作用。5、脂肪酸代謝甘油三酯的分解代謝、脂肪的動員儲存在脂肪細胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解為游離脂肪酸（FFA）及甘油并釋放入血以供其它組織氧化利用的過程。甘油三酯激素敏感性甘油三酯脂肪酶甘油二酯甘油一酯甘油FFA FFA FFA-磷酸甘油磷酸二羥丙酮糖酵解或糖異生途徑脂肪酸活化：在線粒體外膜或胞液中脂酰CoA進入線粒體脂酰CoA肉毒堿線肉毒堿脂酰CoA肉

24、毒堿脂酰轉(zhuǎn)移酶粒酶CoASH脂酰肉毒堿體脂酰肉毒堿CoASH脂肪酸的氧化（線粒體中）：在一系列酶的作用下，脂肪酸的-碳原子發(fā)生氧化，使碳鏈在-碳原子和-之間斷裂，產(chǎn)生二碳單位（乙酰CoA）和比原來少兩個碳原子的脂肪酸的過程。 氧化 水化 脫氫 硫解脂肪酸不能直接進行氧化，得活化成脂酰CoA。脂肪細胞中三酰甘油酯的降解 脂肪酸氧化作用 每循環(huán)一次生成：1分子FADH2、1分子NADH、1分子比原來少2個碳原子的脂酰CoA、1分子乙酰CoA。高能化合物：ATP、乙酰CoA、琥珀酰CoA、PEP、1,3二磷酸甘油酸生物體內(nèi)高能化合物鍵的特性可以把他們分成以下幾種類型：磷氧鍵型（?；姿峄衔?、焦磷酸

25、化合物、烯醇式磷酸化合物）、氮磷鍵型、硫酯鍵型、甲硫鍵型。6、脂肪酸的從頭合成：1）原料：乙酰CoA；直接原料：丙二酸單酰CoA2）線粒體內(nèi) 檸檬酸異構(gòu)酶 胞液3）需脂酰載體蛋白：ACP4）縮合 加氫 脫水 加氫5）每延長2C消耗2NADPH丙酮酸羧化酶；檸檬酸合成酶；檸檬酸裂解酶；蘋果酸脫氫酶；蘋果酸酶 檸檬酸丙酮酸穿梭乙酰CoA羧化為丙二酸單酰CoA乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的限速酶，含有生物素輔基。6種酶和一種酰基載體蛋白（ACP）：6種酶分別是乙酰CoA-ACP?；D(zhuǎn)移酶、丙二酸單酰CoA-ACP轉(zhuǎn)移酶、-酮脂酰ACP合酶、-酮脂酰ACP還原酶、-羥脂酰AC脫水酶和烯脂酰ACP還原酶

26、。7、氧化與脂肪酸從頭合成關(guān)系：比較項目脂肪酸從頭合成脂肪酸氧化場所細胞質(zhì)線粒體運載系統(tǒng)檸檬酸（轉(zhuǎn)移CoA）肉毒堿（轉(zhuǎn)移脂酰CoA）酰基載體ACPCoA二碳單位參加的形式丙二酰CoA乙酰CoA中間產(chǎn)物羥脂?；臉?gòu)型DL電子供體/受體NADPH+H+NAD+、FADCO2參加否參加否能量利用耗能產(chǎn)能酶（與有無多酶復合體）7種（多酶復合體或多功能蛋白）4種過程縮合 脫氫 脫水 脫氫活化 脫氫 水化 氧化 硫解三酰甘油酯和磷脂的合成甲羥戊酸的合成8、轉(zhuǎn)氨基作用：由轉(zhuǎn)氨酶催化，將-Aa的氨基轉(zhuǎn)到-酮的酮基位置上生成相應的-酮。9、聯(lián)合脫氨基作用：轉(zhuǎn)氨基作用與氧化脫氨基作用聯(lián)合進行，使-Aa脫去氨基轉(zhuǎn)化

27、為酮的過程。10、尿素的生成1）在線粒體中氨甲酰磷酸合成酶I將氨和CO2合成氨甲酰磷酸，消耗2個ATP。N-乙酰谷氨酸是此酶的正調(diào)節(jié)物。酶II在細胞質(zhì)，與核苷酸的合成有關(guān)。2）、氨甲酰磷酸與鳥氨酸形成瓜氨酸和磷酸，由鳥氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶催化，需鎂離子。3）、瓜氨酸出線粒體，進入細胞質(zhì)，與天冬氨酸生成精氨琥珀酸。精氨琥珀酸合成酶需鎂離子，消耗1個ATP的兩個高能鍵。4）、精氨琥珀酸裂解酶催化其裂解，生成精氨酸和延胡索酸。5）、精氨酸酶催化水解生成鳥氨酸和尿素。6）、總反應為：NH4+CO2+Asp+2H2O=尿素+延胡索酸+2ADP=2Pi+AMP+PPi共除去2分子氨和1分子CO2，消耗4個高能鍵

28、。前兩步在線粒體中進行，可避免氨進入血液引起神經(jīng)中毒。此途徑稱為尿素循環(huán)或鳥氨酸循環(huán)，缺乏有關(guān)酶會中毒死亡。 ONH3+CO2氨甲酰磷酸合成酶H2NCOPO32-11、氨的轉(zhuǎn)運（一）谷氨酰胺合成酶將氨與谷氨酸合成谷氨酰胺，消耗一個ATP。谷氨酰胺中性無毒，容易通過細胞膜，進入血液運到肝臟后被谷氨酰胺酶分解，放出氨。（二）肌肉通過葡萄糖-丙氨酸循環(huán)轉(zhuǎn)運氨。氨經(jīng)谷氨酸轉(zhuǎn)給丙氨酸，運到肝后再轉(zhuǎn)氨生成谷氨酸。丙酮酸異生為葡萄糖返回肌肉。12、其他途徑爬蟲和鳥排泄不溶的尿酸，可保持水，但耗能高。具體見核酸代謝。此外，蜘蛛排鳥嘌呤，某些魚排氧化三甲胺，高等植物合成谷氨酰胺和天冬酰胺，儲存體內(nèi)。13、生酮氨

29、基酸：亮氨酸（Leu）、賴氨酸（Lys）；生酮兼生糖氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、異亮氨酸（Ile）、酪氨酸（Tyr）、蘇氨酸（Thr）。酮體：在肝臟中，脂肪酸氧化分解的中間產(chǎn)物乙酰乙酸、-羥基丁酸及丙酮。14、谷氨酸在體內(nèi)的代謝方向 Aa 乳酸 酮體 CO2Pr Ala 脫氨基 丙酮酸 乙酰CoA TCA H2O能量 G G-6-P FA F TG 磷酸二羥丙酮 -磷酸甘油還原 PPP NADPH 糖原15、天冬氨酸在生物體內(nèi)的可能去向，并寫出徹底氧化及轉(zhuǎn)化為糖與脂肪的大致過程。天冬酰胺 蛋白質(zhì)脫氨基作用 天冬氨酸 草酰乙酸 PEP 丙酮酸糖 異 生脫氨基作用胺+CO2 嘌呤、嘧啶G磷酸二羥丙

30、酮 乙酰CoATCA飽和脂肪酸從頭合成-磷酸甘油脂肪 脂酰CoA CO2苯丙氨酸和酪氨酸降解途徑第五章 生物氧化1、生物氧化的特點1）、生物氧化是在生物細胞內(nèi)進行的酶促氧化過程，反應條件溫和（水溶液，中性pH和常溫）；2）、氧化進行過程中，必然伴隨生物還原反應的發(fā)生；3）、水是許多生物氧化反應的氧供體。通過加水脫氫作用直接參與了氧化反應；4）、在生物氧化中，碳的氧化和氫的氧化是非同步進行的。氧化過程中脫下來的氫質(zhì)子和電子，通常由各種載體，如NADH等傳遞到氧并生成水；5）、生物氧化是一個分步進行的過程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反應的產(chǎn)物都可以分離出來。這種逐步進行的反應模式有利于在溫和的

31、條件下釋放能量，提高能量利用率；6）、生物氧化釋放的能量，通過與ATP合成相偶聯(lián)，轉(zhuǎn)換成生物體能夠直接利用的生物能ATP。2、呼吸鏈：代謝物上的氫原子被脫氫酶激活脫落后，經(jīng)過一系列的傳遞體，最后傳遞給被激活的氧分子，而生成水的全部體系稱呼吸鏈。此體系通常也稱電子傳遞體系或電子傳遞鏈。在具有線粒體的生物中，典型的呼吸鏈有兩種，即NADH呼吸鏈與FADH2呼吸鏈。NADH呼吸鏈NADH FMN FeS CoQ Cytb FeS Cytc1 Cytc Cytaa3 O2復合物 復合物 復合物魚藤酮、安密妥、殺蝶素A 抗霉素A 氰化物、CO、H2S、疊氮化合物FADH2呼吸鏈FADH2 FeS CoQ

32、 Cytb FeS Cytc1 Cytc Cytaa3 O2復合物 復合物 復合物3、氧化磷酸化：呼吸鏈中的電子傳遞與放能磷酸化合物的偶聯(lián)反應，也就是當電子從NADH2或FADH2經(jīng)過電子傳遞體傳遞給O2形成H2O，同時伴隨著ADP磷酸化形成ATP。這一過程稱為。根據(jù)生物氧化方式，可將氧化磷酸化分為：底物水平磷酸化及電子傳遞體系磷酸化。氧化磷酸化是體內(nèi)生成ATP的主要方式。4、P/O比值：指每消耗1mol氧所消耗無機磷的摩爾數(shù)，也就是每消耗1mol原子氧時生成多少mol ATP。從NADH：10質(zhì)子泵動/4=2.5個ATP 從FADH2： 6個質(zhì)子泵動/4=1.5個ATPNADH呼吸鏈： P/O 3 ADP+Pi ATPFADH2呼吸鏈： P/O 2ADP+Pi ATP ADP+Pi ATPADP+Pi ATPADP+Pi ATPO212NADHH2OFMNFeSCoQCytbFeSCytc1CytcCytaa3FADH2O212H2OFeSCoQCytbFeSCytc1CytcCytaa3線粒體電子傳遞鏈 電子傳遞鏈的