生物化學(xué)習(xí)題匯集(共170頁)

1、精選優(yōu)質(zhì)文檔-傾情為你奉上生物化學(xué)習(xí)題匯集-2目錄 第 一 章 蛋白質(zhì)第 二 章 酶與輔酶第 三 章 核酸第 四 章 激素第 五 章 維生素第 六 章 糖代謝第 七 章 脂類代謝第 八 章 生物氧化與氧化磷酸化第 九 章 氨基酸代謝第 十 章 核苷酸代謝第十一章 物質(zhì)代謝的聯(lián)系與調(diào)節(jié)第十二章 DNA的生物合成第十三章 RNA的生物合成第十四章 蛋白質(zhì)的生物合成第十五章 基因表達調(diào)控第十六章 基因重組與基因工程第十七章 糖蛋白、蛋白聚糖和細(xì)胞外基質(zhì)第十八章 基因與生長因子第十九章 基因診斷與基因治療參考文獻專心-專注-專業(yè)前言生命科學(xué)的巨大變化源自于生物化學(xué)、分子生物學(xué)和相關(guān)學(xué)科的發(fā)展。而生物化

2、學(xué)又是學(xué)習(xí)其他生物學(xué)科的基礎(chǔ)，今天所有學(xué)習(xí)生物學(xué)的學(xué)生都意識到良好的生物化學(xué)基礎(chǔ)對他們今后的學(xué)習(xí)與工作是多么重要。但是面對一個如此龐雜和深刻的生物化學(xué)知識體系，初學(xué)者常常感到茫然和困惑，系統(tǒng)的習(xí)題訓(xùn)練可以幫助和引導(dǎo)學(xué)生克服這種困難。因此有必要整理編排一套密切聯(lián)系和反映最新生物化學(xué)教材內(nèi)容的習(xí)題，供學(xué)習(xí)參考用。由于我們學(xué)習(xí)時采用的是沈同、王鏡巖的生物化學(xué)第三版，本習(xí)題集主要以該書為參考，同時部分參照鄭集、陳均輝編著的普通生物化學(xué)第三版的編排結(jié)構(gòu)，確定了本習(xí)題集章節(jié)內(nèi)容。在習(xí)題編排上兼顧了各種題型、各個章節(jié)內(nèi)容和多種思維的訓(xùn)練，盡可能多地涵蓋了王鏡巖的生物化學(xué)第三版的主要內(nèi)容，對生物化學(xué)的學(xué)習(xí)能夠

3、起到鞏固與強化的作用。第一章 蛋白質(zhì)一、單選題1有一混合蛋白質(zhì)溶液，各種蛋白質(zhì)的pI分別為4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。電泳時欲使其中4種泳向正極，緩沖液的pH應(yīng)該是 (D)A5.0 B4.0 C6.0 D7.0 E8.02下列蛋白質(zhì)通過凝膠過濾層析柱時最先被洗脫的是 (B)A血清清蛋白(分子量68 500) B馬肝過氧化物酶(分子量247 500)C肌紅蛋白(分子量16 900) D牛胰島素(分子量5 700)E牛乳球蛋白(分子量35000) 3蛋白質(zhì)分子引起280nm光吸收的最主要成分是 (D) A肽鍵 B半胱氨酸的-SH基 C苯丙氨酸的苯環(huán) D色氨酸的吲哚環(huán) E組氨酸的咪唑環(huán)4

4、含芳香環(huán)的氨基酸是 (B) ALys BTyr CVal DIle EAsp5下列各類氨基酸中不含必需氨基酸的是 (A) A酸性氨基酸 B含硫氨基酸 C支鏈氨基酸 D芳香族氨基酸 E堿性氨基6變性蛋白質(zhì)的特點是 (B) A黏度下降 B喪失原有的生物活性 C顏色反應(yīng)減弱 D溶解度增加 E不易被胃蛋白酶水解7蛋白質(zhì)變性是由于 (B) A蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)改變 B蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的改變 C輔基的脫落 D蛋白質(zhì)水解 E以上都不是8以下哪一種氨基酸不具備不對稱碳原子 (A)A甘氨酸 B絲氨酸 C半胱氨酸 D蘇氨酸 E丙氨酸9下列有關(guān)蛋白質(zhì)折疊結(jié)構(gòu)的敘述正確的是（E）A折疊結(jié)構(gòu)為二級結(jié)構(gòu)B肽單元折疊成鋸齒狀C折

5、疊結(jié)構(gòu)的肽鏈較伸展 D若干肽鏈骨架平行或反平行排列，鏈間靠氫鍵維系 E以上都正確10可用于蛋白質(zhì)定量的測定方法有（B）A鹽析法B紫外吸收法C層析法D透析法E以上都可以11鐮狀紅細(xì)胞貧血病患者未發(fā)生改變的是（E）AHb的一級結(jié)構(gòu)BHb的基因CHb的空間結(jié)構(gòu)D紅細(xì)胞形態(tài) EHb的輔基結(jié)構(gòu)12維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵是（B） A氫鍵 B肽鍵 C鹽鍵 D疏水鍵 E范德華力13天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（B） A半胱氨酸 B瓜氨酸 C羥脯氨酸 D蛋氨酸 E絲氨酸14蛋白質(zhì)多肽鏈書寫方向是（D） A從3¢ 端到5¢ 端 B從5¢ ¢端到3¢ 端 C從C

6、端到N端 D從N端到C端 E以上都不是15血漿蛋白質(zhì)的pI大多為pH56，它們在血液中的主要存在形式是（B）A兼性離子B帶負(fù)電荷 C帶正電荷 D非極性分子 E疏水分子16蛋白質(zhì)分子中的螺旋和片層都屬于（B）A一級結(jié)構(gòu)B二級結(jié)構(gòu)C三級結(jié)構(gòu)D域結(jié)構(gòu)E四級結(jié)構(gòu)17螺旋每上升一圈相當(dāng)于氨基酸殘基的個數(shù)是（B）A4.5B3.6C3.0D2.7E2.518下列含有兩個羧基的氨基酸是（E）A纈氨酸B色氨酸C賴氨酸D甘氨酸E谷氨酸19組成蛋白質(zhì)的基本單位是（A） AL-氨基酸 BD-氨基酸 CL，-氨基酸 DL，D-氨基酸 ED-氨基酸20維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是（D） A疏水鍵 B鹽鍵 C肽鍵 D氫

7、鍵 E二硫鍵21蛋白質(zhì)分子的轉(zhuǎn)角屬于蛋白質(zhì)的（B） A一級結(jié)構(gòu) B二級結(jié)構(gòu) C結(jié)構(gòu)域 D三級結(jié)構(gòu) E四級結(jié)構(gòu)22關(guān)于蛋白質(zhì)分子三級結(jié)構(gòu)的描述錯誤的是（A） A具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都具有生物學(xué)活性 B天然蛋白質(zhì)分子均有這種結(jié)構(gòu) C三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性主要由次級鍵維系 D親水基團多聚集在三級結(jié)構(gòu)的表面 E決定盤曲折疊的因素是氨基酸序列23有關(guān)血紅蛋白(Hb)和肌紅蛋白(Mb)的敘述不正確的是（D） A都可以與氧結(jié)合 BHb和Mb都含鐵 C都是含輔基的結(jié)合蛋白 D都具有四級結(jié)構(gòu)形式 E都屬于色蛋白類24具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)特征是（E） A分子中必定含有輔基 B四級結(jié)構(gòu)在三級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進一步折疊

8、、盤曲形成 C依賴肽鍵維系四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性 D每條多肽鏈都具有獨立的生物學(xué)活性 E由兩條或兩條以上的多肽鏈組成25關(guān)于蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)正確的是（E）A一定有多個不同的亞基B一定有多個相同的亞基C一定有種類相同，而數(shù)目不同的亞基數(shù)D一定有種類不同，而數(shù)目相同的亞基E亞基的種類，數(shù)目都不一定相同26蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)及高級結(jié)構(gòu)決定于（C）A 亞基B分子中鹽鍵C氨基酸組成和順序D分子內(nèi)部疏水鍵E分子中氫27蛋白質(zhì)形成的膠體顆粒，在下列哪種條件下不穩(wěn)定（E）A溶液pH大于pI B溶液pH小于pIC溶液PH等于pI D在水溶液中 E溶液pH等于7.428蛋白質(zhì)的等電點是（E）A蛋白質(zhì)溶液的pH等于7時溶液

9、的pHB蛋白質(zhì)溶液的PH等于7.4時溶液的pHC蛋白質(zhì)分子呈負(fù)離子狀態(tài)時溶液的pHD蛋白質(zhì)分子呈正離子狀態(tài)時溶液的pHE蛋白質(zhì)的正電荷與負(fù)電荷相等時溶液的p29蛋白質(zhì)溶液的主要穩(wěn)定因素是（C）A蛋白質(zhì)溶液的黏度大B蛋白質(zhì)在溶液中有“布朗運動”C蛋白質(zhì)分子表面帶有水化膜和同種電荷D蛋白質(zhì)溶液有分子擴散現(xiàn)象E蛋白質(zhì)分子帶有電荷 30蛋白質(zhì)分子中存在的含巰基氨基酸是（C） A亮氨酸 B胱氨酸 C蛋氨酸 D半胱氨酸 E蘇氨酸31維持血漿膠體滲透壓的主要蛋白質(zhì)是（A） A清蛋白 Bl球蛋白 C球蛋白 D球蛋白 E纖維蛋白原32血清在飽和硫酸銨狀態(tài)下析出的蛋白質(zhì)是（D） A纖維蛋白原 B球蛋白 C擬球蛋白

10、 D清蛋白 E球蛋白33胰島素分子A鏈與B鏈交聯(lián)是靠（D） A疏水鍵 B鹽鍵 C氫鍵 D二硫鍵 E范德華力34蛋白質(zhì)中含量恒定的元素是（A） AN BC CO DH EFe35. 下列哪項與蛋白質(zhì)的變性無關(guān)？（A）A. 肽鍵斷裂 B氫鍵被破壞C離子鍵被破壞 D疏水鍵被破壞36. 氨基酸在等電點時具有的特點是：（E）A不帶正電荷 B不帶負(fù)電荷CA和B D溶解度最大E在電場中不泳動37. 在下列檢測蛋白質(zhì)的方法中，哪一種取決于完整的肽鏈？（D）A凱氏定氮法 B雙縮尿反應(yīng) C紫外吸收法 D茚三酮法二、多選題1關(guān)于蛋白質(zhì)的組成正確的有（ABCD） A由C，H，O，N等多種元素組成 B含氮量約為16 C

11、可水解成肽或氨基酸 D由-氨基酸組成 E含磷量約為102蛋白質(zhì)在280nm波長處的最大光吸收是由下列哪些結(jié)構(gòu)引起的（BC） A半胱氨酸的巰基 B酪氨酸的酚基 C色氨酸的吲哚基 D組氨酸的異吡唑基 E精氨酸的胍基3關(guān)于蛋白質(zhì)中的肽鍵哪些敘述是正確的（ABC） A比一般CN單鍵短 B具有部分雙鍵性質(zhì) C與肽鍵相連的氫原子和氧原子呈反式結(jié)構(gòu) D肽鍵可自由旋轉(zhuǎn) E比一般CN單鍵長4谷胱甘肽（BCE） A是一種低分子量蛋白質(zhì) B在氨基酸吸收過程中起作用 C可進行氧化還原反應(yīng) D由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸組成 E其還原型有活性5蛋白質(zhì)的螺旋結(jié)構(gòu)（ACD）A多肽鏈主鏈骨架C=O基氧原子與NH基氫原子形成氫鍵

12、B脯氨酸和甘氨酸對螺旋的形成無影響C為右手螺旋D每隔3.6個氨基酸殘基上升一圈E側(cè)鏈R基團出現(xiàn)在螺旋圈內(nèi)6關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述正確的有（ABCD） A蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ) B親水氨基酸側(cè)鏈伸向蛋白質(zhì)分子的表面C蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)由次級鍵維持D有的蛋白質(zhì)有多個不同結(jié)構(gòu)和功能的結(jié)構(gòu)域E所有蛋白質(zhì)都有一、二、三、四級結(jié)構(gòu)7關(guān)于蛋白質(zhì)變性的敘述哪些是正確的（BD）A 尿素引起蛋白質(zhì)變性是由于特定的肽鍵斷裂B變性是由于二硫鍵和非共價鍵破壞引起的C變性都是可逆的 D變性蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)發(fā)生改變E變性蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)并無改變8下列哪些蛋白質(zhì)含有鐵（ABCD）A細(xì)胞色素氧化酶 B肌紅蛋白 C血紅蛋白

13、 D過氧化酶 E卵清蛋白9下列哪些方法基于蛋白質(zhì)的帶電性質(zhì)（AC）A電泳 B透析和超濾 C離子交換層析 D凝膠過濾 E超速離心10蛋白質(zhì)的螺旋結(jié)構(gòu)十分牢固，但如果在多肽鏈中出現(xiàn)下列哪些情況，將會妨礙螺旋形成？（ABC）A連續(xù)的天冬氨酸 B連續(xù)的堿性氨基酸 C脯氨酸 D丙氨酸 E蘇氨酸11已知卵清蛋白pI=4.6，乳球蛋白pI=5.2，糜蛋白酶原pI=9.1，上述蛋白質(zhì)在電場中的移動情況為（BC）A緩沖液pH為7.0時，糜蛋白酶原向陽極移動，其他兩種向陰極移動B緩沖液pH為5.0時，卵清蛋白向陽極移動，其他兩種向陰極移動C緩沖液pH為9.1時，糜蛋白酶原在原地不動，其他兩種向陽極移動D緩沖液pH

14、為5.2時，乳球蛋白在原地不動，卵清蛋白向陰極移動，糜蛋白酶原移向陽極E緩沖液pH為5.0時，卵清蛋白向陰極移動，其他兩種向陽極移動12蛋白質(zhì)處于pH等于其pI的溶液時，蛋白質(zhì)分子解離狀態(tài)可為（AB）A蛋白質(zhì)分子解離為正、負(fù)離子的趨勢相等，為兼性離子B蛋白質(zhì)的凈電荷為零C具有相等量的正離子和負(fù)離子D蛋白質(zhì)分子處于不解離狀態(tài)E蛋白質(zhì)分子解離帶同一種電荷13組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸（AD）A都是-氨基酸 B都是-氨基酸 C除甘氨酸外都是D系氨基酸 D除甘氨酸外都是L系氨基酸 EL系和D系氨基酸各半14屬于蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的有（ABCE）A螺旋B折疊C轉(zhuǎn)角D亞基E無規(guī)卷曲15含羥基的氨基酸有（ABD）A

15、蘇氨酸B絲氨酸C賴氨酸D酪氨酸E半胱氨酸三、填空題1. 組成蛋白質(zhì)的元素有_、_、_、_。含量恒定的元素是_其平均含量為_?！綜、H、O、N；N；16%】2. 酸性氨基酸基酸有_、_；堿性氨基酸有_、_、_。含巰基的氨基酸是_?！竟劝彼?、天冬氨酸；精氨酸、賴氨酸、組氨酸；半胱氨酸】3. 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)形式有_、_、_、_?！?螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲】4. 維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的非共價鍵有_、_、_、_?！臼杷饔谩Ⅺ}鍵、氫鍵、Van der Waals力）】5. 分離純化蛋白質(zhì)的方法有_、_、_、_、_等?！就肝?、超濾、鹽析、有機溶劑沉淀、層析、電泳、超速離心等任填】6. 在蛋白質(zhì)分子

16、中，一個氨基酸的碳原子上的_與另一個氨基酸碳原子上的_脫去一分子水形成的鍵叫_，它是蛋白質(zhì)分子中的基本結(jié)構(gòu)鍵。7. 蛋白質(zhì)顆粒表面的_和_是蛋白質(zhì)親水膠體穩(wěn)定的兩個因素?！倦姾蓪?水化膜】8. 蛋白質(zhì)變性主要是因為破壞了維持和穩(wěn)定其空間構(gòu)象的各種_鍵，使天然蛋白質(zhì)原有的_與_性質(zhì)改變?！敬渭夋I 物理化學(xué) 生物學(xué)】9. 按照分子形狀分類，蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比小于10的稱為_，蛋白質(zhì)分子形狀的長短軸之比大于10的稱為_。按照組成分分類，分子組成中僅含氨基酸的稱_，分子組成中除了蛋白質(zhì)部分還分非蛋白質(zhì)部分的稱_，其中非蛋白質(zhì)部分稱_?！厩驙畹鞍踪|(zhì) 纖維狀蛋白質(zhì) 單純蛋白質(zhì) 結(jié)合蛋白質(zhì) 輔基】1

17、0.蛋白質(zhì)具有兩性電離性質(zhì)，大多數(shù)在酸性溶液中帶_電荷，在堿性溶液中帶_電荷。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處在某一pH值溶液中時，它所帶的正負(fù)電荷數(shù)相待，此時的蛋白質(zhì)成為 _，該溶液的pH值稱為蛋白質(zhì)的_?！菊?負(fù) 兩性離子（兼性離子） 等電點】四、名詞解釋題1. 蛋白質(zhì)的等電點(isoelectric point of protein)：【蛋白質(zhì)所帶正負(fù)電荷相等時的溶液pH值?！?. 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)(secondary structure of protein)【蛋白質(zhì)多肽鏈局部主鏈原子的空間排布】3. 變構(gòu)效應(yīng)(allosteric effect)【效應(yīng)劑與蛋白質(zhì)結(jié)合引起蛋白質(zhì)構(gòu)象改變的同時蛋白質(zhì)功能發(fā)生改

18、變的現(xiàn)象?！?. 協(xié)同效應(yīng)(cooperative effect)【一亞基結(jié)合配體后影響該寡聚體另一亞基與配體的結(jié)合能力?！?. 蛋白質(zhì)的變性作用(denaturation of protein)【在某些理化因素作用下，蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)破壞，理化性質(zhì)改變，生物活性喪失?！?. 亞基(subunit)【寡聚蛋白中獨立具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈?！?. 結(jié)構(gòu)域(domain)【分子量大的蛋白中含有1到數(shù)個具有一定功能的結(jié)構(gòu)緊密區(qū)?！?. 模體(motif)【某些蛋白質(zhì)分子中，2到3個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段在空間上互相靠近形成的特殊空間構(gòu)象。有特征性氨基酸序列?！?0. 分子伴侶(molecular chap

19、erone)【細(xì)胞內(nèi)的一類促進蛋白質(zhì)折疊形成天然空間構(gòu)象的蛋白質(zhì)?！?1. 輔基(prosthetic group)【結(jié)合蛋白質(zhì)中與蛋白質(zhì)結(jié)合緊密的非蛋白質(zhì)部分?！课?、問答題1. 試舉例說明什么是分子病?！居捎诨蛲蛔?，蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、功能發(fā)生改變導(dǎo)致的疾病?！?. 蛋白質(zhì)含氮量平均為多少?為何能用蛋白質(zhì)的含氮量表示蛋白質(zhì)的相對含量?如何計算?【16%。各種來源的蛋白質(zhì)含氮量基本恒定。每可樣品含氮克數(shù)6.25100=100克樣品蛋白質(zhì)含量（g%）】3. 自然界中組成蛋白質(zhì)的氨基酸有多少種?如何進行分類?【20種。根據(jù)側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)分為4類：極性、中性氨基酸；酸性氨基酸 堿性氨基酸 非極性、疏水

20、性氨基酸。】4. 何謂蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)?簡述蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)測定方法?！局傅鞍踪|(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。一級結(jié)構(gòu)測定方法：水解純化蛋白質(zhì)，測定各種氨基酸的百分含量；測定多肽鏈N端與C端的氨基酸；多肽鏈水解為肽段，分離純化各肽段，用Edman降解法等測定各肽段氨基酸的排列順序；經(jīng)組合排列對比得出完整肽鏈氨基酸的排列順序?！?. 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)?蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要有哪些形式?各有何結(jié)構(gòu)特征?【蛋白質(zhì)分子中某段肽鏈局部主鏈原子的空間排布。主要形式和特征有：-螺旋：多肽鏈盤繞形成右手螺旋，每圈含3.6氨基酸殘基，螺距0.54nm,相鄰兩圈螺旋間形成氫鍵且與螺旋長軸平行。-折疊：多肽鏈相對伸展，肽

21、單元折疊成鋸齒狀，兩條以上肽鏈順向或反向平行排列，通過氫鍵聯(lián)系成片層結(jié)構(gòu)。-轉(zhuǎn)角：發(fā)生在多肽鏈進行180度轉(zhuǎn)折處，由4個氨基酸構(gòu)成，氫鍵維系。無規(guī)卷曲；無確定規(guī)律的肽段?！?. 何謂蛋白質(zhì)的三級機構(gòu)?維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵有哪些?【多肽鏈中所有原子的空間排部。通過疏水作用、鹽鍵、氫鍵、Van der Waals力維系?！苛菊乱c總結(jié)：1. 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)是具有特定構(gòu)象的大分子，為研究方便，將蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分為四個結(jié)構(gòu)水平，包括一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)。一般將二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)稱為三維構(gòu)象或高級結(jié)構(gòu)。一級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質(zhì)中氨基酸之間

22、的主要連接方式，即由一個氨基酸的-氨基和另一個氨基酸的-之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，所以整個肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)。最基本的二級結(jié)構(gòu)類型有-螺旋結(jié)構(gòu)和-折疊結(jié)構(gòu)，此外還有-轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn)。右手-螺旋結(jié)構(gòu)是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結(jié)構(gòu),每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。-折疊結(jié)構(gòu)也是一種常見的二級結(jié)構(gòu)，在此結(jié)構(gòu)中，多肽鏈以較

23、伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域是介于二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)之間的一種結(jié)構(gòu)層次，是指蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)中明顯分開的緊密球狀結(jié)構(gòu)區(qū)域。超二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子 中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的三級結(jié)構(gòu)聚集體。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是整個多肽鏈的三維構(gòu)象，它是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進一步折疊卷曲形成復(fù)雜的球狀分子結(jié)構(gòu)。具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一般都是球蛋白，這類蛋白質(zhì)的多肽鏈在三維空間中沿多個方向進行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結(jié)構(gòu)，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子，幾乎所有的極性R基都分布

24、在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團則被埋在分子內(nèi)部，不與水接觸。蛋白質(zhì)分子中側(cè)鏈R基團的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)起著重要作用。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指數(shù)條具有獨立的三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級結(jié)構(gòu)的皚鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基單獨存在都不具有活性。四級結(jié)構(gòu)涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關(guān)系。維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和范德華力等非共價鍵，又稱次級鍵。此外，在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也起著重要作用。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)取決于它的一級

25、結(jié)構(gòu)，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間結(jié)構(gòu)）所需要的全部信息。2. 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系不同的蛋白質(zhì)，由于結(jié)構(gòu)不同而具有不同的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性質(zhì)，功能與結(jié)構(gòu)密切相關(guān)。2.1一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有相適應(yīng)性和統(tǒng)一性，可從以下幾個方面說明：（1）一級結(jié)構(gòu)的變異與分子病 蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密切相關(guān)，一級結(jié)構(gòu)的變化往往導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如鐮刀型細(xì)胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個核苷酸的突變導(dǎo)致該蛋白分子中-鏈第6位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級結(jié)構(gòu)上的細(xì)微差別使患者的

26、血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導(dǎo)致紅細(xì)胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。（2）一級結(jié)構(gòu)與生物進化 研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質(zhì)中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細(xì)胞色素C的一級結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關(guān)系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關(guān)系越遠差異越大。（3）蛋白質(zhì)的激活作用 在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性，如酶原的激活。2.2蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)。以下兩方面均可說明這種相關(guān)性。（1）.核糖核酸酶的變性與

27、復(fù)性及其功能的喪失與恢復(fù) 核糖核酸酶是由124個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構(gòu)象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用-巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去-巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構(gòu)象，同時酶活性又恢復(fù)。（2）血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象 血紅蛋白是一個四聚體蛋白質(zhì)，具有氧合功能，可在血液中運輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與O2結(jié)合，就會引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構(gòu)象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結(jié)合，說明變化后的構(gòu)

28、象最適合與氧結(jié)合。從以上例子可以看出，只有當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當(dāng)空間構(gòu)象存在時才具有生物活性。3.蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上的可解離的R基團。不同蛋白質(zhì)所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)所處環(huán)境的pH大于pI時，蛋白質(zhì)分子帶負(fù)電荷，pH小于pI時，蛋白質(zhì)帶正電荷，pH等于pI時，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。蛋白質(zhì)分子表面帶有許多親水基團，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當(dāng)這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質(zhì)會產(chǎn)生沉淀。高濃

29、度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。蛋白質(zhì)受到某些物理或化學(xué)因素作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)的次級鍵遭到破壞而造成天然構(gòu)象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當(dāng)變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復(fù)到原有的天然構(gòu)象，恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。4. 測定蛋白質(zhì)分子量的方法4.1凝膠過濾法 凝膠過濾

30、法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質(zhì)分子量范圍，在此范圍內(nèi)，分子量的對數(shù)和洗脫體積之間成線性關(guān)系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標(biāo)準(zhǔn)，進行凝膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對它們的分子量的對數(shù)作圖，繪制出標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進行凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線上可求出此未知蛋白質(zhì)對應(yīng)的分子量。4.2SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質(zhì)在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質(zhì)變性并解離成亞基。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入SDS后，SDS

31、與蛋白質(zhì)分子結(jié)合，使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強負(fù)電荷，并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質(zhì)分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子量的大小，蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對遷移率和分子質(zhì)量的對數(shù)成直線關(guān)系。以標(biāo)準(zhǔn)蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對數(shù)和其相對遷移率作圖，得到標(biāo)準(zhǔn)曲線，根據(jù)所測樣品的相對遷移率，從標(biāo)準(zhǔn)曲線上便可查出其分子質(zhì)量。4.3沉降法（超速離心法） 沉降系數(shù)（S）是指單位離心場強度溶質(zhì)的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心分離時，由于比重關(guān)系，蛋白質(zhì)分子趨于下沉，沉降速度與蛋白質(zhì)顆粒大小成正比，應(yīng)用光學(xué)方法觀察離心過程中蛋白質(zhì)

32、顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù)，將S帶入公式，即可計算出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)量。第二章 酶一、單選題1下列對酶的敘述，哪一項是正確的（E）A所有的蛋白質(zhì)都是酶 B所有的酶均以有機化合物作為作用物C所有的酶均需特異的輔助因子 D所有的酶對其作用物都有絕對特異性E所有的酶均由活細(xì)胞產(chǎn)生2. 以下哪項不是酶的特點（A）A酶只能在細(xì)胞內(nèi)催化反應(yīng) B活性易受pH、溫度影響C只能加速反應(yīng)，不改變反應(yīng)平衡點 D催化效率極高E有高度特異性3. 結(jié)合酶在下列那種情況下才有活性（D）A酶蛋白單獨存在 B輔酶單獨存在 C亞基單獨存在 D全酶形式存在 E有激活劑存在4下列哪種輔酶中不含

33、核苷酸（C）AFAD BFMN CFH4 DNADP+ ECoA-SH5下列哪種輔酶中不含維生素（D）ACoA-SH BFAD CNAD+ DCoQ EFMN6酶的輔助因子的作用不包括（E）A穩(wěn)定酶的空間構(gòu)象 B參與構(gòu)成酶的活性中心C在酶與作用物的結(jié)合中起橋梁作用 D傳遞電子、質(zhì)子E決定酶的特異性7酶的必需基團是指（B）A維持酶一級結(jié)構(gòu)所必需的基團B位于活性中心以內(nèi)或以外，與酶活性密切相關(guān)的基團C酶的亞基聚合所必需的基團D維持酶分子構(gòu)象的所有基團E構(gòu)成全酶分子的所有基團8酶分子中使作用物轉(zhuǎn)為變?yōu)楫a(chǎn)物的基團稱為（B）A結(jié)合基團 B催化基團 C堿性基團 D酸性基團 E疏水基團9有關(guān)同工酶的正確敘述

34、是（A）A不同組織中同工酶譜不同 B同工酶對同種作用物親和力相同C同工酶的基因相同 D組成同工酶的亞基一定相同E同工酶是同一多肽鏈經(jīng)翻譯后加工產(chǎn)生的10含LDH5豐富的組織是（A）A肝組織 B心肌 C紅細(xì)胞 D腎組織 E腦組織11關(guān)于酶原激活，正確的是（B）A酶原與酶一級結(jié)構(gòu)相同B酶原與酶空間結(jié)構(gòu)不同C所有酶都由酶原生成D酶原有活性中心E激活劑使酶原激活12關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點的錯誤敘述是（D）A常有多個亞基組成 B有與作用物結(jié)合的部位C有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位 D催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上E催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基，也可處于不同亞基上13關(guān)于變構(gòu)劑的錯誤敘述是（B）A可與酶分子

35、上別構(gòu)部位結(jié)合 B可使酶蛋白與輔基結(jié)合C可使酶與作用物親和力降低 D可使酶分子的空間構(gòu)象改變E有激活或抑制作用14國際酶學(xué)委員會將酶分為六大類的主要根據(jù)是（D）A酶的來源 B酶的結(jié)構(gòu) C酶的理化性質(zhì)D酶促反應(yīng)性質(zhì) E酶催化的作用物結(jié)構(gòu)15關(guān)于酶促反應(yīng)特點的錯誤描述是（B）A酶能加速化學(xué)反應(yīng) B酶在生物體內(nèi)催化的反應(yīng)都是不可逆的C酶在反應(yīng)前后無質(zhì)和量的變化 D酶對所催化的反應(yīng)有選擇性E能縮短化學(xué)反應(yīng)到達反應(yīng)平衡的時間16關(guān)于誘導(dǎo)契合學(xué)正確的是（E）A發(fā)生在酶原激活時 B發(fā)生在變構(gòu)調(diào)節(jié)時 C誘導(dǎo)契合時僅發(fā)生酶構(gòu)象改變 D誘導(dǎo)契合時僅發(fā)生底物構(gòu)象改變 E誘導(dǎo)契合有利于形成酶與底物復(fù)合物17其他因素不

36、變，改變作用物的濃度時（A）A在低底物濃度下反應(yīng)速度與底物濃度成正比 B反應(yīng)速度隨底物濃度增加而下降 C反應(yīng)速度隨底物濃度增加持續(xù)增加D反應(yīng)速度先慢后快 E反應(yīng)速度不變18在酶濃度不變的條件下，以反應(yīng)速度v-對作用物S作圖，其圖象為（C）A直線 BS形曲線 C矩形雙曲線 D拋物線 E鐘罩形曲線19作用物濃度達到飽和后，再增加作用物濃度（C）A反應(yīng)速度隨作用物增加而加快 B隨著作用物濃度的增加酶逐漸失活C反應(yīng)速度不再增加 D如增加抑制劑反應(yīng)速度反而加快E形成酶-作用物復(fù)合體增加20Michaelis-Menten方程式是（C）A= _Km +S B= Vmax+S Vmax+S K m+S C=

37、 VmaxS D= Km + S Km+S VmaxSE= KmS Vmax+S21Km是（D）A作用物濃度飽和時的反應(yīng)速度 B是最大反應(yīng)速度時的作用物濃度C作用物濃度達50%飽和時的反應(yīng)速度 D反應(yīng)速度達最大反應(yīng)速度50%時的作用物濃度E降低反應(yīng)速度一半時的作用物濃度22酶的Km值大小與（A）A酶性質(zhì)有關(guān) B酶濃度有關(guān) C酶作用溫度有關(guān) D酶作用時間有關(guān) E酶的最適pH有關(guān)23己糖激酶以葡萄糖為作用物時，Km=1/2S, 其反應(yīng)速度是V的（A）A67% B50% C33% D15% E9%24酶促反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速度V 的80%時，作用物濃度S為（D）A1 Km B2 Km C3 Km

38、D4 Km E5 Km25. 為了防止酶失活，酶制劑存放最好（A）A在低溫 B在室溫 C最適溫度 D加入抑制劑 E不避光26含唾液淀粉酶的唾液經(jīng)透析后，水解淀粉的能力顯著降解，其原因是（B）A酶變性失活 B失去激活劑 C酶一級結(jié)構(gòu)破壞 D失去輔酶 E失去酶蛋白27能使唾液淀粉酶活性增強的離子是（A）A氯離子 B鋅離子 C碳酸氫根離子 D銅離子 E錳離子28各種酶都具有最適pH，其特點是（B）A最適pH一般即為該酶的等電點B最適pH時酶的活性中心的可解離基團都處于最適反應(yīng)狀態(tài)C最適pH時酶分子的活性通常較低D大多數(shù)酶活性的最適pH曲線為拋物線形E在生理條件下同一個體酶的最適pH均相同29屬于不可

39、逆性抑制作用的抑制劑是（B）A丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用 B有機磷化合物對膽堿酯酶的抑制作用C磺胺藥類對細(xì)菌二氫葉酸還原酶的抑制作用 DATP對糖酵解的抑制作用E反應(yīng)產(chǎn)物對酶的反饋抑制30對可逆性抑制劑的描述，哪項是正確的（C）A使酶變性失活的抑制劑 B抑制劑與酶是共價鍵相結(jié)合C抑制劑與酶是非共價鍵結(jié)合 D抑制劑與酶結(jié)合后用透析等物理方法不能解除抑制E可逆性抑制劑即指競爭性抑制31丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用是屬于（C）A反饋抑制 B非競爭抑制 C競爭性抑制 D非特異性抑制 E反競爭性抑制32反競爭性抑制劑具有下列哪一種動力學(xué)效應(yīng)（E）A使Km值升高，V不變 B使Km值降低，V不變 C使

40、Km值不變，V升高 D使Km值不變，V降低 E使Km值和V均降低33存在下列那種物質(zhì)的情況下，酶促反應(yīng)速度不變、Km值減少（D）A無抑制劑存在 B有競爭性抑制劑存在 C有反競爭性抑制劑存在 D有非競爭性抑制劑存在 E有不可逆抑制劑存在34純化酶制劑時，酶純度的主要指標(biāo)是（D）A蛋白質(zhì)濃度 B酶量 C酶的總活性 D酶的比活性 E酶的理化性質(zhì)35有關(guān)酶的以下描述哪項是正確的（E）A同工酶是一組功能與結(jié)構(gòu)相同的酶 B誘導(dǎo)酶是指細(xì)胞中固有而含量又多的酶C在酶的活性中心中只有側(cè)鏈帶電荷的氨基酸直接參與酶的催化反應(yīng)D酶催化反應(yīng)處速度取決于酶的濃度E競爭性抑制劑只能改變Km值，而不改變Vmax36組織損傷后

41、，血漿特異酶的活性變化主要依賴于（D）A損傷前酶在該組織中的濃度 B損傷前酶在血液中的濃度C損傷前酶在組織中的合成速率 D損傷時損害的面積與程度E損傷后采集血標(biāo)本的時間37下列關(guān)于ribzyme 的敘述哪一個是正確的（C）A即核酸酶 B本質(zhì)是蛋白質(zhì) C本質(zhì)是核糖核酸 D最早發(fā)現(xiàn)的一種酶 E其輔酶是輔酶A二、多選題1 關(guān)于酶的敘述哪些是正確的（ABCD）A酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì) B所有的酶都是催化劑 C酶可以降低反應(yīng)活化能 D酶能加速反應(yīng)速度，不改變平衡點2 酶與一般催化劑相比有以下特點（ACD）A反應(yīng)條件溫和，可在常溫，常壓下進行B加速化學(xué)反應(yīng)速度，可改變反應(yīng)平衡點C專一性強，一種酶只作用一種或

42、一類物質(zhì)，產(chǎn)生一定的產(chǎn)物D酶的催化效率極高3. 證明多數(shù)酶是蛋白質(zhì)的證據(jù)是（ABCD）A水解產(chǎn)物是氨基酸 B有和蛋白質(zhì)一致的顏色反應(yīng) C可被蛋白酶水解 D可使蛋白質(zhì)變性的因素，也使酶變性4. 蛋白與輔酶（輔基）的關(guān)系有（ABCD）A一種酶只有一種輔酶（輔基） B不同的酶可有相同的輔酶（輔基） C只有全酶才有活性 D酶蛋白決定特異性，輔酶參與反應(yīng)5. 對全酶的正確描述指（BD）A所有的酶都有全酶和蛋白質(zhì)兩種形式 B由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)部分構(gòu)成C酶蛋白-輔酶-激動劑-作用物聚合物 D由酶蛋白和輔酶（輔基）組成的酶6. 酶的輔助因子可以是（ABC）A金屬離子 B某些小分子有機化合物 C維生素或其衍生物

43、 D各種有機和無機化合物7. 可提供酶必需基團的氨基酸有（ABC）A絲氨酸 B半胱氨酸 C組氨酸 D甘氨酸8 一種酶的活性有賴于酶蛋白的巰基，能有效地保護這種酶，防止氧化的物質(zhì)是（ABC）A維生素C B維生素E C 還原型谷胱甘肽 D過氧化氫9 成酶活性中心的功能基團，常見的有（ABC）A-COOH B-SH及-OH C咪唑基 D甲基10酶分子上必需基團的作用是（ABC）A與作用物結(jié)合 B參與作用物進行化學(xué)反應(yīng) C維持酶分子空間構(gòu)象 D決定酶結(jié)構(gòu)11變構(gòu)酶的動力學(xué)特點是（AD）A對S作圖呈S型 B對S作圖呈拋物線型 C對S作圖呈距形雙曲線 D表明有協(xié)同效應(yīng)12pH對酶促反應(yīng)速度影響主要是由于（

44、ABCD）A影響酶必需基團的游離狀態(tài) B影響酶活性中心的空間構(gòu)象 C影響輔酶的游離狀態(tài) D影響底物分子的解離狀態(tài) 13不可逆性抑制劑（ACD）A是使酶變性失活的抑制劑B是抑制劑與酶結(jié)合后用透析等方法不能除去的抑制劑C是特異的與酶活性中心結(jié)合的抑制劑D是與酶分子以共價鍵結(jié)合的抑制劑14非競爭性抑制作用中，抑制劑的作用方式是（I：抑制劑 E：酶 S ：作用物）（ACD）AE+I EI BI + S SI CEI +S EIS DES + I ESI15競爭性抑制劑存在時：(BD) A.Km降低 BKm增加 CVmax降低 DVmax不變?nèi)⑻羁疹}1酶促反應(yīng)的特點有_、_、_?！靖咝蚀呋钚浴⒏叨?/p>

45、特異性、可調(diào)節(jié)性】2. 列輔基（酶）分別含維生素是NAD_；CoA_；TPP_；FAD_；FH4_。【PP；泛酸；B1；B2；葉酸】3. 響酶促反應(yīng)的因素有_、_、_、_、_。【酶濃度、底物濃度、溫度、pH、激活劑和抑制劑】4. 的特異性有_、_、_三類?！窘^對特異性、相對特異性、立體異構(gòu)特異性】5. 逆性抑制作用的類型可分為_、_、_三種?！靖偁幮砸种?、非競爭性抑制、反競爭性抑制?！?. 單位時間內(nèi)作用物的消耗量，或產(chǎn)物的生成量表示_；在標(biāo)準(zhǔn)條件下，在1分鐘內(nèi)能催化1.0微摩爾的作用物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的酶量為_。【酶的反應(yīng)速度；1個國際單位IU】7. 酶的活性中心包括 和 兩個功能部位，其中 直接

46、與底物結(jié)合，決定酶的專一性， 是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定催化反應(yīng)的性質(zhì)?！窘Y(jié)合部位；催化部位；結(jié)合部位；催化部位】8. 酶活力是指 ，一般用 表示。【酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力；一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速度】9. 通常討論酶促反應(yīng)的反應(yīng)速度時，指的是反應(yīng)的 速度，即 時測得的反應(yīng)速度?！境?；底物消耗量<5%】10. 解釋別構(gòu)酶作用機理的假說有 模型和 模型兩種?！君R變；序變】11. 固定化酶的優(yōu)點包括 ， ， 等?！痉€(wěn)定性好；可反復(fù)使用；易于與反應(yīng)液分離】12. pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響 ，影響 ，影響 ?！镜孜锓肿拥慕怆x狀態(tài)；酶分子的解離狀態(tài)；中間復(fù)合物的解離

47、狀態(tài)】13. 溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面 ，另一方面 ?！緶囟壬?，可使反應(yīng)速度加快；溫度太高，會使酶蛋白變性而失活】14. 丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的 抑制劑?！靖偁幮浴?5. 變構(gòu)酶的特點是：（1） ，（2） ，它不符合一般的 ，當(dāng)以V對S作圖時，它表現(xiàn)出 型曲線，而非 曲線。它是 酶?！居啥鄠€亞基組成；除活性中心外還有變構(gòu)中心；米氏方程；S；雙；寡聚酶】16. 轉(zhuǎn)氨酶的輔因子為 即維生素 。其有三種形式，分別為 、 、 ，其中 在氨基酸代謝中非常重要，是 、 和 的輔酶?！玖姿徇炼呷?；VB6；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；轉(zhuǎn)氨酶；脫羧酶；消旋酶】17. 葉酸以其 起輔酶的作用，它有 和 兩種還原形式，后者的功能作為 載體?！具€原性產(chǎn)物；DHFA；THFA；一碳單位】18. 全酶由 和 組成，在催化反應(yīng)時，二者所起的作用不同，其中 決定酶的專一性和高效率， 起傳遞電子、原子或化學(xué)