《生物化學(xué)》本科課件第3章+氨基酸

1、(Amino Acid, AA, Aa, aa)第3章 氨基酸蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子Protein Architecture一、氨基酸蛋白質(zhì)是生物功能的主要載體，而氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子。自然界存在的成千上萬(wàn)種蛋白質(zhì)，在結(jié)構(gòu)和功能上的驚人的多樣性主要由氨基酸的內(nèi)在性質(zhì)造成的。（一） 蛋白質(zhì)水解蛋白質(zhì)和多肽的肽鍵可被催化水解1.酸水解 （H2SO4;HCl)優(yōu)點(diǎn)：不引起消旋作用。缺點(diǎn)：色氨酸被破壞，部分羥基氨基酸被分解，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下來(lái)。2.堿水解（NaOH)優(yōu)點(diǎn)：色氨酸是穩(wěn)定的缺點(diǎn)：多數(shù)氨基酸遭到不同程度的破壞，并且產(chǎn)生消旋現(xiàn)象。完全水解得到各種AA的混合物蛋白質(zhì)月示胨多肽肽A

2、A 1*104 5*103 2*103 1000 200 100 -500完全水解得到各種AA的混合物羧肽酶和氨肽酶胰蛋白酶（trypsin）胃蛋白酶（pepsin）糜蛋白酶（chymotrypsin）嗜熱菌蛋白酶3. 酶水解得到多肽片段和AA的混合物一般是部分水解，優(yōu)點(diǎn)：不產(chǎn)生消旋，也不破壞氨基酸缺點(diǎn)：部分水解，需要多種酶協(xié)同作用才能使蛋白質(zhì)完全水解；需時(shí)較長(zhǎng)。常用蛋白酶（二） 氨基酸的結(jié)構(gòu)地球上天然形成的AA180種以上。構(gòu)成蛋白質(zhì)的常見(jiàn)AA只有20余種（更確切地說(shuō)為19種氨基酸和一種亞氨基酸即脯氨酸），且都是-氨基酸。 AA同時(shí)含有氨基和羧基， AA間可進(jìn)行聚合反應(yīng)形成肽鍵。什么是氨基酸

3、？-C-C-C-C-COOH -C-C-C-C(NH2)-COOH -氨基酸 -C-C-C(NH2)-C-COOH -氨基酸 -C-C(NH2)-C-C-COOH -氨基酸什么是-氨基酸？ 大多數(shù)AA在中性pH時(shí)呈兼性離子狀態(tài):除甘氨酸外，19種AA都具有旋光性。除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能溶于水。蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)的氨基酸都是L型的。COO-NH3+二、氨基酸的分類(lèi)生物體中發(fā)現(xiàn)的氨基酸180多種，大多數(shù)是不參加蛋白質(zhì)組成，這些稱(chēng)為非蛋白質(zhì)氨基酸。蛋白質(zhì)組成的常見(jiàn)氨基酸或稱(chēng)基本氨基酸只有20種，稱(chēng)為蛋白質(zhì)氨基酸。存在某些蛋白質(zhì)的不常見(jiàn)氨基酸都是肽鏈上由常見(jiàn)氨基酸修飾轉(zhuǎn)化而來(lái)。（一）常見(jiàn)的蛋白質(zhì)氨

4、基酸中文名稱(chēng)英文名稱(chēng)三字母縮寫(xiě)單字母符號(hào)甘氨酸Glycine Gly G丙氨酸 AlanineAlaA纈氨酸ValineValV亮氨酸LeucineLeuL異亮氨酸 Isoleucine IleI脯氨酸ProlineProP苯丙氨酸 Phenylalanine PheF酪氨酸TyrosineTyrY色氨酸Tryptophan TrpW絲氨酸 Serine SerS蘇氨酸 ThreonineThr T半胱氨酸 Cystine CysC蛋氨酸 MethionineMetM天冬酰胺Asparagine Asn N谷氨酰胺 Glutarnine GlnQ天冬氨酸 AsparticacidAspD谷氨酸

5、Glutamicacid Glu E賴(lài)氨酸LysineLysK精氨酸ArginineArgR組氨酸HistidineHisH中文名稱(chēng)英文名稱(chēng)三字母縮寫(xiě)單字母符號(hào)氨基酸的簡(jiǎn)寫(xiě)符號(hào)按R基的化學(xué)結(jié)構(gòu)20種常見(jiàn)氨基酸可分為：脂肪族氨基酸（1）中性氨基酸（2）含羥基或硫氨基酸（3）酸性氨基酸及其酰胺（4）堿性氨基酸2.芳香族氨基酸3.雜環(huán)族氨基酸按R基的極性性質(zhì)， 20種常見(jiàn)氨基酸可分為：非極性R基氨基酸不帶電荷的極性R基氨基酸帶正電荷的R基氨基酸帶負(fù)電荷的R基氨基酸常見(jiàn)氨基酸分類(lèi)按基的化學(xué)結(jié)構(gòu)分類(lèi)：、脂肪族aa（）中性aa 甘氨酸 丙氨酸 纈氨酸 亮氨酸 異亮氨酸（2）含羥基或硫aa絲氨酸 半胱氨酸

6、蘇氨酸 甲硫氨酸胱氨酸由兩個(gè)半胱氨酸通過(guò)側(cè)鏈上的-SH基氧化成共價(jià)的二硫鍵連接而成（）酸性aa及其酰胺天冬氨酸 谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺（）堿性aa 賴(lài)氨酸 精氨酸、芳香族aa苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸、雜環(huán)aa 組氨酸 脯氨酸按基的極性性質(zhì)分類(lèi)：、非極性基aa、不帶電荷的極性基aa3、帶正電荷的基aa4、帶負(fù)電荷的基aa（二）不常見(jiàn)的蛋白質(zhì)氨基酸 由常見(jiàn)aa經(jīng)修飾而來(lái)。4-羥脯氨酸主要存在結(jié)締組織的膠原蛋白5-羥賴(lài)氨酸主要存在結(jié)締組織的膠原蛋白6-N-甲基賴(lài)氨酸 存在某些肌肉蛋白如肌球蛋白g-羧基谷氨酸主要存在凝血酶原和一些與血液凝固有關(guān)的蛋白質(zhì)中甲狀腺球蛋白中分離出（三）非蛋白質(zhì)氨基酸 1

7、50多種多是蛋白質(zhì)中L型-AA衍生物有一些是-，-，-AA有些甚至是D-型AA鳥(niǎo)氨酸瓜氨酸尿素循環(huán)的中間物三、氨基酸的酸堿性質(zhì)（一）兼性離子過(guò)去常認(rèn)為氨基酸在晶體甚至水溶液中是以不解離的中性分子存在，也就是一般的有機(jī)物。后來(lái)發(fā)現(xiàn)，AA晶體熔點(diǎn)很高，此外，AA能使水的介電常數(shù)增高。如何解釋這個(gè)事實(shí)呢？如果AA在晶體或水中主要以兼性離子（偶極離子)形式存在，不帶電荷的中性分子為數(shù)極少，就很好解釋這個(gè)問(wèn)題了。靜電吸引 范德華力兼性離子形式的AA是強(qiáng)極性分子根據(jù)酸堿質(zhì)子理論，酸是質(zhì)子（H+）的供體，堿是質(zhì)子的受體，因此酸和堿有同一性，在一定條件下，各自向相反方面轉(zhuǎn)化。AA是一類(lèi)兩性電解質(zhì)。AA完全質(zhì)子

8、化時(shí)，可看成是多元酸側(cè)鏈不解離中性AA可看作二元酸酸性和堿性AA可看作三元酸H3NCHCOOHR+H3NCHCOO-R+（pH=pI）H2NCHCOO-R（二）氨基酸的解離H+H+H+H+COO-H3N+水溶后等電荷狀態(tài)總電荷 0加 酸H+ H+ H+COOH總電荷 “+”COO-H3N+水溶后等電荷狀態(tài)加 堿總電荷 0OHOHOH H2NH2O總電荷 - HA A- + H+ K= H+*A-/HA pK= pH - lg A- / HA pH = pK + lg A- / HA 根據(jù)Handerson-Hasselbalch方程：K為解離常數(shù)氨基酸解離步驟：陽(yáng)離子 (A+) 兼性離子 (A

9、0) 陰離子（A-） -Ka1+H+H+-Ka2+H+H+第一步解離，代表-COOH第二步解離，代表- NH3+第一步解離常數(shù)第二步解離常數(shù)共軛酸的解離常數(shù)按其酸性遞降順序編號(hào)為Ka1和Ka2甘氨酸滴定曲線氨基酸的解離常數(shù)可用測(cè)定滴定曲線的實(shí)驗(yàn)方法求得pKa2= pH - lg A- / A0(A0)(A-)(A+)pKa1= pH - lg A0 / A+滴定拐點(diǎn)就是兼性離子有一半變成陽(yáng)離子或陰離子，也就是A- = A0或A0= A+，所以拐點(diǎn)處的pH值就是解離常數(shù)的對(duì)數(shù)值。氨基酸中的a-COOH基的酸性要比相應(yīng)的脂肪酸強(qiáng)上百甚至幾百倍，而a-氨基的堿性明顯低于其相應(yīng)的胺類(lèi)。當(dāng)氨基酸溶液在低

10、pH時(shí)，氨基以帶正電荷的形式存在，帶正電荷的氨基通過(guò)靜電相互作用（誘導(dǎo)效應(yīng)）使羧基更容易失去質(zhì)子，成為更強(qiáng)的酸。而與之對(duì)應(yīng)的是在羧基影響下，氨基更不容易捕獲質(zhì)子 側(cè)鏈R基可解離的氨基酸解離及滴定 A+ A0A- -H+ -H+ Ka1Ka2A2- -H+ Ka3酸性氨基酸Ka1=A0 H+ / A+; Ka2=A- H+ / A0; Ka3=A2- H+ / A-; 谷氨酸的解離谷氨酸的滴定圖中的pK1; pKR;pK2分別代表前面的pKa1; pKa2; pKa3 A+ A0A- -H+ -H+ Ka2Ka3 A2+ -H+ Ka1堿性氨基酸Ka1=A+ H+ / A2+; Ka2=A0 H

11、+ / A+; Ka3=A- H+ / A0; -H+ Ka1 -H+ Ka2 -H+ Ka3賴(lài)氨酸的解離組氨酸的滴定圖中的pK1; pKR;pK2分別代表前面的pKa1; pKa2; pKa3（三）氨基酸的等電點(diǎn)當(dāng)溶液為某一pH值時(shí)，AA主要以兼性離子的形式存在，分子中所含的正負(fù)電荷數(shù)目相等，凈電荷為0。這一pH值即為AA的等電點(diǎn)（pI）。在pI時(shí)，AA在電場(chǎng)中既不向正極也不向負(fù)極移動(dòng)，即處于兩性離子狀態(tài)。 側(cè)鏈不含離解基團(tuán)的中性AA等電點(diǎn)公式推導(dǎo)： A+ A0A- -H+ -H+ Ka1Ka2兩公式相乘：Ka1Ka2=H+2A- / A+等電點(diǎn)時(shí)，A-=A+H+2= Ka1Ka2H+ =

12、(Ka1Ka2)1/2如以I代表等電點(diǎn)的H+I = (Ka1Ka2)1/2兩邊取對(duì)數(shù)pI =1/2 (pKa1+pKa2) 對(duì)于側(cè)鏈含有可解離基團(tuán)R的AApI取決于兼性離子（A0）兩邊pKa值的算術(shù)平均值。因?yàn)榈入婞c(diǎn)時(shí)，氨基酸主要以兼性離子（A0）存在，A+和A-很小而且相等，A2-或A2+的量可以忽略不計(jì)。酸性AA：pI = (pKa1 + pKa2 )/2 堿性AA：pI = (pKa2 + pKa3 )/2 A+ A0A- -H+ -H+ Ka1Ka2A2- -H+ Ka3 A+ A0A- -H+ -H+ Ka2Ka3 A2+ -H+ Ka1四、氨基酸的化學(xué)反應(yīng)主要指其-氨基和-羧基以及

13、側(cè)鏈上的功能基團(tuán)R參與的反應(yīng)。（一）-氨基參加的反應(yīng)1.與亞硝酸反應(yīng)2.與?；噭┓磻?yīng)3.烴基化反應(yīng)4.形成Schiffs堿反應(yīng)5.脫氨基反應(yīng) NH2 OH R CH COOH + HNO2 R CH COOH+H2O+N2Van Slyke 法測(cè)氨基氮（體積）的基礎(chǔ)。N2中的1/2為氨基氮。 氨基酸定量和蛋白質(zhì)水解程度的測(cè)定。 O COONa 在弱堿中 CH2 O C Cl + H2N CH （后酸化） R O COOH CH2 O C N CH +Na+Cl- H R芐氧酰氯芐氧酰氨基酸氨基酸氨基的保護(hù)措施，在多肽和蛋白質(zhì)人工合成中作為氨基保護(hù)試劑丹磺酰氯末端aa標(biāo)記和微量aa定量。NO2

14、FO2N+ H2NCHCOOHRNO2O2NHNCHCOOHR+ HF弱堿性DNP-氨基酸 （黃色）DNFBSanger 法測(cè)定N末端氨基酸基礎(chǔ)N=C=S + NCHCOOHHHRPITCNCNCHCOOHHHRSPTC-氨基酸NCHRSNCCOPTH-氨基酸pH8.3無(wú)水HF苯異硫氰酸酯PITC苯氨基硫甲酰衍生物苯乙內(nèi)硫脲衍生物Edman降解法基礎(chǔ)重復(fù)測(cè)定多肽鏈N端AA排列順序，設(shè)計(jì)出“多肽順序自動(dòng)分析儀”原理：將肽與異硫氰酸苯酯(PITC試劑)在pH8-9下作用，肽的NH2末端接到異硫氰酸苯酯的C原子上生成苯異硫甲氨酰肽，簡(jiǎn)稱(chēng)PTC-肽，在強(qiáng)酸作用下，可使靠近PTC基的氨基酸環(huán)化，肽鍵斷裂

15、形成乙內(nèi)酰苯硫脲氨基酸(PTH氨基酸) 和一個(gè)失去末端氨基酸的肽鏈。此肽不被破壞，因而又可出現(xiàn)一個(gè)新的N末端。重復(fù)以上的步驟，繼續(xù)與PTH試劑作用，繼續(xù)分析，乙內(nèi)酰苯硫脲氨基酸是無(wú)色的，用有機(jī)溶劑抽提后，用高效液相層析法分離鑒定。這就是多肽順序自動(dòng)分析儀的工作原理。 R COOH R COO C=O + H2N CH C=N CH H R H R醛 氨基酸 Schiffs堿-H20+H20西佛堿是以氨基酸為底物的某些酶促反應(yīng)例如轉(zhuǎn)氨基反應(yīng)的中間物在生物體內(nèi)經(jīng)AA氧化酶催化即脫去-氨基而轉(zhuǎn)變?yōu)橥?。（二?-羧基參加的反應(yīng)1.成鹽或成酯反應(yīng)2.成酰氯反應(yīng)3.脫羧基反應(yīng)4.疊氮反應(yīng)（2）成酯 NH

16、2 干燥，HCl R CH COOH + C2H5OH 回流 R CH COOC2H5 + H2ONH3Cl保護(hù)羧基（1）與NaOH等形成鹽 HN-保護(hù)基（如芐氧甲?；?R CH-COOH + PCl5 HN-保護(hù)基 R CH-COOCl + POCl3 + HCl保護(hù)氨基 活化羧基常用于多肽人工合成成酰氯反應(yīng) NH2 脫羧酶 RCH-COOH R-CH2-NH2 +CO2酰化氨基酸甲酯?；被／B氮 YNH O NH2NH2 RCHCOCH3 YNH O HNO2 RCHCNHNH2 YNH O RCHCN -N+ N + 2H2O 肼?；被ｋ卤Ｗo(hù)氨基 活化羧基，常用于多肽人工合成疊氮

17、反應(yīng)Y:?；ㄈ?羧基和-氨基都參加的反應(yīng)1、 與茚三酮反應(yīng) 2、 成肽反應(yīng)弱酸 加熱茚三酮反應(yīng) Pro和Hpro無(wú)游離氨基，只能形成 黃色化合物（440nm）； 可鑒定某化合物是否有可能是AA； 如果是AA可用 測(cè)壓法 分光光度法 定量測(cè)定AA的含量 加熱乙二醇二酮吡嗪（四） 側(cè)鏈R基參加的反應(yīng)1、Tyr（酪氨酸）2、堿性AA2、堿性AA3、帶硫AATyr酚基在3和5位上易發(fā)生親電取代反應(yīng)，如碘化和硝化Tyr酚基還可和重氮化合物結(jié)合生成橘黃色的化合物用于檢測(cè)TyrPauly反應(yīng)His側(cè)鏈咪唑基與重氮苯磺酸生成棕紅色化合物Arg側(cè)鏈胍基與環(huán)己二酮生成縮合物保護(hù)胍基，用于氨基酸序列分析以及結(jié)構(gòu)

18、與功能研究Trp側(cè)鏈吲哚基能被N-溴代琥珀酰亞胺氧化分光光度法測(cè)定蛋白質(zhì)中Trp含量Met側(cè)鏈上甲硫基：強(qiáng)親核基團(tuán)與烴化試劑成锍鹽保護(hù)巰基此反應(yīng)提供了胰蛋白酶水解位點(diǎn)，另外還保護(hù)-SH基不被重新氧化成二硫鍵。此反應(yīng)能被巰基試劑逆轉(zhuǎn)，逆轉(zhuǎn)后，兩甲基除去的機(jī)會(huì)相等，多用于14C的同位素標(biāo)記。巰基能和各種金屬離子（對(duì)氯汞苯甲酸）形成穩(wěn)定程度不等的絡(luò)合物，使酶失活。此反應(yīng)也是蛋白質(zhì)結(jié)晶學(xué)中制備重原子衍生物最常用的方法。與二硫硝基苯甲酸發(fā)生硫醇-二硫化物交換pH8.0時(shí)412nm最大光吸收分光光度法測(cè)定-SHCys的巰基不穩(wěn)定，易被氧化成二硫鍵巰基在有痕量的金屬離子如：Cu2+，F(xiàn)e2+，Co2+或Mn

19、2+時(shí)，易被氧化Cys中的二硫鍵可被氧化劑（過(guò)甲酸）以及還原劑（巰基化合物）打開(kāi)。磺基丙氨酸二硫蘇糖醇五、AA的光學(xué)活性和光譜性質(zhì)（一）AA的光學(xué)活性和立體化學(xué)a-氨基酸的a-碳是一個(gè)不對(duì)稱(chēng)原子（除了甘氨酸），因此具有旋光性。也分為兩種構(gòu)型D型和L型蘇氨酸，異亮氨酸，羥脯氨酸和羥賴(lài)氨酸除了a-碳原子外，還有第二個(gè)不對(duì)稱(chēng)碳原子。因此有四種光學(xué)異構(gòu)體。它們分別稱(chēng)為L(zhǎng)-，D-，L-別-，D-別-氨基酸。L-蘇氨酸D-蘇氨酸L-別-蘇氨酸D-別-蘇氨酸胱氨酸（Cystine）的兩個(gè)不對(duì)稱(chēng)中心是相同的，存在D和L兩個(gè)異構(gòu)體以及內(nèi)消旋CystineL-cystineD-cystinemeso-cystin

20、e氨基酸的旋光性氨基酸的旋光符號(hào)和大小取決于它的R基性質(zhì)，并且與測(cè)定的溶液pH有關(guān)，這是因?yàn)樵诓煌膒H條件下氨基和羧基的解離狀況不同。pH對(duì)L-亮氨酸（藍(lán)）和L-組氨酸（紅）的aD25值的影響比旋是a-氨基酸的物理常數(shù)之一，是鑒別氨基酸的一種根據(jù)（二）氨基酸的光譜性質(zhì)可見(jiàn)光區(qū)：無(wú)吸收遠(yuǎn)紫外和紅外區(qū)：都吸收近紫外區(qū)（200400nm）：芳香族氨基酸Tyr/Trp/Phe 才有吸收 原因：含有苯環(huán)共軛p鍵系統(tǒng)-C=C-C=C-C=C-C=C-1、紫外吸收光譜Trp 280nmTyr 275nmPhe 257nm蛋白質(zhì)含量測(cè)定蛋白質(zhì)最大吸收在280nm分光光度法定量原理e:摩爾吸收系數(shù)，c:濃度；

21、l:吸收杯的內(nèi)徑或光程厚度；I0：入射光強(qiáng)度；I：透射光強(qiáng)度、核磁共振波譜核磁共振應(yīng)用最初,核磁共振技術(shù)主要用于核物理研究方面,用它測(cè)量各種原子核的磁矩,誤差僅是0. 003 %0. 005 %; 迄今,它已廣泛應(yīng)用于化學(xué)、食品、醫(yī)學(xué)、生物學(xué)、遺傳學(xué)等學(xué)科領(lǐng)域,已成為在這些領(lǐng)域開(kāi)展研究工作的有力工具,甚至是某些領(lǐng)域(如:化學(xué)、醫(yī)學(xué)診斷、藥物學(xué)等) 常規(guī)分析中不可缺少的手段。1985 年,維特里希等人公布了第一次利用NMR 法測(cè)定的溶液中蛋白質(zhì)蛋白酶抑制劑IIA ( proteinase inhibitor IIA) 的結(jié)構(gòu)(如圖 所示) 。1990 年用NMR 測(cè)定的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)有23 個(gè),而到

22、1994 年一年測(cè)定的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)數(shù)上升到100個(gè)。六、氨基酸混合物的分析分離 利用AA成分分配系數(shù)的差異（一）分配層析法的一般原理 層析/色譜（chromatography）分配系數(shù)（Kd）：當(dāng)溶質(zhì)在兩種互不相溶的溶劑中分配時(shí)，在一定溫度達(dá)到平衡后，溶質(zhì)在兩相中的濃度比值。Kd=cAcBKeff=cA VAcB VB有效分配系數(shù)（Keff）； VA， VB分別代表A相和B相的體積。溶質(zhì)的有效分配系數(shù)可以調(diào)整兩相的體積比而加以改變。逆流分溶的分離規(guī)律：分配系數(shù)大的物質(zhì)移動(dòng)越快轉(zhuǎn)移次數(shù)越多（即分溶管越多），分溶曲線的峰形越窄而高。層析系統(tǒng)固定相流動(dòng)相附著在固相上的液體固體 按兩相所處狀態(tài)分：流動(dòng)相

23、液體氣體固定相液體液液層析氣液層析固體液固層析氣固層析柱層析固定相裝于柱內(nèi)紙層析固定相是液體，吸附在濾紙上，將樣品點(diǎn)在紙上，用流動(dòng)相展開(kāi)薄層將有適當(dāng)粘度的固定相涂在薄板上薄膜與紙層析相似，紙用其它高分子有機(jī)吸附劑代替 按操作形式分：吸附固體 吸附能力不同分配液體 分配系數(shù)不同離子交換離子交換劑 親和性不同凝膠多孔凝膠， 通過(guò)速度不同親和固定相只能與一種組分結(jié)合，分開(kāi)其它無(wú)親和力的組分 按層析原理分： 固定相 各組分對(duì)固定相（二）分配柱層析 填充物為親水性的不溶物質(zhì)如纖維素、淀粉、硅膠等，支持劑吸附著一層不會(huì)流動(dòng)的水，可以看著為固定相，沿固定相流過(guò)的是與它互不相溶的溶劑（苯酚，正丁醇）收集的組分

24、用茚三酮顯色定量。得出洗脫曲線。（三）紙層析（四）薄層層析（五）離子交換層析（六）氣液層析層析系統(tǒng)的流動(dòng)相為氣體，如氫、氦、氮，固定相為涂漬在固體顆粒表面的液體，此層析技術(shù)為氣液層析氨基酸由于含有各種極性基團(tuán)，氣化十分困難，必須轉(zhuǎn)化為易揮發(fā)化合物才能進(jìn)行層析PTH-氨基酸，然后經(jīng)三甲基硅烷基化，便可得到很好氣化的氨基酸衍生物。原理：（七）高效液相層析HPLC的特點(diǎn)：使用的固定相支持劑顆粒很細(xì)，表面積大溶劑系統(tǒng)采用高壓，因此洗脫速度增大多種類(lèi)型的柱層析都可用HPLC來(lái)代替，例如分配層析，離子交換層析，吸附層析以及凝膠過(guò)濾。思考題1. 構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸屬于下列哪種氨基酸?( ) A. L-氨基酸

25、 B. L-氨基酸 C. D- -氨基酸 D. D- 氨基酸 2. 含有2個(gè)羧基的氨基酸是( ) A.谷氨酸 B. 蘇氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸3.天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是( ) A. 半胱氨酸 B. 瓜氨酸 C. 蛋氨酸 D. 羥脯氨酸1. A; 2. A; 3. B4. 280nm處有吸收峰的氨基酸( ) A. 精氨酸 B. 色氨酸 C. 絲氨酸 D. 谷氨酸4. B1.下列有關(guān)氨基酸的敘述，哪個(gè)是錯(cuò)誤的? A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯環(huán) B.酪氨酸和絲氨酸都含羥基 C.亮氨酸和纈氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非極性氨基酸 E.組氨酸、色氨酸和脯氨酸都是雜環(huán)氨基酸2.下

26、列哪一類(lèi)氨基酸完全是非必需氨基酸? A.堿性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.分支氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.以上四種答案都不對(duì) 1. D; 2.E.下列氨基酸中哪些具有分支的碳?xì)鋫?cè)鏈? (1).纈氨酸 (2).組氨酸 (3).異亮氨酸 (4).色氨酸 A.1,2,3 B.1,3 C.2,4 D.4 E.1,2,3,43. B二、是非題1 自然界的多肽物質(zhì)均由L構(gòu)型的氨基酸組成，完全沒(méi)有例外2 組氨酸是人體的一種半必需氨基酸3 蛋白質(zhì)中的所有的氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的4 脯氨酸與茚三酮反應(yīng)生成紫色產(chǎn)物5 蛋白質(zhì)中所有的組成氨基酸都可以用酸水解后用氨基酸分析定量測(cè)出 6 所有的氨基酸中，因碳原子是一個(gè)不對(duì)稱(chēng)原