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1、一 糖概念（一）分布及主要性 地球上生物質（Biomass)干重50%以上是由葡萄糖多聚物構成（二）化學概念 糖類是多羥基醛或多羥基酮及其縮聚物和一些衍生物總稱 結構：醛糖 酮糖 碳原子數(shù)：丙糖 丁糖 戊糖 己糖 第1頁第1頁（三）分類(1) 單糖：不能被水解成更小分子糖(2) 寡糖：2-10個單糖分子脫水縮合而成(3) 多糖：多個分子單糖結合 同多糖：淀粉、糖原、纖維素、半纖維素、幾丁質 雜多糖：糖胺多糖類(透明質酸、硫酸軟骨素、硫酸皮膚素等)(4) 結合糖 ： 糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等(5) 糖衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷（四）糖類生物學功效(1) 結構成份(2) 能源(3

2、) 物質代謝碳骨架（碳源）。(4) 細胞間或生物大分子之間辨認信息分子第2頁第2頁二 單糖（一）結構1 鏈狀結構葡萄糖被鈉汞齊和HI還原成正己烷葡萄糖被濃HNO3氧化成糖二酸差向異構體(epimer)：又稱表異構體，只有一個不對稱碳原子上基團排列方式不同非對映異構體，如D-葡萄糖與D-半乳糖。 第3頁第3頁2 環(huán)狀結構葡萄糖與普通醛類性質有出入不與NaHSO3及Schiff試劑加合只與一分子甲醇結合葡萄糖（Glc）新鮮水溶液比旋光度改變第4頁第4頁3 單糖構象構象：分子中單鍵周圍原子旋轉所產生不同空間結構。不需要共價鍵斷裂與重新生成構型：分子中各原子固有空間排列而使該分子所含有特定立體化學形式

3、。需要共價鍵斷裂與重新生成變旋在溶液中，糖鏈狀結構和環(huán)狀結構(、)之是能夠互相轉變，最后達到一個動態(tài)平衡，稱為變旋現(xiàn)象。第5頁第5頁三 寡糖 蔗糖 Sucrose1 結構 水解 等分子D-葡萄糖，D-果糖 Fehling, Benedict試劑 無還原性，1-2糖苷鍵 硫酸二甲酯 水解 2,3,4,6-四甲基吡喃葡萄糖 蔗糖 八甲基蔗糖 1,3,4,6-四甲基呋喃果糖 麥芽糖酶（-葡萄糖苷酶） 葡萄糖苷 蔗糖酶（-果糖苷酶） -果糖苷 -D-吡喃葡萄糖-1,2糖苷鍵- D-呋喃果糖有旋光性，無變旋，無還原性，不成脎2 性質第6頁第6頁麥芽糖2 性質有游離半縮醛羥基，有還原性能使Fehling試

4、劑還原，能成脎 有變旋現(xiàn)象（2）性質溶解度 直鏈 少許溶于熱水 支鏈 較易溶于水分子量 直鏈 4千40萬 支鏈 50萬100萬與碘反應 直鏈 藍色 支鏈 紫色水解 第7頁第7頁2 糖原 Glycogen(1) 結構 似支鏈淀粉。但分支多，鏈短，結構緊密(2) 性質 似紅色糊精，遇碘呈紅色。但無還原性 動物葡萄糖暫時儲存形式 肝糖原 10% 肌糖原 1-2%第8頁第8頁2 糖原 Glycogen(1) 結構 似支鏈淀粉。但分支多，鏈短，結構緊密(2) 性質 似紅色糊精，遇碘呈紅色。但無還原性 動物葡萄糖暫時儲存形式 肝糖原 10% 肌糖原 1-2%第9頁第9頁(一) 脂類化學概念由脂肪酸和醇構成

5、酯類及其衍生物(不溶或微溶于水而易溶于乙醚、氯仿、苯等非極性有機溶劑化合物,普通由醇和脂肪酸構成)脂肪酸：C4-C34一元羧酸醇：甘油醇、鞘氨醇(神經醇)、固醇、高級一元醇特性不溶于水而溶于脂溶劑脂肪酸醇能被生物體利用一 脂類概念和類別第10頁第10頁(二) 脂類分類1 單脂 脂肪酸醇脂(Fat) 固態(tài) 飽和、高級脂酸多油(Oil) 液態(tài) 不飽和、低檔脂酸多蠟(Wax) 高級脂酸高級一元醇甘油三酯第11頁第11頁2 復脂還含有其它非脂性物質 糖、磷酸、氮堿磷脂 含磷酸、氮堿甘油醇磷脂鞘氨醇磷脂糖脂 含糖脂蛋白第12頁第12頁3 衍生脂脂肪酸及其衍生物甘油 鞘氨醇 高級醇等固醇類萜類脂溶性維生素

6、第13頁第13頁(三) 分布和主要性 一切動植物都含有脂類 主要性1 提供能量2 保護作用3 為脂溶性物質提供溶劑4 提供必需脂肪酸 亞油酸，亞麻酸5 構建生物膜脂雙層結構6 細胞辨認7 轉變?yōu)榫S生素，激素第14頁第14頁3 脂肪性質(1) 物理性質無色、無嗅、無味，呈中性不溶于水，溶于脂溶劑有乳化劑可與水成乳狀液折光性不飽和飽和 分子量高分子量低第15頁第15頁A、必需脂肪酸 essential fatty acids 亞油酸和-亞麻酸，稱為必需脂肪酸。B、皂化值（評估油質量） 完全皂化1克油脂所需KOH毫克數(shù)。 C、酸值（酸敗程度） 中和1 克油脂中游離脂肪酸所消耗KOH毫克數(shù)。D、碘值（

7、不飽和鍵多少） 100克油脂吸取碘克數(shù)。 乙酰價：中和1克乙酰脂經皂化釋出乙酸所需 KOH毫克數(shù)第16頁第16頁（1）卵磷脂（磷脂酰膽堿） 結構 X：膽堿 (CH3)3NOHCH2CH2OH白色蠟狀，易吸水不溶于丙酮，溶于乙醇及乙醚兩性離子兩親化合物，極性與非極性部分水解 酸、堿、酶卵磷脂、膽堿能增進脂肪在肝中代謝，預防脂肪肝 乙酰膽堿是一個神經遞質（2）腦磷脂不溶于丙酮、乙醇，溶于乙醚 與血液凝固相關（凝血酶原活化） 第17頁第17頁（3）磷脂酰肌醇 與信號傳導相關（4）縮醛磷脂也許有保護血管作用（5）心磷脂（雙磷脂酰甘油）脂中唯一含有抗原性有助于線粒體膜上結構蛋白與細胞色素C連接溶于熱乙醇

8、，不溶于乙醚、丙酮對神經激動性和傳導性有主要性鞘磷脂第18頁第18頁糖脂生物學功效（1）細胞結構剛性（2）抗原化學標識 血型抗原（3）細胞分化階段可鑒定化學標識（4）調整細胞正常生長（5）授予細胞與其它生物活性物質反應性傾向。第19頁第19頁(一) 蛋白質化學構成1、元素構成 碳 50% 氫7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量磷、鐵、銅、碘、鋅、鉬 凱氏定氮：粗蛋白質含量=蛋白氮6.252、氨基酸構成 蛋白質是由20種左右L-型-氨基酸構成高分子有機化合物第20頁第20頁(二) 主要性1 蛋白質是生物體結構物質2 蛋白質是生物體功效物質新陳代謝催化劑酶運送功效運動功效激素功效免疫反應中

9、抗體接受和傳遞信息受體貯藏氨基酸，作為幼體發(fā)育時原料調整、控制細胞生長、分化和遺傳信息表示第21頁第21頁二 蛋白質分類(一) 依據(jù)分子形狀球狀蛋白質纖維狀蛋白質（二）依據(jù)構成單純蛋白（簡樸蛋白） 只有氨基酸綴合蛋白（結合蛋白） 蛋白質非蛋白質（輔基或配基）核蛋白脂蛋白糖蛋白磷蛋白色蛋白金屬蛋白第22頁第22頁二 蛋白質分類(一) 依據(jù)分子形狀球狀蛋白質纖維狀蛋白質（二）依據(jù)構成單純蛋白（簡樸蛋白） 只有氨基酸綴合蛋白（結合蛋白） 蛋白質非蛋白質（輔基或配基）核蛋白脂蛋白糖蛋白磷蛋白色蛋白金屬蛋白第23頁第23頁 A、按照R基化學結構分類（a）R為脂肪烴基氨基酸（5種）（b） R中含有羥基和硫

10、氨基酸（共4種）（c）R中含有酰胺基團（2種）（d）R中含有酸性基團（2種）Asp、Glu（e）R中含堿性基團（3種）（f）芳香族氨基酸（g）雜環(huán)族氨基酸（1種）第24頁第24頁氨基酸分類總結按R結構脂肪族芳香族 苯丙氨酸、酪氨酸雜環(huán) 組氨酸、色氨酸、脯氨酸 組氨酸也有堿性 色氨酸也是芳香族一氨基一羧基（中性AA）甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸含OH 蘇氨酸、絲氨酸含S 半胱氨酸、甲硫氨酸一氨基二羧基（酸性AA）及其酰胺天冬氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺二氨基一羧基（堿性AA）精氨酸、賴氨酸第25頁第25頁按R極性不帶電荷 絲氨酸、蘇氨酸、 半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸(6

11、種）帶負電荷 天冬氨酸、谷氨酸(2種）帶正電荷 精氨酸、賴氨酸、組氨酸(3種）甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸 (9種）非極性氨基酸極性氨基酸人體必需氨基酸 (Essential Amino Acids) 10種蘇、纈、亮、異亮、苯丙、色、賴、蛋(甲硫)、精、組第26頁第26頁甲醛滴定氨基酸酸堿滴定等當量點pH或過高（12-13）或過低（1-2），沒有適當批示劑可被選取。在氨基酸溶液中加入過量甲醛，甲醛與氨基酸氨基作用形成羥甲基衍生物，相對增強了-NH3+酸性解離，滴定終點移到pH9附近，能夠用酚酞作批示劑用NaOH滴定-NH3+解離出H+第27頁第

12、27頁一級結構 又稱初級結構，指氨基酸如何連接成肽鏈以及氨基酸在肽鏈中排列順序二級結構 多肽鏈本身折疊方式 穩(wěn)定鍵氫鍵三級結構 肽鏈中一切原子空間排列方式 穩(wěn)定鍵次級鍵 最主要疏水互相作用四級結構 亞基聚合成大分子蛋白質方式 穩(wěn)定鍵次級鍵 最主要范德華力二、三、四級結構也稱高級結構或空間結構、三維結構超二級結構結構域第28頁第28頁結構域：大球蛋白分子中，多肽鏈形成幾種緊密球狀構象，彼此以松散肽鏈相連，此球狀構象是結構域，結構域是多肽鏈獨立折疊單位，普通由100-200個氨基酸殘基構成。蛋白質三級結構指螺旋肽鏈結構盤繞、折疊成復雜空間結構，包括肽鏈中一切原子空間排列方式側鏈間次級鍵維持，共價二

13、硫鍵也起一定作用最主要為疏水互相作用第29頁第29頁蛋白質四級結構亞基聚合成大分子蛋白質方式通過次級鍵，最主要為范德華力穩(wěn)定亞基普通為一條肽鏈，但也有多條肽鏈構成一個亞基（通過二硫鍵相連）亞基多為偶數(shù)，結構往往含有對稱性第30頁第30頁蛋白質分子中主要化學鍵共價鍵：肽鍵、二硫鍵、酯鍵非共價鍵：氫鍵、疏水互相作用、范德華 力、離子鍵（鹽鍵）第31頁第31頁氫鍵（DHA）是由弱酸性供體基團（DH）和具獨對電子原子（A）之間形成靜電作用力。D和A為高電負性O、N及S范德華力電中性分子之間非共價作用通稱范德華力，產生于永久或誘導偶極之間二硫鍵兩個半胱氨酸-SH氧化連接而成二硫鍵是在蛋白質折疊成它天然構

14、象后形成，并對此構象起穩(wěn)定作用第32頁第32頁離子鍵氨基酸側鏈羧基與另一氨基酸側鏈氨基結合形成離子鍵加入非極性溶劑加強，加入鹽削弱 帶電基團往往分布在球狀蛋白分子表面，與水形成電荷-偶極互相作用疏水互相作用疏水性強氨基酸側鏈避開水互相匯集在一起趨勢，這是熵增自發(fā)過程第33頁第33頁等電點（pI）蛋白質本身凈電荷為零時溶液pH值并不是蛋白質本身電荷數(shù)最小時必須在一定離子強度緩沖液中測定，等電點與緩沖液種類、緩沖液離子強度相關。 蛋白質在不含任何其它溶質純水中檔電點稱等離子點蛋白質等電點普通偏酸等電點時，蛋白質溶解度、導電性、粘度、滲入壓最小第34頁第34頁電泳現(xiàn)象帶電荷蛋白質離子在電場中向帶相反

15、電荷電極移動電泳是指帶電粒子在直流電場中移動現(xiàn)象。最慣用：聚丙烯酰胺凝膠電泳(PAGE)聚丙烯酰胺凝膠電泳是一個利用人工合成凝膠作為支持介質區(qū)帶電泳。聚丙烯酰胺凝膠是由單體丙烯酰胺和交聯(lián)劑N，N甲叉雙丙烯酰胺通過聚合交聯(lián)從而形成三維空間凝膠網絡。蛋白質電泳遷移率取決于蛋白質電荷、分子量和形狀第35頁第35頁2、 酶與非生物催化劑相比幾點共性：催化效率高，用量少（細胞中含量低）。加快反應速度但不改改變學反應平衡點。減少反應活化能。反應前后本身結構不變。3、 酶催化反應特點（1）、 催化效率更高（2）、專一性高酶對反應底物和產物都有極高專一性，幾乎沒有副反應發(fā)生。（3）、 反應條件溫和常溫、常壓，

16、中性pH環(huán)境。（4）、 活性可調整別構調整、酶共價修飾、酶合成、活化與降解等。（5）、 酶催化活性離不開輔酶、輔基、金屬離子單體酶、寡聚酶、多酶復合體、多酶融合體酶蛋白決定酶專一性，輔助因子決定酶促反應類型和反應性質。第36頁第36頁1、 單體酶由一條或多條共價相連肽鏈構成酶分子2、 寡聚酶寡聚酶中亞基聚合，有與酶專一性相關，有與酶活性中心形成相關，有與酶調整性能相關。3、 多酶復合體由兩個或兩個以上酶，靠非共價鍵結合而成，其中每一個酶催化一個反應，所有反應依次進行，構成一個代謝路徑或代謝路徑一部分。4、 多酶融合體（多功效酶）一條多肽鏈上含有兩種或兩種以上催化活性酶，往往是基因融合產物。（一

17、）、 習慣命名1.依據(jù)底物來命名（絕大多數(shù)酶）：蛋白酶、淀粉酶2. 依據(jù)催化反應性質命名：水解酶、轉氨酶3 結合上述兩個原則命名：琥珀酸脫氫酶。4. 有時加上酶起源胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶（二）、 國際系統(tǒng)命名基本原則：明確標明酶底物及催化反應性質（底物為水時可略去不寫）。酶國際系統(tǒng)命名法舉例谷丙轉氨酶系統(tǒng)名稱： 丙氨酸：-酮戊二酸氨基轉移酶第37頁第37頁六、酶活力測定與分離純化1、 酶活力與酶促反應速度酶活力：在一定條件下，酶催化某一反應反應速度（普通測初速度）。酶促反應速度：單位時間、單位體積中底物減少許或產物增長量。單位：濃度/單位時間第38頁第38頁2、 酶活力單位（U）國際單位（I

18、U單位）：在最適反應條件下，每分鐘催化1mol底物轉化為產物所需酶量，稱一個國際單位（IU），1 IU = 1mol /min國際單位（Katal, Kat單位）：在在最適反應條件下，每秒鐘催化1mol底物轉化為產物所需酶量，稱Kat單位1 Kat=60 *106 IU3、 酶比活力 Specific activity每毫克酶蛋白所含有酶活力。單位：U/mg蛋白質。酶比活力是分析酶含量與純度主要指標。第39頁第39頁2、 Km物理意義當反應速度v=1/2 Vmax時， Km = S，Km物理意義是：當反應速度達到最大反應速度二分之一時底物濃度。單位：molL-1或mmolL-1Km是酶特性常數(shù)

19、之一。普通只與酶性質、底物種類及反應條件相關，與酶濃度無關。第40頁第40頁三、 pH對酶促反應速度影響1. pH影響酶活力原因影響酶蛋白構象，過酸或過堿會使酶變性。影響酶和底物分子解離狀態(tài)，尤其是酶活性中心解離狀態(tài)，最后影響ES形成。 影響酶和底物分子中另外一些基團解離，這些基團離子化狀態(tài)影響酶專一性及活性中心構象。 第41頁第41頁四、 溫度對酶促反應速度影響。1最適溫度及影響原因 溫度對酶促反應速度影響有兩個方面： 提升溫度，加快反應速度。提升溫度，酶變性失活。溫度系數(shù)Q10：溫度升高10，反應速度與本來反應速度之比，大多數(shù)酶Q10普通為12。溫血動物酶，最適溫度3540，植物酶最適溫度

20、4050，細菌Taq DNA聚合酶70。最適溫度不是酶特性常數(shù)，它與底物種類、作用時間、pH、離子強度 等原因相關。第42頁第42頁六、 克制劑對酶促反應速度影響變性作用(denaturation)：克制作用(inhibition)：使酶活力下降或喪失但并不引發(fā)酶蛋白變性變性劑沒有選擇性克制劑有不同程度選擇性研究克制劑對酶作用有重大意義：（1）藥物作用機理和克制劑型藥物設計與開發(fā)（2）理解生物體代謝路徑，進行人為調控或代謝控制發(fā)酵（3）通過克制劑試驗研究酶活性中心構象及其化學功效基團，不但能夠設計藥物，并且也是酶工程和化學修飾酶、酶工業(yè)基礎第43頁第43頁一 酶活性中心1、活性中心概念活性中心

21、：酶分子中結合底物并起催化作用少數(shù)氨基酸殘基，包括底物結合部位、催化部位頻率最高活性中心氨基酸殘基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。不需要輔酶酶：活性中心是酶分子在三維結構上比較靠近少數(shù)幾種氨基酸殘基或是這些殘基一些基團。 需要輔酶酶：輔酶分子或輔酶分子某一部分結構往往就是活性中心構成部分。第44頁第44頁二 酶作用專一性解釋1、鎖鑰模型(lock-key hypothesis) Fisher 1894酶活性中心形狀與底物分子形狀互補。底物分子或其一部分像鑰匙同樣，專一地插入酶活性中心，通過多個結合位點結合，形成酶底物復合物。酶活性中心催化基團正好對準底物相關敏感鍵，進行催化反應。2、誘導楔合模型 (induced-fit hypoth