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正確理解酶的專一性及實(shí)驗正確理解酶的專一性酶專一性是相對的,而且教材上的酶的專一性僅僅是一個不完全歸納,還不能證明酶的專一性,這也是科學(xué)研究結(jié)論得出所注意的,嚴(yán)謹(jǐn)?shù)卣f,假設(shè)成立需要用完全歸納法。這也詮釋了教材為什么用“探究酶的專一性”道理。
問題1:探究“酶的專一性”還是證明“酶的專一性”?
教材通過“淀粉酶對淀粉和蔗糖的水解作用”實(shí)驗,讓學(xué)生體會到:淀粉酶能夠催化淀粉的水解,而不能催化蔗糖的水解。這有助于學(xué)生理解酶的專一性。但是,這個實(shí)驗并不能證明酶具有專一性。
因為該實(shí)驗?zāi)軌虻贸鲞@樣的結(jié)論:淀粉酶能催化淀粉的分解,而不能催化蔗糖的水解。此處實(shí)驗結(jié)果提出屬于不完全歸納,即淀粉酶具有專一性,它只能催化淀粉的分解,而不能催化其它物質(zhì)的分解。要想證明這個“結(jié)論”,我們需要測試蔗糖以外的其它物質(zhì),如脂肪、蛋白質(zhì)、核酸以及其它糖類等物質(zhì),結(jié)果發(fā)現(xiàn)對于自然界的所有物質(zhì),淀粉酶都只能催化淀粉的分解,對其它物質(zhì)不起作用。
這樣我們才能說淀粉酶的專一性得到了證明。完全歸納的結(jié)果才是真實(shí)可靠的,只有完全歸納才能做到證明。
教師在講授實(shí)驗時,一定要注意我們的認(rèn)識通常都是基于不完全歸納,要慎用“證明”,多用“驗證”。像淀粉酶對淀粉和蔗糖的水解作用這個實(shí)驗,我們可以說這個實(shí)驗驗證了淀粉酶具有專一性,而不說證明了淀粉酶。
問題2:酶的專一性是相對的。
酶的專一性表現(xiàn)在兩大方面:
1.立體異構(gòu)專一性。一種酶只能對一種立體異構(gòu)體起催化作用。
2.結(jié)構(gòu)專一性。
(1)絕對專一性:有些酶作用底物只有一個,而不作用于任何其它物質(zhì)。這種專一性我們稱為“絕對專一性”。
(2)相對專一性:有些酶對底物的要求比絕對專一性低,作用對象不只是一種底物,這種專一性又稱為“相對專一性”。
相對專一性可分為基團(tuán)專一性和鍵專一性。
DNA連接酶的專一性應(yīng)該屬于“鍵專一性”,在兩個斷開的DNA片斷之間形成磷酸二酯鍵。
并非所有的酶分子都具有高度專一性。例如,在食品工業(yè)中使用的某些蛋白酶雖然選擇性地作用于蛋白質(zhì),然而對于被水解的肽鍵都顯示相對較低的專一性。當(dāng)然,也有一些蛋白酶顯示較高的專一性,例如胰凝乳蛋白酶優(yōu)先選擇水解含有芳香族氨基酸殘基的肽鍵。專一性催化機(jī)理在研究酶促反應(yīng)的機(jī)理時,不得不提到過渡態(tài)理論或中間產(chǎn)物理論。1913年生物化學(xué)家Michaelic和Menten提出了酶中間產(chǎn)物理論。他們認(rèn)為:酶降低活化能的原因是酶參加了反應(yīng)而形成了酶-底物復(fù)合物。這個中間產(chǎn)物不但容易生成,而且容易分解出產(chǎn)物,釋放出原來的酶,這樣就把原來能閾較高的一步反應(yīng)變成了能閾較低的兩步反應(yīng)。由于活化能降低,所以活化分子大大增加,反應(yīng)速度因此迅速提高。
這個理論的關(guān)鍵是認(rèn)為酶參與了底物的反應(yīng),生成了不穩(wěn)定的中間主產(chǎn)物,因而使反應(yīng)沿著活化能較低的途徑迅速進(jìn)行。事實(shí)上,中間產(chǎn)物理論已經(jīng)被許多實(shí)驗所證實(shí),中間產(chǎn)物確實(shí)存在。
(1)
鎖和鑰匙學(xué)說1984年EmilFischer提出鎖和鑰匙模型。
該模型認(rèn)為,底物的形狀和酶的活性部位被認(rèn)為是彼此相適合,像鑰匙插入鎖孔中,認(rèn)為兩種形狀是剛性的和固定的,當(dāng)正確組合在一起時,正好互相補(bǔ)充。
(2)
誘導(dǎo)契合學(xué)說
后來許多化學(xué)家發(fā)現(xiàn),許多酶的催化反應(yīng)并不符合經(jīng)典的鎖和鑰匙模型。1958年DanielE.KoshlandJr.提出了誘導(dǎo)契合模型,底物的結(jié)合在酶的活性部位誘導(dǎo)出構(gòu)象的變化。
該模型的要點(diǎn)是:當(dāng)?shù)孜锱c酶的活性部位結(jié)合
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