生物化學(xué)課件酶

第六章、酶EnzymeChapter6本章主要內(nèi)容酶是生物催化劑酶的分離、純化及活性測(cè)定酶的化學(xué)本質(zhì)、結(jié)構(gòu)與功能酶促反應(yīng)機(jī)制酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)重要的酶類酶在醫(yī)藥學(xué)上的應(yīng)用關(guān)于酶，你已經(jīng)知道了哪些知識(shí)？還想知道哪些知識(shí)？斯帕蘭扎尼（1729—99）研究鷹的消化作用第一節(jié)酶是生物催化劑一、酶學(xué)研究簡(jiǎn)史

酶的發(fā)現(xiàn)：1833年：Peyen和Persoz從麥芽的水提取物中，用酒精沉淀得到一種對(duì)熱不穩(wěn)定、能使淀粉轉(zhuǎn)化成可溶性糖的物質(zhì)，他們稱之為：Diatase，意為“分離”。1835－1837年：Berzelius提出了催化作用的概念，這對(duì)以后有關(guān)酶學(xué)的研究起到了很大的促進(jìn)作用。1857年：Pasteur通過(guò)對(duì)酵母發(fā)酵研究，提出了酵素的概念，認(rèn)為酵母的乙醇發(fā)酵是由于酵母細(xì)胞的活動(dòng)結(jié)果。1878年：Kühneding定名“Enzyme”。1897年：Büchner兄弟制備了不含酵母細(xì)胞的酵母提取液，并證明此不含酵母細(xì)胞的提取液能使糖發(fā)酵，從而推翻了Pasteur的只有活酵母細(xì)胞才能使糖發(fā)酵的理論。(1911年諾貝爾化學(xué)）

酶催化動(dòng)力學(xué)：1894年：Fisher提出了“鎖鑰”學(xué)說(shuō)，解釋酶作用的專一性。1903年：Henri提出“中間產(chǎn)物”學(xué)說(shuō)。1914年：MichaeliusandMenten根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)導(dǎo)出了米氏方程。1925年：BriggsandHandane修正了米氏方程，提出了穩(wěn)態(tài)學(xué)說(shuō)。

酶的蛋白質(zhì)屬性：1926年：Sumner從刀豆中提取了脲酶并獲得結(jié)晶，逐步證明酶是蛋白質(zhì)。1936年：NorthropandKunitz制備胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶結(jié)晶，并進(jìn)一步證明酶是蛋白質(zhì)(1949年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng))1963年：Stein測(cè)定了RnaseA的一級(jí)結(jié)構(gòu)。1965年：Phillips首次用X-Ray技術(shù)測(cè)定了雞蛋清溶菌酶的三維結(jié)構(gòu)。

核酶（Ribozyme）:1984年：CechandAltman分別發(fā)現(xiàn)了核糖核酸的催化功能，打破了酶是蛋白質(zhì)這一傳統(tǒng)概念。

抗體酶：1986年：BoyerandWalker首次研制成功抗體酶。二、酶的生物學(xué)意義

酶的概念酶(enzyme)：是由活細(xì)胞產(chǎn)生的、能對(duì)特異底物進(jìn)行高效率催化的生物催化劑(biocatalyst)，其中絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA。酶分布在所有的細(xì)胞和組織中，相對(duì)隔離，各自發(fā)揮作用。迄今為止所發(fā)現(xiàn)的4000多種酶中，現(xiàn)已有2500余種酶被鑒定出來(lái)，用于生產(chǎn)實(shí)踐的酶有近200種，其中半數(shù)用于臨床。

三、酶作用的特點(diǎn)(一）、酶具有一般催化劑的特性：縮短到達(dá)平衡時(shí)間，不改變平衡點(diǎn)；反應(yīng)前后質(zhì)與量不變；只能催化熱力學(xué)上允許進(jìn)行的化學(xué)反應(yīng)，而不能實(shí)現(xiàn)那些熱力學(xué)上不能進(jìn)行的反應(yīng)；一般情況下，對(duì)可逆反應(yīng)的正反兩個(gè)方向的催化作用相同;降低反應(yīng)所需活化能。（二）、酶促反應(yīng)的特點(diǎn)1、具有極高的催化效率：底物一般催化劑催化48.9kJ/mol酶催化8.4kJ/mol能量非催化75.4kJ/mol產(chǎn)物1mol/L過(guò)氧化氫酶1秒鐘可分解105mol/L底物1mol/L鐵離子1秒鐘可分解10-5mol/L底物比一般催化劑高107—1013倍，比非催化反應(yīng)高108～1020倍。

2、具有高度的底物特異性:酶作用的特異性(specificity)：一種酶只作用于一種或一類化合物，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，生成一定產(chǎn)物的現(xiàn)象。相對(duì)專一性：一種酶作用于一類化合物或一類化學(xué)鍵。消化道內(nèi)幾種蛋白酶的專一性L-乳酸脫氫酶丙酮酸L-乳酸

D-乳酸脫氫酶丙酮酸D-乳酸

絕對(duì)專一性：一種酶只催化一種底物轉(zhuǎn)變?yōu)橄鄳?yīng)的產(chǎn)物。組HOCH3COOH組HOOCCH3OH

L（-）乳酸D（+）乳酸（與LDH契合）（不能與LDH中的三點(diǎn)結(jié)合）精精L-乳酸脫氫酶的催化作用特異性立體專一性：指酶對(duì)其所催化底物的立體構(gòu)型有特定的要求。

酵母中的酶D-型葡萄糖發(fā)酵

酵母中的酶L-型葡萄糖發(fā)酵

L-精氨酸酶L-精氨酸L-鳥(niǎo)氨酸+尿素D-精氨酸幾何異構(gòu)特異性延胡索酸酶反丁烯二酸蘋(píng)果酸延胡索酸酶順丁烯二酸

鎖與鑰匙(lockandkey)學(xué)說(shuō)：1894年，F(xiàn)isher提出，認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣。此學(xué)說(shuō)可以較好的解釋酶的立體異構(gòu)專一性；但不能解釋：酶的多底物現(xiàn)象、酶的正反方向催化等。酶作用專一性機(jī)制許多因素可以影響或調(diào)節(jié)酶的催化活性，如代謝物、對(duì)酶分子的共價(jià)修飾，酶蛋白的合成改變等。3、酶的催化活性是可以調(diào)節(jié)的：對(duì)酶生成與降解量的調(diào)節(jié)酶催化效力的調(diào)節(jié)通過(guò)改變底物濃度對(duì)酶進(jìn)行調(diào)節(jié)等4、條件溫和（酶易失活）5、酶的催化活力與輔酶、輔基和金屬離子有關(guān)四、酶的命名與分類1.習(xí)慣命名法——推薦名稱2.系統(tǒng)命名法——系統(tǒng)名稱3.編號(hào)命名法——分類名稱迄今為止所發(fā)現(xiàn)的4000多種酶中，現(xiàn)已有2500余種酶被鑒定出來(lái)，用于生產(chǎn)實(shí)踐的酶有近200種，其中半數(shù)用于臨床。一些酶的命名舉例水解酶類

(hydrolase)轉(zhuǎn)移酶類

(transferase)氧化還原酶類(oxidoreductase)連接酶類(ligase)異構(gòu)酶類

(isomerase)裂合酶類

(lyase)第二節(jié)、酶的化學(xué)本質(zhì)、結(jié)構(gòu)與功能一、酶的化學(xué)本質(zhì)大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)(Mostenzymesareproteins)

1926年美國(guó)Sumner脲酶的結(jié)晶，并指出酶是蛋白質(zhì)。1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的結(jié)晶，并進(jìn)一步證明了酶是蛋白質(zhì)。J.B.SumnerJ.H.Northrop結(jié)論：酶是蛋白質(zhì)酶可被蛋白酶和酸或堿水解，水解產(chǎn)物是氨基酸；凡是能使蛋白質(zhì)變性的因素都能使酶變性失活；酶是兩性電解質(zhì)；酶具有蛋白質(zhì)一樣膠體性質(zhì)；酶也有蛋白質(zhì)所有的化學(xué)呈色反應(yīng)。結(jié)論：酶是蛋白質(zhì)酶可被蛋白酶和酸或堿水解，水解產(chǎn)物是氨基酸；凡是能使蛋白質(zhì)變性的因素都能使酶變性失活；酶是兩性電解質(zhì)；酶具有蛋白質(zhì)一樣膠體性質(zhì)；酶也有蛋白質(zhì)所有的化學(xué)呈色反應(yīng)。顯微鏡下的胰蛋白酶結(jié)晶(L)和胃蛋白酶結(jié)晶(R)核酶(ribozyme)催化性RNA(ribozyme)：作為序列特異性的核酸內(nèi)切酶降解mRNA。催化性DNA(DNAzyme)：人工合成的寡聚脫氧核苷酸片段，也能序列特異性降解RNA。1982年T.Cech等發(fā)現(xiàn)四膜蟲(chóng)的rRNA前體能在完全沒(méi)有蛋白質(zhì)的情況下進(jìn)行自我加工，發(fā)現(xiàn)RNA有催化活性。

ThomasCechCellvol31,147～157，1982。四膜蟲(chóng)rRNA前體(約6400個(gè)nt)很不穩(wěn)定，在鳥(niǎo)苷(或5’—GMP)和Mg2+存在下，切除自身的413個(gè)核苷酸的內(nèi)含子(intron)，使兩個(gè)外顯子(exon)拼接起來(lái)，變成成熟的rRNA分子。

SidneyAltman1983年S.Altman等研究RNaseP(由20%蛋白質(zhì)和80%的RNA組成)，發(fā)現(xiàn)RNaseP中的RNA可催化E.colitRNA的前體加工。Sci.Amer.Vol255,64～75，1986端粒酶(telomerase)端粒酶的分子結(jié)構(gòu)端粒酶是一種RNA-蛋白質(zhì)復(fù)合體，它可以其RNA為模板，通過(guò)逆轉(zhuǎn)錄過(guò)程對(duì)末端DNA鏈進(jìn)行延長(zhǎng)。四膜蟲(chóng)L19RNA，既有核糖核酸酶活性，又有RNA聚合酶活性的生物分子，因此，一般仍然可以認(rèn)為酶具有蛋白質(zhì)的化學(xué)本質(zhì)。Ribozyme在一定條件下，高度專一地催化下列反應(yīng)，具有相應(yīng)酶的活性（底物專一、符合米氏方程、對(duì)競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑敏感）

1.核苷酸轉(zhuǎn)移酶活性2CpCpCpCpCCpCpCpCpCpC+CpCpCpC2.磷酸二酯酶活性CpCpCpCpCCpCpCpC+Cp3.磷酸轉(zhuǎn)移酶活性

CpCpCpCpCpCp+UpCpUCpCpCpCpCpC+UpCpUp4.RNA限制性內(nèi)切酶活性另外，1997年，Zhang和Cech證明了人工合成的RNA分子具有肽基轉(zhuǎn)移酶活性。Ribozyme發(fā)現(xiàn)的重大意義：RNA具有酶的催化活性，向酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)這一傳統(tǒng)概念提出了挑戰(zhàn)。在理論上，對(duì)于生物起源和生命進(jìn)化的研究具有重要啟示。生物催化分子進(jìn)化的可能性：

RNARNA-蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)-RNA蛋白質(zhì)-輔酶或輔基蛋白質(zhì)在實(shí)踐上，由于Ribozyme的內(nèi)切酶活性，可定點(diǎn)切割mRNA，破壞mRNA，抑制基因表達(dá)，為基因、病毒和腫瘤治療提供了可行途徑。

抗體酶（abzyme）

又稱催化抗體(catalyticantibody)，指專一于抗原分子的、

具有催化活性的免疫球蛋白，即在其高可變區(qū)賦予了酶的屬性。是抗體的高度選擇性與酶的高效催化性相結(jié)合的產(chǎn)物?？贵w與酶相似，都是蛋白質(zhì)分子，酶與底物的結(jié)合及抗體與抗原的結(jié)合都是高度專一性的，但這兩種結(jié)合的基本區(qū)別在于酶與高能的過(guò)渡態(tài)分子相結(jié)合，而抗體結(jié)合的是基態(tài)分子——抗原。O2NOCOONOHO2NOCOONO2NOPOONO底物過(guò)渡態(tài)過(guò)渡態(tài)類似物O2NOPOONO載體蛋白質(zhì)半抗原利用抗體與抗原特異性結(jié)合的原理，采用過(guò)渡態(tài)類似物作為半抗原來(lái)誘發(fā)抗體，這樣產(chǎn)生的抗體便能特異地識(shí)別反應(yīng)過(guò)程中真正的過(guò)度態(tài)分子，從而降低反應(yīng)的活化能，達(dá)到催化反應(yīng)的目的?？贵w酶為酶過(guò)渡態(tài)理論提供了實(shí)驗(yàn)證據(jù)。抗體酶具有下列特點(diǎn)：1、可使所催化的反應(yīng)加速102-105倍；2、符合米氏方程式；3、具有專一性；4、催化活性依賴于PH值、溫度、并可被抑制劑抑制?？贵w酶催化的類型也非常廣泛，除了水解反應(yīng)外，還能催化?；D(zhuǎn)移，酰氨鍵、碳-碳鍵的形成以及氧化還原等反應(yīng)?？贵w酶的應(yīng)用前景：

1.為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的研究提供新手段

2.設(shè)計(jì)抗腫瘤等的新型生物藥物3.應(yīng)用于工業(yè)制藥（立體專一性抗體酶）抗體酶應(yīng)用模擬酶模擬酶是根據(jù)酶的作用原理，利用有機(jī)化學(xué)合成方法，人工合成的具有底物結(jié)合部位和催化部位的非蛋白質(zhì)有機(jī)化合物。二、酶的結(jié)構(gòu)組成

1.

根據(jù)組成酶蛋白分子肽鏈數(shù)量及其組裝特點(diǎn)單體酶(monomericenzyme)：只有一條具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈組成。屬于這一類的酶很少，一般都是催化水解的酶，分子量在1.3～3.5萬(wàn)之間。如溶菌酶、羧肽酶A等。寡聚酶(oligomericenzyme)：由兩個(gè)或以上亞基以非共價(jià)鍵結(jié)合,彼此很容易分開(kāi),分子量3.5萬(wàn)—幾百萬(wàn)。亞基可以相同也可不同；絕大多數(shù)寡聚酶亞基數(shù)目為偶數(shù)；很多寡聚酶為調(diào)節(jié)酶；大多數(shù)寡聚酶是胞內(nèi)酶，而胞外酶一般是單體酶。多功能酶多功能酶(multifunctionalenzyme):一些多酶體系在進(jìn)化過(guò)程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，也稱串連酶。多酶復(fù)合體(multienzymecomplex)：功能上相關(guān)的幾個(gè)酶靠非共價(jià)鍵彼此嵌合而成的聚合體，定向有序地催化一系列反應(yīng)，分子量幾百萬(wàn)以上。如脂肪酸合成酶體系、呼吸鏈酶系等。催化多個(gè)化學(xué)反應(yīng)，這些反應(yīng)組成一個(gè)反應(yīng)鏈。大腸桿菌的丙酮酸脫氫酶系模型丙酮酸脫氫酶復(fù)合體作用機(jī)制E1：丙酮酸脫氫酶12E2：二氫硫辛酸酰胺轉(zhuǎn)移酶60E3：二氫硫辛酰胺轉(zhuǎn)移酶62.根據(jù)酶的化學(xué)組成：

單純酶(simpleenzyme)

：只需要其蛋白質(zhì)部分就具有催化功能的酶。

結(jié)合酶(conjugatedenzyme)

：發(fā)揮其催化活性還需要有非蛋白成分協(xié)助的酶，其蛋白質(zhì)部分稱之為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分稱為輔助因子。酶蛋白與其輔因子一起合稱為全酶。輔酶(coenzyme)：與酶蛋白疏松結(jié)合，并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物，通過(guò)透析方法可以除去。如：輔酶Ⅰ和輔酶Ⅱ等。輔基(prostheticgroup)：與酶蛋白牢固結(jié)合，并與酶的催化活性有關(guān)的耐熱低分子有機(jī)化合物，不能通過(guò)透析法除去，需要經(jīng)過(guò)一定的化學(xué)處理才能與酶蛋白分開(kāi)。如：細(xì)胞色素氧化酶的鐵卟啉等。金屬離子:酶蛋白

蛋白質(zhì)部分+非蛋白質(zhì)部分+輔助因子=全酶（有活性）結(jié)合酶單純酶輔酶小分子有機(jī)化合物(B族維生素、ATP)輔基無(wú)機(jī)金屬離子酶

決定反應(yīng)的種類與性質(zhì)決定酶的特異性和催化的高效性

功能彌補(bǔ)氨基酸基團(tuán)催化強(qiáng)度的不足；改變并穩(wěn)定活性中心或改變底物化學(xué)鍵穩(wěn)定性；協(xié)助活性中心基團(tuán)快速轉(zhuǎn)移（進(jìn)出）；三、輔酶與輔基的來(lái)源及其生理功用

來(lái)源全酶種類很多，而輔酶或輔基的種類卻不多。通常一種酶蛋白只能與一種輔酶或輔基結(jié)合成為有一種專一性的酶，但同一種輔酶或輔基卻能與多種不同的酶蛋白結(jié)合構(gòu)成多種專一性的酶。大部分的輔酶與輔基衍生于維生素。維生素的重要性就在于它們是體內(nèi)一些重要的代謝酶的輔酶或輔基的組成成分。維生素(vitamin)：是一類維持細(xì)胞正常功能所必需的，但在生物體內(nèi)不能自身合成而必須由食物供給的小分子有機(jī)化合物。

據(jù)結(jié)合程度不同：金屬酶（metalenzyme

）：酶蛋白與金屬離子結(jié)合緊密。主要是一些過(guò)渡金屬離子。金屬激酶（metalkinase）：金屬離子與酶的結(jié)合一般較松散。在溶液中，酶與這類離子結(jié)合而被激活。主要是一些堿金屬離子或堿土金屬離子。維生素及輔酶類型：維生素輔酶形式主要作用維生素B1TPP(-酮酸脫氫酶系)α-酮酸氧化脫羧維生素B2FMN、FAD(黃素酶)遞氫體,參于細(xì)胞呼吸維生素PPNAD+、NADP+(不需氧脫氫酶)遞氫體,參于細(xì)胞呼吸維生素B6磷酸吡哆醛/醇/胺)(轉(zhuǎn)氨酶)氨基的載體泛酸輔酶A(?；D(zhuǎn)移酶)酰基的載體生物素生物素(羧化酶)CO2的載體葉酸四氫葉酸(一碳單位轉(zhuǎn)移酶)一碳單位轉(zhuǎn)運(yùn)維生素B12甲基鈷胺素(轉(zhuǎn)甲基酶)轉(zhuǎn)移甲基硫辛酸硫辛酸()轉(zhuǎn)移?；鵑ADPH—脫氫酶的輔酶過(guò)氧化氫酶2.金屬離子

據(jù)結(jié)合程度不同金屬酶（metalenzyme）：酶蛋白與金屬離子結(jié)合緊密，提取過(guò)程中不易丟失。主要是一些過(guò)渡金屬離子。金屬激酶（metal

kinase）：金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結(jié)合不甚緊密。在溶液中，酶與這類離子結(jié)合而被激活。主要是一些堿金屬離子或堿土金屬離子。金屬酶金屬離子金屬激活酶金屬離子碳酸酐酶羧基肽酶過(guò)氧化物酶過(guò)氧化氫酶己糖激酶磷酸轉(zhuǎn)移酶錳超氧化物歧化酶谷胱甘肽過(guò)氧化物酶Zn2+

Zn2+Fe2+Fe2+Mg2+Mg2+Mn2+Se檸檬酸合成酶丙酮酸激酶丙酮酸羧化酶精氨酸酶磷酸水解酶蛋白激酶磷酯酶C磷酯酶A2K+K+Mg2+Mn2+Zn2+Mn2+Mg2+Mg2+Mn2+Ca2+Ca2+一些金屬酶及金屬激活酶：

金屬離子的作用維持酶蛋白分子活性構(gòu)象；起橋梁作用，將酶與底物聯(lián)結(jié)起來(lái)，如：羧肽酶中的鋅；參與酶的活性中心組成，如：多酚氧化酶中的酮；中和電荷，降低反應(yīng)中的靜電斥力；傳遞電子。多肽鏈金屬離子（鐵、鎳、銅、鋅等）什么氨基酸側(cè)鏈？＋＋酸性、堿性－SH羧肽酶Zn離子四、酶的活性基團(tuán)及活性中心

酶的活性中心(activecenter)又活性部位(activesite)：指酶分子中與底物結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的空間結(jié)構(gòu)區(qū)域?；钚灾行谋匦杌鶊F(tuán)

(essentialgroup)：與酶活性相關(guān)的基團(tuán)：結(jié)合基團(tuán)(bindinggroup)

催化基團(tuán)(catalyticgroup)常見(jiàn)基團(tuán)：His殘基的咪唑基、Ser殘基的羥基、Cys殘基的巰基及Glu殘基的γ-羧基?；钚灾行囊酝獾谋匦杌鶊F(tuán)：為維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。酶的活性中心S-S活性中心外必需基團(tuán)結(jié)合基團(tuán)活性中心必需基團(tuán)底物

肽鏈活性中心酶活性中心示意圖把底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)和高效性。與底物結(jié)合，形成酶底物復(fù)合物決定酶反應(yīng)的專一性維持酶構(gòu)象調(diào)控基團(tuán)？激活或抑制酶活催化基團(tuán)一些酶活性中心的必需基團(tuán)名稱 活性中心的必需基團(tuán)胰蛋白酶His42,Ser180,Asp87 彈性蛋白酶His57,Asp102,Ser195,Asp194,Ile16羧基肽酶Arg145,Tyr248,Glu270溶菌酶Glu35,Asp52乳酸脫氫酶Asp30,Asp53,Lys58,Tyr85,Arg101Glu140,Arg171,His195,Lys250α-胰糜蛋白酶His57,Asp102,Asp194,Ser195,Ile16溶菌酶的活性中心*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結(jié)合基團(tuán)；*A~F為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。羧肽酶

活性中心的構(gòu)象特點(diǎn)：本質(zhì)上活性中心是酶蛋白多肽鏈上原本相距較遠(yuǎn)的一系列氨基酸殘基經(jīng)由折疊而形成的特定區(qū)域，占酶分子體的2%。在酶分子整個(gè)體積中只占比較小的一部分，是一個(gè)三維實(shí)體，或?yàn)榱芽p，或?yàn)榘枷?。多為氨基酸殘基的疏水基團(tuán)組成的疏水環(huán)境，形成疏水“口袋”。酶的催化作用取決于活性中心。

酶的結(jié)構(gòu)層次與活性關(guān)系：酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)是決定其催化功能最重要的化學(xué)結(jié)構(gòu)，是酶發(fā)揮催化功能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。

胰蛋白酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)有相同催化功能的同一類酶，其活性中心的一些氨基酸序列有極大的同源性。如胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶均屬于胰蛋白酶家族，這三種酶活性中心的氨基酸殘基有25%的同源性，甚至二硫鍵的位置亦相同。酶一級(jí)結(jié)構(gòu)的差別也決定了催化性質(zhì)的不同，如胰蛋白酶、胰糜蛋白酶和彈性蛋白酶三種蛋白酶的活性中心Ser殘基附近都有一個(gè)在立體結(jié)構(gòu)上的“口袋”狀結(jié)構(gòu)。由于三種蛋白酶的“口袋”狀結(jié)構(gòu)不同，決定其與不同底物結(jié)合即有不同特異性。酶的特異的三維空間結(jié)構(gòu)是酶催化功能的基礎(chǔ)。酶的二、三級(jí)結(jié)構(gòu)是維持酶的活性中心空間構(gòu)象的必需結(jié)構(gòu)。寡聚酶和多酶體系同時(shí)具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。醇脫氫酶三級(jí)結(jié)構(gòu)催化部位(Catalyticsite):酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。結(jié)合部位決定酶的專一性，催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。

調(diào)控部位(Regulatorysite):酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結(jié)合的部位，從而引起酶分子