第1講蛋白質(zhì)的基本組件

第一講蛋白質(zhì)的基本組件氨基酸的結(jié)構(gòu)氨基酸的分類氨基酸的物理性質(zhì)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基酸的代謝合成肽單位與肽鏈目前一頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)關(guān)于組成蛋白質(zhì)的氨基酸結(jié)構(gòu)，正確的說法是：

()A,在α-碳原子上都結(jié)合有氨基或亞氨基B,所有的α-碳原子都是不對稱碳原子C,組成人體的氨基酸除一種外都是L型D,脯氨酸是唯一的一種亞氨基酸E,不同氨基酸的R基團(tuán)大部分都是相同的A,C,D目前二頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)一、-氨基酸的基本結(jié)構(gòu)分子中既有氨基又有羧基的化合物叫氨基酸。天然存在的氨基酸有300余種，但組成蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，都是-氨基酸。其中苯丙氨酸、色氨酸、賴氨酸、蛋氨酸、纈氨酸、蘇氨酸、亮氨酸、異亮氨酸八種氨基酸人體不能自身合成，

需要從食物中攝取。

本講主要討論-氨基酸。1.結(jié)構(gòu)

-氨基酸是羧酸分子中烴基上的-H原子被-NH2取代得到的衍生物，其結(jié)構(gòu)通式為：具有-氨基和-羧基是各種氨基酸的共性。各種氨基酸在結(jié)構(gòu)上的差異主要是其側(cè)鏈基團(tuán)R的不同。目前三頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)COO-Rgroup氨基羧基L-FormAminoAcidaH=GlycineCH3=AlanineHN3+HJuangRH(2003)Biochemistry目前四頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)2.命名氨基酸的命名與其它取代酸相似，以羧酸為母體，將-NH2看作取代基即可。由于眾多的氨基酸都來自各種蛋白質(zhì)，因此，大都有俗名。

甘氨酸-氨基乙酸-氨基丙酸丙氨酸纈氨酸3-甲基-2-氨基丁酸亮氨酸4-甲基-2-氨基戊酸異亮氨酸3-甲基-2-氨基戊酸目前五頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)絲氨酸蘇氨酸半胱氨酸蛋氨酸2-氨基-3-羥基丙酸2-氨基-3-羥基丁酸2-氨基-3-巰基丙酸2-氨基-4-甲硫基丁酸天冬氨酸谷氨酸2-氨基丁二酸2-氨基戊二酸目前六頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)賴氨酸精氨酸2,6-二氨基己酸2-氨基-5-胍基戊酸脯氨酸色氨酸組氨酸吡咯啶2-甲酸3-(-吲哚基)-2-氨基丙酸3-(5’-咪唑基)-2-氨基丙酸苯丙氨酸3-苯基-2-氨基丙酸酪氨酸3-對羥苯基-2-氨基丙酸目前七頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)

3.-氨基酸的構(gòu)型

構(gòu)型(configuration)是一個(gè)分子中原子的特定空間排布，當(dāng)一種構(gòu)型改變?yōu)榱砗头N構(gòu)型時(shí)必須有共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。不同構(gòu)型分子間除鏡面操作外不能以任何方式重合。組成蛋白質(zhì)的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸分子中碳原子均為手性碳原子，因此都具有旋光性。大多數(shù)-氨基酸都只有一個(gè)手性碳原子，其構(gòu)型一般用D/L法來標(biāo)記。若有兩個(gè)或更多的手性碳原子，則以距羧基最近的手性碳原子為基準(zhǔn)來標(biāo)記其構(gòu)型。

自然界存在的氨基酸大多為L-型。動(dòng)物體內(nèi)的酶只對L-氨基酸代謝，而對D-氨基酸不起作用。目前八頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)氨基酸有鏡像異構(gòu)體aa鏡像化性相同、物性(旋光度)不同立體構(gòu)造不同(算是異構(gòu)體)

返回地球上的生物大都采用L-form氨基酸。幾年前分析一顆外層空間來的隕石，發(fā)現(xiàn)其中的L-form氨基酸的比例大于D-form者，令人推想地球上的生物使用L-form氨基酸可能有其原因。目前九頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)以H為頂點(diǎn)，沿H→Cα鍵方向觀察各組成基團(tuán)的投影，如果順時(shí)針方向能得到“CORN”的就是L-型分子；不能則為D-型。目前十頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)優(yōu)勢構(gòu)象與旋轉(zhuǎn)異構(gòu)體構(gòu)象(conformation)是指組成分子的原子或基團(tuán)繞單鍵旋轉(zhuǎn)而形成的不同空間排布。 顯然，一種構(gòu)象轉(zhuǎn)變?yōu)榱硪环N構(gòu)象不要求有共價(jià)鍵的斷裂和重新形成，在化學(xué)上也難以區(qū)分和分離。 對兩個(gè)四面體配位的碳原子，“交錯(cuò)構(gòu)象”(staggedconfromation)是能量上最有利的排布，其一個(gè)碳原子的取代基正好處于另一個(gè)碳原子的兩個(gè)取代基之間。側(cè)鏈中的每一個(gè)這種C原子，都有三種交錯(cuò)構(gòu)象，它們彼此以120°旋轉(zhuǎn)相關(guān)。 對已精確測定的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的分析顯示，大多數(shù)氨基酸殘基的側(cè)鏈都有一種或少數(shù)幾種交錯(cuò)構(gòu)象作為優(yōu)勢構(gòu)象最經(jīng)常出現(xiàn)在天然蛋白質(zhì)中，稱為旋轉(zhuǎn)異構(gòu)體(rotamer)。目前，在國際上已經(jīng)收集這些優(yōu)勢構(gòu)象，建立旋轉(zhuǎn)異構(gòu)體庫，作為一種基本工具應(yīng)用于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的計(jì)算機(jī)模型構(gòu)建中。

目前十一頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)目前十二頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)第一講蛋白質(zhì)的基本組件氨基酸的結(jié)構(gòu)氨基酸的分類氨基酸的物理性質(zhì)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基酸的代謝合成肽單位與肽鏈目前十三頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)二、氨基酸的分類各種氨基酸所不同者在于側(cè)鏈，分類也是以此為據(jù)。氨基酸的分類方式很多，可以按它們的極性和帶電荷的性質(zhì)分類，也可按它們側(cè)鏈基團(tuán)的結(jié)構(gòu)分類。以下是幾種常用的分類方式：（1）根據(jù)氨基酸分子中烴基的不同可分為脂肪氨基酸、芳香氨基酸和雜環(huán)氨基酸。脂肪氨基酸芳香氨基酸雜環(huán)氨基酸目前十四頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)GlyAlaValLeuIlePheTyrTrpCysMetSS各式氨基酸的大小樣式齊全目前十五頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)--+++SS有大有小有正有負(fù)有極性非極性形形色色的氨基酸側(cè)基返回目前十六頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)脂肪氨基酸目前十七頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)芳香氨基酸目前十八頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)雜環(huán)氨基酸目前十九頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)（2）根據(jù)氨基和羧基的相對位置不同可分為-氨基酸、-氨基酸和-氨基酸。-氨基酸-氨基酸-氨基酸

組成蛋白質(zhì)的氨基酸主要是-氨基酸。（3）根據(jù)氨基與羧基的相對數(shù)目不同可分為中性氨基酸、酸性氨基酸和堿性氨基酸。中性氨基酸堿性氨基酸酸性氨基酸中性氨基酸并非一定為中性物質(zhì)，這里的中性是指氨基酸分子中氨基與羧基的數(shù)目相等。目前二十頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)返回目前二十一頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)（4）根據(jù)側(cè)鏈基團(tuán)極性的不同可分為疏水氨基酸和極性氨基酸兩類；后者又可據(jù)帶電性的不同分為不帶電和帶電兩類。帶電氨基酸目前二十二頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)極性氨基酸目前二十三頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)疏水氨基酸目前二十四頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)疏水氨基酸殘基的側(cè)鏈一般沒有化學(xué)反應(yīng)性，其共同的特性是疏于與水相互作用，趨于彼此間或與其他非極性原子相互作用，這種疏水相互作用是多肽鏈折疊的原初推動(dòng)力。所有蛋白質(zhì)分子都有一部分這類殘基密堆積在內(nèi)部，形成疏水內(nèi)核，這也是穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的主要因素。目前二十五頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)POLARNON-POLARTyrHisGlyAcidicNeutralBasicAspGluGlnCysAsnSerThrLysArgAlaValIleLeuMetPheTrpPro氨基酸的極性分類『極性或非極性，是蛋白質(zhì)性質(zhì)之所系?！籎uangRH(2003)Biochemistry比較難以分類的氨基酸(如Tyr,Gly,His)，其性質(zhì)就比較模糊，但也各有其存在目的，而且經(jīng)常有相當(dāng)重要的角色。目前二十六頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)氨基酸側(cè)鏈的幾個(gè)要點(diǎn)Usefulnotesonsidechainproperties:HisistheonlysidechainthattitratesnearphysiologicalpH.H組氨酸的咪唑基pK值接近于中性，在生理?xiàng)l件下組氨酸常處于可逆的解離狀態(tài)，并往往能和Fe2+等金屬離子形成配位化合物。見教材P20-30目前二十七頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)2) LysandArgarepositivelycharged(basic)atphysiologicalpH. Lys和Arg帶有堿性的側(cè)鏈基團(tuán)，此基團(tuán)在pH9以下處于正電狀態(tài)。Lys側(cè)鏈上的氨基很容易發(fā)生?；⑼榛?、芳基化和咪基化等反應(yīng)。Arg側(cè)鏈由3個(gè)非極性的甲基和一個(gè)強(qiáng)堿性的δ

胍基構(gòu)成，pKa值約為12。其胍基在天然蛋白質(zhì)存在的整個(gè)pH范圍都是解離的。KR目前二十八頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)AspandGluarenegativelycharged(acidic)atphysiologicalpH.

其側(cè)鏈羥基的pKa值分別為3.9和4.3，故在生理?xiàng)l件下離解為電負(fù)性基團(tuán)，它們也可整合金屬離子。它們側(cè)鏈相差一個(gè)-CH3，使它們對主鏈的相互作用有不同的趨向性，從而對肽鏈的構(gòu)象和化學(xué)反應(yīng)都有顯著不同的影響。DE目前二十九頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)AsnandGlnresemblebackbonepeptide.

既是H+的供體，又是H+的受體，這種特性與蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能有重要聯(lián)系。NQ目前三十頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)ProhasstrongerstereochemicalconstraintsthananyotherresiduewithonlyonevariablebackboneangleanditlacksthenormalbackboneNHforhydrogenbonding.Pisactuallyquitesoluble,althoughitisusuallyclassifiedasahydrophobicresidue. 亞氨基酸Pro是構(gòu)造最不一樣的氨基酸，它的側(cè)基含有三個(gè)碳，由-碳出發(fā)后，回去與旁邊的氮原子結(jié)合，形成一個(gè)五元環(huán)，對N-C的旋轉(zhuǎn)形成制約，使蛋白質(zhì)的長鏈必須轉(zhuǎn)折成固定角度；因此在蛋白質(zhì)的構(gòu)象上，有非常重要的影響力，遇有Pro必出現(xiàn)劇烈轉(zhuǎn)折。P劇烈轉(zhuǎn)折Pro目前三十一頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)Glyhasthesmallestsidechain,itisoftenrequiredwheremainchainsmustapproacheachotherveryclosely.Glyismoreflexiblethanotherresidues.

缺乏長側(cè)鏈的制約使多肽鏈在Gly殘基出現(xiàn)的地方具有顯著的構(gòu)象柔性。Gly可在廣泛的構(gòu)象空間中出現(xiàn)。G目前三十二頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)Cyshasasulphydrylgroup(-SH)thatcanactasaredoxcenter. 巰基被氧化可以去掉氫，雙雙結(jié)合形成雙硫鍵，把兩條肽鏈連結(jié)在一起，對蛋白質(zhì)構(gòu)象有很大貢獻(xiàn)。這種反應(yīng)是可逆的。 兩個(gè)獨(dú)立的Cys之間，也可以雙雙氧化巰基后形成二元體，特稱為胱氨酸(cystine)，縮寫成為(Cys)2。注意英文寫法的不同。CCysSHCysSHCysSCysSCystineCysteine雙硫鍵目前三十三頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)Disulfide-bondformation.

Thedrawingillustratestheformationofacovalentdisulfidebondbetweenthesidechainsofneighboringcysteineresiduesinaprotein.

目前三十四頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)8) Methasathioletherlinkagewithtwoloneelectronpairs. Met的硫并非硫醇，而是被甲基化，因此無法如Cys般形成雙硫鍵，但它是一個(gè)非常奇特的氨基酸，任何蛋白質(zhì)的翻譯，其第一個(gè)氨基酸一定是Met。M目前三十五頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)Ser,Thr,andTyrhavehydroxylic(-OH)sidechainsthatcaneitherbehydrogenbonddonororacceptor.

有著不同程度的化學(xué)反應(yīng)性。SYT目前三十六頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)Phe(F),Trp(W),andTyr(Y)havearomaticsidechainsandcanmediatecation-pinteractions.Theycanformstackinginteractionswithnucleotidebases.

是使蛋白質(zhì)產(chǎn)生紫外線吸收和熒光特性的主要因素。色氨酸的結(jié)構(gòu)比其它氨基酸復(fù)雜，在蛋白質(zhì)中含量最低，其在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能中的作用是一個(gè)重要的研究課題。FWY目前三十七頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)這三種氨基酸對于介質(zhì)環(huán)境非常敏感，常常作為蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)變化的非常有用的探針。max/nmPhe:257.4Tyr:274.6Trp:279.8目前三十八頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)His0.360

Cys0.210 Ser0.130Lys0.100 Thr0.100 Asn0.080Arg0.055 Gln0.050 Glu0.050Asp0.045 Ile0.005 Tyr0.040Val0.060 Gly0.070 Phe0.120Trp0.140 Leu0.180 Pro0.200Ala0.025 Met0.02511)氨基酸殘基在活性部位出現(xiàn)的幾率目前三十九頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)第一講蛋白質(zhì)的基本組件氨基酸的結(jié)構(gòu)氨基酸的分類氨基酸的物理性質(zhì)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基酸的代謝合成肽單位與肽鏈目前四十頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)三、-氨基酸的物理性質(zhì)1、溶解性大多數(shù)氨基酸為無色晶體，除胱氨酸、酪氨酸外，都可溶于水；除脯氨酸、半胱氨酸外，都難溶于有機(jī)溶劑。2、旋光性除甘氨酸外，其它氨基酸都具有旋光性。3、熔點(diǎn)氨基酸的熔點(diǎn)遠(yuǎn)高于其異構(gòu)體羥基酰胺，這是因?yàn)?氨基酸是以內(nèi)鹽形式存在。m.p232℃118℃目前四十一頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)第一講蛋白質(zhì)的基本組件氨基酸的結(jié)構(gòu)氨基酸的分類氨基酸的物理性質(zhì)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基酸的代謝合成肽單位與肽鏈目前四十二頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)

四、氨基酸的化學(xué)性質(zhì)

-氨基酸分子中既含有氨基，又有羧基，因此，它應(yīng)具有胺和羧酸的通性。由于-NH2與-COOH共存于一個(gè)分子中，因此，它又有一些特性。1、氨基的性質(zhì)

（1）與亞硝酸反應(yīng)+HNO2+N2↑收集反應(yīng)放出的氮?dú)?，可用來測定氨基酸的含量，這種測定氨基酸含量的方法稱為范斯萊克（Vanslyke）氨基測定法。（2）與甲醛反應(yīng)甲醛甲醛目前四十三頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)甲醛與-氨基酸分子中的氨基反應(yīng)，向氨基上導(dǎo)入兩個(gè)吸電子基團(tuán)（CH2OH），從而使氨基的堿性消失。因此，可用一般的酸堿滴定法來測定氨基酸的含量。（3）與水合茚三酮反應(yīng)++NH3

++藍(lán)紫色目前四十四頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)-氨基酸與水合茚三酮溶液一起加熱，生成藍(lán)紫色物質(zhì)，利用這個(gè)反應(yīng)，可對-氨基酸進(jìn)行定性鑒定。

2、羧基的反應(yīng)（1）脫羧將-氨基酸加熱時(shí)，可脫去CO2得到胺。Ba(OH)2△尸胺（2）與氨反應(yīng)無水乙醇干HClNH3生物體內(nèi)利用這個(gè)反應(yīng)在體內(nèi)貯存氮源。目前四十五頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)3、氨基和羧基同時(shí)參與的反應(yīng)（1）兩性與等電點(diǎn)由于-氨基酸分子中既含有-NH2又有-COOH，因此，它既具有酸性，又具有堿性，它不但可以與酸、堿作用生成鹽，而且自身可發(fā)生中和反應(yīng)生成內(nèi)鹽。+H++OH-內(nèi)鹽分子中氨基帶正電荷，羧基帶負(fù)電荷，即在氨基酸分子中，既有正電荷，又有負(fù)電荷，稱之為偶極離子或兩性離子。目前四十六頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)當(dāng)氨基酸與酸作用時(shí)，H+有利于-NH2解離而抑制-COOH基解離，氨基酸帶正電荷；當(dāng)與堿作用時(shí)，OH-將有利于-COOH解離而抑制-NH2解離，氨基酸帶負(fù)電荷。H+H+OH-OH-帶負(fù)電荷帶正電荷兩性離子由上面的反應(yīng)式可以看出，-氨基酸分子所帶電荷與該溶液的酸堿度有關(guān)，我們可以通過控制溶液的pH值，使氨基酸分子帶上不同電荷。對某一種氨基酸，總有一個(gè)pH值，在這個(gè)pH值下，氨基酸分子所帶的正電荷和負(fù)電荷恰好相等，即對外表現(xiàn)凈電荷為零，此時(shí)氨基酸溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，用pI表示。

若pH>pI，則氨基酸分子帶負(fù)電荷；若pH<pI，則氨基酸分子帶正電荷；若pH=pI，則氨基酸分子不帶電荷。目前四十七頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)若將帶有電荷的氨基酸分子置于電場中，則會發(fā)生移動(dòng)，若氨基酸分子帶正電荷時(shí)，向陰極移動(dòng)；若氨基酸分子帶正電荷，則向陽極移動(dòng)。這種帶電粒子在電場中的移動(dòng)現(xiàn)象稱為電泳。利用電泳方法可以分離、提純氨基酸，這種方法稱為電泳法。一般來講，中性氨基酸的等電點(diǎn)（pI）為6.2～6.8；堿性氨基酸的等電點(diǎn)為9.7～10.7；酸性氨基酸的等電點(diǎn)為2.8～3.2。氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最小，可用于氨基酸的分離。（2）受熱脫水反應(yīng)-氨基酸加熱時(shí)可發(fā)生分子間脫水，生成交酰胺。-2H2O目前四十八頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)（4）失羧、失氨反應(yīng)在酶的作用下，某些氨基酸可同時(shí)失去羧基和氨得到醇。異丁醇異戊醇異戊醇、異丁醇又稱為雜醇油。（3）與金屬反應(yīng)氨基酸分子中的-COOH可以與金屬生成鹽。但由于該鹽分子中尚有-NH2，而-NH2上有孤對電子，因此，孤對電子可以與金屬原子形成配價(jià)鍵而得到穩(wěn)定絡(luò)合物?！臼忻姘被狎镶}】藍(lán)色絡(luò)合物目前四十九頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)（5）成肽反應(yīng)兩分子-氨基酸發(fā)生反應(yīng)，一分子aa提供-NH2，另一分子aa提供-COOH，脫去一分子水，生成以酰胺鍵相連的化合物，叫做肽。酰胺鍵在蛋白質(zhì)化學(xué)中又稱為肽鍵。+-H2O目前五十頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)第一講蛋白質(zhì)的基本組件氨基酸的結(jié)構(gòu)氨基酸的分類氨基酸的物理性質(zhì)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基酸的代謝合成肽單位與肽鏈目前五十一頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)五、氨基酸代謝與合成和脂肪酸與葡萄糖相反，氨基酸除了合成蛋白質(zhì)和其它生物分子所需以外，不能儲存于體內(nèi)，也無法排出體外。多余的氨基酸會進(jìn)行脫胺作用而形成代謝中間物進(jìn)行其它代謝作用如檸檬酸循環(huán)、進(jìn)入肝中產(chǎn)生葡萄糖、脂肪酸合成，或者其碳骨架參與其它氨基酸的合成，無法合成者稱之為必需氨基酸。目前五十二頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)第一講蛋白質(zhì)的基本組件氨基酸的結(jié)構(gòu)氨基酸的分類氨基酸的物理性質(zhì)氨基酸的化學(xué)性質(zhì)氨基酸的代謝合成肽單位與肽鏈目前五十三頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)

20種氨基酸的平均分子量為128，某蛋白質(zhì)由100個(gè)氨基酸構(gòu)成(僅為一條多肽鏈)，問該蛋白質(zhì)的分子量是多少()問題A.12800B.11000C.11018D.7800C目前五十四頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)關(guān)于肽鍵與肽的下列描述，哪些是正確的：

()A,肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì)B,是核酸分子中的基本結(jié)構(gòu)鍵C,含兩個(gè)肽鍵的肽稱三肽D,肽鏈水解下來的氨基酸稱氨基酸殘基E,蛋白質(zhì)的肽鏈也叫寡肽A,C目前五十五頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)肽鍵與多肽

一個(gè)氨基酸的羧基和另一個(gè)氨基酸的氨基脫水縮合形成的共價(jià)連接稱為肽鍵(peptidebond)。20種氨基酸在蛋白質(zhì)中是通過肽鍵連接在一起的。

多個(gè)氨基酸通過肽鍵連接在一起構(gòu)成多肽鏈(polypeptidechain)。

寡肽：含有10個(gè)左右氨基酸殘基(如二肽、五肽、八肽) 多肽：含10－20個(gè)氨基酸殘基 蛋白質(zhì)：含幾十個(gè)到數(shù)千個(gè)氨基酸殘基

六、肽單位與肽鏈目前五十六頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)NH2COOH1NH2COOH2NH2C

NCOOHOH21兩個(gè)氨基酸分子頭尾連接起來肽鍵

的形成脫水(脫水劑)碳化二亞胺Carbodiimide目前五十七頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)NCCHNC●肽鍵雖是單鍵卻具有局部雙鍵性質(zhì)O●肽鍵周邊六個(gè)原子在同一平面上●

前后兩個(gè)氨基酸的-carbon在對角(trans)C肽鍵的特性sp2sp2肽鍵看似單鍵，但C-N鍵旁的C=O雙鍵會與它產(chǎn)生共振，因此具有雙鍵的性質(zhì)；且中心的C與N原子都是使用sp2軌道，因此其前后六個(gè)原子都躺在同一平面上，稱為肽平面(如上圖虛線所圍起)。注意每一個(gè)氨基酸的中心是

碳，而兩個(gè)

碳之間是以肽平面連在一起，因此蛋白質(zhì)可以說是由許多肽平面以

碳為接點(diǎn)連成的。目前五十八頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)肽鍵不能旋轉(zhuǎn)，具有反式(trans)和順式(cis)兩種構(gòu)型在反式構(gòu)型中，相鄰C原子之間有0.38nm的距離，而在順式中只有0.32nm。因而在順式肽構(gòu)型中原子間的推斥力較大，能量上處于不利狀態(tài)，其穩(wěn)定性只有反式肽的千分之一。脯氨酸由于其具有特殊結(jié)構(gòu)，由它的氨端形成的順式肽鍵與反式肽鍵的能量比為1:4。因此，非脯氨酸順式肽鍵在天然蛋白質(zhì)中很少出現(xiàn)，頻率僅為0.05%，出現(xiàn)者大多位于結(jié)構(gòu)或活性重要部位。目前五十九頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)為何肽鍵(-C-N-)具有雙鍵性質(zhì)？氮原子上面有一對lonepair電子，是以p軌道繞行在平面的上下兩邊；而–C=O的雙鍵，是碳與氧原子的兩對p軌道所形成。因此在O=C-N上總共有三個(gè)p軌道，有時(shí)碳與氮的p軌道會混在一起，形成短暫的雙鍵；也可以把這三個(gè)p軌道的電子，一起混成為一個(gè)類似共振的綜合軌道，使得肽鍵具有雙鍵的性質(zhì)。如此混成所形成的雙鍵，造成肽鍵無法自由轉(zhuǎn)動(dòng)，也就是說肽平面所包含的六個(gè)原子，必須平躺在同一平面上，它們具有確定的鍵長和鍵角，是多肽鏈中的剛性結(jié)構(gòu)，稱為肽單位(peptideunit)，也叫肽鍵平面。有序連接的肽單位就是多肽鏈的主鏈。因此，從結(jié)構(gòu)上看，肽單位和側(cè)鏈基團(tuán)是蛋白質(zhì)分子的基本建筑模塊(BuildingBlocks)。目前六十頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)p軌道電子共振使

肽鍵具雙鍵特性

HCCNCOlonepair電子目前六十一頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)兩個(gè)肽鍵平面的交接點(diǎn)為a-碳以肽鍵平面連接成多肽長鏈注意a-碳上面接有各種大小不等的基團(tuán)目前六十二頁\總數(shù)六十八頁\編于十二點(diǎn)多肽鏈中由肽鍵連接的部分稱為主鏈(mainchain或backbone)，它在所有氨基酸中都是相同的；氨基酸在形成