動(dòng)物生物化學(xué)問(wèn)答題集錦分析

蛋白質(zhì)1蛋白質(zhì)在生命活動(dòng)中的作用有哪些？催化功能、運(yùn)輸和貯存功能、調(diào)節(jié)作用、運(yùn)動(dòng)功能、防御功能、營(yíng)養(yǎng)功能、作為結(jié)構(gòu)成分、作為膜的組成成分、參與遺傳活動(dòng)2何謂簡(jiǎn)單蛋白和結(jié)合蛋白？經(jīng)過(guò)水解之后，只產(chǎn)生各種氨基酸稱(chēng)為簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)也稱(chēng)單純蛋白質(zhì)。結(jié)合蛋白：由蛋白質(zhì)和非蛋白質(zhì)兩部分組成，水解時(shí)除了產(chǎn)生氨基酸外，還產(chǎn)生非蛋白質(zhì)組分。3存在于蛋白質(zhì)內(nèi)的種氨基酸有什么共同特點(diǎn)？ 和 的結(jié)構(gòu)有何特殊性？除脯氨酸以外，其余氨基酸的化學(xué)結(jié)構(gòu)都可以用同一結(jié)構(gòu)通式表示。氨基酸的氨基都在&碳原子上，另外，a碳原子上還有一個(gè)氫原子和一個(gè)側(cè)鏈。不同的氨基酸之間的區(qū)別在于基團(tuán)，除甘氨酸外，其余種氨基a碳原子都是不對(duì)稱(chēng)的（手性）碳原子。是脂肪族的電中性，而且是唯一不顯旋光異構(gòu)性的氨基酸。 則是在種自然氨基酸中唯一含有亞氨基的氨基酸。4組成蛋白質(zhì)元素有那些？哪一種為蛋白質(zhì)分子的特征性成分？測(cè)定其含量有何用途？組成元素： 特征性元素：氮 因?yàn)楦鞣N蛋白質(zhì)的含量比較恒定，可通過(guò)測(cè)定氮的含量，計(jì)算生物樣品中蛋白質(zhì)的含量（換算系數(shù)為）稱(chēng)為凱氏法定氮，是蛋白定量的經(jīng)典方法之一。5依據(jù)氨基酸側(cè)鏈極性和電荷的不同，可將氨基發(fā)為哪幾大類(lèi)？ 屬于哪一類(lèi)？四類(lèi)，①非極性氨基酸：丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸 、苯丙氨酸、色氨酸r蛋氨酸、脯氨酸。②不帶電荷極性氨基酸：甘氨酸、絲氨酸、蘇氨、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷酰酰胺、③帶正電荷極性氨基酸：組氨酸、賴(lài)氨酸、精氨酸。④帶負(fù)電荷極性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸何謂氨基酸的兩性解離和等點(diǎn)電？氨基酸既可解離成陽(yáng)離子也可解離成陰離子的性質(zhì)。兩性解離的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)為所有氨基酸都含有堿性（a氨基）和酸性（a羧基）基團(tuán)。等電點(diǎn)：某一氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，凈電荷為零時(shí)的介質(zhì)稱(chēng)為該氨基酸的等電點(diǎn)或等離子點(diǎn)。7何謂多肽鏈的主鏈、肽健、端、端、肽單位、氨基酸殘基肽鍵：一種氨基酸的a氨基與另一種氨基酸的a羧基脫水縮合形成的酰胺鍵。端：在書(shū)寫(xiě)多肽結(jié)構(gòu)時(shí)，總是把含有a的氨基酸殘基寫(xiě)在多肽鏈的左邊，稱(chēng)為末端。把含有a 的氨基酸殘基寫(xiě)在多肽的右邊，稱(chēng)為末端。氨基酸殘基：肽鏈中氨基酸分子因脫水縮合而基團(tuán)不全。肽單元：肽鍵中的鍵長(zhǎng)較短 ，具有部分雙鍵性質(zhì)，不能旋轉(zhuǎn)，從而使參與肽鍵構(gòu)成的個(gè)原子位于同一平面內(nèi)，稱(chēng)為肽單元。、什么是蛋白質(zhì)的構(gòu)象？構(gòu)象與構(gòu)型有何不同？蛋白質(zhì)的構(gòu)象是指分子中所有原子和基團(tuán)在空間的排布，又稱(chēng)空間結(jié)構(gòu)或三維結(jié)構(gòu)，是由于單鍵的旋轉(zhuǎn)造成的。因此，與構(gòu)型不同，構(gòu)象的改變無(wú)需破壞共價(jià)鍵。、肽鍵有何特點(diǎn)？為什么肽單位會(huì)形成平面結(jié)構(gòu)（酰胺平面）①由 四個(gè)原子構(gòu)成②共價(jià)鍵③蛋白質(zhì)分子的主鍵。肽平面里原子是不等性雜化有三個(gè)成鍵電子本來(lái)與氫原子成三角錐結(jié)構(gòu)的但結(jié)合成肽平面是由于空間效應(yīng)上未成鍵的一對(duì)電子與和共軛所以不能隨意旋轉(zhuǎn)成一平面即酰胺平面。、何謂二面角？為什么說(shuō)二面角決定多肽鏈的主鏈構(gòu)象？ 由于中和中這兩個(gè)轉(zhuǎn)角決定了相兩個(gè)肽平面在空間上的相對(duì)位置，因此習(xí)慣上將這兩個(gè)轉(zhuǎn)角稱(chēng)為二面角。多肽鏈中所有的肽單位大多數(shù)具有相同的結(jié)構(gòu)，每個(gè)a碳原子和與其相連的個(gè)原子都呈現(xiàn)正四面體構(gòu)型。因此，多肽鏈的方鏈骨架構(gòu)象是由一系列a碳原子的成對(duì)二面角決定的。二面角改變，則多肽鏈主鏈呢架構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)變化。i試述蛋白質(zhì)的一、二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)的定義，維持各級(jí)結(jié)構(gòu)的主要作用力有哪些？一指多肽鏈分子中氨基酸的排列順序。主要化學(xué)鍵：肽鍵（二硫鍵）二、指多肽鏈主鏈骨架的局部空間結(jié)構(gòu)。三、整條多肽鏈中全部氨基酸殘基（所有原子）的相對(duì)空間排布位置。主要化學(xué)鍵：疏水作用、離子鍵、氫鍵等。四、指由幾條肽鏈構(gòu)成。主要化學(xué)鍵：疏水作用力。2a螺旋的結(jié)構(gòu)特征是什么？如何以通式表示a系螺旋？①右手螺旋②側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)③螺距，每個(gè)氨基酸殘基上升一圈，每個(gè)氨基酸殘基繞軸旋轉(zhuǎn)°④每個(gè)肽鍵的亞氨基氫（）與前面第四個(gè)肽鍵的羰基氧（）之間形成鏈內(nèi)氫鍵，氫鍵與螺旋長(zhǎng)軸基本平行。、什么是。折疊構(gòu)象？有何特點(diǎn)？蛋白質(zhì)分子中兩條平行或反平行的主鏈中伸展的，周期性折疊的構(gòu)象。、鋸齒狀、充分伸展、側(cè)鏈位于鋸齒結(jié)構(gòu)的上下方、多條段肽鏈平行排列，走向可相同也可相反、不同的肽鏈間（同一肽鏈的不同肽段間）的與形成氫鍵。這些肽鏈的長(zhǎng)軸互相平行，而氫鍵與長(zhǎng)軸近似垂直。、什么是超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域？在蛋白質(zhì)中經(jīng)常存在由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元按一定規(guī)律組合在一起，形成有規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)集合體，稱(chēng)超二級(jí)結(jié)構(gòu)。球蛋白分子的一條我肽鏈中常常存在一些緊密的、相對(duì)獨(dú)產(chǎn)的區(qū)域，稱(chēng)結(jié)構(gòu)域。、舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。一級(jí)結(jié)構(gòu)相似的多肽或蛋白質(zhì)，其空間結(jié)構(gòu)及功能也相似，不同的氨基酸與蛋白質(zhì)功能的關(guān)系不同。、有些氨基酸與蛋白質(zhì)的功能不密切：如：胰島素鏈第 位（ ）去掉后，活性?xún)H下降。、有些氨基酸與蛋白質(zhì)的功能密切：如：胰島素鏈第位（）去掉后，活性下降°分子?。旱鞍踪|(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病。例：鐮刀形紅細(xì)胞貧血6舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。特殊的空間結(jié)構(gòu)決定特定的功能，舉例：肌紅蛋白、血紅蛋白的特殊結(jié)構(gòu)及其與氧的結(jié)合肌紅蛋白和血紅蛋白結(jié)構(gòu)：肌紅蛋白與血紅蛋白都是含有血紅素輔基的蛋白質(zhì)。血紅素是鐵卟啉化合物（它由個(gè)吡咯環(huán)通過(guò)個(gè)甲炔基相連成為一個(gè)環(huán)形， 居于環(huán)中。從線衍射法分析獲得的肌紅蛋白的三維結(jié)構(gòu)中，可見(jiàn)它是一個(gè)只有三級(jí)結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，氨基酸殘基上的疏水側(cè)鏈大都在分子內(nèi)部，富極性及電荷的則在分子表面，因此其水溶性較好。分子內(nèi)部有一個(gè)袋形空穴，血紅素居于其中。血紅蛋白具有四個(gè)亞基組成的四級(jí)結(jié)構(gòu)，每個(gè)亞基結(jié)構(gòu)中間有一個(gè)疏水局部，可結(jié)合個(gè)血紅素并攜帶分子氧，因此一分子共結(jié)合分子氧。各亞基的三級(jí)結(jié)構(gòu)與極為相似。亞基之間通過(guò)對(duì)鹽鍵，使四個(gè)亞基緊密結(jié)合而形成親水的球狀蛋白。7簡(jiǎn)述血紅蛋白結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系個(gè)亞基（aB）、各結(jié)合個(gè)血紅素并攜帶分子氧，個(gè)亞基通過(guò)對(duì)鹽鍵緊密結(jié)合，血紅蛋白與肌紅蛋白一樣可逆地與結(jié)合，氧合血紅蛋白占總肌紅蛋白的百分?jǐn)?shù)稱(chēng)百分飽和度隨濃度變化而變化。8組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有0種為什么蛋白質(zhì)的種類(lèi)卻極其繁多？因?yàn)檫@些氨基酸的數(shù)量、排列順序的變化會(huì)形成無(wú)數(shù)種蛋白質(zhì)。9何謂蛋白質(zhì)的兩性解離？處于等電點(diǎn)狀態(tài)的蛋白質(zhì)有何特點(diǎn)？⑴蛋白質(zhì)分子中有許多可解離的基團(tuán)，除了肽鏈末端的a氨基和a羧基以外，還有各種側(cè)鏈基團(tuán)，其可與氨基酸一樣既可解離成陽(yáng)離子也可解離成陰離子的性質(zhì)稱(chēng)為蛋白質(zhì)的兩性解離。蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)（I當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一 H時(shí)蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢(shì)相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時(shí)溶液的即為該甯白質(zhì)的。 ⑵處于等電點(diǎn)狀態(tài)的蛋白質(zhì)的特點(diǎn)：蛋白質(zhì)分子所帶電荷與負(fù)電荷數(shù)恰好相等，凈電荷為零，在電場(chǎng)中既不向陽(yáng)極移動(dòng)，也不向陰極移動(dòng)。0什么是蛋白質(zhì)的變性作用？舉例說(shuō)明實(shí)際工作中用和避免蛋白質(zhì)變性的例子在某些理化因素作用下，蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)保持不變，空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，即由天然狀態(tài)變成了變性狀態(tài)，從而引起生物功能的喪失以及物理，化學(xué)性質(zhì)的改變，這種現(xiàn)象稱(chēng)為變性。例：各種蛋白制品要放在低溫中保存等。1引起蛋白質(zhì)變性的因素有哪些變性蛋白的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)發(fā)生什么變化？物理因素包括熱、紫外線、射線、超聲波、高壓、表面張力以及劇烈的振蕩、研磨、攪拌等化學(xué)因素包括酸、堿、有機(jī)溶劑、尿素、重金屬鹽、以及去污劑等。變性蛋白質(zhì)的各種表現(xiàn)：生物喪失物理性質(zhì)發(fā)生改變化學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變。分子中的次級(jí)鍵斷裂，導(dǎo)致空間構(gòu)象從緊密有序的變?yōu)樗缮o(wú)序的狀態(tài)。（一級(jí)結(jié)構(gòu)并無(wú)被破壞）2簡(jiǎn)述電泳分離蛋白質(zhì)的原理電泳的原理是在同一的緩沖液中，由于蛋白質(zhì)分子量和表面所帶電荷不同，其等電點(diǎn)也不同，故在電場(chǎng)中移動(dòng)的速率不同而使蛋白質(zhì)分離。蛋白質(zhì)核酸1何謂堿基、核苷、核苷酸與核酸？它們之間有何聯(lián)系？有何區(qū)別？堿基：核酸中的堿基有兩類(lèi)，即嘌呤堿和嘧啶堿。它們均為含氮的雜環(huán)化合物，具有弱堿性，又稱(chēng)含氮堿。無(wú)論還是中，堿基都只有種：兩種嘌呤，兩種嘧啶。核苷：是嘌呤或嘧啶堿通過(guò)共價(jià)鍵與戊糖連接組成的化合物。核苷酸：核苷的戊糖成分中的羥基磷酸化形成的化合物。核酸（、）A是由幾十個(gè)至幾千個(gè)單核苷酸聚合而成的多聚核苷酸鏈分子。3何謂 的一級(jí)結(jié)構(gòu)？脫氧核苷酸之間的連接方式是什么？的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指在其多核苷酸鏈中各個(gè)核苷酸之間的連接方式，核苷酸的種類(lèi)、數(shù)量以及核苷酸的排列順序。連接方式是在這間形成‘，'一磷酸二酯鍵，即在個(gè)核苷酸之間的磷酸基，既與前一個(gè)核苷的脫氧核糖的'一羥基以酯鍵相連，又與后一個(gè)核苷的脫氧核糖的'一羥基以酯鍵相連，形成個(gè)酯鍵。這樣依次聯(lián)結(jié)下去，成為一個(gè)長(zhǎng)的多核苷酸鏈，這個(gè)連接方式稱(chēng)為3 '連接。4簡(jiǎn)述 雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點(diǎn)。①兩條平行的多核甘酸鏈以相反的方向圍繞著同一個(gè)中心軸，以右手旋轉(zhuǎn)方式構(gòu)成一個(gè)雙螺旋。②疏水的嘌呤和嘧啶堿基平面層疊于螺旋的內(nèi)側(cè)，親水的磷酸基和脫氧核糖以磷酸二酯鍵相連形成的骨架位于螺旋的外側(cè)。③內(nèi)側(cè)堿基鳴呈平面狀，堿基平面與中心臘梅花相垂直，脫氧核糖的平面與堿基平面幾乎成直角。④兩條鏈被堿基對(duì)之間形成的氫鍵穩(wěn)定地維系在一起。、 作為遺傳物質(zhì)有哪此結(jié)構(gòu)上的特點(diǎn)？它具有相對(duì)的穩(wěn)定性；能夠精確的自我復(fù)制，使親代與子代間保持遺傳的連續(xù)性；能夠指導(dǎo)蛋白質(zhì)合成，控制新陳代謝過(guò)程和性狀發(fā)育；在特定條件下產(chǎn)生可遺傳的變異。6比較 和 在分子組成及結(jié)構(gòu)上的異同點(diǎn)。相同點(diǎn)：主要元素都有C、、、；由磷酸、戊糖、堿基組成；都含、、堿基；基本組成單位為四種單核苷酸；其基本結(jié)構(gòu)為多核苷酸鏈，核苷酸間的連接鍵為‘，'一磷酸二酯鍵；含磷量恒定；有酸性。不同點(diǎn)：組成 的堿基有無(wú)U分子中有而沒(méi)有T 堿基組成有 = = 的關(guān)系，無(wú)； 含核糖， 含脫氧核糖； 為雙螺旋， 為單鏈有局部雙螺旋和非螺旋區(qū)。7簡(jiǎn)述 的種類(lèi)及其生物學(xué)功能。信使 ：傳遞遺傳信息，合成蛋白質(zhì)生物的模板。轉(zhuǎn)運(yùn) ：按照 指定的順序?qū)被徇\(yùn)送到核糖體進(jìn)行肽鏈的合成。核糖體 ：與核蛋白體蛋白共同構(gòu)成核蛋白體，后者是蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所。:是真核細(xì)胞 的前體。8何謂的變性、復(fù)性及分子雜交？變性：核酸和蛋白質(zhì)一樣具有變性現(xiàn)象，核酸的變性是指堿基對(duì)之間的氫鍵斷裂，雙螺旋結(jié)構(gòu)分開(kāi)，成為兩條單鏈的分子，即改變了的二級(jí)結(jié)構(gòu)，但并不破壞一級(jí)結(jié)構(gòu)。復(fù)發(fā)：的變性是可逆過(guò)程，在適當(dāng)?shù)臈l件下，變性分開(kāi)的兩條鏈又重新締合而恢復(fù)成雙螺旋結(jié)構(gòu)，這個(gè)過(guò)程稱(chēng)為復(fù)性。核酸的分子雜交：的變性和復(fù)性是以堿基互補(bǔ)為基礎(chǔ)的，由此可以進(jìn)行核酸的分子雜交，即不同來(lái)源的多核苷酸，經(jīng)變性分離和退火處理，當(dāng)它們之間有互補(bǔ)的堿基序列時(shí)就有可能發(fā)生雜交，形成的雜合體，甚至可以在和之間形成 的雜合體。 酶1何謂酶？酶與一般催化劑的不同點(diǎn)是什么？酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具有高度專(zhuān)一性和極高催人效率的生物大分子。不同特征：極高的催化效率、高度專(zhuān)一性、酶活性的可調(diào)性、酶的不穩(wěn)定性。2何謂酶的專(zhuān)一性？有幾種情形？一般酶只作用于一類(lèi)化合物或一定的化學(xué)鍵，催化一定類(lèi)型的化學(xué)反應(yīng)，并生成一定的產(chǎn)物，這個(gè)現(xiàn)象稱(chēng)為酶的專(zhuān)一性或特異性。分以下情形：絕對(duì)專(zhuān)一性、相對(duì)專(zhuān)一性立體異構(gòu)專(zhuān)一性。3根據(jù)酶分子的特點(diǎn)可以將酶分成哪三類(lèi)？分成單體酶、寡聚酶、多酶復(fù)合體4何謂輔酶和輔基？如何區(qū)別？舉例說(shuō)明水溶性維生素與輔酶和輔基的關(guān)系。輔酶：與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去，多為小分子有機(jī)化合物。輔基：與酶蛋白結(jié)合緊密，不易用透析或超濾的方法除去，多為小分子有機(jī)化合物或金屬離子。、區(qū)別：在于它們與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同。水溶性維生素包括族維生素和維生素，族維生素幾乎都是輔酶的組成成分，參與體內(nèi)的代謝過(guò)程。5何謂酶的活性部位和必需基團(tuán)？指酶分子中由必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上相互靠近，形成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，該區(qū)域能與底物特異性結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，稱(chēng)為活性中心或活性部位。必需基團(tuán)指與酶的活性密切相關(guān)的基團(tuán)。6何謂酶原和酶原激活？酶以酶原的形式合成和分泌有何生理意義？有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無(wú)活性前體，稱(chēng)為酶原。在一定條件下，酶原結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，轉(zhuǎn)化為酶的過(guò)程即酶原的激活。酶原激活的生理意義在于避免細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生的酶對(duì)細(xì)胞進(jìn)行消化，并可使酶在特定部位和環(huán)境中發(fā)揮其生理作用，保證體內(nèi)代謝的正常進(jìn)行。例如胰腺合成糜蛋白酶是為了幫助腸中食物蛋白質(zhì)的消化水解，設(shè)想在胰腺中一旦合成出糜蛋白酶即具活性，豈非使胰腺本身的組織蛋白均遭破壞。8簡(jiǎn)述誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。一些學(xué)者認(rèn)為，酶分子的構(gòu)象與底物原來(lái)并非吻合，當(dāng)你底物分子與酶分子相遇時(shí)，可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變得能與底物配合，進(jìn)而催化底物分子發(fā)生化學(xué)變化，即所謂酶的誘導(dǎo)契合作用。9簡(jiǎn)述提高酶促反應(yīng)速度的幾種機(jī)制。鄰近效應(yīng):酶游離的底物集中于酶分子表面的活性中心區(qū)域使活性中心區(qū)域的底物濃度得以極大的提高并同時(shí)使反應(yīng)基團(tuán)之間互相靠近增加自由碰撞幾率，從而提高了反應(yīng)速度。定向效應(yīng)：指底物的反應(yīng)基團(tuán)和與催化基團(tuán)之間，或底物的反應(yīng)基團(tuán)之間正確地取向所產(chǎn)生的效應(yīng)。底物分子形變或扭曲酶受底物誘導(dǎo)發(fā)生構(gòu)象改變，特別是活性中心的功能基團(tuán)發(fā)生的位移或改向，產(chǎn)生張力作用，促使底物扭曲，削弱有關(guān)的化學(xué)鍵從而使義物從基態(tài)轉(zhuǎn)變成過(guò)渡態(tài)，有利于反應(yīng)進(jìn)行。酸堿催化：指質(zhì)子供體蔌質(zhì)子受體的催化。共價(jià)催化：指酶對(duì)底物進(jìn)行的親核或親電子反應(yīng)?；钚灾行牡牡徒殡娦裕好富钚灾行膬?nèi)部是一個(gè)疏水的非極性環(huán)境其催化基團(tuán)被低介電環(huán)境包圍。0何謂酶活力、酶活力單位？如何測(cè)定酶活力和規(guī)定酶活力單位？酶活力：指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力。酶活力單位：指在特定的條件下，酶促反應(yīng)在單位時(shí)間內(nèi)生成一定量的產(chǎn)物或消耗一定量底物所需的酶量。測(cè)定酶活力：實(shí)際上就是測(cè)定酶所催化的化學(xué)反應(yīng)的速度。酶活力單位:在最適條件下，每分鐘催化減少 底物或生成 產(chǎn)物所需的酶量。1米氏方程和米氏常數(shù)有哪些主要意義？米氏方程解釋底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響規(guī)律。米氏常數(shù)是酶的特征性常數(shù)之一，僅與酶的結(jié)構(gòu)、底物和反應(yīng)環(huán)境有關(guān)。而與酶濃度無(wú)關(guān)。 是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。2何謂抑制劑和抑制作用？抑制作用有幾種類(lèi)型？抑制劑:凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。抑制作用:以共價(jià)鍵與酶的活性中心上的必需基團(tuán)結(jié)合，使酶失活或以非共價(jià)鍵與酶和（或）酶底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶活性降低或消失的現(xiàn)象稱(chēng)為抑制作用。抑制作用的種類(lèi)：不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用。3何謂不可逆抑制作用？舉例說(shuō)明。抑制劑以共價(jià)鍵與酶的活性中心上的必需基團(tuán)結(jié)合，使酶失活，且不能用透析、超濾等方法去除，這種抑制作用稱(chēng)為不可逆性抑制作用。舉例：巰基酶I）的抑制抑制劑：有機(jī)磷農(nóng)藥（敵敵畏、敵百蟲(chóng)、等）舉例（酶）：膽堿酯酶。4何謂競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用？舉例說(shuō)明。抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，阻礙酶與底物形成中間產(chǎn)物，從而抑制酶的活性的現(xiàn)象稱(chēng)為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。舉例：丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶。5說(shuō)明溫度對(duì)酶促反應(yīng)影響的雙重性及其使用價(jià)值溫度對(duì)酶促反應(yīng)有雙重影響。若自低溫開(kāi)始，逐漸增高溫度，則酶反應(yīng)速度也隨之增加。但到達(dá)一定限度后，繼續(xù)增加溫度、酶反應(yīng)速度反而下降。高溫條件酶變性失活。低溫條件下酶活性降低甚至無(wú)活性，但不破壞酶。酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的溫度為最適溫度。體外測(cè)定酶活性時(shí)要保持溫度恒定。要在低溫下保存酶制劑。發(fā)熱病人消耗多，應(yīng)及時(shí)采取降溫措施。6 如何影響酶活性？因?yàn)橹挥性谔囟ǖ臈l件下，酶、底物和輔酶的解離狀態(tài)才宜于它們相互結(jié)合，并發(fā)生催化作用。在一定的溫度和和底物濃度下，反應(yīng)速度隨著在最適點(diǎn)向兩端遞減。7何謂變構(gòu)酶和共價(jià)調(diào)節(jié)酶？各有哪些調(diào)節(jié)特點(diǎn)？受變構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱(chēng)為變構(gòu)酶，其調(diào)節(jié)特點(diǎn)為:底物濃度稍有降低，酶的活性就明顯下降反之底物濃度稍有升高則酶活性迅速上升。有些酶分子上的某些氨基酸殘基的基團(tuán)，在另一組酶的催化下發(fā)生可逆的共價(jià)修飾，從面引起酶活性的改變的這類(lèi)酶稱(chēng)為共價(jià)調(diào)節(jié)酶，其調(diào)節(jié)特點(diǎn)為：這類(lèi)酶一般具有無(wú)活性與有活性的兩種形式。這種酶促反應(yīng)常表現(xiàn)出級(jí)聯(lián)放大效應(yīng)。8國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)根據(jù)什么將酶分為哪幾大類(lèi)？國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)根據(jù)酶催化的反應(yīng)類(lèi)型將酶分為大類(lèi):氧化還原酶類(lèi)、轉(zhuǎn)移酶類(lèi)、水解酶類(lèi)、裂合酶類(lèi)、異構(gòu)酶類(lèi)、合成酶類(lèi)。 糖糖代謝1簡(jiǎn)述糖的生理功能。 重要的能源物質(zhì)：動(dòng)物體內(nèi)的能量來(lái)自糖的分解；重要的結(jié)構(gòu)物質(zhì)糖代謝的中間產(chǎn)物可以提供合成脂類(lèi)和蛋白質(zhì)等物質(zhì)所需的碳源；重要的功能物質(zhì)：糖蛋白、糖脂與細(xì)胞免疫反應(yīng)和識(shí)別作用有關(guān)2血糖濃度為什么能保持動(dòng)態(tài)平衡？血糖濃度的相對(duì)恒定依賴(lài)于血糖來(lái)源與去路的平衡，這種平衡需要體內(nèi)神經(jīng)，激素、組織器官和代謝物等多種因素的協(xié)同調(diào)節(jié)。在血糖濃度增高時(shí)加速進(jìn)行糖原合成、轉(zhuǎn)變、氧化利用，抑制糖異生和糖原分解；當(dāng)血糖濃度降低時(shí)抑制糖原合成、轉(zhuǎn)變、外周組織氧化利用葡萄糖，糖異生和糖原分解加速進(jìn)行。、何謂糖原合成和糖原分解？反應(yīng)歷程如何？ 糖原合成：由葡萄糖合成糖原的過(guò)程。歷程：葡萄糖一葡萄糖磷酸一葡萄糖磷酸 葡萄糖一生成糖原；糖原分解：指糖原分解為葡萄糖的過(guò)程。歷程：糖原一葡萄糖磷酸一葡萄糖磷酸一葡萄糖。4簡(jiǎn)述糖酵解途徑的反應(yīng)歷程及生理意義。⑴第一階段：葡萄糖分解成丙酮酸。葡萄糖磷酸化成為葡萄糖磷酸一轉(zhuǎn)變?yōu)楣橇姿嵋晦D(zhuǎn)變?yōu)楣?二磷酸一裂解成個(gè)磷酸丙糖一磷酸丙糖異構(gòu)化一甘油醛磷酸氧化為1二磷酸甘油酸一轉(zhuǎn)變成磷酸甘油酸一轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿岣视退嵋晦D(zhuǎn)變成磷酸烯醇式丙酮酸一轉(zhuǎn)變?yōu)楸幄频诙A段：丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸生理意義：、是有機(jī)體的一種應(yīng)急的供能方式、是機(jī)體某些組織和細(xì)胞的供能方式、某些病理情況下的供能方式。5糖有氧氧化分為幾個(gè)階段？三羧酸循環(huán)有何特點(diǎn)和生理意義？分為三個(gè)階段：糖轉(zhuǎn)化變?yōu)楸?、丙酮酸的氧化脫羧、三羧酸循環(huán)。三羧酸循環(huán)的特點(diǎn)及生理意義：三羧酸循環(huán)的反應(yīng)位于線粒體間質(zhì)中。、循環(huán)中消耗了兩個(gè) 、、循環(huán)中有四次脫氧生成了分子 和分子。、循環(huán)中生成 和 經(jīng)呼吸鏈傳遞給氧生成水，同時(shí)生成I三羧酸循環(huán)是糖、脂肪、蛋白質(zhì)及其他有機(jī)物代謝的聯(lián)系樞紐。、三羧酸循環(huán)是三大物質(zhì)分解代謝共同的最終途徑。、總結(jié)摩爾葡萄糖徹底氧化為 和 凈生成多少摩爾 一或 何謂磷酸戊糖途徑？該途徑有何生理意義？糖除了有氧分解和無(wú)氧分解外還有一條分解代謝途徑為磷酸戊糖途徑。意義：途徑中產(chǎn)生 為生物合成反應(yīng)的供氫體。、葡萄糖在體內(nèi)可由此途徑生成核糖磷酸。、磷酸戊糖途徑與糖有氧分解及糖無(wú)氧分解相互聯(lián)系。8何謂糖異生作用？糖異生作用途徑與糖酵解途徑有何關(guān)系？由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟呛吞窃倪^(guò)程稱(chēng)為糖異生作用。各途徑的生理功能不同，有消耗能量的合成代謝，也有釋放能量的分解代謝，但糖的代謝的交匯點(diǎn)是相同的：三個(gè)交匯點(diǎn)分別為：葡萄糖磷酸、磷酸甘油醛、丙酮酸。9糖異生的主要原料有哪些？糖異生作用有何生理意義？有氨基酸、乳酸、丙酸、丙酮酸以及三羧酸循環(huán)中各種羧酸以及甘油等。意義：由非糖物質(zhì)合成糖以保持血糖濃度的相對(duì)恒定、糖異生作用有利于乳酸的利用、通過(guò)糖異生作用可協(xié)助氨基酸代謝，使氨基酸轉(zhuǎn)變?yōu)樘恰?、乙?能否異生為糖？為什么？不能生成糖。因?yàn)樘悄軌蛲ㄟ^(guò)糖異生作用生成丙酮酸，然后在三羧酸循環(huán)中雖然丙酮酸能夠在 的催化下生成乙酰輔酶，但是這不反應(yīng)是不可逆的，所以乙酰輔酶不能夠通過(guò)逆反應(yīng)生成糖。、為什么說(shuō)三羧酸循環(huán)是糖類(lèi)、脂類(lèi)和蛋白質(zhì)三在物質(zhì)代謝的共同通路？因?yàn)橐阴?不僅是糖有氧分解的產(chǎn)物，同時(shí)也是脂肪酸和氨基酸代謝的產(chǎn)物，因此三羧酸循環(huán)是三大物質(zhì)的最終代謝通路。、糖代謝通過(guò)哪些共同中間產(chǎn)物相互聯(lián)系成一個(gè)整體？糖代謝的各途徑的生理功能不同，有消耗能量的合成代謝，也有釋放能量的分解代謝，但糖代謝通過(guò)葡萄糖磷酸、磷酸甘油醛、丙酮酸這三個(gè)中間產(chǎn)物相互聯(lián)系成一個(gè)整體！生物氧化1體內(nèi)有哪些氧化還原酶類(lèi)？各有何作用特點(diǎn)？需氧脫氧酶：直接利用氧為受氫體催化底物脫氫，這類(lèi)酶的輔基大多是和。不需氧脫氧酶：可使底物脫氫而氧化，但脫下來(lái)的氫并不直接與氧反應(yīng)，而是通過(guò)呼吸鏈傳遞最終才與氧結(jié)合生成水。這類(lèi)酶的輔酶包括+、+、和等。氧化酶：可以催化細(xì)胞色素的氧化，將電子直接傳遞給氧，生成后者再接受+生成水。這類(lèi)酶主要有細(xì)胞色素氧化酶。其他氧化酶：包括過(guò)氧化酶和過(guò)氧化物酶，加氧酶，超氧化物歧化酶。2何謂生物氧化？有何特點(diǎn)？物質(zhì)在生物體內(nèi)進(jìn)行氧化分解的作用稱(chēng)為生物氧化,它主要指糖、脂肪和蛋白質(zhì)等在體內(nèi)分解時(shí)逐步釋放能量，最終生成水和二氧化碳的過(guò)程。特點(diǎn)：、與燃燒的化學(xué)本質(zhì)相同都是脫氫，失去電子或與氧直接化合的過(guò)程，最終產(chǎn)物都是、2、生物氧化是在酶的催化下進(jìn)行的，反應(yīng)條件溫和。、生物氧化是分步進(jìn)行的，能量也是逐步釋放的，能量大部分是轉(zhuǎn)變成。、真核生物的生物學(xué)氧化是在線粒體進(jìn)行的。、體內(nèi) 如何生成的？營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)包括糖、脂肪、和蛋白質(zhì)在動(dòng)物體內(nèi)氧化釋放二氧化碳大多數(shù)是以脫羧反應(yīng)的形式進(jìn)行的。有種脫羧方式：a一單純脫羧、a一氧化脫羧、B—單純脫羧、B一氧化脫羧。、何謂呼吸鏈？呼吸鏈有哪些組分？起什么作用？指排列在線粒體內(nèi)膜上的一個(gè)有多種脫氫酶以及氫和電子傳遞體組成的氧化還原系統(tǒng)，通過(guò)多種酶和輔酶所催化的連鎖反應(yīng)逐步傳遞，最終與氧結(jié)合生成水的過(guò)程稱(chēng)為呼吸鏈。組成：尼克酰胺脫氫酶類(lèi)一催化底物脫氫。黃素脫氫酶一在呼吸鏈科威特為脫氫酶的輔基、輔酶一依靠醌式結(jié)構(gòu)與酚式結(jié)構(gòu)之間的變化來(lái)傳遞氫，是一種遞氫體。鐵硫中心一是鐵硫蛋白的活性中心，通過(guò)鐵原子的化合價(jià)的變化傳遞電子。細(xì)胞色素一依靠鐵原子化學(xué)價(jià)的互變來(lái)傳遞電子。5 分子有何結(jié)構(gòu)特點(diǎn)？ 在生物體的能量代謝中起什么重要作用？含有兩個(gè)高能磷酸鍵，每個(gè)水解釋放 能量。①提供物質(zhì)代謝所需要的能量②提供生命活動(dòng)所需要的能量③生成其它核苷三磷酸，參與代謝④合成其它高能化和物6何謂氧化磷酸化和底物磷酸化？底物磷酸化：當(dāng)?shù)孜锝?jīng)過(guò)脫氫、脫羧、脫水或分子重排和烯醇化反應(yīng)，產(chǎn)生高能磷酸基團(tuán)或高能鍵，隨后直接將高能磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移給生成。氧化磷酸化：電子傳遞的氧化反應(yīng)和生成的磷酸化反應(yīng)相偶聯(lián)的過(guò)程。伴隨放能的氧化作用而進(jìn)行的磷酸化作用稱(chēng)為氧化磷酸化。7細(xì)胞液的 如何進(jìn)入線粒體氧化？因?yàn)榫€粒體內(nèi)膜對(duì)物質(zhì)的轉(zhuǎn)移有高度的選擇性， 不能自由地通過(guò)線粒體，必須借助特殊的轉(zhuǎn)動(dòng)系統(tǒng)來(lái)實(shí)現(xiàn)，在細(xì)胞內(nèi)通過(guò)特定的線粒體穿梭機(jī)制把 轉(zhuǎn)動(dòng)進(jìn)入線粒體。8試述氧化磷酸化的化學(xué)滲透學(xué)說(shuō)。、呼吸鏈中的氫和電子的傳遞體以復(fù)合物的形式，按照一定的順序排列在線粒體內(nèi)膜上，氧化與磷酸化的偶聯(lián)依賴(lài)于線粒體內(nèi)膜的完整性。、底物脫下的氫在通過(guò)呼吸鏈傳遞的時(shí)候，氫和電子傳遞體發(fā)揮了類(lèi)似質(zhì)子“泵”的作用，將+從線粒體的基質(zhì)中通過(guò)內(nèi)膜轉(zhuǎn)運(yùn)到膜間隙中，造成了［+跨膜電化學(xué)梯度。、當(dāng)“泵”出到膜間隙中的十順著濃度梯度通過(guò)位于線粒體的內(nèi)膜球體，重新轉(zhuǎn)動(dòng)回線粒體內(nèi)腔基質(zhì)中時(shí)，在 酶的催化下，與發(fā)生磷酸化反應(yīng)生成。脂類(lèi)代謝、脂類(lèi)包括哪些物質(zhì)？有哪些重要功能？脂類(lèi)包括脂肪和類(lèi)脂，脂肪由甘油的個(gè)羥基與個(gè)脂肪酸縮哈而成，又稱(chēng)甘油三酯。類(lèi)脂則包括磷脂、糖脂、膽固醇及其酯。功能：、氧化供能和貯能的主要形式。、具有物理性萬(wàn)事如意功能保溫、防機(jī)體內(nèi)臟器官機(jī)械損傷等。、為生物體提供必需脂肪酸。、協(xié)助機(jī)體吸收脂溶性維生素。、類(lèi)脂是生物體組織和細(xì)胞膜成分，在維持組織結(jié)構(gòu)和代謝方面有重要作用。、簡(jiǎn)述甘油的代謝途徑：甘油在甘油磷酸激酶催化下，經(jīng)十為激活劑，使甘油與 進(jìn)行磷酸化作用，生成a磷酸甘油和、a磷酸甘油一磷酸甘油脫氫酶一二羥丙酮磷酸一丙糖磷酸異構(gòu)酶一甘油醛磷酸（糖異生與糖原或葡萄糖）或生與丙酮酸一乙酰一三羧酸循環(huán)。、何謂。氧化？簡(jiǎn)述脂肪酸的。氧化過(guò)程。脂肪酸在體內(nèi)氧化分解時(shí)是從羧基端的B碳原子開(kāi)始的，每次分解出一個(gè)二碳單位，即乙酰，由于這種氧化作用主要發(fā)生在脂肪酸的B上，故稱(chēng)B氧化。過(guò)程：脂酸的活化 脂酰的生成、脂酰進(jìn)入線粒體、脂酰的B氧化、簡(jiǎn)述丙酸的代謝。丙酸一丙酰 合成酶一丙酰 丙酰 羧化酶，，生物素一甲基丙二酸單酰一變位酶維生素一琥珀酰 三羧酸循環(huán)。5何謂酮體？酮體生成有何生理意義？乙酰已酸、B羥丁酸和丙酮三種物質(zhì)統(tǒng)稱(chēng)為酮體。意義：、酮體是肝臟輸出能源的一種形式。并且酮體可通過(guò)血腦屏障，是腦組織的重要能源。、酮體利用的增加可減少糖的利用，有利于維持血糖恒定，節(jié)省蛋白質(zhì)的消耗。6不飽和脂肪酸如何進(jìn)行。一氧化？不飽和脂肪酸在線粒體中在烯脂酰 異構(gòu)酶和羥脂酰變位酶的作用下保證了不飽和脂肪酸分解過(guò)程中的中間產(chǎn)物鄴氧化的正常底物，按B氧化途徑進(jìn)行氧化。8合成脂肪酸的原料是什么？來(lái)源如何？原料：乙酰、。乙酰的來(lái)源：非反芻動(dòng)物是在線粒體內(nèi)由丙酮酸生成，借助一個(gè)稱(chēng)為檸檬酸丙酮酸循環(huán)的轉(zhuǎn)動(dòng)途徑實(shí)現(xiàn)從線粒體到胞液的轉(zhuǎn)動(dòng)。0棕櫚酸合成后碳鏈的延長(zhǎng)和脫飽和作用如何進(jìn)行？、由++供氫，經(jīng)過(guò)縮合、還原、脫水、再還原等反應(yīng)，循環(huán)往復(fù)，每次循環(huán)延長(zhǎng)個(gè)碳原子。動(dòng)物細(xì)胞的微粒體系統(tǒng)具有脂肪酸的△、△、△、△脫飽酶，催化飽和脂肪酸脫氫產(chǎn)生不飽和脂肪酸。、簡(jiǎn)述脂肪合成的磷酸甘油二酯途徑。a磷酸甘油由糖代謝的中間產(chǎn)物磷酸二羥丙酮還原得到，在轉(zhuǎn)酰革酶的作用下，a磷酸甘油依次加上脂酰 轉(zhuǎn)變成磷脂酸，即二脂酰甘油磷酸，后者在磷脂酸磷酸酶作用下，水解脫去磷酸生成，甘油二酯，然后在轉(zhuǎn)?；复呋略偌由?脂酰基即生成甘油三酯。2血漿脂蛋白分類(lèi)的依據(jù)是什么？有幾種分類(lèi)方法？各可分為幾類(lèi)？、按電泳行為分類(lèi)：利用醋酸纖維薄膜電泳分來(lái)：乳糜微粒（M起、B脂蛋白、前B脂蛋白和a脂蛋白的泳支速度依次增加。、按離心行為分類(lèi)：由小到大：乳糜微粒（）、極低密度脂蛋白（ ）、低密度脂蛋白 和高密度脂蛋白 。載脂蛋白：參與脂蛋白形成的載脂蛋白有 、 、 、 、等。3簡(jiǎn)述各類(lèi)血漿脂蛋白的主要功能。乳糜微粒（）：是運(yùn)輸外源甘油三酯和膽固醇酯的脂蛋白形式。極低密度脂雷白（1：功能與相似，其不同之處是把內(nèi)源的載脂蛋白結(jié)合形成脂蛋白。低密度脂蛋白:是由代謝的殘余與的代謝產(chǎn)物合并而成的，是向組織轉(zhuǎn)動(dòng)肝臟合成的內(nèi)源膽固醇的方要形式。高密度脂蛋白：作用與基本相反，是機(jī)體膽固醇的“清掃機(jī)”，負(fù)責(zé)把膽固醇運(yùn)回肝臟代謝。含氮小分子的代謝、簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)作用。、維持組織細(xì)胞的生長(zhǎng)、更新和修補(bǔ)、轉(zhuǎn)變?yōu)樯砘钚苑肿?。、氧化供能。、何謂蛋白質(zhì)生理價(jià)值和必需氨基酸？如何提高蛋白質(zhì)的生理價(jià)值？、生理價(jià)值：指飼料蛋白質(zhì)被動(dòng)物合成組織蛋白質(zhì)的利用率。必需氨基酸：指在動(dòng)物體內(nèi)不能合成或合成太慢遠(yuǎn)不能滿足動(dòng)物需要而必須由飼料供給的氨基酸稱(chēng)為必需氨基酸。、蛋白質(zhì)的互補(bǔ)作用、添加必需氨基酸飼料加工處理。、簡(jiǎn)述血液氨基酸的來(lái)源與去路。來(lái)源：飼料蛋白質(zhì)的消化吸收、組織蛋白的分解、糖及某些非蛋白物質(zhì)的轉(zhuǎn)變。去路：合成組織蛋白、合成某些激素、嘌呤、嘧啶等含氨物質(zhì)、進(jìn)行分解代謝。5體內(nèi)氨基酸有幾種脫氨基方式？以哪種為主要代謝途徑？為什么？有五種：氧化脫氨基作用、轉(zhuǎn)氨基用用、聯(lián)合脫氨基作用、嘌呤核苷酸循環(huán)、氨基酸的脫羧基作用。以氧化脫氨基作用、轉(zhuǎn)氨基用用、聯(lián)合脫氨基作用為主要代謝途徑。因?yàn)閯?dòng)物的脫氨基作用主要在肝和腎中進(jìn)行。、哺乳動(dòng)物體內(nèi)的氨有哪些主要的代謝去路？、通過(guò)轉(zhuǎn)變成尿酸（禽類(lèi)）、尿素（哺乳動(dòng)物）排出體外、與谷氨酸合成谷氨酰胺、合成非必需氨基酸及并參與嘌呤、嘧啶等重要含氮化合物的合成、形成血氨、何謂氨基酸的脫羧基作用？氨基酸的脫基作用有何重量意氨基酸在脫羧酶的催化下脫去羧基產(chǎn)生二氧化碳和相應(yīng)的胺，這一過(guò)程稱(chēng)為氨基酸的脫羧基作用。氨基酸的脫羧基作用產(chǎn)生的胺類(lèi)具有特殊的生理功能。9體內(nèi)合成非必需氨基酸的途徑有哪些？舉例說(shuō)明？a酮酸基化，如絲氨酸的合成。氨基酸之間轉(zhuǎn)變生成，如動(dòng)物體內(nèi)的甘氨酸由絲氨酸生成。物質(zhì)代謝的聯(lián)系與調(diào)節(jié)、簡(jiǎn)述氨基酸代謝與糖代謝的相互關(guān)系。糖分解代謝的中間產(chǎn)物，特別是a酮酸可以作為碳骨架通過(guò)轉(zhuǎn)氨基或氨基化作用進(jìn)而轉(zhuǎn)變成組成蛋白質(zhì)的許多非必需氨基酸。大多數(shù)的氨基酸都可以通過(guò)脫氨基作用直接地或間接地成糖異生途徑中的某種中間產(chǎn)物，再沿異生途徑合成糖，以滿足機(jī)體對(duì)葡萄糖的需要和維持血糖水平的穩(wěn)定。、簡(jiǎn)述氨基酸代謝與脂類(lèi)代謝的相互關(guān)系。所有的氨基酸都可以在動(dòng)物體內(nèi)轉(zhuǎn)變成脂肪，此外某些氨基酸還是合成磷脂的原料。脂類(lèi)中的甘油是糖異生的原料之一，因此甘油可以得到用以合成非必需氨基酸的碳骨架。3簡(jiǎn)述糖代謝與脂類(lèi)代謝的相互關(guān)系。糖和脂類(lèi)的聯(lián)系最為密切，糖可以轉(zhuǎn)變成脂類(lèi)葡萄糖經(jīng)氧化分解，生成磷酸二羥丙酮及丙酮酸等中間產(chǎn)物。當(dāng)有過(guò)量葡萄糖攝入時(shí)，其中磷酸二羥丙酮還原與a磷酸甘油，而丙酮酸氧化脫羧轉(zhuǎn)變?yōu)橐阴?，由線粒體轉(zhuǎn)入胞液，然后再由脂肪酸合成酶系催化合成脂酰。a磷酸甘油與脂酰再用來(lái)合成甘油三酯。此外，乙酰也是合成膽固醇及其衍生物的原料。4何謂關(guān)鍵酶、調(diào)節(jié)酶和限速酶在一條代謝途徑的多酶系統(tǒng)中，通常存在一種或少數(shù)幾種催化單向不平衡反應(yīng)，決定代謝途徑方向的酶稱(chēng)為關(guān)鍵酶，催化反應(yīng)速度最慢、決定代謝速度的酶稱(chēng)為限速酶。酶的活性受細(xì)胞內(nèi)種種信號(hào)調(diào)節(jié)的酶稱(chēng)為調(diào)節(jié)酶。5代謝調(diào)節(jié)可分為哪幾級(jí)水平？代謝調(diào)節(jié)可分為細(xì)胞水平調(diào)節(jié)、激素水平調(diào)節(jié)、整體水平調(diào)節(jié)三級(jí)水平。6細(xì)胞水平的調(diào)節(jié)有哪幾種方式？有酶的區(qū)室化、酶活性調(diào)節(jié)、酶量的控制三種方式。DNA的復(fù)制何為 的半保留復(fù)制？簡(jiǎn)述半保留復(fù)制的基本步驟。復(fù)制開(kāi)始時(shí)親代 雙股鏈間的氫鍵斷裂，雙鏈分開(kāi)，然后以每一條鏈為模板，分別復(fù)制出與其互補(bǔ)的子代鏈，從而使一個(gè) 分子轉(zhuǎn)變成與之完全相同的兩個(gè)分子。按照這種方式復(fù)制出來(lái)的每個(gè)子代雙鏈 分子中，都含有一條來(lái)自親代的舊鏈和新合成的 鏈，所以把這種復(fù)制方式稱(chēng)為半保留復(fù)制。原核生物 復(fù)制系統(tǒng)包括哪些酶和蛋白質(zhì)因子？這些酶在 復(fù)制過(guò)程中各有什么作用？、拓?fù)洚悩?gòu)酶：一類(lèi)可以改變 拓?fù)湫再|(zhì)的酶，對(duì) 分子作用既能水解也能連接。、解旋酶（解鏈酶）：水解，使雙鏈打開(kāi)。、單鏈結(jié)合蛋白I）B結(jié)合在已解開(kāi)的雙鏈上，使基保持開(kāi)鏈狀態(tài)和不被核酸酶降解。、引發(fā)酶（引物合成酶）： 聚合酶都要求一個(gè)有自由的'一作為引物來(lái)起始 的合成、 聚合酶：催化底物（ ）核苷酸形成或聚合到核酸鏈上去。、 連接酶：它使一條鏈的、一與另一條鏈的、一形成磷酸二酯鍵把 連接起來(lái)，在 修復(fù)、重組及剪接中起縫合缺口作用。轉(zhuǎn)錄何為基因重疊和基因的不連續(xù)性？基因重疊：一個(gè)片斷含有幾個(gè)基因。基因的不連續(xù)性：真核生物的結(jié)構(gòu)基因由若干個(gè)編碼區(qū)和非編碼區(qū)互相隔開(kāi)但又連續(xù)鑲嵌成為一個(gè)連續(xù)的