備課素材：降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶問題釋疑 高一上學(xué)期生物人教版必修1

降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶問題釋疑1.細(xì)胞內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)是否都需要酶的催化？必修一教材第76頁(yè)“細(xì)胞中每時(shí)每刻都進(jìn)行著許多化學(xué)反應(yīng)，統(tǒng)稱為細(xì)胞代謝。細(xì)胞代謝離不開酶?！?/p>

那么，細(xì)胞內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)是否都需要酶的參與？現(xiàn)在細(xì)胞內(nèi)被發(fā)現(xiàn)的有機(jī)反應(yīng)多數(shù)在體外難以自發(fā)進(jìn)行或者難以控制反應(yīng)的速度，為了保證該部分反應(yīng)的有序進(jìn)行，細(xì)胞內(nèi)需要高效的催化劑一—酶進(jìn)行催化。但是細(xì)胞內(nèi)也同時(shí)進(jìn)行著一些無(wú)機(jī)反應(yīng)，最常見的是各種離子反應(yīng)，它們一般不需要酶的催化。例如在維持內(nèi)環(huán)境的pH穩(wěn)定的過程中，緩沖對(duì)與酸或堿的反應(yīng)無(wú)須酶催化即可自發(fā)進(jìn)行。因此，細(xì)胞代謝離不開酶，但并不是細(xì)胞內(nèi)所有化學(xué)反應(yīng)都需要酶參與2.酶如何找到它們的底物？酶的催化作用為什么具有專一性？必修一教材第85頁(yè)“拓展應(yīng)用T1”：下圖表示某種酶類作用的模型，請(qǐng)用文字對(duì)該模型解釋：這個(gè)模型中A代表某類酶,B代表底物,C和D代表產(chǎn)物。這個(gè)模型的含義是:酶A與底物B專一性結(jié)合,催化反應(yīng)的發(fā)生,產(chǎn)生了產(chǎn)物C和D。這個(gè)模型可以類比解釋酶的專一性。酶具有此特性是因?yàn)槊负偷孜镌诎l(fā)生化學(xué)反應(yīng)的過程中要發(fā)生特異性結(jié)合，特定結(jié)構(gòu)的酶只能和特定結(jié)構(gòu)的底物分子結(jié)合。（選自“回歸教材贏高考”學(xué)習(xí)資料）

上題說(shuō)明，酶發(fā)揮作用需先和底物結(jié)合，那么，酶是怎么從眾多分子上找到底物？找到后又是如何結(jié)合的（催化作用具有專一性）？一個(gè)典型的酶每秒可以催化約1000個(gè)底物分子，它需要在1ms內(nèi)釋放產(chǎn)物并與一個(gè)新的底物結(jié)合，但細(xì)胞內(nèi)酶及底物的含量都比較少，酶和底物是如何快速相遇呢？擴(kuò)散是小分子在細(xì)胞內(nèi)移動(dòng)有限距離的一種有效方式，有機(jī)小分子平均0.2s左右就擴(kuò)散10μm的距離，通過擴(kuò)散，細(xì)胞內(nèi)分子每秒鐘與大量的其他分子發(fā)生碰撞。但酶和其他大分子的移動(dòng)要慢得多。所以每個(gè)酶分子與底物分子相遇的概率取決于底物分子的濃度。如果底物含量豐富，在細(xì)胞內(nèi)的濃度達(dá)到0.5mmol/L，一個(gè)酶分子的可與底物結(jié)合的活性部位每秒會(huì)受到這個(gè)底物50萬(wàn)次隨機(jī)碰撞的沖擊；若底物濃度降至0.05mmol/L，碰撞的次數(shù)則降至每秒5萬(wàn)次。一旦酶與底物發(fā)生了碰撞并在活性部位密切吻合，它們之間就形成多個(gè)弱鍵（氫鍵、范德華力和電子吸引力等），能抵抗熱運(yùn)動(dòng)，它們可以保持互相結(jié)合的狀態(tài)，可以極快發(fā)生形成或破壞一個(gè)共價(jià)鍵的反應(yīng)。當(dāng)兩個(gè)碰撞的分子表面匹配不佳，只能形成少數(shù)的弱鍵，這兩種分子會(huì)迅速接力，防止酶與錯(cuò)誤底物之間的不正確或不需要的結(jié)合。關(guān)于酶與底物的結(jié)合：酶的活性中心包括特異性的底物結(jié)合位點(diǎn)，該位點(diǎn)的空間結(jié)構(gòu)與氨基酸組成能特異性地識(shí)別一種或一類底物，具體的識(shí)別與結(jié)合方式存在兩種假說(shuō)，即鎖鑰學(xué)說(shuō)和誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)。根據(jù)鎖鑰學(xué)說(shuō)，底物至少有3個(gè)功能團(tuán)與酶的3個(gè)功能團(tuán)相結(jié)合。底物與酶的反應(yīng)基團(tuán)皆需有特定的空間構(gòu)象，如果有關(guān)基團(tuán)的位置改變，則不可能有結(jié)合反應(yīng)發(fā)生。這種酶和底物互補(bǔ)的形狀決定它們之間的特異性結(jié)合。根據(jù)誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)，酶在未結(jié)合底物時(shí)空間構(gòu)象與底物不能完全匹配，底物的結(jié)合將誘導(dǎo)酶底物結(jié)合位點(diǎn)的空間構(gòu)象發(fā)生改變進(jìn)而形成與其特異性匹配的結(jié)構(gòu)。3.酶如何降低反應(yīng)的活化能？必修一教材78頁(yè)有關(guān)酶活化能及作用的內(nèi)容可整理如下（選自“回歸教材贏高考”學(xué)習(xí)資料）：（1）活化能：分子從常態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)槿菀装l(fā)生化學(xué)反應(yīng)的活躍狀態(tài)所需要的能量稱為活化能。（2）酶的作用：正常由于酶能通過降低化學(xué)反應(yīng)活化能而發(fā)揮催化作用，細(xì)胞代謝才能在溫和條件下快速進(jìn)行。如下圖中曲線②表示沒有酶催化的反應(yīng)，曲線①表示有酶催化的反應(yīng)，AC段的含義是在無(wú)催化劑的條件下，反應(yīng)所需要的活化能，BC段的含義是酶降低的活化能。那么，酶如何降低反應(yīng)的活化能？酶催化的反應(yīng)包括兩大類：第一類是催化電子的轉(zhuǎn)移，第二類是催化電子、質(zhì)子以及其他集團(tuán)的共同轉(zhuǎn)移。酶促反應(yīng)降低活化能的實(shí)質(zhì)是提高反應(yīng)發(fā)生的概率。酶降低活化能的方式有以下幾種：鄰近與定向效應(yīng)。多種底物通過與酶的特異性結(jié)合，底物之間以特定的方向相互接近，提高了分子間有效碰撞的概率。底物的變性：酶使底物敏感鍵產(chǎn)生電子張力或變性，改變底物空間構(gòu)象，使底物變構(gòu)為易反應(yīng)的較高能量狀態(tài)。共價(jià)催化：酶與底物結(jié)合形成反應(yīng)活性很高的中間化合物，促進(jìn)反應(yīng)的發(fā)生。酸堿催化：酶活性中心的特定基團(tuán)臨時(shí)為底物提供質(zhì)子供體或受體，促進(jìn)反應(yīng)的進(jìn)行。金屬離子催化：有些酶的活性中心為金屬離子，它可以提高水的親核能力，屏蔽周圍負(fù)電荷或在氧化還原反應(yīng)中傳遞電子，進(jìn)而促進(jìn)反應(yīng)的發(fā)生。微環(huán)境效應(yīng)：有些酶的活性中心為疏水的微環(huán)境，這種環(huán)境中底物分子和催化集團(tuán)之間的作用力明顯高于水環(huán)境中的作用力，進(jìn)而提高了反應(yīng)活性。4.什么是酶活力，如何表示？必修一教材第82頁(yè)“酶活性是指酶對(duì)化學(xué)反應(yīng)的催化效率，酶活性大小通常以單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量或產(chǎn)物的生成量來(lái)表示。環(huán)境條件的改變會(huì)影響細(xì)胞內(nèi)酶的活性。（詳見“回歸教材贏高考”學(xué)習(xí)資料）但是我們?cè)谧鲱}時(shí)，有時(shí)會(huì)遇到“酶活力”這一名詞，那么，什么是酶活力，與酶性相同嗎，如何表示？酶活力也稱為酶活性，指酶催化指定化學(xué)反應(yīng)（酶促反應(yīng)）的能力。酶活力的大小可以用在一定條件下酶促反應(yīng)的速率來(lái)表示，反應(yīng)速率愈快，表明酶活力愈高。酶促反應(yīng)速率可用單位時(shí)間內(nèi)底物的減少量或產(chǎn)物的增加量來(lái)表示。實(shí)際酶活力測(cè)定中一般測(cè)定產(chǎn)物的增加量。由于酶促反應(yīng)速率通?？呻S反應(yīng)時(shí)間增加而逐漸降低，為準(zhǔn)確測(cè)定酶活力，應(yīng)測(cè)定酶促反應(yīng)的初速率。在底物過量的前提下，酶促反應(yīng)初速率與酶量呈線性關(guān)系，因此可以用酶活力來(lái)代表生物材料中酶的含量。酶活力單位是人為規(guī)定的對(duì)酶進(jìn)行定量描述的基本度量單位，含義是在一定條件下，單位時(shí)間內(nèi)將一定量的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物需要的酶量。1961年國(guó)際生物化學(xué)學(xué)會(huì)酶學(xué)委員會(huì)規(guī)定在特定反應(yīng)條件（25℃、最適pH、最適離子強(qiáng)度等）下，每分鐘內(nèi)催化1mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個(gè)國(guó)際單位（1IU=1umol/min）。酶的比活力規(guī)定為每毫克酶蛋白所具有的酶活力單位數(shù)。比活力是酶樣品純度的指標(biāo)，對(duì)同一種酶來(lái)說(shuō)，比活力越高表明酶的純度越高。常用的測(cè)定酶活力方法包括分光光度法、熒光法、同位素測(cè)定法、電化學(xué)方法等。5.“酶所催化的化學(xué)反應(yīng)一般是在比較溫和的條件下進(jìn)行的?！边@句話中的“一般”如何理解？必修一教材第84頁(yè)“酶所催化的化學(xué)反應(yīng)一般是在比較溫和的條件下進(jìn)行的?！?/p>

那么，除了一般，特殊的有哪些？在最適宜的溫度和pH條件下，酶的活性最高。溫度和pH偏高或偏低，酶活性都會(huì)明顯降低。過酸、過堿或溫度過高，會(huì)使酶的空間結(jié)構(gòu)遭到破壞，使酶永久失活。0℃左右時(shí)，酶的活性很低，但酶的空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定，在適宜的溫度下酶的活性可以升高。如耐高溫的Taq酶是美國(guó)微生物學(xué)家布魯克于1966年在黃石國(guó)家公園熱泉（70～80℃）中的Taq細(xì)菌中分離出來(lái)的，解決了高溫導(dǎo)致DNA聚合酶失活的問題，促成了PCR技術(shù)的自動(dòng)化。所以，酶所催化的化學(xué)反應(yīng)一般是在比較溫和的條件下進(jìn)行的。6.溫度如何影響酶活性，每一種酶的最適溫度是固定的嗎？必修一教材第84頁(yè)：科學(xué)家采用定量分析的方法，分別在不同的溫度條件下測(cè)定同一種酶的活性，根據(jù)所得到的數(shù)據(jù)繪制成下面曲線圖。分析曲線圖可以看出，在最適宜的溫度條件下，酶的活性最高。溫度偏高或偏低，酶活性都會(huì)明顯降低。那么，溫度是怎么影響酶活性的？溫度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響有兩方面：一方面當(dāng)溫度升高時(shí)，使活化分子含量提高，從而加快分子間的反應(yīng)速率；另一方面，大部分酶是蛋白質(zhì)，隨溫度升高，使酶逐漸變性而失活，引起酶反應(yīng)速率下降。在酶反應(yīng)最初階段，酶的變性尚未變現(xiàn)出來(lái)，因此隨溫度升高反應(yīng)速率增加，但高于最適溫度，酶變形逐漸突出，反應(yīng)速率隨溫度升高的效應(yīng)將逐漸被酶變性效應(yīng)所抵消，反應(yīng)速率迅速下降，因此酶所表現(xiàn)的最適溫度是這兩種影響的綜合結(jié)果。在1～40℃內(nèi)，溫度每升高10℃，反應(yīng)速率就會(huì)增加1～2倍；但在高溫條件下，產(chǎn)物的生成速率迅速下降，且在達(dá)到平衡前，酶的活性就喪失了。每種酶的最適溫度是一個(gè)固定不變的值嗎？并不是，最適溫度不是酶的特征物理常數(shù)，常會(huì)受到底物種類