高中生物 蛋白質(zhì)課件 新人教版

1、第七章 生物化學(xué) 一、競賽中涉及的問題 在中學(xué)生物學(xué)教學(xué)大綱中，已簡單介紹過蛋白質(zhì)、核酸、ATP的結(jié)構(gòu)和功能、酶和酶特性以及蛋白質(zhì)的生物合成等知識，根據(jù)國際生物學(xué)奧林匹克競賽綱要和全國中學(xué)生生物學(xué)競賽大綱（試行）的要求，有關(guān)生物化學(xué)的內(nèi)容在競賽中經(jīng)常要用到的一些知識，還必須在原有高中生物基礎(chǔ)上加以充實和提高。,生物化學(xué)的概念,生物化學(xué)主要是應(yīng)用化學(xué)的理論和方法來研究生命現(xiàn)象，闡明生命現(xiàn)象的化學(xué)本質(zhì)。 生物化學(xué)的基本內(nèi)容包括： 發(fā)現(xiàn)和闡明構(gòu)成生命物體的分子基礎(chǔ)生物分子的化學(xué)組成、結(jié)構(gòu)和性質(zhì)； 生物分子的結(jié)構(gòu)、功能與生命現(xiàn)象的關(guān)系； 生物分子在生物機體中的相互作用及其變化規(guī)律。,生物化學(xué)的發(fā)展,生

2、物化學(xué)作為一門獨立的自然科學(xué),只有近200年的歷史。但是其發(fā)展非常迅速，目前已成為自然科學(xué)領(lǐng)域發(fā)展最快、最引人注目的學(xué)科之一。,第一章 蛋白質(zhì)化學(xué),蛋白質(zhì)的生物學(xué)意義,蛋白質(zhì)的元素組成,蛋白質(zhì)的氨基酸組成,肽,蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系,蛋白質(zhì)的性質(zhì),蛋白質(zhì)的分類,提要,蛋白質(zhì)的化學(xué)組成,1.元素組成 蛋白質(zhì)是一類含氮有機化合物，除含有碳、氫、氧外，還有氮和少量的硫。某些蛋白質(zhì)還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、碘、鉬、鋅和銅等。這些元素在蛋白質(zhì)中的組成百分比約為： 碳 50-55% 氫 6.5-7.3 氧 19-24 氮 16% 硫 0-3 其他 微 量,2.蛋白質(zhì)的含氮量,大多

3、數(shù)蛋白質(zhì)的含氮量接近于16%，這是蛋白質(zhì)元素組成的一個特點，也是凱氏（Kjedahl）定氮法測定蛋白質(zhì)含量的計算基礎(chǔ)。所以，可以根據(jù)生物樣品中的含氮量來計算蛋白質(zhì)的大概含量： 蛋白質(zhì)含量=蛋白氮 6.25 6.25為蛋白質(zhì)系數(shù)，即1克氮所代表的蛋白質(zhì)量（克數(shù)） 注：三聚氰胺分子含氮量為66左右,07廣東45 蛋白質(zhì)分子中，下列哪一種元素的含量最穩(wěn)定？ ( ) A . C B . H C .O D . N,蛋白質(zhì)是構(gòu)成細胞和生物體的基本物質(zhì)，占細胞干重的一半，生物膜中蛋白質(zhì)的含量占6070，蛋白質(zhì)在原生質(zhì)的有機成分中占80。蛋白質(zhì)是一類極為復(fù)雜的含氮高分子化合物，其基本組成單位是氨基酸。 蛋白質(zhì)

4、是由許多不同的-氨基酸按一定的序列通過酰胺鍵（肽鍵）縮合而成的，具有較穩(wěn)定的構(gòu)象并具有一定生物功能的大分子。,蛋白質(zhì)的基本組成單位氨基酸 生物體中發(fā)現(xiàn)的氨基酸有180多種，但組成蛋白質(zhì)的氨基酸常見的只有20種，其中19種結(jié)構(gòu)可用通式表示。另一種為脯氨酸，它也有類似結(jié)構(gòu)，但側(cè)鏈與氮原子相接形成亞氨基酸（參閱普生P24或生化P82）。 除甘氨酸Gly外，蛋白質(zhì)中的氨基酸都具有不對稱碳原子，因此都具有旋光性，都有L型與D 型之分，為區(qū)別兩種構(gòu)型，通過與甘油醛的構(gòu)型相比較，人為地規(guī)定一種為L型，另一種為D型。當書寫時NH2寫在左邊為L型，NH2在右為D型。已知天然蛋白質(zhì)中的氨基酸幾乎都屬L型。 小結(jié)：

5、這里有兩個例外：脯氨酸和甘氨酸,2005年12組成蛋白質(zhì)的氨基酸的-碳原子是不對稱的，但 除外。( )A丙氨酸 B組氨酸 C甘氨酸 D谷氨酸,2001年42天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是_。 半胱氨酸 脯氨酸 瓜氨酸 絲氨酸,C如是不對稱C（除Gly），則： 具有兩種立體異構(gòu)體 D-型和L-型 2. 具有旋光性 左旋（-）或右旋（+）,氨基酸的分類 注：普生介紹蛋白質(zhì)與氨基酸P23 20種基本氨基酸中，有許多是能在生物體內(nèi)從其他化合物合成的。但其中有8種氨基酸是不能在人體內(nèi)合成的，叫必需氨基酸。它們是：蘇氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（Ile）、甲硫氨酸（Met）、苯丙氨酸（Phe）

6、、色氨酸（Try）、賴氨酸（Lys）和纈氨酸（Val）。,天然蛋白質(zhì)中存在的20種氨基酸：纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、蘇氨酸、賴氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、半胱氨酸 、脯氨酸 、絲氨酸、甘氨酸 、丙氨酸 、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、精氨酸、酪氨酸、組氨酸,2006年l7.下列哪種氨基酸不是人體必需氨基酸 A賴氨酸 B蛋氨酸 C谷氨酸 D色氨酸E蘇氨酸,根據(jù)R的化學(xué)結(jié)構(gòu) （1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys；2）極性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr （3

7、）雜環(huán)氨基酸：Trp、His （4）雜環(huán)亞氨基酸：Pro,根據(jù)R的極性 （1）極性氨基酸：1）不帶電：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys；2）帶正電：His、Lys、Arg；3）帶負電：Asp、Glu （2）非極性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp,20種氨基酸的分類，主要是根據(jù)R基來區(qū)分的。,2010年14在氨基酸的分類中，下面哪一個氨基酸屬于芳香族氨基酸?(1分)CA丙氨酸 B絲氨酸 C色氨酸 D亮氨酸,氨基酸的重要理化性質(zhì),一般物理性質(zhì) 無色晶體，熔點極高（200以上，因為是離子晶體，如NaCl），不同味道；水中溶解度差別較大（極性

8、和非極性），絕大多數(shù)不溶于有機溶劑。,兩性解離和等電點 氨基酸在水溶液中或在晶體狀態(tài)時都以離子形式存在，在同一個氨基酸分子上帶有能放出質(zhì)子的NH3+正離子和能接受質(zhì)子的COO-負離子，為兩性電解質(zhì)。氨基酸由于含有氨基和羧基，因此在化學(xué)性質(zhì)上表現(xiàn)為一種兼有弱堿和弱酸的兩性化合物。蛋白質(zhì)也是兩性化合物。,等電點 氨基酸在溶液中的帶電狀態(tài)，會隨著溶液的pH值而變化，如果氨基酸的凈電荷等于零，在外加電場中不發(fā)生向正極或負極移動的現(xiàn)象，在這種狀態(tài)下溶液的pH值稱為其等電點，常用pI表示。 由于各種氨基酸都有特定的等電點，因此當溶液的pH值低于某氨基酸的等電點時，則該氨基酸帶凈正電荷，在電場中向陰極移動。

9、若溶液的pH值高于某氨基酸的等電點時，則該氨基酸帶凈負電荷，在電場中向陽極移動。,氨基酸等電點的計算方法： 對于單氨基單羧基的氨基酸，其等電點是pK1和Pk2的算術(shù)平均值，即從pI1/2（pK1pK2）公式中求得； 對于含有3個可解離基團的氨基酸來說，只要依次寫出它從酸性經(jīng)過中性至堿性（酸、中、堿）溶解過程中的各種離子形式，然后取兩性離子兩側(cè)的pK值的算術(shù)平均值，即可得其pI值。例如Asp解離時，有3個pK值，在不同pH條件下可以有4種離子形式，如下圖所示:,在等電點時，兩性離子形式主要是Asp，因此Asp的pI1/2（pK1pK2）1/2（2.093.86）2.98。同樣方法可以求得其他含有

10、3個pK值的氨基酸的等電點。 如:谷氨酸的pK1（COOH）為2.19，pK2（NH3+）為9.67，pK3（COOH）為4.25，其pI是（ ） A4.25 B3.22 C6.96 D5.93 堿性氨基酸：精氨酸、賴氨酸、組氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸,2001年40在P5.12時進行電泳，哪種蛋白質(zhì)既不向正極移動，也不向負極移動？（ ）血紅蛋白（7.07）胸腺組蛋白（10.8） 球蛋白（5.12）血清清蛋白（4.64） 2003年 3氨基酸在等電點時具有的特點是：( ) A.不具正電荷 B.不具負電荷 C.溶解度最大 D.在電場中不泳動 2006年40賴氨酸有3個pK值，pKl=21

11、；pK2=90；pK3=105；賴氨酸的pI為： A22 B555 C63 D975 E1 05 說明：原答案為E項，顯然有誤，應(yīng)為D項。詳參生化P93 小結(jié)：在等電點以上的任何P，氨基酸帶凈負電荷，并因此在電場中向正極移動。在低于等電點的任一P，氨基酸帶有正電荷，在電場中向負極移動。在一定范圍內(nèi)，氨基酸溶液的P離等電點愈遠，氨基酸所攜帶的凈電荷（負或正）愈大。,等電點的計算有小竅門： 方法1、如果是酸性氨基酸則取較小的兩個PK值的平均值；如果是堿性氨基酸則取較大的兩個PK值的平均值。 這種方法需要同學(xué)們記住2個酸性氨基酸（天冬氨酸、谷氨酸）的種類和3個堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸、組氨酸）的種

12、類。 方法2、不需要記住酸性還是氨基酸的種類，只要觀察題干給出的3個PK值的大小，然后和7比較即可。如果有兩個小于7，則取這兩個小于7 PK值的平均值；如果有兩個大于7，則取這兩個大于7的PK值的平均值。,2010年10下面關(guān)于組蛋白的說法哪些是正確的：(3分)ABDE A組蛋白普遍存在于真核細胞； B組蛋白在物種間很保守，進化緩慢； C組蛋白富含組氨酸； D組蛋白呈現(xiàn)堿性； E組蛋白的修飾會影響基因的表達。2007年62下列有關(guān)溶液中蛋白質(zhì)的帶電情況的描述，哪一個正確? A只與酸性氨基酸的數(shù)量和堿性氨基酸的數(shù)量有關(guān) B只與溶液的pH值有關(guān) C只與蛋白質(zhì)的折疊方式和溶液的pH值有關(guān) D與上述三

13、種因素都有關(guān)系,氨基酸分子有的親水，有的疏水。在水相中，蛋白質(zhì)分子中含有的疏水氨基酸部分往往折疊到蛋白質(zhì)大分子的內(nèi)部而遠離水相；在強疏水環(huán)境中，例如在細胞膜的脂類層中就暴露在大分子的外面而與脂類分子相鄰。 蛋白質(zhì)分子中親水類氨基酸的部分在水相中大多露在蛋白質(zhì)分子的表面與水接觸。,2007年60構(gòu)成跨膜區(qū)段的蛋白質(zhì)的氨基酸大部分是： A堿性氨基酸 B 酸性氨基酸 C疏水性氨基酸,72大多數(shù)蛋白質(zhì)易溶于水。基于這一點，你認為像亮氨酸這樣的疏水氨基酸最有可能存在于天然蛋白質(zhì)的哪個部位： A內(nèi)部 B表面 C肽鏈的末端 D完全隨機存在,83（廣東05）載體、通道、離子泵等與物質(zhì)跨膜運輸功能有關(guān)的蛋白質(zhì)，

14、往往有一些由數(shù)十個氨基酸殘基構(gòu)成的疏水性肽鏈片段，能夠肯定的是這些片段（）。(見細胞測試83題) A 貫穿于膜脂質(zhì)雙層中 B 是功能蛋白分子的活性中心 C 以小亞基的形式構(gòu)成功能蛋白復(fù)合體 D螺旋化形成中空的管道，以利于物質(zhì)通過,氨基酸的紫外光吸收,各種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，而在紫外光區(qū)僅色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收能力。其中色氨酸的最大吸收波長為279nm，酪氨酸的最大吸收波長為278nm，苯丙氨酸的為259nm。利用紫外光法可以測定這些氨基酸的含量。 蛋白質(zhì)在280nm的紫外光吸收絕大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。因此測定蛋白質(zhì)含量時，用紫外分光光度法測定蛋白質(zhì)在280nm的光

15、吸收值是一種既簡便而又快速的方法。,氨基酸的化學(xué)反應(yīng)1.-氨基參加的反應(yīng)(1)與亞硝酸反應(yīng)：氨基酸在室溫下與亞硝酸作用生成氮氣。(2)與酰化試劑反應(yīng):氨基酸的氨基與酰氯或酸酐在弱堿溶液中發(fā)生作用時，氨基即被酰基化。,(3)與醛反應(yīng)：氨基酸的氨基能與醛類化合物反應(yīng)生成弱堿，即所謂西佛堿。 (4)烴基化反應(yīng)：氨基酸基的一個H原子可被烴基取代。例如與2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反應(yīng)（Sanger反應(yīng)），如圖，或者,（4）與苯異硫氰酸酯（PITC）的反應(yīng)（Edman反應(yīng)）,pH8.3,無水HF,Sanger反應(yīng)和Edman反應(yīng)均可用于蛋白質(zhì)多肽鏈N端氨基酸的測定,2.-羧基的參加的反應(yīng) (1)成鹽

16、和成酯反應(yīng)：氨基酸與堿作用即生成鹽，氨基酸的羧基被醇酯化后即形成相應(yīng)的酯。 (2)脫羧基反應(yīng):在生物體內(nèi)氨基酸經(jīng)氨基酸脫羧基酶作用,放出二氧化碳生成相應(yīng)的一級胺。 (3)疊氮反應(yīng)：氨基酸的氨基通過?；右员Ｗo，羧基經(jīng)酯化轉(zhuǎn)變?yōu)榧柞?，然后與肼和亞硝酸反應(yīng)即變成疊氮化合物。,3.-氨基和-羧基共同參加的反應(yīng) (1)與茚三酮反應(yīng)：茚三酮在弱酸性溶液中與氨基酸共熱，引起氨基酸氧化脫氨、脫羧反應(yīng)，最后茚三酮與反應(yīng)產(chǎn)物氨和還原茚三酮發(fā)生作用，生成物紫色物質(zhì)。利用茚三酮顯色反應(yīng)可以定性或定量測定各種氨基酸。(脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物) (2)成肽反應(yīng)：一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基可以縮合成肽，形

17、成的鍵稱為肽鍵。,07廣東86 與茚三酮反應(yīng)呈黃色的氨基酸是 A 苯丙氨酸 B 酪氨酸 C 色氨酸 D 脯氨酸,4.側(cè)鏈R基參加的反應(yīng) 氨基酸鍘鏈具有功能團時也能發(fā)生化學(xué)反應(yīng)。這些功能團有羥基、酚基，巰基（包括二硫鍵），吲哚基，咪唑基，胍基及非氨基和非羧基等。每種功能團都可以和多種試劑起反應(yīng)。其中有些反應(yīng)是蛋白質(zhì)化學(xué)修飾的基礎(chǔ)。 半胱氨酸側(cè)鏈上的巰基（SH）的反應(yīng)性能很高，兩個巰基被氧化可形成二硫鍵（-S-S-），二硫健在穩(wěn)定蛋白質(zhì)的構(gòu)象上起很大作用。,四、肽,一個氨基酸的-羧基和另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而成的化合物。氨基酸之間脫水后形成的鍵稱肽鍵（酰胺鍵）。,當兩個氨基酸通過肽鍵相互連接

18、形成二肽，在一端仍然有游離的氨基和另一端有游離的羧基，每一端連接更多的氨基酸。氨基酸能以肽鍵相互連接形成長的、不帶支鏈的寡肽（25個氨基酸殘基以下）和多肽（多于25個氨基酸殘基）。多肽仍然有游離的-氨基和-羧基。,肽鏈寫法：游離-氨基在左，游離-羧基在右，氨基酸之間用“-”表示肽鍵。,H2N-絲氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-COOH,Ser-Leu-Phe,（S-L-F）,（一）谷光甘肽（GSH）,2GSH,GSSG,（二）胰高血糖素,由胰島-細胞分泌（-細胞分泌胰島素），29肽。胰高血糖素調(diào)節(jié) 維持血糖濃度。,蛋白質(zhì),蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu),酰胺平面與-碳原子的二面角（ 和 ）,二面角 兩相鄰酰胺平面之

19、間，能以共同的C為定點而旋轉(zhuǎn)，繞C-N鍵旋轉(zhuǎn)的角度稱角，繞C-C鍵旋轉(zhuǎn)的角度稱角。和稱作二面角，亦稱構(gòu)象角。,一、蛋白質(zhì)的分類 有些蛋白質(zhì)完全由氨基酸構(gòu)成，稱為簡單蛋白質(zhì)(simple protein)，如核糖核酸酶，胰島素等。有些蛋白質(zhì)除了蛋白質(zhì)部分外，還有非蛋白質(zhì)成分，這種成分稱輔基或配基，這類蛋白質(zhì)稱為結(jié)合蛋白質(zhì)(conjugated protein)，如血紅蛋白、核蛋白、糖蛋白。2002年判斷28題：參見P23 血紅素蛋白：輔基為血紅素，它是卟啉類化合物，卟啉環(huán)中學(xué)含金屬。含鐵的如血紅蛋白，細胞色素c，含銅的血藍蛋白，含鎂的葉綠蛋白。參生化P75,2010年19.以下關(guān)于酶的描述，哪些

20、是不正確的?(2分)BCA大多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì) B所有的酶都必須結(jié)合輔基或輔酶才能發(fā)揮催化作用； C都具有立體異構(gòu)專一性 D能顯著地改變化學(xué)反應(yīng)速率,蛋白質(zhì)按其分子外形的對稱程度可以分為球狀蛋白質(zhì)(globular protein)和纖維狀蛋白質(zhì)(fibrous protein)兩大類。,纖維狀蛋白質(zhì)不溶于水，在生物體內(nèi)作為結(jié)構(gòu)成分存在。 球狀蛋白質(zhì)多數(shù)溶于水。,二、蛋白質(zhì)的大小與分子量蛋白質(zhì)分子量變化范圍很大，從大約6000到1000000道爾頓(dalton)。某些蛋白質(zhì)是由兩個或更多個蛋白質(zhì)亞基(多肽鏈)通過非共價結(jié)合而成的，稱寡聚蛋白質(zhì)。 三、蛋白質(zhì)的構(gòu)象蛋白質(zhì)分子是由氨基酸首尾

21、相連而成的共價多肽鏈。每一種天然的蛋白質(zhì)都有自己特有的空間結(jié)構(gòu)，這種空間結(jié)構(gòu)通常稱為蛋白質(zhì)的構(gòu)象。 纖維狀蛋白質(zhì)中，多肽鏈沿著纖維縱軸的方向借助鏈內(nèi)氫鍵卷曲成螺旋，或借助鏈間氫鍵連接成伸展的折疊片。如下圖所示：,螺旋,折疊（片）,為了表示蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同組織層次，一般采用下列的專門術(shù)語。一級結(jié)構(gòu)指的是多肽鏈共價主鏈的氨基酸順序。二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈借助氫鍵排列成沿一維方向具有周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象，如纖維狀蛋白質(zhì)中的螺旋和折疊片。三級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈借助各種次級鍵(非共價鍵)盤繞成具有特定肽鏈走向的緊密球狀構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)中，除了屬于二級結(jié)構(gòu)的螺旋和折疊片等有規(guī)則的構(gòu)象之外，還有無規(guī)則的松散肽段。四級結(jié)構(gòu)

22、是指寡聚蛋白質(zhì)中各亞基之間在空間上的相互關(guān)系或結(jié)合方式。,蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu),一級結(jié)構(gòu)指的是多肽鏈共價主鏈的氨基酸順序。 又稱初級結(jié)構(gòu)或化學(xué)結(jié)構(gòu)，是指組成蛋質(zhì)分子的多肽鏈中氨基酸的數(shù)目、種類和排列順序，多肽鏈的數(shù)目，同時也包括鏈內(nèi)或鍵間二硫鍵的數(shù)目和位置等。蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)是由共價鍵形成的，肽鍵和二硫鍵都屬于共價鍵。肽鍵是蛋白質(zhì)分子中氨基酸連接的基本方式，形成共價主鏈。,二硫鍵（SS）是由兩個半胱氨酸（殘基）脫氫連接而成的，是連接肽鏈內(nèi)或肽鏈間的主要化學(xué)鍵。二硫鍵在蛋白質(zhì)分子中起著穩(wěn)定肽鏈空間結(jié)構(gòu)的作用，往往與生物活力有關(guān)。 二硫鍵被破壞后，蛋白質(zhì)或多肽的生物活力就會喪失。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中，二硫

23、鍵的數(shù)目多，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性就越強。在生物體內(nèi)起保護作用的皮、角、毛發(fā)的蛋白質(zhì)中，二硫鍵最多。,蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)和纖維狀蛋白質(zhì),二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈借助氫鍵排列成沿一維方向具有周期性結(jié)構(gòu)的構(gòu)象（也就是指它的多肽鏈中有規(guī)則重復(fù)的構(gòu)象），如纖維狀蛋白質(zhì)中的螺旋和折疊片。這兩種構(gòu)想也存在于球狀蛋白質(zhì)中。氫鍵是穩(wěn)定二級結(jié)構(gòu)的主要作用力。 一、構(gòu)型與構(gòu)象構(gòu)型是指在立體異構(gòu)體中取代原子或基團在空間的取向。如前述氨基酸的L型與D 型兩種構(gòu)型。這兩種構(gòu)型如果沒有共價鍵的破裂是不能互變的。 構(gòu)象是指這些取代基團當單鍵旋轉(zhuǎn)時可能形成的不同的立體結(jié)構(gòu)。這種空間位置的改變并不涉及共價鍵的破裂。,二、二級結(jié)構(gòu)的基本類型

24、,-螺旋 多肽主鏈可以按右手方向或左手方向盤繞形成右手螺旋或左手螺旋。每圈螺旋占3.6個氨基酸殘基，沿螺旋軸方向上升0.54nm,每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100，沿軸上升0.15nm。蛋白質(zhì)中的螺旋幾乎都是右手的，右手的比左手的穩(wěn)定。,-折疊,-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展(曲折的伸展)的肽鏈平行（或反向平行）排列，通過鏈間（也可能是鏈內(nèi)）的氫鍵交聯(lián)而形成的。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象，在-折疊中，-碳原子總是處于折疊的角上，氨基酸的R基團處于折疊的棱角上并與棱角垂直，兩個氨基酸之間的軸心距為0.35nm,此外，還有-轉(zhuǎn)角和自由回轉(zhuǎn),纖維狀蛋白質(zhì)1.角蛋白(keratin)角蛋白是外胚層細胞的結(jié)構(gòu)蛋

25、白質(zhì)，來源于皮膚以及皮膚的衍生物：發(fā)、毛、鱗、羽、甲，蹄、角等。角蛋白可分為兩類，一類是-角蛋白，另一類是-角蛋白。-角蛋白是角蛋白中的優(yōu)勢形式。它主要是由-螺旋構(gòu)象的多肽鏈構(gòu)成的，多肽鏈大體上與角蛋白的長向平行。一根毛發(fā)大纖維沿軸向排列。毛發(fā)具有高度有序的結(jié)構(gòu)。毛發(fā)性能就決定于-螺旋結(jié)構(gòu)以及這樣的組織方式。,2.膠原蛋白 膠原蛋白或稱膠原(collagen)是很多脊椎動物和無脊椎動物休內(nèi)含量最豐富的蛋白質(zhì)，它也屬于結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，使骨、腱、軟骨和皮膚具有機械強度。,3.彈性蛋白 彈性蛋白是結(jié)締組織的另一個蛋白質(zhì)組分，它的最重要性質(zhì)就是彈性。,蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)和球狀蛋白質(zhì),三級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈借助各

26、種次級鍵(非共價鍵)盤繞成具有特定肽鏈走向的緊密球狀構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)中，除了屬于二級結(jié)構(gòu)的螺旋和折疊片等有規(guī)則的構(gòu)象之外，還有無規(guī)則的松散肽段。 一、氨基酸的順序決定蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)多肽鏈的二級結(jié)構(gòu)是決定于R基的短程順序，而三級結(jié)構(gòu)是決定于氨基酸的長程順序。蛋白質(zhì)的三維構(gòu)象歸根結(jié)底是由一級順序決定的。,二、維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵，范德華力、疏水相互作用和鹽鍵（離子鍵）。此外共價二硫鍵在維持某些蛋白質(zhì)的構(gòu)象方面也起著重要作用。 三、蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性天然蛋白質(zhì)分子受到某些物理因素如熱、 X射線或紫外線照射，高壓和表面張力等或化學(xué)因素如有機

27、溶劑、脲、胍、酸、堿等的影響時，生物活性喪失，溶解度降低，不對稱性增高以及其他的物理化學(xué)常數(shù)發(fā)生改變，這種過程稱為變性作用。蛋白質(zhì)的變性作用的實質(zhì)就是蛋白質(zhì)分子中的次級鍵被破壞，引起天然構(gòu)象的解體，使肽鏈的有序的卷曲、折疊狀態(tài)變?yōu)樗缮o序。變性不涉及共價鍵（肽鍵和二硫鍵等）的破裂，一級結(jié)構(gòu)保持完好。有些變性是可逆的(能夠復(fù)性)，有些則不可逆。 如果變性因素除去后，變性蛋白質(zhì)又重新回復(fù)到天然構(gòu)象，這一現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。,2004年 57使蛋白質(zhì)變性的物理因素是( )A加熱、X-射線照射 B超聲波作用、紫外照射C高壓、劇烈振蕩 D上述都是變性因素 2007年73關(guān)于蛋白質(zhì)變性特征敘述正確的是：

28、 A由于一級結(jié)構(gòu)的改變，導(dǎo)致蛋白質(zhì)活性喪失 B由于空間結(jié)構(gòu)的改變，導(dǎo)致蛋白質(zhì)活性喪失 C由于物理因素的作用，使蛋白質(zhì)失去必需基團，導(dǎo)致蛋白質(zhì)活性喪失 D由于化學(xué)因素的作用，使蛋白質(zhì)失去必需基團，導(dǎo)致蛋白質(zhì)活性喪失 2006年多選4在升溫使蛋白質(zhì)變性過程中，以下哪些現(xiàn)象常會出現(xiàn)? A肽鍵斷裂 B 氫鍵的斷裂 C溶解度下降 D分子量減刀 E輔酶脫離 6下面哪(種)些蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基可能被修飾? A丙氨酸 B絲氨酸 C苯丙氨酸 D甘氨酸E賴氨酸,四、球狀蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域和三級結(jié)構(gòu) 結(jié)構(gòu)域或稱轄區(qū)，它也是蛋白質(zhì)三維折疊中的一個層次。對于較大的蛋白質(zhì)分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或兩個以上相對獨立的三維

29、實體締合而成三級結(jié)構(gòu)。這種相對獨立的三維實體就稱結(jié)構(gòu)域。,五、肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能肌紅蛋白是第一個被確定的具有三級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，主要生物學(xué)功能是結(jié)合氧，是哺乳動物肌肉中儲氧的蛋白質(zhì)。肌紅蛋白是一個相對比較小的蛋白，只由一條多肽鏈組成，呈扁平的棱形，含有一個血紅素輔基。分子大小為4.5X3.5X2.5nm。,六、球狀蛋白質(zhì)的聚集體（四級結(jié)構(gòu)）1.有關(guān)四級結(jié)構(gòu)的一些概念很多蛋白質(zhì)是以三級結(jié)構(gòu)的球狀蛋白質(zhì)的聚集體形式存在的。這些球狀蛋白質(zhì)通過非共價鍵彼此締合在一起。這樣的聚集體稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)，其中每個球狀蛋白質(zhì)稱為亞基或亞單位(subunit)。亞基一般只是一條多肽鏈，但有的亞基由二條或多條多

30、肽鏈組成，這些多肽鏈相互間以二硫鍵相連。由二個亞基組成的稱為二(聚)體蛋白質(zhì)，由四個亞基組成的稱四(聚)體蛋白質(zhì)，由二個或多個亞基組成的蛋白質(zhì)統(tǒng)稱寡聚蛋白質(zhì)或多體蛋白質(zhì)。 無四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)如溶菌酶、肌紅蛋白等稱為單體蛋白質(zhì)。,2.四級結(jié)構(gòu)的對稱性 多數(shù)寡聚蛋白質(zhì)分子其亞基的排列是對稱的。對稱性是四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子的最重要的性質(zhì)之一。所有亞基和單體蛋白質(zhì)分子都是不對稱的。,七、血紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能1.血紅蛋白的結(jié)構(gòu)血紅蛋白是脊椎動物紅細胞主要組成部分，它的主要功能是運輸氧和二氧化碳。血紅蛋白是一種寡聚蛋白質(zhì)，由四個亞基組成。成人的紅細胞中含有兩種血紅蛋白(Hb)。一種是HbA，占血紅蛋白總量的

31、96%以上；另一種是HbA2，占血紅蛋白總量的2%左右。根據(jù)X射線晶體結(jié)構(gòu)分析揭示，血紅蛋白分子接近于一個球體，直徑5.5nm。四個亞基(二個鏈和2個鏈)占據(jù)相當于四面體的四個角，整個分子形成c2點群對稱。,蛋白質(zhì)的性質(zhì)及生物學(xué)功能,蛋白質(zhì)是由許多氨基酸分子組成的，分子量很大。所以它有的性質(zhì)與氨基酸相同，有的性質(zhì)又與氨基酸不同，如膠體性質(zhì)、變構(gòu)作用和變性作用等。 （1）膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)分子量很大，容易在水中形成膠體粒，具有膠體性質(zhì)。在水溶液中，蛋白質(zhì)形成親水膠體，就是在膠體顆粒之外包含有一層水膜。水膜可以把各個顆粒相互隔開，所以顆粒不會凝聚成塊而下沉 。另外在非等電點時蛋白質(zhì)顆粒所帶的同性電荷

32、的互相排斥是使蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。,2006年 23當?shù)鞍踪|(zhì)溶液的pH值與蛋白質(zhì)等電點相同時，蛋白質(zhì)的（ ） A溶解度最大 B溶解度最小 c溶解度與溶液pH無關(guān) D蛋白質(zhì)變性,（2）變構(gòu)作用：含2個以上亞基的蛋白質(zhì)分子，如果其中一個亞基與小分子物質(zhì)結(jié)合，那就不但該亞基的空間結(jié)構(gòu)要發(fā)生變化，其他亞基的構(gòu)象也將發(fā)生變化，結(jié)果整個蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象乃至活性均將發(fā)生變化，這一現(xiàn)象稱為變構(gòu)或別構(gòu)作用。 例如，某些酶分子可以和它所催化的最終產(chǎn)物結(jié)合，引起變構(gòu)效應(yīng)，使酶的活力降低，從而起到反饋抑制的效果。,（3）變性作用：蛋白質(zhì)在重金屬鹽（汞鹽、銀鹽、銅鹽等）、酸、堿、乙醛、尿素等的存在下，或是加熱

33、至70100，或在X射線、紫外線的作用下，其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變和破壞，從而失去生物學(xué)活性，這種現(xiàn)象稱為變性。變性過程中不發(fā)生肽鍵斷裂和二硫鍵的破壞，因而不發(fā)生一級結(jié)構(gòu)的破壞，而主要發(fā)生氫鍵、疏水鍵的破壞，使肽鏈的有序的卷曲、折疊狀態(tài)變?yōu)樗缮o序。 2003年 4.氨基酸與蛋白質(zhì)共有的特性是：( ) A 膠體性質(zhì) B 沉淀反應(yīng) C兩性性質(zhì) D雙縮脲反應(yīng),2010年15蛋白質(zhì)的肽鍵是以下列哪一種方式形成的? (1分)A A一氨基與一羧基縮合而成 B一氨基與一羧基縮合而成 C一氨基與一羧基縮合而成 D一氨基與一羧基縮合而成 (08年)糖蛋白和糖脂中的寡糖鏈，序列多變，結(jié)構(gòu)信息豐富，甚至超過核酸和蛋白質(zhì)

34、。糖蛋白質(zhì)中寡糖鏈的還原端殘基與多肽鏈氨基酸殘基之間的連接方式主要為：B AN-糖肽鍵 BO-糖肽鍵 CS-糖肽鍵 DC-糖肽鍵,68、(04年)一學(xué)生將唾液加入淀粉溶液中，然后置于以下各條件處理，希望將淀粉轉(zhuǎn)變?yōu)閱翁呛碗p糖，試問在他的實驗中哪個條件最好BA、將混合物置于4冰箱內(nèi) B、將混合物置于30溫箱內(nèi)C、將混合物煮沸后置于30溫箱內(nèi) 、將混合物置于70溫箱內(nèi) 69、(08年全國聯(lián)賽)分子識別常表現(xiàn)在受體與配體的相互作用，受體是指位于細胞膜上、細胞質(zhì)、或細胞核中能與來自細胞外的生物活性分子專一結(jié)合，并將其帶來的信息傳遞給效應(yīng)器，從而引起相應(yīng)的生物學(xué)效應(yīng)。這些大分子大多是：AA蛋白質(zhì) B核酸

35、 C糖類 D脂質(zhì),103、(06年全國聯(lián)賽)在升溫使蛋白質(zhì)變性過程中，以下哪些現(xiàn)象常會出現(xiàn)？BCE A肽鍵斷裂B 氫鍵的斷裂C溶解度下降D分子量減小輔酶脫離104、(06年全國聯(lián)賽)下面哪（種）些蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基可能被修飾？BEA丙氨酸B絲氨酸C苯丙氨酸D甘氨酸E賴氨酸,蛋白質(zhì)功能的多樣性1. 生物體的組成成分：膠原纖維是主要的細胞外結(jié)構(gòu)蛋白，參與結(jié)締組織和骨骼作為身體的支架。細胞里的片層結(jié)構(gòu)，如細胞膜、線粒體、葉綠體和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)等都是由不溶性蛋白質(zhì)與脂質(zhì)組成的。 2. 酶：絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)。有些酶除了蛋白質(zhì)以外，還含有其他成分，叫做輔酶。3. 運輸：脊椎動物紅細胞里的血紅蛋白和無脊椎動物中

36、的血藍蛋自在呼吸過程中起著輸送氧氣的作用。注：也運輸co24. 運動：例如肌纖維中的肌球蛋白(myosin)和肌動蛋白(aclin)是肌肉收縮系統(tǒng)的必要成分,5. 抗體：高等動物的免疫反應(yīng)是有機體的一種防御機能。免疫反應(yīng)主要也是通過蛋白質(zhì)來實現(xiàn)的。這類蛋白質(zhì)稱為抗體或免疫球蛋白。6. 激素的功能：對生物體內(nèi)的新陳代謝起調(diào)節(jié)作用。7. 遺傳信息的控制：染色體的組成部分。8. 細胞膜的通透性：有些膜蛋白是細胞間物質(zhì)的通道。9. 高等動物的記憶、識別機構(gòu)：如膜表面的糖蛋白可起識別功能。,小結(jié) 蛋白質(zhì)分子是由一條或多條多肽鏈構(gòu)成的生物大分子。多肽鏈是由20種氨基酸通過肽鍵共價連接而成的，各種多肽鏈都有

37、自己特定的氨基酸順序。蛋白質(zhì)的分子量介于6000到1000000道爾頓或更高。蛋白質(zhì)分為兩大類：簡單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)；根據(jù)蛋白質(zhì)的構(gòu)象可以分為纖維狀蛋白質(zhì)和球狀蛋白質(zhì)。為了表示蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同組織層次，經(jīng)常使用一級結(jié)構(gòu)、二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)和四級結(jié)構(gòu)這樣一些專門術(shù)語。一級結(jié)構(gòu)就是共價主鏈的氨基酸順序，有時也稱化學(xué)結(jié)構(gòu)，二、三、四級結(jié)構(gòu)又稱空間結(jié)構(gòu)(即三維構(gòu)象)或高級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物功能決定于它的高級結(jié)構(gòu)，高級結(jié)構(gòu)是由一級結(jié)構(gòu)即氨基酸順序決定的，而氨基酸順序是由遺傳物質(zhì)DNA的堿基順序所規(guī)定的。,蛋白質(zhì)可被酸、堿或蛋白酶水解成它的基本構(gòu)造單位氨基酸。蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L型的。其中色氨酸、酪氨

38、酸和苯丙氨酸在紫外區(qū)有光吸收，這是紫外吸收法定量蛋白質(zhì)的基礎(chǔ)。氨基酸是兩性電解質(zhì)。當pH接近1時，氨基酸的可解離基團全部質(zhì)子化，當pH在13左右時，則全部去質(zhì)子化。在這中間的某一pH(因不同氨基酸而異)，氨基酸以中性的兼性離子(H3NCHROOO)狀態(tài)存在。某一氨基酸處于凈電荷為零的兼性離子狀態(tài)時的介質(zhì)pH稱為該氨基酸的等電點或等離子點用pI表示。,所有的-氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應(yīng)。-NH2與2，4二硝基氟苯(DNFB)作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNP-氨基酸(Sanger反應(yīng))；-NH2與苯異硫氰酸酯(PITC)作用形成相應(yīng)氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物(Edman反應(yīng))。胱氨酸中的二硫鍵可用氧化劑(

39、如過甲酸)或還原劑(如巰基乙醇)斷裂。半胱氨酸的SH基在空氣中氧化成二硫鍵。這幾個反應(yīng)在氨基酸和蛋白質(zhì)化學(xué)中占有重要地位。氨基酸分析分離方法主要是基于氨基酸的酸堿性質(zhì)和極性大小。,O 肽鍵 (-C-NH-):是連接多肽鏈主鏈中氨基酸殘基的共價鍵，是剛性平面結(jié)構(gòu)。二硫鍵是使多肽鏈間交聯(lián)或鏈內(nèi)成環(huán)的共價鍵。多肽鏈可發(fā)生部分水解，形成長短不一的小肽段。除部分水解可以得到小肽之外，生物界還有許多活性小肽游離存在，如谷胱甘肽等。同源蛋白質(zhì)(來自不同生物執(zhí)行同一生物功能的蛋白質(zhì))中有許多片段的氨基酸順序相同，可互換的氨基酸殘基數(shù)目與蛋白質(zhì)來源的種屬在進化上的位置有相關(guān)關(guān)系。同種蛋白質(zhì)(來自同種生物行使同一

40、生物功能的蛋白質(zhì))的氨基酸順序有時發(fā)生個體差異，雖然差異是細微的，但有的造成嚴重的功能障礙，如鐮刀形細胞貧血癥。,在生物體內(nèi)有些蛋白質(zhì)常以前體形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽鏈之后才出現(xiàn)生物活性，這一現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的激活作用。 近幾十年來多肽和蛋白質(zhì)的人工合成獲得了很大發(fā)展。我國在六十年代初首次在世界上人工合成了蛋白質(zhì)牛胰島素。 每種蛋白質(zhì)至少都有一種構(gòu)象在生理條件下是穩(wěn)定的，并具有生物活性，這種構(gòu)象稱為蛋白質(zhì)的天然構(gòu)象。研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的主要方法是X射線結(jié)構(gòu)分析。,蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈中有規(guī)則的重復(fù)構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)的基本類型有三種：螺旋，折疊片和轉(zhuǎn)角。天然蛋白質(zhì)中的螺旋都屬于右手螺旋。螺旋結(jié)構(gòu)中每個肽鍵上的羰基氧和酰胺氮都參與氫鍵的形成，因此這種構(gòu)象是相當穩(wěn)定的。這些氫鍵大體上自螺旋的長軸平行。每一圈螺旋占3.6個氨基酸殘基。角蛋白幾乎完全由螺旋