二十種基本氨基酸簡寫符號

1、二十種基本氨基酸簡寫符號 丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln  谷氨酸Glu  組氨酸His  異亮氨酸 Ile  甘氨酸 Gly  天冬酰胺 Asn  亮氨酸 Leu  賴氨酸 Lys  甲硫氨酸 Met  苯丙氨酸Phe  脯氨酸Pro 

2、; 絲氨酸Ser  蘇氨酸Thr  色氨酸Trp  酪氨酸Tyr  纈氨酸Val   1.等電點(diǎn)：在某一特定pH值溶液時(shí)，氨基酸主要以兩性離子形式存在，凈電荷為零，在電場中不向電場的正極或負(fù)極移動(dòng)，這時(shí)的溶液pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。 2.雜多糖：水解時(shí)產(chǎn)生一種以上的單糖或和單糖衍生物，例如果膠物質(zhì)、半纖維素、肽聚糖和糖胺聚糖等 3.復(fù)合糖：糖類的還原端和蛋白質(zhì)或脂質(zhì)結(jié)合的產(chǎn)物。  4.蛋白多糖：又稱黏多糖，為基質(zhì)的主要成分，是多糖分

3、子與蛋白質(zhì)結(jié)合而成的復(fù)合。 5.糖蛋白：糖蛋白是一類復(fù)合糖或一類綴合蛋白質(zhì),糖鏈作為綴合蛋白質(zhì)的輔基，一般少于是15個(gè)單糖單位，也稱寡糖鏈或聚糖鏈。 6.糖胺聚糖：曾稱粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一類由重復(fù)的二糖單位構(gòu)成的雜多糖，其通式為：【己糖醛酸-己糖胺】n，n隨種類而異，一般在20到60之間。 7.復(fù)合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所謂非脂分子成分（磷酸、糖和含氮堿等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合稱為鞘脂。 8.必需脂肪酸：體內(nèi)不能合成或合成速度不能滿足機(jī)體需要，必須通過食物供給。 9.脂蛋白：是由

4、脂質(zhì)和蛋白質(zhì)以非共價(jià)鍵結(jié)合的復(fù)合體。 10.活化能：指在一定溫度下，1mol底物全部進(jìn)入活化態(tài)所需要的自由能 11.過渡態(tài)：在酶催化反應(yīng)中，酶與底物或底物類似物間瞬時(shí)生成的復(fù)合物，是具有高自由能的不穩(wěn)定狀態(tài)。 12.全酶：(1)由蛋白質(zhì)組分(即酶蛋白)和非蛋白質(zhì)組分(一般為輔酶或激活物)組成的一種結(jié)合酶。(2)含有表達(dá)全部酶活性和調(diào)節(jié)活性所需的所有亞基的一種全寡聚酶。 13.反饋抑制：是指最終產(chǎn)物抑制作用，即在合成過程中有生物合成途徑的終點(diǎn)產(chǎn)物對該途徑的酶的活性調(diào)節(jié)，所引起的抑制作用。 14.多酶復(fù)合體：多種酶靠非共價(jià)鍵相互嵌合催化連續(xù)反應(yīng)的體

5、系，稱為多酶復(fù)合體 15.酶的專一性：指酶對底物的選擇性，也稱特異性。 16.誘導(dǎo)契合學(xué)說：當(dāng)?shù)孜锖兔附佑|時(shí)，可誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變化，使酶活性中心的各種基團(tuán)處于和底物互補(bǔ)契合的正確空間位置，有利于催化。 17.不可逆性抑制：抑制劑(大多數(shù)毒物)和酶的結(jié)合是共價(jià)的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“復(fù)活”，必須通過特殊的化學(xué)處理才可能將抑制劑從酶分子上移去。 18.可逆性抑制：抑制劑與酶的結(jié)合是非共價(jià)的、可逆的，可以用透析或超過濾等方法除去抑制劑，使酶活性恢復(fù)。 19.競爭性抑制：I和S結(jié)構(gòu)相似，競爭酶的活性部位，如丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制。

6、 20.非競爭性抑制：I與酶活性部位以外的地方結(jié)合，既能與游離酶E結(jié)合，也能與ES 結(jié)合，并且底物和抑制劑與酶的結(jié)合嚴(yán)格地互不干擾，有人稱之為純非競爭性抑制。          21.反競爭性抑制：I只能和ES結(jié)合，形成IES三元復(fù)合體。I不影響酶與底物的結(jié)合，但它阻止IES生成產(chǎn)物。I傾向于使ES復(fù)合體更加穩(wěn)定。 22.活性部位（活性中心）：與催化作用相關(guān)的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)，酶分子中直接和底物結(jié)合并起催化反應(yīng)的空間部位。 23.親核催化劑：在催化作用中,將一對電

7、子提供給某一反應(yīng)物的催化劑 24.鄰近效應(yīng)：在酶促反應(yīng)中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢，最終結(jié)合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應(yīng)叫做鄰近效應(yīng)。 1 / 1125.別構(gòu)酶：具有別構(gòu)現(xiàn)象的酶。 26.共價(jià)修飾：酶蛋白分子中的某些基團(tuán)可以在其他酶的催化下發(fā)生可逆共價(jià)修飾，從而導(dǎo)致酶活性的改變，稱為可逆共價(jià)修飾調(diào)節(jié)。 27.酶原激活：酶原在一定條件下轉(zhuǎn)化為有活性的酶的過程稱為酶原的激活。 28.同工酶：催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。&

8、#160;29.維生素：人類必需的一類營養(yǎng)素，是維持機(jī)體正常生理功能所必需、機(jī)體自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供給的一類微量低分子有機(jī)化合物。不是能量物質(zhì)，也不是結(jié)構(gòu)物質(zhì) 30.維生素B族：包括維生素B1（硫胺素）、維生素B2（核黃素）、維生素B3（煙酸）、維生素B5（泛酸）、維生素B6（吡哆醇）、維生素B12（氰鈷胺）、維生素B9（葉酸）、維生素B7(生物素)。由于其有很多共同特性（如都是水溶性、都是輔酶等）以及需要相互協(xié)同作用，因此被歸類為一族。 31.維生素缺乏癥：生物體缺乏維生素時(shí)，物質(zhì)代謝會(huì)發(fā)生障礙。由于各種維生素的生理功能不同，缺乏不同的維生素發(fā)生不同的

9、病變。這種因缺乏維生素引起的疾病稱為維生素缺乏癥。 32.維生素毒性：維生素的需要量是有一定的范圍的，如果超過需要量很多(一般10倍以上) 33.維生素原：天然存在的維生素前體，在動(dòng)物體內(nèi)可轉(zhuǎn)變成有生理活性維生素的物質(zhì)。 34.脂溶性維生素：溶于有機(jī)溶劑而不溶于水的一類維生素。包括維生素A、維生素D、維生素E及維生素K。 35.增色效應(yīng)：核酸發(fā)生變性時(shí)，(P)值（摩爾磷消光系數(shù)）升高，此現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)。 36.減色效應(yīng)：復(fù)性后(P)值又降低，這現(xiàn)象稱減色效應(yīng)。 37.DNA變性：指核酸雙螺旋區(qū)的氫鍵斷裂，變成單鏈，并不涉及共價(jià)鍵的斷

10、裂 38.DNA復(fù)性：變性DNA在適當(dāng)條件下，又可使兩條彼此分開的鏈重新締合成為雙螺旋結(jié)構(gòu)，這過程稱復(fù)性 39.含氮激素：氨激素或稱氨基酸衍生物激素與肽（包括蛋白質(zhì)）激素合稱為含氮激素。 40.第二信使：由于胞外信使（第一信使）與質(zhì)膜上受體的結(jié)合而產(chǎn)生或增加的靶細(xì)胞內(nèi)物質(zhì)，它們起著從質(zhì)膜到胞內(nèi)生化機(jī)構(gòu)的信息傳遞著的作用。 41.植物生長調(diào)節(jié)劑：指植物細(xì)胞受特定環(huán)境信號誘導(dǎo)產(chǎn)生的、低濃度時(shí)可調(diào)節(jié)植物生理反應(yīng)的活性物質(zhì)，包括生長素、細(xì)胞分裂素、赤霉素、脫落酸和乙烯等。  第一章生物分子導(dǎo)論 1、進(jìn)化過程中化學(xué)元素是怎樣被選中的？

11、 化學(xué)元素不是隨機(jī)參入生物的，是在進(jìn)化過程中被選擇出來的。某些生命元素決定于環(huán)境中原料的可得性，某些元素決定于其原子或分子對生命過程中專一作用的適應(yīng)性 2、生物分子間和分子內(nèi)基團(tuán)間的非共價(jià)相互作用有哪些？他們之間有什么區(qū)別? 生物結(jié)構(gòu)中的非共價(jià)力有：靜電相互作用、氫鍵、范德華力、疏水相互作用 靜電相互作用：也稱離子鍵、鹽鍵或鹽橋，它是發(fā)生在帶電荷基團(tuán)之間的一種相互作用，在帶異種電荷基團(tuán)之間為引力、帶同種電荷基團(tuán)之間為斥力。氫鍵：本質(zhì)上也是一種靜電相互作用，由電負(fù)性較大的原子和氫共價(jià)結(jié)合的基團(tuán)，如N-H，O-H，F(xiàn)-H。范德華力：廣義的范德華力是幾種靜電相

12、互作用的總稱，例如偶極與偶極之間、偶極與誘導(dǎo)偶極之間以及瞬時(shí)偶極與誘導(dǎo)偶極之間。疏水相互作用：是指在介質(zhì)水中的疏水基團(tuán)傾向于聚集在一起，以避開與水的接觸。 3、何謂原始生物分子？它包括哪些類分子？ 原始生物分子:分子生物學(xué)認(rèn)為：目前千變?nèi)f化的生物世界，是由億萬年前的30種原始生物分子構(gòu)件，經(jīng)過不斷進(jìn)化、演變而來的，它們包括：第一類：20種氨基酸；第二類：5種堿基；第三類：2種單糖；第四類：1種醇 （甘油）；第五類：1種脂肪酸 （棕櫚酸）；第六類：1種胺（膽堿） 第二章蛋白質(zhì)的構(gòu)件氨基酸 將含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、蘇氨酸（pI=6.53）、亮氨酸（pI=5.98

13、）和賴氨酸（pI=9.74）的PH3.0的檸檬酸緩沖液，加到預(yù)先用同樣緩沖液平衡過的強(qiáng)陽離子交換樹脂中，隨后用該緩沖液洗脫此柱，并分部收集洗出液。問這五種氨基酸將按什么順序洗脫下來？ 答：Asp，Thr，Gly，Leu，Lys 第三章蛋白質(zhì)的通性、純化和表征 1、為什么說蛋白質(zhì)溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？ 蛋白質(zhì)膠體溶液穩(wěn)定的原因： 1）蛋白質(zhì)顆粒大?。簆r顆粒大小恰好適于形成膠體 2）帶有電荷：在非pI的pH條件下，由于同種Pr顆粒表面帶有相同電荷。 3）形成水化膜：由于Pr分子表面分布許多帶電基團(tuán)和極性基團(tuán)，它們對水有高度親和力，在水溶液中會(huì)把水分子吸附在分子的表面形成一層較厚的水化膜。 3

14、、有機(jī)溶劑引起蛋白質(zhì)沉淀的主要原因是什么？ ：加入有機(jī)溶劑會(huì)降低溶液的介電常數(shù)；溶質(zhì)分子間的作用增加會(huì)使蛋白質(zhì)分子表面可解離基團(tuán)的離子化程度減弱，水化程度降低，引起蛋白質(zhì)脫去水化層。 4、試述蛋白質(zhì)分離純化的一般原則： 分離純化蛋白質(zhì)一般經(jīng)過：前處理、粗分級分離和細(xì)分級分離。 1、前處理： 破碎生物組織； 選擇合適的緩沖液把蛋白質(zhì)提取出來； 如果所要的蛋白質(zhì)主要集中在細(xì)胞的某一組分中，如細(xì)胞核、染色體、核糖體，則可用差速離心法進(jìn)行分離。 2、粗分級分離：采用的方法有分段鹽析法；等電點(diǎn)沉淀法和有機(jī)溶劑分級分離法等。 3、細(xì)分級分離：采用的方法一般有層析法；凝膠過濾法；離子交換層析法；吸附層析和親

15、和層析，必要時(shí)選擇電泳法作進(jìn)一步純化。 5、在下面所指的PH條件下，下述蛋白質(zhì)在電場中向正極還是向負(fù)極移動(dòng)，還是不動(dòng)？（a）卵清蛋白，在PH5.0；（b）B-乳球蛋白，在PH5.0和7.0；（c）胰凝乳蛋白酶原，在PH5.0 ,9.1 和11。 答：（a）正極；（b）負(fù)極，正極；（c）負(fù)極，不動(dòng)，正極 第四章 蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu) 1、有一個(gè)A肽，經(jīng)酸解分析得知為Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和兩個(gè)NH3分子組成。當(dāng)A肽與FDNB試劑反應(yīng)后得DNP-Asp；當(dāng)用羧肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們在實(shí)驗(yàn)中將A肽用胰蛋白酶降解時(shí)，得到兩種肽，其中一種（Lys、Asp、Glu

16、、Ala、Tyr）在pH6.4時(shí)，凈電荷為零，另一種（His、Glu以及Val）可給除DNP-His，在pH6.4時(shí)，帶正電荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解時(shí)，也得到兩種肽，其中一種（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4時(shí)全中性，另一種（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4時(shí)帶正電荷。問A肽的氨基酸序列如何？Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val 2、今有一個(gè)七肽，經(jīng)分析它的氨基酸組成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未經(jīng)糜蛋白酶處理時(shí)，與FDNB反應(yīng)不產(chǎn)生-DNP-氨基酸。經(jīng)糜蛋白酶作用后，此肽斷裂城兩個(gè)肽段，其氨基酸組

17、成分別為Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。這兩個(gè)肽段分別與FDNB反應(yīng)，可分別產(chǎn)生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽與胰蛋白酶反應(yīng)能生成兩個(gè)肽段，它們的氨基酸組成分別是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。試問此七肽的一級結(jié)構(gòu)怎樣？它是一個(gè)環(huán)肽，序列為：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg- 3、一個(gè)多肽可還原為兩個(gè)肽段，它們的序列如下：鏈1為Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys；鏈2為Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。當(dāng)用嗜熱菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二

18、硫鍵）時(shí)可用下列各肽：（1）（Ala、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)；（4）(Cys2、Phe)。試指出在該天然多肽中二硫鍵的位置。 答：在鏈1的Cys2和Cys12之間，鏈2的Cys1和Cys5之間，以鏈1的Cys8和鏈2的Cys3之間 4、一個(gè)十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列產(chǎn)物： NH4+    Asp    Glu     Tyr 

19、60;   Arg Met     Pro     Lys     Ser     Phe 并觀察下列事實(shí)：（1）用羧肽酶A和B處理該十肽無效；（2）胰蛋白酶處理產(chǎn)生兩各四肽和游離的Lys；（3）梭菌蛋白酶處理產(chǎn)生一個(gè)四肽和一個(gè)六肽；（4）溴化氫處理產(chǎn)生一個(gè)八肽和一個(gè)二肽，用單字母符號表示其序列位NP；（5）胰凝乳蛋白酶處理產(chǎn)生兩個(gè)三肽和一個(gè)四肽，

20、N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH時(shí)攜帶-1凈電荷，在pH12時(shí)攜帶-3凈電荷；（6）一輪Edman降解給出下面的PTH衍生物：（圖略）寫出該十肽的氨基酸序列。Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro 5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的組織層次有哪些？ 結(jié)構(gòu)組織層次：一、二、三、四級結(jié)構(gòu)。 介于二和三級結(jié)構(gòu)之間：超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域 （1）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸的排列順序，即多肽鏈的線狀結(jié)構(gòu)。維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵為肽鍵。 （2）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部

21、的空間結(jié)構(gòu)，但不包括與其他肽段的相互關(guān)系及側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容。維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵是氫鍵。 （3）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)分子或亞基內(nèi)所有原子的空間排布，也就是一條多肽鏈的完整的三維結(jié)構(gòu)。維系三級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵主要是非共價(jià)鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等，但也有共價(jià)鍵，如二硫鍵等。 （4）蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：是指蛋白質(zhì)分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。 （5）結(jié)構(gòu)域：在一級結(jié)構(gòu)上相距較遠(yuǎn)的氨基酸殘基，通過三級結(jié)構(gòu)的形成，多肽鏈的彎折，彼此聚集在一起，從而形成一些在功能上相對獨(dú)立的，結(jié)構(gòu)較為緊湊的區(qū)域，稱為結(jié)構(gòu)域。 

22、;6、蛋白質(zhì)次序的策略？ 測定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目；拆分蛋白質(zhì)分子的多肽鏈；斷裂多肽鏈內(nèi)的二硫鍵；分析每一多肽鏈的氨基酸組成；鑒定多肽鏈的N末端（C末端）殘基；裂解多肽鏈成為較小的片段；測定各肽段的氨基酸序列；重建完整多肽鏈的氨基酸序列；確定原多肽鏈中二硫鍵的位置 第五章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu) 1、穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的力？ 維持蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的力主要是非共價(jià)力(次級鍵)包括：氫鍵、范德華力、疏水力和鹽鍵（離  子鍵）， 此外共價(jià)二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象方面也具有重要作用。  2、二級結(jié)構(gòu)原件主要有

23、哪些？ （常見的二級結(jié)構(gòu)- - - - - -都由氫鍵穩(wěn)定）,常見的二級結(jié)構(gòu)元件:-螺旋和其他螺旋、-折疊、-轉(zhuǎn)角、無規(guī)則卷曲 3、什么是超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域？ 超二級結(jié)構(gòu)：是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)至三級結(jié)構(gòu)層次的一種過渡態(tài)構(gòu)象層次。是指若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象單元(-螺旋,-折疊)彼此相互作用，形成有規(guī)則的，在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。 結(jié)構(gòu)域：是在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，一條多肽鏈在這個(gè)域范圍內(nèi)來回折疊，但相鄰的域常被一個(gè)或兩個(gè)多肽片段連結(jié)。 4、球狀蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)

24、特征： 球狀蛋白質(zhì)分子含多種二級結(jié)構(gòu)元件；球狀蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)具有明顯的折疊層次；球狀蛋白質(zhì)分子是緊密的球狀或橢球狀實(shí)體；球狀蛋白質(zhì)疏水側(cè)鏈埋藏在分子內(nèi)部，親水側(cè)鏈暴露在分子表面；球狀蛋白質(zhì)分子的表面有一個(gè)空穴（也稱裂溝、凹槽或口袋）。 5、四級締合在結(jié)構(gòu)和功能上的優(yōu)越性？ 1、增強(qiáng)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性：亞基締合的優(yōu)點(diǎn)是蛋白質(zhì)分子表面積與體積比降低。蛋白質(zhì)的表面常含有極性基團(tuán)，極性基團(tuán)與溶劑水的相互作用常不利于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，降低表面積與體積的比值，有利于增強(qiáng)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性；2、提高遺傳上的經(jīng)濟(jì)性和有效性；3、亞基匯集形成酶的活性中心；4、具有協(xié)同性和別構(gòu)效應(yīng)。

25、0;第七章  糖類和糖生物學(xué) 2、糖的生物學(xué)功能？ 生物體結(jié)構(gòu)成分；生物體內(nèi)主要能源物質(zhì)；在生物體內(nèi)轉(zhuǎn)變?yōu)槠渌镔|(zhì)；細(xì)胞識別的信息分子 3、分布在動(dòng)物組織中一類很重要的起結(jié)構(gòu)作用的多糖是什么？它們在組成的結(jié)構(gòu)上有什么特點(diǎn)？ 糖胺聚糖或蛋白聚糖，它們在組成的結(jié)構(gòu)上的特點(diǎn)：含有大量羥基和帶電荷基團(tuán)，故鏈伸展，能結(jié)合大量水，與水高度親和，使組織保持粘彈性等。 4、許多細(xì)菌表面有蛋白多糖，推測其功能。 保護(hù)細(xì)菌，防止其上的抗原與血清抗體結(jié)合。 5、糖鏈結(jié)構(gòu)分析的一般步驟及糖鏈測定的主要方法？ （1）糖鏈

26、結(jié)構(gòu)分析的一般步驟：糖蛋白的純化；從糖蛋白中釋放出完整的寡糖；寡糖的純化；寡糖的單糖組成測定；寡糖的測序 （2）糖鏈結(jié)構(gòu)測定的主要方法：化學(xué)法、酶法、儀器測定方法， 化學(xué)法：高碘酸氧化、甲基化分析、寡糖順序降解； 酶法：外切糖苷酶、內(nèi)切糖苷酶； 儀器測定方法：紅外光譜IR、激光拉曼光譜、質(zhì)譜MS、核磁共振NMB； 第八章  脂質(zhì)與生物膜 2、給定下列分子成分：甘油、脂肪酸、磷酸、長鏈醇和糖。試問（1）哪兩個(gè)成分在蠟和鞘磷脂中都存在？（2）哪兩個(gè)成分在脂肪和磷脂酰膽堿中都存在？（3）哪些（個(gè)）成分只在神經(jīng)節(jié)苷脂而不在

27、脂肪中存在？ 答：（1）脂肪酸、長鏈醇；（2）甘油、脂肪酸；（3）長鏈醇和糖 3、載脂蛋白的主要作用？ 載脂蛋白：作為疏水脂質(zhì)的增溶劑；在脂蛋白轉(zhuǎn)化方面起重要作用；作為細(xì)胞膜上脂  蛋白受體的識別部位（細(xì)胞導(dǎo)向）  第九章 酶引論 、酶與非生物催化劑的共同點(diǎn)是什么？酶作為生物催化劑有哪些特點(diǎn)？ 催化效率高，用量少；降低反應(yīng)活化能；不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)或反應(yīng)前后的Gibbs自由能。特點(diǎn)：催化效率高：酶催化的反應(yīng)速率比非酶催化反應(yīng)的速率高1081020倍，比一般催化劑高1071013倍。專一性高：被

28、酶作用的物質(zhì)叫酶的底物（S），一種酶往往只能作用于一種或一類底物，催化一種或一類反應(yīng)。酶活力受多種因素調(diào)節(jié)：酶的調(diào)節(jié)包括酶活性的調(diào)節(jié)和酶量的調(diào)節(jié)。 、酶是怎樣克服反應(yīng)能障，降低活化自由能的？  酶降低反應(yīng)的活化自由能可從熵和焓兩個(gè)方面來考慮： 熵因子方面:鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng)，鄰近：雙分子酶促反應(yīng)中兩個(gè)底物分子被束縛在酶分子的表面使之彼此接近; 定向：兩底物反應(yīng)基團(tuán)之間和底物反應(yīng)基團(tuán)與酶催化基團(tuán)之間的正確定位取向。鄰近和定向的效果相當(dāng)于增加了局部底物濃度和有效碰撞概率。 焓因子方面:底物形變和誘導(dǎo)契合；對多數(shù)反應(yīng)來說, 底物進(jìn)

29、人過渡態(tài)時(shí)都會(huì)發(fā)生形變, 反應(yīng)鍵被拉長、扭曲, 處于電子應(yīng)變或電子張力狀態(tài)。底物與酶結(jié)合的同時(shí), 通常酶分子也發(fā)生形變或構(gòu)象變化,以“迎合”底物進(jìn)人過渡態(tài)時(shí)的需要,即所謂誘導(dǎo)契合。 、L19 RNA有哪些性質(zhì)表明它是一種酶？ L19 RNA既是核糖核酸酶又是RNA聚合酶。催化C5水解的速率為非催化的水解速率的1010倍。這表明在進(jìn)化的最初階,RNA能自我復(fù)制,無需蛋白質(zhì)的參與。這提示我們,在地球上很可能先出現(xiàn)RNA催化劑,后來才有更完善的蛋白質(zhì)催化劑。 、為什么測定酶活力時(shí)要測定酶促反應(yīng)的初速率？應(yīng)如何選擇底物濃度

30、？ 引起酶促反應(yīng)速率隨時(shí)間延長而降低的原因很多，如底物濃度降低，產(chǎn)物濃度增加加速了逆反應(yīng)進(jìn)行，產(chǎn)物對酶的抑制等等。因此，測定酶活力，應(yīng)該測定酶促反應(yīng)的出速率，從而避免上述種種復(fù)雜因素對反應(yīng)速率的影響。最后，酶量和反應(yīng)初速率呈線性關(guān)系，所以可以用初速率來測定制劑中的酶含量。在一般的酶促反應(yīng)體系中，底物往往是過量的。   第十章 酶動(dòng)力學(xué) 、影響酶促反應(yīng)的因素？底物濃度，pH，溫度，激活劑 、米氏方程及米-曼氏動(dòng)力學(xué)參數(shù)的意義？KM 的意義: 真實(shí)解離常數(shù)和表觀解離常數(shù)；Kcat 的意義: 

31、;催化常數(shù)或轉(zhuǎn)換數(shù)；Kact/KM 的意義: 催化效率指數(shù)或?qū)Ｒ恍猿?shù) 、抑制作用的類型？ 不可逆抑制作用，可逆抑制作用 、競爭性抑制，非競爭性抑制，反競爭性抑制的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)？ 競爭：Vmax不變，表觀KM增大；非：表觀Vmax減小，KM不變；反：表觀Vmax、KM值都降低，且是同樣倍數(shù)。 第十一章 酶作用機(jī)制和酶活性調(diào)節(jié) 、確定酶活性部位主要采用哪些方法？ 酶分子側(cè)鏈基團(tuán)的化學(xué)修飾法；親和標(biāo)記測定法；X射線晶體結(jié)構(gòu)分析法。 、試解釋為什么胰凝乳蛋白酶不像胰蛋白酶那樣能自我激活？

32、60;胰凝乳蛋白酶無法斷裂a(bǔ)rg15羧基端肽鍵，故無法自我激活；而胰蛋白酶專一斷裂堿性氨基酸羧基端肽鍵，故可斷裂lys6羧基端肽鍵而自我激活。 、關(guān)于同工酶的下列說法，哪一項(xiàng)錯(cuò)誤？A。在診斷心肌梗塞中是重要的 B。在診斷肝病¹Q¹Q¹Q¹D-D=D=-STHGKRTln  中是重要的 C。有組織專一性 D.在臨床的價(jià)值決定于個(gè)體之間的遺傳差異 E。不是所有酶都有同工性-D 、基元催化的分子機(jī)制？ 酶是最復(fù)雜的催化劑，它的催化作用包括若干基元催化。 基元催化

33、是由某些基團(tuán)或小分子催化反應(yīng)的，包括酸堿催化、共價(jià)催化、和金屬離子催化等。 這些小分子催化劑或催化基團(tuán)不是親電體就是親核體，它們是電荷極化的結(jié)果。 、酶具有高催化能力的原因？ （）底物和酶的鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng) 在酶促反應(yīng)中，由于酶和底物分子之間的親和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢，最終結(jié)合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應(yīng)叫做鄰近效應(yīng)。 定向效應(yīng)：當(dāng)專一性底物向酶活性中心靠近時(shí)，會(huì)誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象發(fā)生改變，使酶活性中心的相關(guān)基團(tuán)和底物的反應(yīng)基團(tuán)正確定向排列，同時(shí)使反應(yīng)基團(tuán)之間的分子軌道以正確方向嚴(yán)格定位，使酶促反應(yīng)

34、易于進(jìn)行。以上兩種效應(yīng)使酶具有高效率和專一性特點(diǎn) （2）誘導(dǎo)契合和底物的形變 酶-底物復(fù)合物形成時(shí)，酶分子構(gòu)象發(fā)生變化，底物分子也常常受到酶的作用而發(fā)生變化，甚至使底物分子發(fā)生扭曲變形，從而使底物分子某些鍵的鍵能減弱，產(chǎn)生鍵扭曲，有助于過度態(tài)的中間產(chǎn)物形成,從而降低了反應(yīng)的活化能。 第十二章 維生素與輔酶 、試述輔酶TPP在丙酮酸脫羧中的催化機(jī)制？ TPP作為丙酮酸或&-酮戊二酸氧化脫羧反應(yīng)酶的輔酶，又稱脫羧輔酶，丙酮酸在丙酮酸脫氫酶系催化下經(jīng)脫羧脫氫，生成乙酰COA進(jìn)入三羧酸循環(huán)，在反應(yīng)過程中，除TPP外，還需要硫辛酸，CO

35、ASH，NAD+和等多種輔酶參加。 、黃素輔酶在代謝中起什么作用?為什么？ 在生物氧化過程中，F(xiàn)MN和FAD通過分子中異咯嗪環(huán)上的1位和5位氮原子的加氫和脫氫，把氫從底物傳遞給受體。功能：脫氫酶輔酶，傳遞H 是多種氧化還原酶的輔基，一般與酶蛋白結(jié)合較緊，不易分開。 、說明輔酶A的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系？ ?；D(zhuǎn)移酶輔酶，在代謝過程中作為酰基載體起傳遞?；淖饔茫沙洚?dāng)多種酶的輔酶參加?；磻?yīng)及氧化脫羧等反應(yīng)，輔酶參與體內(nèi)一些重要物質(zhì)如乙酰膽堿，膽固醇的合成，并能調(diào)節(jié)血漿脂蛋白和膽固醇的含量，在脂類與糖類代謝中起重要的作用 、NAD+和NAD

36、P+是何種維生素的衍生物？可作為什么酶類的輔酶？在催化反應(yīng)中起什么作用（用簡式表示）？ NAD+和NADP+是維生素pp的衍生物，可作為各種脫氫酶的輔酶，在氧化還原反應(yīng)中作為氫和電子的供體或受體，起遞氫，遞電子的作用。 、維生素B6族包括哪些成員？它們的輔酶形式是什么？該輔酶為什么具有化學(xué)多能性？ 維生素B6包括3中物質(zhì)：吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺；在體內(nèi)以磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺形式存在。磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺是氨基酸轉(zhuǎn)氨作用，脫羧作用和消旋作用的輔酶，在氨基酸代謝中非常重要。 第十三章 核酸通論 1、核酸分為哪些種類，它們是如何分布的？

37、 核酸分為脫氧核糖核酸和核糖核酸。脫氧核糖核酸90%以上分布于細(xì)胞核，其余分布于核外如線粒體、葉綠體、質(zhì)粒等。核糖核酸分布于細(xì)胞核、胞液。 2、什么是遺傳物質(zhì)，為什么說DNA是主要的遺傳物質(zhì)？ 遺傳物質(zhì)即親代與子代之間傳遞遺傳信息的物質(zhì)。只有極少數(shù)病毒的遺傳物質(zhì)是RNA，絕  大多數(shù)病毒及其他生物的遺傳物質(zhì)均是DNA。所以DNA是主要的遺傳物質(zhì)。 3、參與蛋白質(zhì)合成的三類RNA分別起什么作用？ rRNA是裝配者病起催化作用將DNA的遺傳信息傳遞到蛋白質(zhì)合成基地核糖核蛋白體。mRNA是信使，攜帶DNA的遺傳信息并起蛋白質(zhì)合成模板作用。tRNA是轉(zhuǎn)換器，攜帶氨基酸并起解譯作用。 4、如何看待RNA的多樣性，它的核心作用是什么？ 答：RNA的功能主要有控制蛋白質(zhì)的合成; 作用于RNA轉(zhuǎn)錄后的加工與修飾; 基因表達(dá)和細(xì)胞功能的調(diào)節(jié); 生物催化與其他細(xì)胞持家功能; 遺傳信息的加工與進(jìn)化。其核心作用是既可以作為信息分子又可以作為功能分子發(fā)揮作用。 5、分析RNA、DNA和蛋白質(zhì)三者之間的關(guān)系 基因是有遺傳效應(yīng)的DNA片段，基因在染色體上呈直線排列，