《生物化學(xué)》第七版教案(完整)

1、湖北醫(yī)藥學(xué)院教 案單 位：根底醫(yī)學(xué)院教 研 室：生物化學(xué)教研室姓 名：李 強(qiáng)課程名稱：生物化學(xué)時(shí)間2021.8.29 課程名稱中文名稱生物化學(xué)英文名稱Biochemistry課程簡(jiǎn)介生物化學(xué)是一門根底醫(yī)學(xué)必修課程，是研究生物體內(nèi)化學(xué)分子與化學(xué)反響的科學(xué)，主要采用化學(xué)的原理和方法從分子水平探討生命現(xiàn)象的本質(zhì)。講述正常人體的生物化學(xué)以及疾病過程中的生物化學(xué)相關(guān)問題，與醫(yī)學(xué)有著緊密的聯(lián)系。是生命科學(xué)中進(jìn)展迅速的根底學(xué)科，其理論和技術(shù)已滲透至根底醫(yī)學(xué)和臨床醫(yī)學(xué)的各個(gè)領(lǐng)域。隨著近代醫(yī)學(xué)的開展，越來越多地將生物化學(xué)的理論和技術(shù)應(yīng)用于疾病的預(yù)防、診斷和治療，從分子水平探討各種疾病的發(fā)生開展機(jī)制，已成為當(dāng)代醫(yī)

2、學(xué)研究的共同目標(biāo)。近年來，對(duì)人們十分關(guān)注的惡性腫瘤、心腦血管疾病、免疫性疾病、神經(jīng)系統(tǒng)疾病等重大疾病發(fā)病機(jī)制進(jìn)行了分子水平的研究取得了豐碩成果。可以相信，隨著生物化學(xué)與分子生物學(xué)是生物化學(xué)的重要組成局部，是其開展和延續(xù)進(jìn)一步開展，將給臨床醫(yī)學(xué)的診斷和治療帶來全新的理念。因此，學(xué)習(xí)和掌握生物化學(xué)知識(shí)，除理解生命現(xiàn)象的本質(zhì)與人體正常生理過程的分子機(jī)制外，更重要的是為進(jìn)一步學(xué)習(xí)根底醫(yī)學(xué)其它課程和臨床醫(yī)學(xué)打下扎實(shí)的生物化學(xué)根底。對(duì)教師的要求1、教師必需嚴(yán)肅認(rèn)真地備課，精通本學(xué)科的內(nèi)容，同時(shí)必需熟悉相關(guān)課程，教學(xué)中做到能宏觀與微觀相結(jié)合，形態(tài)與功能相結(jié)合，根底與臨床相結(jié)合。2、教師必需深入研究教學(xué)法，根

3、據(jù)各專業(yè)培養(yǎng)目標(biāo)和課程設(shè)置目標(biāo)認(rèn)真研究教學(xué)內(nèi)容，分層次分專業(yè)教學(xué)，充分發(fā)揮學(xué)生的主體作用，激發(fā)其求知欲望，培養(yǎng)學(xué)生的自學(xué)能力。3、在教學(xué)過程中，教師應(yīng)注重學(xué)生綜合分析、解決問題能力和實(shí)踐技能的培養(yǎng)，注重學(xué)生創(chuàng)新意識(shí)和思想品德的培養(yǎng)。教材選用查錫良主編.生物化學(xué).第7版.人民衛(wèi)生出版社參考書籍與常用網(wǎng)地址參考書籍：1.Feng Zuohua,Qu Shen.Biochemistry and Molecular Biology. PEOPLE, S MEDICAL PUBLISHING HOUSE2.GERALD KARP.CELL AND MOLECULAR BIOLOGY (CONCEPTS

4、AND EXPERIMENTS).4th edition.Higher Education Press 3.宋今丹.醫(yī)學(xué)細(xì)胞細(xì)胞生物學(xué).人民衛(wèi)生出版社網(wǎng)絡(luò)課件與常用 :/www /curriculum/coursehome.asp?courseid=51221634 :/ /course/swhx/skja_0.htm :/2/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html授課章節(jié)緒論 第一章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能授課對(duì)象2021級(jí)口腔、臨本3班學(xué)時(shí)6時(shí) 間2021年8月30日9月1日授課地點(diǎn)5222、5226教室教 材見

5、首頁(yè)教學(xué)目的要求掌握：生物化學(xué)、生物大分子和分子生物學(xué)的概念。蛋白質(zhì)元素組成及其特點(diǎn)；蛋白質(zhì)根本組成單位-氨基酸的種類、根本結(jié)構(gòu)及主要特點(diǎn)；蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)；蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系；蛋白質(zhì)的主要理化性質(zhì)及其應(yīng)用；蛋白質(zhì)別離純化的方法及其根本原理。熟悉：當(dāng)代生物化學(xué)研究的主要內(nèi)容。各種氨基酸的結(jié)構(gòu)；蛋白質(zhì)的分類。了解：生物化學(xué)的開展簡(jiǎn)史、生物化學(xué)與醫(yī)學(xué)的關(guān)系。多肽鏈氨基酸序列分析；蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)測(cè)定。教學(xué)重點(diǎn)難點(diǎn)重點(diǎn)：蛋白質(zhì)元素組成及其特點(diǎn)。氨基酸的種類、根本結(jié)構(gòu)及理化性質(zhì)。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與高級(jí)結(jié)構(gòu)，肽鍵、肽單元、肽平面的概念。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系；蛋白質(zhì)組學(xué)概念，蛋白質(zhì)的主要理化性質(zhì)及其應(yīng)

6、用。蛋白質(zhì)別離純化的方法及其根本原理難點(diǎn)：蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系；氨基酸序列分析及空間結(jié)構(gòu)測(cè)定。教學(xué)方法大課系統(tǒng)講授教具多媒體課件輔以板書授課提綱緒論第一節(jié) 生物化學(xué)開展簡(jiǎn)史一、表達(dá)生物化學(xué)階段二、動(dòng)態(tài)生物化學(xué)階段三、分子生物學(xué)時(shí)期四、我國(guó)科學(xué)家對(duì)生物化學(xué)開展的奉獻(xiàn)第二節(jié) 當(dāng)代生物化學(xué)研究的主要內(nèi)容第三節(jié) 生物化學(xué)與醫(yī)學(xué)一、生物化學(xué)已成為生物學(xué)各學(xué)科之間、醫(yī)學(xué)各學(xué)科之間相互聯(lián)系的共同語(yǔ)言二、生物化學(xué)為推動(dòng)醫(yī)學(xué)各學(xué)科開展作出了重要奉獻(xiàn)第一章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能第一節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成 一、組成人體蛋白質(zhì)的20種氨基酸均屬于L-氨基酸 二、氨基酸可根據(jù)側(cè)鏈接構(gòu)和理化性質(zhì)進(jìn)行分類三、20種氨基酸具有

7、共同或特異的理化性質(zhì) 四、蛋白質(zhì)是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈 第二節(jié) 蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu) 一、氨基酸的排列順序決定蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu) 二、多肽鏈的局部主鏈構(gòu)象為蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu) 三、在二級(jí)結(jié)構(gòu)根底上多肽鏈進(jìn)一步折迭形成蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)四、含有兩條以上多肽鏈的蛋白質(zhì)具有四級(jí)結(jié)構(gòu) 五、蛋白質(zhì)的分類 六、蛋白質(zhì)組學(xué) 第三節(jié) 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一、 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的根底二、 蛋白質(zhì)的功能依賴特定空間結(jié)構(gòu) 第四節(jié) 蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)一、 蛋白質(zhì)具有兩性電離性質(zhì)二、 蛋白質(zhì)具有膠體性質(zhì)三、 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)破壞而變性四、 蛋白質(zhì)在紫外光譜區(qū)有特征性吸收峰五、 應(yīng)用蛋白質(zhì)呈色反響可測(cè)定蛋白質(zhì)溶液含

8、量第五節(jié) 蛋白質(zhì)的別離、純化與結(jié)構(gòu)分析 一、 透析及超濾法可去除蛋白質(zhì)溶液中的小分子化合物二、 丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀是常用的蛋白質(zhì)沉淀方法三、 利用荷電性質(zhì)可用電泳法將蛋白質(zhì)別離四、 利用相分配或親和原理可將蛋白質(zhì)進(jìn)行層析別離五、 利用蛋白質(zhì)顆粒沉降行為不同可進(jìn)行超速離心別離六、 應(yīng)用化學(xué)或反向遺傳學(xué)方法可分析多肽鏈的氨基酸序列七、 應(yīng)用物理學(xué)、生物信息學(xué)原理可進(jìn)行蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)測(cè)定教 學(xué) 主 要 內(nèi) 容備 注緒論生物化學(xué)就是生命的化學(xué)。它是研究活細(xì)胞和有機(jī)體中存在的各種化學(xué)分子及其所參與的化學(xué)反響的科學(xué)。 分子生物學(xué)：是研究生物大分子結(jié)構(gòu)、功能及其基因結(jié)構(gòu)、表達(dá)與調(diào)控機(jī)制的科學(xué)。一、生物

9、化學(xué)開展簡(jiǎn)史二、生物化學(xué)研究?jī)?nèi)容1生物分子的結(jié)構(gòu)與功能2 物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié) 3遺傳信息的傳遞及其調(diào)控三、生物化學(xué)與醫(yī)學(xué)1生物化學(xué)與分子生物學(xué)在生命科學(xué)中占有重要的地位 2生物化學(xué)的理論與技術(shù)已滲透到醫(yī)學(xué)科學(xué)的各個(gè)領(lǐng)域3生物化學(xué)的開展促進(jìn)了疾病病因、診斷和治療的研究第一章 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能一、蛋白質(zhì)(protein)是由許多氨基酸(amino acids)通過肽鍵(peptide bond)相連形成的高分子含氮化合物。蛋白質(zhì)是細(xì)胞的重要組成局部，是功能最多的生物大分子物質(zhì)，幾乎在所有的生命過程中起著重要作用：1作為生物催化劑，2代謝調(diào)節(jié)作用，3免疫保護(hù)作用，4物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和存儲(chǔ)，5運(yùn)動(dòng)與支持作用

10、，6參與細(xì)胞間信息傳遞。二、蛋白質(zhì)的分子組成1. 蛋白質(zhì)的元素組成主要有C、H、O、N和S，各種蛋白質(zhì)的含N量很接近，平均16%。通過樣品含氮量計(jì)算蛋白質(zhì)含量的公式：蛋白質(zhì)含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.252. 組成蛋白質(zhì)的根本單位L-a-氨基酸：種類、三字英文縮寫符號(hào)、根本結(jié)構(gòu)。分類非極性脂肪族氨基酸、極性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸。理化性質(zhì)兩性解離及等電點(diǎn)、紫外吸收、茚三酮反響 。3. 肽鍵是由一個(gè)氨基酸的a-羧基與另一個(gè)氨基酸的a-氨基脫水縮合而形成的化學(xué)鍵。肽、多肽鏈；肽鏈的主鏈及側(cè)鏈；肽鏈的方向N-末端與C-末端，氨基酸殘基；

11、生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽類激素及神經(jīng)肽。三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)1. 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)概念：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序。主要化學(xué)鍵肽鍵。二硫鍵的位置屬于一級(jí)結(jié)構(gòu)研究范疇。 2. 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)概念：蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象 。主要化學(xué)鍵：氫鍵肽單元是指參與組成肽鍵的6個(gè)原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽鍵平面。它是蛋白質(zhì)構(gòu)象的根本結(jié)構(gòu)單位。元、 、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸、四種主要結(jié)構(gòu)形式螺旋、折疊、轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲及影響因素。蛋白質(zhì)分子中，二個(gè)或三個(gè)具有二級(jí)結(jié)構(gòu)的肽段，在空

12、間上相互接近，形成一個(gè)具有特殊功能的空間構(gòu)象，被稱為模體(motif)。3. 蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)概念：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。主要次級(jí)鍵疏水作用、離子鍵鹽鍵、氫鍵、范德華力等。結(jié)構(gòu)域domain：大分子蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)?？煞指畛梢粋€(gè)或數(shù)個(gè)球狀或纖維狀的區(qū)域，折迭得較為緊密，各行其功能，稱為結(jié)構(gòu)域。分子伴侶：通過提供一個(gè)保護(hù)環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折迭成天然構(gòu)象或形成四級(jí)結(jié)構(gòu)的一類蛋白質(zhì)。4. 蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)每條具有完整三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈，稱為亞基 (subunit)。蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。

13、各亞基之間的結(jié)合力疏水作用、氫鍵、離子鍵。5. 蛋白質(zhì)的分類：根據(jù)組成分為單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)，根據(jù)形狀分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。6. 蛋白質(zhì)組學(xué)根本概念：一種細(xì)胞或一種生物所表達(dá)的全部蛋白質(zhì)，即“一種基因組所表達(dá)的全套蛋白質(zhì)。研究技術(shù)平臺(tái)研究的科學(xué)意義。四、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系1. 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級(jí)結(jié)構(gòu)是高級(jí)結(jié)構(gòu)和功能的根底；一級(jí)結(jié)構(gòu)相似其高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能也相似；氨基酸序列提供重要的生物進(jìn)化信息；氨基酸序列改變可能引起疾病。2. 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)的功能依賴特定空間結(jié)構(gòu)；肌紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能。血紅蛋白結(jié)構(gòu)、運(yùn)輸O 2功能，氧飽和曲線。協(xié)同效應(yīng)：一個(gè)寡聚體蛋白

14、質(zhì)的一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個(gè)亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)。 變構(gòu)效應(yīng)：凡蛋白質(zhì)或亞基因與某小分子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)或亞基功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。蛋白質(zhì)構(gòu)象改變可引起疾病如瘋牛病等。五、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)1兩性解離等電點(diǎn)：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時(shí)，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢(shì)相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時(shí)溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。2膠體性質(zhì)3變性、復(fù)性、沉淀及凝固蛋白質(zhì)的變性(denaturation)：在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失。變性的本質(zhì)：破壞非共

15、價(jià)鍵和二硫鍵，不改變蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。造成變性的因素：如加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、重金屬離子及生物堿試劑等 。 蛋白質(zhì)變性后的性質(zhì)改變：溶解度降低、粘度增加、結(jié)晶能力消失、生物活性喪失及易受蛋白酶水解。假設(shè)蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)或局部恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性。蛋白質(zhì)沉淀：在一定條件下，蛋白疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈融會(huì)相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。變性的蛋白質(zhì)易于沉淀，有時(shí)蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。 蛋白質(zhì)的凝固作用(protein coagulation) ：蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比擬鞏固的凝塊，此凝塊不易再溶于強(qiáng)酸和強(qiáng)堿中。 4紫外吸

16、收280nm、5呈色反響茚三酮反響、雙縮脲反響。六、蛋白質(zhì)的別離純化與結(jié)構(gòu)分析1. 蛋白質(zhì)的別離純化透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。超濾法：應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，到達(dá)濃縮蛋白質(zhì)溶液的目的。丙酮沉淀使用丙酮沉淀時(shí)，必須在04低溫下進(jìn)行，丙酮用量一般10倍于蛋白質(zhì)溶液體積。蛋白質(zhì)被丙酮沉淀后，應(yīng)立即別離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 鹽析：(salt precipitation)是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等參加蛋白質(zhì)溶液，使蛋白質(zhì)外表電荷被中和以及水化膜被破壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)沉淀。 免疫沉淀：將某一純化蛋白質(zhì)免疫動(dòng)物可獲

17、得抗該蛋白的特異抗體。利用特異抗體識(shí)別相應(yīng)的抗原蛋白，并形成抗原抗體復(fù)合物的性質(zhì)，可從蛋白質(zhì)混合溶液中別離獲得抗原蛋白。 電泳：蛋白質(zhì)在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電場(chǎng)中能向正極或負(fù)極移動(dòng)。這種通過蛋白質(zhì)在電場(chǎng)中泳動(dòng)而到達(dá)別離各種蛋白質(zhì)的技術(shù), 稱為電泳(elctrophoresis) 。層析 原理：待別離蛋白質(zhì)溶液流動(dòng)相經(jīng)過一個(gè)固態(tài)物質(zhì)固定相時(shí)，根據(jù)溶液中待別離的蛋白質(zhì)顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待別離的蛋白質(zhì)組分在兩相中反復(fù)分配，并以不同速度流經(jīng)固定相而到達(dá)別離蛋白質(zhì)的目的 。超速離心。2. 多肽鏈中氨基酸序列分析Sanger法：1分析已純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成2測(cè)定多肽

18、鏈的N端與C端的氨基酸殘基3把肽鏈水解成片段，分別進(jìn)行分析4.測(cè)定各肽段的氨基酸排列順序，一般采用Edman降解法5經(jīng)過組合排列比照，最終得出完整肽鏈中氨基酸順序的結(jié)果。別離編碼蛋白質(zhì)的基因反向遺傳學(xué)方法按照三聯(lián)密碼的原那么推演出氨基酸的序列測(cè)定DNA序列排列出mRNA序列3. 蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)測(cè)定：圓二色光譜、X射線晶體衍射法、磁共振技術(shù)。復(fù)習(xí)思考題1. 名詞解釋：蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)、肽單元、模體、結(jié)構(gòu)域、分子伴侶、協(xié)同效應(yīng)、變構(gòu)效應(yīng)、蛋白質(zhì)等電點(diǎn)、電泳、層析2. 蛋白質(zhì)變性的概念及本質(zhì)是什么？有何實(shí)際應(yīng)用？3. 蛋白質(zhì)別離純化常用的方法有哪些？其原

19、理是什么？4. 舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系？20mins5 mins5 mins25 mins20 mins5 mins20 mins10 mins10 mins5 mins10 mins5 mins20 mins10 mins10mins5 mins20 mins20mins15 mins授課章節(jié) 第二章 核酸的結(jié)構(gòu)與功能授課對(duì)象2021級(jí)口腔、臨本3班學(xué)時(shí)4時(shí) 間2021年9月6日9月10日授課地點(diǎn)5222、5226教室教 材見首頁(yè)教學(xué)目的要求掌握：核酸的分類、細(xì)胞分布，各類核酸的功能及生物學(xué)意義；核酸的化學(xué)組成；兩類核酸DNA與RNA分子組成異同；核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)及其主要化學(xué)鍵；DNA

20、右手雙螺旋結(jié)構(gòu)要點(diǎn)及堿基配對(duì)規(guī)律；mRNA一級(jí)結(jié)構(gòu)特點(diǎn)；tRNA二級(jí)結(jié)構(gòu)特點(diǎn)；核酸的主要理化性質(zhì)紫外吸收、變性、復(fù)性，核酸分子雜交概念。熟悉：核酸的高級(jí)結(jié)構(gòu)；核酸酶。了解：堿基和戊糖的結(jié)構(gòu)；DNA其它二級(jí)結(jié)構(gòu)形式；其它小分子RNA及RNA組學(xué)；人類基因組方案研究的主要內(nèi)容；snmRNA參與基因表達(dá)調(diào)控。教學(xué)重點(diǎn)難點(diǎn)重點(diǎn)： 兩類核酸DNA與RNA的細(xì)胞分布，功能及生物學(xué)意義；化學(xué)組成；兩類核酸分子組成異同；核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)及其主要化學(xué)鍵；DNA右手雙螺旋結(jié)構(gòu)要點(diǎn)及堿基配對(duì)規(guī)律；mRNA、tRNA的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)；核酸的主要理化性質(zhì)紫外吸收、變性、復(fù)性，核酸分子雜交概念。難點(diǎn)：DNA的空間結(jié)構(gòu)。教學(xué)方法大

21、課系統(tǒng)講授教具多媒體課件輔以板書授課提綱第一節(jié) 核酸的化學(xué)組成及一級(jí)結(jié)構(gòu) 一、核苷酸是構(gòu)成核酸的根本組成單位二、DNA是脫氧核苷酸通過3´，5´-磷酸二酯鍵連接形成的大分子三、RNA也是具有3´，5´-磷酸二酯鍵的線性大分子四、核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)是核苷酸的排列順序第二節(jié) DNA的空間結(jié)構(gòu)與功能 一、DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)是雙螺旋結(jié)構(gòu) 二、DNA的高級(jí)結(jié)構(gòu)是超螺旋結(jié)構(gòu)三、DNA是遺傳信息的物質(zhì)根底第三節(jié) RNA的結(jié)構(gòu)與功能 一、mRNA是蛋白質(zhì)合成的模板 二、tRNA是蛋白質(zhì)合成的氨基酸載體 三、以rRNA為組分的核糖體是蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所 四、snmRNA參與了基因

22、表達(dá)的調(diào)控。 五、核酸在真核細(xì)胞和原核細(xì)胞中表現(xiàn)了不同的時(shí)空特性第四節(jié) 核酸的理化性質(zhì)一、 核酸分子具有強(qiáng)烈的紫外吸收二、 DNA變性是雙鏈解離為單鏈的過程三、 變性的核酸可以復(fù)性或形成雜交雙鏈第五節(jié) 核酸酶教 學(xué) 主 要 內(nèi) 容備 注核酸是以核苷酸為根本組成單位的生物大分子，攜帶和傳遞遺傳信息。分為脫氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)兩類，前者90%以上分布于細(xì)胞核，其余分布于核外如線粒體，葉綠體，質(zhì)粒等。攜帶遺傳信息，決定細(xì)胞和個(gè)體的基因型(genotype)。而RNA分布于胞核、胞液，參與細(xì)胞內(nèi)DNA遺傳信息的表達(dá)。某些病毒RNA也可作為遺傳信息的載體。一. 核酸的化學(xué)組成及一級(jí)結(jié)

23、構(gòu)核酸的化學(xué)組成元素組成：C、H、O、N、P910%分子組成：堿基嘌呤堿，嘧啶堿、戊糖核糖，脫氧核糖和磷酸1核苷酸中的堿基成分：腺嘌呤A、鳥嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U、胸腺嘧啶T。DNA中的堿基A、G、C、T，RNA中的堿基A、G、C、U。2戊糖：D-核糖RNA、D-2-脫氧核糖DNA。3磷酸核酸及核苷酸：堿基及戊糖通過糖苷鍵連接形成核苷，核苷與磷酸連接形成核苷酸。重要游離核苷酸及環(huán)化核苷酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、cGMP核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)概念：核酸中核苷酸的排列順序，由于核苷酸間的差異主要是堿基不同，所以也稱為堿基序列。核苷酸間的連接鍵3，5-磷酸二酯鍵、方向53及鏈書寫方式。二、D

24、NA的空間結(jié)構(gòu)與功能1、 DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)雙螺旋結(jié)構(gòu)2chargaff規(guī)那么：Chargaff規(guī)那么：腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾數(shù)總是相等=T，鳥嘌呤的含量總是與胞嘧啶相等G=C；不同生物種屬的DNA堿基組成不同，同一個(gè)體不同器官、不同組織的DNA具有相同的堿基組成。B-DNA結(jié)構(gòu)要點(diǎn)：DNA是一反向平行的互補(bǔ)雙鏈結(jié)構(gòu) 親水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側(cè)、而堿基位于內(nèi)側(cè)，兩條鏈的堿基互補(bǔ)配對(duì)， A-T形成兩個(gè)氫鍵，G-C形成三個(gè)氫鍵。堆積的疏水性堿基平面與線性分子結(jié)構(gòu)的長(zhǎng)軸相垂直。兩條鏈呈反平行走向，一條鏈53，另一條鏈?zhǔn)?5。DNA是右手螺旋結(jié)構(gòu) DNA線性長(zhǎng)分子在小小的細(xì)胞核中折疊形成

25、了一個(gè)右手螺旋式結(jié)構(gòu)。螺旋直徑為2nm。螺旋每旋轉(zhuǎn)一周包含了10對(duì)堿基，每個(gè)堿基的旋轉(zhuǎn)角度為36°。螺距為3.4nm；堿基平面之間的距離為0.34nm。DNA雙螺旋分子存在一個(gè)大溝major groove和一個(gè)小溝minor groove，目前認(rèn)為這些溝狀結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)和DNA間的識(shí)別有關(guān)。DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的維系 橫向靠?jī)蓷l鏈間互補(bǔ)堿基的氫鍵維系，縱向那么靠堿基平面間的疏水性堆積力維持，尤以堿基堆積力更為重要。Z-DNA、A-DNA。2、 DNA的高級(jí)結(jié)構(gòu)超螺旋超螺旋結(jié)構(gòu)(superhelix 或supercoil)：DNA雙螺旋鏈再盤繞即形成超螺旋結(jié)構(gòu)。 原核生物DNA的高級(jí)結(jié)構(gòu)

26、是環(huán)狀超螺旋真核生物染色質(zhì)(chromatin)DNA是線性雙螺旋，它纏繞在組蛋白的八聚體上形成核小體。組蛋白：富含Lys和Arg的堿性蛋白質(zhì)，包括H1、H2A、H2B、H3、H4。由許多核小體形成的串珠樣結(jié)構(gòu)又進(jìn)一步盤曲成直徑為 30nm 的中空的染色質(zhì)纖維，稱為螺線管。螺線管再經(jīng)幾次卷曲才能形成染色單體。人類細(xì)胞核中有 46條染色體，這些染色體的 DNA總長(zhǎng)達(dá)1.7m,經(jīng)過這樣的折疊壓縮，46 條染色體總長(zhǎng)亦不過 200nm 左右。4、DNA的功能：DNA的根本功能是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的模板。它是生命遺傳的物質(zhì)根底，也是個(gè)體生命活動(dòng)的信息根底。5、人類基因組方案

27、研究的主要內(nèi)容。三、RNA的結(jié)構(gòu)與功能一mRNA：特點(diǎn)含量最少2-3%，種類多，代謝最快壽命短 結(jié)構(gòu)：原核細(xì)胞mRNA整個(gè)分子分為三局部，即5´非編碼序列、編碼序列、 3´非編碼序列。真核細(xì)胞mRNA分子分為五局部帽子、 5´非編碼序列前導(dǎo)序列、編碼序列、 3´非編碼序列拖尾序列和尾巴二tRNA：10-15%，70-90個(gè)核苷酸 特點(diǎn)：稀有堿基多，分子量小結(jié)構(gòu)：二級(jí)結(jié)構(gòu)：三葉草形 主要組成:四臂三環(huán)三級(jí)結(jié)構(gòu)：倒L形(三)、 rRNA：特點(diǎn)含量最大70-80%，甲基化多種類：原核：23S、16S、5S， 真核：28S、18S、5S、5.8S與多種蛋白質(zhì)結(jié)合

28、形成核糖體大亞基、小亞基，是蛋白質(zhì)合成場(chǎng)所。4snmRNA參與基因表達(dá)調(diào)控snmRNAs的種類：核內(nèi)小RNA，核仁小RNA，胞質(zhì)小RNA，催化性小RNA，小片段干預(yù) RNA snmRNAs的功能：參與hnRNA和rRNA的加工和轉(zhuǎn)運(yùn)。核酶：概念、化學(xué)本質(zhì)RNA、作用底物核酸及應(yīng)用。5、核酸在真核細(xì)胞和原核細(xì)胞中表現(xiàn)不同時(shí)空特性。四、DNA的理化性質(zhì)及其應(yīng)用一變性概念：在物理、化學(xué)因素的影響下，DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)解為單鏈的現(xiàn)象稱為變性。變性不會(huì)破壞DNA的共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)。只是破壞DNA的氫鍵和堿基堆積力。變性后的特點(diǎn)：特點(diǎn)：1.紫外吸收增加。增色效應(yīng):DNA變性過程中，其紫外吸收增加的現(xiàn)象。變性因素：

29、強(qiáng)酸堿、有機(jī)溶劑、高溫等等。影響因素：1.G+C含量。2.DNA的復(fù)雜程度均一性：均一性好，那么熔解溫度范圍窄。3.介質(zhì)的離子強(qiáng)度：離子強(qiáng)度高，那么Tm值高。二復(fù)性：概念：變性DNA重新成為雙螺旋結(jié)構(gòu)的現(xiàn)象。特點(diǎn)：紫外吸收減少。減色效應(yīng)：DNA復(fù)性過程中，紫外吸收減少的現(xiàn)象。常用的復(fù)性方法：退火。溫度緩慢降低，使變性的DNA重新形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程。 三核酸分子雜交。概念：不同來源的核酸鏈因存在互補(bǔ)序列而形成互補(bǔ)雙鏈結(jié)構(gòu)，這一過程就是核酸雜交過程。包括 DNADNA 雜交 。 DNARNA 雜交。 RNARNA 雜交。原因：不同核酸的堿基之間可以形成堿基配對(duì)。用途：是分子生物學(xué)研究與基因工程操

30、作的常用技術(shù)。五、核酸酶核酸酶是指所有可以水解核酸的酶依據(jù)底物不同分類DNA酶(deoxyribonuclease, DNase)：專一降解DNA。RNA酶 (ribonuclease, RNase)：專一降解RNA。依據(jù)切割部位不同核酸內(nèi)切酶：分為限制性核酸內(nèi)切酶和非特異性限制性核酸內(nèi)切酶。核酸外切酶：5´3´或3´5´核酸外切酶。化學(xué)本質(zhì)蛋白質(zhì)作用底物核酸生物體內(nèi)的核酸酶負(fù)責(zé)細(xì)胞內(nèi)外催化核酸的降解復(fù)習(xí)思考題1. 名詞解釋：核酸、DNA變性、DNA復(fù)性、增色效應(yīng)、解鏈溫度Tm、核酶、脫氧核酶2簡(jiǎn)述核酸的元素組成及根本組成單位。3簡(jiǎn)述DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)以及

31、核苷酸的連接方式。4簡(jiǎn)述DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型要點(diǎn)。5簡(jiǎn)述mRNA、tRNA、rRNA的功能。6mRNA的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)有哪些？5mins10mins5 mins10mins10 mins20 mins10 mins10 mins10 mins5 mins5 mins10 mins10 mins10mins10 mins10 mins10 mins授課章節(jié)第三章 酶授課對(duì)象2021級(jí)口腔、臨本3班學(xué)時(shí)6時(shí) 間2021年9月13日9月16日授課地點(diǎn)5222、5226教室教 材見首頁(yè)教學(xué)目的要求掌握：酶的概念、化學(xué)本質(zhì)及生物學(xué)功能；酶的活性中心和必需基團(tuán)；同工酶；酶促反響特點(diǎn)；各種因素對(duì)酶促反響速度的影響

32、、特點(diǎn)及其應(yīng)用；酶調(diào)節(jié)的方式；酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)和共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的概念。熟悉：酶的組成、結(jié)構(gòu)；酶活性測(cè)定及酶活性單位；酶含量的調(diào)節(jié)。了解：米-曼方程式的推導(dǎo)過程；酶的命名與分類；酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系。教學(xué)重點(diǎn)難點(diǎn)重點(diǎn)：酶的概念、化學(xué)本質(zhì)及生物學(xué)功能；同工酶；酶的活性中心和必需基團(tuán)；酶促反響特點(diǎn)；影響酶促反響速度的因素；酶調(diào)節(jié)的方式；酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)和共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的概念。難點(diǎn)：抑制劑對(duì)酶促反響速度的影響；酶活性的調(diào)節(jié)。教學(xué)方法大課系統(tǒng)講授教具多媒體課件輔以板書授課提綱酶的概述第一節(jié) 酶的分子結(jié)構(gòu)與功能 一、 酶的分子組成中常含有輔助因子二、 酶的活性中心是其執(zhí)行其催化功能的部位三、 同工酶是催化相同化學(xué)反響但一級(jí)

33、結(jié)構(gòu)不同的一組酶 第二節(jié) 酶促反響的特點(diǎn)與機(jī)制 一、 酶反響特點(diǎn)二、 酶通過促進(jìn)底物形成過渡態(tài)而提高反響速率 第三節(jié) 酶促反響動(dòng)力學(xué) 一、底物濃度對(duì)反響速率影響的作圖呈矩形雙曲線 二、底物足夠時(shí)酶濃度對(duì)反響速率的影響呈直線關(guān)系 三、溫度對(duì)反響速率的影響具有雙重性 四、pH通過改變酶和底物分子解離狀態(tài)影響反響速率 五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反響速率 六、激活劑可加快酶促反響速率 第四節(jié) 酶的調(diào)節(jié) 一、調(diào)節(jié)酶實(shí)現(xiàn)對(duì)酶促反響速率的快速調(diào)節(jié) 二、 酶含量的調(diào)節(jié)包括對(duì)酶合成與分解速率的調(diào)節(jié)第五節(jié) 酶的命名與分類 一、酶可根據(jù)其催化的反響類型予以分類 二、每一種酶均有其系統(tǒng)名稱和推薦名稱 第六節(jié)

34、酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系 一、酶和疾病密切相關(guān) 二、酶在醫(yī)學(xué)上的應(yīng)用領(lǐng)域廣泛教 學(xué) 主 要 內(nèi) 容備 注一、酶的概念及其在生命活動(dòng)中的重要性1概念：目前將生物催化劑分為兩類：酶 、 核酶脫氧核酶。酶是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對(duì)其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。 2酶學(xué)研究簡(jiǎn)史。 3酶在生命活動(dòng)中的重要性。二、酶的分子結(jié)構(gòu)與功能。1酶的不同形式：?jiǎn)误w酶(monomeric enzyme)寡聚酶(oligomeric enzyme)多酶體系(multienzyme system)多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯(lián)酶(tandem enzyme)2. 酶的分子組成：?jiǎn)渭兠负徒Y(jié)合酶，全

35、酶由蛋白質(zhì)局部酶蛋白和輔助因子組成。輔助因子由小分子有機(jī)化合物和金屬離子組成。輔助因子按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度又可分為輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。和輔基 (與酶蛋白結(jié)合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。)常見含B族維生素的輔酶形式及其在酶促反響中的主要作用。3. 酶的活性中心：指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。必需基團(tuán)：酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)?；钚灾行膬?nèi)的必需基團(tuán)：結(jié)合基團(tuán)(binding group)：與底物相結(jié)合；催化基團(tuán)catalytic group：催化底物轉(zhuǎn)

36、變成產(chǎn)物。 活性中心外的必需基團(tuán)：位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需的基團(tuán)。4. 同工酶：概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反響，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。三、酶促反響的特點(diǎn)和機(jī)制1. 酶與一般催化劑的異同點(diǎn)：與一般催化劑的共同點(diǎn)： 在反響前后沒有質(zhì)和量的變化；只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反響；只能加速可逆反響的進(jìn)程，而不改變反響的平衡點(diǎn)。酶作用的特點(diǎn)：酶促反響具有極高的效率；酶促反響具有高度的特異性；酶促反響的可調(diào)節(jié)性；2酶促反響的特點(diǎn)：酶促反響具有極高的效率：酶的催化效率通常比非催化反響高1081020倍，比一般催化劑高10710

37、13倍；酶的催化不需要較高的反響溫度；酶和一般催化劑加速反響的機(jī)理都是降低反響的活化能(activation energy)。酶比一般催化劑更有效地降低反響的活化能。 活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能。酶促反響具有高度的特異性：酶的特異性(specificity)：一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反響并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?。分為以?種類型：絕對(duì)特異性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反響，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物 。 相對(duì)特異性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。立體異構(gòu)特異性：作用于立體異構(gòu)體中的一種。酶促反響的可調(diào)節(jié)

38、性：酶促反響受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)：對(duì)酶生成與降解量的調(diào)節(jié)；酶催化效率的調(diào)節(jié)；通過改變底物濃度對(duì)酶進(jìn)行調(diào)節(jié)。3酶促反響的機(jī)制：酶-底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合：酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說 。酶促反響的機(jī)理：鄰近效應(yīng)與定向排列；多元催化；外表效應(yīng)。四、酶促反響動(dòng)力學(xué)1. 底物濃度的影響：當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)，反響速度與底物濃度成正比；反響為一級(jí)反響；隨著底物濃度的增高，反響速度不再成正比例加速；反響為混合級(jí)反響；當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度，反響速度不再增加，達(dá)最

39、大速度；反響為零級(jí)反響。米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反響速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米曼氏方程式，簡(jiǎn)稱米氏方程式(Michaelis equation)：V=VmaxS/Km+S。Km和Vm的定義：Km等于酶促反響速度為最大反響速度一半時(shí)的底物濃度。Vm是酶完全被底物飽和時(shí)的反響速度，與酶濃度成正比。2. 酶濃度的影響及應(yīng)用：當(dāng)SE，酶可被底物飽和的情況下，反響速度與酶濃度成正比。3. pH的影響及應(yīng)用、最適pH值：最適pH (optimum pH)：酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。4. 溫度的影響及應(yīng)用、最適溫度：雙重影響，溫度升高，酶促反響速度升高；由于酶的本

40、質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反響速度降低 5. 酶的抑制作用：不可逆性抑制：抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活?？赡嫘砸种疲阂种苿┩ǔＲ苑枪矁r(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。競(jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低。這種抑制作用稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：有些抑制劑不影響底物和酶結(jié)合，即抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，抑制劑既與E結(jié)合，也與ES結(jié)合，但生成的ESI復(fù)合物是死端復(fù)合物，不能釋放出產(chǎn)物(圖1-5-24)，這種抑制稱為

41、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用 。反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：此類抑制劑只與ES復(fù)合物結(jié)合生成ESI復(fù)合物，使中間產(chǎn)物ES量下降，而不與游離酶結(jié)合，稱為反競(jìng)爭(zhēng)性抑制6. 激活劑的影響：激活劑(activator) 使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。激活劑可分為：必需激活劑和非必需激活劑。7. 酶活性測(cè)定和酶活性單位酶活性是指酶催化化學(xué)反響的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反響速度。酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件下，酶促反響在單位時(shí)間s、min或h內(nèi)生成一定量mg、g、mol等的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。 五、酶的調(diào)節(jié)調(diào)節(jié)方式：酶活性的調(diào)節(jié)快速調(diào)節(jié)和酶含量的調(diào)節(jié)緩慢調(diào)節(jié)。調(diào)節(jié)對(duì)象：關(guān)鍵酶。

42、1. 酶活性的調(diào)節(jié)：酶原與酶原的啟動(dòng)：酶原：有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。酶原的啟動(dòng)：在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。酶原啟動(dòng)機(jī)理：形成或暴露出酶的活性中心。酶原啟動(dòng)的意義：防止細(xì)胞產(chǎn)生的酶對(duì)細(xì)胞進(jìn)行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。有的酶原可以視為酶的儲(chǔ)存形式。在需要時(shí)，酶原適時(shí)地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。變構(gòu)酶：受變構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱變構(gòu)酶。變構(gòu)調(diào)節(jié)：一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某局部可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。共價(jià)修飾調(diào)節(jié)：在其它酶的催化作用下，某些酶蛋白

43、肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性此過程稱為共價(jià)修飾調(diào)節(jié)。2. 酶含量的調(diào)節(jié)：酶蛋白合成的誘導(dǎo)與阻遏酶降解的調(diào)控六、酶的分類與命名1分類：六大類。2命名：習(xí)慣命名法推薦名稱；系統(tǒng)命名法系統(tǒng)名稱。七、酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系。1酶與疾病的關(guān)系：酶與疾病的發(fā)生；酶與疾病的診斷酶與疾病的治療2酶在醫(yī)學(xué)上的其它應(yīng)用酶作為試劑用于臨床檢驗(yàn)和科學(xué)研究 酶作為藥物用于臨床治療酶的分子工程復(fù)習(xí)思考題1名詞解釋：酶、酶的活性中心和必需基團(tuán)、競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用、催化部位、別構(gòu)效應(yīng)、共價(jià)修飾、同工酶、酶原、酶原的啟動(dòng)2試述酶原啟動(dòng)的機(jī)制及酶以酶原形式存在的生理意義。3試以競(jìng)爭(zhēng)性

44、抑制的原理說明磺胺類藥物的作用機(jī)制。4什么是酶的活性？表示酶活性的國(guó)際單位和催量是如何規(guī)定的？5影響酶作用的因素有哪些？15mins5mins5mins15mins10mins10 mins15 mins15 mins20mins5 mins5 mins5mins25mins5mins10 mins15 mins10mins10mins10mins15mins15mins授課章節(jié)第四章 糖代謝授課對(duì)象普教2007級(jí)臨床、口腔本科學(xué)時(shí)10時(shí) 間2021年9251014授課地點(diǎn)5-315、5-506、2-301教 材見首頁(yè)教學(xué)目的要求1、 掌握：糖的主要生理功能；糖的無氧分解酵解、有氧氧化、糖原合

45、成及分解、糖異生的根本反響過程、部位、關(guān)鍵酶限速酶、生理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概念、正常值、血糖來源與去路、調(diào)節(jié)血糖濃度的主要激素。2、 熟悉：糖的消化吸收；糖代謝的概況；糖代謝各途徑的調(diào)節(jié)。3、 了解：磷酸戊糖途徑的根本過程；糖醛酸途徑；多元醇的生成；果糖、半乳糖、甘露糖的代謝概況；血糖水平異常。教學(xué)重點(diǎn)難點(diǎn)教學(xué)重點(diǎn) ：糖的主要生理功能；糖的無氧分解酵解、有氧氧化、糖原合成及分解、糖異生的根本反響過程、部位、關(guān)鍵酶限速酶、生理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概念、正常值、血糖來源與去路、調(diào)節(jié)血糖濃度的主要激素。教學(xué)難點(diǎn)：糖代謝各途徑的具體反響過程及其調(diào)節(jié)。教學(xué)方法大課系統(tǒng)講授教

46、具多媒體輔以板書授課提綱第一節(jié) 概述一、 糖的主要生理功能是氧化供能二、 糖的消化吸收主要是在小腸進(jìn)行三、 糖代謝的概況第二節(jié) 糖的無氧分解一、 糖無氧氧化反響過程分為酵解途徑和乳酸生成兩個(gè)階段二、 糖酵解的調(diào)控是對(duì)3個(gè)關(guān)鍵酶活性的調(diào)節(jié)三、 糖酵解的主要生理意義是在機(jī)體缺氧的情況下快速供能第三節(jié) 糖的有氧氧化一、 糖有氧氧化的反響過程包括糖酵解途徑、丙酮酸氧化脫羧、三羧酸循環(huán)及氧化磷酸化二、 三羧酸循環(huán)是以形成檸檬酸為起始物的循環(huán)反響系統(tǒng)三、 糖有氧氧化是機(jī)體獲得ATP的主要方式四、 糖有氧氧化的調(diào)節(jié)是基于能量的需求五、 巴斯德效應(yīng)是指糖有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)象 六、 葡萄糖的其他代謝途徑第四

47、節(jié) 葡萄糖的其他代謝途徑一、 磷酸戊糖途徑生成NADPH和磷酸戊糖二、 糖醛酸途徑可生成葡萄糖醛酸三、 多元醇途徑可生成木糖醇、山梨醇等第五節(jié) 糖原的合成與分解一、 糖原的合成代謝主要在肝和肌組織中進(jìn)行二、 肝糖原分解產(chǎn)物葡萄糖可補(bǔ)充血糖三、糖原合成與分解受到彼此相反的調(diào)節(jié)四、糖原積累癥是由先天性酶缺陷所致第六節(jié) 糖異生 一、糖異生途徑不完全是糖酵解的逆反響二、糖異生的調(diào)節(jié)通過對(duì)2個(gè)底物循環(huán)的調(diào)節(jié)與糖酵解調(diào)節(jié)彼此協(xié)調(diào)三、糖異生的生理意義主要在于維持血糖水平恒定四、肌中產(chǎn)生的乳酸運(yùn)輸至肝進(jìn)行糖異生形成乳酸循環(huán)第七節(jié) 其它單糖的代謝一、果糖被磷酸化后進(jìn)入糖酵解途徑二、半乳糖可轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸葡萄糖成

48、為糖酵解途徑的中間產(chǎn)物三、甘露糖可轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸果糖進(jìn)入糖酵解途徑第八節(jié) 血糖及其調(diào)節(jié)一、 血糖的來源和去路是相對(duì)平衡的血糖水平的平衡主要是受到激素調(diào)節(jié)二、 血糖水平異常及糖尿病是最常見的糖代謝紊亂教 學(xué) 主 要 內(nèi) 容備 注物質(zhì)代謝概論一、 概述糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化學(xué)本質(zhì)為多羥醛或多羥酮及其衍生物。糖主要根據(jù)其水解產(chǎn)物的情況可分為四大類: 單糖、寡糖、多糖、結(jié)合糖。糖的生理功能1、提供碳源和能源 這是糖的主要功能2、提供合成體內(nèi)其它物質(zhì)的原料 糖可轉(zhuǎn)變成某些氨基酸、脂肪、膽固醇、核苷等。3、作為機(jī)體組織細(xì)胞的組成成分 如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。糖的消化

49、吸收糖的消化：人類食物中的糖主要有植物淀粉、動(dòng)物糖原以及麥芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉為主。消化部位： 主要在小腸，少量在口腔糖的吸收吸收部位：小腸上段 吸收形式：?jiǎn)?糖 吸收機(jī)制：Na+依賴型葡萄糖轉(zhuǎn)運(yùn)體糖代謝概況二、糖的無氧分解(糖酵解)概念：糖的無氧分解指在機(jī)體缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸lactate的過程，也稱為糖酵解glycolysis)由葡萄糖分解成丙酮酸pyruvate) 的過程，這一過程又稱為糖酵解途徑glycolytic pathway)反響部位：胞液反響過程：第一階段：由葡萄糖分解成丙酮酸第二階段：由丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸的過程。1、6-磷酸葡萄糖的生成2、6-磷酸葡萄

50、糖轉(zhuǎn)化為 6-磷酸果糖3、6-磷酸果糖轉(zhuǎn)變?yōu)?,6-雙磷酸果糖4、磷酸己糖裂解成2個(gè)磷酸丙糖5、磷酸丙糖的同分異構(gòu)化6、3-磷酸甘油醛氧化為1,3-二磷酸甘油酸7、1,3-二磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸8、3-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸9、2-磷酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿嵯┐际奖?0、磷酸烯醇式丙酮酸轉(zhuǎn)變成丙酮酸,并生成ATP11、丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸糖酵解特點(diǎn)：1. 反響部位：胞漿2. 糖酵解為一個(gè)不需氧的產(chǎn)能過程3. 反響全過程中有三步不可逆的反響4. 產(chǎn)能的方式和數(shù)量 方式：底物水平磷酸化 數(shù)量：從G開始 2×2-2=2ATP 從Gn開始 2×2-1=3ATP5終產(chǎn)物乳酸的去路：釋放入血進(jìn)入肝臟再發(fā)生轉(zhuǎn)變糖酵解的