第六章-蛋白質(zhì)protein課件

第六章蛋白質(zhì)protein氨基酸的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的營養(yǎng)性質(zhì)食品加工中蛋白質(zhì)的變化食品中的蛋白質(zhì)第六章蛋白質(zhì)protein氨基酸的理化性質(zhì)1引言蛋白質(zhì)在生物體中起著核心的作用蛋白質(zhì)是由20種氨基酸構(gòu)成的具有三維結(jié)構(gòu)形式的復(fù)雜化合物蛋白質(zhì)的構(gòu)成：50%～55%C、6%～7%H、20%～23%O、12%～19%N、0.2%～3.0%S簡單蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)（雜蛋白質(zhì)）非蛋白組分稱為輔基引言蛋白質(zhì)在生物體中起著核心的作用2蛋白質(zhì)的生物功能酶催化結(jié)構(gòu)蛋白收縮蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白）激素（胰島素、生長激素）傳遞蛋白（血清蛋白、血紅蛋白）抗體（免疫球蛋白）貯藏蛋白（蛋清蛋白、種子蛋白）保護蛋白（毒素、過敏素）成人體內(nèi)蛋白質(zhì)每天更新3%蛋白質(zhì)的生物功能酶催化成人體內(nèi)蛋白質(zhì)每天更新3%3第六章---蛋白質(zhì)protein課件4蛋白質(zhì)的分類結(jié)構(gòu)形式：球蛋白：酶、組織蛋白動物蛋白為主，營養(yǎng)高、易被消化纖維蛋白：膠原蛋白、角蛋白、彈性蛋白組織結(jié)構(gòu)中不可缺少的營養(yǎng)性：完全蛋白質(zhì)：含有各種合理比例的氨基酸半完全蛋白質(zhì)：比例不合理，只能維持生命不完全蛋白質(zhì)：缺少某種氨基酸，不能維持生命蛋白質(zhì)的分類結(jié)構(gòu)形式：5編接復(fù)制翻譯編接復(fù)制翻譯6ProteinStructure20AminoAcidsPrimarySecondaryTertiaryQuaternaryDenatured()CodedinDNASelfassemblytoasingle(native)structure.DependsonprimarystructureandsolutionconditionsCommoninfoods.Manynon-nativeformsdependingonproteinstructure,solutionconditions(&history)andingredientinteractionsProteinStructure20AminoAcid76.1氨基酸的理化性質(zhì)結(jié)構(gòu)和分類α—氨基酸：α—碳原子一個氫原子一個氨基一個羧基一個側(cè)鏈R基R基側(cè)鏈：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸雜環(huán)氨基酸6.1氨基酸的理化性質(zhì)結(jié)構(gòu)和分類8ThemonomerunitofproteinsRisthesidechain.Oneof20differentchemicalcompoundsSomeR-groupsareacid(otheralkali)SomeR-groupsarewatersoluble(othersarenot)Chiralcarbon(L-series)AminoAcidsThemonomerunitofproteinsR9AminoAcidsPolarUncharged.Ser,Thr,Asn,Gln,CysPositive(basic).Arg,Lys,HisNegative(acidic).Asp,Glu,Non-PolarAliphatic.Ala,Ile,Leu,Met,Pro,ValAromatic.Phe,Trp,TyrAminoAcidsPolarNon-Polar10甘氨酸Gly丙氨酸Ala纈氨酸Val亮氨酸Leu異亮氨酸Ile一氨基一羧基氨基酸甘氨酸Gly一氨基一羧基氨基酸11一氨基二羧基氨基酸天冬氨酸Asp天冬酰胺Asn谷氨酸Glu谷氨酰胺Gln一氨基二羧基氨基酸天冬氨酸Asp谷氨酸Glu12二氨基一羧基氨基酸精氨酸Arg鳥氨酸Orn賴氨酸LysNH2Ornithine(Orn)二氨基一羧基氨基酸精氨酸ArgNH2Ornithine(Or13羥基氨基酸絲氨酸Ser蘇氨酸Thr羥基氨基酸絲氨酸Ser14含硫氨基酸半胱氨酸Cys胱氨酸Cys-Cys蛋氨酸Met含硫氨基酸半胱氨酸Cys15芳香族氨基酸苯丙氨酸Phe酪氨酸Tyr芳香族氨基酸苯丙氨酸Phe16雜環(huán)氨基酸組氨酸His色氨酸Trp脯氨酸Pro羥脯氨酸HypHydroxyproline(Hyp)-OH雜環(huán)氨基酸組氨酸His脯氨酸ProHydroxyprolin17必需氨基酸賴氨酸亮氨酸異亮氨酸纈氨酸蘇氨酸蛋氨酸苯丙氨酸色氨酸半必需氨基酸胱氨酸（蛋氨酸）酪氨酸（苯丙氨酸）必需氨基酸賴氨酸半必需氨基酸18氨基酸的性質(zhì)兩性離子氨基酸的性質(zhì)兩性離子19酸堿性疏水性與茚三酮反應(yīng)生成藍紫色物質(zhì)pHpK1pK2等離子點1.00.500.51.0HClNaOH酸堿性pHpK1pK2等離子點1.0HClNaOH206.2蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)包括四個水平一級結(jié)構(gòu)Primarystructure二級結(jié)構(gòu)Secondarystructure三級結(jié)構(gòu)Tertiarystructure四級結(jié)構(gòu)Quaternarystructure氨基酸以肽鍵連接成的長線性聚合鏈稱為多肽，蛋白質(zhì)是由一條可多條肽鏈形成的大分子6.2蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)包括四個水平21肽鍵肽鍵22一級結(jié)構(gòu)六個原子形成一個平面一級結(jié)構(gòu)六個原子形成一個平面23減少了蛋白質(zhì)主鏈的柔性減少了蛋白質(zhì)主鏈的柔性24蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)螺旋結(jié)構(gòu)α-螺旋（3.613）310-螺旋π-螺旋蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)螺旋結(jié)構(gòu)25a-HelixN-HtoC=Ohydrogenbondsin4thsucceedingA.A.HydrogenbondsparalleltoaxisTypicallyamphiphilica-HelixN-HtoC=Ohydrogenbon26Amphiphilic2°StructuresHydrophilicHydrophobicAmphiphilic2°StructuresHydro27折疊片結(jié)構(gòu)β-折疊折疊片結(jié)構(gòu)28b-SheetC=OandN-Hperpendiculartochainforminter-segmentH-bondsParallelorantiparallelb-strandstypically5-15A.A.Morestablethana-helixb-SheetC=OandN-Hperpendicul29蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)的進一步折疊三級結(jié)構(gòu)中包括氫鍵、離子鍵、雙硫鍵、范德華力、疏水相互作用等涉及到多肽鏈的空間排列蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)的進一步折疊30雙硫鍵兩個半胱氨酸在氧化條件生成實現(xiàn)分子內(nèi)和分子間的交聯(lián)雙硫鍵31憎水氨基酸Hydrophobicaminoacids多肽鏈Peptidechain疏水相互作用HydrophobicInteractions蛋白質(zhì)的折疊ProteinFolding憎水氨基酸多肽鏈疏水相互作用蛋白質(zhì)的折疊ProteinFo32TertiaryStructureTertiaryStructure33一級結(jié)構(gòu)中親水性和疏水性氨基酸殘基的比例和分布影響著蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)和某些理化性質(zhì)一級結(jié)構(gòu)中親水性和疏水性氨基酸殘基的比例和分布影響著蛋白質(zhì)的34GlobularDisorderedFibrousManyinsolubleaminoacids,proteintendstominimizesurface/volumeratioInteractswellwithwaterandtakesuparandomconfigurationStrongsecondarystructureallowsproteintoretainanon-sphericalshapeTypesofTertiaryStructureGlobularDisorderedFibrousMany35蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

QuaternaryStructure指多于一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子的空間排列四級復(fù)合物（寡聚體）由蛋白質(zhì)亞基（單體）構(gòu)成，亞基可相同亦可不同寡聚體的形成是多肽鏈之間特定相互作用的結(jié)果相互作用是非共價性質(zhì)的氫鍵、疏水相互作用、靜電相互作用疏水性殘基所占比例和分布影響著寡聚體的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

QuaternaryStructure指36疏水表面單體二聚體四聚體疏水殘基比例大于30%時傾向于生成寡取聚體疏水表面單體二聚體四聚體疏水殘基比例大于30%時傾向于生成寡37第六章---蛋白質(zhì)protein課件38第六章---蛋白質(zhì)protein課件39穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力固有的作用力空間相互作用范德華相互作用受溶劑影響的分子內(nèi)相互作用氫鍵靜電相互作用疏水相互作用其它二硫鍵金屬離子在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和穩(wěn)定性中起作用穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力固有的作用力40蛋白質(zhì)構(gòu)象的穩(wěn)定性和適應(yīng)性蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的細微變化蛋白質(zhì)的構(gòu)象對環(huán)境的適應(yīng)性對蛋白質(zhì)執(zhí)行各種功能是必要的如具有催化作用的蛋白質(zhì)需要高度的穩(wěn)定，通常分子間存在雙硫鍵導(dǎo)致不穩(wěn)定的因素是多肽鏈的構(gòu)象熵Conformationalentropy（△Sconf）蛋白質(zhì)構(gòu)象的穩(wěn)定性和適應(yīng)性蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的細微變化41OnenativestateS=klnWIncreasedchainentropyManydenaturedstates 蛋白質(zhì)天然結(jié)構(gòu)是各種吸引和推斥相互作用的凈結(jié)果，在生理條件下是最穩(wěn)定的狀態(tài)OnenativestateS=klnWIncrea42thedetailsdistinguishingproteinsleadtootherstructuralintricacies.Awholerangeofothernoncovalentinteractionsareimportantinsupportingandrefiningtheshapestaken.Importantamongsttheseare(i)stericrestraints–thechainsflexibilityisrestrictedtomovementaboutthea-carbonandmaybefurtherrestrictedbybulkysidechains,(ii)stronginterchainhydrogenbondingmaystrengthencertainconfigurations,and(iii)permanentchargesonthechainwillleadtointerchainelectrostaticrepulsionorattraction;theseforceswillbestronglypHdependent.Finallycovalentdisulfidebondsbetweentwocysteineresiduesareverystrongandcanreadilystabilizestructure.thedetailsdistinguishingpro436.3蛋白質(zhì)的變性DenaturationBalanceofForcesConsequencesofDenaturation6.3蛋白質(zhì)的變性Denaturation44蛋白質(zhì)變性（展開）：蛋白質(zhì)在二、三、四級結(jié)構(gòu)上的重大變化，即有序結(jié)構(gòu)的損失，同時失去某些性質(zhì)蛋白質(zhì)變性（展開）：蛋白質(zhì)在二、三、四級結(jié)構(gòu)上的重大變化，即45DenaturationDenaturationisaphenomenonthatinvolvestransformationofawell-defined,foldedstructureofaprotein,formedunderphysiologicalconditions,toanunfoldedstateundernon-physiologicalconditions.OccurssuddenlyandcompletelyoveranarrowrangeofconditionsSlowlyreversible(ifatall)DenaturationDenaturationisa46EffectofTemperatureonRateofEnzymeActionratedenaturantEffectofTemperatureonRate47HydrophobicInteractions“Clathrate”waterPeptidechainIncreasedchainentropyIncreasedsolvententropyHydrophobicInteractions“Clath48ChainEntropyS=klnWIncreasedchainentropyOnenativestateManydenaturedstatesChainEntropyS=klnWIncreased49OtherFactorsHydrogenbondsElectrostaticinteractionsConsiderhowthetotalnumberandstrengthofthesebondschangesasaresultofdenaturationOtherFactorsHydrogenbondsCon50變性熱力學(xué)蛋白質(zhì)變性不存在中間態(tài)，轉(zhuǎn)變是劇烈的含有多個亞基的蛋白有多步轉(zhuǎn)變的特點蛋白質(zhì)變性在某些情況下可逆變性熱力學(xué)蛋白質(zhì)變性不存在中間態(tài)，轉(zhuǎn)變是劇烈的51第六章---蛋白質(zhì)protein課件52物理因素熱靜水壓剪切輻照蛋白質(zhì)變性的影響因素化學(xué)因素酸和堿有機溶質(zhì)表面活性劑有機溶劑促溶鹽TemperatureOrganicsolventsSurfacepHShear物理因素蛋白質(zhì)變性的影響因素化學(xué)因素Temperature53熱和蛋白質(zhì)變性變性溫度蛋白質(zhì)由天然狀態(tài)到變性狀態(tài)的劇烈轉(zhuǎn)變時的溫度TD穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的主要作用力氫鍵疏水相互作用構(gòu)象熵蛋白質(zhì)最高穩(wěn)定性的溫度非極性相互作用較大時在常溫下穩(wěn)定熱和蛋白質(zhì)變性變性溫度54熱變性機理FreeenergychangefordenaturationT+(oppose)-(favor)ChainentropyeffectSolvententropyeffect疏水相互作用（60～70℃時最高）構(gòu)象熵氫鍵溫度熱變性機理Freeenergychangeforde55影響熱變性的因素氨基酸的組成疏水殘基較多的蛋白質(zhì)一般較穩(wěn)定氨基酸殘基的分布單體球狀蛋白質(zhì)的熱變性大多數(shù)情況下可逆，如酶水能促進蛋白質(zhì)的熱變性干燥時，蛋白質(zhì)的移動受限制，當水分含量增加時，水合作用和水部分地穿透至蛋白質(zhì)內(nèi)部，增加了蛋白質(zhì)分子的柔性影響熱變性的因素氨基酸的組成56HydrophobiccoreHydrophilicsurfaceNATIVEAGGREGATEDorotheringredientinteractionsDENATUREDFastundernon-physiologicalconditionsSlowunderphysiologicalconditionsUnfoldingforcessomehydrophobicAAtosurface變性后的影響HydrophobiccoreNATIVEAGGREGAT57ConsequencesofDenaturationLossofenzymaticactivity(death)DestructionoftoxinsImproveddigestibilityLossofsolubilityChangesintextureConsequencesofDenaturationLo58DenaturationTheconversionofabiologicallyfunctionalmoleculeintoanon-functionalformTherearemanydenaturedstatesbutonenativestateProteinscanregeneratetotheirnativestatebutslowlyDenaturedproteinshaveagreatertendencytoaggregate.DenaturationTheconversionof59食品相關(guān)蛋白質(zhì)的變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度彈性蛋白酶57乙醇脫氫酶64血紅蛋白67肌紅蛋白79溶菌酶72大豆球蛋白92雞蛋白蛋白76α-乳清蛋白83胰蛋白酶抑制劑77蠶豆11S蛋白94食品相關(guān)蛋白質(zhì)的變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度彈性蛋白60Trypsinogen55°CPepsinogen60°CLysozyme72°CMyoglobin79°CSoyGlycinin92°COatglobulin108°CAffectedbypH,water,solutesThermalDenaturationTrypsinogen55°CAffectedbypH61靜水壓和蛋白質(zhì)的變性大多數(shù)在100～1200MPa范圍受壓力誘導(dǎo)變性原因主要是蛋白質(zhì)是柔性的、可壓縮的大多數(shù)纖維蛋白對壓力的穩(wěn)定性較高如果球蛋白質(zhì)完全展開，體積應(yīng)減少2%，但實際約減少0.5%，即僅部分變性壓力誘導(dǎo)的蛋白質(zhì)變性是高度可逆的用于滅菌（冷殺菌）和蛋白質(zhì)的凝膠100～300MPa處理牛肉肌肉，使肌纖維部分碎裂，作為肉嫩化的一種手段靜水壓和蛋白質(zhì)的變性大多數(shù)在100～1200MPa范圍受壓力62剪切和蛋白質(zhì)變性由振動、捏合、打擦產(chǎn)生的機械剪切可蛋白質(zhì)的變性許多蛋白質(zhì)在激烈攪動時產(chǎn)生變性和沉淀原因是空氣泡的并入和蛋白質(zhì)分子吸附至氣—液界面，界面上的能量高于體相，蛋白質(zhì)在界面上經(jīng)受構(gòu)象變化構(gòu)象變化的程度取決于蛋白質(zhì)的柔性高柔性的蛋白質(zhì)易變性變性后的蛋白質(zhì)非極性殘基定向至氣相剪切和蛋白質(zhì)變性由振動、捏合、打擦產(chǎn)生的機械剪切可蛋白質(zhì)的變63輻射和蛋白質(zhì)變性紫外線水平足夠高時，可以打斷二硫交聯(lián)，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變其它離子射線能導(dǎo)致蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變，同時還有氨基酸殘基氧化、共價鍵斷裂、離子化、形成蛋白質(zhì)自由基礎(chǔ)、蛋白質(zhì)的重新結(jié)合或聚合反應(yīng)。合適條件下，離子輻射不會對食品的營養(yǎng)質(zhì)量產(chǎn)生明顯損害輻射和蛋白質(zhì)變性紫外線水平足夠高時，可以打斷二硫交聯(lián)，從而導(dǎo)64pH值和蛋白質(zhì)的變性等電點時最穩(wěn)定在極端pH值時，高凈電荷引起的強烈的分子靜電推斥力導(dǎo)致蛋白質(zhì)的腫脹和展開蛋白質(zhì)分子展開程度在極端堿性pH值高于極端酸性pH值（內(nèi)部羥基、巰基、酚羥基離子化，企圖暴露于水中，使多肽鏈展開）pH誘導(dǎo)的蛋白質(zhì)變性多數(shù)是可逆的不可逆情況：肽鍵水解、天冬酰胺和谷氨酰胺的脫酰胺、巰基破壞或聚集pH值和蛋白質(zhì)的變性等電點時最穩(wěn)定65幾種重要食品蛋白質(zhì)的等電點蛋白質(zhì)等電點pI蛋白質(zhì)等電點pI牛肌球蛋白4～5κ-酪蛋白B4.1～4.5牛肌動蛋白4～5大豆球蛋白4.6牛膠原～9卵清蛋白4.6αs

1-酪蛋白B5.1α–乳清蛋白B5.1β-酪蛋白A5.3β–乳球蛋白A5.2幾種重要食品蛋白質(zhì)的等電點蛋白質(zhì)等電點pI蛋白質(zhì)等電點pI牛66有機溶質(zhì)尿素、鹽酸胍原理：尿素與變性蛋白質(zhì)優(yōu)先結(jié)合，以復(fù)合物形式從反應(yīng)體系中除去（要求高濃度）疏水性氨基酸殘基在尿素溶液中增溶。尿素可形成氫鍵，可打斷水的氫鍵結(jié)構(gòu)，使非極性殘基打開和增溶有機溶質(zhì)尿素、鹽酸胍67表面活性劑表面活性劑的作用如同蛋白質(zhì)疏水區(qū)和親水環(huán)境的媒介物，打斷了疏水相互作用，導(dǎo)致天然蛋白質(zhì)的展開能與變性蛋白質(zhì)強烈地結(jié)合濃度可以較低如十二烷基硫（磺）酸鈉（SDS），在濃度為3～8mmol/L時，就能使大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)變性表面活性劑表面活性劑的作用如同蛋白質(zhì)疏水區(qū)和親水環(huán)境的媒介物68有機溶劑大多數(shù)有機溶劑被認為是蛋白質(zhì)的變性劑與水互溶的有機溶劑，會改變介質(zhì)（水）的介電常數(shù)，從而改變了穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的靜電力。非極性溶劑能穿透到蛋白質(zhì)疏水區(qū)，打斷疏水相互作用，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性常見的有機溶劑乙醇（酒精）、丙酮有機溶劑大多數(shù)有機溶劑被認為是蛋白質(zhì)的變性劑69促溶鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白的穩(wěn)定性低濃度時，離子通過非特異性的靜電相互作用與蛋白質(zhì)作用電荷中和，一般穩(wěn)定了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)較高濃度時（＞1mol/L)Na2SO4和NaF能促進蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定NaSCN和NaClO4降低蛋白質(zhì)的水合并與蛋白質(zhì)強烈地結(jié)合，使蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性下降促溶鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白的穩(wěn)定性706.4蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)定義：Functionality在食品加工、保藏、制備和消費期間影響蛋白質(zhì)在食品體系中的性能的那些蛋白質(zhì)的物理和化學(xué)性質(zhì)例如：焙烤食品與小麥面筋蛋白的黏彈性質(zhì)和面團形成性質(zhì)有關(guān)肉類產(chǎn)品的質(zhì)構(gòu)與多汁特征主要取決于肌肉蛋白乳制品的質(zhì)構(gòu)性質(zhì)和凝乳塊形成性質(zhì)取決于酪蛋白膠團獨特的膠體結(jié)構(gòu)蛋糕的結(jié)構(gòu)和一些甜食的攪打起泡性與蛋清蛋白的性質(zhì)有關(guān)6.4蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)定義：Functionality71蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的表現(xiàn)形式兩類分子性質(zhì)的表現(xiàn)形式：流體動力學(xué)性質(zhì)：取決于蛋白質(zhì)的分子大小、形狀、柔性與蛋白質(zhì)表面有關(guān)的性質(zhì)蛋白質(zhì)分子的表面化學(xué)和形貌性質(zhì)有關(guān)復(fù)雜性：每種蛋白質(zhì)性質(zhì)不同，而食品蛋白由多種蛋白質(zhì)混合而成許多因素會導(dǎo)致蛋白質(zhì)在加工過程中變性食品中含有復(fù)雜的其它組分（糖、脂等）蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的表現(xiàn)形式兩類分子性質(zhì)的表現(xiàn)形式：72功能性質(zhì)的分類蛋白質(zhì)—水的相互作用（水合性質(zhì)）水吸收和保持、濕潤性、溶脹性、粘附性、分散性、溶解度、黏度蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)相互作用沉淀、膠凝、形成其它結(jié)構(gòu)表面性質(zhì)表面張力、乳化作用、蛋白質(zhì)發(fā)泡性等功能性質(zhì)的分類蛋白質(zhì)—水的相互作用（水合性質(zhì)）736.4.1蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)干蛋白質(zhì)極性位點吸附水分子多分子層水吸附液體水凝集溶脹溶劑化分散作用溶液溶脹的不溶性顆?；驂K狀物aW0.05～0.3aW0.3～0.7aW≥0.96.4.1蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)干蛋白質(zhì)極性位點吸附水分子多分子層74影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素水的總吸收率隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加水的結(jié)合能力：干蛋白粉在90%～95%RH中達到平衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合水的克數(shù)構(gòu)成的氨基酸殘基的極性pH值影響蛋白質(zhì)分子的解離和凈電荷量在等電點時，水合作用和溶脹最小pH值為9～10時結(jié)合水的能力最強溫度升高結(jié)合水的能力下降低濃度鹽可提高蛋白質(zhì)持水能力影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素水的總吸收率隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加75蛋白質(zhì)吸水量和持水容量相對濕度法溶脹法過量水法水飽和法后三種方法可用來測定結(jié)合水、不可凍結(jié)的水及蛋白質(zhì)分子間借助于物理作用保持的毛細管水蛋白質(zhì)吸水量和持水容量相對濕度法766.4.2溶解度（≠水合性質(zhì)）蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)—溶劑相互作用之間平衡的熱力學(xué)形式蛋白質(zhì)溶解性質(zhì)的分類清蛋白：溶于pH6.6的水中球蛋白：溶于pH7.0的稀鹽溶液谷蛋白：僅溶于pH＞10的堿或pH＜2的酸溶液醇溶蛋白：溶于70%的乙醇6.4.2溶解度（≠水合性質(zhì)）蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)—溶劑77影響蛋白質(zhì)溶解度的因素pH值：等電點時溶解度最低離子強度：溫度0～40℃時大多數(shù)蛋白質(zhì)的溶解度隨溫度升高而增加高于40℃時蛋白質(zhì)變性，溶解度不可逆下降有機溶劑應(yīng)用： 溶解度與蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)狀態(tài)緊密相關(guān)，用于恒量提取和分離過程中蛋白質(zhì)的變性程度影響蛋白質(zhì)溶解度的因素pH值：等電點時溶解度最低應(yīng)用：786.4.3Viscosity黏度和彈性液體的特性是流動的阻力蛋白質(zhì)分子體積大，水化作用使體積更大，使流動阻力增加，其黏度也較大影響蛋白質(zhì)液體黏度特性的因素濃度大時黏度大球形蛋白質(zhì)分子溶液的黏度小于纖維狀的表面帶電荷（電荷增加水化層厚度）的大于不帶電荷的6.4.3Viscosity黏度和彈性液體的特性79ConcentrationViscosityDiluteSemi-diluteConcentratedrgConcentrationViscosityDiluteSe80Elasticity彈性ApropertyofSOLIDS固體的性質(zhì)存在網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)內(nèi)部鏈接越多，彈性越大Elasticity彈性ApropertyofSOLI816.4.4蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)蛋白質(zhì)是一種天然的兩親物質(zhì)連續(xù)相分散相氣體液體固體氣體氣溶膠煙液體泡沫乳化液溶液固體固體泡沫某些玻璃6.4.4蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)蛋白質(zhì)是一種天然的兩親物質(zhì)連續(xù)82柔性多肽鏈在界面上的構(gòu)型Dense,orderedglobularproteins2DGelLoose,disordered,flexiblechainsLoop-train-tailmodel環(huán)狀尾狀列車狀柔性多肽鏈在界面上的構(gòu)型Dense,orderedglo83作用機理蛋白質(zhì)自發(fā)地從體相液體遷移至兩相界面，即蛋白質(zhì)在界面上具有更低的自由能蛋白質(zhì)的一部分一旦與界面接觸，非極性氨基酸殘基則朝向非水相，體系自由能降低，蛋白質(zhì)的其余部分自動在界面上被吸附蛋白質(zhì)的疏水性越大，界面的蛋白質(zhì)濃度越大，使表面張力更小，兩相溶液更穩(wěn)定作用機理蛋白質(zhì)自發(fā)地從體相液體遷移至兩相界面，即蛋白質(zhì)在界面84蛋白質(zhì)在乳濁液和泡沫中起的作用：降低界面張力在界面形成物理壘，維持兩相溶液的穩(wěn)定Baresurface(tensiong0)Interfacepartly“hidden”(tensiong)SurfaceTensionLowering蛋白質(zhì)在乳濁液和泡沫中起的作用：BaresurfaceI85--------------electrostatic(amagnificationofthelamellabetweentwotouchingbubblesortwoemulsiondroplets)stericEmulsionStabilizationProteinsadsorbedtosurfacescanstabilizeemulsionsandfoamsbyvariousmechanismsProteinsareoftendenaturedonbinding泡沫和乳濁液的穩(wěn)定性空間位阻靜電特性--------------electrostatic(a86乳濁液（乳膠體）蛋白質(zhì)—水—油：牛奶、冰淇淋、肉餡、蛋黃醬等影響因素：溶解度：與乳化容量呈正相關(guān)不溶性蛋白顆粒在已形成的乳濁液中起穩(wěn)定作用pH值：等電點時乳化能力最小加熱：高度水合的界面蛋白膜的凝膠作用蛋白質(zhì)的部分變性使非極性基團暴露小分子表面活性劑：不利于穩(wěn)定表面的疏水性：弱正相關(guān)乳濁液（乳膠體）蛋白質(zhì)—水—油：牛奶、冰淇淋、肉餡、蛋黃醬等87評價蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的方法乳化容量（EmulsionCapacity,EC）乳濁液在相轉(zhuǎn)變前，1克蛋白質(zhì)能乳化油的體積乳濁液穩(wěn)定性（EmulsionStability,ES)ES=離心后乳濁液體積÷乳濁液初體積×100%乳化活力指標（EmulsifyingActivityIndex,EAI）單位質(zhì)量蛋白質(zhì)產(chǎn)生的界面積評價蛋白質(zhì)乳化性質(zhì)的方法乳化容量（EmulsionCapa88發(fā)泡性氣泡在連續(xù)的液相或含可溶性表面活性劑的半固相中形成的分散體蛋白質(zhì)—水—氣體體系面包、蛋糕、冰淇淋中獨特的質(zhì)構(gòu)和口感形成機理：蛋白質(zhì)降低表面張力，在氣泡間形成彈性的保護層氣泡的大小取決于液相的表面張力和黏度氣泡的穩(wěn)定性在于是否有一層粘結(jié)、彈性、不透氣的膜，分布均勻的氣泡可使食品增稠、細膩、松軟發(fā)泡性氣泡在連續(xù)的液相或含可溶性表面活性劑的半固相中形成的分89蛋白質(zhì)分子性質(zhì)的要求

快速地吸附至氣—水界面易于在界面上展開或重排通過分子間的相互作用形成黏合性的膜稀溶液濃溶液薄層氣——水界面的自由能顯著高于油——水界面的自由能蛋白質(zhì)分子性質(zhì)的要求快速地吸附至氣—水界面稀溶液濃溶液薄層90影響蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的因素蛋白質(zhì)分子性質(zhì)溶解度疏水性（或兩親性）分子（或鏈段）的柔性具有相互作用活性的鏈段的配置帶電基團的配置極性基團的配置影響蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的因素蛋白質(zhì)分子性質(zhì)91影響蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的因素環(huán)境因素pH值：等電點時最差鹽的種類和濃度：二價陽離子較好糖：蛋白質(zhì)在糖溶液中穩(wěn)定，較難展開脂：磷脂比蛋白質(zhì)有更大的表面活性，作消泡劑蛋白質(zhì)濃度：2～8%最佳溫度：3℃以下，疏水相互作用減少，穩(wěn)定性下降45℃左右，部分熱變性，提高起泡性質(zhì)90℃以上，起泡性變差影響蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的因素環(huán)境因素92發(fā)泡能力的評價發(fā)泡率=100×B/A發(fā)泡能力評價（FP）=100×B/D發(fā)泡穩(wěn)定性評價：一定時間后泡沫的崩潰程度泄漏開始前的時間液體泡沫氣溶膠ABCED發(fā)泡能力的評價發(fā)泡率=100×B/A液體泡沫氣溶膠ABCED936.4.5蛋白質(zhì)的凝膠化作用蛋白質(zhì)分子聚集并形成（有序）的蛋白質(zhì)網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的過程締合聚集沉淀絮凝凝結(jié)趨動力：疏水相互作用、靜電（橋接）、氫鍵、二硫鍵等隨不同條件而異蛋白質(zhì)的分散程度降低6.4.5蛋白質(zhì)的凝膠化作用蛋白質(zhì)分子聚集并形成（有序）的94影響因素加熱：增加疏水相互作用，使內(nèi)部硫基暴露二價離子酸堿程度蛋白質(zhì)濃度酶水解多糖膠凝劑（明膠與海藻酸鈉）影響因素加熱：95凝膠的種類不透明的凝膠：無序網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)對光散射（疏水作用大）含有大量非極性基團聚集速度大于變性速度透明的凝膠：有序、緩慢的締合，網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)以氫鍵連接取決于內(nèi)在結(jié)構(gòu)和分子性質(zhì)凝膠的種類不透明的凝膠：96可逆凝膠（非共價作用）：明膠不可逆凝膠（疏水作用、二硫鍵）：雞蛋應(yīng)用仿真肉、酸奶、豆腐、面包、蛋糕、香腸、可逆凝膠（非共價作用）：明膠976.5蛋白質(zhì)的營養(yǎng)性質(zhì)蛋白質(zhì)的質(zhì)量限制氨基酸：蛋白質(zhì)中含量低于參考蛋白質(zhì)中相應(yīng)水平的必需氨基酸谷類：缺少賴氨酸而富含蛋氨酸豆類：缺乏蛋氨酸、富含賴氨酸某些油料種子（如花生）：缺賴氨酸、蛋氨酸配合食用消化率從食品蛋白質(zhì)吸收的氮占攝入的氮的比例6.5蛋白質(zhì)的營養(yǎng)性質(zhì)蛋白質(zhì)的質(zhì)量98影響蛋白質(zhì)吸收的因素蛋白質(zhì)的構(gòu)象天然蛋白質(zhì)通常難完全水解不溶性纖維蛋白難以被酶水解抗營養(yǎng)因子植物中含有胰蛋白酶抑制劑和外源凝集素植物中含有單寧、植酸等抗營養(yǎng)因子結(jié)合與多糖和纖維素結(jié)合會降低水解速度和程度加工蛋白質(zhì)受高溫、堿處理、美拉德反應(yīng)會降低消化率影響蛋白質(zhì)吸收的因素蛋白質(zhì)的構(gòu)象99各種食品蛋白質(zhì)在人體內(nèi)的消化率蛋白質(zhì)來源消化率/%蛋白質(zhì)來源消化率/%雞蛋97面粉（精制）96牛奶95小米79肉、魚94花生94玉米85大豆粉86大米（精制）88燕麥86各種食品蛋白質(zhì)在人體內(nèi)的消化率蛋白質(zhì)來源消化率/%蛋白質(zhì)來源1006.6蛋白質(zhì)在食品加工中的變化營養(yǎng)性質(zhì)的變化功能性質(zhì)的變化6.6蛋白質(zhì)在食品加工中的變化101營養(yǎng)質(zhì)量的變化和有毒化合物的形成適度的熱處理有益提取和分級時會使一些蛋白質(zhì)損失在高溫加工時（200℃），蛋白質(zhì)會產(chǎn)生分解和熱解，包括氨基酸的外消旋、水解、去硫、去酰胺等證實某些產(chǎn)物是有毒和高度誘變的堿、輻射、高溫等可使蛋白質(zhì)交聯(lián)，降低了氨基酸的消化率和生物有效性氧化劑能導(dǎo)致一些氨基酸的氧化和蛋白質(zhì)的聚合參與羰-胺反應(yīng)后，感官和營養(yǎng)受到很大影響可與脂肪、多酚、亞硝酸鹽反應(yīng)營養(yǎng)質(zhì)量的變化和有毒化合物的形成適度的熱處理有益102蛋白質(zhì)功能性質(zhì)在加工中的變化蛋白質(zhì)的化學(xué)改性掌握有價值的“結(jié)構(gòu)——功能”的關(guān)系有可能因外消旋等作用產(chǎn)生有毒物質(zhì)方法酰化作用：較好的起泡能力和較高的熱穩(wěn)定性磷酸化：溶解度增加，增加對Ca2＋的親和力溫和的酸處理：增加了溶解度、乳化性、起泡性蛋白質(zhì)功能性質(zhì)在加工中的變化蛋白質(zhì)的化學(xué)改性1036.7食品中的主要蛋白質(zhì)6.7.1肌肉中的蛋白質(zhì)6.7.2牛乳中的酪蛋白和乳清蛋白6.7.3小麥粉中的蛋白質(zhì)6.7.4雞蛋中的蛋白質(zhì)6.7食品中的主要蛋白質(zhì)6.7.1肌肉中的蛋白質(zhì)1046.7.1肉中的蛋白質(zhì)6.7.1肉中的蛋白質(zhì)105第六章---蛋白質(zhì)protein課件106第六章---蛋白質(zhì)protein課件107第六章---蛋白質(zhì)protein課件108第六章---蛋白質(zhì)protein課件109第六章---蛋白質(zhì)protein課件110第六章---蛋白質(zhì)protein課件111第六章---蛋白質(zhì)protein課件112第六章---蛋白質(zhì)protein課件113第六章---蛋白質(zhì)protein課件1146.7.2牛奶中的蛋白質(zhì)6.7.2牛奶中的蛋白質(zhì)1156.7.3面粉中的蛋白質(zhì)

6.7.3面粉中的蛋白質(zhì)116第六章---蛋白質(zhì)protein課件117第六章---蛋白質(zhì)protein課件1186.7.4雞蛋中的蛋白質(zhì)6.7.4雞蛋中的蛋白質(zhì)119第六章---蛋白質(zhì)protein課件120第六章---蛋白質(zhì)protein課件121第六章---蛋白質(zhì)protein課件122第六章蛋白質(zhì)protein氨基酸的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的性質(zhì)蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)蛋白質(zhì)的營養(yǎng)性質(zhì)食品加工中蛋白質(zhì)的變化食品中的蛋白質(zhì)第六章蛋白質(zhì)protein氨基酸的理化性質(zhì)123引言蛋白質(zhì)在生物體中起著核心的作用蛋白質(zhì)是由20種氨基酸構(gòu)成的具有三維結(jié)構(gòu)形式的復(fù)雜化合物蛋白質(zhì)的構(gòu)成：50%～55%C、6%～7%H、20%～23%O、12%～19%N、0.2%～3.0%S簡單蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)（雜蛋白質(zhì)）非蛋白組分稱為輔基引言蛋白質(zhì)在生物體中起著核心的作用124蛋白質(zhì)的生物功能酶催化結(jié)構(gòu)蛋白收縮蛋白（肌球蛋白、肌動蛋白）激素（胰島素、生長激素）傳遞蛋白（血清蛋白、血紅蛋白）抗體（免疫球蛋白）貯藏蛋白（蛋清蛋白、種子蛋白）保護蛋白（毒素、過敏素）成人體內(nèi)蛋白質(zhì)每天更新3%蛋白質(zhì)的生物功能酶催化成人體內(nèi)蛋白質(zhì)每天更新3%125第六章---蛋白質(zhì)protein課件126蛋白質(zhì)的分類結(jié)構(gòu)形式：球蛋白：酶、組織蛋白動物蛋白為主，營養(yǎng)高、易被消化纖維蛋白：膠原蛋白、角蛋白、彈性蛋白組織結(jié)構(gòu)中不可缺少的營養(yǎng)性：完全蛋白質(zhì)：含有各種合理比例的氨基酸半完全蛋白質(zhì)：比例不合理，只能維持生命不完全蛋白質(zhì)：缺少某種氨基酸，不能維持生命蛋白質(zhì)的分類結(jié)構(gòu)形式：127編接復(fù)制翻譯編接復(fù)制翻譯128ProteinStructure20AminoAcidsPrimarySecondaryTertiaryQuaternaryDenatured()CodedinDNASelfassemblytoasingle(native)structure.DependsonprimarystructureandsolutionconditionsCommoninfoods.Manynon-nativeformsdependingonproteinstructure,solutionconditions(&history)andingredientinteractionsProteinStructure20AminoAcid1296.1氨基酸的理化性質(zhì)結(jié)構(gòu)和分類α—氨基酸：α—碳原子一個氫原子一個氨基一個羧基一個側(cè)鏈R基R基側(cè)鏈：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸雜環(huán)氨基酸6.1氨基酸的理化性質(zhì)結(jié)構(gòu)和分類130ThemonomerunitofproteinsRisthesidechain.Oneof20differentchemicalcompoundsSomeR-groupsareacid(otheralkali)SomeR-groupsarewatersoluble(othersarenot)Chiralcarbon(L-series)AminoAcidsThemonomerunitofproteinsR131AminoAcidsPolarUncharged.Ser,Thr,Asn,Gln,CysPositive(basic).Arg,Lys,HisNegative(acidic).Asp,Glu,Non-PolarAliphatic.Ala,Ile,Leu,Met,Pro,ValAromatic.Phe,Trp,TyrAminoAcidsPolarNon-Polar132甘氨酸Gly丙氨酸Ala纈氨酸Val亮氨酸Leu異亮氨酸Ile一氨基一羧基氨基酸甘氨酸Gly一氨基一羧基氨基酸133一氨基二羧基氨基酸天冬氨酸Asp天冬酰胺Asn谷氨酸Glu谷氨酰胺Gln一氨基二羧基氨基酸天冬氨酸Asp谷氨酸Glu134二氨基一羧基氨基酸精氨酸Arg鳥氨酸Orn賴氨酸LysNH2Ornithine(Orn)二氨基一羧基氨基酸精氨酸ArgNH2Ornithine(Or135羥基氨基酸絲氨酸Ser蘇氨酸Thr羥基氨基酸絲氨酸Ser136含硫氨基酸半胱氨酸Cys胱氨酸Cys-Cys蛋氨酸Met含硫氨基酸半胱氨酸Cys137芳香族氨基酸苯丙氨酸Phe酪氨酸Tyr芳香族氨基酸苯丙氨酸Phe138雜環(huán)氨基酸組氨酸His色氨酸Trp脯氨酸Pro羥脯氨酸HypHydroxyproline(Hyp)-OH雜環(huán)氨基酸組氨酸His脯氨酸ProHydroxyprolin139必需氨基酸賴氨酸亮氨酸異亮氨酸纈氨酸蘇氨酸蛋氨酸苯丙氨酸色氨酸半必需氨基酸胱氨酸（蛋氨酸）酪氨酸（苯丙氨酸）必需氨基酸賴氨酸半必需氨基酸140氨基酸的性質(zhì)兩性離子氨基酸的性質(zhì)兩性離子141酸堿性疏水性與茚三酮反應(yīng)生成藍紫色物質(zhì)pHpK1pK2等離子點1.00.500.51.0HClNaOH酸堿性pHpK1pK2等離子點1.0HClNaOH1426.2蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)包括四個水平一級結(jié)構(gòu)Primarystructure二級結(jié)構(gòu)Secondarystructure三級結(jié)構(gòu)Tertiarystructure四級結(jié)構(gòu)Quaternarystructure氨基酸以肽鍵連接成的長線性聚合鏈稱為多肽，蛋白質(zhì)是由一條可多條肽鏈形成的大分子6.2蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)包括四個水平143肽鍵肽鍵144一級結(jié)構(gòu)六個原子形成一個平面一級結(jié)構(gòu)六個原子形成一個平面145減少了蛋白質(zhì)主鏈的柔性減少了蛋白質(zhì)主鏈的柔性146蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)螺旋結(jié)構(gòu)α-螺旋（3.613）310-螺旋π-螺旋蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)螺旋結(jié)構(gòu)147a-HelixN-HtoC=Ohydrogenbondsin4thsucceedingA.A.HydrogenbondsparalleltoaxisTypicallyamphiphilica-HelixN-HtoC=Ohydrogenbon148Amphiphilic2°StructuresHydrophilicHydrophobicAmphiphilic2°StructuresHydro149折疊片結(jié)構(gòu)β-折疊折疊片結(jié)構(gòu)150b-SheetC=OandN-Hperpendiculartochainforminter-segmentH-bondsParallelorantiparallelb-strandstypically5-15A.A.Morestablethana-helixb-SheetC=OandN-Hperpendicul151蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)的進一步折疊三級結(jié)構(gòu)中包括氫鍵、離子鍵、雙硫鍵、范德華力、疏水相互作用等涉及到多肽鏈的空間排列蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)的進一步折疊152雙硫鍵兩個半胱氨酸在氧化條件生成實現(xiàn)分子內(nèi)和分子間的交聯(lián)雙硫鍵153憎水氨基酸Hydrophobicaminoacids多肽鏈Peptidechain疏水相互作用HydrophobicInteractions蛋白質(zhì)的折疊ProteinFolding憎水氨基酸多肽鏈疏水相互作用蛋白質(zhì)的折疊ProteinFo154TertiaryStructureTertiaryStructure155一級結(jié)構(gòu)中親水性和疏水性氨基酸殘基的比例和分布影響著蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)和某些理化性質(zhì)一級結(jié)構(gòu)中親水性和疏水性氨基酸殘基的比例和分布影響著蛋白質(zhì)的156GlobularDisorderedFibrousManyinsolubleaminoacids,proteintendstominimizesurface/volumeratioInteractswellwithwaterandtakesuparandomconfigurationStrongsecondarystructureallowsproteintoretainanon-sphericalshapeTypesofTertiaryStructureGlobularDisorderedFibrousMany157蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

QuaternaryStructure指多于一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子的空間排列四級復(fù)合物（寡聚體）由蛋白質(zhì)亞基（單體）構(gòu)成，亞基可相同亦可不同寡聚體的形成是多肽鏈之間特定相互作用的結(jié)果相互作用是非共價性質(zhì)的氫鍵、疏水相互作用、靜電相互作用疏水性殘基所占比例和分布影響著寡聚體的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

QuaternaryStructure指158疏水表面單體二聚體四聚體疏水殘基比例大于30%時傾向于生成寡取聚體疏水表面單體二聚體四聚體疏水殘基比例大于30%時傾向于生成寡159第六章---蛋白質(zhì)protein課件160第六章---蛋白質(zhì)protein課件161穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力固有的作用力空間相互作用范德華相互作用受溶劑影響的分子內(nèi)相互作用氫鍵靜電相互作用疏水相互作用其它二硫鍵金屬離子在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和穩(wěn)定性中起作用穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用力固有的作用力162蛋白質(zhì)構(gòu)象的穩(wěn)定性和適應(yīng)性蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的細微變化蛋白質(zhì)的構(gòu)象對環(huán)境的適應(yīng)性對蛋白質(zhì)執(zhí)行各種功能是必要的如具有催化作用的蛋白質(zhì)需要高度的穩(wěn)定，通常分子間存在雙硫鍵導(dǎo)致不穩(wěn)定的因素是多肽鏈的構(gòu)象熵Conformationalentropy（△Sconf）蛋白質(zhì)構(gòu)象的穩(wěn)定性和適應(yīng)性蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的細微變化163OnenativestateS=klnWIncreasedchainentropyManydenaturedstates 蛋白質(zhì)天然結(jié)構(gòu)是各種吸引和推斥相互作用的凈結(jié)果，在生理條件下是最穩(wěn)定的狀態(tài)OnenativestateS=klnWIncrea164thedetailsdistinguishingproteinsleadtootherstructuralintricacies.Awholerangeofothernoncovalentinteractionsareimportantinsupportingandrefiningtheshapestaken.Importantamongsttheseare(i)stericrestraints–thechainsflexibilityisrestrictedtomovementaboutthea-carbonandmaybefurtherrestrictedbybulkysidechains,(ii)stronginterchainhydrogenbondingmaystrengthencertainconfigurations,and(iii)permanentchargesonthechainwillleadtointerchainelectrostaticrepulsionorattraction;theseforceswillbestronglypHdependent.Finallycovalentdisulfidebondsbetweentwocysteineresiduesareverystrongandcanreadilystabilizestructure.thedetailsdistinguishingpro1656.3蛋白質(zhì)的變性DenaturationBalanceofForcesConsequencesofDenaturation6.3蛋白質(zhì)的變性Denaturation166蛋白質(zhì)變性（展開）：蛋白質(zhì)在二、三、四級結(jié)構(gòu)上的重大變化，即有序結(jié)構(gòu)的損失，同時失去某些性質(zhì)蛋白質(zhì)變性（展開）：蛋白質(zhì)在二、三、四級結(jié)構(gòu)上的重大變化，即167DenaturationDenaturationisaphenomenonthatinvolvestransformationofawell-defined,foldedstructureofaprotein,formedunderphysiologicalconditions,toanunfoldedstateundernon-physiologicalconditions.OccurssuddenlyandcompletelyoveranarrowrangeofconditionsSlowlyreversible(ifatall)DenaturationDenaturationisa168EffectofTemperatureonRateofEnzymeActionratedenaturantEffectofTemperatureonRate169HydrophobicInteractions“Clathrate”waterPeptidechainIncreasedchainentropyIncreasedsolvententropyHydrophobicInteractions“Clath170ChainEntropyS=klnWIncreasedchainentropyOnenativestateManydenaturedstatesChainEntropyS=klnWIncreased171OtherFactorsHydrogenbondsElectrostaticinteractionsConsiderhowthetotalnumberandstrengthofthesebondschangesasaresultofdenaturationOtherFactorsHydrogenbondsCon172變性熱力學(xué)蛋白質(zhì)變性不存在中間態(tài)，轉(zhuǎn)變是劇烈的含有多個亞基的蛋白有多步轉(zhuǎn)變的特點蛋白質(zhì)變性在某些情況下可逆變性熱力學(xué)蛋白質(zhì)變性不存在中間態(tài)，轉(zhuǎn)變是劇烈的173第六章---蛋白質(zhì)protein課件174物理因素熱靜水壓剪切輻照蛋白質(zhì)變性的影響因素化學(xué)因素酸和堿有機溶質(zhì)表面活性劑有機溶劑促溶鹽TemperatureOrganicsolventsSurfacepHShear物理因素蛋白質(zhì)變性的影響因素化學(xué)因素Temperature175熱和蛋白質(zhì)變性變性溫度蛋白質(zhì)由天然狀態(tài)到變性狀態(tài)的劇烈轉(zhuǎn)變時的溫度TD穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的主要作用力氫鍵疏水相互作用構(gòu)象熵蛋白質(zhì)最高穩(wěn)定性的溫度非極性相互作用較大時在常溫下穩(wěn)定熱和蛋白質(zhì)變性變性溫度176熱變性機理FreeenergychangefordenaturationT+(oppose)-(favor)ChainentropyeffectSolvententropyeffect疏水相互作用（60～70℃時最高）構(gòu)象熵氫鍵溫度熱變性機理Freeenergychangeforde177影響熱變性的因素氨基酸的組成疏水殘基較多的蛋白質(zhì)一般較穩(wěn)定氨基酸殘基的分布單體球狀蛋白質(zhì)的熱變性大多數(shù)情況下可逆，如酶水能促進蛋白質(zhì)的熱變性干燥時，蛋白質(zhì)的移動受限制，當水分含量增加時，水合作用和水部分地穿透至蛋白質(zhì)內(nèi)部，增加了蛋白質(zhì)分子的柔性影響熱變性的因素氨基酸的組成178HydrophobiccoreHydrophilicsurfaceNATIVEAGGREGATEDorotheringredientinteractionsDENATUREDFastundernon-physiologicalconditionsSlowunderphysiologicalconditionsUnfoldingforcessomehydrophobicAAtosurface變性后的影響HydrophobiccoreNATIVEAGGREGAT179ConsequencesofDenaturationLossofenzymaticactivity(death)DestructionoftoxinsImproveddigestibilityLossofsolubilityChangesintextureConsequencesofDenaturationLo180DenaturationTheconversionofabiologicallyfunctionalmoleculeintoanon-functionalformTherearemanydenaturedstatesbutonenativestateProteinscanregeneratetotheirnativestatebutslowlyDenaturedproteinshaveagreatertendencytoaggregate.DenaturationTheconversionof181食品相關(guān)蛋白質(zhì)的變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度彈性蛋白酶57乙醇脫氫酶64血紅蛋白67肌紅蛋白79溶菌酶72大豆球蛋白92雞蛋白蛋白76α-乳清蛋白83胰蛋白酶抑制劑77蠶豆11S蛋白94食品相關(guān)蛋白質(zhì)的變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度蛋白質(zhì)變性溫度彈性蛋白182Trypsinogen55°CPepsinogen60°CLysozyme72°CMyoglobin79°CSoyGlycinin92°COatglobulin108°CAffectedbypH,water,solutesThermalDenaturationTrypsinogen55°CAffectedbypH183靜水壓和蛋白質(zhì)的變性大多數(shù)在100～1200MPa范圍受壓力誘導(dǎo)變性原因主要是蛋白質(zhì)是柔性的、可壓縮的大多數(shù)纖維蛋白對壓力的穩(wěn)定性較高如果球蛋白質(zhì)完全展開，體積應(yīng)減少2%，但實際約減少0.5%，即僅部分變性壓力誘導(dǎo)的蛋白質(zhì)變性是高度可逆的用于滅菌（冷殺菌）和蛋白質(zhì)的凝膠100～300MPa處理牛肉肌肉，使肌纖維部分碎裂，作為肉嫩化的一種手段靜水壓和蛋白質(zhì)的變性大多數(shù)在100～1200MPa范圍受壓力184剪切和蛋白質(zhì)變性由振動、捏合、打擦產(chǎn)生的機械剪切可蛋白質(zhì)的變性許多蛋白質(zhì)在激烈攪動時產(chǎn)生變性和沉淀原因是空氣泡的并入和蛋白質(zhì)分子吸附至氣—液界面，界面上的能量高于體相，蛋白質(zhì)在界面上經(jīng)受構(gòu)象變化構(gòu)象變化的程度取決于蛋白質(zhì)的柔性高柔性的蛋白質(zhì)易變性變性后的蛋白質(zhì)非極性殘基定向至氣相剪切和蛋白質(zhì)變性由振動、捏合、打擦產(chǎn)生的機械剪切可蛋白質(zhì)的變185輻射和蛋白質(zhì)變性紫外線水平足夠高時，可以打斷二硫交聯(lián)，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變其它離子射線能導(dǎo)致蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變，同時還有氨基酸殘基氧化、共價鍵斷裂、離子化、形成蛋白質(zhì)自由基礎(chǔ)、蛋白質(zhì)的重新結(jié)合或聚合反應(yīng)。合適條件下，離子輻射不會對食品的營養(yǎng)質(zhì)量產(chǎn)生明顯損害輻射和蛋白質(zhì)變性紫外線水平足夠高時，可以打斷二硫交聯(lián)，從而導(dǎo)186pH值和蛋白質(zhì)的變性等電點時最穩(wěn)定在極端pH值時，高凈電荷引起的強烈的分子靜電推斥力導(dǎo)致蛋白質(zhì)的腫脹和展開蛋白質(zhì)分子展開程度在極端堿性pH值高于極端酸性pH值（內(nèi)部羥基、巰基、酚羥基離子化，企圖暴露于水中，使多肽鏈展開）pH誘導(dǎo)的蛋白質(zhì)變性多數(shù)是可逆的不可逆情況：肽鍵水解、天冬酰胺和谷氨酰胺的脫酰胺、巰基破壞或聚集pH值和蛋白質(zhì)的變性等電點時最穩(wěn)定187幾種重要食品蛋白質(zhì)的等電點蛋白質(zhì)等電點pI蛋白質(zhì)等電點pI牛肌球蛋白4～5κ-酪蛋白B4.1～4.5牛肌動蛋白4～5大豆球蛋白4.6牛膠原～9卵清蛋白4.6αs

1-酪蛋白B5.1α–乳清蛋白B5.1β-酪蛋白A5.3β–乳球蛋白A5.2幾種重要食品蛋白質(zhì)的等電點蛋白質(zhì)等電點pI蛋白質(zhì)等電點pI牛188有機溶質(zhì)尿素、鹽酸胍原理：尿素與變性蛋白質(zhì)優(yōu)先結(jié)合，以復(fù)合物形式從反應(yīng)體系中除去（要求高濃度）疏水性氨基酸殘基在尿素溶液中增溶。尿素可形成氫鍵，可打斷水的氫鍵結(jié)構(gòu)，使非極性殘基打開和增溶有機溶質(zhì)尿素、鹽酸胍189表面活性劑表面活性劑的作用如同蛋白質(zhì)疏水區(qū)和親水環(huán)境的媒介物，打斷了疏水相互作用，導(dǎo)致天然蛋白質(zhì)的展開能與變性蛋白質(zhì)強烈地結(jié)合濃度可以較低如十二烷基硫（磺）酸鈉（SDS），在濃度為3～8mmol/L時，就能使大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)變性表面活性劑表面活性劑的作用如同蛋白質(zhì)疏水區(qū)和親水環(huán)境的媒介物190有機溶劑大多數(shù)有機溶劑被認為是蛋白質(zhì)的變性劑與水互溶的有機溶劑，會改變介質(zhì)（水）的介電常數(shù)，從而改變了穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的靜電力。非極性溶劑能穿透到蛋白質(zhì)疏水區(qū)，打斷疏水相互作用，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性常見的有機溶劑乙醇（酒精）、丙酮有機溶劑大多數(shù)有機溶劑被認為是蛋白質(zhì)的變性劑191促溶鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白的穩(wěn)定性低濃度時，離子通過非特異性的靜電相互作用與蛋白質(zhì)作用電荷中和，一般穩(wěn)定了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)較高濃度時（＞1mol/L)Na2SO4和NaF能促進蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定NaSCN和NaClO4降低蛋白質(zhì)的水合并與蛋白質(zhì)強烈地結(jié)合，使蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性下降促溶鹽鹽以兩種不同的方式影響蛋白的穩(wěn)定性1926.4蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)定義：Functionality在食品加工、保藏、制備和消費期間影響蛋白質(zhì)在食品體系中的性能的那些蛋白質(zhì)的物理和化學(xué)性質(zhì)例如：焙烤食品與小麥面筋蛋白的黏彈性質(zhì)和面團形成性質(zhì)有關(guān)肉類產(chǎn)品的質(zhì)構(gòu)與多汁特征主要取決于肌肉蛋白乳制品的質(zhì)構(gòu)性質(zhì)和凝乳塊形成性質(zhì)取決于酪蛋白膠團獨特的膠體結(jié)構(gòu)蛋糕的結(jié)構(gòu)和一些甜食的攪打起泡性與蛋清蛋白的性質(zhì)有關(guān)6.4蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)定義：Functionality193蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的表現(xiàn)形式兩類分子性質(zhì)的表現(xiàn)形式：流體動力學(xué)性質(zhì)：取決于蛋白質(zhì)的分子大小、形狀、柔性與蛋白質(zhì)表面有關(guān)的性質(zhì)蛋白質(zhì)分子的表面化學(xué)和形貌性質(zhì)有關(guān)復(fù)雜性：每種蛋白質(zhì)性質(zhì)不同，而食品蛋白由多種蛋白質(zhì)混合而成許多因素會導(dǎo)致蛋白質(zhì)在加工過程中變性食品中含有復(fù)雜的其它組分（糖、脂等）蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的表現(xiàn)形式兩類分子性質(zhì)的表現(xiàn)形式：194功能性質(zhì)的分類蛋白質(zhì)—水的相互作用（水合性質(zhì)）水吸收和保持、濕潤性、溶脹性、粘附性、分散性、溶解度、黏度蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)相互作用沉淀、膠凝、形成其它結(jié)構(gòu)表面性質(zhì)表面張力、乳化作用、蛋白質(zhì)發(fā)泡性等功能性質(zhì)的分類蛋白質(zhì)—水的相互作用（水合性質(zhì)）1956.4.1蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)干蛋白質(zhì)極性位點吸附水分子多分子層水吸附液體水凝集溶脹溶劑化分散作用溶液溶脹的不溶性顆粒或塊狀物aW0.05～0.3aW0.3～0.7aW≥0.96.4.1蛋白質(zhì)的水合性質(zhì)干蛋白質(zhì)極性位點吸附水分子多分子層196影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素水的總吸收率隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加水的結(jié)合能力：干蛋白粉在90%～95%RH中達到平衡時，每克蛋白質(zhì)所結(jié)合水的克數(shù)構(gòu)成的氨基酸殘基的極性pH值影響蛋白質(zhì)分子的解離和凈電荷量在等電點時，水合作用和溶脹最小pH值為9～10時結(jié)合水的能力最強溫度升高結(jié)合水的能力下降低濃度鹽可提高蛋白質(zhì)持水能力影響蛋白質(zhì)水合性質(zhì)的因素水的總吸收率隨蛋白質(zhì)濃度的增加而增加197蛋白質(zhì)吸水量和持水容量相對濕度法溶脹法過量水法水飽和法后三種方法可用來測定結(jié)合水、不可凍結(jié)的水及蛋白質(zhì)分子間借助于物理作用保持的毛細管水蛋白質(zhì)吸水量和持水容量相對濕度法1986.4.2溶解度（≠水合性質(zhì)）蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)—溶劑相互作用之間平衡的熱力學(xué)形式蛋白質(zhì)溶解性質(zhì)的分類清蛋白：溶于pH6.6的水中球蛋白：溶于pH7.0的稀鹽溶液谷蛋白：僅溶于pH＞10的堿或pH＜2的酸溶液醇溶蛋白：溶于70%的乙醇6.4.2溶解度（≠水合性質(zhì)）蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)—溶劑199影響蛋白質(zhì)溶解度的因素pH值：等電點時溶解度最低離子強度：溫度0～40℃時大多數(shù)蛋白質(zhì)的溶解度隨溫度升高而增加高于40℃時蛋白質(zhì)變性，溶解度不可逆下降有機溶劑應(yīng)用： 溶解度與蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)狀態(tài)緊密相關(guān)，用于恒量提取和分離過程中蛋白質(zhì)的變性程度影響蛋白質(zhì)溶解度的因素pH值：等電點時溶解度最低應(yīng)用：2006.4.3Viscosity黏度和彈性液體的特性是流動的阻力蛋白質(zhì)分子體積大，水化作用使體積更大，使流動阻力增加，其黏度也較大影響蛋白質(zhì)液體黏度特性的因素濃度大時黏度大球形蛋白質(zhì)分子溶液的黏度小于纖維狀的表面帶電荷（電荷增加水化層厚度）的大于不帶電荷的6.4.3Viscosity黏度和彈性液體的特性201ConcentrationViscosityDiluteSemi-diluteConcentratedrgConcentrationViscosityDiluteSe202Elasticity彈性ApropertyofSOLIDS固體的性質(zhì)存在網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)內(nèi)部鏈接越多，彈性越大Elasticity彈性ApropertyofSOLI2036.4.4蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)蛋白質(zhì)是一種天然的兩親物質(zhì)連續(xù)相分散相氣體液體固體氣體氣溶膠煙液體泡沫乳化液溶液固體固體泡沫某些玻璃6.4.4蛋白質(zhì)的界面性質(zhì)蛋白質(zhì)是一種天然的兩親物質(zhì)連續(xù)204柔性多肽鏈在界面上的構(gòu)型Dense,orderedglobularproteins2DGelLoose,disordered,flexiblechainsLoop-train-tailmodel環(huán)狀尾狀列車狀柔性多肽鏈在界面上的構(gòu)型Dense,orderedglo205作用機理蛋白質(zhì)自發(fā)地從體相液體遷移至兩相界面，即蛋白質(zhì)在界面上具有更低的自由能蛋白質(zhì)的一部分一旦與界面接觸，非極性氨基酸殘基則朝向非水相，體系自由能降低，蛋白質(zhì)的其余部分自動在界面上被吸附蛋白質(zhì)的疏水性越大，界面的蛋白質(zhì)濃度越大，使表面張力更小，兩相溶液更穩(wěn)定作用機理蛋白質(zhì)自發(fā)地從體相液體遷移至兩相界面，即蛋白質(zhì)在界面206蛋白質(zhì)在乳濁液和泡沫中起的作用：降低界面張力在界面形成物理壘，維持兩相溶液的穩(wěn)定Baresurface(tensiong0)Interfacepartly“hidden”(tensiong)SurfaceTensionLowering蛋白質(zhì)在乳濁液和泡沫中起的作用：BaresurfaceI207--------------electrostatic(amagnificationofthelamellabetweentwotouchingbubblesortwoemulsiondroplets)stericEmulsionSt