華中農(nóng)業(yè)大學(xué)生物化學(xué)本科試題庫(kù)第4章酶

第4章酶單元自測(cè)題(一)名詞解釋或概念比較1．活化能，2．轉(zhuǎn)換數(shù)，3．酶的專(zhuān)一性，4．反饋抑制，5．多酶復(fù)合體，6．絕對(duì)專(zhuān)一性，7．核酶，8．抗體酶，9．固定化酶，10．乒乓反應(yīng)，11．可逆抑制作用與不可逆抑制作用，12．酶的活性中心，13．鄰近效應(yīng)與定向效應(yīng)，14．同工酶，15．蛋白激酶與蛋白磷酸酶，16．趨異進(jìn)化與趨同進(jìn)化，17．脫輔酶（脫輔基酶蛋白），18．酶原，19．絲氨酸蛋白酶，20．競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用，21．非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用，22．反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用，23．酶促反應(yīng)初速度，24．前饋調(diào)節(jié)，25．化學(xué)酶工程與生物酶工程，26．過(guò)渡態(tài)底物類(lèi)似物(一)名詞解釋或概念比較1．在一定的溫度下將1摩爾底物全部轉(zhuǎn)化成活化態(tài)所需要的自由能，單位是kJ/mol。2．在一定條件下每秒鐘每個(gè)酶分子催化底物的分子數(shù)，或每秒鐘每微摩爾酶分子催化底物的微摩爾數(shù)。3．酶對(duì)底物有嚴(yán)格的選擇性，酶往往只能催化一種或一類(lèi)反應(yīng)，作用于一種或一類(lèi)化合物。4．在酶催化的級(jí)聯(lián)反應(yīng)中，催化第一步反應(yīng)的酶往往被級(jí)聯(lián)反應(yīng)的終端產(chǎn)物抑制，或催化前一步反應(yīng)的酶被后面的產(chǎn)物抑制，這種抑制叫反饋抑制。5．幾種功能相關(guān)的酶依靠非共價(jià)鍵形成復(fù)合體，通常催化一個(gè)級(jí)聯(lián)反應(yīng)或一部分，可以提高催化效率。6．酶只作用于一種底物，而不作用于其它任何底物，這種專(zhuān)一性稱(chēng)為絕對(duì)專(zhuān)一性。7．具有催化功能的RNA。8．具有抗體的識(shí)別、結(jié)合專(zhuān)一性，又具有催化功能的蛋白質(zhì)，或稱(chēng)有催化活性的抗體?？贵w酶的本質(zhì)是是免疫球蛋白，但是在易變區(qū)具有酶的性質(zhì)。9．將水溶性的酶用物理或化學(xué)的方法處理，使之不溶于水，但不改變?cè)械拿富钚?。固定化酶提高了?duì)酸堿和溫度的穩(wěn)定性，增加了酶的使用壽命。10．是一種多底物酶促反應(yīng)。底物A先與酶結(jié)合，催化生成產(chǎn)物P，當(dāng)產(chǎn)物P釋放以后，底物B再與酶結(jié)合，催化生成產(chǎn)物催化生成產(chǎn)物Q，最后釋放產(chǎn)物Q。11．可逆抑制作用：抑制劑與酶以非共價(jià)鍵結(jié)合而引起活力降低或喪失，可以用物理方法（例如透折法）除去抑制劑，恢復(fù)酶的活性。不可逆抑制作用：抑制劑與酶活性中心的必需基團(tuán)共價(jià)結(jié)合，使酶的活性喪失，不能用透析、過(guò)濾等物理方法除去抑制劑而使酶恢復(fù)活性。12．酶的催化功能只局限在酶分子的一個(gè)特定區(qū)域，只有少數(shù)氨基酸殘基參與底物的結(jié)合及催化。這個(gè)與酶活力直接相關(guān)的區(qū)域稱(chēng)為酶的活性中心。13．鄰近效應(yīng)是指酶與底物結(jié)合形成酶底復(fù)合物以后，底物與底物間以及酶的催化基團(tuán)與底物間結(jié)合于同一分子，使得底物的有效濃度升高，反應(yīng)速度升高。定向效應(yīng)是指底物的反應(yīng)基團(tuán)之間以及酶的催化基團(tuán)與底物的反應(yīng)基團(tuán)間的正確取位產(chǎn)生的效應(yīng)。14．同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫特性方面都存在明顯差異的一組酶。15．蛋白激酶是催化蛋白質(zhì)磷酸化的酶，它能催化把ATP或GTP上位磷酸基轉(zhuǎn)移到底物蛋白質(zhì)氨基酸殘基上的反應(yīng)。蛋白磷酸酶是催化蛋白質(zhì)脫磷酸的酶。這2種酶催化蛋白質(zhì)（脫輔酶）的磷酸化和脫磷酸化反應(yīng)，調(diào)節(jié)酶的活性。16．趨異進(jìn)化：有些酶起源于共同的祖先，具有相似的氨基酸排列順序和三維結(jié)構(gòu)，以及相似的催化機(jī)制，通過(guò)基因突變，獲得對(duì)不同的底物專(zhuān)一性，這個(gè)過(guò)程稱(chēng)為趨異進(jìn)化。例如胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和彈性蛋白酶。趨同進(jìn)化：有些酶起源于不共同的祖先，但在進(jìn)化過(guò)程中形成相同的催化三聯(lián)體（由Asp、His和Ser殘基組成），具有相似的催化功能，這種情況稱(chēng)為異源的趨同進(jìn)化。17．全酶分子中，除去對(duì)酶的催化活性必需的輔助因子后，剩下的酶蛋白質(zhì)部分。18．酶原是有催化活性的酶的前體。通過(guò)蛋白酶的有限水解，可以將無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變成有催化活性的酶。19．絲氨酸蛋白酶的活性中心含有絲氨酸殘基，而且此絲氨酸殘基在催化過(guò)程中能起親核體的作用。20．競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑（底物的結(jié)構(gòu)類(lèi)似物）與正常的底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心。這種抑制使得K增大，V減小。通過(guò)增加底物m max的濃度可以減小競(jìng)爭(zhēng)性抑制的程度。21．在非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用中，抑制劑不僅能與游離酶結(jié)合，還可以與酶－底復(fù)合物結(jié)合。這種抑制作用使得K不變，V減m max小。22．在反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用中，抑制劑只能與酶－底復(fù)合物結(jié)合，而不能與游離酶結(jié)合。這種抑制作用使得K和V都減小，m max但是V/K的比值不變。 max m23．酶促反應(yīng)最初階段的反應(yīng)速度，此時(shí)底物的濃度尚未明顯減小，通常指少于5%的起始底物被利用時(shí)的反應(yīng)速度。此時(shí)產(chǎn)物的生成量或底物的減少量與時(shí)間成線(xiàn)性關(guān)系，即速度恒定。24．在一個(gè)酶促反應(yīng)的級(jí)聯(lián)中，底物通過(guò)改變催化后續(xù)反應(yīng)中酶的活性，來(lái)調(diào)節(jié)產(chǎn)物的生成量。底物使代謝過(guò)程速度加快時(shí)稱(chēng)為正前饋調(diào)節(jié)，反之為負(fù)前饋調(diào)節(jié)。25．天然酶不穩(wěn)定，分離純化困難，成本高。酶工程主要研究酶的生產(chǎn)、純化、固定化技術(shù)、酶分子結(jié)構(gòu)的修飾和改造?；瘜W(xué)酶工程通過(guò)對(duì)酶的化學(xué)修飾或固定化處理，改善酶的性質(zhì)，提高酶的催化效率。生物酶工程用基因重組技術(shù)生產(chǎn)酶及對(duì)酶進(jìn)行修飾或設(shè)計(jì)新的基因，從而生產(chǎn)性能穩(wěn)定，催化效率更高的酶。26．過(guò)渡態(tài)底物是指底物和酶結(jié)合成中間復(fù)合物后被活化的過(guò)渡態(tài)形式。過(guò)渡態(tài)底物類(lèi)似物是指結(jié)構(gòu)與過(guò)渡態(tài)底物相似的化合物，過(guò)渡態(tài)底物類(lèi)似物對(duì)酶的親和力遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于底物，它們都屬于競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑，其抑制效率比基態(tài)底物類(lèi)似物高很多倍。(二)填空題1．酶促反應(yīng)中，親核基團(tuán)是電子對(duì)的（），親電基團(tuán)是電子對(duì)的（）。2．對(duì)酶來(lái)說(shuō)過(guò)渡態(tài)類(lèi)似物大多屬于（）抑制劑。3．欲使某一酶促反應(yīng)的速度等于V的80%，此時(shí)的底物濃度應(yīng)是此酶的K值的（）倍。 max m4．胰凝乳蛋白酶專(zhuān)一性地切斷（）和（）的羧基端的肽鍵。5．如果一種酶有多個(gè)底物，其中K值最（）的底物，一般稱(chēng)為該酶的（）。m6．乙酰輔酶A羧化酶的輔基是（）7．糖原磷酸化酶是一種（）調(diào)節(jié)酶，它的活性形式稱(chēng)為（），非活性形式稱(chēng)為（）。8．于非酶催化劑相比，酶催化的主要特點(diǎn)是（）和（）。9．多酶復(fù)合體系的總反應(yīng)速度取決于其中（）的反應(yīng)，一般情況下，具有自我調(diào)節(jié)能力的多酶體系的（）就是限速步驟。10．Hill系數(shù)作為判斷酶促動(dòng)力學(xué)中協(xié)同效應(yīng)的一個(gè)指標(biāo)，MichaelisMenten型酶，Hill系數(shù)等于（）;正協(xié)同效應(yīng)的酶，Hill系數(shù)（）；負(fù)協(xié)同效應(yīng)的酶，Hill系數(shù)（）。11．蛋白質(zhì)的磷酸化是可逆的。蛋白質(zhì)磷酸化時(shí)需要（）酶，蛋白質(zhì)去磷酸化時(shí)需要（）酶。12．在紫外光或可見(jiàn)光照射時(shí)，酶蛋白會(huì)發(fā)射熒光。酶蛋白的熒光主要來(lái)自（）氨酸和（）氨酸。13．化學(xué)酶工程也稱(chēng)為初級(jí)酶工程，是指天然酶、（），（）和（）的研究和應(yīng)用。14．在酶的分離純化過(guò)程中，通常用（）和（）來(lái)判斷純化方法的優(yōu)劣。15．當(dāng)無(wú)激活劑存在時(shí)，蛋白激酶A由（）個(gè)催化亞基(C)和（）個(gè)調(diào)節(jié)亞基(R)所組成。16．許多核酸酶的活性能被螯合劑（）抑制，這是因?yàn)椋ǎ?7．激酶是一類(lèi)催化（）反應(yīng)的酶。18．根據(jù)酶催反應(yīng)的類(lèi)型，可以將酶分為（），（），（），（），（）和（）。19．轉(zhuǎn)氨酶的輔基是（）。參考答案1．供體，受體2．競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑3．44．苯丙氨酸，亮氨酸5．小，天然底物或最適底物6．生物素7．可逆的共價(jià)，磷酸化酶a，磷酸化酶b8．催化效率高，專(zhuān)一性強(qiáng)9．最慢的，第一步反應(yīng)10．等于1，大于1，小于111．蛋白激酶，蛋白磷酸酯酶12．色氨酸，酪氨酸13．化學(xué)修飾酶，固定化酶，人工模擬酶14．回收率的高低，比活力提高的倍數(shù)15．2，216．EDTA，去除了核酸酶所必須的鎂離子17．底物磷酸化18．氧化還原酶，轉(zhuǎn)移酶，水解酶，裂合酶，異構(gòu)酶，連接酶19．磷酸吡哆醛（三）選擇題1．在米氏方程的雙倒數(shù)作圖中，酶對(duì)底物的米氏常數(shù)是雙倒數(shù)直線(xiàn)的（）A.縱軸截距的倒數(shù)B.斜率C.橫軸截距絕對(duì)值的倒數(shù)D.橫軸截距的絕對(duì)值2．下列物質(zhì)中哪種是琥珀酸脫氫酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑？（）A.酮戊二酸B.延胡索酸C.草酰乙酸D.丙二酸3．酶促反應(yīng)降低反應(yīng)的活化能的能量來(lái)源是（）A.酶與底物結(jié)合能B.底物形變能C.酶分子構(gòu)象變化釋放的能量D.底物化學(xué)鍵斷裂釋放的化學(xué)能4．以焦磷酸硫胺素為輔酶的酶是（）A.轉(zhuǎn)氫酶B.氨基酸脫羧酶C.谷氨酸脫氫酶D.丙酮酸氧化脫氫酶5．CTP對(duì)ACT酶的別構(gòu)效應(yīng)被稱(chēng)為（）A.同促激活B.同促抑制C.異促激活D.異促抑制6．5－磷酸核糖與ATP作用生成5－磷酸核糖焦磷酸，催化這個(gè)反應(yīng)的酶是（）A.磷酸核糖焦磷酸激酶B.ATP激酶C.磷酸核糖激酶D.磷酸核糖酶7．DNA聚合酶在分類(lèi)時(shí)屬于六類(lèi)酶中的（）A.合成酶B.裂合酶C.氧化還原酶D.轉(zhuǎn)移酶8．酶的反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑具有下列哪種動(dòng)力學(xué)影響？（）A.K不變，V減小B.K增加，V減小 m max m maxC.K增加，V不變D.K和V都減小9．列陳述一條是對(duì)的？催化化學(xué)反應(yīng)（）A.降低G'，因此反應(yīng)能夠自發(fā)進(jìn)行；B.增加過(guò)渡態(tài)的能量；C.并不改變G'，但改變產(chǎn)物對(duì)反應(yīng)物的比值；D.增加正向和逆向的反應(yīng)速度。10．下述哪一種酶能識(shí)別對(duì)稱(chēng)性底物？（）A.延胡索酸酶B.琥珀酸脫氫酶C.順烏頭酸酶D.異檸檬酸脫氫酶11．下圖表示酶活力是溫度的函數(shù)。在溫度X時(shí)，A.底物能量太高不能與酶形成穩(wěn)定的復(fù)合物。B.反應(yīng)自發(fā)進(jìn)行，不需要酶的參加；C.酶的熱變性發(fā)生；D.反應(yīng)產(chǎn)物變得不穩(wěn)定。酶活力x溫度12．人體消化系統(tǒng)內(nèi)的酶，通常以非活性的酶原形式存在，但是也有例外，例如（）A.胃蛋白酶B.羧肽酶C.核糖核酸酶13．在酶的分類(lèi)命名表中，RNA聚合酶屬于（）A.水解酶B.裂合酶C.合成酶D.轉(zhuǎn)移酶14．K值是酶的特征常數(shù)之一，它與酶促反應(yīng)的性質(zhì)和條件有關(guān)，但與下列因素中的哪一種無(wú)關(guān)？（）mA.酶濃度B.反應(yīng)溫度C.底物種類(lèi)D.pH和離子強(qiáng)度15．蛋白激酶C是一種（）A.雙功能酶B.雙關(guān)酶C.多功能酶D.同工酶16．某給定酶的同工酶（）。A.具有不同的亞基數(shù)目B.對(duì)底物有不同的K值C.具有不同的底物專(zhuān)一性D.呈現(xiàn)相同的電泳移率17．酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是指當(dāng)?shù)孜锎蟠筮^(guò)量時(shí)（）每個(gè)酶分子每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)每個(gè)酶的亞基每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)每個(gè)酶的催化中心每秒鐘將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的分子數(shù)18．腺苷酸環(huán)化酶存在于（）A.線(xiàn)粒體B.內(nèi)質(zhì)網(wǎng)系膜C.細(xì)胞核D.質(zhì)膜19．在酶的雙倒數(shù)作圖中，只改變斜率不改變橫軸截距的抑制劑屬于A.反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑B.非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑C.競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑20．酶促反應(yīng)中酶的作用是（）A.改變KB.提高反應(yīng)的活化能C.降低反應(yīng)的活化能catD.提高正向反應(yīng)速度Mg2+21．催化2ADPATP+AMP反應(yīng)的酶是A.腺苷酸激酶B.鳥(niǎo)苷酸激酶C.胞苷酸激酶D.尿苷酸激酶22．在實(shí)驗(yàn)室中，如果用酶催化合成法合成多肽，通常用的酶類(lèi)是（）A.氨基轉(zhuǎn)移酶B.蛋白激酶C.蛋白水解酶D.氨基酸－tRNA連接酶23．端粒酶屬于（）A.肽酰轉(zhuǎn)移酶B.DNA聚合酶C.限制性?xún)?nèi)切酶D.RNA聚合酶（四）是非題1．調(diào)節(jié)酶的K值隨酶的濃度而變化。2．3．蛋白質(zhì)的磷酸化和去磷酸化是可逆的，該可逆反應(yīng)是有同一種酶催化完成的。4．酶反應(yīng)的最適pH只取決于酶蛋白的結(jié)構(gòu)。5．寡聚酶是由兩條或多條多肽鏈通過(guò)共價(jià)鍵結(jié)合而成的復(fù)合體。6．脲酶的專(zhuān)一性很強(qiáng)，它只能作用于尿素。7．酶的催化作用是指通過(guò)改變反應(yīng)物的平衡點(diǎn)以加快某一方向的反應(yīng)速度。8．通常情況下，固定化酶不如溶液酶穩(wěn)定。9．某些別構(gòu)酶在低溫下不穩(wěn)定，這是由于低溫不利于蛋白質(zhì)亞基之間的相互作用。適當(dāng)升高溫度時(shí)酶的穩(wěn)定性明顯增強(qiáng)，由此可以推斷這些別構(gòu)酶的亞基之間的主要作用力是疏水作用力。10．在進(jìn)行酶促動(dòng)力學(xué)測(cè)定中，當(dāng)?shù)孜餄舛炔粩嗉哟髸r(shí)，所有的酶都會(huì)出現(xiàn)被底物飽和的現(xiàn)象。11．1g粗酶制劑經(jīng)過(guò)純化以后得到10mg電泳純的酶，那么它的比活力比原來(lái)提高了100倍。12．催化三酰甘油水解成甘油和脂肪酸的酶稱(chēng)脂肪酶。13．同工酶是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫性能等方面不同的一組酶。14．別構(gòu)酶一般都是寡聚酶，往往催化多酶體系的第一步反應(yīng)。15．別構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)曲線(xiàn)符合米氏方程。16．有的抑制劑雖然不與底物競(jìng)爭(zhēng)酶結(jié)合部位，但仍然表現(xiàn)為競(jìng)爭(zhēng)性抑制。17．具有正協(xié)同效應(yīng)的酶，其Hill系數(shù)總是小于1。18．輔基于輔酶的區(qū)別在于它們于酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同，并沒(méi)有嚴(yán)格界限。19．抗體酶是一種具有催化功能的免疫球蛋白，在其可變區(qū)具有酶的特性。20．核酶與蛋白質(zhì)酶的差異不僅在于化學(xué)本質(zhì)不同，同時(shí)兩者的催化化學(xué)也明顯不同。核酶的轉(zhuǎn)換數(shù)在0.1－5之間，比大多數(shù)蛋白質(zhì)酶低幾個(gè)數(shù)量級(jí)。21．固體狀態(tài)的酶比在溶液中的酶對(duì)溫度的耐受力要高。22．酶活性部位的氨基酸殘基在一級(jí)結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，甚至在不同的肽鏈上，通過(guò)肽鏈的折疊、盤(pán)繞而在空間結(jié)構(gòu)上相互靠近。23．米氏常數(shù)是酶與底物形成復(fù)合物的結(jié)合常數(shù)。24．不能用序變模型理論來(lái)解釋負(fù)協(xié)同效應(yīng)。（五）簡(jiǎn)答與計(jì)算1．簡(jiǎn)述固定化酶技術(shù)的特點(diǎn)。2．一個(gè)二肽酶對(duì)二肽Ala－Gly和二肽Leu－Gly的K分別為2.8×10－4和3.5×10－2，哪一個(gè)二肽是該酶的最適底物？該酶m的兩個(gè)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的抑制常數(shù)K值分別為5.7×10－2和2.6×10－4。哪一個(gè)是最強(qiáng)的抑制劑？i3．按照酶作用方式的不同，核酸酶可分為哪兩大類(lèi)？舉例說(shuō)明它們的作用方式和專(zhuān)一性。4．什么是核酶（ribozyme）和抗體酶（abzyme）？它們與酶（enzyme）有什么不同？5．假設(shè)一個(gè)酶促反應(yīng)系統(tǒng)中加入修飾劑Q，得到如下圖所示的結(jié)果。問(wèn)Q起什么作用？它與E結(jié)合還是與ES結(jié)合，還是與E和ES都能結(jié)合？為什么？低(Q)高(Q)1/v o 1/(s)6．某酶在0.9V和0.1V時(shí)的底物濃度之比是[S]0.9[S]0.1=10。A.計(jì)算Hill系數(shù)n值，B.問(wèn)此酶屬于哪種動(dòng)力學(xué)類(lèi)型？ max max7．在E.coli中，無(wú)機(jī)焦磷酸酶由6個(gè)相同的亞基組成。該酶的V為2800單位/mg，1個(gè)活力單位是在標(biāo)準(zhǔn)條件下，37℃，max15分鐘內(nèi)水解10mol焦磷酸所需的酶量。當(dāng)?shù)孜餄舛缺菿大很多時(shí)，每毫克酶每秒鐘水解多少摩爾底物。m1mg酶活性部位有多少摩爾（每個(gè)亞基有一個(gè)活性部位）。酶的轉(zhuǎn)換數(shù)是多少。8．從肝細(xì)胞中提取某蛋白酶的粗提液300mL，含有150mg蛋白質(zhì)，總活力是360單位。經(jīng)過(guò)幾步純化后得到4mL酶制品，含有0.08mg蛋白質(zhì)，總活力是288單位。問(wèn)整個(gè)純化過(guò)程的回收率是多少，純化倍數(shù)是多少？79．某一酶促反應(yīng)遵循米氏方程，它的K=10molL。當(dāng)?shù)孜餄舛萚S]=0.1molL時(shí)，反應(yīng)速度為0.1molmin。問(wèn)[S]分別為m2 3 710molL，10molL和10molL時(shí)的反應(yīng)初速度是多少？名詞解釋或概念比較1．C2．D3．A4．D5．D6．A7．D8．D9．D10．C11．C12．C13．D14．A15．B16．B17．C18．D19．B20．C21．A22．C23．B是非題1．錯(cuò)2．錯(cuò)3．錯(cuò)4．錯(cuò)5．錯(cuò)6．對(duì)7．錯(cuò)8．錯(cuò)9．對(duì)10．對(duì)11．錯(cuò)12．對(duì)13．對(duì)14．對(duì)15．錯(cuò)16．錯(cuò)17．錯(cuò)18．對(duì)19．對(duì)20．對(duì)21．對(duì)22．對(duì)23．錯(cuò)24．對(duì)簡(jiǎn)答與計(jì)算1．固定化酶是將水溶性的酶用物理