水處理生物學(xué)第六章詳解

水處理生物學(xué)第六章詳解演示文稿目前一頁\總數(shù)七十頁\編于十九點優(yōu)選水處理生物學(xué)第六章目前二頁\總數(shù)七十頁\編于十九點1857年,巴斯德等提出酒精發(fā)酵是細胞活動的結(jié)果。1878年，德國生理學(xué)家?guī)於魈岢雒福ㄔ醋韵ＥD語“在酵母中”）的概念，提出“酶”的名稱；1897年，德國科學(xué)家HansBüchner和EduardBüchner兄弟首次成功地用不含細胞的酵母提取液實現(xiàn)了發(fā)酵，從而證明發(fā)酵過程并不需要完整的細胞。這一貢獻打開了通向現(xiàn)代酶學(xué)與現(xiàn)代生物化學(xué)的大門；Michaelis和Menton1913年米氏學(xué)說。鄒承魯20世紀(jì)60年代初，提出酶蛋白必需基團的化學(xué)修飾和活性喪失的定量關(guān)系公式和確定必需基團數(shù)的方法，分別被稱為“鄒氏公式”、“鄒氏作圖法”。80年代末還提出了酶活性部位的柔性學(xué)說。1926年，Sumner第一次從刀豆中提出了脲酶結(jié)晶，并證明其具有蛋白質(zhì)性質(zhì)；20世紀(jì)30年代，Northrop又分離出結(jié)晶的蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，確立了酶的蛋白質(zhì)本質(zhì)。1982ThomasRCech從四膜蟲發(fā)現(xiàn)rRNA的自身催化作用，并提出了核酶（ribozyme）的概念1995年，JackW.Szostak研究室首先報道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)……………..目前三頁\總數(shù)七十頁\編于十九點一、什么是酶P90

酶是由活細胞產(chǎn)生的一類具有催化作用生物催化劑，一般情況下是蛋白質(zhì)．按照酶的化學(xué)組成可將酶分為單純酶和結(jié)合酶兩大類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈，結(jié)合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子(cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。現(xiàn)代科學(xué)認(rèn)為酶是由活細胞所產(chǎn)生，能在體內(nèi)或體外發(fā)揮相同催化作用的一類具有活性中心和特殊結(jié)構(gòu)的生物大分子，包括蛋白質(zhì)和核酸，但由于核酸參與催化反應(yīng)有限，而且這些反應(yīng)均可有相應(yīng)的酶所催化，因此蛋白質(zhì)酶仍是體內(nèi)最主要的催化劑。目前四頁\總數(shù)七十頁\編于十九點1、酶的蛋白質(zhì)本質(zhì)

所有的酶都是蛋白質(zhì)。有的是簡單蛋白質(zhì)，有的是結(jié)合蛋白質(zhì)。酶同其他蛋白質(zhì)一樣，由氨基酸組成。普通酶(Enzyme)是有活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質(zhì)，是機體內(nèi)催化各種代謝反應(yīng)的最主要的催化劑。核酶(Ribozyme)是具有高效、特異催化作用的核酸，是近年來發(fā)現(xiàn)的一類新的生物催化劑，其作用主要是參與RNA的剪接。脫氧核酶(deoxyribozyme)：具有催化活性的DNA二、酶的化學(xué)本質(zhì)不能說所有蛋白質(zhì)都是酶，只是具有催化作用的蛋白質(zhì)，才能稱為酶目前五頁\總數(shù)七十頁\編于十九點2、酶蛋白的結(jié)構(gòu)

酶蛋白也是蛋白質(zhì)，由20種氨基酸組成。排列順序不同，蛋白質(zhì)不同。氨基酸由肽鍵（-CO-NH-）連接形成多肽鏈，兩條連或單鏈在卷曲時相鄰的基團可以由氫鍵、鹽鍵、脂鍵、范德華力及金屬鍵相連接。這樣，便使酶蛋白呈現(xiàn)以下四種結(jié)構(gòu)。目前六頁\總數(shù)七十頁\編于十九點一級結(jié)構(gòu)：多肽鏈本身結(jié)構(gòu)；二級結(jié)構(gòu)：多肽鏈形成的初級結(jié)構(gòu)，由氫鍵連接；三級結(jié)構(gòu)：在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進一步扭曲形成的更復(fù)雜的結(jié)構(gòu)，有氫鍵、鹽鍵、脂鍵等；四級結(jié)構(gòu)：由多個亞基形成。亞基：由一個或多個多肽鏈在三級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成的小單位。目前七頁\總數(shù)七十頁\編于十九點二級結(jié)構(gòu)三級結(jié)構(gòu)四級結(jié)構(gòu)目前八頁\總數(shù)七十頁\編于十九點3、酶的活性中心酶的必需基團(essentialgroup)：酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團。酶的活性中心(activecenter)或活性部位(activesite)：酶的必需基團在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異地結(jié)合，并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，這一區(qū)域稱為酶的活性中心目前九頁\總數(shù)七十頁\編于十九點活性中心的必需基團：

結(jié)合基團(bindinggroup)

催化基團(catalyticgroup)常見基團：組氨酸（HIS）殘基的咪唑基、絲氨酸

（SER）殘基的羥基、Cys（胱氨酸）

殘基的巰基及谷氨酸

（GLU）殘基的γ-羧基?；钚灾行囊酝獾谋匦杌鶊F：為維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。目前十頁\總數(shù)七十頁\編于十九點活性中心的構(gòu)象特點：在酶分子整個體積中只占比較小的一部分，是一個三維實體，或為裂縫，或為凹陷。多為氨基酸殘基的疏水基團組成的疏水環(huán)境，形成疏水“口袋”。酶的催化作用取決于活性中心目前十一頁\總數(shù)七十頁\編于十九點一些酶活性中心的必需基團名稱 活性中心的必需基團胰蛋白酶His42,Ser180,Asp87 彈性蛋白酶His57,Asp102,Ser195,Asp194,Ile16羧基肽酶Arg145,Tyr248,Glu270溶菌酶Glu35,Asp52乳酸脫氫酶Asp30,Asp53,Lys58,Tyr85,Arg101Glu140,Arg171,His195,Lys250α-胰糜蛋白酶His57,Asp102,Asp194,Ser195,Ile16目前十二頁\總數(shù)七十頁\編于十九點底物活性中心以外的必需基團結(jié)合基團催化基團活性中心

目前十三頁\總數(shù)七十頁\編于十九點酶的一級結(jié)構(gòu)是決定其催化功能最重要的化學(xué)結(jié)構(gòu)，是酶發(fā)揮催化功能的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。

有相同催化功能的同一類酶，其活性中心的一些氨基酸序列有極大的同源性。如胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶均屬于胰蛋白酶家族，這三種酶活性中心的氨基酸殘基有25%的同源性，甚至二硫鍵的位置亦相同。

酶一級結(jié)構(gòu)的差別也決定了催化性質(zhì)的不同，如胰蛋白酶、胰糜蛋白酶和彈性蛋白酶三種蛋白酶的活性中心Ser殘基附近都有一個在立體結(jié)構(gòu)上的“口袋”狀結(jié)構(gòu)。由于三種蛋白酶的“口袋”狀結(jié)構(gòu)不同，決定其與不同底物結(jié)合即有不同特異性。酶的特異的三維空間結(jié)構(gòu)是酶催化功能的基礎(chǔ)。酶的二、三級結(jié)構(gòu)是維持酶的活性中心空間構(gòu)象的必需結(jié)構(gòu)。目前十四頁\總數(shù)七十頁\編于十九點4、酶的組成

根據(jù)組成成分分為：簡單蛋白質(zhì)酶單純酶(simpleenzyme)僅由氨基酸殘基構(gòu)成。結(jié)合蛋白質(zhì)酶(conjugatedenzyme)（結(jié)合非蛋白組分（不含氮的小分子）后才表現(xiàn)出酶的活性）兩類。

酶蛋白結(jié)合非蛋白組分后形成的復(fù)合物稱“全酶”，全酶=酶蛋白+輔助因子。

全酶(holoenzyme)蛋白質(zhì)部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)金屬離子小分子化合物(不含氮)目前十五頁\總數(shù)七十頁\編于十九點輔助因子輔酶：與酶蛋白結(jié)合的比較松的小分子有機物輔基：與酶蛋白結(jié)合緊密的小分子有機物，不易透析除去金屬激活劑：金屬離子作為輔助因子幾種重要的輔助因子目前十六頁\總數(shù)七十頁\編于十九點彌補氨基酸基團催化強度的不足，改變并穩(wěn)定活性中心或改變底物化學(xué)鍵穩(wěn)定性（底物—酶的催化對象）。例如：羧肽酶中的鋅離子：可穩(wěn)定活性中心使肽鍵失穩(wěn)、吸附羧氧原子。在酶促反應(yīng)中運輸轉(zhuǎn)移電子、原子或某些功能基，如參與氧化還原或運載?；淖饔?，協(xié)助活性中心基團快速轉(zhuǎn)移。輔助因子本身無催化作用，它的主要作用是：目前十七頁\總數(shù)七十頁\編于十九點酶的不同形式根據(jù)酶蛋白分子的特點可將酶分為單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級結(jié)構(gòu)的酶。寡聚酶(oligomericenzyme):由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接的酶。多酶體系(multienzymesystem):由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合體。多功能酶(multifunctionalenzyme):由于基因的融合，形成由一條多肽鏈組成卻具有多種不同催化功能的酶。5、酶的分類目前十八頁\總數(shù)七十頁\編于十九點1、氧化還原酶（oxidoreductase）2、轉(zhuǎn)移酶（transferase）3、水解酶（hydrolase）4、裂解酶（或裂合酶lyase）5、異構(gòu)酶（isomerase）6、合成酶（synthease）或連接酶（ligase）按照酶所催化的化學(xué)反應(yīng)類型分類目前十九頁\總數(shù)七十頁\編于十九點催化氧化還原反應(yīng)的酶反應(yīng)式為：AH2+BA+BH2（1）氧化還原酶類這類酶按照供氫體又可分為氧化酶和脫氫酶氧化酶：A、催化底物脫氫，氫由輔酶（FAD或FMN）傳遞給活化氧，兩者結(jié)合生成H2O2，反應(yīng)式①：B、催化底物脫氫，活化氧和氫結(jié)合生成H2O，反應(yīng)式②

：脫氫酶：催化底物脫氫，氫由中間受體NAD接受，反應(yīng)式③

：目前二十頁\總數(shù)七十頁\編于十九點①②③AH2+O2AH2O2+AH2+?O2AH2O+如：多酚氧化酶催化含酚基的有機物脫氫，氧化為醌類和水CH3CH2OH+NADCH3CHONADH2+目前二十一頁\總數(shù)七十頁\編于十九點催化底物的集團轉(zhuǎn)移到另一有機物上的酶反應(yīng)式：AR+BA+BR如：谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化谷氨酸的氨基轉(zhuǎn)移到丙酮酸上，生成丙氨酸和α-酮戊二酸。實際上為取代反應(yīng)（2）轉(zhuǎn)移酶類目前二十二頁\總數(shù)七十頁\編于十九點催化大分子有機物水解成小分子反應(yīng)式可以表示為：AB+H2OAOH+BH（3）水解酶類目前二十三頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（4）裂解酶催化有機物裂解成小分子有機物反應(yīng)式：ABA+B目前二十四頁\總數(shù)七十頁\編于十九點催化同分異構(gòu)分子內(nèi)的集團重新排列如：6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。

（5）異構(gòu)酶目前二十五頁\總數(shù)七十頁\編于十九點催化底物的合成反應(yīng)蛋白質(zhì)和核酸的生物合成都需要合成酶參加，需要消耗ATP以獲得能量。（6）合成酶反應(yīng)式：A+BATPABADPPi+++或A+BATPABAMPPPi+++目前二十六頁\總數(shù)七十頁\編于十九點酶在細胞的不同部位：可分為胞外酶、胞內(nèi)酶和表面酶。按酶作用的底物不同，可分為淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纖維素酶、核糖核酸酶等。一種酶可以有多個名字，如：淀粉酶也屬于水解酶，還屬胞外酶其他分類命名（習(xí)慣命名）目前二十七頁\總數(shù)七十頁\編于十九點6、酶促反應(yīng)的特點與機制酶與一般催化劑的共性

用量少而催化效率高；反應(yīng)前后質(zhì)量不變；可降低反應(yīng)的活化能，催化熱力學(xué)允許的反應(yīng)；加速可逆反應(yīng)的進程不改變反應(yīng)的平衡點；目前二十八頁\總數(shù)七十頁\編于十九點酶與一般催化劑催化效率的比較底物催化劑反應(yīng)溫度反應(yīng)速度常數(shù)尿素

H+627.410-7

脲酶215.0106過氧化氫Fe2+2256

過氧化氫酶223.5107

一、酶促反應(yīng)的特點（一）酶的高催化效率目前二十九頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（1）絕對特異性：一種酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定反應(yīng)生成一種特定的產(chǎn)物。如：

O脲酶H2N—C—NH2+H2O2NH3+CO2

（二）酶促反應(yīng)的高度特異性目前三十頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（2）相對特異性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。如脂肪酶、磷酸酶和蛋白水解酶等。有些酶作用于底物時，對鍵兩端的基團的要求程度不同，對其中一個要求嚴(yán)，對另一個要求不嚴(yán)(基團專一性)；或是有的只要求作用于一類化學(xué)鍵，對鍵兩端的基團無嚴(yán)格要求(鍵專一性)。（3）立體異構(gòu)特異性：只能催化一種立體異構(gòu)體進行反應(yīng)。如：L-乳酸脫氫酶：作用于L-乳酸延胡索酸酶：作用于反式的丁烯二酸D、L是一種相對構(gòu)型，不表示旋光性，旋光性用（＋），（－）表示，在氨基酸和糖類構(gòu)型中的標(biāo)記中，一般采用D/L法。目前三十一頁\總數(shù)七十頁\編于十九點乳酸脫氫酶催化乳酸脫氫生成丙酮酸的可逆反應(yīng)目前三十二頁\總數(shù)七十頁\編于十九點組HOCH3COOHHOOCCH3OH

L（-）乳酸D（+）乳酸（與LDH契合）（不能在LDH中的三點結(jié)合）只有那些有一定的化學(xué)結(jié)構(gòu)，能與酶的結(jié)合基團結(jié)合，而且空間構(gòu)型又完全適應(yīng)的化合物，才能作為酶的底物L(fēng)-乳酸脫氫酶的催化作用特異性組精精酶專一性的3種假說，誘導(dǎo)契合假說普遍接受。目前三十三頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（三）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)：對酶生成與降解量的調(diào)節(jié)酶催化效力的調(diào)節(jié)通過改變底物濃度對酶進行調(diào)節(jié)等目前三十四頁\總數(shù)七十頁\編于十九點(四)反應(yīng)條件溫和：常溫、常壓、中性。酶對環(huán)境條件極為敏感，容易失活。(五)酶的催化活力與輔酶、輔基及金屬離子有關(guān)，有些酶是復(fù)合蛋白質(zhì)，其中的小分子物質(zhì)(輔酶、輔基及金屬離子)與酶的催化活性密切相關(guān)。若將它們除去，酶就失去活性。(六)酶對環(huán)境條件變化極為敏感目前三十五頁\總數(shù)七十頁\編于十九點酶的活性酶活力（enzymeactivity）也稱為酶活性，是指酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力。酶的含量一般很少，很難用重量或體積表示，因而常采用酶活性表示酶的含量。酶活力的大小可用在一定條件下，酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的速度來表示，酶催化反應(yīng)速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。測定酶活力實際就是測定酶促反應(yīng)的速度。酶促反應(yīng)速度可用單位時間內(nèi)、單位體積中底物的減少量或產(chǎn)物的增加量來表示。在一般的酶促反應(yīng)體系中，底物往往是過量的，測定初速度時，底物減少量占總量的極少部分，不易準(zhǔn)確檢測，而產(chǎn)物則是從無到有，只要測定方法靈敏，就可準(zhǔn)確測定。因此一般以測定產(chǎn)物的增量來表示酶促反應(yīng)速度較為合適.目前三十六頁\總數(shù)七十頁\編于十九點按照國際酶學(xué)會議的規(guī)定，1個酶活力單位是指在25℃、測量的最適條件（指最適pH等）下，1min內(nèi)能引起1μmol底物轉(zhuǎn)化的酶量。而術(shù)語酶活力指的是溶液或組織提取液中總的酶單位數(shù)，因標(biāo)準(zhǔn)單位在實際應(yīng)用時不夠方便，故生產(chǎn)上往往根據(jù)不同的酶制定各自的酶活力單位，例如蛋白酶以1min內(nèi)能水解酪蛋白產(chǎn)生1μg酪氨酸的酶量為1個蛋白酶單位；液化型淀粉酶以1h內(nèi)能液化1g淀粉的酶量為1個單位，等等。在測定酶活力時，對反應(yīng)溫度、pH、底物濃度、作用時間都有統(tǒng)一規(guī)定，以便同類產(chǎn)品互相比較。比酶活性：單位量酶蛋白所具有的酶活性單位數(shù)目前三十七頁\總數(shù)七十頁\編于十九點二、酶促反應(yīng)的機制（一）酶-底物復(fù)合物的形成Lockandkeymodel——1894byEmilFischer（鎖鑰假說）目前三十八頁\總數(shù)七十頁\編于十九點EE-S復(fù)合物b誘導(dǎo)契合假說(induced-fithypothesis)S目前三十九頁\總數(shù)七十頁\編于十九點酶與底物的結(jié)合不是鎖與鑰匙式(lockandkeytheory)的機械關(guān)系，而是在相互接近時，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進而相互結(jié)合。酶的構(gòu)象改變有利于底物的結(jié)合；底物在酶的誘導(dǎo)下也發(fā)生變形，處于不穩(wěn)定的過渡態(tài)目前四十頁\總數(shù)七十頁\編于十九點己糖激酶與D-葡萄糖經(jīng)誘導(dǎo)契合

生成復(fù)合物目前四十一頁\總數(shù)七十頁\編于十九點影響酶促反應(yīng)速度的因素：底物濃度[S]酶濃度[E]反應(yīng)溫度pH抑制劑I激活劑A目前四十二頁\總數(shù)七十頁\編于十九點一底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響

vVm0.30.2Vm20.1[S]與v關(guān)系：當(dāng)[S]很低時，[S]與v成比例--一級反應(yīng)當(dāng)[S]較高時，[S]與v不成比例當(dāng)[S]很高時，[S]，v不變--零級反應(yīng)012345678[S]目前四十三頁\總數(shù)七十頁\編于十九點(一)米-門方程式

（Michaelis-MentenEquation）V=Vmax[S]Km+[S]1、米-門方程解釋：當(dāng)[S]Km時，v=(Vmax/Km)[S],即v∝[S]1當(dāng)[S]Km時，vVmax,即[S]而v不變0目前四十四頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（4）中間產(chǎn)物學(xué)說：E+SESE+P（5）、酶與底物結(jié)合特點：a、可逆的、非共價的結(jié)合；b、底物只與酶的活性中心結(jié)合；c、酶與底物結(jié)合是通過一種稱為誘導(dǎo)契合模式進行的。

k1

k2k32、米-門方程成立條件：（1）初速度為標(biāo)準(zhǔn)（2）單底物（3）穩(wěn)態(tài)目前四十五頁\總數(shù)七十頁\編于十九點3、推導(dǎo)方程:游離酶濃度=[E]-[ES]ES生成速度=k1（[E]-[ES]）[S]ES分解速度=k2[ES]+k3[ES]當(dāng)穩(wěn)態(tài)時：ES生成速度=ES分解速度k1（[E]-[ES]）[S]=k2[ES]+k3[ES]目前四十六頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（[E]-[ES]）[S]

k2+k3[ES]k1[ES]=

因v=k3[ES],當(dāng)所有E被S飽和時，即達到最大速度，此時[ES]=[E]，Vmax=k3[E]代入上式：==Km[E][S]Km+[S]v=k3[E][S]Km+[S]Vmax[S]Km+[S]=目前四十七頁\總數(shù)七十頁\編于十九點[S]vKmVm2v=（Vm/Km）[S]v=Vm=K3[E]

底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響V=Vmax[S]Km+[S]矩形雙曲線：目前四十八頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（二）Km與Vm的意義Km：酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度。Km可表示酶與底物的親和力Km是酶的特征性常數(shù)，可確定最適底物Vm是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度目前四十九頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（三）Km值與Vmax值的測定雙倒數(shù)作圖法又稱林-貝氏作圖法（1934）1=

Km

1+1VVmax[S]Vmax1/V-1/Km01/[S]斜率=Km/Vmax1/Vmax目前五十頁\總數(shù)七十頁\編于十九點二、酶濃度對反應(yīng)速度的影響反應(yīng)速度與酶濃度成正比：當(dāng)[S][E],米-門方程式中Km可以忽略不計。k3[E][S]Km+[S]=k3[E](Vm=K3[E])v=v[E]o目前五十一頁\總數(shù)七十頁\編于十九點0102030405060℃2.01.51.00.5溫度對唾液淀粉酶活性的影響產(chǎn)物麥芽糖的毫克數(shù)三溫度對酶促反應(yīng)速度的影響酶的最適溫度:

酶活性最高時的溫度,也即酶的催化效率最高,酶促反應(yīng)速度最大時的溫度。目前五十二頁\總數(shù)七十頁\編于十九點酶的最適pH:酶催化活性最高時的pH。2

810pH酶的活性

pH對某些酶活性的影響A:胃蛋白酶;B:葡萄糖-6-磷酸酶四、pH對酶促反應(yīng)速度的影響AB目前五十三頁\總數(shù)七十頁\編于十九點一些酶的最適pH

酶最適pH胃蛋白酶1.8過氧化氫酶7.6胰蛋白酶7.7延胡索酸酶7.8核糖核酸酶7.8精氨酸酶9.8堿性磷酸酶10.5目前五十四頁\總數(shù)七十頁\編于十九點五、抑制劑對反應(yīng)速度的影響抑制劑：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)?？赡嫘砸种撇豢赡嫘砸种颇壳拔迨屙揬總數(shù)七十頁\編于十九點(一)不可逆抑制（irreversibleinhibition）

抑制劑與酶的必需基團以牢固的共價鍵結(jié)合,使酶喪失活性,不能用透析超濾等物理方法除去抑制劑使酶恢復(fù)活性.

SH

SE

+Hg2+EHg+2H+

SH

S

SH

Cl

SE+As-CH=CHClEAs-CH=CHCl+2HCl

SH

Cl

S巰基酶路易士氣例：巰基酶的抑制目前五十六頁\總數(shù)七十頁\編于十九點

SEHg+

SCOONaCHSHCHSHCOONa

SHE

+

Hg

SHCOONaCHS

CHSCOONa二巰基丁二酸鈉

S

CH2OHSHCH2OHEAs-CH=CHCl+CHSHE+CHS

SCH2SH

SHCH2SAs-CH=CHCl二巰基丙醇解毒方法：目前五十七頁\總數(shù)七十頁\編于十九點（二）可逆性抑制作用：競爭性抑制

(competitiveinhibition)非競爭性抑制

（non-competitiveinhibition）反競爭性抑制

（uncompetitiveinhibition）目前五十八頁\總數(shù)七十頁\編于十九點SSEEIIEE

+P無I

有I

競爭性抑制的底物濃度曲線

v

競爭性抑制作用過程[S]目前五十九頁\總數(shù)七十頁\編于十九點競爭性抑制的特點：I與S分子結(jié)構(gòu)相似；Vmax不變，表觀Km增大；抑制程度取決于I與E的親和力，以及[I]和[S]的相對濃度比例；增大[S]可減輕或消除抑制作用.目前六十頁\總數(shù)七十頁\編于十九點

COOHCH2CH2COOH

琥珀酸脫氫酶+FAD

+FADH2

COOHCHCHC