生化復(fù)習(xí)重點2

生化復(fù)習(xí)重點

目錄

第二章-------------------------------------------------2

第三章-------------------------------------------------6

第四章-------------------------------------------------13

第五章-------------------------------------------------21

第六章-------------------------------------------------22

第七章-------------------------------------------------26

第八章-------------------------------------------------33

第九章-------------------------------------------------36

第十章-------------------------------------------------41

第十一章------------------------------------------------45

第十二章------------------------------------------------51

第十三章------------------------------------------------57

第十四章-----------------------------------------------60

第十五章-----------------------------------------------66

第十六章------------------------------------------------69

第二十章------------------------------------------------71

第二-I-一章---------------------------------------------75

第二十三章---------------------------------------------80

第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能

第一節(jié)蛋白質(zhì)分子組成

—?、組成元素：

1.主要有碳（50%~55%）,氫，氧，氮和硫

2.有些蛋白質(zhì)還含有少量磷或金屬元素，鐵，銅，鋅，鎰，鉆等

3.個別蛋白質(zhì)含有碘

4.各種蛋白質(zhì)的含氮量接近，約為16%

5.每克樣品含氮克數(shù)*6.25*100=100g樣品中的蛋白質(zhì)

二、氨基酸

1.是蛋白質(zhì)的基本組成單位，人體只有20種。

COO-

I除甘氨酸外，其他19種均為L-a-

H3N—C—H氨基酸

R

L-a-氨基酸的結(jié)構(gòu)通式（左旋）

2.分類：

（1）非極性疏水性氨基酸：甘、丙、綴、亮、異亮、苯、脯，甲硫

（2）極性中性氨基酸：色、絲、酪、半胱、蘇、天冬酰胺、谷氨酰胺

（3）（重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸

（4）（重）堿性氨基酸：賴，組，精

三、理化性質(zhì)

1.兩性解離：HHH

I+IIf|

R—C—COOH-R-C—COCT-*R—C—COO-

+

NH3'NH：,NH:i

靜電荷+10-1

PH<PIPH=PIPH>PI

陽離子兼性離子陰離子

等電點:PI=l/2(pKi+pK,)

2.紫外吸收性質(zhì)：多數(shù)蛋白質(zhì)含色氨酸、酪氨酸，利用該原理可測定蛋白質(zhì)含量,

蛋白質(zhì)分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在280nm。

3.苗三酮反應(yīng)：前三酮水合物與氨基酸共同加熱后被還原，其還原物與氨基酸加

熱分解的氨結(jié)合，再與一分子葡三酮縮合成紫藍(lán)色的化合物，此化合物最大吸

收峰為570nm波長。此反應(yīng)可作為氨基酸定量分析方法。

四、肽

1.肽：氨基酸可相互結(jié)合成肽肽鍵：兩個氨基酸之間產(chǎn)生的酰胺鍵（一co—

NH—）

2.二肽：兩分子氨基酸借一分子的氨基與另一分子的竣基脫去一分子的水縮合成

3.殘基：肽鏈中的氨基酸分子因脫水縮合而殘缺，故被稱為氨基酸殘基。

4.天然存在的活性肽：

（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸組成的三肽

①具有還原性，保護(hù)機體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子免遭氧化，使蛋白質(zhì)或酶處于活性

狀態(tài)。

②在谷胱甘肽過氧化物酶催化下，GSH可還原細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生的過氧化氫成為水，

同時，GSH被氧化成氧化性GSSG,在谷胱甘肽還原酶作用下，被還原為GSH

③GSH的硫基具有噬核特性,能與外源性的噬電廠?毋物L(fēng):勿，藥物等）

結(jié)合，從而阻斷，這些化合物與DNA,RNA或蛋白質(zhì)結(jié)合，以保護(hù)機體（解

毒）

（2）多肽類激素及神經(jīng)肽

①促甲狀腺激素釋放激素TRH

1）由下丘腦分泌，促進(jìn)垂體釋放甲狀腺素

2）特殊結(jié)構(gòu)的三肽N端的谷氨酸環(huán)化成焦谷氨酸

C端的脯氨酸?；癁楦滨０?/p>

②神經(jīng)肽：神經(jīng)傳導(dǎo)過程中起信號轉(zhuǎn)導(dǎo)作用的肽類。

P物質(zhì)（10肽）腦啡肽（5肽）強啡肽（17肽）

第二節(jié)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

一級二級三級四級

定義蛋白質(zhì)中氨基酸的蛋白質(zhì)分子中多二級結(jié)構(gòu)進(jìn)一步亞基與亞基間呈

數(shù)目及排列順序肽鏈骨架中原子盤曲折疊成具有特定的三維空間

的局部空間排列一定規(guī)律的三維排布，并以非共

空間結(jié)構(gòu)價鍵相連接

形式a-螺旋,B-折疊結(jié)構(gòu)域：蛋白質(zhì)亞基（完整的三

轉(zhuǎn)角，無規(guī)卷構(gòu)象中特定的區(qū)級結(jié)構(gòu)）

曲域。是由多肽鏈

上相鄰的超二級

結(jié)構(gòu)的緊密相

聯(lián)）。形成的結(jié)構(gòu)

區(qū)域）

鍵肽鍵（主）氫鍵疏水作用，離子疏水作用，鹽鍵

二硫鍵（次）氫鍵，范德華力和氫鍵

意義是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象由一級結(jié)構(gòu)決相對分子質(zhì)量大

和特異性生物學(xué)功定，發(fā)揮特殊生的蛋白質(zhì)常分為

能的基礎(chǔ)，但不是理功能多個結(jié)構(gòu)域執(zhí)行

決定空間構(gòu)象的唯不同功能

一因素短距離效應(yīng)長距離效應(yīng)

蛋白質(zhì)的分類：

1.根據(jù)組分：

（1）單純蛋白質(zhì)（2）結(jié)合蛋白質(zhì)（非蛋白部分為結(jié)合蛋白的輔基）

2.形狀和空間構(gòu)象：

（1）纖維狀：長軸和短軸之比大于10,不溶于水，韌性

（2）球狀：水溶性較好，結(jié)構(gòu)更復(fù)雜

第三節(jié)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

一、一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)

1.空間構(gòu)象遭破壞的核糖核酸酶只要一級結(jié)構(gòu)未被破壞，就可能恢復(fù)到原來的三

級結(jié)構(gòu)，功能依然存在。

2.一級結(jié)構(gòu)是功能的基礎(chǔ)。相似的一級結(jié)構(gòu)具有相似的功能。

3.一級結(jié)構(gòu)改變與分子病

分子病：蛋白質(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病，為基因突變導(dǎo)致。

鐮刀形貧血：谷氨酸一綴氨酸

酸性中性

水溶性血紅白鐮刀狀，易碎

二、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1.蛋白質(zhì)的功能依賴于特定的空間結(jié)構(gòu)

2.Hb氧解離曲線：Hb第一個亞基與氧氣結(jié)合促進(jìn)第二、三個亞基與氧氣結(jié)合，

前三個與氧氣結(jié)合，大大促進(jìn)了第四個亞基與氧氣集合。這種一個亞基與配體

結(jié)合后，能影響蛋白質(zhì)分子中另一個亞基與配體結(jié)合能力的效應(yīng)稱協(xié)同效應(yīng)。

一個氧分子與Hb亞基結(jié)合后引起亞基構(gòu)象變化的效應(yīng)稱變構(gòu)效應(yīng)。

3.血紅蛋白和肌紅蛋白都是含有血紅素輔基的蛋白質(zhì)。

血紅素是鐵葉琳化合物，它是由4個毗咯環(huán)通過4個甲快基相連成一個環(huán)形，

Fe?+居于環(huán)中。

（1）肌紅蛋白（Mb）Pi5

①是一個只有三級結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，有8段a-螺旋結(jié)構(gòu)。

②整條多肽鏈結(jié)合成緊密球狀分子，氨基酸上的疏水側(cè)鏈大多在分子內(nèi)部，極

性及電荷則在分子表面。

③Mb分子內(nèi)部有一個袋狀室血，血紅素居于其中。

④血紅素輔基與蛋白質(zhì)部分穩(wěn)定結(jié)合。

（2）血紅蛋白（Hb）

①具有4個亞基組成的四級結(jié)構(gòu)，每個亞基結(jié)構(gòu)中間有一個疏水局部，可結(jié)合

1個血紅素并結(jié)合1分子氧，因此1分子Hb共結(jié)合4分子氧

②成年人紅細(xì)胞中的Hb主要由兩條a-肽鏈，兩條B-肽鏈組成，a鏈含141個

氨基酸殘基，B鏈含146個氨基酸殘基。

③胎兒期主要為a備V2,胚胎期為a2,、

@Hb亞基之間通過8對鹽健，使4個亞基緊密結(jié)合而形成親水的球狀蛋白

三、蛋白質(zhì)空間的結(jié)構(gòu)改變與疾病

1.因蛋白質(zhì)折疊錯誤或折疊不能導(dǎo)致構(gòu)象變化引起的疾病，成為蛋白質(zhì)構(gòu)象病

2.骯病毒：查不到任何核酸，對各種理化作用有很強抵抗力，傳染性極強的蛋白

質(zhì)顆粒。

（1）細(xì)胞型（正常型）：表達(dá)于脊椎動物細(xì)胞表面，存在于a-螺旋。

（2）瘙癢性（致病型）：是PrP''異構(gòu)體，可脅迫PrPc轉(zhuǎn)化為Prps）實現(xiàn)自我復(fù)

制，并產(chǎn)生病理效應(yīng)。

四、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì):

兩性①兩端氨基和竣基+側(cè)鏈某些基因解離②若溶質(zhì)pH<pI蛋白質(zhì)帶正電荷

解離③若溶液pH>pI蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷④若溶液pH=pI,為兼性離子，電荷為0

等電體內(nèi)蛋白質(zhì)的各種PI不同，多接近5.0

點

紫外280nm處吸光度的測定常用于蛋白質(zhì)的定量

吸收

縮

雙呈紫色反應(yīng)，用于檢測蛋白質(zhì)的水解程度

反

蚓

應(yīng)

變性破壞共價鍵和二硫鍵，若一級結(jié)構(gòu)未被破壞，輕微變性后可因去除變性因素而

恢復(fù)活性（復(fù)性）

沉淀除去蛋白質(zhì)的水化膜并中和其電荷，可發(fā)生沉淀

凝固蛋白質(zhì)被強酸強堿變性后，仍能溶于強酸或強堿溶液中，若將強酸或強堿溶液

的PH值調(diào)至等電點，變性蛋白質(zhì)結(jié)成不溶絮狀物，稱結(jié)絮。若再加熱紫狀物

變得更為堅固，不易再溶于強酸強堿中。（凝固）

變性的蛋白質(zhì)不一定沉淀，沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性，但變性的蛋白質(zhì)易沉淀，

凝固的蛋白質(zhì)均已變性，而且不再溶解。

四補充

一、氨基酸分類

1.帶脂肪煌側(cè)鏈的氨基酸：丙，綴，亮，異亮

2.含芳香環(huán)：苯丙

都含有共輒雙鍵一紫外光吸收性質(zhì)

芳香族：酪，色

3.含硫：甲硫氨酸④含疏基：半胱氨酸

4.亞氨基酸：脯氨酸⑥含羥基：絲蘇

5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺⑧含竣基（酸性帶負(fù)電）：天冬氨酸，谷氨酸

—.■、肽nr.

1.多肽鏈兩端：自由氨基（氨基末端，N端），竣基（竣基末端，C端）

2.多肽命名：N端一C端

3.多肽中肽鏈4個原子（C,O,N,H）和相鄰兩個a碳原子等6個原子位于同一酰

胺平面，構(gòu)成肽單元（PeptideUnit）

4.抗生素肽：抑制，殺死細(xì)菌的多肽

Eg:：短桿菌肽A,短桿菌素S,綴氨霉素等

三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

1.超二級結(jié)構(gòu)：即模體（motif）,指在多肽鏈內(nèi)順序上相互臨近的二級結(jié)構(gòu)常常

在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)聚合體。

2.組合：aaa,BBB,BaB（最常見）

3.Eg：鋅指結(jié)構(gòu)：螺旋一突環(huán)一螺旋

四、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

1.血紅蛋白的構(gòu)象變化與結(jié)合氧

（1）Hb與Mb一樣可逆地與氧氣結(jié)合，氧含Hb占總Hb的百分?jǐn)?shù)隨氧氣濃度

變化而變化。

（2）Hb與Mb的氧解離曲線，前者為S狀曲線，后者為直角雙曲線。

（3）Mb易與氧氣結(jié)合，Hb與氧氣結(jié)合在氧氣分壓較低時難。

（4）Hb的氧解離曲線

①Hb與氧氣結(jié)合的S形曲線提示Hb的4個亞基與4個氧氣結(jié)合時平衡常數(shù)并

不相同。

②Hb中最后一個亞基與氧氣結(jié)合后時平衡常數(shù)最大

③Hb中第一?個亞基與氧氣結(jié)合后，促進(jìn)第二三個亞基與氧氣結(jié)合，既而大大

促進(jìn)第四個亞基與氧氣結(jié)合，該效應(yīng)稱為正協(xié)同效應(yīng)。

④協(xié)同效應(yīng)定義：是指一個亞基與其配體（Hb中的配體稱為氧氣）結(jié)合后，

能影響此寡聚體中另一亞基與配體的結(jié)合能力。促進(jìn)正協(xié)同效應(yīng)，抑制負(fù)協(xié)

同效應(yīng)。

五、蛋白質(zhì)的分離與純化：

1.提?。浩扑榻M織和細(xì)胞，將蛋白質(zhì)溶解于溶液中的過程稱為蛋白質(zhì)的提取。

2.純化：將溶液中的蛋白質(zhì)相互分離而取得單一蛋白質(zhì)組分的過程。

3.改變蛋白質(zhì)溶解度使其沉淀的方法：

（1）鹽析：用高濃度的中性鹽將蛋白質(zhì)從溶液中析出。

Eg：硫酸鍍硫酸鈉氯化鈉

原理：奪取蛋白質(zhì)周圍的水化膜，破壞其穩(wěn)定性。

（2）加入有機溶劑

Eg：丙酮正丁醇乙醇甲醇

原理：降低溶液的介電常數(shù)，使蛋白質(zhì)相互吸引。

六、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)：

1.”沉淀的蛋白質(zhì)一定變性"X不一定。

2.“變性的蛋白質(zhì)易沉淀，沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性」兩者作用因素不一樣。

第三章核酸的結(jié)構(gòu)和功能

核酸是一類含磷的生物大分子化合物，攜帶和傳遞遺傳信息，為生命的最基

本物質(zhì)之一。根據(jù)組成不同，可分為核糖核酸（RNA）和脫氧核糖核酸（DNA）。

DNA

廠mRNA

核酸

RNAJ

tRNA

rRNA

第一節(jié)核酸的化學(xué)組成及一級結(jié)構(gòu)

核酸分子的元素組成為C,H,0,N和P,基本單位為核甘酸。（也稱單核苜酸）

核酸

單核甘酸

核甘（脫氧核甘）

磷酸

戊糖（脫氧戊糖）堿基（喋吟堿，喀嚏堿）

一、核昔酸

核甘酸完全水解可釋放出等摩爾量的含氮堿基，戊糖（脫氧戊糖）和磷酸。

1.堿基

尿喘咤（U）

腺喋吟（A）

胸腺喀咤（T）

喀碇

喋吟

鳥喋吟（G）胞喀咤（C）

（1）存在于DNA分子中：A,T,C,G；存在于RNA中：A,U,C,Go

（2）此外，核酸還含有一些含量很少的堿基，種類很多，大多數(shù)為甲基化堿基。

2.戊糖

（1）核糖構(gòu)成RNA,脫氧核糖構(gòu)成DNA；

（2）RNA分子較DNA分子更易發(fā)生水解，因此不如DNA穩(wěn)定。

3.核昔

（1）堿基和核糖（脫氧核糖）通過糖背鍵連接成核背（脫氧核甘）。

（2）核普：AR,GR,UR,CR

（3）脫氧核甘：Dar,dGR,dTR,dCR.

4.單核昔酸

（1）核甘（脫氧核甘）和磷酸酯鍵連接形成核甘酸（脫氧核甘酸）

①核甘酸：AMP,GMP,UMP,CMP

②脫氧核甘酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP.

③重要的核甘酸衍生物

④多磷酸核甘酸：NTP（核甘三磷酸），NDP（核甘二磷酸）

⑤環(huán)化核甘酸：cAMP（3，,5'-環(huán)腺甘酸）

cGMP（3，,5，-環(huán)鳥甘酸）

二、核酸的一級結(jié)構(gòu)

1.定義：核酸中核訐酸的排列順序。由于核甘酸間的差異主要是堿基的不同，所

以也稱為堿基序列。

2.核甘酸之間以磷酸二酯鍵連接形成多核甘酸鏈，且多核甘酸鏈?zhǔn)怯蟹较蛐缘摹?/p>

書寫方法：左端標(biāo)出5,末端，右側(cè)為3,末端，例如：

5'PAPCPTPGPCPT-OH3'

V

5'ACTGCT3'

第二節(jié)DNA的空間結(jié)構(gòu)和功能

一、DNA的二級結(jié)構(gòu)——雙螺旋結(jié)構(gòu)模型

DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的特點

1.DNA分子由兩條反向平行但走向相反的脫氧多核甘酸鏈組成，兩鏈以一脫氧

核甘酸■■磷酸，為骨架，以右手螺旋方式繞同一公共軸盤螺旋，直徑為2nm,形

成大溝和小溝相間，堿基垂直螺旋軸居雙螺旋內(nèi)側(cè)，與對側(cè)堿基形成氫鍵配對

（互補配對形式:A=T,C=G）,相鄰堿基平面距離0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,

一圈10對堿基。

2.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要由互補堿基對之間的氫鍵和堿基堆積力來維持。

氫鍵主持雙鏈橫向穩(wěn)定性，堿基堆積力維持雙鏈縱向穩(wěn)定性。

3.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的多樣性

DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是DNA分子在水性環(huán)境和生理環(huán)境下最穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)，但當(dāng)改

變?nèi)芤旱碾x子濃度或相對溫度時一，DNA結(jié)構(gòu)會發(fā)生改變。

二、DNA的超螺旋結(jié)構(gòu)及其在染色質(zhì)中的組裝

1.DNA超雙螺旋結(jié)構(gòu)

（1）超螺旋結(jié)構(gòu)：DNA雙螺旋鏈再盤繞成超螺旋結(jié)構(gòu)；

（2）正超螺旋：盤繞方向與DNA雙螺旋方向相同

（2）負(fù)超螺旋：盤繞方向與DNA雙螺旋方向相反

2.原核生物DNA是環(huán)狀超螺旋結(jié)構(gòu)

3.真核生物DNA在核內(nèi)的組裝

真核生物染色體由DNA和蛋白質(zhì)構(gòu)成，其基本單位是核小體，

DNA（約146bp）

核心顆粒

r

組蛋白八聚休

核小體Y

連接區(qū)DNA（約60bp）

<連接區(qū)

IH.

（1）核心顆粒：由長146bp的雙螺旋DNA以超螺旋方式纏繞組蛋白八聚休1.8

圈組成。

（2）連接區(qū)：由連接區(qū)DNA和組蛋白Hi組成

（3）連接區(qū)DNA：連接相鄰兩個核心顆粒。

（4）組蛋白

①組蛋白種類：Hl,H2A,H2B,H3,H4

②組蛋白八聚體（核心組蛋白）由各2分子H2A,H2B,H3,H4組成八聚體

（5）真核生物染色體DNA組裝不同層次的結(jié)構(gòu)

（6）染色體是由DNA和蛋白質(zhì)構(gòu)成的不同層次纏繞線和螺線管結(jié)構(gòu)

三、DNA的功能

1.DNA的基本功能是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的模

板。它是生命遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)，也是個體生命活動的信息基礎(chǔ)。

2.基因就是指在染色體上占有一定位置的遺傳的基本單位或單元。

3.基因組是指來自一個遺傳體系的一整套遺傳信息。

4.此外，真核細(xì)胞還有線粒體和葉綠體，分別含有線粒體DNA和葉綠體DNA,

屬于核外遺傳物質(zhì)。

第三節(jié)RNA的功能和結(jié)構(gòu)

RNA的種類、分布和功能

細(xì)胞核和胞液線粒體功能

核蛋白體RNArRNAmtrRNA核蛋白體組分

信使RNAmRNAmtrRNA蛋白質(zhì)合成模板

核內(nèi)不均一HnRNA成熟mRNA的前體

RNA

核內(nèi)小RNASnRNA參與HnRNA的剪接、轉(zhuǎn)

運

核仁小RNASnoRNArRNA的加工、修飾

胞漿小RNAScRNATTSL-RNA蛋白質(zhì)肉質(zhì)網(wǎng)定位合成的

信號識別體組分

轉(zhuǎn)運RNAtRNAmttRNA轉(zhuǎn)運氨基酸

一、信使RNA的結(jié)構(gòu)與功能

mRNA的結(jié)構(gòu)特點

1.大多數(shù)真核mRNA的5,末端均在轉(zhuǎn)錄后加上一個甲基鳥件，同時第一個核普

酸的C2'也是甲基化，形成帽子結(jié)構(gòu)。

2.大多數(shù)真核mRNA的3,末端有一個多聚腺甘酸(polyA)結(jié)構(gòu)，稱為多聚A尾

5'm7Gppp----------AUG---------------------------UAG--------------------AAUAAA-------

一poly(A)3,

5,非翻譯區(qū)編碼區(qū)3,非翻譯區(qū)

3.帽子結(jié)構(gòu)和多聚A尾的功能

(1)mRNA核內(nèi)向胞質(zhì)的移位

(2)mRNA的穩(wěn)定性維系

(3)翻譯超始的調(diào)控

4.mRNA的功能：轉(zhuǎn)錄核內(nèi)DNA遺傳信息的堿基排列順序，并攜帶至細(xì)胞質(zhì),

指導(dǎo)蛋白質(zhì)合成的氨基酸排列順序。

原核細(xì)胞：真核細(xì)胞：

外顯子/----內(nèi)含子

胞核

DNADNA廣乙~\

1轉(zhuǎn)錄

1v轉(zhuǎn)錄\

mRNAhnRN

轉(zhuǎn)錄后剪號

轉(zhuǎn)運/

翻譯

V

蛋白質(zhì)

mRNA

■I翻譯

蛋白質(zhì)

二、轉(zhuǎn)運RNA的結(jié)構(gòu)和功能

l.tRNA分子中含有較多的稀有堿基，含10-20%稀有堿基，如DHU,3,末端為

-CCA-OH,5,末端大多數(shù)為G

2.tRNA二級結(jié)構(gòu)——三葉草氨基酸臂，DHU環(huán)，反密碼環(huán)，額外環(huán)，TWC環(huán)

3.tRNA的三級結(jié)構(gòu)——倒L形

4.1RNA的功能：搬運氨基酸到核糖體和識別密碼子，參與蛋白質(zhì)的翻譯

三、核糖體RNA的結(jié)構(gòu)和功能

l.rRNA與核糖體蛋白共同構(gòu)成核蛋白體或稱為核蛋白體，核糖體均由易于解聚

的大小兩個亞基組成。

2.rRNA的功能：參與組成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場所。

3.rRNA的種類：（根據(jù)沉降系數(shù)）

真核生物原核生物

5srRNA5srRNA

28srRNA23srRNA

5.8srRNA16srRNA

18srRNA

原核生物（大腸桿菌為例）真核生物（以小鼠肝為全例）

小亞基30S40S

rRNA16S1542個核昔酸18S1874個核昔酸

蛋白質(zhì)21種占總量的40%33種占總量的50%

大亞基50S60S

rRNA23S2940個核昔酸28S4718個核昔酸

5S120個核昔酸5.8S160個核昔酸

5S120個核昔酸

蛋白質(zhì)36種占總量的30%49種占總量的35%

四、其它小分子RNA及RNA組學(xué)

l.SnmRNAs：除上述三種RNA外，細(xì)胞的不同部位存在的許多其它種類的小分

子RNA,統(tǒng)稱為非mRNA小RNA（SnmRNAs）

2.SnmRANs的種類：核內(nèi)小RNA,核仁小RNA,胞質(zhì)小RNA,催化性小RNA,

小片段干涉性RNA

3.SnmRNAs的功能：參與hnRNA和rRNA的加工和轉(zhuǎn)運。

第四節(jié)核酸的理化性質(zhì)

一、核酸的一般理化性質(zhì)

1.核酸分子中有末端磷酸和許多連接核甘的磷酸殘基，為多元酸，具有較強的酸

性。

2.核酸分子中還有含氮堿基上的堿性球團(tuán)，故為兩性電解質(zhì)，各種核酸分子大小

及所帶電荷不同，電泳和離子法來分離不同的核酸。

3.A?6O的應(yīng)用：

(1)DNA或RNA的定量

A260=l。相當(dāng)于

40ug/ml單鏈DNA(或RNA)50ug/ml雙鏈DNA

20ug/ml寡核甘酸

(2)判斷核酸樣品的純度

①DNA純品：A26O/A2SO^1.8

②RNA純品：A260/A280^2.0

二、DNA的變性

1.定義：在某些理化因素作用下，DNA雙鏈解開成兩條單鏈的過程。變性并不涉

及核甘酸共鍵(磷酸二脂鍵)的斷裂。

2.方法：過量酸、堿、加熱、變性試劑如尿素、酰胺以及某些有機溶劑如乙醇、

丙酮等。

3.變性后其它理化性質(zhì)變化：

DNA變性的本質(zhì)是雙鏈間氫鍵的斷裂

變性引起紫外吸收值的改變

4.增色效應(yīng)：DNA變性時其溶液A26。增高的現(xiàn)象

5.Tm：變性是在一個相當(dāng)窄的溫度范圍內(nèi)完成，在這一范圍內(nèi)，紫外光吸收值

達(dá)到最大值的50%時的溫度溫度稱為DNA的解鏈溫度，又稱熔解溫度，或熔

點。

6.Tm值與下列因素有關(guān)：

(l)DNA的均?性：DNA的均一性較高，那么DNA鏈各部分的氫鍵斷裂所需

的能值較接近，Tm值范圍較窄，反之亦然，由于可見Tm值可作為衡量

DNA樣品均一性的指標(biāo)。

(2)C-G堿基對含量：G-C堿基對為3對氫鍵，而A-T堿基對只有2對氫鍵，

所以破壞G-C間氫鍵較A-T間氫鍵需要更多的能量。因此Tm值大小與G+C

含量成正比，也可通過Tm值推算出DNA堿基的百分組成。

X%(G+C)=(Tm-69.3)*2.44

(3)介質(zhì)中離子強度：離子強度低，DNA的Tm值較低。

三、DNA的復(fù)性與分子雜交

1.DNA復(fù)性定義：在適當(dāng)條件下，變性DNA的兩條互補鏈可恢復(fù)天然的雙螺旋

構(gòu)象，這一現(xiàn)象稱為復(fù)性。(1、足夠的鹽濃度——消除磷酸基的靜電斥力，2、

足夠高的溫度一一破壞無規(guī)則的鏈內(nèi)氫鍵)

2.熱變性的DNA經(jīng)緩慢冷卻后即可復(fù)性，這一過程稱為退火。

3.減色效應(yīng)：DNA復(fù)性時，其溶液A260降低。

4.核酸分子雜交：在DNA變性后的復(fù)性過程中，如果將不同種類的DNA單鏈分

子或RNA分子放在同一溶液中，只要兩種單鏈分子之間存在著一定程度的堿

基配對關(guān)系，在適宜的條件(溫度及離子強度)下，就可以在不同的分子間形

成雜化雙鏈。

5.這種雜化雙鏈可以在不同的DNA與DNA之間形成，也可以在DNA和RNA

分子間或者RNA與RNA分子間形成，這種現(xiàn)象稱為核酸分子雜交。

6.核酸分子雜交的應(yīng)用

(1)研究DNA分子中某一種基因的位置

(2)定兩種核酸分子間的序列相似性

(3)檢測某些專一序列在待檢樣品中存在與否

(4)是基因芯片技術(shù)的基礎(chǔ)

第五節(jié)核酸的分離和純化

一、核酸分離與純化的一般原則

采用溫和條件，防止過酸、過堿，避免劇烈攪拌，抑制核酸酶的活性，防止

核酸分子被降解和變性，核酸的分離和純化，粉抽提法，超速離心法，凝膠電泳

法，層析法分離法

二、核酸含量測定與純度鑒定

1.含量測定常用紫外分光光度計法，定磷法，定糖法，高效液相色譜分析法等。

2.電泳分離也常用于測定核酸的大小和檢查核酸的純度

三、核酸序列分析

1.DNA的酶法測序

2.DNA的化學(xué)法測序

3.DNA序列分析已經(jīng)實現(xiàn)自動化

第六節(jié)核酸酶

一、核酸酶是指所有可以水解核酸的酶

二、分類

1.依據(jù)底物不同

(1)DNA酶——專一降解DNA

(2)RNA酶——專一降解RNA

2.依據(jù)切割部位不同

(1)核酸內(nèi)切酶：分為限制性核酸內(nèi)切酶和非特異性

(2)核酸外切酶：5,3或3,5核酸外切酶

3.核酸酶的功能：I

(1)生物體內(nèi)的核酸酶負(fù)責(zé)細(xì)胞內(nèi)外催化核酸的降解

(2)參與DNA的合成與修復(fù)及RNA合成后的剪接等重要基本復(fù)制和基因表達(dá)

過程

(3)負(fù)責(zé)清除多余的結(jié)構(gòu)和功能異常的核酸，同時也可以清除侵入細(xì)胞的外源

性核酸

(4)在消化液中降解食物中的核酸以及吸收

(5)體外重組DNA技術(shù)中的重要工具酶。

第四章酶

一、酶的概念：酶是指由活細(xì)胞產(chǎn)生的具有催化作用的蛋白質(zhì)。

1、命名：①習(xí)慣命名：分解脂肪的酶一脂肪酶~據(jù)其催化的底物命名

催化脫氫反應(yīng)醐一脫氫酶一據(jù)其催化的反應(yīng)類型命名

②系統(tǒng)命名

2、分類：①氧化還原酶類②轉(zhuǎn)移酶類③水解酶類④裂解酶類⑤異構(gòu)酶

類⑥合成酶類（或連接酶類）

3、化學(xué)本質(zhì)：據(jù)化學(xué)本質(zhì)將酶分兩類，即：①蛋白脂類的酶②核酸類

的酶

二、酶的分子結(jié)構(gòu)與功能

1、分子組成：單純酶和結(jié)合酶。

酶蛋白：結(jié)合酶中的蛋白質(zhì)部分。

輔助因子：結(jié)合酶中的非蛋白質(zhì)部分。

全酶：酶蛋白與輔助因子結(jié)合形成的復(fù)合物稱全酶，只有全酶才有催化作用。

金屬酶：金屬離子如果與酶結(jié)合緊密，在提取的過程中不會丟失，這類酶稱

為金屬的。如：竣肽酶（含Zn2+）黃喋吟氧化酶（含Mo2+）

金屬離子作用：①維持酶分子的構(gòu)象；②傳遞電子；③在酶與底物間起橋梁

作用；④中和陰離子降低反應(yīng)的靜電斥力。

根據(jù)輔助因子與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同將其分為輔基或輔酶。

注：①輔基大多為金屬離子

②一種酶蛋白只能與一種輔助因子結(jié)合，但是一種輔助因子可與不同

醐蛋白結(jié)合。

「單純酶：僅含單純酶：僅含氨基酸的蛋白質(zhì)

分類J

結(jié)合酶：蛋白質(zhì)+非蛋白質(zhì)部分（即輔酶分子）（即酶蛋白）

酶蛋白一一決定反應(yīng)的特異性、

「小分子有機化學(xué)物卜結(jié)合成復(fù)合物全酶（只有全酶才具有

催化作用）J」

輔酶因子一

金屬離子

在前促反應(yīng)中

1、維持酶分子的構(gòu)象

2、傳遞電子

3、在酶與底物間起橋梁作用

4、中和陰離子，降低反應(yīng)的靜斥力

「輔酶：與蛋白質(zhì)結(jié)合硫?松

輔酶因司I參與酶活性中心的組成

［輔基：與酶蛋白結(jié)合筋I(lǐng)

酶活性中心（activecenter）：指酶分子中能與底物結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的

特定的空間結(jié)構(gòu)區(qū)域。

酶活性中心內(nèi)r結(jié)合集團(tuán)：結(jié)合底物和輔酶，使之成為復(fù)合物

的必需基團(tuán)I催化基團(tuán)：影響底物中某些化學(xué)鍵的穩(wěn)定性，催化底物轉(zhuǎn)變成

為產(chǎn)物

2、酶的活性中心

①概念：酶分子中與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基因稱為必需基團(tuán)，這些必需基團(tuán)

在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定

空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，這區(qū)域稱為酶的活

性中心或活性部位。

②分類：①酶活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)：結(jié)合基團(tuán)和催化基團(tuán)

②酶活性中心外的必需基團(tuán)：組氨酸的咪唾基，絲氨酸的羥基等。

三、酶促反應(yīng)的特點與機制

1、酶與催化劑相比較：

①共同點：A催化作用；B反應(yīng)前后酶質(zhì)與量不變；C不改變反應(yīng)平衡常數(shù)

②不同點：A極高的催化效率

B高度的特異性：1、絕對特異性2、相對特異性

3、立體異構(gòu)特異性

C可調(diào)節(jié)性

2、酶促反應(yīng)的機制

①誘導(dǎo)契合假說酶：與底物相互接近時，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適

應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說。

②鄰近效應(yīng)與定向排列：提高反應(yīng)速率

③多元催化：同一種酶常兼有酸、堿雙重催化作用。

④表面效應(yīng)：

四、酶促反應(yīng)動力學(xué)

影響酶促反應(yīng)因素:酶濃度、底物濃度、pH、溫度、

抑制劑、激活劑等。

1、底物濃度對反應(yīng)速度的影響

①在酶量恒定的情況下，酶促反應(yīng)的速度主要取決于底物的濃度

②在底物濃度較低時，反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而上升，加大底物濃度，反應(yīng)

速度趨緩，底物濃度進(jìn)?步增高，反應(yīng)速度不再隨底物濃度的增加而加快，達(dá)最

大反應(yīng)速度，此時酶的活性中心被底物飽和。

濃度對酶促反應(yīng)速度的影響。

☆2、米-曼氏方程式

①中間產(chǎn)物學(xué)說：酶（E）與底物（S）形成酶一底物復(fù)合物（中間產(chǎn)物ES）,

此復(fù)合物再分解為產(chǎn)物（P）和游離的酶。

klka

E+S=ESE+P

k2

酶底物中間產(chǎn)物產(chǎn)物

（式中kl、k2、k3、分別為各自反應(yīng)的速度常數(shù)）

②米氏方程式：V=VmaxTS]

Tnr+T?]

A米氏方程式Km值等于醐促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。

B、Km值I酶對底物的親和力t

C、Km是醐的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)，酶所催化的底物和反應(yīng)環(huán)境如

溫度、PH、離子強度有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)（同一底物，不同的酶有不同的Km

值）

D、Vmax是酶完全被底物所飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。

③km值和Vmax值的測定：

雙倒數(shù)作圖法

Vmax⑶

v=

第一步:Km+[S]

兩邊同取倒數(shù)得

\N=~~1/[S1+IWmax

▼max

以1/V對1/[S]作圖，縱軸截距=1/Vmax,橫軸截距=-l/km

Hanes作圖法:[Sl/V=Km/Vmax+fS]/Vmax

以[S]/V對[S]作圖，縱軸截距二-km,直線k=l/Vmax

（當(dāng)[S]>>km,酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。當(dāng)[S]>

>E時，km忽略不計）

4、溫度對反應(yīng)速度的影響

①溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高

②溫度升高，可引起酶的變性失活。

最適溫度：酶促反應(yīng)速度最快時的環(huán)境溫度稱為酶促反應(yīng)的最適溫度。（酶的最

適溫度不是腋的特征性常數(shù)，與反應(yīng)時間有關(guān)）注：臨床應(yīng)用：低溫麻醉、低溫

保存菌種。

01020304050

60溫度

2P

5、pH對反應(yīng)速度的影響

①酶活性受其反應(yīng)環(huán)境的PH影響，旦不同的酶對不同的PH有不同要求。

②最適pH：酶催化活性最大時的環(huán)境pH

③胃蛋白酶最適PH值是1.8；肝精氨酸酶是9.8；多數(shù)酶是中性（最適pH不是

酶的特征性常數(shù)，受底物濃度，緩沖液種類與濃度，以及酶的純度等因素影響）

胃蛋白酶淀粉酶

活膽堿酯酶

性

pH對某些酶活性的影響

6、抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響

①抑制劑：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶

的抑制劑。

②抑制劑多與酶的活性中心內(nèi)、外必需基因相結(jié)合，從而抑制酶的催化活

性。

分類：

①不可逆性抑制劑：以共價鍵與的活性中心上的必需基因相結(jié)合，使酶失活，

此種抑制劑不可用透析'超濾等方法去除。

②可逆性抑制劑：抑制劑與酶以非共價鍵方式結(jié)合，使酶活性降低或消失，可

采用透析、超濾的方法解除，是一種可逆性結(jié)合。

A.競爭性抑制作用：與底物競爭前的活性中心，從而阻礙酶與底物結(jié)合成中間

復(fù)合物。（可逆的）比如：丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶，磺胺藥物9

對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶）

Vmax不變，Km值t

B.非競爭性抑制作用：與酶活性中心外的必需基因結(jié)合，底物與抑制劑之間無

競爭關(guān)系。

VmaxI,Km值不變

C.反競爭性抑制作用：抑制劑不與酶結(jié)合，反與酶和底物形成的中間產(chǎn)物（ES）

結(jié)合，使中間產(chǎn)物ES的量下降。

VmaxI,Km值I

7、激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響

①激活劑：使酶從無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。

②酚的激活劑大多為金屬離子，如：Mg+、K+、Mn2+等。

③必需激活劑：大多數(shù)金屬離子激活劑對酶促反應(yīng)是不可缺少的。

非必需激活劑：激活劑不存在時，酶仍有一定的催化活性。

8、酶活性測定與酶活性單位

①酶的活性指酶的催化化學(xué)反應(yīng)能力，其衡量標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度。

②酶的比活力：比活力是表示酶純度的較好指標(biāo)。（每分鐘催化lumol底物轉(zhuǎn)化

為產(chǎn)物所需的酶濃度）

五.酶的調(diào)節(jié)

,調(diào)節(jié)對象：關(guān)鍵酶

”（酶活性調(diào)節(jié)（快）

I調(diào)節(jié)方式：I酶含量調(diào)節(jié)（慢））

1、酶活性調(diào)節(jié)

⑴酶原與酶原的激活

①酶原：無活性的酶的前體。

酶原的激活：由無活性的酶原變成有活性的酶的過程稱隨原的激活

②酶原的激活一般通過某些蛋白質(zhì)酶的作用，水解一個或幾個特定的肽鍵，致

使蛋白質(zhì)構(gòu)象發(fā)生改變而使酶原具有活性，其實質(zhì)是酶的活性中心形成或暴

露的過程（其過程不可逆）

f-保護(hù)細(xì)胞本身的蛋白質(zhì)不受蛋白酶的水解破壞；

③生理意義：t-保證了合成的酶在特定部位和環(huán)境中發(fā)揮生理作用。

⑵變構(gòu)酶（別構(gòu)酶）

①變構(gòu)調(diào)節(jié)：酶分子活性中心外的某一部分可以與體內(nèi)一些代謝物可逆地結(jié)合,

使酶發(fā)生變構(gòu)并改變其催化活性，這種調(diào)節(jié)酶活性的方式稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)。

②變構(gòu)效應(yīng)劑：引起變構(gòu)效應(yīng)的代謝物稱為變構(gòu)效應(yīng)劑。

③變構(gòu)效應(yīng)劑引起酶活性的增強或減弱，分別稱變構(gòu)激活作用或變構(gòu)抑制作用。

⑶酶的共價修飾調(diào)節(jié)

①共價修飾（化學(xué)修飾）：酶蛋白肽鏈上的一些基因可與某些化學(xué)基因發(fā)生可逆

的共價結(jié)合，從而改變酶活性，這一過程稱酶的共價修飾。

②酶共價修飾包括：磷酸化與去磷酸化、乙酰化與去乙?；?、一SH一與一S—S

一、甲基化與去甲基化、腺昔化與去腺昔化。

2.酶的調(diào)節(jié)

⑴酶蛋白合成的誘導(dǎo)與阻遏

①隨蛋白的合成量主要調(diào)節(jié)

②誘導(dǎo)劑：能促進(jìn)酶蛋白的基因轉(zhuǎn)錄，增加酶蛋白生物合成的物質(zhì)為誘導(dǎo)劑（輔

阻遏劑則相反）

⑵酶降解的調(diào)控

酶蛋白質(zhì)降解途徑｛

3同工酶?■溶酶體蛋白酶降解途徑（不依賴ATP）

-非溶酶體蛋白酶降解途徑（依賴ATP和泛素）

①同工酶：指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)、免疫學(xué)性質(zhì)

不同的一組酶。

②同工酶是由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同

mRNA翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。翻譯后經(jīng)修飾生成的多分子形式不在

同工醒之列。同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細(xì)胞的不同亞

細(xì)胞結(jié)構(gòu)中。

LDI（H4）、LD2（HBM）

<H型（心肌型）<

③乳酸脫氫酶是四聚體蛋白1M型（骨骼肌型）LD3（H2M2）、LD4（HM3）

LD5（M4）

rM型（肌型）一CK3（MM型）

vB型（腦型）-CKi（BB型）

肌酸激酶是二聚體酶I（CK2、MB型反見于心?。?/p>

備注：參與組成輔酶的維生素

轉(zhuǎn)移基團(tuán)輔酶或輔基所含維生素

氫原子NAD+、NADP+尼克酰胺（維生素PP）

FAN、FAD維生素B2

醛基TPP維生素B1

酰基輔酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸

烷基鉆胺美輔酶類維生素B12

C02生物素生物素

氨基磷酸毗哆醛毗哆醛(維生素B6)

甲基等一碳單位四氫葉酸葉酸

第五章維生素與微量元素

第一節(jié)維生素

一、概論

1.維生素：是維護(hù)人體健康，促進(jìn)生長發(fā)育，和維持細(xì)胞正常生理功能所必需的

一類低相對分子質(zhì)量有機化合物。

2.特點：

(1)日需量少，但大部分由食物供給。

(2)是重要的營養(yǎng)素，但不能供能，也不是細(xì)胞組織的結(jié)構(gòu)成分。

(3)多數(shù)是構(gòu)成某些酶的輔酶或輔基成分。

(4)長期缺乏會引起供能障礙或出現(xiàn)生理功能紊亂即維生素缺乏病。

二、脂溶性維生素

維生主要功能活性形式缺乏癥

素

A參與視黃醇合成，參與糖蛋白的合成，11-順視黃醛，視黃夜盲癥，干眼

維持上皮結(jié)構(gòu)的完整性，促進(jìn)生長發(fā)育醛，視黃酸病，皮膚干燥

佝僂病，軟骨

D促進(jìn)鈣磷代謝,是1,25-(OH2)P3的前1,25-(0H2)P3

體病

E重要的抗氧化劑，對抗氧自由基，促進(jìn)生育酚未發(fā)現(xiàn)

血紅素合成，維護(hù)生殖功能

K維持體內(nèi)第II,VII,IX,X凝血因子在正常2-甲基-1,4-茶配易出血

水平

三、水溶性維生素

維生主要功能活性形式缺乏癥

素

B1轉(zhuǎn)酮酶的輔酶，轉(zhuǎn)酮基反應(yīng)，抑制膽堿TPP腳氣病，末梢

酯酶的活性神經(jīng)炎

B2世稱核黃素，黃素蛋白酶的輔酶，參與FMN,FAD口角炎，舌炎，

體內(nèi)氧化體素唇炎，陰囊炎

B6氨基酸代謝中轉(zhuǎn)氨酶，脫竣酶的輔酶，磷酸毗哆醛，磷酸毗未發(fā)現(xiàn)

ALA合成酶的輔酶哆胺

B12構(gòu)成甲基轉(zhuǎn)移酶的輔酶，參與甲基化，甲鉆胺素，鉆胺素進(jìn)行性脫髓鞘

促進(jìn)DNA的合成，促進(jìn)紅細(xì)胞合成病

PP煙酸，構(gòu)成脫氫酶輔酶，參與生物氧化NAD+,NADP+癩皮病

體系

C水溶性抗氧化劑，促進(jìn)膠原蛋白合成，抗環(huán)血酸壞血病

參與芳香族氨基酸代謝，促進(jìn)鐵的吸收

維生主要功能活性形式缺乏癥

素

泛酸構(gòu)成CoA及?；d體蛋白ACP的成分，CoA,ACP未發(fā)現(xiàn)

參與體內(nèi)?；D(zhuǎn)移

葉酸以四氫葉酸形式參與一碳集團(tuán)轉(zhuǎn)運；與FH4巨幼紅細(xì)胞性

蛋白質(zhì)核酸合成，紅細(xì)胞白細(xì)胞的成熟貧血

有關(guān)

生物幾種竣化酶的輔酮，參與CO2的固定竣化酶輔酮脫屑性紅皮病

素

第二節(jié)微量元素

指人體中日需量在100Mg以下或含量占體重0.01%以下的元素，總共只占體重

的0.05%左右。

第三補充

1.維生素E又稱生育酚，以毛箜育籟在自然界分布最為廣泛，且生物活性最強。

2.維生素C保護(hù)疏基作用：維生素C作為供氫體能使許多疏基分子上的疏基保

持在還原狀態(tài)，發(fā)揮其催化作用。正常成人每日維生素C的需要量是60mg。

第六章生物氧化

第一節(jié)構(gòu)成ATP的氧化體系

一、呼吸鏈

1.概論

(1)定義：代謝物脫下的成對氫離子(2H)通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反

應(yīng)，逐步傳遞最終與氧結(jié)合成水。由于此過程與細(xì)胞呼吸有關(guān)，所以將此

傳遞鏈稱為呼吸鏈。

(2)在呼吸鏈中，酶和輔酶按一定順序排列在線粒體內(nèi)膜上。

(3)傳遞氫的酶或輔酶稱之為遞氫體。

(4)傳遞電子的酶或輔的稱之為電子傳遞體。

(5)無論遞氫體還是電子傳遞體都起傳遞電子的作用，所以呼吸鏈又稱電子傳

遞鏈。

2.呼吸鏈的組成：

(1)煙酰胺腺喋吟二核甘酸(NAD+)或稱輔酶I(Col)o

生理PH條件下，煙酰胺中的毗咤