第九章酶引論

第九章酶引論第1頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月一．酶是生物催化劑１．酶（概念）：２．酶是生物催化劑：⑴酶與其他催化劑的共性：⑵酶通過降低反應(yīng)活化能提高反應(yīng)速率：中間產(chǎn)物學(xué)說E+S====E-S

P+E⑶酶催化高效的因素（酶降低反應(yīng)活化能的原因）：鄰近定向效應(yīng)“張力”和變形酸堿催化共價(jià)催化第2頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月３．酶作為生物催化劑的特性：效率高專一性活力可調(diào)節(jié)：限速步驟，反饋抑制易失活且反應(yīng)條件溫和４．酶的化學(xué)本質(zhì)：⑴大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)⑵酶的組成單純酶：由氨基酸組成結(jié)合酶：酶蛋白（蛋白質(zhì)組分）＋輔因子（非蛋白質(zhì)物質(zhì)）全酶（有活力）：酶蛋白＋輔因子（輔基、輔酶）

輔因子作用：電子、原子或某些基團(tuán)的載體第3頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月⑶酶的四級(jí)結(jié)構(gòu)單體酶寡聚酶多酶復(fù)合體５．酶的分類和命名：⑴命名：習(xí)慣命名：系統(tǒng)命名：⑵分類和編號(hào)：按反應(yīng)性質(zhì)分６類編號(hào)：第4頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的分類氧化-還原酶催化氧化-還原反應(yīng)。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)。氧化-還原酶Oxidoreductase第5頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的分類轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個(gè)底物分子的基團(tuán)或原子轉(zhuǎn)移到另一個(gè)底物的分子上。

例如，谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。轉(zhuǎn)移酶Transferase第6頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的分類水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：水解酶hydrolase第7頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的分類裂合酶催化從底物分子中移去一個(gè)基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。裂合酶

Lyase第8頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的分類異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的重排過程。

例如，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。

異構(gòu)酶Isomerase第9頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶的分類合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。A+B+ATP+H-O-H===A

B+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸+CO2

草酰乙酸合成酶LigaseorSynthetase第10頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月５．酶的分類和命名：⑴命名：習(xí)慣命名：系統(tǒng)命名：⑵分類和編號(hào)：按反應(yīng)性質(zhì)分６類編號(hào)：６．酶的專一性⑴酶對(duì)底物的專一性：結(jié)構(gòu)專一：立體異構(gòu)專一：第11頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月⑵專一性的假說：活性中心：鎖鑰學(xué)說：誘導(dǎo)契合學(xué)說1．結(jié)合部位Bindingsite酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。２．催化部位catalyticsite酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。第12頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月（a）鎖鑰學(xué)說：認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣第13頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月（b）誘導(dǎo)契合學(xué)說該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀.第14頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月７．酶活力的測(cè)定⑴酶活力．活力單位．比活力⑵反應(yīng)速度．初速度第15頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月輔因子在酶促反應(yīng)中的作用特點(diǎn)輔酶在催化反應(yīng)過程中，直接參加了反應(yīng)。每一種輔酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一類型的反應(yīng)。同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結(jié)合形成不同的全酶。一般來(lái)說，全酶中的輔酶決定了酶所催化的類型（反應(yīng)專一性），而酶蛋白則決定了所催化的底物類型（底物專一性）。第16頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月全酶(holoenzyme)||酶蛋白（apoenzyme)+

輔助因子（cofactor)

cofactor酶的結(jié)構(gòu)概念輔基，prostheticgroup輔酶，co-enzyme結(jié)合力強(qiáng)第17頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通過短程非共價(jià)力(如氫鍵,離子鍵和疏水鍵等)的作用，形成E-S反應(yīng)中間物，其結(jié)果使底物的價(jià)鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用。第18頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月張力學(xué)說這是一個(gè)形成內(nèi)酯的反應(yīng)。當(dāng)R＝CH3時(shí)，其反應(yīng)速度比R＝H的情況快315倍。由于-CH3體積比較大，與反應(yīng)基團(tuán)之間產(chǎn)生一種立體排斥張力，從而使反應(yīng)基團(tuán)之間更容易形成穩(wěn)定的五元環(huán)過渡狀態(tài)。

第19頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月廣義酸基團(tuán)廣義堿基團(tuán)（質(zhì)子供體）（質(zhì)子受體）酶分子中可以作為廣義酸、堿的基團(tuán)His是酶的酸堿催化作用中最活潑的一個(gè)催化功能團(tuán)。第20頁(yè)，課件共21頁(yè)，創(chuàng)作于2023年2月共價(jià)催化

催化劑通過與底物形成反應(yīng)活性很高的共價(jià)過渡產(chǎn)物，使反應(yīng)活