生物源纖維第二章 20150908-0914

天然蛋白質纖維（如羊毛、蠶絲）蛋白質纖維再生蛋白質纖維再生動物蛋白纖維再生植物蛋白纖維所有蛋白質纖維都能被酸或堿溶液水解，水解后的最終產物是α-氨基酸。第二章蛋白質纖維蛋白質纖維指基本組成物質為蛋白質的一類纖維。主要知識點：2.1蛋白質的基礎知識2.2蠶絲纖維2.3羊毛纖維2.4再生蛋白質纖維重點：蛋白質的結構、理化性質，蠶絲羊毛纖維的結構和理化性質。難點：蠶絲、羊毛、大豆等蛋白纖維的結構、性能和理化性質。2.1蛋白質的基礎知識一、蛋白質的化學組成及分子結構1、化學組成蛋白質是分子量很高的有機含氮高分子物，結構較為復雜，但組成元素的種類并不很多，主要有碳、氫、氧、氮等。不同的蛋白質其氨基酸構成比例及方式不同，故各種蛋白質其含氮量不同。一般蛋白質含氮量為16%，即100克蛋白質的含氮量平均為16克，數(shù)值(6.25)稱為蛋白質系數(shù)。

2.1蛋白質的基礎知識2、氨基酸組成羧酸分子中烴基上的一個或幾個氫原子被氨基取代的化合物叫做氨基酸。天然蛋白質中的氨基酸主要有20種左右，它們的共同特點是都屬于α-氨基酸?？捎萌缦峦ㄊ奖硎荆?.1蛋白質的基礎知識甘氨酸賴氨酸谷氨酸

水解只生成α-氨基酸的—簡單蛋白質，如卵清蛋白、乳清蛋白、角蛋白、絲素蛋白。水解后，除生成α-氨基酸外，還生成非蛋白如糖類、核酸、含磷鐵化合物等—結合蛋白質。α–氨基酸是無色晶體，熔點較高，大多數(shù)氨基酸易溶于水，幾乎不溶于非極性溶劑。2.1蛋白質的基礎知識蛋白質簡單蛋白質結合蛋白質血紅蛋白（與血紅素）核蛋白（與核酸）脂蛋白（與脂肪）粘蛋白（與糖）輔基卵白蛋白，絲蛋白，米精蛋白球狀蛋白質纖維狀蛋白質易溶于水不易溶于水角蛋白骨膠蛋白肌蛋白蛋白質分類——形狀3、肽鍵和肽鏈

氨基酸以肽鍵相互連接而成的長鏈—肽鏈。

蛋白質的肽鏈可看成由不同的氨基酸殘基構成，這些氨基酸殘基在肽鏈中有確定的排列順序。肽鍵平面示意圖二、蛋白質分子的結構蛋白質的大分子可以看作是由α-氨基酸彼此通過氨基與羧基之間的脫水縮合，以酰胺鍵（肽鍵）連結而成的大分子：1.蛋白質的一級結構一級結構或稱化學結構。是指蛋白質中以共價鍵相連的氨基酸的排列順序。2.1蛋白質的基礎知識二級結構：指多肽鏈主鏈骨架中的若干肽段，各自以鏈內的氫鍵聯(lián)系，沿著某個軸盤旋或折疊，從而形成有規(guī)則的構象。如α-螺旋、β-折疊（平面，空間）、β-轉角等。2.蛋白質的二級結構2.1蛋白質的基礎知識

-螺旋結構β-折疊結構由兩條肽鏈或一條肽鏈內的各肽段之間的=C=O與－NH－形成氫鍵而成。兩肽鏈可以是平行的(左圖)，也可以是反平行的（右圖）。

多肽鏈除此兩種局部折疊形式外，還有β轉角（β-turn，或稱β-發(fā)夾結構）和無規(guī)卷曲（randomcoil）。3.蛋白質的三級結構三級結構：多肽鏈在二級結構的基礎上，由于相隔較遠的氨基酸殘基側鏈的相互作用，發(fā)生范圍廣泛的盤旋和折疊，從而產生特定的三維空間結構。

2.1蛋白質的基礎知識4.蛋白質的四級結構四級結構幾個各具有特定的一、二、三級結構的多肽鏈在一起，或者有時還和輔基在一起，再以一定的關系相集合，構成蛋白質。2.1蛋白質的基礎知識蛋白質結構三、穩(wěn)定蛋白質空間結構的作用力二硫鍵氫鍵鹽式鍵疏水鍵2.1蛋白質的基礎知識一、共價相互作用：（二硫鍵）

二硫鍵在胞外蛋白和胞內蛋白中的功能 二硫橋作為蛋白質結構花樣的組成部分

蛋白質結構中原子間的相互作用可分為兩類：共價相互作用和非共價相互作用。

二硫鍵(-S-S-)又稱作二硫橋或硫硫鍵：是指兩個硫原子之間形成的化學鍵。其鍵能很大，大約為30~100Kcal/mol因此是一種很強的化學鍵它可以把不同的肽鏈或同一肽鏈的不同部分連接起來對穩(wěn)定蛋白質的構象起著重要的作用。二硫鍵的形成：在細胞外大多數(shù)二硫鍵的形成是自發(fā)地，而在細胞內它需要細胞膜上的酶系統(tǒng)來將二硫鍵引入蛋白質。因為現(xiàn)代的細胞是依靠很強的還原環(huán)境所維持的，例如5mM的還原谷胱甘肽和0.01mM的氧化谷胱甘肽，在這樣的條件下蛋白質中二硫鍵的形成就不是自發(fā)的了。二硫鍵在胞外蛋白中的功能：在胞外蛋白中二硫鍵決定了胞外蛋白的機械性質。例如：角蛋白蛇毒毒素蛋白和其它的毒素蛋白多肽激素消化酶免疫球蛋白溶菌酶以及牛奶蛋白等，在這些蛋白質中二硫鍵的作用對于結構的穩(wěn)定SchematicmodelsofanantibodymoleculeandaFabfragment二、非共價相互作用

蛋白質的空間結構主要是由非共價相互作用所維系的。弱的相互作用力使得非共價鍵易于斷裂，使蛋白質分子具有柔性。主要非共價相互作用力:范德華相互作用,靜電相互作用,疏水相互作用,氫鍵和鹽鍵等

+

+

－

－

蛋白質結構中的非共價相互作用

1、范得華相互作用:原子間以及被化學鍵所飽和的分子間存在著弱的相互吸引力①極性基團偶極矩之間的靜電力；②誘導力；③色散力。

三種范得華相互作用中，色散力是占主要地位的相互作用力。

色散力:非極性分子中的原子和分子的原點振動引起的,動態(tài)極化可使在某一瞬間電子云的重心偏離核正電荷的中心使得非極性分子產生瞬間偶極矩，此瞬間偶極矩將在鄰近分子中誘導出偶極矩，這種瞬間偶極矩與誘導偶極矩的相互作用力稱作色散力。2、靜電相互作用:因為分子中不同類型的原子形成共價鍵時成鍵電子的分布是不對稱的，因此分子中大多數(shù)的原子都帶有部分電荷，另外蛋白質分子中極性氨基酸的側鏈也帶有部分電荷。

蛋白質的靜電相互作用可分為蛋白質分子內部的靜電相互作用和蛋白質分子外部與周圍環(huán)境即溶劑的靜電相互作用。

3、氫鍵:氫鍵是通過氫原子參與成鍵的特殊形式的化學鍵當一個電負性較強的原子與氫鍵合后，繼續(xù)與另一個電負性較強的原子鍵合： X

－－H

＋......Y

－氫鍵是穩(wěn)定蛋白質二級結構的主要因素。氫鍵的本質是XH之間為極性的共價結合。電負性較強的X原子將氫原子的電子云拉向自己一方使XH變?yōu)榕紭O元，從而使X原子帶有部分負電荷，而氫原子則帶有部分正電荷。當帶有部分正電荷的H和具有孤電子對電負性較強的Y原子接近時它們之間存在著靜電引力于是便形成了帶部分共價鍵性質的氫鍵。氫鍵的鍵能一般為-3~-6Kcal/mol，介于范得華力和共價鍵之間，這樣的能量表明氫鍵既有足夠的穩(wěn)定性，提供顯著的結合能，又可以迅速解離。蛋白質分子中的氫鍵

4、疏水相互作用：疏水相互作用是由于非極性基團的存在，引起了水分子的結構重排，形成了水和水之間的氫鍵網絡，使水的有序度增加而使熵降低。維持蛋白質三級結構最主要的因素是疏水相互作用。

非極性分子在水中傾向于聚集在一起以減少表面積，這也就是蛋白質分子中疏水內核形成的原因。疏水性的一個重要特點是它的可加和性，即一個大分子的疏水性可由組成它的基團的相對疏水性的加和得到。氨基酸側鏈的相對疏水性和親水性

5、鹽鍵當一個氨基酸的氨基和與它空間相鄰的另一個氨基酸的羧基互相靠近時，形成鹽鍵。-COO......H3N-?相鄰的氨基和羧基的結合能大約為5.0Kcal/mol左右

在蛋白質工程研究中，人們擬從下面幾個方面對蛋白質分子進行改造，以圖提高蛋白質分子的穩(wěn)定性：

1、疏水相互作用2、靜電相互作用3、氫鍵4、二硫鍵

疏水相互作用被認為是蛋白質折疊的主要驅動力，蛋白質分子中的疏水基團暴露于溶劑中往往會引起不利于蛋白質折疊的自由能變化，將氨基酸從水中轉移到有機溶劑中的轉移自由能的大小可用來衡量疏水相互作用的大小。Methews等人對T4溶菌酶中的Ile做了11種的不同氨基酸殘基的替換，研究發(fā)現(xiàn)該蛋白質的穩(wěn)定性和轉移自由能之間存在著直接的比例關系，通過計算蛋白質折疊過程中溶劑可接觸表面積的變化來評估疏水相互作用對蛋白質穩(wěn)定性的影響。

疏水相互作用靜電相互作用蛋白質分子的靜電相互作用包括帶電基團以及原子上的部分電荷之間的相互作用。定點突變的實驗結果表明靜電相互作用對穩(wěn)定性的影響依賴于帶電基團的位置，例如在a螺旋的N端附近引入酸性氨基酸或在C端附近引入堿性氨基酸均可以提高蛋白質分子的穩(wěn)定性。氫鍵氫鍵對蛋白質空間結構的穩(wěn)定性極為重要，特別是對二級結構的形成起著關鍵的作用。Bryan等人用隨機突變的方法誘變枯草桿菌蛋白酶BPN’的基因篩選到的一個耐熱突變型蛋白酶序列測定表明是其218位的一個Asn變成了Ser。二硫鍵引入二硫鍵可以減少蛋白質去折疊的構型熵，因此可以提高蛋白質分子的穩(wěn)定性。但是引入二硫鍵的前提是二硫鍵的引入不能同時增加結構張力。BodandHuber1992TheCrystalStructureoftheDouble-headedArrowheadProteaseInhibitorAinComplexwithTwoTrypsinsBaoetal.1.蛋白質的兩性性質蛋白質分子中除末端的氨基與羧基外，側基上還含有許多酸性、堿性基團，所以蛋白質兼具酸、堿性質，是典型的的兩性高分子電解質。式中“P”表示多肽鏈。四、蛋白質的兩性性質和等電點2.1蛋白質的基礎知識2.蛋白質的等電點：溶液的pH值調節(jié)到某一值，蛋白質正、負離子所帶電荷數(shù)相等，此時中性的雙極離子濃度達最大值，這個pH值叫做等電點。蛋白質分子上所帶的正負電荷數(shù)相等時的pH值。氨基酸以偶極離子（內鹽）形式存在：水溶液中有如下平衡：由上式可以明顯地看出，這三種狀態(tài)之間的關系，是由溶液的氫離子濃度決定的。2.1蛋白質的基礎知識羊毛和蠶絲的等電點：

羊毛4.2～4.8

蠶絲3.5～5.2等電點時的性質：蛋白質在等電狀態(tài)時，呈現(xiàn)一系列特殊的也是極為重要的性質，如：溶脹、溶解度、滲透壓、電泳以及電導率都最低；染整加工時盡可能在等電點附近，以使損傷最小。等電點以下：

蛋白質存在狀態(tài)為H3N+RCOOH

[H+]外>[H+]內，pH外<pH內等電點以上：

蛋白質存在狀態(tài)為H2NRCOO-

[H+]外<[H+]內，pH外>pH內高分子化合物分子量多為1萬~100萬顆粒直徑在1~100nm其分子表面有許多極性基團，親水性極強，易溶于水成為穩(wěn)定的親水膠體溶液因此，可發(fā)生丁達爾現(xiàn)象、布郎運動，不能透過半透膜，具有吸附力等五、蛋白質溶液的膠體性質丁達爾效應：指光被懸浮的膠體粒子（例如：乳劑、混懸劑）散射，從入射光的垂直方向可以觀察到膠體里出現(xiàn)的一條光亮的“通路”的現(xiàn)象。城市中的丁達爾現(xiàn)象：清晨，在茂密的樹林中，常?？梢钥吹綇闹θ~間透過的一道道光柱，類似于這種自然界現(xiàn)象，也是丁達爾現(xiàn)象。這是因為云、霧、煙塵也是膠體，只是這些膠體的分散劑是空氣，分散質是微小的塵埃或液滴。在光的傳播過程中，光線照射到粒子時，如果粒子大于入射光波長很多倍，則發(fā)生光的反射；如果粒子小于入射光波長，則發(fā)生光的散射，這時觀察到的是光波環(huán)繞微粒而向其四周放射的光，稱為散射光或乳光。丁達爾效應就是光的散射現(xiàn)象或稱乳光現(xiàn)象。由于溶液粒子大小一般不超過1nm，膠體粒子介于溶液中溶質粒子和濁液粒子之間，其大小在40~90nm。小于可見光波長（400nm～750nm），因此，當可見光透過膠體時會產生明顯的散射作用。而對于真溶液，雖然分子或離子更小，但因散射光的強度隨散射粒子體積的減小而明顯減弱，因此，真溶液對光的散射作用很微弱。丁達爾效應是區(qū)分膠體與溶液的一種常用物理方法。蛋白質膠體性質的應用由于膠體溶液中蛋白質不能通過半透膜，因此可以應用透析法將非蛋白的小分子雜質除去。透析法：以半透膜提純蛋白質的方法叫透析法。半透膜：只允許溶劑小分子通過，而溶質大分子不能通過，如羊皮紙、火棉膠、玻璃紙等。

蛋白質變性指蛋白質在某些物理和化學因素作用下其特定的空間構象被改變，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質變性。一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞，都是變性的結果。可逆變性：蛋白質變性之后經過適當處理，蛋白質性質可發(fā)生恢復的變性。不可逆變性：去除變性因素或經過處理不能使蛋白質恢復原有性質的變性。1.物理性質：溶解度下降，粘度增大，失去結晶能力等。2.化學性質：更易發(fā)生化學反應，水解速度加快。3.生物活性：酶失去催化活性，激素失去生理調節(jié)作用。引起蛋白質變性的因素：

使蛋白質變性的化學方法有加強酸、強堿、重金屬鹽、尿素、丙酮等；能使蛋白質變性的物理方法有加熱(高溫)、紫外線及X射線照射、超聲波、劇烈振蕩或攪拌等。六、蛋白質的變性2.1蛋白質的基礎知識七、蛋白質的水解1.酸水解酸性水解通常用6mol/L的鹽酸或3mol/L的硫酸。2.堿水解肽鍵對堿比對酸敏感，用0.25mol/L的NaOH就能進行水解。3.酶水解不同的酶對蛋白質進行水解可得到不同的中間產物。

蛋白質在堿的作用下，水解后氨基酸會消旋，但色氨酸穩(wěn)定。酸法水解由于后續(xù)的酸液對環(huán)境污染，水解產物會有異味；堿法水解則會使L型氨基酸變成D型，且兩種水解方法都不存在專一性，因此酶法水解成為趨勢。2.1蛋白質的基礎知識2.2蠶絲纖維

蠶絲是熟蠶結繭時所分泌絲液凝固而成的連續(xù)長纖維，也稱天然絲，是一種天然纖維。人類利用最早的動物纖維之一。2.2.1蠶絲的種類

（1）家蠶絲：即桑蠶所產之絲。是最早在我國利用的天然纖維，被織成綾羅綢緞等許多織物，久負盛名，是高級紡織原料，纖維細柔平滑，富有彈性，光澤、吸濕好。

（2）野蠶絲：種類很多，常見有柞蠶絲，蓖麻蠶絲，天蠶絲，樟蠶絲，柳蠶絲等。其中以柞蠶絲為主要產品，也是最早在中國利用的蠶絲。它的強伸度要比桑蠶絲好，耐腐蝕性，耐光性，吸濕性等方面也比桑蠶絲好，但它的細度差異大，長度短，絲上常有天然色，繅絲比較難，雜質也多，適合作中厚絲織物。蠶絲是天然蛋白質類纖維，是自然界可供紡織用的天然長絲。分為家蠶絲與野蠶絲兩大類(1)蠶絲的形成2.2.2蠶絲的形成與形態(tài)特征在絲素中，所含主要氨基酸側基小，因而使蠶絲分子結構較為簡單，長鏈大分子規(guī)整排列，呈β-折疊構象，有較高的結晶性。(2)

蠶絲的化學組成水溶性球蛋白纖維狀蛋白桑蠶的絹絲腺柞zuo蠶絲截面形態(tài)桑蠶絲的截面形態(tài)鱗片層(3)蠶絲的形態(tài)結構橫截面呈近三角形；縱向表面光滑，粗細均勻，少數(shù)地方有粗細變化，光澤強而不刺眼。蠶絲的層次結構(1)形態(tài)尺寸(2)強伸度強力：麻〉絲〉毛〉棉；強度：麻〉絲〉棉〉毛；伸長：毛〉絲〉棉〉麻(3)吸濕性毛〉麻〉絲〉棉(4)蠶絲的物理機械性質生絲的抱合性是指絲膠把若干根繭絲粘在一起而不脫散的性能。(4)抱合性據(jù)考古發(fā)現(xiàn)，約在4700年前中國已利用蠶絲制做絲線、編織絲帶和簡單的絲織品。商周時期用蠶絲織制羅、綾、紈、紗、縐、綺、錦、繡等絲織品。蠶有桑蠶、柞蠶、蓖麻蠶、木薯蠶、柳蠶和天蠶等。蠶絲質輕而細長，織物光澤好，穿著舒適，手感滑爽豐滿，導熱差，吸濕透氣，用于織制各種綢緞和針織品，并用于工業(yè)、國防和醫(yī)藥等領域。中國、日本、印度、前蘇聯(lián)和朝鮮是主要產絲國，總產量占世界產量的90%以上。2.2.3蠶絲的應用歷史由單個蠶繭抽得的絲條稱繭絲。它由兩根單纖維借絲膠粘合包覆而成。繅絲時，把幾個蠶繭的繭絲抽出，借絲膠粘合成絲條，統(tǒng)稱蠶絲。除去絲膠的蠶絲，稱精練絲。蠶絲中用量最大的是桑蠶絲，其次是柞蠶絲。繅絲將蠶繭抽出蠶絲的工藝概稱繅絲。原始的繅絲方法，是將蠶繭浸在熱盆湯中，用手抽絲，卷繞于絲筐上。盆、筐就是原始的繅絲器具?？壗z工藝過程包括煮熟繭的索緒、理緒、繭絲的集緒、拈鞘、繅解、部分繭子的繭絲繅完或中途斷頭時的添緒和接緒、生絲的卷繞和干燥。2.2.3蠶絲的生產工藝索緒將無緒繭放入盛有90℃左右高溫湯的索緒鍋內，使索緒帚與繭層表面相互摩擦，索得絲緒。柞蠶繭用手索緒，但不能在封口部位索緒。索得緒絲的繭子稱為有緒繭。理緒除去有緒繭繭層表面雜亂的緒絲，理出正緒。理得正緒的繭稱為正緒繭。集緒將若干粒正緒繭的緒絲合并，經接緒裝置軸孔引出，穿過集緒器（又稱磁眼），集緒器有減少絲條水分、減少颣節(jié)和固定絲鞘位置等作用。拈鞘絲條通過集緒器、上鼓輪、下鼓輪后，利用本身前后兩段相互拈絞成絲鞘?？壗獍颜w繭放入溫度40℃左右的繅絲湯中，以減少繭絲間的膠著力，使繭絲順序離解。如離解中的繭絲強力小于其間的膠著力，就會產生斷頭，這個現(xiàn)象稱為落緒。繭子繅至蛹襯而落緒的稱為自然落緒；繅至中途而落緒的稱為中途落緒。添緒和接緒當繭子繅完或中途落緒時，為保持生絲的纖度規(guī)格和連續(xù)繅絲，須將備置的正緒繭的緒絲添上，稱為添緒。立繅用人工添緒,自動繅由機械添緒,由接緒器完成接緒。由于一粒繭的繭絲纖度粗細不一，為保證生絲質量，立繅添緒時除保證定粒外，還必須進行配繭，即每緒保持一定的厚皮繭和薄皮繭的數(shù)量比例。卷繞和干燥由絲鞘引出的絲，必須有條不紊地卷繞成一定的形式。絲條通過絡交器卷繞在筒子上的稱為筒裝生絲。但是無論何種卷繞形式，在卷繞時都要進行干燥。繅絲工程混繭剝繭

選繭煮繭繅絲復搖整理檢驗

煮繭：利用水和熱的作用，有時也添加化學助劑，把繭絲外圍的絲膠適當膨潤、軟和，使繭絲間的膠著力小于繭絲的濕潤強力，以便在繅絲時繭絲能連續(xù)不斷地依次離解。生絲的性能1、觸感柔軟。桑蠶絲手感干滑涼爽，柞蠶絲干爽溫暖。2、吸濕性較強（WK=11%）。染色性能好，色彩鮮艷。3、具有較好的強度，延伸性和彈性。4、耐酸不耐堿。不耐鹽水侵蝕。5、耐光性較差（天然纖維中最差）6、熨燙溫度160~180℃。（蒸氣，墊布）7、易被蟲蛀，也易生霉。2.2蠶絲纖維1.絲素的相對分子質量和化學結構分子鏈：嵌段連結結晶區(qū)：側基小的氨基酸剩基，排列整齊而緊密。無定形區(qū)：側基大、結構復雜的氨基酸?；??？臻g構象結晶部分為伸直狀態(tài)，屬β-構象鍵長、鍵角絲素的分子鏈在纖維的晶區(qū)呈β-構象，結晶度約為50%。纓狀原纖結構模型。絲素的無定形區(qū)對絲素的性質起主導作用。2.絲素的結晶結構2.2.4絲素的結構三、絲素的物理性能1.力學性質斷裂強力>>羊毛斷裂伸長<羊毛斷裂功>羊毛吸濕量增加，斷裂強力下降，斷裂延伸度有所增加2.2蠶絲纖維2.水的作用絲素在常溫水中的吸水膨脹有一定的限度—有限膨潤。吸濕率僅次于羊毛和粘膠纖維，標準回潮率10%。吸濕同時發(fā)生溶脹，條件激烈，肽鍵水解，纖維失重，機械性能變化?？扇芙庠谀承┧?、堿或鹽的水溶液中。3.鹽類的作用與負離子的水化能力有關，負離子水化能力越大，與絲素爭奪水分子的能力愈強，絲素不易發(fā)生水化。鹽類在水中溶解生成的離子，會促使水分子的極性增加，有利于絲素的膨潤溶解。4.熱性能2.2蠶絲纖維四、絲素的化學性能1.酸和堿的作用酸的作用：條件不同，發(fā)生不同程度水解。弱無機酸和有機酸，常溫不損傷蠶絲，還可增進光澤、手感，并賦予“絲鳴”的特性。單寧酸可做增重劑和媒染劑（易吸收，不改變蠶絲性質，難以洗去）。堿的作用：敏感，催化肽鍵水解。影響因素堿的種類和濃度作用溫度和時間電解質總濃度強堿高溫損傷大，弱堿相對穩(wěn)定。2.2蠶絲纖維2.氧化劑和還原劑的作用氧化劑：比較敏感氧化側基、端基、肽鏈等含氯氧化劑最嚴重，不能用氯漂和亞漂氧漂較為緩和，但PH不能過高還原劑：穩(wěn)定，常用Na2SO3、NaHSO3、Na2S2O4（脫膠時用）3.光氧化作用在天然纖維中耐光性最差。紫外線使蛋白質分子鏈降解，泛黃；硫脲處理，對阻止和消除紫外線的影響效果較為顯著；硫氰酸銨、單寧等具有還原性的物質能延緩光氧化的進行。銅、鐵、錫、鉛等鹽對光氧化有催化作用。4.染料的作用5.絲素的增重6.酶和微生物的作用2.2蠶絲纖維2.2.5絲膠的結構和性質1.絲膠的組成和結構C、H、O、N、S基本組成：氨基酸最外層絲膠的分子排列基本是無定形狀態(tài)，向內結晶度逐層提高，且取向增加。桑蠶絲含絲膠20~30%。柞蠶絲含絲膠12%。2.2蠶絲纖維絲膠的性質吸濕性比絲素好。在水中強烈吸濕會發(fā)生膨化。兩性性質，酸性略大于堿性，等電點PH=3.9~4.3。不溶于酒精、丙酮、苯等有機溶劑，但酒精、丙酮、單寧等會使絲膠液凝固。桑蠶絲含絲膠量>柞蠶絲。2.絲膠的變性3.絲膠的澎潤和溶解（溶劑、溫度、pH、電解質）4.絲膠的吸附2.2蠶絲纖維

在自然界中，蜘蛛生產著最細的絲線，并用這種絲線織成蛛絲網，用以捕獲獵物，賴以生存，繁衍后代?？茖W家們開始注意到蜘蛛絲非同一般的性能。2.3蜘蛛絲纖維蜘蛛絲的結構和性能

蜘蛛絲屬于蛋白質纖維，一般蜘蛛絲包含捕捉絲（捕獲獵物），徑向絲（輻條狀）及圓周網絲三種類型的絲（有的蜘蛛能產生八種類型的絲）。捕捉絲蛋白在蜘蛛的鞭毛腺體中合成，而徑向絲和圓周絲蛋白則在蜘蛛的壺腹腺中合成。蜘蛛的腺體液離開蜘蛛身體后立即固化成蛋白質纖維，固化后的蜘蛛絲不溶于水并具有優(yōu)良的性質。蜘蛛絲有一些被稱為原纖的纖維束組成。圃蜘園蛛圃蜘園蛛蜘蛛絲的應用歷史蜘蛛絲被用于紡織品可上溯至18世紀，最具代表性的是當時由巴黎科學院展出的織成于1710年的蜘蛛絲長統(tǒng)襪和手套，這是人類歷史上有記載的第一雙用蜘蛛絲織成的長統(tǒng)襪和手套；1864年美國制作了另外一雙薄蛛絲長統(tǒng)襪，所用的蛛絲是從500個蜘蛛的噴絲頭中抽取出來的；1900年的巴黎世界博覽會上展示了一塊由2.5萬只蜘蛛生產的9.14萬0米絲織成的16.46長0.46寬的布.蜘蛛絲是由一些被稱為原纖的纖維索組成，而原纖又是幾個厚度為120nm的微原纖的集昝體，微原纖則是由蜘蛛絲蛋白構成的高分子化合物，蠕蛛絲蛋白則是由各種氨基酸組成的多肽鏈按一定方式組合而成。分析表明，蜘蛛絲蛋白的氨基酸組成以智氨酸和丙氨酸為主，二者之和約占70%，還有絲氨酸、谷氨酸、亮氨酸、精氨酸和絡氨酸等。蜘蛛絲具有很高的強度。有人發(fā)現(xiàn)，有的蜘蛛絲其強度比芳綸和超高分子量聚乙烯纖維的強度還大，是鋼的5～10倍。蜘蛛絲的彈性和柔韌性都很好，耐沖擊性強。耐低溫性能好，在-40℃的條件下仍能保持其彈性，在需要低溫使用的場合，其優(yōu)點特別顯著。蜘蛛絲是由蛋白質組成，因而是生物可降解的，不會對環(huán)境造成污染。a蜘蛛絲的組成b

蜘蛛絲的微觀結構從電子顯微鏡下觀察蜘蛛絲，可發(fā)現(xiàn)，蜘蛛絲有點類似懸吊橋梁的大鋼索，中間有一根主要的鋼索，而周圍又以其他較小的鋼索纏繞著電子顯微鏡下蜘蛛絲的結構外觀上又細又柔軟的，蜘蛛絲之所以具有極好的彈性和強度，其原因在于：1.不規(guī)則的蛋白質分子鏈，這使蜘蛛絲具有彈性；2.規(guī)則的蛋白質分子鏈，這又使蜘蛛絲具有強度。1．蜘蛛絲的結構經掃描電鏡觀測，蜘蛛絲內部結構透明、無孔隙。2，蜘蛛絲橫截面接近圓形。蜘蛛絲的縱向形態(tài)是絲中央有一道凹形痕跡，平均直徑為6.9m，蜘蛛絲在水中會發(fā)生截面膨脹，徑向收縮。防滲水性良：蜘蛛絲產生于蜘蛛的旋轉腺，是一種無規(guī)則的卷曲蛋白質，在精確的酸性、含水量和化學濃度下形成，最終通過導管釋放出來。這些纖維體具有防滲水性，部分透明，部分卷曲。此外，蜘蛛絲還可用作繃帶，具有很好的抗菌性。強度大：同等粗細下蜘蛛絲的強度是鋼鐵的5倍，美國南部有種“黑寡婦”蜘蛛，它的強度比鋼絲大10倍。如果用于制造盔甲，強度是凱夫拉防彈衣3倍。耐低溫：蜘蛛絲在-40攝氏度時仍能保持其彈性，只有在更低的溫度下才變硬，在低溫下使用，這種纖維特別明顯。蜘蛛絲纖維是具有優(yōu)良強度、模量、伸長度、斷裂能。質量輕盈、耐紫外線，可降解無污染：蜘蛛絲是由蛋白質組成的，具有生物相容性、生物可降解性和可回收性。蜘蛛絲的性能黑寡婦仿蜘蛛絲纖維的應用紡織制品：特種面料的衣服軍事及民用防護方面：防彈衣，坦克和飛機的裝甲航空航天方面：宇航服，復合材料建筑方面：用于制造橋梁、高層建筑和民用建筑等的結構材料和復合材料。農業(yè)和食品方面：用做捕撈網具，代替造成白色污染的包裝塑料等醫(yī)療和保健方面：人工筋腱、人工韌帶、人工器官，用于人體組織修復、傷口處理和手術縫合線等。蜘蛛絲彈性好、柔軟，穿著舒適，是很好的紡織纖維。利用基因技術將綠色熒光蛋白質與絲蛋白質分子相融合生產出熒光絲，與普通絲交織制成織物如服裝、圍巾、帽子，在紫色、藍色燈光下發(fā)出熒光圖案，將會成為全球時裝展示會上最時尚的紡織面料。紡織制品防彈背心防割手套防割不燃手套及臂套防刺服軍事及民用防護領域由于蜘蛛絲不僅具備強度大、彈性好、柔軟、質輕等優(yōu)良性能，而且有目前的材料所不及的透氣性，另外蜘蛛絲的超級伸長能力使它斷裂時需要吸收更多的能量，理論上可以使射彈更有效地減速，使它用于防彈衣，會起到極好的消力作用，對破碎作用是一種很大的障礙；因此非常適合防彈衣的制造；也可以用于制造坦克和飛機的裝甲，以及軍事建筑物的“防彈衣”等。航天航空領域蜘蛛絲的強度高，韌性大和一定的熱穩(wěn)定性，在極高溫度下才會分解，可用于做降落傘布降落傘索、降落傘綢，這種降落傘重量輕、防纏繞、展開力強大、抗風性能佳，堅牢耐用。蜘蛛絲還可用于織造太空服等高強度材料。醫(yī)學尤其是組織工程領域蜘蛛絲的優(yōu)越性還在于它是天然的蛋白質纖維，與人體有良好的相容性，因而可通過轉基因技術制成傷口封閉材料和生理組織工程材料，如人工關節(jié)、韌帶、人類使用的假肢、人造肌腱、組織修復、神經外科及眼科等手術中的超細傷口縫線等產品，具有韌性好、可降解等特性。a）人造皮膚蜘蛛絲纖維的通透性與天然皮膚非常接近，又具有比較發(fā)達的伸展性，非常適合未來的人造皮膚的要求。b）人工肌腱當將磷酸等嵌入絲后，絲纖維可以吸附到骨骼的晶體外層，而蜘蛛絲的高強度，韌性以及良好的柔性和可塑性，使其成為適宜替代肌腱的前景材料。人皮制造c）縫合線蜘蛛絲用作材料則可使手術更精細，修復更完整，術后通過一定的方法使其降解，就可吸收，無須再進行一次痛苦的手術。d）人體角膜蜘蛛絲蛋白透明，可濕，具有通透性，有可能利用它對人體角膜進行更換，以及利用其強彈性來恢復對眼睛的潤節(jié)，從而緩解或徹底解決近視對人類的困擾。生物領域1）酶等生物大分子的固定材料絲類蛋白紡織系統(tǒng)特殊分子結構賦予它比例適中的親水性和疏水性，同時水溶性的絲類蛋白可以加工成各種形態(tài)及形狀的材料以便不同用途。2）生物傳感器固定了特異抗原的絲類纖維膜可以用作檢測相關病疾的生物傳感器，被固定的抗原物質與體內產生特異抗體相作用形成固定在纖維上的抗原抗體復合物，這種特異的結合反應可以通過電訊號的形成被檢測到。建筑領域可用做結構材料和復合材料，應用于橋梁、高層建筑和民用建筑等，以減輕其重量。農業(yè)和食品領域可做捕撈網具，可用以替代會造成白色污染的包裝材料等。電子領域

其半晶體結構可以發(fā)展生物半導體技術，其穩(wěn)定的室間構象和在一定條件下可逆的自裝配行為可作為生物計算機的優(yōu)良材料。蜘蛛的產絲量小，提取工藝復雜，且蜘蛛不能像養(yǎng)蠶那樣能夠進行商業(yè)養(yǎng)殖，其地域性和進攻性使其不能進行廣泛的養(yǎng)殖；并且蜘蛛吐出的絲并不是象蠶那樣形成繭絲，而是蜘蛛"網"絲，也就是所謂的"拖絲"或"網絡絲"。隨著科學技術的發(fā)展，開發(fā)生產蜘蛛絲已成為可能。人們在獲取蜘蛛絲蛋白基因后，利用已清楚的氨基酸重復序列信息，人工合成其類似DNA片段，通過微生物、動物、植物等途徑表達蜘蛛絲蛋白后進行溶液紡絲，以獲取蜘蛛絲纖維。蜘蛛絲的開發(fā)生產①基因合成發(fā)酵法：將這種蛋白的產絲基因轉移到細菌中，用細菌大量繁殖生產這種蜘蛛絲蛋白。

②轉基因法：將蜘蛛基因植入哺乳動物乳腺細胞內，使蜘蛛絲蛋白再進行重組。第一是利用動物如奶?；蚰萄騺砩a這種蜘蛛絲蛋白；第二是利用微生物來生產；第三是利用植物來生產。加拿大Nexia生物技術公司宣布已經獲得成功，辦法是將能復制蜘蛛絲蛋白的合成基因移植到山羊，山羊生產的羊奶中就含有類似于蜘蛛絲蛋白的蛋白質，據(jù)報導這種羊奶中含有經基因重組的蛋白質2-15g/1，用這種蛋白質生產的纖維取名生物鋼(Biosteel)，其強度比芳綸大3.5倍。該公司正研究如何將羊奶中的蛋白質進行紡絲的問題。據(jù)加拿大Nexia生物公司總裁Turner博士估計,用轉基因山羊方法加工得到的蛛絲纖維Biosteel的價格將為50美元/kg左右,成本與芳香族聚酰胺纖維(防彈纖維Kevlar)相當甚至低于后者,但蜘蛛絲的斷裂功是Kevlar的3.5倍,所以較少的原料就能達到同樣的機械性能要求。利用微生物來生產蜘蛛絲蛋白，這種方法是將能生產蜘蛛絲蛋白的基因移植給微生物，使該種微生物在繁殖過程中大量生產類似于蜘蛛絲蛋白的蛋白質。例如美國杜邦公司已經發(fā)現(xiàn)一種名叫Escherichiacoli的細菌和一種名叫Pichiapastoris的酵母菌通過基因移植技術能合成出高分子量的類似于蜘蛛拉索絲蛋白的蛋白質。并發(fā)現(xiàn)用E.coli細菌可有效地生產出高分子量的蜘蛛絲蛋白，其分子長度可達1000個氨基酸，但高分子量蜘蛛絲蛋白的產量和均勻性則受到限制，可能由于在末端合成中某些端基出現(xiàn)了錯誤。而用P.pastoris酵母菌生產的高分子量蜘蛛絲蛋白則沒有不均勻的問題，這種酵母菌可分泌出與蜘蛛拉索絲相似的蜘蛛絲蛋白。俄羅斯科學家則將蜘蛛絲蛋白的合成基因移植給一種學名叫Saccharomyces.cerevisiae的酵母菌，繁殖后酵母菌體蛋白質的不溶組份中80%以上為與蜘蛛絲蛋白相似的蛋白質，且產