生物化學(xué)超詳細(xì)復(fù)習(xí)資料圖文版

一。核酸的結(jié)構(gòu)和功能

脫氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遺傳信息的貯存和攜帶者，生物的主要遺傳物質(zhì)。在真核細(xì)胞中，DNA主要集中在細(xì)胞核內(nèi)，線粒體和葉綠體中均有各自的DNA。原核細(xì)胞沒(méi)有明顯的細(xì)胞核結(jié)構(gòu)，DNA存在于稱為類核的結(jié)構(gòu)區(qū)。

核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要參與遺傳信息的傳遞和表達(dá)過(guò)程，細(xì)胞內(nèi)的RNA主要存在于細(xì)胞質(zhì)中，少量存在于細(xì)胞核中。

DNA分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3′-5′磷酸二酯鍵）和排列順序叫做DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)，簡(jiǎn)稱為堿基序列。一級(jí)結(jié)構(gòu)的走向的規(guī)定為5′→3′。DNA的雙螺旋模型特點(diǎn)：兩條反向平行的多聚核苷酸鏈沿一個(gè)假設(shè)的中心軸右旋相互盤繞而形成。磷酸和脫氧核糖單位作為不變的骨架組成位于外側(cè)，作為可變成分的堿基位于內(nèi)側(cè)，鏈間堿基按A—T，G—C配對(duì)（堿基配對(duì)原則，Chargaff定律）螺旋直徑2nm，相鄰堿基平面垂直距離,螺旋結(jié)構(gòu)每隔10個(gè)堿基對(duì)（basepair,bp）重復(fù)一次，間隔為

DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定因素氫鍵堿基堆集力磷酸基上負(fù)電荷被胞內(nèi)組蛋白或正離子中和

DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)的意義該模型揭示了DNA作為遺傳物質(zhì)的穩(wěn)定性特征，最有價(jià)值的是確認(rèn)了堿基配對(duì)原則，這是DNA復(fù)制、轉(zhuǎn)錄和反轉(zhuǎn)錄的分子基礎(chǔ)，亦是遺傳信息傳遞和表達(dá)的分子基礎(chǔ)。該模型的提出是本世紀(jì)生命科學(xué)的重大突破之一，它奠定了生物化學(xué)和分子生物學(xué)乃至整個(gè)生命科學(xué)飛速發(fā)展的基石。

DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)在細(xì)胞內(nèi)，由于DNA分子與其它分子（主要是蛋白質(zhì)）的相互作用，使DNA雙螺旋進(jìn)一步扭曲形成的高級(jí)結(jié)構(gòu).

RNA類別：信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白質(zhì)合成中起模板作用；核糖體RNA（ribosoalRNA，rRNA）：與蛋白質(zhì)結(jié)合構(gòu)成核糖體（ribosome）,核糖體是蛋白質(zhì)合成的場(chǎng)所；轉(zhuǎn)移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白質(zhì)合成時(shí)起著攜帶活化氨基酸的作用。

rRNA的分子結(jié)構(gòu)特征：?jiǎn)捂?，螺旋化程度較tRNA低與蛋白質(zhì)組成核糖體后方能發(fā)揮其功能mRNA的分子結(jié)構(gòu)原核生物mRNA特征：先導(dǎo)區(qū)+翻譯區(qū)（多順?lè)醋樱?末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+單順?lè)醋?“尾巴”（PolyA）－3′

核酸的變性、復(fù)性和雜交變性：在物理、化學(xué)因素影響下，DNA堿基對(duì)間的氫鍵斷裂，雙螺旋解開(kāi)，這是一個(gè)是躍變過(guò)程，伴有A260增加（增色效應(yīng)）,DNA的功能喪失。復(fù)性：在一定條件下，變性DNA單鏈間堿基重新配對(duì)恢復(fù)雙螺旋結(jié)構(gòu)，伴有A260減?。p色效應(yīng)）,DNA的功能恢復(fù)。

不同來(lái)源的DNA單鏈間或單鏈DNA與RNA之間只要有堿基配對(duì)的區(qū)域，在復(fù)性時(shí)可形成局部雙螺旋區(qū)，稱核酸分子雜交

Tm：熔解溫度DNA的變性發(fā)生在一個(gè)很窄的溫度范圍內(nèi)，通常把熱變性過(guò)程中A260達(dá)到最大值一半時(shí)的溫度稱為該DNA的熔解溫度，用Tm表示。Tm的大小與DNA分子中（G+C）的百分含量成正相關(guān)，測(cè)定Tm值可推算核酸堿基組成及判斷DNA純度。

1、某DNA樣品含腺嘌呤%（按摩爾堿基計(jì)），計(jì)算其余堿基的百分含量。2、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是什么時(shí)候，由誰(shuí)提出來(lái)的？試述其結(jié)構(gòu)模型。3、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有些什么基本特點(diǎn)？這些特點(diǎn)能解釋哪些最重要的生命現(xiàn)象？4、tRNA的結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？有何功能？5、DNA和RNA的結(jié)構(gòu)有何異同？6、簡(jiǎn)述核酸研究的進(jìn)展，在生命科學(xué)中有何重大意義？6、計(jì)算（1）分子量為3105的雙股DNA分子的長(zhǎng)度；（2）這種DNA一分子占有的體積；（3）這種DNA一分子占有的螺旋圈數(shù)。（一個(gè)互補(bǔ)的脫氧核苷酸殘基對(duì)的平均分子量為618）名詞解釋變性和復(fù)姓】分子雜交】增色效應(yīng)和減色效應(yīng)】回文結(jié)構(gòu)】Tm】cAMP】Chargaff堿基配對(duì)原則定律二。蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)平均含N量為16％,這是凱氏定氮法測(cè)蛋白質(zhì)含量的理論依據(jù)：蛋白質(zhì)含量＝蛋白質(zhì)含N量×蛋白質(zhì)的功能：催化功能；結(jié)構(gòu)功能；調(diào)節(jié)功能；防御功能；運(yùn)動(dòng)功能；運(yùn)輸功能；信息功能；儲(chǔ)藏功能氨基酸的通式

氨基酸的性質(zhì)：（1）兩性解離和等電點(diǎn)當(dāng)氨基酸溶液在某一定pH值時(shí)，使某特定氨基酸分子上所帶正負(fù)電荷相等，成為兩性離子，在電場(chǎng)中既不向陽(yáng)極也不向陰極移動(dòng)，此時(shí)溶液的pH值即為該氨基酸的等電點(diǎn)(isoelectricpoint，pI)。

（2）光學(xué)性質(zhì)色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基團(tuán)中含有苯環(huán)共軛雙鍵系統(tǒng)（3）重要化學(xué)反應(yīng)a.與茚三酮反應(yīng):用于氨基酸定量定性測(cè)定.（加熱、弱酸條件，生成紫色化合物）b.與2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反應(yīng)（sanger反應(yīng)）:用于蛋白質(zhì)N-端測(cè)定.（弱堿性條件，生成黃色產(chǎn)物）c.與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應(yīng)（Edman反應(yīng)），用于蛋白N-端測(cè)定，蛋白質(zhì)順序測(cè)定儀設(shè)計(jì)原理的依據(jù)。

生理活性肽的功能類別：激素、抗菌素、輔助因子

谷胱甘肽在體內(nèi)參與氧化還原過(guò)程，作為某些氧化還原酶的輔因子，或保護(hù)巰基酶，或防止過(guò)氧化物積累。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)多肽鏈內(nèi)氨基酸殘基從N－末端到C－末端的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure)。（這是蛋白質(zhì)最基本的結(jié)構(gòu)，它包含著決定蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)和生物功能的信息。）

二面角兩肽平面之間，能以共同的Cα為定點(diǎn)而旋轉(zhuǎn)，繞Cα-N鍵旋轉(zhuǎn)的角度稱φ角，繞C-Cα鍵旋轉(zhuǎn)的角度稱ψ角。φ和ψ稱作二面角，亦稱構(gòu)象角。

維持蛋白質(zhì)分子構(gòu)象的作用力a.鹽鍵b.氫鍵c.疏水鍵d.范德華力e.二硫鍵蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)（secondarystructure）指肽鏈主鏈不同區(qū)段通過(guò)自身的相互作用，形成氫鍵，沿某一主軸盤旋折疊而形成的局部空間結(jié)構(gòu)，因此是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的構(gòu)象單元．主要有以下類型：(１)α－螺旋（α-helix）(２)β－折疊（β-pleatedsheet）(３)β－轉(zhuǎn)角（β-turn）(４)無(wú)規(guī)則卷曲（nonregularcoil）

超二級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)中相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位（即單個(gè)α－螺旋或β－折疊或β－轉(zhuǎn)角）組合在一起，形成有規(guī)則的、在空間上能辯認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體稱為蛋白質(zhì)的超二級(jí)結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)域：在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽進(jìn)一步卷曲折疊成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立、近似球形的三維實(shí)體，再由兩個(gè)或兩個(gè)以上這樣的三維實(shí)體締合成三級(jí)結(jié)構(gòu)，這種相對(duì)獨(dú)立的三維實(shí)體稱為結(jié)構(gòu)域。蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，通過(guò)側(cè)鏈基團(tuán)的相互作用進(jìn)一步卷曲折疊，借助次級(jí)鍵維系使α－螺旋、β－折疊片、β－轉(zhuǎn)角等二級(jí)結(jié)構(gòu)相互配置而形成特定的構(gòu)象。三級(jí)結(jié)構(gòu)的形成使肽鏈中所有的原子都達(dá)到空間上的重新排布。蛋白質(zhì)四級(jí)機(jī)構(gòu)：四級(jí)結(jié)構(gòu)是指由相同或不同的稱作亞基（subunit）的亞單位按照一定排布方式聚合而成的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)，維持四級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用力是疏水鍵、離子鍵、氫鍵、范得華力。亞基本身都具有球狀三級(jí)結(jié)構(gòu)，一般只包含一條多肽鏈，也有的由二條或二條以上由二硫鍵連接的肽鏈組成。高級(jí)構(gòu)象決定蛋白質(zhì)的功能1、蛋白質(zhì)高級(jí)構(gòu)象破壞，功能喪失2、蛋白質(zhì)在表現(xiàn)生物功能時(shí)，構(gòu)象發(fā)生一定變化（變構(gòu)效應(yīng)）

蛋白質(zhì)的性質(zhì)：一、兩性解離性質(zhì)及等電點(diǎn)二、蛋白質(zhì)膠體性質(zhì)三、蛋白質(zhì)的沉淀四、蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性五、蛋白質(zhì)的紫外吸收特性六、蛋白質(zhì)呈色反應(yīng)

蛋白質(zhì)等電點(diǎn)：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液在某一定pH值時(shí)，使某特定蛋白質(zhì)分子上所帶正負(fù)電荷相等，成為兩性離子，在電場(chǎng)中既不向陽(yáng)極也不向陰極移動(dòng)，此時(shí)溶液的pH值即為該蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)

蛋白質(zhì)膠體性質(zhì)的運(yùn)用：透析法:利用蛋白質(zhì)不能透過(guò)半透膜的的性質(zhì)，將含有小分子雜質(zhì)的蛋白質(zhì)溶液放入透析袋再置于流水中，小分子雜質(zhì)被透析出，大分子蛋白質(zhì)留在袋中，以達(dá)到純化蛋白質(zhì)的目的。這種方法稱為透析鹽析法:在蛋白質(zhì)溶液中加入高濃度的硫酸銨、氯化鈉等中性鹽，可有效地破壞蛋白質(zhì)顆粒的水化層。同時(shí)又中和了蛋白質(zhì)表面的電荷，從而使蛋白質(zhì)顆粒集聚而生成沉淀，這種現(xiàn)象稱為鹽析

蛋白質(zhì)的沉淀：如果加入適當(dāng)?shù)脑噭┦沟鞍踪|(zhì)分子處于等電點(diǎn)狀態(tài)或失去水化層（消除相同電荷，除去水膜），蛋白質(zhì)膠體溶液就不再穩(wěn)定并將產(chǎn)生沉淀。

變性作用：當(dāng)天然蛋白質(zhì)受到某些物理因素和化學(xué)因素的影響，使其分子內(nèi)部原有的高級(jí)構(gòu)象發(fā)生變化時(shí)，蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)功能都隨之改變或喪失，但并未導(dǎo)致其一級(jí)結(jié)構(gòu)的變化，這種現(xiàn)象稱為變性作用

復(fù)性作用：蛋白質(zhì)的變性作用如果不過(guò)于劇烈，則是一種可逆過(guò)程，變性蛋白質(zhì)通常在除去變性因素后，可緩慢地重新自發(fā)折疊成原來(lái)的構(gòu)象，恢復(fù)原有的理化性質(zhì)和生物活性，這種現(xiàn)象成為復(fù)性

蛋白質(zhì)的主要顯色反應(yīng)：雙縮脲反應(yīng)（銅離子、堿性，產(chǎn)生紅紫色絡(luò)合物）酚試劑反應(yīng)茚三酮反應(yīng)1、為什麼說(shuō)蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)最重要的物質(zhì)基礎(chǔ)？2、試比較Gly、Pro與其它常見(jiàn)氨基酸結(jié)構(gòu)的異同，它們對(duì)多肽鏈二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成有何影響？3、試舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系）。4、為什么說(shuō)蛋白質(zhì)水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？5、什麼是蛋白質(zhì)的變性？變性的機(jī)制是什麼？舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)變性在實(shí)踐中的應(yīng)用。6、已知某蛋白質(zhì)的多肽鏈的一些節(jié)段是-螺旋，而另一些節(jié)段是-折疊。該蛋白質(zhì)的分子量為240000，其分子長(zhǎng)10-5,求分子中-螺旋和-折疊的百分率。(蛋白質(zhì)中一個(gè)氨基酸的平均分子量為120)名詞解釋等電點(diǎn)（pI）肽鍵和肽鏈肽平面及二面角一級(jí)結(jié)構(gòu)二級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)四級(jí)結(jié)構(gòu)超二級(jí)結(jié)構(gòu)結(jié)構(gòu)域蛋白質(zhì)變性與復(fù)性分子病肽三。酶學(xué)酶作用的特點(diǎn)：·極高的催化效率·高度的專一性·易失活·活性可調(diào)控·有的酶需輔助因子

結(jié)構(gòu)專一性：酶對(duì)所催化的分子化學(xué)結(jié)構(gòu)的特殊要求和選擇（類別：絕對(duì)專一性和相對(duì)專一性）

立體異構(gòu)專一性酶除了對(duì)底物分子的化學(xué)結(jié)構(gòu)有要求外，對(duì)其立體異構(gòu)也有一定的要求（旋光異構(gòu)專一性和幾何異構(gòu)專一性）

絕對(duì)專一性有的酶對(duì)底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求非常嚴(yán)格，只作用于一種底物，不作用于其它任何物質(zhì)。相對(duì)專一性有的酶對(duì)底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求比上述絕對(duì)專一性略低一些，它們能作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。

酶催化的中間產(chǎn)物理論

酶的專一性機(jī)理鎖鑰學(xué)說(shuō)：將酶的活性中心比喻作鎖孔，底物分子象鑰匙，底物能專一性地插入到酶的活性中心。誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)：酶的活性中心在結(jié)構(gòu)上具柔性，底物接近活性中心時(shí)，可誘導(dǎo)酶蛋白構(gòu)象發(fā)生變化，這樣就使使酶活性中心有關(guān)基團(tuán)正確排列和定向，使之與底物成互補(bǔ)形狀有機(jī)的結(jié)合而催化反應(yīng)進(jìn)行。

酶的活性中心和必需基團(tuán)酶分子中直接與底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的區(qū)域叫酶的活性中心或活性部位，參與構(gòu)成酶的活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團(tuán)為酶分子的必需基團(tuán)。

酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)酶活力：酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力稱酶活力，酶活力通常以最適條件下酶所催化的化學(xué)反應(yīng)的速度來(lái)確定。

影響對(duì)酶反應(yīng)速度的因素：酶濃度（當(dāng)S足夠過(guò)量，其它條件固定且無(wú)不利因素時(shí)，v=k[E]）、底物濃度、ph、溫度、激活劑和抑制劑

米氏常數(shù)的意義：1）當(dāng)v=Vmax/2時(shí)，Km=[S]（Km的單位為濃度單位）2）是酶在一定條件下的特征物理常數(shù)，通過(guò)測(cè)定Km的數(shù)值，可鑒別酶。3）可近似表示酶和底物親合力，Km愈小，E對(duì)S的親合力愈大，Km愈大，E對(duì)S的親合力愈小。4）在已知Km的情況下，應(yīng)用米氏方程可計(jì)算任意[s]時(shí)的v，或任何v下的[s]。（用Vmax的倍數(shù)表示）練習(xí)題：已知某酶的Km值為，要使此酶所催化的反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的80％時(shí)底物的濃度應(yīng)為多少？米氏常數(shù)的測(cè)定：將米氏方程變化成相當(dāng)于y=ax+b的直線方程，再用作圖法求出Km。例：雙倒數(shù)作圖法（Lineweaver-Burk法）米氏方程的雙倒數(shù)形式：

PH對(duì)酶反應(yīng)速度的影響：·過(guò)酸過(guò)堿導(dǎo)致酶蛋白變性·影響底物分子解離狀態(tài)·影響酶分子解離狀態(tài)·影響酶的活性中心構(gòu)象

溫度和酶反應(yīng)速度的關(guān)系：在達(dá)到最適溫度以前，反應(yīng)速度隨溫度升高而加快·酶是蛋白質(zhì)，其變性速度亦隨溫度上升而加快·酶的最適溫度不是一個(gè)固定不變的常數(shù)

抑制劑：凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)，叫酶的抑制劑（inhibitor）。競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用

酶的變構(gòu)效應(yīng)有些酶分子表面除了具有活性中心外，還存在被稱為調(diào)節(jié)位點(diǎn)（或變構(gòu)位點(diǎn)）的調(diào)節(jié)物特異結(jié)合位點(diǎn)，調(diào)節(jié)物結(jié)合到調(diào)節(jié)位點(diǎn)上引起酶的構(gòu)象發(fā)生變化，導(dǎo)致酶的活性提高或下降，這種現(xiàn)象稱為別構(gòu)效應(yīng)

同工酶：具有不同分子形式但卻能催化相同的化學(xué)反應(yīng)的一組酶，稱之為同工酶

固定化酶：將水溶性酶用物理或化學(xué)方法處理，固定于高分子支持物(或載體)上而成為不溶于水，但仍有酶活性的一種酶制劑形式，稱固定化酶固定化酶的方法：吸附法、包埋法、共價(jià)偶聯(lián)法、交聯(lián)法

重要的水溶性維生素及相應(yīng)輔酶1維生素pp：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）2維生素B2：黃素單核苷酸（FMN）黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）3維生素B1：焦磷酸硫胺素（TTP）4泛酸：輔酶A（CoA）5維生素B6：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺6葉酸：四氫葉酸（FH4）7生物素8維生素C9硫辛酸10維生素B12

1、影響酶促反應(yīng)的因素有哪些？它們是如何影響的？2、試比較酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用與非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的異同。3、什么是米氏方程，米氏常數(shù)Km的意義是什么？試求酶反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的99％時(shí)，所需求的底物濃度（用Km表示）4、什麼是同工酶？為什麼可以用電泳法對(duì)同工酶進(jìn)行分離？同工酶在科學(xué)研究和實(shí)踐中有何應(yīng)用？5、舉例說(shuō)明酶的結(jié)構(gòu)和功能之間的相互關(guān)系。6、稱取25毫克某蛋白酶制劑配成25毫升溶液，取出1毫升該酶液以酪蛋白為底物,用Folin-酚比色法測(cè)定酶活力,得知每小時(shí)產(chǎn)生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凱式定氮法測(cè)得蛋白氮為毫克。若以每分鐘產(chǎn)生1微克酪氨酸的酶量為一個(gè)活力單位計(jì)算，根據(jù)以上數(shù)據(jù)，求出（1）1毫升酶液中含有的蛋白質(zhì)和酶活力單位數(shù)；（2）該酶制劑的比活力；（3）1克酶制劑的總蛋白含量和酶活力單位數(shù)。名詞解釋活性中心全酶酶原活力單位比活力米氏方程Km誘導(dǎo)契合變構(gòu)效應(yīng)ribozyme輔酶和輔基固定化酶

四。糖類的分解代謝新陳代謝、同化作用、異化作用新陳代謝（metabolism）是生命最基本的特征之一，泛指生物與周圍環(huán)境進(jìn)行物質(zhì)交換和能量交換的過(guò)程。生物一方面不斷地從周圍環(huán)境中攝取能量和物質(zhì)，通過(guò)一系列生物反應(yīng)轉(zhuǎn)變成自身組織成分，即所謂同化作用（assimilation）；另一方面，將原有的組成成份經(jīng)過(guò)一系列的生化反應(yīng)，分解為簡(jiǎn)單成分重新利用或排出體外，即所謂異化作用（dissimilation），通過(guò)上述過(guò)程不斷地進(jìn)行自我更新。

糖的分類：?jiǎn)翁牵涸跍睾蜅l件下不能水解為更小的單位寡糖（雙糖）：水解時(shí)每個(gè)分子產(chǎn)生2-10個(gè)單糖殘基多糖:能水解成多個(gè)單糖分子，屬于高分子碳水化合物，分子量可達(dá)到數(shù)百萬(wàn)。復(fù)合糖:糖與非糖物質(zhì)的結(jié)合物。

單糖：植物體內(nèi)的單糖主要是戊糖、己糖、庚糖戊糖主要有核糖、脫氧核糖（木糖和阿拉伯糖）己糖主要有葡萄糖、果糖和半乳糖（甘露糖、山梨糖）

雙糖：以游離狀態(tài)存在的雙糖有蔗糖、麥芽糖和乳糖。還有以結(jié)合形式存在的纖維二糖。

蔗糖是由α-D-葡萄糖和β-D-果糖各一分子按α、β（1→2）鍵型縮合、失水形成的。它是植物體內(nèi)糖的運(yùn)輸形式。麥芽糖是由兩個(gè)葡萄糖分子縮合、失水形成的。其糖苷鍵型為α（1→4）。麥芽糖分子內(nèi)有一個(gè)游離的半縮醛羥基，具有還原性。

淀粉是植物體內(nèi)最重要的貯藏多糖。用熱水處理淀粉時(shí)，可溶的一部分為“直鏈淀粉”，另一部分不能溶解的為“支鏈淀粉”。

直鏈淀粉中葡萄糖以α-1，4糖苷鍵縮合而成。遇碘顯藍(lán)紫色

支鏈淀粉中葡萄糖主要以α-1，4糖苷鍵相連，少數(shù)以α-1，6糖苷鍵相連，所以支鏈淀粉具有很多分支。遇碘顯紫色或紫紅色。

纖維素：葡萄糖以β-1,4-糖苷鍵連接

淀粉的酶促水解α－淀粉酶：在淀粉分子內(nèi)部任意水解α糖苷鍵。（內(nèi)切酶）β－淀粉酶:從非還原端開(kāi)始，水解α－１.4糖苷鍵，依次水解下一個(gè)β－麥芽糖單位（外切酶）脫支酶（R酶）:水解α－淀粉酶和β－淀粉酶作用后留下的極限糊精中的－糖苷鍵。

單糖的分解代謝細(xì)胞質(zhì)：磷酸戊糖途徑、糖酵解線粒體：丙酮酸氧化、三羧酸循環(huán)

糖酵解糖酵解是將葡萄糖降解為丙酮酸并伴隨著ATP生成的一系列反應(yīng)，是生物體內(nèi)普遍存在的葡萄糖降解途徑

ＥＭＰ途徑化學(xué)計(jì)量和生物學(xué)意義總反應(yīng)式:C6H12O6+2NAD++2ADP+2Pi2C3H4O3+2NADH+2H++2ATP+2H2O

能量計(jì)算：氧化一分子葡萄糖凈生成2ATP2NADH5ATP或3ATP生物學(xué)意義★是葡萄糖在生物體內(nèi)進(jìn)行有氧或無(wú)氧分解的共同途徑,通過(guò)糖酵解，生物體獲得生命活動(dòng)所需要的能量；★形成多種重要的中間產(chǎn)物，為氨基酸、脂類合成提供碳骨架；★為糖異生提供基本途徑。

TCA的生物學(xué)意義是有機(jī)體獲得生命活動(dòng)所需能量的主要途徑是糖、脂、蛋白質(zhì)等物質(zhì)代謝和轉(zhuǎn)化的中心樞紐形成多種重要的中間產(chǎn)物是發(fā)酵產(chǎn)物重新氧化的途徑磷酸戊糖途徑的總反應(yīng)式6G-6-P+12NADP++7H2O====5G-6-P+6CO2+12NADPH+12H+

磷酸戊糖途徑的生理意義·產(chǎn)生大量NADPH,主要用于還原（加氫）反應(yīng)，為細(xì)胞提供還原力·產(chǎn)生大量的磷酸核糖和其它重要中間產(chǎn)物·與光合作用聯(lián)系，實(shí)現(xiàn)某些單糖間的轉(zhuǎn)變

單糖的生物合成1、葡萄糖生物合成的最基本途徑：光合作用2、糖異生作用糖異生作用的主要途徑和關(guān)鍵反應(yīng)糖酵解與糖異生作用的關(guān)系糖分解與糖異生作用的關(guān)系

植物細(xì)胞中蔗糖合成時(shí)需UDPG，淀粉合成時(shí)需ADPG，纖維素合成時(shí)需GDPG和UDPG；動(dòng)物細(xì)胞中糖元合成時(shí)需UDPG。1、何謂三羧酸循環(huán)？它有何特點(diǎn)和生物學(xué)意義？2、磷酸戊糖途徑有何特點(diǎn)？其生物學(xué)意義何在？3、何謂糖酵解？糖酵解與糖異生途徑有那些差異？糖酵解與糖的無(wú)氧氧化有何關(guān)系?4、為什么說(shuō)6-磷酸葡萄糖是各條糖代謝途徑的交叉點(diǎn)?名詞解釋糖酵解三羧酸循環(huán)磷酸戊糖途徑糖異生作用糖的有氧氧化五。生物氧化與氧化磷酸化生物氧化糖類、脂肪、蛋白質(zhì)等有機(jī)物質(zhì)在細(xì)胞中進(jìn)行氧化分解生成CO2和H2O并釋放出能量的過(guò)程稱為生物氧化

生物氧化的特點(diǎn)1.反應(yīng)條件溫和（常溫、常壓、中性的水環(huán)境）；2.反應(yīng)需要一系列生化酶的參與；3.反應(yīng)分階段進(jìn)行，逐步放能；4.反應(yīng)釋放能量部分貯于高能磷酸化合物（如ATP）中。

二氧化碳的形成方式：糖、脂、蛋白質(zhì)等有機(jī)物轉(zhuǎn)變成含羧基的中間化合物，然后在酶催化下脫羧而生成CO2。類型：直接脫羧和氧化脫羧

水的形成代謝物在脫氫酶催化下脫下的氫由相應(yīng)的氫載體（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通過(guò)一系列遞氫體或遞電子體傳遞給氧而生成H2O

自由能：在恒溫恒壓下，體系可以用來(lái)對(duì)環(huán)境作功的那部分能量叫做自由能，又稱Gibbs自由能，用符號(hào)G表示。

電子傳遞鏈由載體組成的電子傳遞系統(tǒng)稱電子傳遞鏈

煙酰胺脫氫酶類特點(diǎn)：以NAD+或NADP+為輔酶，存在于線粒體、基質(zhì)或胞液中。NAD(P)++2H++2e==NAD(P)H+H+

黃素蛋白酶類特點(diǎn)：以FAD或FMN為輔基，酶蛋白為細(xì)胞膜組成蛋白遞氫機(jī)理：FAD(FMN)+2H===FAD(FMN)H2鐵硫蛋白傳遞電子機(jī)理：Fe3+==Fe2+CoQ特點(diǎn)：帶有聚異戊二烯側(cè)鏈的苯醌，脂溶性，位于膜雙脂層中，能在膜脂中自由泳動(dòng)。傳遞氫機(jī)理：CoQ===CoQH2細(xì)胞色素特點(diǎn)：以血紅素為輔基，血紅素的主要成份為鐵卟啉。傳遞電子機(jī)理：Fe3+====Fe2+Cu2+===Cu+

氧化磷酸化代謝物在生物氧化過(guò)程中釋放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→ATP）,這種氧化放能和ATP生成（磷酸化）相偶聯(lián)的過(guò)程稱氧化磷酸化類別：底物水平磷酸化電子傳遞水平磷酸化（或氧化磷酸化）

磷氧比P/O是指每消耗一個(gè)氧原子（或每對(duì)電子通過(guò)呼吸鏈傳遞至分子氧）所產(chǎn)生的ATP分子數(shù)。

【名詞解釋】生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸鏈磷氧比（P\0）能荷

六。脂類代謝生物體內(nèi)的脂類脂肪的分解代謝β-氧化作用脂肪酸在體內(nèi)氧化時(shí)在羧基端的β-碳原子上進(jìn)行氧化，碳鏈逐次斷裂，每次斷下一個(gè)二碳單位，既乙酰CoA，該過(guò)程稱作β-氧化。脂肪酸的活化

β-氧化過(guò)程中能量的釋放及轉(zhuǎn)換效率

脂肪酸的α-氧化作用脂肪酸氧化作用發(fā)生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原來(lái)少一個(gè)碳原子的脂肪酸，這種氧化作用稱為α-氧化作用。RCH2COO-=====RCOO-

脂肪酸的ω氧化作用脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基（ω-端）經(jīng)氧化轉(zhuǎn)變成羥基，繼而再氧化成羧基，從而形成α，ω-二羧酸的過(guò)程。CH3(CH2)nCOO-===-OOC(CH2)nCOO-

酮體的代謝脂肪酸β-氧化產(chǎn)物乙酰CoA,在肌肉中進(jìn)入三羧酸循環(huán)，然而在肝細(xì)胞中可形成乙酰乙酸、β-羥丁酸、丙酮這三種物質(zhì)統(tǒng)稱為酮體。

酮體的合成與分解

脂肪酸的生物合成1、十六碳飽和脂肪酸（軟脂酸）的從頭合成2、線粒體和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中脂肪酸碳鏈的延長(zhǎng)

丙二酸單酰COA的形成：脂肪酸合酶模式圖

脂肪酸的β－氧化和從頭合成的異同脂肪酸β－氧化和從頭合成的關(guān)系a.兩條途徑運(yùn)行方向相反β－氧化：每經(jīng)歷一次脫氫、加水、脫氫、裂解的循環(huán)反應(yīng)，脂肪酸減少兩個(gè)碳片段，生成一分子乙酰CoA。從頭合成：每經(jīng)歷一次縮合、還原、脫水、還原的循環(huán)反應(yīng)，脂肪酸延長(zhǎng)兩個(gè)碳片段。b.兩條途徑的中間產(chǎn)物基本相同七。蛋白質(zhì)的酶促降解和氨基酸代謝

氨基酸的脫氨基作用1、氧化脫氨基作用2、轉(zhuǎn)氨基作用3、聯(lián)合脫氨基作用

氧化脫氨基作用氨基酸在酶的催化下脫去氨基生成相應(yīng)的α-酮酸的過(guò)程稱為氧化脫氨基作用。主要有以下兩種類型：

轉(zhuǎn)氨基作用在轉(zhuǎn)氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基轉(zhuǎn)移到α-酮酸的酮基碳原子上，結(jié)果原來(lái)的α-氨基酸生成相應(yīng)的α-酮酸，而原來(lái)的α-酮酸則形成了相應(yīng)的α-氨基酸，這種作用稱為轉(zhuǎn)氨基作用或氨基移換作用。

聯(lián)合脫氨基作用轉(zhuǎn)氨基作用和氧化脫氨基作用聯(lián)合進(jìn)行的脫氨基作用方式。

氨基酸的脫羧基作用氨基酸在脫羧酶的作用下脫掉羧基生成相應(yīng)的胺類化合物的作用。脫羧酶的輔酶為磷酸吡哆醛。

氨的代謝轉(zhuǎn)變（1）重新生成氨基酸（2）生成谷氨酰胺和天冬酰胺（3）生成銨鹽（4）生成尿素——鳥(niǎo)氨酸循環(huán)

鳥(niǎo)氨酸循環(huán)在排尿動(dòng)物肝臟中由NH3合成尿素的代謝過(guò)程稱為鳥(niǎo)氨酸循環(huán)（尿素循環(huán)）2NH3+CO2+3ATP+3H2ONH2-CO-NH2+2ADP+AMP+4Pi

α-酮酸的代謝轉(zhuǎn)變（1）再氨基化生成氨基酸（2）轉(zhuǎn)變成糖或脂肪（生糖氨基酸和生酮氨基酸）（3）氧化成CO2和H2O

細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)降解的意義1.清除反常蛋白。2.細(xì)胞對(duì)代謝調(diào)控的一種方式。

必需氨基酸凡是機(jī)體不能自己合成，必需來(lái)自外界的氨基酸，稱為必需氨基酸。Thr、Val、Leu、Ile、Met、Lys、Phe、Trp、(HisArg)

非必需氨基酸的生物合成a、由α-酮酸氨基化生成b、由某些非必需氨基酸轉(zhuǎn)化而來(lái)c、由某些必需氨基酸轉(zhuǎn)變而來(lái)一碳基團(tuán)在代謝過(guò)程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解產(chǎn)生具有一個(gè)碳原子的基團(tuán)（不包括CO2），稱為一碳基團(tuán)。一碳基團(tuán)轉(zhuǎn)移酶的輔酶：FH4

八。核酸的酶促降解和核苷酸代謝限制性內(nèi)切酶原核生物中存在著一類能識(shí)別外源DNA雙螺旋中4-8個(gè)堿基對(duì)所組成的特異的具有二重旋轉(zhuǎn)對(duì)稱性的回文序列，并在此序列的某位點(diǎn)水解DNA雙螺旋鏈，產(chǎn)生粘性末端或平末端，這類酶稱為限制性內(nèi)切酶

限制性內(nèi)切酶是分析染色體結(jié)構(gòu)、制作DNA限制圖譜、進(jìn)行DNA序列測(cè)定和基因分離、基因體外重組等研究中不可缺少的工具，用來(lái)切割纖細(xì)的DNA分子。

核苷酸的降解

核糖核苷酸的生物合成1、嘌呤核苷酸的生物合成從頭合成途徑、補(bǔ)救途徑(自學(xué))2、嘧啶核苷酸的生物合成從頭合成途徑、補(bǔ)救合成途徑(自學(xué))

嘌呤環(huán)上各原子的來(lái)源

嘧啶環(huán)上各原子的來(lái)源九。核酸的生物合成

遺傳信息傳遞的中心法則生物的遺傳信息以密碼的形式儲(chǔ)存在DNA分子上。在細(xì)胞分裂的過(guò)程中，通過(guò)DNA復(fù)制把親代細(xì)胞所含的遺傳信息忠實(shí)地傳遞給子代細(xì)胞。在子代細(xì)胞的生長(zhǎng)發(fā)育過(guò)程中，這些遺傳信息通過(guò)轉(zhuǎn)錄傳遞給RNA，再由RNA通過(guò)翻譯轉(zhuǎn)變成相應(yīng)的蛋白質(zhì)，使后代表現(xiàn)出與親代相似的遺傳特征。

DNA的半保留復(fù)制DNA在復(fù)制時(shí)，兩條鏈解開(kāi)分別作為模板，在DNA聚合酶的催化下按堿基互補(bǔ)的原則合成兩條與模板鏈互補(bǔ)的新鏈，以組成新的DNA分子。這樣新形成的兩個(gè)DNA分子與親代DNA分子的堿基順序完全一樣。由于子代DNA分子中一條鏈來(lái)自親代，另一條鏈?zhǔn)切潞铣傻?，這種復(fù)制方式稱為半保留復(fù)制

保證復(fù)制忠實(shí)性的原因a、DNA聚合酶的高度專一性（嚴(yán)格遵循堿基配對(duì)原則）b、DNA聚合酶的校對(duì)功能（錯(cuò)配堿基被3’-5’外切酶切除）c、以一小段RNA為引物

1）復(fù)制的起始：復(fù)制引發(fā)體形成，識(shí)別復(fù)制起點(diǎn)，解開(kāi)雙螺旋，合成引物。且單鏈結(jié)合蛋白結(jié)合到解開(kāi)的單鏈上。2）DNA鏈的合成與延長(zhǎng)：DNA聚合酶3組裝起來(lái)同時(shí)夾住兩條模板，然后沿著解鏈方向移動(dòng)同時(shí)合成兩條鏈。但是，這兩條鏈的合成有一些區(qū)別。以3’-5’為模板的新鏈合成是連續(xù)的，因?yàn)榫酆厦复呋骆湹难由旆较蚺c解鏈的方向一致，所以，可以一氣呵成合成，叫先導(dǎo)鏈。而，以5’-3’為模板的另一條鏈的合成，因?yàn)樗暮铣煞较蚺c解鏈的方向相反，所以不能連續(xù)合成。只能分段合成，然后由DNA聚合酶1切去引物并填補(bǔ)空缺部分，后再由DNA連接酶連