食品化學 蛋白質.ppt

1、食品中的蛋白質 學號：212011083201012 姓名：李春燕 指導老師：王維香 教授,主要內容,概念 食品中的氨基酸 蛋白質的分子結構 各類食品中的蛋白質 食品中蛋白質的性質 蛋白質在食品加工中的變化 功能蛋白、肽,1 概述,蛋白質是含氮的生物大分子，它不僅是生物 體的重要組成成分，而且在生物體內具有廣 泛和重要的生理功能。,1.1 蛋白質的概念,蛋白質 -一切生物體中普遍存在的、由氨基酸通過肽鏈連接而成的生物大分子。 食品中的蛋白質 -人類從食物中攝取的對人體無毒副作用、易消化吸收且能滿足人體生長、發(fā)育及生命活動過程中所需求的蛋白質。,蛋白質具有以下特征,蛋白質是一種復雜而且變化很大的

2、復雜巨型分子，是組成細胞的基礎物質。 蛋白質的營養(yǎng)功能主要是為人體提供所必需的氨基酸。 部分蛋白質可作為生物催化劑 。 蛋白質是人體的免疫作用所必需的物質 。 有些蛋白質還會導致食物過敏 。 蛋白質是由不同的氨基酸通過肽鍵相互連接而成。,1.2 食品中的蛋白質的分類,1.2.1 根據(jù)食品蛋白質化學組成特性分類 （1）單純蛋白質 ：僅含有氨基酸 。 清蛋白（白蛋白）、球蛋白、組蛋白、精 蛋白、硬蛋白、核糖核酸酶、胰島素等。 （2）結合蛋白質 ：單純蛋白與非蛋白質成分如碳水化合物、油脂、核酸、金屬離子或磷酸鹽結合而成 。 （3）衍生蛋白質 一級衍生物 ：酪蛋白 二級衍生物 ：胨、肽,1.2.2 根

3、據(jù)食品中單純蛋白質溶解度不同分類,（1）清蛋白 ：蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋 白、乳清蛋白、麥谷蛋白、豆蛋白 （2）球蛋白 ：-乳清球蛋白、血清球蛋 白 、肌球蛋白、肌動蛋白、大豆蛋白 （3）谷蛋白 ：谷蛋白、米谷蛋白 （4）醇溶谷蛋白 ：玉米醇溶谷蛋白、小麥醇 溶谷蛋白、大麥醇溶谷蛋白 （5）硬蛋白 ：膠原蛋白、彈性蛋白、角蛋白 （6）組蛋白,1.2.3 根據(jù)結合蛋白質中輔基不同分類,（1）脂蛋白 ：與蛋白質結合的油脂有：三甘 油酯、磷脂、膽固醇及其衍生物 （2）糖蛋白 ：氨基葡萄糖、氨基半乳糖、 半乳糖、甘露糖和海藻糖 （3）核蛋白 ：核酸與蛋白質結合而成 （4）磷蛋白 ：牛乳中的酪氨酸、

4、雞蛋蛋黃中 的磷蛋白 （5）色蛋白 ：血紅蛋白、肌紅蛋白、葉綠素 蛋白、黃素蛋白,1.2.4 根據(jù)食品中蛋白質的功能特性分類,按食品中蛋白質的功能特性分： 酶；結構蛋白；收縮蛋白（肌球蛋 白、肌動蛋白、微管蛋白）；激素（胰島 素、生長激素）；傳遞蛋白（血清蛋白、 鐵傳遞蛋白、血紅蛋白）；抗體（免疫球 蛋白）；儲藏蛋白（蛋清蛋白、種子蛋 白）；保護蛋白（毒素和過敏素）。,1.3 蛋白質的生物學功能,催化功能。 結構功能。 運輸功能。 儲存功能。 運動功能。 防御功能。 調節(jié)功能。 信息傳遞功能。 遺傳調控功能。,1.4 蛋白質的組成,蛋白質的化學組成 相對分子量：1萬幾百萬 主要元素：C、H、O

5、、N及S、P等，少數(shù)含F(xiàn)e、Zn、Mg、Mn、Co、Cu等 一般元素含量： C：5060，H：67，O：2030，N：1419 （平均含量為16），S：0.23，P：03,1.4.2 蛋白質的氨基酸組成,蛋白質是高分子有機化合物，結構復雜、種 類繁多，但其水解的最終產物都是氨基酸， 因此，把氨基酸稱為蛋白質結構的基本組成 單位或構件分子 。在種類上，天然存在的氨 基酸有180多種，但組成蛋白質的氨基酸只有 20種，稱為基本氨基酸，在蛋白質生物合成 時它們受遺傳密碼控制，且不存在種族差異 和個體差異。,2 食品中的氨基酸,2.1 食品中氨基酸的組成、結構和分類 在氨基酸結構中至少含一個堿性的氨基

6、（-NH2）和 一個酸性的羧基（-COOH）。,2.1.1根據(jù)R基團性質的不同，可將氨基酸分成下列幾類,1 側鏈R非極性或疏水性的氨基酸 丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨 酸、脯氨酸、色氨酸和纈氨酸 2 側鏈R極性而不帶電荷（親水的）的氨基酸 絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷酰胺 、 甘氨酸 3 側鏈R帶正電荷的堿性氨基酸 賴氨酸、精氨酸和組氨酸 4 側鏈R帶負電荷的酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸,2.1.2 必需氨基酸,必需氨基酸 -人和動物不能合成，也不能由別的氨基酸轉化而來，必須由食物或飼料供給，食物和飼料中如果缺乏這些氨基酸，就會影響機體正常生長和健康。 8種必需氨基酸 賴

7、氨酸、苯丙氨酸、纈氨酸、甲硫氨酸、 色氨酸、亮氨酸、異亮氨酸和蘇氨酸。 對于嬰兒，組氨酸也是必需的。,2.2 氨基酸的重要理化性質,2.2.1 氨基酸的物理性質 1色澤與狀態(tài)：各種常見氨基酸均為無色結晶 2 熔點：熔點較高，一般在200300之間 3 溶解度：溶于水，微溶于醇，不溶于乙醚。 4 味感：氨基酸及其某些衍生物有一定的味感 5 旋光性：除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性和一定的比旋光度。 6 酸堿性質：由于氨基酸同時含有羧基（酸性）和氨基（堿性），因此他們具有兩性性質。,2.2.2 氨基酸的化學性質,1 氨基酸分子中-氨基參與的反應 （1）氨基酸分子的脫氨基反應 （2）氨基酸分子中-氨

8、基與亞硝酸的反應,（3）氨基酸分子中-氨基與甲醛的反應 2 氨基酸分子中羧基參與的反應,3 氨基酸分子中-氨基、-羧基都參加的反應 （1）羰氨反應（又稱美拉德反應） （2）氨基酸分子中-氨基、-羧基與金屬離子作用,（3）不同氨基酸之間的成肽反應 4 氨基酸與茚三酮反應,5 氨基酸與熒光胺反應 6 氨基酸與1,2-苯二甲醛反應,3 蛋白質的分子結構,蛋白質是由各種氨基酸的通過肽鍵連接而成的多肽 鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按各自不同的方式 組合成具有完整生物活性的分子。隨著肽鏈數(shù)目、氨 基酸組成及其排列順序的不同，就有不同的三維空間 結構，也就形成了不同的蛋白質。 通常將蛋白質的分子結構分為一

9、級結構、二級結構、 超二級結構、結構域、三級結構和四級結構。其中一 級結構又稱為蛋白質的化學結構、共價結構或初級結 構。而二級結構、三級結構和四級結構又稱為蛋白質 的空間結構或三維結構。,3.1 蛋白質的一級結構,蛋白質一級結構：肽鍵結構,多肽鏈可以看成由C串聯(lián)起來的無數(shù)個酰胺平面組成,蛋白質的一級結構：肽單位結構特征,肽鍵具有部分單鍵性質同時又有雙鍵性質； 肽鍵不能自由旋轉； 肽單位平面有一定的鍵長和鍵角； 肽鍵中的四個原子和相鄰的兩個-碳處于同一平面上，肽平面。,3.2 蛋白質的二級結構,蛋白質的二級結構-多肽鏈中彼此靠近的氨基酸殘基之間由于氫鍵相互作用而形成的空間關系；是指蛋白質分子中多

10、肽鏈本身的折疊方式。 主要是-螺旋結構，其次是-折疊結構和 -轉角。,3.2.1 肽單位的構象,1 肽單位是一個剛性的平面結構 酰胺平面或肽平面 -肽單位所包含的六個原子處于同一個平面上，這個平面又稱為酰胺平面或肽平面。 2 肽平面中羰基氧與亞氨基氫幾乎總是處于相反的位置 3 C和亞氨基氮及C與羰基碳之間的鍵是單鍵，可以自由旋轉,3.2.2 蛋白質的二級結構單位,二級結構單位-蛋白質多肽鏈在空間的規(guī)律性結構單位。 包括-螺旋、-折疊、-轉角、自由 回轉四種，它們是蛋白質高級結構的基 礎。,1 -螺旋結構,右手螺旋 ； 每一圈包含3.6個殘基， 螺距0.54nm； 氨基酸殘基高0.15nm 相鄰

11、螺旋之間形成鏈內 氫鍵； 氫鍵的取向與螺軸幾乎 平行。,2 -折疊結構,許多條多肽鏈或一條多肽鏈的一部分與另一 部分并排地排列，同時多肽鏈的主鏈稍微皺 縮，以利于通過側面方向的氫鍵緊密地聯(lián)系 在一起，構成的折疊薄片狀結構就是-折疊 片狀結構。在-片狀結構中，肽鏈的排列可 以采取平行或反平行的方式。,3 -轉角結構,-轉角結構又 稱為-彎曲、 -回折、發(fā)夾結 構和U形轉折等。 蛋白質分子多肽鏈 在形成空間構象時， 經常會出現(xiàn)180 的回折，回折處的 結構就稱為 -轉角結構,4 自由回轉,3.3 超二級結構和結構域,3.3.1 超二級結構,型,型,型,3.3.2 結構域,結構域-蛋白質亞基結構中明

12、顯分開的緊密球狀結構區(qū)域，又稱為轄區(qū)。 對于較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個 或多個在空間上可明顯區(qū)分的、相對獨立的區(qū)域結 構締合而成三級結構，這種相對獨立的區(qū)域性結構 就稱為結構域。結構域與結構域之間常常有一段長 短不等的肽鏈相連，形成鉸鏈區(qū)。常見的結構域的 氨基酸殘基數(shù)在100400之間，最小的結構域只有 4050個氨基酸殘基。,3.4 蛋白質的三級與四級結構,3.4.1 蛋白質的三級結構及其特點 1 蛋白質三級結構的概念 蛋白質三級結構-多肽鏈在二級結構、超二級結構以及結構域的基礎上，進一步卷曲、折疊形成的復雜球狀分子結構。 肽鏈中的二硫鍵可以使遠離的兩個肽段連在 一起，所以對三

13、級結構的穩(wěn)定也起到重要作用。,蛋白質三級結構,碳酸酐酶三級結構的示意圖,多肽鏈所發(fā)生的盤旋是由蛋白質分子中氨基酸殘基側鏈的順序和分子內的各種相互作用（疏水相互作用、靜電相互作用和范德華引力等）和氫鍵決定的。,蛋白質的三級結構有以下共同特點。 （1）具備三級結構的蛋白質一般都是球蛋白，都有近似球狀或橢球狀的外形，而且整個分子排列緊密，內部有時只能容納幾個水分子。 （2）大多數(shù)疏水性氨基酸側鏈都埋藏在分子內部，它們相互作用形成一個致密的疏水核，這對穩(wěn)定蛋白質的構象有十分重要的作用，而且這些疏水區(qū)域常常是蛋白質分子的功能部位或活性中心。 （3）大多數(shù)親水性氨基酸側鏈都分布在分子的表面，它們與水接觸并

14、強烈水化，形成親水的分子外殼，從而使球蛋白分子可溶于水。,3.4.2 蛋白質的四級結構,兩條和兩條以上具有獨立三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互結合而成的蛋白質空間結構。 由兩條或兩條以上具有獨立三級結構的多肽鏈組成的蛋白質統(tǒng)稱為寡聚蛋白，每條多肽鏈形成的獨立三級結構單元稱為亞基或亞單位。亞基單獨存在時無生物活性，只有聚合成四級結構才有完整的生物活性。 無四級結構的蛋白質（溶菌酶、肌紅蛋白等）稱為單體蛋白質。,3.5蛋白質結構與功能的關系,蛋白質的種類很多，各種蛋白質都有其獨特 的生物學功能，而實現(xiàn)其生物功能的基礎就 是蛋白質分子所具有的結構，從根本上來說 取決于它的一級結構。,3.5.1 蛋白

15、質一級結構與功能的關系,1 分子病與結構的關系 分子病是指蛋白質分子一級結構的氨基酸排 列順序與正常順序有所不同的遺傳病，如鐮 刀型貧血病就是一例。 2 同功能蛋白質中氨基酸順序的種屬差異 有些蛋白質雖然存在于不同的生物體中，但 具有相同的生物學功能，這些蛋白質被稱為 同功能蛋白質或同源蛋白質。生物體中同功 能蛋白的一級結構進行比較，發(fā)現(xiàn)在結構上有相似性，如維生素C就是一例。,3 一級結構的局部斷裂與蛋白質的激活 生物體中的很多酶、蛋白激素、凝血因子等 蛋白質都具有重要的生物學功能，但它們在 體內往往以無活性的前體形式儲存著，酶的 無活性前體稱為酶原。這些酶原在體內被切 去一個或幾個肽段后才能

16、被激活成有催化活 性的酶。每種蛋白質分子都具有特定的結 構，并且都以某種特異的結構行使其特定的 功能，當一級結構改變時，則喪失其功能。,3.5.2 蛋白質的空間結構與功能的關系,一些蛋白質由于受某些因素的影響，一級結 構不變而空間結構發(fā)生變化，導致生物功能 的改變，稱為蛋白質的變構現(xiàn)象或別構現(xiàn) 象，也是調節(jié)蛋白質生物功能極為有效的方 式，血紅蛋白的變構現(xiàn)象就是典型的例子。 蛋白質結構有一定的“柔性”，但是超過限度的 變化可引起破壞，使蛋白質變性，從而失去 生物學活性，若變性蛋白質能恢復原來的天 然構象，活性又可以恢復。,4 各類食品中的蛋白質,4.1 動物來源食品中的蛋白質 4.1.1 肉類蛋

17、白質 1 肉類蛋白質 肉類蛋白質一般是牛肉、羊肉、豬肉和雞肉 中的蛋白質，其蛋白質約為牛肉、羊肉、豬 肉和雞肉濕重的18%20%。,2 分類 肉類蛋白質中的可溶性蛋白質又可分為： 肌漿蛋白肌清蛋白。 膠原蛋白是動物體內存在的一類最廣泛的蛋白質。 將哺乳動物膠原加熱到80，它就變成了明膠。 將膠原轉化成明膠包括三個變化過程： 破裂一定數(shù)目的肽鍵以降低鏈的長度 破裂成一些鏈間的側鍵 改變鏈的構象，而最后一項是膠原轉化成明膠的最重要的一種變化。,4.1.2 牛乳蛋白質,牛乳中的蛋白質可以分為酪蛋白和乳清蛋白兩類。 -酪蛋白： 75% （1）酪蛋白 -酪蛋白： 22% -酪蛋白：2% （2）乳清蛋白

18、-乳清蛋白 -乳球蛋白組成，,4.1.3 雞蛋蛋白質,雞蛋蛋白質中有蛋清蛋白和蛋黃蛋白兩種 蛋清蛋白中至少含有8種不同的蛋白質,4.1.4 魚蛋白,魚類可食部分中蛋白質含量為10% 21%，含量隨魚的種類的不同而異。魚 肉蛋白質在微細結構上與哺乳類相似， 但穩(wěn)定性稍差。,4.2植物來源食品中的蛋白質,4.2.1 蔬菜蛋白 新鮮蔬菜并非蛋白質主要來源，其中含蛋白 質最多的如豌豆為6.5%；胡蘿卜、萵苣約為 1%；馬鈴薯、蘆筍為10%21%。雖然馬鈴 薯中蛋白質含量不高，但其中賴氨酸及色氨 酸含量較高，因此馬鈴薯蛋白質品質較好。,4.2.2 谷類蛋白,谷類蛋白質含量隨種類不同而不同，含量在 6%2

19、0%之間。谷類胚中的蛋白質，主要是 球蛋白或白蛋白。 （1）小麥蛋白 ：缺乏賴氨酸 （2）玉米蛋白 ：玉米胚乳蛋白主要是基質蛋 白和存在基質中的顆粒蛋白體兩種。 （3）稻米蛋白 ：稻米蛋白主要存在于內胚乳的蛋白體中 ，稻米是唯一具有高含量谷蛋白和低含量醇溶谷蛋白的谷類,4.2.3 油料種子蛋白,油料種子蛋白主要存在于蛋白體或糊粉粒 中，占總蛋白量的70%以上。 目前主要油料種子蛋白是大豆蛋白、棉籽蛋 白和花生蛋白。大豆蛋白含有足夠的賴氨 酸，但缺乏甲硫氨酸。棉籽蛋白缺乏賴氨 酸，花生蛋白除甲硫氨酸、賴氨酸外，還缺 乏蘇氨酸。,4.2.4 植物葉蛋白,葉蛋白（稱青草膠）-是從綠色植物葉子中提取的

20、。葉蛋白是一種多聚物，含多種氨基酸和維生素，不含膽固醇，是畜、禽的優(yōu)良飼料，也是人類膳食中蛋白質的重要補充物。綠色植物葉子中蛋白質有兩類，一是固態(tài)葉蛋白，另一類是可溶性葉蛋白。,4.3可食用的蛋白質新資源,4.3.1 畜、禽動物蛋白新資源 1 特禽類動物蛋白 ：鴕鳥蛋白、鵪鶉蛋白、 火雞蛋白。 2 畜、禽類動物血液蛋白 ：中國畜、禽動物血液資源十分豐富，但利用很少，尤其是牛、馬、羊的血液基本上未被利用 。,4.3.2 水產動物蛋白新資源,水產品是提供人類消費的蛋白質的主要來源之一。 它們含有豐富的蛋白質、脂肪、核酸、酶、多糖、 維生素、礦物質、微量元素等具有生理活性的物 質，有些水產品還含有某

21、些特有的物質。 常見有以下幾種。 （1）魚類蛋白 ：鰻魚蛋白、銀魚蛋白、泥鰍 蛋白和鱖魚蛋白。 （2）兩棲、爬行類動物蛋白 ：牛蛙蛋白、 鱉（甲魚）蛋白。 （3）甲殼類、軟體類動物蛋白 ：河蟹蛋白 蝸牛蛋白。,4.3.3 昆蟲蛋白新資源,主要昆蟲蛋白有蜂蛹蛋白、蠶蛹蛋白、 蟬蛋白和蟻蛋白，其他昆蟲類蛋白還有 蝎蛋白和蚯蚓蛋白。,4.3.4 微生物蛋白新資源,目前開發(fā)的微生物蛋白有酵母蛋白、霉 菌蛋白及微藻蛋白等。微藻蛋白中已商 業(yè)化開發(fā)的有螺旋藻蛋白和魚腥藻蛋白,4.3.5 種子、根莖類植物蛋白新資源,主要種子、根莖類植物蛋白新資源有棉 籽蛋白、菜籽蛋白、油茶餅蛋白、馬鈴 薯蛋白、野生豆類蛋白

22、及向日葵種子蛋 白等。,5 食品中蛋白質的性質,5.1 蛋白質的理化性質 5.1.1 食品中蛋白質的變性 蛋白質分子的天然狀態(tài)，是最穩(wěn)定的狀態(tài)， 當?shù)鞍踪|分子所處的環(huán)境，如溫度、輻射、 pH值等變化到一定程度時，會使蛋白質分子 二級以上的結構發(fā)生變化，從而導致某些性 質改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性。,影響變性的因素有以下幾點。 （1）影響蛋白質變性的物理因素 熱處理：提高溫度對食品中蛋白質的影響是結構發(fā)生變化。,輻射：當射線（如紫外線）的能量足夠高 時，也會導致蛋白質變性。 剪切：由振動、捏合、打擦產生的剪切力會破壞蛋白質分子結構，從而使蛋白質變性。 高壓：壓力誘導的蛋白質變性是可逆的，但是

23、當壓力達200700MPa的靜水壓時，導致蛋白質變性是不可逆的，并會破壞細胞膜和導致微生物中細胞器的離體，會使生長的微生物死亡。,（2）影響蛋白質變性的化學因素,pH值：蛋白質在等電點時比在任何其他pH值時，對變性作用更加穩(wěn)定。在中性pH值，由于大多數(shù)蛋白質的等電點低于7 。,表面活性劑：表面活性劑十二烷基硫酸鈉（SDS），是強有力的蛋白質變性劑。 有機溶質：有機溶質尿素和鹽酸胍會誘導蛋白質變性。 有機溶劑：大多數(shù)有機溶劑被認為是蛋白質的變性劑。 金屬離子：堿金屬（例如Na+和K+）只能有限度地與蛋白質起作用，而Ca2+、Mg2+略微活潑些，過渡金屬例如Cu2+、Fe2+、Ag+等離子很容易與

24、蛋白質發(fā)生作用，其中許多離子能與蛋白質中巰基形成穩(wěn)定的復合物。,促溶鹽：鹽以兩種不同的方式影響蛋白質的穩(wěn)定性。在低濃度時，離子通過非特異性的靜電相互作用于蛋白質作用。在較高的濃度（1mol/L），鹽具有影響蛋白質結構穩(wěn)定性的特異效應。 在等離子強度各種陰離子影響蛋白質（包括DNA）結構穩(wěn)定性的能力一般遵循下列順序： F-SO2-4Cl-Br-I-ClO4-SCN-Cl3CCOO-,各種鈉鹽對-乳球蛋白熱變性溫度（Td）的影響,蛋白質的變性使疏水基團暴露在分子表 面，引起溶解度降低、改變對水結合的 能力和失去生物活性（例如酶或免疫活 性）。由于肽鍵的暴露，容易受到蛋白 酶的攻擊，增加蛋白質對酶水

25、解的敏感 性。,（3）蛋白質的變性對其結構和功能的影響,5.1.2 蛋白質的膠體性質,（1）蛋白質溶膠 蛋白質是天然高分子化合物，其特點是相對分子質量很大，故而分子體積也大，在1100nm之間。所以溶于水的蛋白質能形成穩(wěn)定的親水膠體，統(tǒng)稱為蛋白質溶膠。常見的豆?jié){、雞蛋清、牛奶、肉凍湯等都是蛋白質溶膠。 （2）蛋白質凝膠 食品中許多蛋白質以凝膠狀態(tài)存在， （3）蛋白質溶膠與凝膠的相互關系 蛋白質在生物體內常以溶膠和凝膠兩種狀態(tài)存在,5.1.3 蛋白質的沉淀作用,影響絮結沉淀的因素有以下幾點。 （1）鹽析 在蛋白質溶液中加入中性鹽如NaCl、KCl、 Na2SO4等后可出現(xiàn)兩種現(xiàn)象：一是在蛋白質

26、溶液中鹽濃度很稀的范圍內，隨著鹽濃度增 加，蛋白質的溶解度亦隨之增加，這種現(xiàn)象 稱鹽溶 。二是與鹽溶作用相反，當?shù)鞍踪|溶 液中鹽濃度提高到一定的飽和度時，蛋白質 溶解度逐漸降低，蛋白質分子發(fā)生絮結，形 成沉淀析出，這種現(xiàn)象稱為鹽析。,（2）有機溶劑,當向蛋白質水溶液中加入適量這類溶劑 時，水溶性有機溶劑能奪取蛋白質顆粒 表面的水化膜，同時，還能降低水的介 電常數(shù)，增加蛋白質顆粒間的靜電相互 作用，導致蛋白質分子聚集絮結沉淀。,（3）重金屬鹽,當?shù)鞍踪|溶液pH值大于等電點時，蛋白質溶 液中顆粒帶負電荷，易與重金屬離子 （Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+等）結合，生成 不溶性鹽類，沉淀析出。誤

27、服重金屬鹽的病 人，大量口服牛奶、豆?jié){或蛋清能夠解毒 。,（4）生物堿試劑 當?shù)鞍踪|溶液pH值低于等電點時，蛋白質分子以陽離子形式存在，易與生物堿試劑（如苦味酸、鞣酸、磷鎢酸、磷鉬酸及三氯醋酸等）作用，生成不溶性鹽，并伴隨發(fā)生蛋白質分子變性產生沉淀。 （5）熱凝固 當?shù)鞍踪|溶液受熱變性后，再加少量鹽類或將pH值調至等電點，蛋白質溶液很容易發(fā)生凝固沉淀。,5.1.4 蛋白質的水解與分解,雖然在蛋白質分子中的氨基酸大部分已相互 形成肽鏈，但是還留有未結合的自由氨基與 羧基（末端或側鏈），所以蛋白質與氨基酸 相類似，也是兩性物質，在堿性溶液中和酸 一樣解離而帶負電荷，在酸性溶液中則和堿 一樣解離而帶

28、正電荷。,5.1.5 蛋白質的顏色反應,兩分子尿素與堿性硫酸銅經加熱脫胺縮 合生成粉紅色的復合物雙縮脲納氫氧 化物。反應式如下：,肽鏈越長顯色越深，由粉紅色直到藍紫色。,5.2 蛋白質的功能性質,蛋白質的功能性質，是指蛋白質的水化性、 粘著性、膠凝作用、乳化性、發(fā)泡性等。 5.2.1 蛋白質的水化性和持水性 1 蛋白質的水化性 ：蛋白質的水化是通過蛋白質的肽鍵和氨基酸側鏈與水分子間的相互作用而實現(xiàn)的 。,干燥蛋白質逐步水化過程如下： 干蛋白極性點吸附水多分子層 液體水凝聚溶脹溶劑化分散作用溶液 溶脹的不溶性顆粒、塊 影響蛋白質水化的因素首先是蛋白質形狀、表面積大小、蛋白質粒子表面極性基團數(shù)目和

29、蛋白質粒子的微觀結構是否多孔等。其次，蛋白質的環(huán)境因素會影響蛋白質的水化程度。,2 蛋白質的持水性 蛋白質的持水性，是指水化了的蛋白質膠體牢固束縛住水部丟失的能力。,5.2.2 蛋白質的膨潤,蛋白質的膨潤是指蛋白質吸水后不溶解，在保持水分的同時賦予制品以強度和黏度的一種重要功能特性。 加工中有大量的蛋白質膨潤的實例，如 以干凝膠形式保存的干明膠、魷魚、海 參、蹄筋的發(fā)制等。,5.2.3 蛋白質的乳化性與發(fā)泡性,1 乳化性質 蛋白質既能同水相互作用，又能同脂相 互作用，因此蛋白質是天然的兩親物 質，從而具有乳化性質，在油水體系 中，蛋白質能自發(fā)地遷移至油-水界面和 氣-水界面，到達界面上以后，疏

30、水基定 向到油相和氣相，而親水基定向到水相 并廣泛展開和散布，在界面形成一蛋白 質吸附層，從而起到穩(wěn)定乳狀液的作用,乳化性評價指標,2 發(fā)泡性 食品中泡沫，是指氣泡（空氣、二氧化碳氣體）分散在含有可溶性表面活性劑的連續(xù)液態(tài)或半固態(tài)中，表面活性劑起穩(wěn)定泡沫的作用。常見的食品泡沫有蛋糕、冰淇淋、啤酒泡沫、面包等。 蛋白質起泡性質的評價 泡沫密度 泡沫強度 氣泡平均直徑和直徑分布 蛋白質的起泡能力 泡沫的穩(wěn)定性,5.3 蛋白質的營養(yǎng)性質,5.3.1 蛋白質的質量 蛋白質的質量，主要取決于蛋白質中的 必需氨基酸的組成和消化率。 5.3.2 蛋白質的消化率 蛋白質消化率的定義，是人體從蛋白質 食品中吸收

31、的氮占攝入的氮的比例。,6 蛋白質在食品加工中的變化,6.1 熱處理對蛋白質功能性與營養(yǎng)價值的影響 從營養(yǎng)學的角度來看，溫和的熱處理能引起蛋白質 的變化，一般是有利于食品加工。如熱燙或蒸煮可 使酶失去活性，酶失活能防止食品色澤、質地、氣 味的不利變化，以及纖維素含量的降低。植物蛋白 中存在的大多數(shù)天然蛋白質毒素的或抗營養(yǎng)因子， 都可通過加熱使其變性或鈍化。 適當?shù)臒崽幚?，可明顯提高植物蛋白的營養(yǎng)價值。 但過度熱處理也會發(fā)生一些不利營養(yǎng)的反應，如對 蛋白質或蛋白質食品進行高強度熱處理時，會引起 氨基酸的脫硫、脫二氧化碳、脫氨等反應，從而降 低干重、氮及含硫量。,6.2 低溫處理對蛋白質功能性與營

32、養(yǎng)價值的影響,低溫處理有兩種方法：一是冷卻，將溫 度控制在稍高于凍結溫度之上，蛋白質 較穩(wěn)定，微生物生長受到抑制；二是冷 凍，這對食品的氣味多少有些損害，若 控制得好，蛋白質的營養(yǎng)價值就不會降 低。,6.3 脫水對蛋白質功能性與營養(yǎng)價值的影響,脫水方法有以下幾種。 6.3.1 傳統(tǒng)的脫水法 6.3.2 真空干燥脫水法 6.3.3 冷凍干燥脫水法 6.3.4 噴霧干燥脫水法 6.3.5 薄膜干燥脫水法,6.4 堿處理對蛋白質功能性與營養(yǎng)價值的影響,堿處理會使蛋白質中某些氨基酸參與變化，同時還使得某些必需氨基酸損失，而導致蛋白質營養(yǎng)價值的降低。 有時用堿處理來改變蛋白質性質，使蛋白質具有或增強某種

33、特殊功能。如增強蛋白質發(fā)泡性等。,7 功能蛋白、肽,7.1食品中的功能蛋白 7.1.1 乳鐵蛋白 乳鐵蛋白是一種天然蛋白質的降解物，存在于牛乳和母乳中。乳鐵蛋白晶體呈紅色，是一種鐵結合性糖蛋白，相對分子質量為771001500 。 牛乳鐵蛋白的等電點為pH8，比母乳鐵蛋白高2個pH。,乳鐵蛋白有多種生理功效，包括： 刺激腸道中鐵的吸收； 抑菌作用，抗病毒效應； 調節(jié)吞噬細胞功能，調節(jié)NK細胞與ADCC細胞的活性； 調節(jié)發(fā)炎反應，抑制感染部位炎癥； 抑制由于Fe2+引起的脂氧化，F(xiàn)e2+或Fe3+的生物還原劑是脂氧化的誘導劑,7.1.2 金屬硫蛋白,金屬硫蛋白，是一種含有大量Cd和Zn、富含半胱

34、氨酸的低相對分子質量的蛋白質。 某些行業(yè)的工作人員，長期與重金屬接觸，可引起中毒，出現(xiàn)四肢疼痛、口腔疾病、腎損傷、紅細胞溶血等病癥。鋅-金屬硫蛋白進入體內后，與Pb或Hg可結合成穩(wěn)定的金屬硫蛋白排出體外，而被置換出的Zn離子對人體無害，從而起到保健作用。,金屬硫蛋白的生理功效，體現(xiàn)在： 參與微量元素的貯存、運輸和代謝； 清除自由基，拮抗電離輻射； 重金屬的解毒作用； 參與激素和發(fā)育過程的調節(jié)，增強機體對各種應激的反應； 參與細胞DNA的復制和轉錄、蛋白質的合成與分解以及能量代謝的調節(jié)過程。,7.1.3 免疫球蛋白,免疫球蛋白是一類具有抗體活性，能與相應抗原發(fā)生特異性結合的球蛋白。呈Y字形結構，由2條重鏈和2條輕鏈構成 免疫球蛋白共有5種，即IgG、IgA,Ig