生化ppt 課件 第三章 酶

第三章酶Enzyme（E）EEEE1蛋白質(zhì)（E）核酸類(lèi)（核酶、脫氧核酶）生物催化劑是活細(xì)胞合成的一類(lèi)蛋白質(zhì)具有高度特異性和高度催化效率的生物催化劑。何謂酶？2第一節(jié)

酶的分子結(jié)構(gòu)與功能TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme3E的不同形式單體酶(monomericenzyme)寡聚酶(oligomericenzyme)多酶體系(multienzymesystem)多功能酶(multifunctionalenzyme)/串聯(lián)酶(tandemenzyme)4一、E的分子組成常含有輔助因子單純E(simpleenzyme)結(jié)合E(conjugatedenzyme)結(jié)合E蛋白部分：輔助因子E蛋白(apoenzyme)小分子有機(jī)化合物金屬離子全E(holoenzyme)決定反應(yīng)的特異性5二、E的活性中心是酶分子中執(zhí)行其催化功能的部位必需基團(tuán)(essentialgroup)E的活性中心(activecenter)/活性部位(activesite）活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)活性中心外的必需基團(tuán)

結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)幾個(gè)名詞：6三、同工酶是催化相同化學(xué)反應(yīng)

但一級(jí)結(jié)構(gòu)不同的一組酶舉例：什么是？人LDH同工酶譜：意義：（一同三不同）指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。7第二節(jié)

酶的工作原理TheMechanismofEnzymeAction8（一）極高的催化效率（二）高度的特異性（三）可調(diào)節(jié)性一、酶反應(yīng)的特點(diǎn)9二、酶通過(guò)促進(jìn)底物形成過(guò)渡態(tài)

而提高反應(yīng)速率（一）酶-底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合假說(shuō)（二）酶促反應(yīng)的機(jī)制10第三節(jié)酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction11研究某一因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。何謂酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)?研究各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速度V的影響，并加以定量的闡述。影響因素有:酶濃度[E]、底物濃度[S]、pH、溫度T、抑制劑I及激活劑等。采用反應(yīng)的初速度（initialvelocity）12一、[S]對(duì)V的影響的作圖呈矩形雙曲線[S]對(duì)V的影響呈矩形雙曲線關(guān)系:研究條件:此矩形雙曲線可用米-曼氏方程表示13bca矩形雙曲線和米-氏方程的對(duì)應(yīng)關(guān)系Ｖ＝Vmax[S]

Km+[S]V與[S]成正比為一級(jí)反應(yīng)ＶVmax

Km≈[S]

V不成正比例加速,介于a、c之間,

為混合級(jí)反應(yīng)。達(dá)Vmax,V不再增加為零級(jí)反應(yīng)ＶVmax≈a、b、c、[S]Km時(shí),[S]

Km時(shí)，初速度VVmax底物濃度[S]1/2VmaxKm14（一）米－曼氏方程式推導(dǎo)米－曼氏方程式推導(dǎo)的條件：推導(dǎo)過(guò)程：（二）Km與Vmax的意義（三）Ｋm值與Ｖmax值的測(cè)定15二、底物足夠時(shí)[E]對(duì)V的影響呈直線關(guān)系當(dāng)[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，V與[E]成正比。關(guān)系式：V=K3[E]0V[E]當(dāng)[S]>>[E]時(shí)，Vmax

=k3[E][E]對(duì)V的影響

16三、T對(duì)V的影響具有雙重性四、pH通過(guò)改變酶和底物分子解離狀態(tài)影響V雙重影響最適溫度(optimumtemperature)：

—酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度低溫的應(yīng)用T升高→V↑最適pH(optimumpH)

—酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。T→酶蛋白變性→V↓17類(lèi)型不可逆性抑制可逆性抑制競(jìng)爭(zhēng)性抑制(competitiveinhibition)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制(non-competitiveinhibition)反競(jìng)爭(zhēng)性抑制(uncompetitiveinhibition)五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應(yīng)速率酶的抑制劑(inhibitor/I)

—使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)18(一)

不可逆性抑制作用什么是？抑制劑以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活；不能用物理方法去除抑制劑。舉例：19（二）可逆性抑制作用什么是？三種類(lèi)型抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。201、競(jìng)爭(zhēng)性抑制什么是？競(jìng)爭(zhēng)性抑制的具體情形：舉例:I與E的S結(jié)構(gòu)相似共同競(jìng)爭(zhēng)E的活性中心，防礙E與S的結(jié)合。212、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制什么是？非競(jìng)爭(zhēng)性抑制的具體情形：I與E活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合，不防礙E與S的結(jié)合，I與S之間無(wú)競(jìng)爭(zhēng)

。223、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制什么是？反競(jìng)爭(zhēng)性抑制的具體情形：I只與ES結(jié)合成EIS，使ES的量減少，影響產(chǎn)物的生成和E的釋放。23三種可逆性抑制及無(wú)抑制作用的比較與I結(jié)合的成分E

E、ES

ES動(dòng)力學(xué)參數(shù)表觀KmKm

增大不變減小最大速度Vmax

不變↓↓林-貝氏作圖

斜率Km/Vmax

增大增大不變

縱軸截距1/Vmax不變?cè)龃笤龃?/p>

橫軸截距-1/Km增大不變減小作用特征無(wú)I

競(jìng)非反III24六、激活劑可加快酶促反應(yīng)速率激活劑(activator)使酶由無(wú)活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)分為

激活劑大多數(shù)為金屬離子如Mg2+、K+、Mn2+等，少數(shù)陰離子也有激活作用。必需激活劑(essentialactivator)非必需激活劑(non-essentialactivator)

一些金屬酶和金屬激活酶類(lèi)：25第四節(jié)

酶的調(diào)節(jié)TheRegulationofEnzyme26酶活性的調(diào)節(jié)酶含量的調(diào)節(jié)（快速調(diào)節(jié)）

（緩慢調(diào)節(jié)）調(diào)節(jié)方式：

—代謝途徑的關(guān)鍵酶調(diào)節(jié)對(duì)象：27（一）變構(gòu)酶通過(guò)變構(gòu)調(diào)節(jié)酶的活性變構(gòu)激活劑變構(gòu)抑制劑變構(gòu)調(diào)節(jié)

(allostericregulation)變構(gòu)酶(allostericenzyme)代謝物與酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性。變構(gòu)部位

(allostericsite)變構(gòu)效應(yīng)劑(allosteric

effector)變構(gòu)酶的S形曲線幾個(gè)名詞：一、調(diào)節(jié)酶實(shí)現(xiàn)對(duì)酶促反應(yīng)速率的快速調(diào)節(jié)28（二）酶的化學(xué)修飾調(diào)節(jié)是通過(guò)某些化學(xué)基團(tuán)與酶的共價(jià)結(jié)合與分離實(shí)現(xiàn)的舉例：何謂共價(jià)修飾(covalentmodification)？共價(jià)修飾的類(lèi)型：共價(jià)修飾的特點(diǎn)：29（三）酶原的激活使無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變成有催化活性的酶舉例酶原、酶原激活及酶原激活的本質(zhì)酶原激活的意義某些酶原的激活30二、酶含量的調(diào)節(jié)包括對(duì)酶合成與

分解速率的調(diào)節(jié)酶蛋白合成的調(diào)節(jié)酶降解的調(diào)節(jié)誘導(dǎo)作用(induction)阻遏作用(repression)溶酶體蛋白酶降解途徑非溶酶體蛋白酶降解途徑31第五節(jié)

酶的命名與分類(lèi)TheNamingandClassificationofEnzyme32習(xí)慣命名法—推薦名稱(chēng)（多用）系統(tǒng)命名法—系統(tǒng)名稱(chēng)以酶催化的整體反應(yīng)為基礎(chǔ)，明確酶的底物及催化反應(yīng)性質(zhì)，多個(gè)底物時(shí)都要寫(xiě)明，用冒號(hào)（∶）隔開(kāi)。

（國(guó)際生物化學(xué)會(huì)酶學(xué)委員會(huì)）酶的命名舉例一、酶的命名331.氧化還原酶類(lèi)(oxidoreductases)2.轉(zhuǎn)移酶類(lèi)(transferases)3.水解酶類(lèi)(hydrolases)4.裂解酶類(lèi)(lyases)5.異構(gòu)酶類(lèi)(isomerases)6.合成酶類(lèi)(ligases,synthetases)二、酶的分類(lèi)34酶的分類(lèi)編號(hào)四個(gè)用點(diǎn)“●”分開(kāi)的數(shù)字前冠以EC（酶學(xué)委員會(huì)）EC3·5·3·16大類(lèi)：1、2、3、4、5酶隸屬的亞類(lèi)酶隸屬的亞-亞類(lèi)酶在亞-亞類(lèi)序號(hào)35第六節(jié)

酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系TheRelationofEnzymeandMedicine36（一）酶與疾病的發(fā)生一、酶與疾病的關(guān)系（三）酶與疾病的治療（二）酶與疾病的診斷酶先天性缺乏與先天性代謝障酶活性改變與疾病發(fā)生對(duì)血液、尿等體液中某些酶活性的測(cè)定，能反映某些器官組織的疾病狀況并有助于診斷。許多藥物通過(guò)抑制酶活性來(lái)治療疾病。37二、酶在醫(yī)學(xué)上的其他應(yīng)用（一）酶作為試劑用于臨床檢驗(yàn)和科學(xué)研究

1、酶法分析2、酶標(biāo)記測(cè)定法3、