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第10章酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)0第10章酶的作用機制和酶的調(diào)節(jié)01一、酶的活性中心二、酶活性中心的結(jié)構(gòu)特點三、影響酶催化效率的有關(guān)因素四、酶活性的調(diào)節(jié)控制五、同工酶一、酶的活性中心二、酶活性中心的結(jié)構(gòu)特點三、影響酶催化效率的2基本概念:酶的活性中心是指結(jié)合底物和將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)域,通常是相隔很遠(yuǎn)的氨基酸殘基形成的三維實體。酶的活性中心包括兩個功能部位:結(jié)合部位和催化部位。1.結(jié)合部位(Bindingsite)酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。此部位決定酶的專一性。2.催化部位(catalyticsite)酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。此部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。對于結(jié)合酶而言,還包括輔酶和輔基上的一些結(jié)構(gòu)基團。一、酶的活性中心基本概念:酶的活性中心是指結(jié)合底物和將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的區(qū)3必需基團:酶分子中有些基團若經(jīng)化學(xué)修飾(氧化、還原、?;?、烷化)使其改變,則酶的活性喪失,這些基團稱為必需基團。非必需基團:有的酶溫和水解掉幾個AA殘基,仍能表現(xiàn)活性,這些基團即非必需基團。必需基團:酶分子中有些基團若經(jīng)化學(xué)修飾(氧化、還原、?;?、烷4活性中心內(nèi)的必需基團結(jié)合基團(bindinggroup)與底物相結(jié)合催化基團(catalyticgroup)催化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需?;钚灾行耐獾谋匦杌鶊F活性中心內(nèi)的必需基團結(jié)合基團催化基團維持酶活性中心應(yīng)有的空間5底物活性中心以外的必需基團結(jié)合基團催化基團活性中心底物活性中心以外的必需基團結(jié)合基團催化基團活性中心6主要包括:親核性基團:絲氨酸的羥基,半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基。構(gòu)成酶活性中心的常見基團:

主要包括:構(gòu)成酶活性中心的常見基團:7二、酶活性中心的結(jié)構(gòu)特點1.活性中心只占酶分子總體積的很小一部分,往往只占整個酶分子體積的1%-2%。

某些酶活性部位的AA殘基

酶AA殘基數(shù)活性部位的AA殘基核糖核酸酶124

His12,His119,Lys41溶菌酶129Asp52,Glu35胰凝乳蛋白酶241His57,Asp102,Ser195胃蛋白酶348Asp32,Asp215木瓜蛋白酶212Cys25,His159羧肽酶A307Arg127,Glu270,Tyr248,Zn2+二、酶活性中心的結(jié)構(gòu)特點1.活性中心只占酶分子總體積的很小一82.酶的活性部位是一個三維實體,具有三維空間結(jié)構(gòu)?;钚灾行牡目臻g構(gòu)象不是剛性的,在與底物接觸時表現(xiàn)出一定的柔性和運動性。(研究酶變性的工作)3.酶的活性部位并不是和底物的形狀正好互補的,而是在酶和底物的結(jié)合過程中,底物分子或酶分子、有時是兩者的構(gòu)象同時發(fā)生了一定的變化后才互補的,此時催化基團的位置正好處在所催化底物鍵的斷裂和即將生成鍵的適當(dāng)位置,這個動態(tài)辨認(rèn)過程稱為誘導(dǎo)契合(induced-fit).2.酶的活性部位是一個三維實體,具有三維空間結(jié)構(gòu)?;钚?4.酶的活性部位位于酶分子表面的一個裂隙(crevice)內(nèi).裂隙內(nèi)是一個相當(dāng)疏水的環(huán)境,從而有利于同底物的結(jié)合。5.底物靠許多弱的鍵力與酶結(jié)合。4.酶的活性部位位于酶分子表面的一個裂隙(crevice10酶催化反應(yīng)的獨特性質(zhì)(1)酶反應(yīng)可分成兩類,一類反應(yīng)僅僅涉及到電子的轉(zhuǎn)移,這類反應(yīng)的速率或轉(zhuǎn)換數(shù)在108s-1數(shù)量級;另一類反應(yīng)涉及到電子和質(zhì)子兩者或者其他基團的轉(zhuǎn)移,它們的速率在103s-1數(shù)量級,大部分反應(yīng)屬第二類。(2)酶的催化作用是由氨基酸側(cè)鏈上的功能基團和輔酶為媒介的。主要的是His,Ser,Cys,Lys,Glu和Asp的側(cè)鏈常常直接參加催化過程。輔酶或金屬離子與酶協(xié)同在一起發(fā)揮作用,比只利用氨基酸側(cè)鏈來說,為催化過程提供了更多種類的功能基團。(3)酶催化反應(yīng)的最適pH范圍通常是狹小的。酶催化反應(yīng)的獨特性質(zhì)(1)酶反應(yīng)可分成兩類,一類反應(yīng)僅僅涉11(4)與底物相比較,酶分子很大,而活性部位通常只比底物稍大一些。這是因為在大多數(shù)情況下,只有活性部位圍著底物。此外,一個巨大的酶結(jié)構(gòu)對穩(wěn)定活性部位的構(gòu)象是必要的。(5)酶除了具有進(jìn)行催化反應(yīng)所必需的活性基團外,還有別的特性,使上述反應(yīng)的進(jìn)行更有利,并使更復(fù)雜的多底物反應(yīng)按一定途徑進(jìn)行,這些已超出了較簡單催化劑的范疇。酶的復(fù)雜的折疊結(jié)構(gòu)使這些作用成為可能。(4)與底物相比較,酶分子很大,而活性部位通常只比底物稍大一12判斷和確定酶活性中心的主要方法酶的專一性研究:研究酶的專一性底物的結(jié)構(gòu)特點、酶的競爭性抑制劑結(jié)構(gòu)特點等。酶分子側(cè)鏈基團的化學(xué)修飾法:1.用共價修飾的試劑作用于酶,查明保持酶活力的必需基團;2.親和標(biāo)記(合成底物類似物);X- 射線晶體衍射法:定點誘變法判斷和確定酶活性中心的主要方法酶的專一性研究:13用共價修飾的試劑作用于酶,查明保持酶活力的必需基團及位置DFP的作用用共價修飾的試劑作用于酶,查明保持酶活力的必需基團及位置DF14酶比一般催化劑具有更高的催化效率主要有以下因素起作用:1、鄰近定向效應(yīng)2、張力和形變3、酸堿催化4、共價催化5、金屬離子催化6、多元化催化和協(xié)同效應(yīng)7、活性部位微環(huán)境的影響三、影響酶催化效率的有關(guān)因素多元催化酶比一般催化劑具有更高的催化效率主要有以下因素起作用:三、影15(一)鄰近定向效應(yīng)在酶促反應(yīng)中,由于酶和底物分子之間的親和性,底物分子有向酶的活性中心靠近的趨勢,最終結(jié)合到酶的活性中心,使底物在酶活性中心的有效濃度大大增加的效應(yīng)叫做鄰近效應(yīng)。有利于提高反應(yīng)速度;定向效應(yīng):由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和相關(guān)基團的誘導(dǎo)和定向作用,使底物分子中參與反應(yīng)的基團相互接近,并被嚴(yán)格定向定位,使酶促反應(yīng)具有高效率和專一性特點。(一)鄰近定向效應(yīng)在酶促反應(yīng)中,由于酶和底物分子之間的親和性16酶的活性中心課件17(二)“張力”與“形變”實際上是酶與底物誘導(dǎo)契合的動態(tài)過程。酶-底復(fù)合物形成時,酶分子構(gòu)象發(fā)生變化,底物分子也常常受到酶的作用而發(fā)生變化,甚至使底物分子發(fā)生扭曲變形,從而使底物分子某些鍵的鍵能減弱,產(chǎn)生鍵扭曲,有助于過渡態(tài)的中間產(chǎn)物形成,從而降低了反應(yīng)的活化能。(二)“張力”與“形變”實際上是酶與底物誘導(dǎo)契合的動態(tài)過程。18+-+-穩(wěn)定的底物通過電荷等相互作用,底物張力變形激活形成過渡態(tài)張力效應(yīng)(strain)

-

-++酶與過渡態(tài)的親和力大于酶與底物或產(chǎn)物的親和力+-+-穩(wěn)定的底物通過電荷等相互作用,底物張力變形激活形19因某一原子或原子團的極性而引起電子沿著原子鏈向某一方向移動的效應(yīng),稱為誘導(dǎo)效應(yīng)。親電反應(yīng):由親電試劑進(jìn)攻而發(fā)生的反應(yīng)為親電反應(yīng)。親核反應(yīng):由親核試劑進(jìn)攻而發(fā)生的反應(yīng)為親核反應(yīng)。因某一原子或原子團的極性而引起電子沿著原子鏈向某一方向移動的20酸-堿催化可分為狹義的酸-堿催化和廣義的酸-堿催化。酶參與的酸-堿催化反應(yīng)一般都是廣義的酸-堿催化方式。廣義酸-堿催化是指通過質(zhì)子酸提供部分質(zhì)子,或是通過質(zhì)子堿接受部分質(zhì)子的作用,達(dá)到降低反應(yīng)活化能的過程。(三)酸-堿催化(acidbasecatalysis)酸-堿催化可分為狹義的酸-堿催化和廣義的酸-堿催化。酶參與的21廣義酸基團廣義堿基團(質(zhì)子受體)(質(zhì)子供體)酶分子中可以作為廣義酸、堿的基團His是酶的酸堿催化作用中最活潑的一個催化功能團。(pK=6)廣義酸基團廣義堿基團(質(zhì)子受體)22酶的活性中心課件23(四)共價催化(covalentcatalysis)催化劑通過與底物形成反應(yīng)活性很高的共價過渡產(chǎn)物,使反應(yīng)活化能降低,從而提高反應(yīng)速度的過程,稱為共價催化。酶中參與共價催化的基團主要包括以下親核基團:His的咪唑基,Cys的硫基,Asp的羧基,Ser的羥基等;親電子基團:H+、Mg2+、Mn2+、Fe3+某些輔酶,如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以參與共價催化作用。(四)共價催化(covalentcatalysis)催24酶的活性中心課件25(五)金屬離子的催化作用1.需要金屬的酶分類:(1)金屬酶(metalloenzyme):含緊密結(jié)合的金屬離子。如Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、Mn2+(2)金屬-激活酶(metal-activatedenzyme):含松散結(jié)合的金屬離子,如Na+K+Mg2+Ca2+2.金屬離子的催化作用:許多氧化-還原酶中都含有銅或鐵離子,它們作為酶的輔助因子起著傳遞電子的功能。許多激酶的底物為ATP-Mg2+復(fù)合物。(五)金屬離子的催化作用1.需要金屬的酶分類:26酶的活性中心課件27(六)多元催化和協(xié)同效應(yīng)酶的活性中心部位,一般都含有多個起催化作用的基團,這些基團在空間有特殊的排列和取向,可以對底物價鍵的形變和極化及調(diào)整底物基團的位置等起到協(xié)同作用,從而使底物達(dá)到最佳反應(yīng)狀態(tài)。(六)多元催化和協(xié)同效應(yīng)酶的活性中心部位,一般都含有多個起28酶活性中心處于一個非極性環(huán)境中,從而有利于同底物的結(jié)合。(水的極性和形成氫鍵的能力都較強,能夠減弱極性基團間的相互作用。)(七)微環(huán)境的影響(酶活性中心是低介電區(qū)域)酶活性中心處于一個非極性環(huán)境中,(七)微環(huán)境的影響29上面討論了與酶高催化效率有關(guān)的7個因素應(yīng)該注意:不是同時在一個酶中起作用也不是一種因素在所有的酶中起作用對不同的酶,起主要作用的因素不同不同的酶各自都有其特點,可能分別受一種或幾種因素的影響。上面討論了與酶高催化效率有關(guān)的7個因素30小結(jié)

酶的作用機制——要回答這一問題,要從以下幾個方面酶的催化作用——過渡態(tài),分子活化能,酶與反應(yīng)的過渡態(tài)互補,抗體酶中間產(chǎn)物學(xué)說誘導(dǎo)契合學(xué)說使酶具有高催化效率的7因素小結(jié)

酶的作用機制——要回答這一問題,要從以下幾個方面酶的催31四、酶活性的調(diào)節(jié)控制(一)別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)(二)酶原的激活(三)可逆的共價修飾非共價結(jié)合共價結(jié)合四、酶活性的調(diào)節(jié)控制(一)別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericr32別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)一些代謝物可與某些酶分子活性中心以外的部位可逆地結(jié)合,使酶構(gòu)象改變,從而改變酶的催化活性,此種調(diào)節(jié)方式稱別構(gòu)調(diào)節(jié)。(一)別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)別構(gòu)效應(yīng)劑(allostericeffector)別構(gòu)激活劑別構(gòu)抑制劑別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)一33(一)別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)別構(gòu)效應(yīng)劑:引起別構(gòu)效應(yīng)的物質(zhì)稱為效應(yīng)物別構(gòu)激活劑:凡是和酶分子結(jié)合后使酶反應(yīng)速度加快的別構(gòu)效應(yīng)劑就稱為別構(gòu)激活劑(正效應(yīng)劑)別構(gòu)抑制劑:(負(fù)效應(yīng)劑)

別構(gòu)酶(allostericenzyme)(一)別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)34催化亞基調(diào)節(jié)亞基別構(gòu)酶催化亞基調(diào)節(jié)亞基別構(gòu)酶351、別構(gòu)酶舉例——

大腸桿菌(E、coli)天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶(簡稱ATCase)

ATCase有二個底物和CTP、ATP二個別構(gòu)效應(yīng)劑——Asp、ATP是別構(gòu)激活劑,CTP是別構(gòu)抑制劑同促異促1、別構(gòu)酶舉例——

大腸桿菌(E、coli)天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰36ATCase(天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶)ATCase的相對分子質(zhì)量是310000,由12條多肽鏈組成每個調(diào)節(jié)亞基上有兩個別構(gòu)效應(yīng)劑(CTP、ATP)的結(jié)合部位

完整有活性的酶催化亞基(三聚體)調(diào)節(jié)亞基(二聚體)ATCase(天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶)ATCase的相對分子質(zhì)量37催化亞基2個三聚體調(diào)節(jié)亞基3個二聚體平視俯視催化亞基調(diào)節(jié)亞基平視俯視38別構(gòu)酶主要具有以下幾個特點

(1)一般是寡聚酶

(2)具有別構(gòu)效應(yīng)——別構(gòu)酶動力學(xué)

別構(gòu)酶的反應(yīng)初速度(v)對底物([S])的作圖曲線不服從Michaelis一Menten關(guān)系式,不呈直角雙曲線

別構(gòu)酶主要具有以下幾個特點

(1)一般是寡聚酶

(2)具有別39同促酶的正協(xié)同性和負(fù)協(xié)同性Rs=[S]0.9[S]0.1米氏酶同促酶的正協(xié)同性和負(fù)協(xié)同性Rs=[S]0.9[S]0.1米氏40協(xié)同指數(shù)(cooperativityindex,CI),又稱飽和比值(saturationratio,Rs)Rs=酶的飽和度為90%時的底物濃度酶的飽和度為10%時的底物濃度Rs=[S]90%Vm

[S]10%Vm

=[S]0.9[S]0.1酶的飽和度:指反應(yīng)液中酶結(jié)合底物的位點數(shù)與底物結(jié)合位點總數(shù)的比值=811n協(xié)同指數(shù)(cooperativityindex,CI),又41由米氏方程有所以,符合米氏方程動力學(xué)的非別構(gòu)酶的Rs=81v=Vmax[S]Km+[S]所以有V=0.9Vm=Vm[S]0.9Km+[S]0.9即有[S]0.9=9km同理[S]0.1=19km由米氏方程有所以,符合米氏方程動力學(xué)的非別構(gòu)酶的Rs=81v42具有正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶Rs小于81,Rs愈小,正協(xié)同效應(yīng)愈顯著;具有負(fù)協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶Rs大于81,Rs愈大,負(fù)協(xié)同效應(yīng)愈顯著;n為Hill系數(shù)(又稱協(xié)同系數(shù))符合米氏方程的酶,n=1;具有正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶n大于1;具有負(fù)協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶n小于1酶的飽和度為90%時的底物濃度酶的飽和度為10%時的底物濃度=811nRs=具有正協(xié)同效應(yīng)的別構(gòu)酶Rs小于81,Rs愈小,正協(xié)同效應(yīng)愈顯43(3)K型效應(yīng)物和V型效應(yīng)物凡是改變底物的K0.5而不改變反應(yīng)Vmax的效應(yīng)物稱為K型效應(yīng)物。反之,凡是改變底物的Vmax而不改變反應(yīng)K0.5的效應(yīng)物稱為K型效應(yīng)物K型效應(yīng)物V型效應(yīng)物未加效應(yīng)物加激活劑加抑制劑未加效應(yīng)物加激活劑加抑制劑(3)K型效應(yīng)物和V型效應(yīng)物K型效應(yīng)物V型效應(yīng)物未加效應(yīng)物加44(4)別構(gòu)酶的脫敏作用別構(gòu)酶經(jīng)加熱或用化學(xué)試劑等處理,可引起別構(gòu)酶解離,失去調(diào)節(jié)活性,稱為脫敏作用,脫敏后的酶表現(xiàn)為米氏酶的動力學(xué)[Asp]天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶用對羥汞苯甲酸處理(4)別構(gòu)酶的脫敏作用[Asp]天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶用對羥汞苯45別構(gòu)酶的意義底物、CTP、ATP都是ATCase的別構(gòu)效應(yīng)劑,對于ATCase來說,即意味著它們可以通過別構(gòu)效應(yīng)影響它的催化能力(活性)

負(fù)協(xié)同效應(yīng):對于保證體內(nèi)一些重要反應(yīng)穩(wěn)定地連續(xù)進(jìn)行很有意義正協(xié)同效應(yīng):增強對底物靈敏地調(diào)節(jié)酶活性很有意義[Asp]別構(gòu)酶的意義底物、CTP、ATP都是ATCase的別構(gòu)效應(yīng)劑46酶的別構(gòu)效應(yīng)小結(jié)別構(gòu)效應(yīng)包括:1.正協(xié)同效應(yīng)包括:同促正協(xié)同效應(yīng)和異促正協(xié)同效應(yīng)2.負(fù)協(xié)同效應(yīng)包括:同促負(fù)協(xié)同效應(yīng)和異促負(fù)協(xié)同效應(yīng)說明:別構(gòu)效應(yīng)也稱變構(gòu)效應(yīng)別構(gòu)酶也稱變構(gòu)酶酶的別構(gòu)效應(yīng)小結(jié)別構(gòu)效應(yīng)包括:47別構(gòu)酶主要具有以下幾個特點(性質(zhì)p418):(1)一般是寡聚酶(2)具有別構(gòu)效應(yīng)——別構(gòu)酶動力學(xué)(3)別構(gòu)酶的脫敏作用(4)別構(gòu)酶的脫敏作用別構(gòu)酶主要具有以下幾個特點(性質(zhì)p418):48別構(gòu)酶的別構(gòu)作用的學(xué)說主要有兩個學(xué)說:

協(xié)同模型(齊變模型,MWC)是由J.Monod,J.Wyman和J.P.Chengeux三人提出,所以以三人名字的首字命名

序變模型(循序模型,KNF)由D.Koshland等三人提出,也是以三人首字母命名別構(gòu)酶的別構(gòu)作用的學(xué)說主要有兩個學(xué)說:49齊變模型認(rèn)為別構(gòu)酶的所有亞基或者全部呈堅固緊密的、不利于結(jié)合底物的“T”狀態(tài);或者全部是松散的、有利于結(jié)合底物的“R”狀態(tài)。這兩種狀態(tài)間的轉(zhuǎn)變對于酶的每個亞基是同時、同步的。TTRR齊變模型認(rèn)為別構(gòu)酶的所有亞基或者全部呈堅固緊密的、不利于50變構(gòu)激活劑和抑制劑的效應(yīng)可以通過此模型說明如下:變構(gòu)激活劑優(yōu)先與R型結(jié)合,即變構(gòu)激活劑使平衡常數(shù)L變?。欢儤?gòu)抑制劑優(yōu)先與T型結(jié)合使L增大。這樣,齊變模型能夠很好地說明同促正協(xié)同效和異促正、負(fù)協(xié)同效應(yīng)不能說明同促負(fù)協(xié)同效應(yīng)TTRR變構(gòu)激活劑和抑制劑的效應(yīng)可以通過此模型說明如下:TTRR51序變模型

1.別構(gòu)酶的每個亞基具有兩個可及的構(gòu)象狀態(tài)(R和T);2.底物結(jié)合可以改變被結(jié)合亞基的構(gòu)象,但是分子中其他亞基構(gòu)象并不怎么改變;3.在一個亞基中結(jié)合底物所引起的構(gòu)象改變可以增加或減少同一分子中其他亞基的底物結(jié)合親和性TTSTRRRS序變模型TTSTRRRS52序變模型能夠解釋同促正、負(fù)協(xié)同效應(yīng)和異促正、負(fù)協(xié)同效應(yīng)但難于象齊變模型那樣建立數(shù)學(xué)模型不論哪一個模型都難解釋所有變別構(gòu)酶這些模型都顯過于簡單,目前尚缺乏更好的學(xué)說。序變模型能夠解釋同促正、負(fù)協(xié)同效應(yīng)和異促正、負(fù)協(xié)同效應(yīng)但難于53(二)酶原的激活酶原(zymogen)有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時只是酶的無活性前體,此前體物質(zhì)稱為酶原。酶原的激活在一定條件下,酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。(二)酶原的激活酶原(zymogen)酶原的激活54酶原激活的機理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中心一個或幾個特定的肽鍵斷裂,水解掉一個或幾個短肽在特定條件下不可逆過程酶原激活的機理酶原分子構(gòu)象發(fā)生改變形成或暴露出酶的活性中55酶原的激活p423圖10-65胰蛋白酶原腸肽酶六肽+胰蛋白酶

胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶羧肽酶原羧肽酶彈性蛋白酶原彈性蛋白酶酶原的激活p423圖10-65胰蛋白酶原腸肽酶56酶原的激活舉例:胰酶原的激活。胰酶原包括胰腺分泌的胰蛋白酶原,糜蛋白酶原,羧肽酶原,彈性蛋白酶原。這些酶原的激活是分泌至小腸后通過一種協(xié)同同時開啟的方式被激活:即首先是胰蛋白酶原被腸肽酶(腸激酶)自N端降解下一個6肽,因而促進(jìn)酶的構(gòu)象變化,形成具有活性中心的酶;其他幾種酶原被胰蛋白酶降解激活。因此通過腸激酶形成胰蛋白酶是控制胰酶原激活的步驟。生理意義:保護(hù)分泌酶原的組織和細(xì)胞不受蛋白酶的水解破壞。酶原的激活舉例:胰酶原的激活。胰酶原包括胰腺分泌的胰蛋白酶原57胰蛋白酶激活示意圖腸激酶胰蛋白酶激活示意圖腸激酶58酶原激活的生理意義避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對細(xì)胞進(jìn)行自身消化,并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用,保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時,酶原適時地轉(zhuǎn)變成有活性的酶,發(fā)揮其催化作用。酶原激活的生理意義避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對細(xì)胞進(jìn)行自身消化,并使59(三)酶的共價修飾調(diào)節(jié)共價修飾(covalentmodification)在其他酶的催化下,酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學(xué)基團發(fā)生可逆的共價結(jié)合,從而改變酶的活性,此過程稱為共價修飾。常見類型磷酸化與脫磷酸化(最常見)乙酰化和脫乙?;谆兔摷谆佘栈兔撓佘栈璖H與-S-S互變(三)酶的共價修飾調(diào)節(jié)共價修飾(covalentmodi60酶的磷酸化與脫磷酸化

酶蛋白SerThrTyrOH酶蛋白SerTh

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