酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第1頁生命=新陳代謝+遺傳變異物質(zhì)代謝消化排泄廢物化學改變（分解，合成）產(chǎn)生儲存利用細胞能量代謝++營養(yǎng)吸收酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第2頁酶研究簡史公元前兩千多年，我國已經(jīng)有釀酒記載。

1857年，Pasteur認為發(fā)酵是酵母細胞中酵素催化作用結(jié)果。

1877年，Kühne首次提出enzyme概念

1926年，Summer首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。

1982年，Cech首先發(fā)覺RNA也含有酶催化活性，并提出核酶（ribozyme）概念。

1995年Cuenoud等發(fā)覺DNA也有酶活性。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第3頁第一節(jié)酶普通概念

酶是由生物活細胞所產(chǎn)生，在體內(nèi)外均含有高度專一性和極高催化效率生物大分子，包含蛋白質(zhì)和核酸。

早在1926年，Summer就提出酶化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。以后Northrop深入證實了這一結(jié)論。現(xiàn)已發(fā)覺0各種蛋白酶。

一、酶定義酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第4頁

①經(jīng)酸堿水解后終產(chǎn)物是氨基酸，能被蛋白酶水解而失活；

②含有空間結(jié)構(gòu)生物大分子，凡使蛋白質(zhì)變性原因都可使酶變性失活；

③兩性電解質(zhì)，在不一樣pH下展現(xiàn)不一樣離子狀態(tài)，在電場中向某一電極泳動，含有特定pI；

④與蛋白質(zhì)一樣，含有不能經(jīng)過半透膜膠體性質(zhì)；

⑤含有蛋白質(zhì)所含有化學呈色反應。以上事實表明酶在本質(zhì)上屬于蛋白質(zhì)。酶是蛋白質(zhì)主要依據(jù)：酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第5頁

1982年，Cech和Altman首先發(fā)覺rRNA前體本身含有自我催化作用—核酶（ribozyme）概念。以后不少試驗證實，一些RNA和DNA確實含有酶催化活性。

以蛋白質(zhì)為主要成份含有催化活性生物分子，在生物體中溫和條件下，能高效且專一地催化各種生物化學反應，故又稱為生物催化劑。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第6頁

酶命名有習慣命名法和系統(tǒng)命名法。習慣命名法大多依據(jù)酶所催化底物、反應性質(zhì)以及酶起源而定。系統(tǒng)命名法要求每一酶都有一個系統(tǒng)名稱，它標明酶全部底物與反應性質(zhì)，底物名稱之間以“∶”分隔。因為許多酶系統(tǒng)名稱過長，為了應用方便，國際酶學委員會又從每種酶數(shù)個習慣名稱中選定一個簡便實用推薦名稱。二、酶命名與分類（一）酶命名酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第7頁1.依據(jù)酶蛋白化學組成份類

簡單酶蛋白&結(jié)合酶蛋白

簡單酶蛋白(simpleprotein)：除了蛋白質(zhì)外，不含其它物質(zhì)，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。

結(jié)合酶蛋白(conjugatedprotein)：除了蛋白質(zhì)外，還要結(jié)合一些對熱穩(wěn)定非蛋白質(zhì)小分子物質(zhì)或金屬離子，前者稱為脫輔酶（apoenzyme或apoprotein），后者稱為輔助因子（cofactor），脫輔酶與輔因子結(jié)合后所形成復合物稱為“全酶”（holoenzyme）。

（二）酶分類酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第8頁脫輔酶+輔助因子=全酶Apoenzyme+cofactor=holoenzyme酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第9頁

金屬離子：

輔助因子

有機小分子Na+、K+、Mg2+、Cu2+、Zn2+和Fe2+輔酶(coenzyme)輔基(prostheticgroup)輔助因子（cofactor）酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第10頁1)

穩(wěn)定酶構(gòu)象；2)

參加催化反應，傳遞電子、H和一些基團；3)

在酶與底物間起橋梁作用；4)

正電荷可中和底物陰離子，降低反應中靜電斥力等。金屬離子作用：金屬離子：

Na+、K+、Mg2+、Cu2+、Zn2+和Fe2+等。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第11頁表.一些金屬酶和金屬激活酶類金屬酶金屬離子金屬激活酶金屬離子碳酸酐酶 Zn2+

檸檬酸合成酶K+

羧基肽酶 Zn2+

丙酮酸激酶K+Mg2+

過氧化物酶 Fe2+

丙酮酸羧化酶Mn2+Zn2+

過氧化氫酶 Fe2+精氨酸酶Mn2+

己糖激酶 Mg2+磷酸水解酶類Mg2+

磷酸轉(zhuǎn)移酶 Mg2+蛋白激酶Mg2+Mn2+

錳超氧化物歧化酶Mn2+磷脂酶CCa2+

谷胱甘肽過氧化物酶Se磷脂酶A2Ca2+酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第12頁

依據(jù)與脫輔酶結(jié)合松緊程度，可將有機小分子分為兩類：輔酶(coenzyme)和輔基(prostheticgroup)。

輔酶：與脫輔酶結(jié)合比較渙散，易透析除去，如輔酶Ⅰ和輔酶Ⅱ等。

輔基：以共價鍵和脫輔酶結(jié)合，不能透析除去，需經(jīng)化學處理才能與蛋白分開，如細胞色素氧化酶中鐵卟啉。有機小分子:

參加催化過程，在反應中起運載體作用，傳遞電子、質(zhì)子或其它基團。

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第13頁

表5-3一些酶含有機小分子輔酶和金屬離子

酶名稱金屬離子有機分子輔基細胞色素氧化酶Cu血紅素醇脫氫酶FeMoFAD

黃嘌呤氧化酶FeMoFAD

丁酰CoA脫氫酶MoFAD

琥珀酸脫氫酶FeFADNADH-細胞色素還原酶FeFAD

甲基丙二酰CoA異構(gòu)酶Co鈷胺輔酶酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第14頁維生素分類酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第15頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第16頁

2.依據(jù)酶蛋白分子特點，可將酶分為4類:

（1）單體酶（monomericenzyme）：普通是由一條肽鏈組成，比如溶菌酶、羧肽酶A等，但有單體酶是由多條肽鏈組成，如胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成，肽鏈間二硫鍵相連組成一個共價整體。種類較少，多催化水解反應。

（2）寡聚酶（oligomericenzyme）：是由兩個或兩個以上亞基組成酶。亞基能夠相同，也能夠不一樣。亞基普通無活性。相當數(shù)量寡聚酶是調(diào)整酶，在代謝調(diào)控中起主要作用。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第17頁

（3）多酶復合體（multienzymecomplex）：是由幾個酶靠非共價鍵嵌合而成。全部反應依次連接，有利于一系列反應連續(xù)進行。如脂肪酸合成酶（fattyacidsynthase）。

（4）多功效酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進化過程中因為基因融合，各種不一樣催化功效存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功效酶。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第18頁

（1）氧化還原酶類（oxidoreductases）催化底物進行氧化還原反應酶類。比如乳酸脫氫酶、細胞色素氧化酶、過氧化氫酶、過氧化物酶等。

（2）轉(zhuǎn)移酶類（transferases）催化底物之間進行一些基團轉(zhuǎn)移或交換酶類。比如甲基轉(zhuǎn)移酶、氨基轉(zhuǎn)移酶、磷酸化酶等。

（3）水解酶類（hydrolases）催化底物發(fā)生水解反應酶類。比如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。3.IEC依據(jù)酶催化反應類型，將酶分為6大類酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第19頁

（4）裂解酶類（或裂合酶類，lyases）催化從底物移去一個基團并留下雙鍵反應或其逆反應酶類。比如碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。（5）異構(gòu)酶類（isomerases）催化同分異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化酶類。如葡萄糖異構(gòu)酶、消旋酶等。

（6）合成酶類(或連接酶類，ligases)

催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時必須由ATP（GTP或UTP）提供能量酶類。比如谷氨酰胺合成酶、DNA聚合酶等。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第20頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第21頁

國際系統(tǒng)分類法除按上述六類將酶依次編號外，還依據(jù)酶所催化化學鍵特點和參加反應基團不一樣，將每一大類又深入分類。

每種酶分類編號均由四個數(shù)字組成，數(shù)字前冠以EC（enzymecommission）。編號中第1個數(shù)字表示該酶屬于六大類中哪一類；第2個數(shù)字表示該酶屬于哪一亞類；第3個數(shù)字表示亞-亞類；第4個數(shù)字是該酶在亞-亞類中排序。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第22頁酶國際系統(tǒng)分類法以乳酸脫氫酶(EC1.1.1.27)為例，其編號解釋以下：酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第23頁

（一）酶活性酶活性又稱酶活力，是指酶催化化學反應能力。酶活力大小可用在一定條件下催化某一化學反應速度來表示。

（二）酶活力單位（activeunit）

1個酶活力國際單位（IU）是指：在最適條件下，每分鐘催化降低1μmol/L底物或生成1μmol/L產(chǎn)物所需酶量。溫度普通要求為25℃。

1Kat（催量）=6×107IU。

（三）比活力（specificactivity）酶比活力也稱為比活性，是指每毫克酶蛋白所含有活力單位數(shù)。比活力是表示酶制劑純度一個主要指標。三、酶活性及其測定酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第24頁

四、酶催化作用特點

（一）酶與普通催化劑共同點

1.只能催化熱力學所允許化學反應，縮短到達化學平衡時間，而不改變平衡常數(shù)；

2.在化學反應前后沒有質(zhì)和量改變；（？？）

3.極少量就能發(fā)揮較大催化作用（量少作用大）；

4.其作用機理都在于降低了反應活化能(activationenergy)。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第25頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第26頁（二）酶與普通催化劑不一樣點

1.極高催化效率

普通而言，酶促反應速度比非催化反應高108～1020倍，比其它催化反應高107~1013倍。比如，在相同條件下,過氧化氫酶要比鐵離子催化H2O2分解效率高1011倍。

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第27頁

例一：

過氧化氫酶

2H2O22H2O+O2

鐵離子

過氧化氫酶比鐵離子催化效率高1011倍。例二：

淀粉糊精麥芽糖葡萄糖體內(nèi)：唾液淀粉酶體外：強酸（煮沸15分鐘）酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第28頁

2.高度專一性（specificity）對底物，反應類型有高度選擇性。

1)絕對專一性

2)相對專一性

3)立體異構(gòu)專一性酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第29頁絕對特異性(absolutespecificity)

一個酶只作用于一個底物，發(fā)生一定反應，并產(chǎn)生特定產(chǎn)物，稱為絕對專一性(absolutespecificity)。如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解反應。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第30頁2)相對特異性(relativespecificity)

一個酶可作用于一類化合物或一個化學鍵，這種不太嚴格專一性稱為相對專一性(relativespecificity)。如脂肪酶不但水解脂肪，也能水解簡單酯類；磷酸酯酶對普通磷酸酯水解反應都有作用。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第31頁

3)立體異構(gòu)特異性(stereospecificity)

一些酶僅能催化一個立體異構(gòu)體進行反應，或其催化結(jié)果只產(chǎn)生一個立體異構(gòu)體，酶對立體異構(gòu)物選擇性稱為立體異構(gòu)特異性。

比如：

延胡索酸+H2O========蘋果酸

（反丁稀二酸）順丁稀二酸+H2O========延胡索酸酶酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第32頁

高效性和專一性生物學意義：

1.高效性大大加緊了反應進行。使代謝速度適合于動物生命活動需要。(量少作用大)

2.酶高度專一性防止了許多副產(chǎn)物產(chǎn)生，防止了化學反應多樣性，使代謝能按一定方向有序進行。

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第33頁

3.酶不穩(wěn)定性。

酶本質(zhì)是蛋白質(zhì)，任何使蛋白質(zhì)變性理化原因，都可使酶活性降低或喪失。

4.酶在溫和條件下發(fā)揮催化作用。

5.酶活性可調(diào)整性。

酶和體內(nèi)其它物質(zhì)一樣，在不停地進行新陳代謝，其催化活性和含量也受多方面調(diào)控。

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第34頁

①調(diào)整酶濃度:

主要有2種方式：1）誘導或抑制酶合成；2)調(diào)整酶降解。②經(jīng)過激素調(diào)整酶活性：激素與膜或胞內(nèi)受體結(jié)合，引發(fā)一系列生物學效應，以此來調(diào)整酶活性。有些酶專一性由激素調(diào)控，如乳腺合成乳糖。③反饋抑制調(diào)整酶活性：反應終產(chǎn)物反過來抑制酶活性。

酶活性調(diào)整方式：酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第35頁④抑制劑和激活劑對酶活性調(diào)整：酶受大分子抑制劑或小分子物質(zhì)抑制，從而影響酶活性。

⑤其它調(diào)整方式：經(jīng)過別構(gòu)調(diào)控、酶原激活、酶可逆共價修飾和同工酶來調(diào)整酶活性。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第36頁第二節(jié)酶結(jié)構(gòu)與催化功效一、酶蛋白結(jié)構(gòu)酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第37頁

（一）酶蛋白一級結(jié)構(gòu)特點

組成酶蛋白一級結(jié)構(gòu)氨基酸數(shù)目和種類與其起源、催化反應性質(zhì)相關(guān)。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第38頁

(二)酶蛋白高級結(jié)構(gòu)特點

1.二級結(jié)構(gòu)（α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)則卷曲）中以β-折疊為主。

2.

三級結(jié)構(gòu)（亞基）是以β-折疊右旋形成β-桶為骨架，α-螺旋圍繞在其周圍或兩側(cè)，呈球狀結(jié)構(gòu)。

3.四級結(jié)構(gòu)：除少數(shù)單體酶外，大多數(shù)酶是由多個亞基組成。亞基間主要靠非共價鍵連接；亞基數(shù)目以2或4居多；亞基相同或不一樣。在寡聚酶中，每個亞基普通無活性；在多酶復合體中，每個亞基有一個活性部位，但各自催化不一樣生化反應。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第39頁

（三）酶活性中心（部位）(activecenterorsite)

在酶分子表面空隙或裂縫處，能夠與底物結(jié)合并催化其發(fā)生反應區(qū)域，稱為酶活性中心（部位）。酶活性中心是由酶蛋白中少數(shù)氨基酸在空間上相互聚集形成。組成酶活性中心基團又分為催化基團和結(jié)合基團。催化基團：酶在催化過程中直接參加電子授受關(guān)系基團。普通由幾個極性氨基酸組成。決定酶催化活性。結(jié)合基團：在酶活性中心直接與底物結(jié)合基團。大多是非極性基團。決定酶底物特異性。

中心外必需基團：維持空間結(jié)構(gòu)。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第40頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第41頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第42頁Substratesareboundtoenzymesbymultipleweakattractions.酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第43頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第44頁二、酶催化機理（一）酶與底物結(jié)合方式（專一性機制）FIG.

Lock-and-keymodelofenzyme–substratebinding.Inthismodel,theactivesiteoftheunboundenzymeiscomplementaryinshapetothesubstrate.1.鎖-鑰學說酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第45頁2.誘導契合學說FIG.Induced-fitmodelofenzyme–substratebindingInthismodel,theenzymechangesshapeonsubstratebinding.Theactivesiteformsashapecomplementarytothesubstrateonlyafterthesubstratehasbeenbound.酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第46頁1.中間產(chǎn)物學說：（二）催化機理（降低反應活化能）theideaoffreeenergy(G).(1)thefree-energydifference(G)betweentheproductsandreactants.(2)theenergyrequiredtoinitiatetheconversionofreactantstoproducts.活化能：過渡態(tài)與初態(tài)之間能階差，稱為活化能。

初（基）態(tài)過渡態(tài)終態(tài)

酶底物酶-底物復合物酶產(chǎn)物

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第47頁酶促反應過程中能量改變酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第48頁2.降低活化能分子機制1)鄰近和定向效應軌道定向假說示意圖2）變形或張力學說：敏感鍵形變。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第49頁

廣義酸基團廣義堿基團（質(zhì)子供體）（質(zhì)子受體）

酶分子中能夠作為廣義酸、堿基團His是酶酸堿催化作用中最活潑一個催化功效團。3）酸堿催化：酶參加酸-堿催化反應普通都是廣義酸－堿催化方式。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第50頁4)共價催化

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第51頁5)金屬離子催化作用

金屬離子能夠和水分子-OH結(jié)合，使水顯示出更大親核催化性能。

提升水親核性能

電荷屏蔽作用這是酶中金屬離子一個主要功效。各種激酶(如磷酸轉(zhuǎn)移酶)底物是Mg2+-ATP復合物。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第52頁

電子傳遞中間體

許多氧化-還原酶中都含有銅或鐵離子，它們作為酶輔助因子起著傳遞電子功效。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第53頁6)微環(huán)境影響多功效催化作用。

酶活性中心部位，普通都含有多個起催化作用基團，這些基團在空間有特殊排列和取向，能夠?qū)Φ孜飪r鍵形變和極化及調(diào)整底物基團位置等起到協(xié)同作用，從而使底物到達最正確反應狀態(tài)。活性中心低介電性（疏水區(qū)域）

。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第54頁1.Covalentcatalysis.

Incovalentcatalysis,theactivesitecontainsareactivegroup,usuallyapowerfulnucleophilethatbecomestemporarilycovalentlymodifiedinthecourseofcatalysis.2.Generalacid–basecatalysis.

Ingeneralacid–basecatalysis,amoleculeotherthanwaterplaystheroleofaprotondonororacceptor.3.Metalioncatalysis.

Metalionscanfunctioncatalyticallyinseveralways.4.Catalysisbyapproximation.

Manyreactionsincludetwodistinctsubstrates.Enzymescommonlyemployoneormoreofthefollowingstrategiestocatalyzespecificreactions:酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第55頁第三節(jié)酶促反應動力學

酶促反應動力學是研究酶促反應速度規(guī)律及其影響原因科學。這些原因主要包含:

1.底物濃度

2.抑制劑和激活劑

3.溫度

4.pH5.酶濃度酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第56頁一、底物濃度—[S]對反應速度影響反應初：[S]很低時，[S]增加，V增加，且與[S]呈正比。反應中：[S]增加，V增加，但V增加遲緩，非正比關(guān)系。反應末：[S]濃度很高時，[S]再增加，V保持不變。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第57頁底物濃度對反應初速度影響

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第58頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第59頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第60頁米（曼）氏方程

Vmax指該酶促反應最大速度[S]為底物濃度Km

米氏常數(shù)

V0在某一底物濃度時對應反應速度酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第61頁反應初:[S]很低時[S]＜＜Km,

V0與底物濃度呈正比。

反應中:[S]=Km，V0是Vmax二分之一反應末：

[S]>>Km，V0≌Vmax

KmV0

=Vmax[S]酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第62頁米氏常數(shù)意義

酶特征性物理常數(shù)，表示與底物親和力，Km值等于酶反應速度為最大速度二分之一時底物濃度。

Km值只與酶性質(zhì)、酶所催化底物和酶促反應條件相關(guān)，與酶濃度無關(guān)。酶種類不一樣，Km值不一樣。米氏方程說明了酶促反應與底物濃度定量關(guān)系，也證實了中間復合物學說。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第63頁二、抑制劑對反應速度影響凡能使酶活性下降而不引發(fā)酶蛋白變性物質(zhì)，稱做酶抑制劑(inhibitor)。

抑制作用分為：可逆性抑制不可逆性抑制

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第64頁(一)可逆性抑制

抑制劑與酶以非共價鍵結(jié)合，在用透析等物理方法除去抑制劑后，酶活性能夠恢復，即抑制劑與酶結(jié)合是可逆。

可逆性抑制分為二類:1.競爭性抑制

2.非競爭性抑制酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第65頁1.競爭性抑制

抑制劑與底物競爭性地與酶活性中心結(jié)合，抑制了酶活性。

其特點是:1)抑制劑結(jié)構(gòu)與底物相同2)增大底物濃度可降低或解除抑制酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第66頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第67頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第68頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第69頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第70頁可逆抑制作用動力學特征加入競爭性抑制劑后，Km變大，酶促反應速度減小。競爭性抑制無抑制劑競爭性抑制劑1/Vmax2、可逆抑制作用動力學酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第71頁2.非競爭性抑制

抑制劑I不影響底物S與酶E結(jié)合，抑制劑I能夠和底物共同與酶E結(jié)合生成ESI復合體。一旦形成ESI復合物，再不能釋放形成產(chǎn)物P。

酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第72頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第73頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第74頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第75頁（二）不可逆性抑制作用

不可逆性抑制作用抑制劑，通常以共價鍵方式與酶必需基團進行不可逆結(jié)合而使酶喪失活性。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第76頁

有機磷殺蟲劑能專一作用于膽堿酯酶活性中心絲氨酸殘基，使其磷?；种泼富钚?。當膽堿酯酶被有機磷殺蟲劑抑制后，神經(jīng)末稍分泌乙酰膽堿不能及時分解，乙酰膽堿會造成膽堿能神經(jīng)過分興奮癥狀。解磷定等藥品可與有機磷殺蟲劑結(jié)合，使酶和有機磷殺蟲劑分離而復活。酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第77頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第78頁酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第79頁加入非競爭性抑制劑后，Km即使不變，但因為Vmax減小，所以酶促反應速度也下降了。非競爭性抑制無抑制劑非競爭性抑制劑-1/km酶蛋白的結(jié)構(gòu)和功能第80頁三、溫度對反應速度影響

溫度較低時，溫度升高反應速度加緊，超出一定溫度，溫度升高反應速度反而減慢。反應速度到達最大時溫度稱為最適溫度。高溫使酶變性，低溫可使酶活性降低，但