2021年度知識點(diǎn)細(xì)胞骨架

細(xì)胞生物學(xué)知識點(diǎn)匯總

I闡明:

本文檔是王飛教師細(xì)胞生物學(xué)課上內(nèi)容精煉和總結(jié)，也是考試出題重要根

據(jù)。內(nèi)容過于精煉則必有若干舍棄之處，但愿同窗不要為了考試而學(xué)習(xí)，將這份

文字資料為你節(jié)約復(fù)習(xí)時(shí)間用于閱讀中英文教材和查找感興趣細(xì)胞生物學(xué)領(lǐng)域

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II細(xì)胞骨架知識點(diǎn)匯總:

核心知識點(diǎn)(約占考試總分值60%)：17202529324144454951

普告知識點(diǎn)(約占考試總分值30%)：3911121416171819232628303135

3738394347485054

擴(kuò)展知識點(diǎn)(約占考試總分值10%24568101315212224273334364042

46525355

1細(xì)胞骨架(cytoskeleton)定義與種類：

定義：細(xì)胞骨架是貫穿整個(gè)細(xì)胞復(fù)雜纖維狀蛋白網(wǎng)絡(luò)構(gòu)造

細(xì)胞內(nèi)有三種類型細(xì)胞骨架，分別是微絲(microfilament,MF),微管

(microtubule,MT)和中間絲(intermediatefilament,IF)。

2肌動蛋白（actin）種類及分布

真核細(xì)胞內(nèi)肌動蛋白重要分為三大類，名稱及分布狀況如下：

a肌動蛋白

重要存在于肌肉細(xì)胞收縮性構(gòu)造中，當(dāng)前已發(fā)現(xiàn)四種a肌動蛋白分別屬于橫紋

肌、心肌、血管平滑肌和腸道平滑肌。

P肌動蛋白

存在于所有種類細(xì)胞內(nèi)，是細(xì)胞內(nèi)絕大某些微絲骨架基本組分。

y肌動蛋白

在所有細(xì)胞內(nèi)均有分布，重要存在于與應(yīng)力纖維有關(guān)構(gòu)造中。

3微絲構(gòu)成與極性

A微絲由肌動蛋白單體聚合而成。

B肌動蛋白是一種球狀蛋白，其三維構(gòu)象具備一道很深裂縫，在裂縫內(nèi)部有一種

核甘酸結(jié)合位點(diǎn)（可與ATP或ADP結(jié)合）和一種二價(jià)陽離子結(jié)合位點(diǎn)（可與

Mg2+或Ca?+結(jié)合）。

C肌動蛋白單體聚合形成螺距為36nm（7個(gè)單體分子）雙股螺旋狀微絲纖維。

每個(gè)肌動蛋白單體都與四個(gè)其她肌動蛋白單體緊密相鄰。

D微絲中所有肌動蛋白單體分子縫隙開口端或縫隙底部都朝著同一方向排列，

因而整個(gè)微絲纖維具備極性?？p隙開口端指向是微絲負(fù)極（minusend）,縫隙底

部指向是微絲正極（plusend）。

4微絲和微管正負(fù)極定義

對于微絲和微管極性，人們習(xí)慣性以同等條件下蛋白單體分子在纖維末端組裝和

去組裝速度大小來定義。速度快是正極，速度慢是負(fù)極。

5胞外微絲組裝反映動力學(xué)過程

A試管中微絲組裝需要反映組分涉及：G-actin,ATP,Mg2+,K+,Na+

B微絲組裝和去組裝是一對可逆反映。反映平衡點(diǎn)受外部反映環(huán)境影響。

C在存在Mg2+且K+、Na+較高環(huán)境里，微絲趨向于聚合。在存在Ca2+且K+、Na+

較低環(huán)境里微絲趨向于解聚。

D單體肌動蛋白以G-actin表達(dá)(Gforglobal),結(jié)合在微絲中肌動蛋白以F-actin

表達(dá)(Fforfibrous)。

F反映過程中CG-actin不斷減小，CF-actin不斷增長，直到達(dá)到平衡點(diǎn)。平衡點(diǎn)處

Co-actin定義為整個(gè)反映臨界濃度Cc(criticalconcentration)o

G反映共分三個(gè)階段：延遲期，是發(fā)生成核反映時(shí)期，在此時(shí)期內(nèi)數(shù)個(gè)肌動蛋

白單體分子自發(fā)聚合成為可供進(jìn)一步延伸“核”，是整個(gè)反映限速環(huán)節(jié)；延長期，

是微絲迅速組裝時(shí)期，CG-actin>Cc,聚合反映速度>解聚反映速度；穩(wěn)定期，是反

映達(dá)到平衡點(diǎn)之后時(shí)期，CG-actm=Cc,聚合反映速度=解聚反映速度；

6核甘酸ATP/ADP在微絲組裝中作用

A肌動蛋白自身也是一種ATP酶，可以水解與之結(jié)合ATP分子使之轉(zhuǎn)變?yōu)锳DP,

肌動蛋白ATP酶活性只有在其組裝到微絲末端之后才開始生效。

B在游離狀態(tài)下肌動蛋白分子與ATP親和力遠(yuǎn)高于ADP,與肌動蛋白結(jié)合ADP

分子很容易被ATP分子所替代，因而游離狀態(tài)下肌動蛋白攜帶核甘酸分子以ATP

為主。

C帶有ATP肌動蛋白更容易發(fā)生聚合反映，帶有ADP肌動蛋白更容易發(fā)生解聚

反映。

D細(xì)胞中微絲組裝時(shí)新組裝上去肌動蛋白總是攜帶ATP分子，該ATP分子在停

留一段很短時(shí)間后即被水解為ADP,在水解發(fā)生前新攜帶ATP分子肌動蛋白單

體已經(jīng)在末端聚合，使得整根微絲最前端幾種肌動蛋白總是攜帶ATP,這樣末端

定義為T型末端。

E細(xì)胞中微絲去組裝總是發(fā)生在末端肌動蛋白攜帶ADP時(shí)候，這樣末端定義為

D型末端。

F細(xì)胞內(nèi)D型微絲末端重要是由于負(fù)極端成核蛋白脫落形成。

7微絲組裝踏車行為(treadmilling)

A理論上如果沒有ATP水解為ADP過程，那么微絲組裝時(shí)正極和負(fù)極Cc是相

等。在實(shí)際反映過程中由于有ATP水解過程存在，正負(fù)極反映Cc不再相等，

Cc+<Cc'o

B當(dāng)反映環(huán)境里Cc+<CG-actin<CcR^^,正極端發(fā)生是聚合反映，負(fù)極端發(fā)生是

解聚反映，這種反映形式稱為踏車行為。

C在試管內(nèi)微絲組裝反映總Cc介于正負(fù)極Cc之間，因而試管內(nèi)聚合反映達(dá)到

平衡期之后事實(shí)上發(fā)生是踏車反映。正極端聚合速度等于負(fù)極端解聚速度。

D踏車行為是細(xì)胞內(nèi)微絲動態(tài)組裝和去組裝重要形式之一。

8影響微絲組裝藥物

A細(xì)胞松弛素(cytochalasin)：可以切割微絲并與游離末端結(jié)合，結(jié)合后可以制

止新肌動蛋白單體分子在末端組裝，同步并不影響末端肌動蛋白分子解離。因而

細(xì)胞松弛素總體效果是增進(jìn)微絲解聚。

B鬼筆環(huán)肽(phalloidin)：與微絲中肌動蛋白(F-actin)結(jié)合，制止其解離?？?/p>

體效果是阻斷微絲解聚，穩(wěn)定微絲。

9微絲網(wǎng)絡(luò)構(gòu)造調(diào)節(jié)方式

細(xì)胞內(nèi)微絲網(wǎng)絡(luò)構(gòu)造調(diào)節(jié)重要是通過各種微絲結(jié)合蛋白共同作用來實(shí)現(xiàn)。

10細(xì)胞內(nèi)微絲結(jié)合蛋白種類

有六大類，分別是肌動蛋白單體結(jié)合蛋白，成核蛋白與加帽蛋白，延伸保護(hù)蛋

白，交聯(lián)蛋白，割斷及解聚蛋白，馬達(dá)蛋白。

11肌動蛋白單體結(jié)合蛋白種類及作用

A胸腺素斛(thymosinP4)：與肌動蛋白單體結(jié)合并封閉其發(fā)生聚合反映位點(diǎn)，

其作用是維持細(xì)胞內(nèi)游離態(tài)肌動蛋白庫總?cè)萘窟h(yuǎn)不不大于微絲組裝反映臨界濃

度，有助于細(xì)胞大規(guī)模組裝微絲迅速啟動。

B前纖維蛋白(profilin)：只與肌動蛋白單體正極端(底部)結(jié)合，抑制其在微

絲負(fù)極端聚合，不影響其在微絲正極端聚合。因而前纖維蛋白作用是增長微絲組

裝反映極性，增進(jìn)正極端生長。

12成核蛋白與加帽蛋白

A成核蛋白：成核蛋白涉及Arp2Arp3和與之有關(guān)其她幾種蛋白質(zhì)，這些蛋白共

同構(gòu)成Arp2/3復(fù)合物。

Arp2和Arp3在構(gòu)造上與肌動蛋白單體分子極其相似，在復(fù)合物中形成異源

二聚體，肌動蛋白單體以Arp2/3異源二聚體為基點(diǎn)開始新微絲組裝。

Arp2/3復(fù)合物組裝受到胞內(nèi)信號轉(zhuǎn)導(dǎo)系統(tǒng)控制?？梢詰{空浮現(xiàn)，誘發(fā)新微絲

組裝。也可以在微絲迅速生長T型末端處組裝，誘導(dǎo)微絲分叉生長。

Arp2/3復(fù)合物存在具備穩(wěn)定微絲負(fù)極作用，一但Arp2/3從微絲末端脫落，

暴露出來負(fù)極D型末端會迅速降解。

B加帽蛋白：在微絲停止生長之后，與正極端結(jié)合并使其穩(wěn)定一類蛋白質(zhì)。

被加帽蛋白穩(wěn)定微絲正極端由于ATP水解作用，屬于D型末端，但加帽蛋

白存在保護(hù)其不發(fā)生解聚反映。

加帽蛋白代表：CapZ0

C成核蛋白和加帽蛋白都是對微絲末端進(jìn)行調(diào)節(jié)蛋白，其中成核蛋白作用于負(fù)

極，加帽蛋白作用于正極。兩者在微絲相應(yīng)末端結(jié)合與解離是導(dǎo)致微絲網(wǎng)絡(luò)構(gòu)造

動態(tài)性重要因素之一。

13延伸保護(hù)蛋白

重要指是形成蛋白(formin),形成蛋白能在微絲正極端形成二聚體環(huán)狀構(gòu)

造，二聚體環(huán)中兩個(gè)單體分子交錯(cuò)向正極端移動并募集新肌動蛋白單體分子在正

極端組裝，同步保護(hù)正極端新形成微絲不被降解或者是被Arp2/3復(fù)合物接近。

通過這種方式，形成蛋白可以維持微絲在正極端穩(wěn)定生長，形成長、無分叉微絲

構(gòu)造。

14交聯(lián)蛋白

A交聯(lián)蛋白依照微絲排列方式可分為兩類：成束蛋白和凝膠形成蛋白。

B交聯(lián)蛋白可以單獨(dú)或以二聚體形式將相鄰微絲交聯(lián)起來。

C起到交聯(lián)作用蛋白單體或二聚體都攜帶有兩個(gè)肌動蛋白結(jié)合位點(diǎn)，兩個(gè)位點(diǎn)

間距離決定了所形成微絲束或網(wǎng)松緊限度。

D成束蛋白涉及絲束蛋白(fimbrin)、絨毛蛋白(villin)和a-輔肌動蛋白

(a-actinin),其兩個(gè)肌動蛋白結(jié)合位點(diǎn)間區(qū)域是僵直，可以將多根微絲平行交聯(lián)

成束。

E成束蛋白中絲束蛋白和絨毛蛋白以單體形式起作用，兩個(gè)肌動蛋白結(jié)合位點(diǎn)

間距離較小，形成微絲束比較緊密，內(nèi)部很難進(jìn)入其她功能性蛋白分子。

F成束蛋白中a-輔肌動蛋白以二聚體形式起作用，兩個(gè)肌動蛋白結(jié)合位點(diǎn)間距

離較大，形成微絲束比較松散，內(nèi)部可以進(jìn)入其她功能性蛋白分子如肌球蛋白。

G凝膠形成蛋白涉及細(xì)絲蛋白(filamin)和血影蛋白(spectrin),其兩個(gè)肌動蛋

白結(jié)合位點(diǎn)間區(qū)域是柔軟，能以一定角度將兩根相鄰微絲交聯(lián)，最后形成二維網(wǎng)

狀構(gòu)造或三維凝膠樣構(gòu)造。

15割斷及解聚蛋白

A重要涉及凝溶膠蛋白(gelsolin)和肌動蛋白解聚因子/絲切蛋白(ADF/cofilin)。

B凝溶膠蛋白可以結(jié)合在微絲表面并切斷微絲。在某些條件下，微絲切斷后凝

溶膠蛋白可以與暴露出來正極末端結(jié)合，增進(jìn)其進(jìn)一步解聚。相反，在另某些條

件下，微絲切斷后產(chǎn)生正極末端可以成為新微絲生長點(diǎn)，從而加速微絲網(wǎng)絡(luò)形成。

C絲切蛋白能與具有ADP微絲表面結(jié)合并加速其解聚速度，重要在脫離了加帽

蛋白微絲負(fù)極端起到增進(jìn)微絲解聚作用。

16肌球蛋白（myosin）構(gòu)造及種類

A肌球蛋白是依賴于微絲馬達(dá)蛋白。

B肌球蛋白重要構(gòu)造分為三某些，分別是馬達(dá)構(gòu)造域、調(diào)控構(gòu)造域（或杠桿臂

構(gòu)造域）、尾部構(gòu)造域。

C馬達(dá)構(gòu)造域是肌球蛋白沿微絲運(yùn)動重要構(gòu)造元件；尾部構(gòu)造域是肌球蛋白與

貨品分子、其她細(xì)胞構(gòu)造或自身形成多聚體時(shí)相連部位；

D細(xì)胞內(nèi)肌球蛋白種類有諸多，每種肌球蛋白構(gòu)造和功能都不相似。

EII型肌球蛋白（myosin-n）因最先發(fā)現(xiàn)并研究被稱為老式類型肌球蛋白，其

她肌球蛋白都是非老式類型肌球蛋白。

FII型肌球蛋白有兩個(gè)馬達(dá)構(gòu)造域，在細(xì)胞內(nèi)以二聚體或多聚體形式存在，重

要在應(yīng)力纖維互相滑動以及肌纖維收縮過程中起作用。

EI型肌球蛋白（myosin-I）只有一種馬達(dá)構(gòu)造域，在細(xì)胞內(nèi)以單體形式存在，

重要在細(xì)胞皮層區(qū)囊泡運(yùn)送以及皮層與細(xì)胞質(zhì)膜相對滑動過程中起作用。

17細(xì)胞皮層（cellcortex）

A細(xì)胞皮層是微絲通過交聯(lián)形成三維凝膠樣網(wǎng)絡(luò)構(gòu)造。

B細(xì)胞皮層存在于細(xì)胞質(zhì)膜如下。

C細(xì)胞皮層為質(zhì)膜提供機(jī)械支撐，協(xié)助質(zhì)膜維持特定形狀，調(diào)節(jié)膜蛋白流動性。

18偽足（podium）

A偽足是細(xì)胞遷移過程中在細(xì)胞前緣形成突起構(gòu)造

B偽足按照形態(tài)和內(nèi)部骨架構(gòu)造區(qū)別可以劃分為兩種類型：片狀偽足

(lamellipodium)和絲狀偽足(filopodium)

C片狀偽足內(nèi)微絲正極端結(jié)合了大量Arp2/3復(fù)合物，產(chǎn)生大量分叉，形成片狀

二維網(wǎng)狀構(gòu)造。

D絲狀偽足內(nèi)微絲正極端在形成蛋白保護(hù)下筆直生長，不分叉，形成筆直平行

束狀構(gòu)造。

19應(yīng)力纖維(stressfiber)

A應(yīng)力纖維由微絲反相平行排列而成，重要通過a-輔肌動蛋白二聚體交聯(lián)，在

反相微絲束之間具有II型肌球蛋白二聚體，使應(yīng)力纖維具備收縮能力。

B應(yīng)力纖維重要存在于細(xì)胞皮層區(qū)域，通過黏著斑與相鄰細(xì)胞或胞外基質(zhì)相連,

在細(xì)胞形狀發(fā)生變化時(shí)可以產(chǎn)生張力并積極收縮，有助于細(xì)胞完畢形狀變化。

20細(xì)胞遷移(cellmigration/crawling)過程

A細(xì)胞遷移過程分為四個(gè)重要環(huán)節(jié)。1外源信號觸發(fā)細(xì)胞遷移2細(xì)胞前緣產(chǎn)生突

起3突起某些與胞外基質(zhì)形成新錨定位點(diǎn)4后放骨架收縮，錨定點(diǎn)分離，細(xì)胞

整體前移。

B細(xì)胞前緣形成突起即為偽足，絲狀偽足在前，片狀偽足在后。絲狀偽足為片

狀偽足提供更大擴(kuò)展面，加速突起前移速度。

C細(xì)胞前緣部位微絲迅速組裝依賴于三方面反映。1Arp2/3復(fù)合物在微絲正極端

裝配成核2前纖維蛋白維持微絲正極組裝，抑制負(fù)極組裝3形成蛋白維持絲狀

偽足內(nèi)微絲筆直無分叉組裝。

D隨著細(xì)胞前緣骨架不斷生長，偽足中組裝微絲網(wǎng)絡(luò)在一段時(shí)間后便被新生微

絲落下，逐漸成為細(xì)胞質(zhì)整體前移障礙，此時(shí)Arp2/3復(fù)合物從微絲負(fù)極端脫落,

促使這某些微絲解聚。

E前緣形成突起后，細(xì)胞皮層處在拉伸狀態(tài)，細(xì)胞皮層內(nèi)應(yīng)力纖維產(chǎn)生張力，

在II型肌球蛋白作用下應(yīng)力纖維收縮，拖拽細(xì)胞后隨某些前移。

F在細(xì)胞遷移過程中，細(xì)胞質(zhì)膜在I型肌球蛋白作用下沿皮層表面滑動，以適應(yīng)

細(xì)胞皮層形狀變化。

21微絨毛(microvilli)

A小腸上皮細(xì)胞游離面存在大量微絨毛。

B微絨毛軸心構(gòu)造是同向平行排列微絲束，微絲束正極端指向微絨毛頂端，負(fù)

極端終結(jié)于端網(wǎng)構(gòu)造。

C微絨毛中微絲束由絨毛蛋白和絲束蛋白緊密交聯(lián)而成，微絲束內(nèi)部無肌球蛋

白，因而微絨毛不具備運(yùn)動能力。

D微絨毛軸心外圍微絲通過I型肌球蛋白與微絨毛質(zhì)膜相連。

22胞質(zhì)分裂環(huán)

A胞質(zhì)分裂環(huán)在細(xì)胞分裂過程中胞質(zhì)分裂期產(chǎn)生。迫使細(xì)胞質(zhì)膜在兩個(gè)子細(xì)胞

核之間內(nèi)陷，將胞質(zhì)均勻分派到子細(xì)胞中。

B胞質(zhì)分裂環(huán)由反相平行排列微絲束構(gòu)成，其間具有II型肌球蛋白二聚體，具

備收縮能力。

23肌纖維收縮原理及肌絲構(gòu)成

A肌肉收縮動力來源于肌球蛋白II介導(dǎo)粗細(xì)肌絲間滑動。

B細(xì)肌絲是單股微絲纖維。

C粗肌絲由數(shù)百個(gè)II型肌球蛋白通過尾部構(gòu)造域聚合而成，所有馬達(dá)構(gòu)造域頭

部都暴露在粗肌絲兩端外表面。

D粗細(xì)肌絲在肌纖維中平行交錯(cuò)分布，每根粗肌絲被六根細(xì)肌絲包圍，每根細(xì)

肌絲被兩根粗肌絲所共用。

E粗肌絲兩端數(shù)百個(gè)馬達(dá)構(gòu)造域頭部沿相反方向拖拽細(xì)肌絲以形成粗細(xì)肌絲滑

動。

24原肌球蛋白位移

A在肌細(xì)胞處在靜息狀態(tài)時(shí)，原肌球蛋白（tropomyosin,Tm）與細(xì)肌絲緊密結(jié)

合，封閉了細(xì)肌絲與粗肌絲馬達(dá)構(gòu)造域頭部結(jié)合位點(diǎn)，收縮裝置不啟動。

B在肌細(xì)胞接受到上游神經(jīng)信號后，原肌球蛋白發(fā)生位移，暴露出細(xì)肌絲與粗

肌絲馬達(dá)構(gòu)造與頭部結(jié)合位點(diǎn)，收縮裝置啟動。

25肌球蛋白沿微絲運(yùn)動分子機(jī)制（以肌球蛋白n為代表）

A肌球蛋白每一種馬達(dá)構(gòu)造域都具備ATP酶活性，包括一種ATP結(jié)合位點(diǎn)和

一種肌動蛋白結(jié)合位點(diǎn)。

B肌球蛋白馬達(dá)構(gòu)造域沿微絲運(yùn)動時(shí)，每個(gè)運(yùn)動周期消耗1分子ATP,移動一

步距離，即一種肌動蛋白單體長度（約5nm）。

C肌球蛋白馬達(dá)構(gòu)造域每一種運(yùn)動周期可分為五個(gè)階段。

1在上一種運(yùn)動周期結(jié)束后，釋放了ADP分子II型肌球蛋白頭部馬達(dá)構(gòu)造

域（如下簡稱頭部）在一段很短暫時(shí)間內(nèi)沒有與任何核甘酸分子結(jié)合，此時(shí)頭部

處在僵直狀態(tài)，與細(xì)肌絲緊密結(jié)合。

2僵直狀態(tài)十分短暫，隨后頭部與1分子ATP結(jié)合，構(gòu)象發(fā)生輕微變化，使

頭部與細(xì)肌絲緊密結(jié)合松開。

3松開細(xì)肌絲后頭部ATP酶活性啟動，ATP水解為ADP和1分子Pi,ATP

水解釋放能量使得頭部構(gòu)想發(fā)生很大變化，向正極端移動一種肌動蛋白分子距

離，此時(shí)頭部處在高能構(gòu)象，ADP和Pi依然停留在頭部內(nèi)。

4向前移動后頭部與前方下一種肌動蛋白分子結(jié)合位點(diǎn)接觸，這種分子接觸

使得頭部內(nèi)Pi分子釋放，Pi釋放使得頭部與肌動蛋白分子緊密結(jié)合并觸發(fā)了頭

部能量釋放，頭部恢復(fù)低能構(gòu)象并向負(fù)極方向拖拽細(xì)肌絲，滑動距離為一種肌動

蛋白分子距離。

5在能量釋放過程中，ADP分子釋放，頭部在完畢拖拽動作后重新恢復(fù)到僵

直狀態(tài)，與肌動蛋白分子緊密結(jié)合。

DII型肌球蛋白兩個(gè)馬達(dá)構(gòu)造域頭部獨(dú)立運(yùn)動，彼此間無明顯協(xié)調(diào)性。

EII型肌球蛋白每一種運(yùn)動周期內(nèi)肌球蛋白頭部與細(xì)肌絲緊密結(jié)合時(shí)間只占總

時(shí)間5%。由于一根細(xì)肌絲同步與各種(約50個(gè))肌球蛋白頭部互相作用，因而

任意一種時(shí)間點(diǎn)總有一種以上肌球蛋白頭部與細(xì)肌絲緊密相連，使得粗細(xì)肌絲間

滑動可以持續(xù)進(jìn)行而不會因肌球蛋白頭部脫離細(xì)肌絲而回彈。

26微管構(gòu)成與極性

A構(gòu)成微管基本構(gòu)造單元是由兩種非常相似微管蛋白亞基結(jié)合而成異源二聚

體，叫做印-微管蛋白二聚體(aP-tubulindimer)?

B鄧-微管蛋白二聚體由a微管蛋白(a-tubulin)和。微管蛋白(0-tubulin)首尾

相連而成。兩個(gè)亞基內(nèi)部均有一種核甘酸結(jié)合位點(diǎn)(可與GTP或GDP結(jié)合)，

但由于構(gòu)象上因素，只有結(jié)合在p微管蛋白上GTP可以被水解并在水解后被新

GTP分子所替代，而a微管蛋白上GTP分子普通狀況下不會被水解。

C微管管壁由a0-微管蛋白二聚體縱向排列而成原纖絲構(gòu)成，13根原纖絲合攏構(gòu)

成中空微管構(gòu)造。

D微管中所有a供微管蛋白二聚體極性方向都是相似，指向微管正極端都是B微

管蛋白，指向微管負(fù)極端都是a微管蛋白。

27胞外微管組裝反映動力學(xué)過程

A與胞外微絲組裝反映相似

B分為三個(gè)時(shí)期：延遲期，延長期和穩(wěn)定期

C胞外微管組裝反映中也會浮現(xiàn)踏車行為，但踏車行為在細(xì)胞內(nèi)幾乎不存在。

28核甘酸GTP/GDP在微管組裝中作用

A微管蛋白自身也是一種GTP酶，可以水解與之結(jié)合GTP分子使之轉(zhuǎn)變?yōu)镚DP,

微管蛋白GTP酶活性只有在其組裝到微管末端之后才開始生效。

B在游離狀態(tài)下微管蛋白與GTP親和力遠(yuǎn)高于GDP,與微管蛋白結(jié)合GDP分

子很容易被GTP分子所替代，因而游離狀態(tài)下微管蛋白攜帶核甘酸分子以GTP

為主。

C帶有GTP微管蛋白更容易發(fā)生聚合反映，帶有GDP微管蛋白更容易發(fā)生解

聚反映。

D細(xì)胞中微管組裝時(shí)新組裝上去微管蛋白總是攜帶GTP分子，該GTP分子在停

留一段很短時(shí)間后即被水解為GDP,在水解發(fā)生前新攜帶GTP微管蛋白二聚體

已經(jīng)在末端聚合，使得整根微管最前端幾種微管蛋白總是攜帶GTP,稱為GTP

帽子(GTPcap)。這樣末端稱為T型末端。

E細(xì)胞中微管去組裝總是發(fā)生在末端微管蛋白攜帶GDP時(shí)候，這樣末端定義為

D型末端。

F細(xì)胞內(nèi)D型微管末端重要是由于正極端微管在遠(yuǎn)端未能及時(shí)找到起穩(wěn)定作用

微管結(jié)合蛋白或是該微管結(jié)合蛋白因環(huán)境變化而脫落導(dǎo)致。

29微管組裝與去組裝動力學(xué)不穩(wěn)定性(dynamicinstability)

A由于構(gòu)象上明顯差別,D型微管末端解聚速度遠(yuǎn)不不大于T型微管末端解聚速

度。因而在正常細(xì)胞內(nèi)環(huán)境下，D型末端一旦浮現(xiàn)，該末端將立即進(jìn)入解聚狀態(tài)，

解聚速度幾乎是不可逆，直至整根微管完全消失為止。微管裝配過程中這種反映

特性稱為動力學(xué)不穩(wěn)定性。

B細(xì)胞內(nèi)環(huán)境中微管延伸速度和GTP水解速度相近，因而細(xì)胞內(nèi)微管組裝隨時(shí)

均有也許因末端微管蛋白水解而使T型末端轉(zhuǎn)變?yōu)镈型末端，從而進(jìn)入不可逆

解聚狀態(tài)。

C帶有GDP微管蛋白形成原纖絲具備向外側(cè)彎折傾向，因而處在組裝過程中T

型末端由于有GTP帽子保護(hù)，其末端是筆直管狀。而處在去組裝過程中D型末

端由于失去了GTP帽子保護(hù)，其末端13根原纖絲彼此分離向外側(cè)彎折，這種彎

折構(gòu)象更有助于微管解聚反映。

30微管組織中心

A細(xì)胞內(nèi)微管組裝沒有成核反映階段，所有微管均以微管組織中心為起點(diǎn)開始組

裝，與微管組織中心相連總是負(fù)極端，向外延伸總是正極端。

B細(xì)胞內(nèi)微管組織中心有兩種，分別是中心體和基體。中心體是細(xì)胞內(nèi)微管組

裝組織中心，基體是纖毛或鞭毛內(nèi)微管組裝組織中心。

31中心體構(gòu)造及功能

A中心體由中心粒，中心粒外周物質(zhì)（或中心體基質(zhì)），丫微管蛋白環(huán)狀復(fù)合物

三某些構(gòu)成。中心粒被中心體基質(zhì)包圍，Y微管蛋白環(huán)狀復(fù)合物分布在中心體基

質(zhì)表面。

B丫微管蛋白環(huán)狀復(fù)合物是微管組裝起點(diǎn)，該復(fù)合物由y-微管蛋白（y-tubulin）

及其她輔助蛋白共同裝配而成，其中13個(gè)丫-微管蛋白構(gòu)成一種直徑與微管直徑

相似環(huán)，游離a0-微管蛋白二聚體可以在這個(gè)環(huán)上繼續(xù)組裝形成新微管。

C中心體具有一對桶裝中心粒，它們彼此垂直分布，每個(gè)中心粒由9組三聯(lián)體

微管圍攏而成，每一組三聯(lián)體微管中只有一根是完整，定義為A管，與之相鄰

分別是B管和C管。

D間期細(xì)胞中心體只有一種，總是存在于細(xì)胞核附近。

E分裂期細(xì)胞中心體有兩個(gè)，分別存在于細(xì)胞兩極。

32細(xì)胞內(nèi)微管網(wǎng)絡(luò)組織形式

A細(xì)胞內(nèi)微管以中心體為中心向四周延伸I,形成星型輻射狀微管網(wǎng)絡(luò)。

B微管網(wǎng)絡(luò)具備高度動態(tài)性，中心體不間斷地向四周隨機(jī)啟動微管組裝，延伸

微管由于具備動力學(xué)不穩(wěn)定性，隨時(shí)都也許丟掉GTP帽子進(jìn)入不可逆降解狀態(tài),

任何時(shí)刻均有一某些微管在延伸，同步另一某些微管在崩解。

C細(xì)胞通過特殊微管末端穩(wěn)定構(gòu)造（如加帽蛋白）來保存需要微管，當(dāng)延伸中

微管末端遇到這種穩(wěn)定構(gòu)造后其末端就被保護(hù)起來，雖然轉(zhuǎn)變?yōu)镈型末端也不

會觸發(fā)解聚反映，微管因而而穩(wěn)定存在。

33微管去穩(wěn)定蛋白(stathmin)

A微管去穩(wěn)定蛋白通過自身磷酸化來調(diào)控微管動力學(xué)不穩(wěn)定性。

B去磷酸化微管去穩(wěn)定蛋白與兩個(gè)a0-微管蛋白二聚體相結(jié)合，阻斷其參加微管

組裝，減少了胞內(nèi)游離ap-微管蛋白二聚體有效濃度，微管組裝速度變慢，動力

學(xué)不穩(wěn)定性升高。

C磷酸化微管去穩(wěn)定蛋白喪失了與a0-微管蛋白二聚體結(jié)合活性，胞內(nèi)游離a0-

微管蛋白二聚體濃度提高，微管組裝速度加快，動力學(xué)不穩(wěn)定性減少。

34微管結(jié)合蛋白(MAP)

微管結(jié)合蛋白通過帶正電微管結(jié)合構(gòu)造域與帶負(fù)電微管表面結(jié)合，可以穩(wěn)定微

管，調(diào)節(jié)微管網(wǎng)絡(luò)構(gòu)造和功能

35MAP2和tau蛋白

AMAP2和tau是神經(jīng)元細(xì)胞內(nèi)研究比較透徹兩種微管結(jié)合蛋白，兩者作用都是

將平行微管交聯(lián)成束。

BMAP2存在于神經(jīng)元細(xì)胞胞體和樹突內(nèi)，它N端構(gòu)造域較長，由其交聯(lián)胞體及

樹突微管束間距較大。

Ctau存在于神經(jīng)元細(xì)胞軸突內(nèi)，它N端構(gòu)造域較短，由其交聯(lián)軸突微管束間距

較小。

36影響微管組裝特異性藥物

A秋水仙素(colchicine)和諾考達(dá)哇(nokodazole)：與微管末端微管蛋白結(jié)合，

制止新微管蛋白繼續(xù)組裝在該末端。同步并不影響該末端解聚?？傮w效果是增進(jìn)

微管解聚。

B紫杉醇（taxol）：與微管末端微管蛋白結(jié)合，制止其解聚，同步并不影響該末

端繼續(xù)組裝?？傮w效果是穩(wěn)定微管構(gòu)造。

37依賴于微管馬達(dá)蛋白

A依賴于微管馬達(dá)蛋白有兩種，分別是驅(qū)動蛋白（kinesin）和動力蛋白（dynein）。

B絕大某些驅(qū)動蛋白運(yùn)動方向是向微管正極端，絕大某些動力蛋白運(yùn)動方向是

向微管負(fù)極端。

38驅(qū)動蛋白構(gòu)造及種類

A驅(qū)動蛋白由重鏈和輕鏈構(gòu)成，重鏈構(gòu)成了頭部馬達(dá)構(gòu)造域和中部桿狀區(qū)，并

與輕鏈一同構(gòu)成尾部貨品結(jié)合構(gòu)造域。

B驅(qū)動蛋白超家族（kinesinsuperfamilyproteins,KIFs）成員眾多，可被分為14

個(gè)驅(qū)動蛋白家族。

C按照驅(qū)動蛋白馬達(dá)構(gòu)造域在重鏈氨基酸序列中位置可將驅(qū)動蛋白分為N-驅(qū)動

蛋白、M-驅(qū)動蛋白和C-驅(qū)動蛋白。N-驅(qū)動蛋白馬達(dá)構(gòu)造域在多肽鏈N端，此類

蛋白總是向微管正極移動；M-驅(qū)動蛋白馬達(dá)構(gòu)造域在多肽鏈中部，此類蛋白往

往結(jié)合在微管末端，使微管處在不穩(wěn)定狀態(tài)，增進(jìn)微管解聚；C-驅(qū)動蛋白馬達(dá)構(gòu)

造域在多肽鏈C端，此類蛋白總是向微管負(fù)極方向移動。

39動力蛋白（dynein）構(gòu)造及種類

A動力蛋白是已知馬達(dá)蛋白中分子量最大，移動速度最快。

B動力蛋白由重鏈、中間鏈、中間輕鏈及輕鏈四某些構(gòu)成。與微管結(jié)合馬達(dá)構(gòu)

造域在重鏈上。

C胞質(zhì)動力蛋白種類很少，不具備多樣化貨品辨認(rèn)構(gòu)造域。在細(xì)胞內(nèi)存在著一

類被稱為動力蛋白激活蛋白（dynactin）蛋白復(fù)合物，可以調(diào)節(jié)動力蛋白活性并

協(xié)助動力蛋白辨認(rèn)不同貨品分子。

D動力蛋白涉及胞質(zhì)動力蛋白（cytoplasmicdynein）和軸絲動力蛋白（axonemal

dynein)兩大類，胞質(zhì)動力蛋白游離在細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)中，軸絲動力蛋白只存在于纖

毛和鞭毛軸絲構(gòu)造中。

E胞質(zhì)動力蛋白有兩個(gè)家族，分別是Cytoplasmicdynein1heavychain1

(Dynclhl)Cytoplasmicdynein2heavychain1(Dync2hl)oDynclhl重要負(fù)

責(zé)向微管負(fù)極端胞質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)；Dync2hl重要負(fù)責(zé)鞭毛和纖毛內(nèi)反向物質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)。

F軸絲動力蛋白按其在軸絲中位置可分為內(nèi)側(cè)動力蛋白臂(innerdyneinarm)和

外側(cè)動力蛋白臂(outerdyneinarm)。

40驅(qū)動蛋白沿微管運(yùn)動兩種分子模型

分別是“步行"(handoverhand)模型和“尺蟆"(inchworm)爬行模型。步

行模型中驅(qū)動蛋白兩個(gè)馬達(dá)構(gòu)造域交替向前移動。尺蟆爬行模型中驅(qū)動蛋白兩個(gè)

馬達(dá)構(gòu)造域一種總在前，另一種緊隨其后。

41驅(qū)動蛋白沿微管運(yùn)動步行模型(以驅(qū)動蛋白I為代表)

A驅(qū)動蛋白每一種馬達(dá)構(gòu)造域都具備ATP酶活性，包括一種ATP結(jié)合位點(diǎn)和一

種微管結(jié)合位點(diǎn)。

BI型驅(qū)動蛋白馬達(dá)構(gòu)造域沿微管運(yùn)動時(shí)，每個(gè)運(yùn)動周期兩個(gè)馬達(dá)構(gòu)造域各消耗

1分子ATP,整個(gè)驅(qū)動蛋白分子移動兩步距離，即兩個(gè)微管蛋白二聚體長度(約

16nm)。

CI型驅(qū)動蛋白馬達(dá)構(gòu)造域每一種運(yùn)動周期可分為三個(gè)階段。

1在上一種運(yùn)動周期結(jié)束后，I型驅(qū)動蛋白兩個(gè)頭部馬達(dá)構(gòu)造域(如下簡稱頭

部)一前一后排列在微管上。前方頭部沒有核甘酸，與微管表面緊密結(jié)合，處在

低能構(gòu)象；后方頭部具有ADP,不與微管表面結(jié)合，處在高能構(gòu)象。

2ATP與前方頭部結(jié)合，觸發(fā)后方頭部能量釋放，此前方頭部為支點(diǎn)后方頭

部前移兩步距離，超過原本在前方頭部一步距離，并恢復(fù)到低能構(gòu)象，與微管緊

密結(jié)合。

3兩頭部先后位置互換后，處在后方頭部水解其中ATP分子并釋放1分子Pi,

使該頭部轉(zhuǎn)換為高能構(gòu)象并與微管表面脫離。同步，處在前方頭部釋放ADP分

子。此時(shí)整個(gè)驅(qū)動蛋白分子又恢復(fù)到階段1中狀態(tài)，只是兩個(gè)頭部位置互換了。

4重復(fù)1-3環(huán)節(jié)，兩個(gè)頭部再次互換位置，完畢一種運(yùn)動循環(huán)。

DI型驅(qū)動蛋白兩個(gè)馬達(dá)構(gòu)造域頭部在運(yùn)動過程中互相協(xié)調(diào)，交替前移。

EI型驅(qū)動蛋白每一種運(yùn)動周期內(nèi)兩個(gè)馬達(dá)構(gòu)造域頭某些別占據(jù)總時(shí)間50%以

上，因而整個(gè)運(yùn)動過程中，微管與驅(qū)動蛋白間始終是緊密相連，使得I型驅(qū)動蛋

白沿微管運(yùn)動具備可持續(xù)性。這種可持續(xù)性在囊泡運(yùn)送過程中是必不可少。

42細(xì)胞極化

A多細(xì)胞生物體內(nèi)大多數(shù)細(xì)胞具備極性構(gòu)造。

B極性細(xì)胞構(gòu)造極化過程依賴于微管動態(tài)組裝與去組裝。

C在細(xì)胞極化方向上有某些可以穩(wěn)定微管末端蛋白或細(xì)胞構(gòu)造，使得再該方向

上微管可以穩(wěn)定生長而不發(fā)生降解，從而推動極化構(gòu)造形成。

43膜性細(xì)胞器運(yùn)送

A在細(xì)胞質(zhì)內(nèi)部物質(zhì)運(yùn)送重要依賴于微管系統(tǒng)。

B通過微管系統(tǒng)運(yùn)送物質(zhì)重要以囊泡形式存在。

C向微管正極方向運(yùn)送重要由驅(qū)動蛋白來完畢。向微管負(fù)極方向運(yùn)送重要由胞

質(zhì)動力蛋白來完畢。

44內(nèi)質(zhì)網(wǎng)小管及高爾基體定位

A內(nèi)質(zhì)網(wǎng)小管從細(xì)胞核膜延伸而出，遍及整個(gè)細(xì)胞質(zhì)區(qū)域。

B高爾基體總是出當(dāng)前細(xì)胞核附近，緊鄰中心體。

C內(nèi)質(zhì)網(wǎng)小管定位是由驅(qū)動蛋白沿微管正極方向拖拽內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜構(gòu)造而實(shí)現(xiàn)。

D高爾基體定位是由胞質(zhì)動力蛋白沿微管負(fù)極方向拖拽高爾基體膜構(gòu)造而實(shí)

現(xiàn)。

E破壞細(xì)胞內(nèi)微管系統(tǒng)后，內(nèi)質(zhì)網(wǎng)小管回縮到細(xì)胞核膜附近，高爾基體分解成

許多小囊泡狀構(gòu)造分散到細(xì)胞質(zhì)中。微管系統(tǒng)修復(fù)后內(nèi)質(zhì)網(wǎng)小管和高爾基體定位

也隨之恢復(fù)。

45“9+2”型纖毛構(gòu)造

A纖毛(cilia)和鞭毛(flagellae)是由質(zhì)膜包圍，突出于細(xì)胞表面，由微管和

動力蛋白等構(gòu)成高度特化細(xì)胞構(gòu)造。

B纖毛和鞭毛內(nèi)部是由微管及其她附屬蛋白組裝而成軸絲，軸絲從細(xì)胞皮層內(nèi)

基體發(fā)出。

C基體構(gòu)造與中心粒構(gòu)造基本相似，由九組三聯(lián)體微管圍攏而成。其中A管和

B管向上延伸構(gòu)成軸絲二聯(lián)體微管，C管只存在于基體中。

D軸絲由基體延伸出來九組二聯(lián)體微管圍攏而成，在中間還具有兩根由中央鞘

包圍著中央微管。中央鞘與外圍九組二聯(lián)微管間由放射輻(radialspoke)相連，

相鄰二聯(lián)微管間由連接蛋白(nexin)相連，每組二聯(lián)微管均有兩條動力蛋白臂

(dyneinarm)從A管伸出，分別位于軸絲內(nèi)側(cè)和外側(cè)，她們在纖毛和鞭毛彎曲

運(yùn)動時(shí)與相鄰二聯(lián)體微管B管發(fā)生互相作用。

46纖毛組裝

纖毛形成分為四個(gè)階段

1從高爾基體上分離出來膜泡形成中心粒膜泡(centriolarvesicle,CV),包裹

在成熟母中心粒頂端，某些中心體蛋白從母中心粒頂端移除。

2母中心粒開始延伸并獲取成為基體所需附屬構(gòu)造，初生軸絲開始顯現(xiàn)，CV

因新膜泡不斷融合而變大，最后成為次級中心粒膜泡(secondarycentriolar

vesicle,SCV)O

3母中心粒隨同SCV向質(zhì)膜下遷移，到達(dá)纖毛或鞭毛組裝位點(diǎn)后SCV與質(zhì)

膜融合形成環(huán)狀構(gòu)造，稱為纖毛或鞭毛項(xiàng)鏈。

4在纖毛或鞭毛內(nèi)物質(zhì)運(yùn)送系統(tǒng)介導(dǎo)下，纖毛或鞭毛進(jìn)一步裝配并延長。

47纖毛和鞭毛內(nèi)雙向物質(zhì)運(yùn)送

A纖毛和鞭毛構(gòu)造組裝和維持依賴于其內(nèi)部雙向物質(zhì)運(yùn)送系統(tǒng)。

B纖毛和鞭毛內(nèi)雙向物質(zhì)運(yùn)送系統(tǒng)由鞭毛內(nèi)運(yùn)送系統(tǒng)（intraflagellartransport,

IFT）復(fù)合物介導(dǎo)完畢。

CIFT復(fù)合物B從胞體向纖毛和鞭毛頂端運(yùn)送指向微管正極方向，由驅(qū)動蛋白II

協(xié)助完畢。

DIFT復(fù)合物A從纖毛和鞭毛頂端向胞體運(yùn)送指向微管負(fù)極方向，由胞質(zhì)動力蛋

白Dync2hl協(xié)助完畢。

48纖毛和鞭毛運(yùn)動機(jī)制

A與軸絲二聯(lián)體微管A管相連軸絲動力蛋白在被激活后延相鄰二聯(lián)體微管B管

向微管負(fù)極滑動。

B相鄰二聯(lián)體微管互相滑動因連接蛋白阻礙而無法實(shí)現(xiàn)，滑動力因而轉(zhuǎn)化為軸

絲扭動力，使纖毛或鞭毛發(fā)生局部彎曲運(yùn)動。

C纖毛或鞭毛彎曲一方面發(fā)生在基部，由于這里動力蛋白一方面被活化。隨著

軸絲上動力蛋白依次被活化或者失活，彎曲有規(guī)律地沿著軸絲向頂端傳播。

D纖毛較短，形成是水平劃動。鞭毛較長，形成是蛇形擺動。

49中間絲重要類型

A不同來源組織細(xì)胞表達(dá)不同類型中間絲蛋白。中間絲蛋白可分為6種重要類

型。（I-VI）

B角蛋白（I型和H型）重要存在于上皮細(xì)胞中。

c波形蛋白及有關(guān)蛋白（in型）重要存在于連接組織、肌肉細(xì)胞和神經(jīng)膠質(zhì)細(xì)

胞內(nèi)。

D神經(jīng)中間絲蛋白（IV型和VI型）重要存在于神經(jīng)細(xì)胞內(nèi)。

E核纖層蛋白（V型）重要存在于核纖層內(nèi)。

50中間絲蛋白分子構(gòu)造

A不同種類中間絲蛋白有非常相似二級構(gòu)造。

B中間絲蛋白由中部桿狀區(qū)、N端頭部、C端頭部三某些構(gòu)成。

C桿狀區(qū)在氨基酸序列上高度保守，其構(gòu)造以a螺旋為主，a螺旋被三段0片層

構(gòu)造分隔為四個(gè)亞區(qū)，B片層L12將a螺旋分為螺旋1和螺旋2。螺旋1和2又

分別被B片層L1和L2分為1A、IB、2A、2B四個(gè)亞區(qū)。

D桿狀區(qū)a螺旋氨基酸序列嚴(yán)格按照7個(gè)氨基酸一組重復(fù)排列，形成一種疏水

性溝槽，在二聚體組裝時(shí)發(fā)揮作用。

EN端和C端頭部區(qū)域序列在不同中間絲蛋白間變化很大，是中間絲與其她中

間絲或細(xì)胞構(gòu)造間互相作用重要部位，決定了中間絲在細(xì)胞內(nèi)功能。

51中間絲組裝

A中間絲由中間絲蛋白聚合而成，沒有核甘酸參加，其主干某些重要由桿狀區(qū)

構(gòu)成。N端和C端頭部暴露在中間絲表面。

B中間絲組裝過程共分為四個(gè)階段：

1兩個(gè)中間絲蛋白單體通過桿狀區(qū)以同向平行排列