第三章酶作業(yè)

1、8. 變構(gòu)效應(yīng)是多亞基功能蛋白 白質(zhì)）所表現(xiàn)的： （ ）A. vB.B.Cv.D.ss9. 酶的比活力是指： （ ）word 文檔 可自由復(fù)制編輯第三章 酶復(fù)習(xí)思考題一、名詞解釋1. 酶 2. 米氏常數(shù) （ Km）3. 酶的活性部位 4. 可逆抑制作用 5. 酶原及酶原的激活 6. 不可逆抑制作 用 7. 競爭性抑制作用 8. 酶的比活力 9. 反競爭性抑制作用 10. 別構(gòu)酶 11. 非競爭性抑制作用12. 同工酶二、填空題1. 米氏方程的基本形式是 在底物濃度很低時可簡寫為 在底物濃度很高時可簡寫 為。2. 酶的競爭抑制劑使酶的 Km Vmax 。3. 米氏方程為 。Km值的物理意義是 。

2、如果要求酶促反應(yīng) v=Vmax 90%,則S 應(yīng)為 Km的 倍數(shù)是 。4. 酶的非競爭抑制劑使酶的 Km Vmax 。5. 中的 EC 是 的簡稱，第一個數(shù)字 2 表示該酶屬于。6. 磺胺類藥物能抑制細菌生長，因為它是 結(jié)構(gòu)類似物，能 性地抑制 酶活性。7. 酶的活性中心包括 和 兩個功能部位。其中 直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性； 是發(fā)生 化學(xué)變化的部位，決定催化反應(yīng)的性質(zhì)。8. 維生素 B1 參與形成的輔酶是體內(nèi)酶的輔酶。三、選擇題1. . 酶催化底物反應(yīng)時，將產(chǎn)生下列哪一種能量效應(yīng)（ ）。A. 提高反應(yīng)所需的活化能 B. 降低反應(yīng)所需的活化能 C. 降低反應(yīng)的能量水平 D. 提高產(chǎn)物的能

3、量水平2. 關(guān)于米氏常數(shù) Km的說法，哪個是正確的 ?（ ）A. 飽和底物濃度時的速度 B. 在一定酶濃度下，最大速度的一半 C. 飽和底物濃度的一半 D. 速度達到 最大速度一半時的底物濃度 E. 降低一半速度時抑制劑濃度3. 存在（ ）抑制劑時，酶促反應(yīng)速度達到最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度不變。 A不可逆抑制劑 B. 競爭性抑制劑 C. 反競爭性抑制劑 D. 非競爭性抑制劑4. 下列關(guān)于酶活性中心的敘述哪一個是不正確的： （ ）A. 是酶分子中直接與酶的催化作用有關(guān)的部位 B. 對簡單酶類來說，活性中心一般有少數(shù)幾個氨基酸組成 C. 必需基團一定在活性中心內(nèi) D. 活性中心一般只占酶分子的

4、很小一部分結(jié)構(gòu)A. 酶與底物的結(jié)合一般通過非共價鍵 細胞外都可以發(fā)揮作用。6. 米氏常數(shù)（ Km）是：（）A. 在酶反應(yīng)中隨酶濃度的增加而增大 C.酶促反應(yīng)中隨底物濃度的增加而增大7. 純化酶制劑時，酶純度的主要指標是：B. 酶具有專一性 C. 酶的化學(xué)本質(zhì)都是蛋白質(zhì) D. 酶在細胞內(nèi)和B. 酶促反應(yīng)中隨酶濃度的增加而減少D. 酶的特征性常數(shù)，與酶和底物的濃度無關(guān)（ ）5. 下列關(guān)于酶的描述，哪一項不正確 ?（ ）A. 蛋白質(zhì)的濃度B. 酶的總活力 C. 酶的重量 D. 酶的比活力、寡聚酶及多酶復(fù)合體的作用特征列動力學(xué)曲線中哪種一般是別構(gòu)酶A. 任何純酶的活力與其粗酶的活力比 B. 每毫克蛋白

5、的酶活力單位數(shù) C. 每毫升反應(yīng)混合液的活力 單位 D. 以某種酶的活力作為 1 來表示其他酶的相對活力10. 下列關(guān)于變構(gòu)酶的敘述中，錯誤的是（）。A.含多個亞基 B. 在變構(gòu)酶激活情況下， V-S 曲線為 S 形 C. 變構(gòu)酶的活性中心與調(diào)節(jié)中心都位 于同一亞基上 D. 調(diào)節(jié)物可以是底物或其他代謝11. 已知某種酶的 Km值為 0.05mol/L, 試問要使此酶催化的反應(yīng)速度達最大反應(yīng)速度50，底物濃度應(yīng)是多少？ （ ）12. 哪一種情況可用增加 S 的方法減輕抑制程度： （ ）A. 不可逆抑制作用 B. 競爭性可逆抑制作用 C. 非競爭性可逆抑制作用 D. 反競爭性可逆抑制作用13. 下

6、列輔酶中的哪個不是來自于 B 族維生素： （ ）A.CoA B.CoQ C.PLP D.FMN14. 同工酶的特點是： （ ）A. 催化作用相同，但分子組成和理化性質(zhì)不同的一類酶 B. 催化相同反應(yīng)，分子組成相同，但輔酶不同的 一類酶 C. 催化同一底物起不同反應(yīng)的酶的總稱 D. 多酶體系中酶組分的統(tǒng)稱 E. 催化作用，分子組成 及理化性質(zhì)相同，但組織分布不同的酶15. 下列各圖屬于非競爭性抑制動力學(xué)曲線是: （ ）KmA B CV-S 曲線可以為 S 曲線的酶是 （ ）。16. V-S 曲線可以用來描述酶的動力學(xué)特性，在下列幾種酶中，A. 同工酶 B. 變構(gòu)酶 C. 米氏酶 D. 丙酮酸脫氫

7、酶系17. 酶的競爭性抑制劑具有下列哪種動力學(xué)效應(yīng)：（ ）A.Vm不變， Km增大 B.Vm 不變， Km減小 C 、 Vm增大， Km不變 D 、 Vm減小， K m不變18. 與一碳單位代謝有關(guān)的維生素有（）。A. 維生素 B2 B. 維生素 B6 C. 維生素 B12 D. 葉酸 E. 泛酸 F. 生物素19. 酶的不可逆抑制的機制是由于抑制劑（）。A. 使酶蛋白變性 B. 與酶的活性中心以共價鍵結(jié)合 C. 與酶的非必需基團結(jié)合 D. 與活性中心的次級鍵結(jié)合20. 關(guān)于米氏常數(shù) Km的說法，哪個是正確的？ （ ）A.飽和底物濃度時的速度 B. 在一定酶濃度下，最大速度的一半 C. 飽和底

8、物濃度的一半 D.速度達最大速 度一半時的底物濃度21. 參與凝血過程的維生素是（）。A. 維生素 B B. 維生素 K C. 維生素 A D. 維生素 C22. 下列對酶活力測定的描述哪項是錯誤的？（）A. 酶的反應(yīng)速度可通過測定產(chǎn)物的生成或測定底物的減少量來完成 B. 需要在最適 pH條件下進行 C.按國際酶學(xué)會統(tǒng)一標準溫度都采用250C D. 要求 S E23. 如果要求酶促反應(yīng) V=Vmax90%,則S 應(yīng)為 Km的倍數(shù)是（）。24. 下列關(guān)于酶活性中心的描述，哪一項是錯誤的：（ ）A. 活性中心是酶分子中直接與底物結(jié)合，并發(fā)揮催化功能的部位 B. 活性中心的基團按功能可分為兩word

9、 文檔 可自由復(fù)制編輯 類，一類是結(jié)合基團，一類是催化基團 C. 酶活性中心的基團可以是同一條肽鏈但在一級結(jié)構(gòu)上相距很 遠的基團 D. 不同肽鏈上的有關(guān)基團不能構(gòu)成該酶的活性中心25. 在酶促反應(yīng)的雙倒數(shù)作圖中，橫切距為（）。-1 -1 -1 -1A.S -1 B.Vmax -1 C.Km -1 D.-Km -126. 丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響是屬于（）。A. 產(chǎn)物反饋抑制 B. 產(chǎn)物反饋抑制 C. 非競爭性抑制 D. 競爭性抑制 E. 不可逆抑制27. 關(guān)于酶的抑制劑的敘述正確的是： （ ）A. 酶的抑制劑中一部分是酶的變性劑 B. 酶的抑制劑只與活性中心上的基團結(jié)合 C. 酶的抑制 劑均

10、能使酶促反應(yīng)速度下降 D. 酶的抑制劑一般是大分子物質(zhì)28. 某一酶 的動力學(xué)資料如下圖，它的 Km為： （ ）A 、2 B 、3 C 、0.33 D 、0.529. 構(gòu)成胰凝乳蛋白酶活性中心的電荷中繼網(wǎng)，有三個氨基酸殘基組成，他們是（）。A.His,Arg,Glu B.His,Ser,Asp C. Arg,Ser,Asp D. Asp,Glu,Ser30. 所謂“多酶體系”是指一個代謝過程中的幾個酶形成了一個反應(yīng)鏈體系，多酶體系中的酶通常具有以 下性質(zhì)（ ）。A. 只是在功能上相互聯(lián)系，在結(jié)構(gòu)上互不相關(guān)，不存在相互作用。B. 不僅在功能上相互聯(lián)系，在結(jié)構(gòu)上也相互聯(lián)系，形成復(fù)合體 C. 以上兩

11、種情況都存在四、簡答題1. 以丙二酸抑制琥珀酸脫氫酶為例，說明酶競爭性抑制作用的特點。2. 計算: 對于一個遵循米 氏動力學(xué)的酶而言，當(dāng) S=Km 時，若 v=35mol/min,Vmax 是多少？當(dāng)S=2 10-5 mol/L,v=40 mo/lmin, 這個酶的 Km是多少？3. 為什么測定酶活力時以測初速度為宜 ?4. 簡述酶具有高催化效率的因素。5. 進行酶活力測定時應(yīng)注意什么 ?為什么測定酶活力時以測初速度為宜 ?6. 說明酶原與酶原激活的生理意義。答案：一、名詞解釋1. 酶：是由生物細胞產(chǎn)生的具有催化能力的生物催化劑。絕大部分酶是蛋白質(zhì)，還有一些核糖核酸 （RNA） 具有催化作用，

12、稱為核酶。2. 米氏常數(shù)（ Km）：對于一個給定的反應(yīng)，使酶促反應(yīng)的起始速度（v）達到最大反應(yīng)（ Vmax）一半時的底物濃度，叫做米氏常數(shù)。用 Km表示。3. 酶的活性部位：是指酶分子中與底物直接結(jié)合并與其催化性能直接有關(guān)的一些基團所構(gòu)成的微區(qū)。也 稱酶的活性中心。4. 可逆抑制作用：抑制劑與酶蛋白以非共價方式結(jié)合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析等方 法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。這種抑制作用叫可逆抑制作用。包括競爭性抑制作用、非競 爭性抑制作用、反競爭性抑制作用。5. 酶原及酶原的激活：不具催化活性的酶的前體形式叫酶原。使無活性的酶原轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程 稱為酶原的激活

13、。word 文檔 可自由復(fù)制編輯6. 不可逆抑制作用：有些抑制劑與酶以共價鍵形式結(jié)合而引起酶活性降低或喪失，且不能用透析等方法 除去抑制劑而使酶活性恢復(fù)。這種抑制作用稱為不可逆抑制作用。7. 競爭性抑制作用：有些抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似，可與底物競爭，與酶的結(jié)合，此種抑制作用稱為 競爭性抑制作用。磺胺類藥物就是根據(jù)競爭性抑制作用的原理設(shè)計的。8. 酶的比活力：也稱為比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力單位數(shù)。有時也用每克酶制劑或每毫升 酶制劑所含的活力單位數(shù)來表示 ;比活力是表示酶制劑純度的一個重要指標。對同一種酶來說，酶的比活力 越高，純度越高。9. 反競爭性抑制作用：酶只有與底物結(jié)合后才與

14、抑制劑結(jié)合，從而導(dǎo)致酶活性下降叫反競爭性抑制作用。10. 別構(gòu)酶：某些酶的分子表面除活性中心外，尚有調(diào)節(jié)部位，當(dāng)調(diào)節(jié)物（或稱別構(gòu)物）結(jié)合到此調(diào)節(jié)部 位時，引起酶分子構(gòu)象變化，導(dǎo)致酶活性改變，這類酶稱為變構(gòu)酶（別構(gòu)酶） 。11. 非競爭性抑制作用：非競爭性抑制劑與酶的活性中心以外的集團結(jié)合，形成 EI 或 ESI復(fù)合物，不能進 一步形成 E和 P, 使酶反應(yīng)速度減低的抑制作用。12. 同工酶：是指能催化相同化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的一級結(jié)構(gòu)、三維結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)及生物學(xué)功能 不完全相同的一組酶。二、填空題1. v=Vmax S/ Vmax+ S、v=K S、v=V max 2.變大、不變 3. v

15、=Vmax S/ Vmax+ S、對于一個給定的反應(yīng)， 使酶促反應(yīng)的起始速度（ v）達到最大反應(yīng)（ V max）一半時的底物濃度、 9 4. 不變、變小 5. 國際酶學(xué) 委員會、轉(zhuǎn)移酶類 6. 對氨基苯甲酸、競爭、二氫葉酸合成酶 7. 結(jié)合部位、催化部位、結(jié)合部位、催 化部位 8. 催化丙酮酸或 - 酮戊二酸脫羧反應(yīng)三、選擇題1. B 2. D 3.D 4.C 5.C 6.D 7.D 8.B 9.B 10.C 11.D 12.B 13.B 14.A 15.C 16.B17.A 18.D 19.B 20.D 21.B 22.C 23.B 24.D 25.D 26.D 27.C 28.C 29.B

16、 30.C四、簡答題1. 要點：（1）競爭性抑制劑丙二酸的結(jié)構(gòu)與底物琥珀酸結(jié)構(gòu)相似。（2）丙二酸與底物琥珀酸競爭結(jié)合琥珀酸脫氫酶的活性中心。（3）丙二酸的抑制作用可以通過增加底物琥珀酸的濃度解除。（4）加入丙二酸后琥珀酸脫氫酶 Km值增大，而 Vmax不變。2. 根據(jù)米氏方程： v=Vmax S/（ Km+ S）據(jù)題意得： 35mo/lmin=Vmax S/2 S, V max=70mo/l min-5 -5Km= S（ Vmax/ v-1）=2 10 mol /L（70 mo/lmin40mo/lmin-1）=1.5 10 mol/ L3. 這是因為：（ 1）隨著反應(yīng)時間的延長 , 底物濃度

17、下降。（2）酶在一定 pH 及溫度下失活。（3）產(chǎn)物對酶的抑制，產(chǎn)物上升而加速逆反應(yīng)。 酶反應(yīng)速度逐漸下降。而酶反應(yīng)速度在最初一段時間內(nèi)保持恒定，所以，測定酶活力時以測初速度為宜。4. 具有高催化效率的因素有以下五點：（1）鄰近與定向效應(yīng)：增加了酶與底物的接觸機會和有效碰撞。（2）張力效應(yīng)：誘導(dǎo)底物變形，扭曲，促進了化學(xué)鍵的斷裂。（3）酸堿催化：活性中心的一些基團，如His ， Asp 作為質(zhì)子的受體或供體，參與傳遞質(zhì)子。（4）共價催化：酶與底物形成過渡性的共價中間體，限制底物的活動，使反應(yīng)易于進行。（5）疏水效應(yīng)：活性中心的疏水區(qū)域?qū)λ肿拥呐懦⑴懦?，有利于酶與底物的接觸。5.進行酶活力測定時應(yīng)注意以下幾點： 應(yīng)測反應(yīng)初速度。word 文檔 可自由復(fù)制編輯 通常測定產(chǎn)物的生成量比較準確，但檢測方法要靈敏。 使酶促反應(yīng)在最適條件下進行，最適 pH 、最適溫度；對特異性不強的酶應(yīng)選擇最適底物。 防止激活